Módulo 2022

Articulación Básico
Clínico Comunitaria 1
2022
Módulo de Estudio y Guía de
Actividades 1.
Biomoléculas - Metabolismo
Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.1

Estructura y propiedades de las biomoléculas -
Introducción al metabolismo
Objetivos del módulo
 Describir la estructura de las principales biomoléculas y las principales características
fisicoquímicas que les permiten realizar sus funciones.
 Comprender de manera básica e integrada de las propiedades del agua.
 Conocer la estructura química, propiedades y clasificación de los carbohidratos, de los
lípidos, de las proteínas y de los ácidos nucleicos.
 Definir y conocer la función biológica de los carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos
nucleicos.
 Adquirir una comprensión básica e integrada de la química biológica, en relación a las
transformaciones de energía.
 Definir y clasificar el metabolismo.
 Analizar la interdependencia de las reacciones anabólicas y catabólicas.
 Conocer el modo de acción de las enzimas en los procesos metabólicos.
 Conocer diferentes rutas catabólicas y anabólicas y establecer su la interrelación
Contenidos
Bases químicas de la vida. Bioelementos. Tipos de enlaces que forman las biomoléculas. El
agua como solvente. Propiedades químicas del agua y sus características. El agua en las
soluciones (iones). pH. Principales biomoléculas: aminoácidos, carbohidratos, lípidos, ácidos
nucleicos. Carbohidratos: estructura, formas de representación, principales funciones.
Clasificación de los carbohidratos. El enlace Glucosídico. Derivados de monosacáridos. El rol
biológico de los carbohidratos. Lípidos: variabilidad estructural. Funciones. Clasificación de los
lípidos. Proteínas: estructura y función. Reacciones químicas. Diferentes formas de energía.
Reacciones químicas exergónicas y endergónicas. Energía de activación y los catalizadores en
las reacciones químicas. Reacciones de síntesis, descomposición e intercambio y reversibles.
Funciones de las moléculas de alta energía. Bioenergética. Leyes de la termodinámica. Tipos
de Energía. Variación de la energía libre de Gibbs. Reacciones de oxido-reducción.

Metabolismo. Anabolismo y Catabolismo. Obtención de la materia y energía. Enzimas.
Estructura. Cofactores. Regulación de la actividad enzimática. ATP. Visión global de las
principales vías catabólicas y metabólicas. Bioenergética. Glucólisis. Ciclo de Krebs. Cadena
de transporte de electrones.
Bibliografía
 Albert L. Lehninger. Principios de Bioquímica (2014). 6ta edición.

 Alberts, B., Bray, D., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K., Watson, J.D. (2002). Biología Molecular de
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 Trudy Mckee. Bioquímica. Las bases moleculares de la vida. Editorial. (5ta edición) Mcgraw-Hill
Interamericana Alberts, B., Bray, D., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K., Watson, J.D. (2002).
Biologia Molecular de la Célula (3° ed.). Ediciones Omega, Barcelona. Albert L. Lehninger.
Principios de Bioquímica (2014). 6ta edición.
 Wilmore JH, Costill DL. (2007). Fisiología del Esfuerzo y del Deporte. Editorial Paidotribo,
Mexico. 744 pags.

Estructura y propiedades de las principales biomoléculas
En este módulo analizaremos la estructura y propiedades de las principales biomoléculas.

Compartirán como objetivo general proporcionar la información necesaria acerca de la química
de la vida y la naturaleza de las moléculas biológicas (biomoléculas) para comprender las
bases de la vida. Primero se analizan los bioelementos, los tipos de enlaces que pueden
formarse entre los átomos, el rol del agua, y desarrollaremos carbohidratos, lípidos, proteínas y
nucleótidos. En un nivel ascendente de complejidad, es imposible comenzar a comprender la
fisiología celular sin un conocimiento razonable de la estructura y propiedades de los tipos
principales de moléculas biológicas. Inicio de un continuo que los llevará a comprender los
niveles de organización, sus propiedades emergentes, la homeostasis, el metabolismo, la
comunicación celular, la regulación neuroendócrina, desde una perspectiva integral/sistémica.
Saberes que le permitirán develar las bases para comprender las dimensiones anatomo
fisiológicas y fisiopatológicas de sistemas más complejos (tejidos, órganos, aparatos, sistemas,
individuos, comunidades y ecosistemas).
Tenemos el desafío de superar las limitaciones que tiene la enseñanza de la bioquímica como
conocimiento aislado, descontextualizado, que favorece la formación de un médico con mirada
reduccionista y mecanisista. Otro desafío es la utilización de TICs, consolidando las nuevas
tecnologías y métodos educativos con énfasis en el constructivismo del proceso enseñanza
aprendizaje.
¿Qué es un ser vivo?
Una de las definiciones más simples que hay es la siguiente: “Los seres vivos son aquellos
organismos que nacen, crecen, se desarrollan, se reproducen, envejecen y mueren”.

