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Universidad Nacional Agraria La Molina

Departamento Académico de Quìmica

Esta presentación es para uso exclusivo de los

estudiantes matriculados en el Grupo Z del curso de Bioquìmica 2022-I
Bioquímica, semestre 2022-I, de la Universidad
Nacional Agraria La Molina Enzimas
Parte 1

Prof. Ana A. Kitazono Sugahara

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ALGUNAS CARACTERISTICAS DE Enzimas: no cambian el equilibrio

LAS ENZIMAS de las reacciones que catalizan
• En su gran mayoría de naturaleza proteica
• Pueden ser desnaturalizadas
• Alto peso molecular
• Extraordinario poder catalítico
• Actúan en bajas concentraciones
• No alteran las constantes termodinámicas: Una reacción no catalizada Una reacción catalizada en
en equilibrio equilibrio
– Keq, ∆G

Figure 3-25 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)

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Reacción endergónica: requiere energía Reacción exergónica: libera energía

Productos Reactantes

Cantidad de
Cantidad de
energía
energía
liberada
Energía libre

Energía libre
requerida
(∆G < 0)
(∆G > 0)
Energía Energía
Reactantes Productos

Progreso de la reacción Progreso de la reacción

5 6

Siguiendo el progreso de la reacción con más detalle: Comparación de las energías de activación
“Energía de activación” para la misma reacción en ausencia o en
presencia de un catalizador
sin enzima
EA
sin Ea
EA con
enzima
enzima
Ea

Reactantes
Energía libre

con enzima
∆G no es
alterada por la
enzima
Sin enzima Con enzima
Productos

Progreso de la reacción
Biology by Campbell © 2008 Pearson Education, Inc., publishing as Pearson Benjamin Cummings Figure 3-12 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)

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Cambio de energía libre durante una

reacción exergónica o endergónica
Catálisis en el centro activo de la enzima
• En una reacción enzimática, el sustrato se une al centro activo
de la enzima

• El centro activo puede bajar la barrera de la EA mediante varios

mecanismos:
– Orientando los sustratos correctamente
– Deformando los enlaces en el sustrato
– Ofreciendo un microentorno favorable
– Uniones covalentes con el sustrato

Lippincott´s illustrated reviews – Biochemistry – 6th Ed.

Copyright © 2008 Pearson Education, Inc., publishing as Pearson Benjamin Cummings

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Especificidad Absoluta
Una enzima reconoce un único compuesto como su
sustrato: modelo llave-cerradura
¿Especificidad Enzimática?

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Ciclo enzimático
Especificidad Relativa: “Ajuste inducido”
Una enzima puede reconocer a varios compuestos que tengan
similaridad estructural como sus sustratos (diferencias en afinidad)

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Incremento en la velocidad de reacción REFERENCIAL REFERENCIAL

producido por algunas enzimas
Importante recordar el extremadamente
“congestionado” entorno en el que
funcionan las enzimas....
Anhidrasa carbónica 107
Triosa fosfato isomerasa 109
Carboxipeptidasa A 1011 Simulación de un modelo molecular
dinámico del citoplasma bacteriano:
Succinil-CoA transferasa 1013
incluye las 50 más abundantes
Ureasa 1014 macromoléculas de E. coli a una
Orotidina monofosfato decarboxilasa 1017 concentración de 275 mg/mL en un
periodo de 15 microsegundos

Sean McGuffeeAdrian ElcockPublishedPLoS

Biochemistry - Stryer Comput Biol. 2010 Mar 5;6(3):e1000694.

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Clasificación Internacional de Enzimas

La Comisión de Enzimas (E.C.) de la Unión Internacional
de Bioquímica reconoce SIETE grupos principales de
enzimas:

1. Oxidoreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
7. Translocasas

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Clasificación Internacional de Enzimas

La Comisión de Enzimas (E.C.) de la Unión Internacional
de Bioquímica reconoce SIETE grupos principales de Grupo 1 - Oxidoreductasas
enzimas:
• Catalizan reacciones de óxido reducción
1. Oxidoreductasas • Frecuentemente requieren como cofactor
2. Transferasas (coenzima) NAD o FAD (transportadores de
3. Hidrolasas electrones)
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
7. Translocasas

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REFERENCIAL REFERENCIAL
NAD: nicotinamida adenin dinucleótido

FAD: flavin adenin

dinucleótido

Oxidada Reducida

Figure 3-34 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010) Figure 13-12b Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)

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Potencial estandar de reducción Carbohidratos

Ácidos grasos
(“capacidad para ganar e–”) Aminoácidos

Eficiente
producción
de ATP
mediante
fosforilación
oxidativa
Fosforilación
oxidativa

•Lippincott´s illustrated reviews –

Biochemistry – 6th Ed.

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Grupo 2 - Transferasas Grupo 2 - Transferasas

Quinasas (kinasas, cinasas)
-NH2 Aminotransferasas
-CH3 Transmetilasas
C6H12O6 + ATP Glu-6P + ADP
Glucosa Glucosa-6-fosfato
Las más abundantes son las desfosforilada, Glucoquinasa glucosa fosforilada
FOSFOTRANSFERASAS glucosa libre

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Grupo 3 - Hidrolasas contraparte de la quinasa

Grupo 3 - Hidrolasas
Glucosa-6P + H2O C6H12O6 + Pi
• Catalizan reacciones de hidrólisis (ruptura de
enlaces con participación directa del agua) Glucosa-6-fosfatasa
permite la liberación de la glucosa para la sangre
• Son las más abundantes

• En este grupo se encuentran las proteasas,

glicosidasas, fosfatasas

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Grupo 4 - Liasas Grupo 5 - Isomerasas

Ruptura no hidrolítica de enlaces Ribosa-5P Ribulosa -5P
Ribosa-5P isomerasa

Fructuosa 1,6 bifosfato Dihidroxiacetona fosfato Gliceraldehido-3-fosfato

cambio de funcion
“F1,6BiP Liasa o Aldolasa”

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Grupo 6 - Ligasas Grupo 7 - Translocasas

• Formación de nuevos enlaces, de tipo C-C, C- • Movimiento de diferentes compuestos (iones,
N- C-S, reacciones endergónicas moléculas pequeñas y grandes, de un lugar de
una membrana al otro)
proceso específico
Sintetasas (Fuente de energía : ATP)

Sintasas (Fuente de energía diferente a ATP)

Piruvato
carboxilasa
Piruvato Oxaloacetato

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BRENDA:
– La base de datos más grande sobre enzimas
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Clasificación de enzimas según su
necesidad de activación
1. Enzimas que al momento de su síntesis y
plegamiento ya tienen su centro activo formado
2. Proteinas que solo son capaces de demostrar
actividad catalítica despuès de ser procesadas
(modificadas): Zimógenos o Proenzimas
3. Enzimas que requieren cofactor(es)
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Ejemplo de nomenclatura: Hexocinasa
La Unión Internacional de Bioquìmica (IUB) mediante su comisión
de enzimas:
Nombre sistemático: ATP:D-hexosa 6-fosfotransferasa
Código: E.C.2.7.1.1;
Clase: 2 (transferasas)
Subclase: 7 (transferencia de un grupo fosforilo)
Subclase: 1 (el alcohol es el aceptor del fosforilo)
Número de orden: 1
Bender, Murray. Harper Bioquímica Ilustrada. McGraw-Hill Interamericana
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Zimógenos o proenzimas
Proteinas que requieren ciertos cambios
(procesamientos) para adquirir actividad
catalítica (generalmente proteolisis)
Común en las enzimas que hidrolizan proteinas
en el aparato digestivo (estómago, ID):
proteasas o peptidasas:
zimógeno o proenzimas cuando se une con el HCl
Pepsinógeno - - - - Pepsina
Proteolítica
Quimotripsinógeno - - - - - Quimotripsina
Tripsinógeno - - - - - Tripsina
activación solo en el lugar donde se requiere
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Enzimas que requieren cofactor Enzimas que requieren cofactor

COFACTOR
Compuesto de naturaleza no proteica que permite
que la enzima:
– Termine de formar el centro activo
– Estabilice su centro activo

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El centro activo de la amilasa REFERENCIAL

Amilasa
Sitio activo Tipos de cofactor
naturaleza inorgánica
Activadores Metálicos
Zn • Iones metálicos mono/divalentes

• La unión para formar la holoenzima es por

un enlace iónico temporal
Cl
Parte de
una
molécula http://pdb101.rcsb.org/motm/74 Residuos con función catalítica
de almidón
Glu 233, Asp 197, Asp 300
(sustrato)

Shuchismita Dutta, Ph.D. - Protein Data Bank (PDB)

Developed as part of the RCSB Collaborative Curriculum Development Program 2016

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REFERENCIAL
Un tercio de las enzimas requieren de
algún ion metálico para su actividad Tipos de Cofactor 2
naturaleza orgánica
Cofactores enzimáticos o Coenzimas
• De naturaleza orgánica, derivadas de
vitaminas hidrosolubles (Complejo B y
vitamina C) no producimos vitaminas
• La unión para formar la Holoenzima es de tipo
iónico y sólo mientras se realiza el ciclo
catalítico o ciclo enzimático, no es permanente

Biochemistry - Stryer

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REFERENCIAL NAD: nicotinamida adenin dinucleótido REFERENCIAL

Ejemplos de cofactores que tienen
como precursores a vitaminas

Oxidada Reducida
Versátil, es una coenzima, es decir puede asociarse
Figure 3-34 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
a su enzima como también puede encontrarse libre

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REFERENCIAL
Tipos de cofactor # 3: Grupos prostéticos

FAD: flavin
Unión con la enzima estable, casi siempre adenin
de tipo covalente
dinucleótido
Siempre en el sitio activo

Grupo prostético, nunca deja a

su enzima
Figure 13-12b Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)

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