 Los seres vivos son sistemas altamente organizados y complejos que obedecen
a las leyes de la física y la química, pero presentan propiedades que no pueden
ser anticipadas a partir de sus componentes individuales (átomos y moléculas).
 Los seres vivos funcionan como un sistema abierto que intercambia sustancias
y energía con el medio externo. Las sustancias que ingresan en un organismo
se incorporan a una red de reacciones químicas en las que son degradadas o
usadas como unidades para la construcción de compuestos más complejos. El
conjunto de reacciones químicas y de transformaciones de energía, incluidas la
síntesis y la degradación de moléculas, constituyen el metabolismo.
 La capacidad para mantener un medio interno estable es la propiedad crucial

para la vida. Los seres vivos también intercambian información y responden a
condiciones ambientales.
 Una de las características más notables de los seres vivos es su capacidad de

reproducirse. Los organismos atraviesan un ciclo vital en el cual crecen, se
desarrollan y se reproducen. Durante este ciclo, los organismos se transforman.
La reproducción ocurre con una fidelidad sorprendente, pero produce
variaciones que suministran la materia prima sobre la que ocurre la evolución.
de Curtis H., S. Barnes, A. Schnek y A. Massarini (2008). Curtis Biología. 7ma Ed.
 "…la vida consiste en la habilidad de un sistema para mantenerse lejos del

equilibrio, crecer y multiplicarse, con la ayuda de un continuo flujo de energía y
de materia provistos por el medio ambiente"
de Christian de Duve, premio Nobel de Medicina (1996).

Niveles de organización de los seres vivos
Composición del ser Humano
Primarios
C-H-N-O
Subatómico 99,3%
Secundarios K-Na-Cl-Ca-
Atómico Bioelementos
0,07% P-S-Fe-Mg
Oligoelementos Mn-I-Zn-
0,01% Cu-F
Abióticos Carbohidratos
Inorgánicas Agua
Molecular Lípidos
Orgánicas Biomoléculas
Proteínas
Complejos Membranas
Niveles de Macromole- Nucleótidos
culares Organelas
organización
de la vida
Celular Tejidos
Pluricelular Órganos
Individuo Sistemas
Bióticos Población
Comunidad
Ecosistema
Biosfera
Intentaremos evitar caer en la descripción escalonada, atendiendo al carácter sistémico de los

niveles, y como tales, compuestos por determinados elementos, con determinadas
interacciones, con una organización particular y una serie de atributos emergentes que les son
propios (propiedades emergentes).
Las estructuras que forman parte de cada uno de estos niveles se organizan dando lugar a
estructuras más complejas que forman parte del nivel inmediatamente superior, las cuales
desempeñan funciones y presentan propiedades que pueden no aparecer en los niveles
inferiores; estas funciones y propiedades "nuevas" emergen como fruto del mayor grado de
organización y complejidad que presentan los niveles superiores, de la interacción mutua entre

las estructuras constituyentes de cada nivel, como una expresión más, en definitiva, de la vieja
frase: "el todo es más que la suma de las partes".
El cuerpo humano, como otros seres vivos, está organizado en su forma y función a diferentes
niveles desde el químico o molecular hasta el de la célula que es la unidad funcional de los
seres vivos. Las células se agrupan para constituir los tejidos, y los tejidos realizan, gracias a
esa asociación de células similares, funciones características; por ejemplo, el tejido muscular,
formado por células musculares, se contrae. Los tejidos a su vez se asocian y forman órganos,
que podemos definir como la agrupación de diferentes tejidos para realizar una función
concreta, por ejemplo, el corazón formado por tejido muscular, por tejido conjuntivo, epitelial,
etc., se contrae para bombear la sangre. Finalmente, la agrupación de diferentes órganos, cada
uno con sus funciones propias, da lugar a los sistemas o aparatos, que realizan funciones
complejas y que desde el punto de vista funcional representan un grado superior al del órgano.
Los niveles de organización son útiles para establecer un método de estudio, cuestión
absolutamente necesaria habida cuenta del gran desarrollo alcanzado en el conocimiento de los
seres vivos; lo cual obliga afragmentar su estudio, pero sin obviar en ningún caso las profundas
interrelaciones entre las diferentes materias que lo estudian. Nos enfocaremos en los
bioelementos, sus interacciones, las biomoléculasy sus propiedades emergentes.
Los átomos están compuestos por partículas

más pequeñas (subatómicas). El núcleo del
átomo contiene protones, que tienen carga
positiva, y neutrones, que no poseen carga.
El núcleo está rodeado por una nube de
electrones con carga negativa. El número de
electrones de un átomo es igual al número
de protones de su núcleo. Las propiedades
químicas de un átomo están determinadas
por el número y la disposición de sus
electrones. Un átomo alcanza estabilidad
máxima cuando todos sus electrones están
en un nivel energético más bajo posible y
cuando cada orbital electrónico está
completamente lleno.

Composición química del ser humano: bioelementos
Los elementos químicos que forman parte de los seres vivos se denominan globalmente
bioelementos, o elementos biogénicos, y son integrantes comunes de la corteza terrestre, si
bien se encuentran en proporciones muy diferentes a las que se presentan en la materia
orgánica. A la hora de su estudio y clasificación pueden adoptarse numerosos criterios, y uno
de los más simples es la proporción con la que aparecen en los seres vivos. Así se distinguen:
1. Bioelementos primarios: Hidrógeno (H), Oxígeno (O), Carbono (C) y Nitrógeno (N).
Constituyen globalmente, el 99,3 % del total, y de los cuatro mencionados el H en
primer lugar y el O en segundo lugar, bajo la forma conjunta de la molécula de agua,
son los que se presentan en mayor abundancia.
2. Bioelementos secundarios: Potasio (K), Sodio (Na), Cloro (Cl), Calcio (Ca), Fósforo (P),
Azufre (S), Hierro (Fe) y Magnesio (Mg) que constituyen el 0,7 % del total.
3. Bioelementos traza u oligoelementos: Manganeso (Mn), Iodo (I), Zinc (Zn), Cobre (Cu),
Flúor (F) y otros. En cantidades pequeñísimas, menos del 0,01%, pero de gran
importancia funcional, ya que su presencia es absolutamente imprescindible para el
normal desarrollo de los procesos vitales.
En su mayor parte, los

bioelementos se sitúan en la
primera mitad del sistema
periódico, es decir entre los
elementos más ligeros,
diferenciándose así de los
elementos químicos que
constituyen el mundo mineral.

El hecho de que la materia orgánica se haya construido básicamente sobre estos cuatro
elementos primarios, y no otros, radica en las ventajas que presentan sobre el resto de los
elementos químicos de la Tabla Periódica, dentro de las cuales merecen apreciarse las
siguientes:
1. Son los elementos más ligeros capaces de establecer enlaces fuertes, sus estructuras
electrónicas facilitan la formación de enlaces covalentes, que son enlaces firmes y
estables para la construcción de moléculas.
2. Dentro de los mismos, el carbono presenta la particularidad de ser el elemento con la
capacidad de formar el mayor número de enlaces fuertes, lo que le permite formar
moléculas grandes, complejas y extraordinariamente variadas.
3. La capacidad de estos átomos de formar otros tipos de enlaces, posibilita la aparición
de grupos ampliamente heterogéneos, que podrán desarrollar múltiples funciones.
Los átomos de carbono desempeñan una función importante en la formación de las moléculas
biológicas. Cada átomo de carbono tiene capacidad para establecer enlaces hasta con cuatro
átomos, que pueden ser otros átomos de carbono. Esta propiedad le permite formar moléculas
grandes cuyo esqueleto consiste en una cadena de átomos de carbono. Las moléculas que
sólo contienen hidrógeno y carbono se denominan hidrocarburos. La mayor parte de las
moléculas de importancia biológica posee grupos funcionales que incluyen uno o más átomos
electronegativos que tornan a la molécula más polar, hidrosoluble y reactiva. Los bioelementos
se unen para formar biomoléculas, también denominadas principios inmediatos. En los seres
vivos las moléculas se caracterizan por presentar una gran diversidad, a diferencia del mundo
inorgánico que es mucho más uniforme y monótono. Las biomoléculas desarrollan funciones
muy variadas, desde un papel estructural o arquitectónico, consistente en el mantenimiento de
la morfología del organismo; a una función energética, para sostener las funciones vitales, o
bien una actividad reguladora o de control ajustando todos los requerimientos de materia,
energía e información para el organismo.

La versatilidad de enlace del carbono puede formar enlaces covalentes simples, doble y triples;
en particular con otros átomos de carbono.
Tipos de enlaces que forman las biomoléculas
Los átomos se enlazan entre sí dando lugar a las moléculas mediante dos tipos de uniones o
enlaces químicos: enlaces iónicos y enlaces covalentes.
El enlace iónico resulta de la transferencia de electrones, como, por ejemplo, en el caso del
cloruro de sodio (NaCl), que es la sal común de mesa. Si observamos la tabla periódica de los
elementos, veremos que el Na (sodio) tiene un electrón en su capa más externa y 8 en la
anterior. En el caso del Cl (cloro), veremos que tiene 7 electrones en su capa más externa.
Si el Cl gana un electrón y el Na pierde un

electrón, ambos quedan con su octeto
completo en la capa externa. Esta es la
transferencia electrónica a la que nos
referimos cuando hablamos de enlace
iónico.
Los enlaces covalentes mantienen unidos los átomos para formar moléculas. Los enlaces
covalentes son estructuras estables que se forman cuando los átomos comparten los
electrones de su capa externa, de manera que cada uno completa dicha capa. La regla del
octeto establece que la tendencia de los átomos es completar sus últimos niveles de energía
con una cantidad de 8 electrones, haciendo que estas moléculas sean relativamente estables.
Los enlaces covalentes pueden ser simples, dobles o triples, según sea el número de pares de
electrones compartidos. El enlace covalente es el enlace característico de los compuestos del
carbono, por lo tanto,el que estará presente en todas las biomoléculas, como el agua.

Si los electrones que forman el enlace se comparten modo
desigual, el átomo con mayor fuerza de atracción (el más
H O H
electronegativo) posee carga parcial negativa, en tanto que
el otro átomo adquiere carga parcial positiva.
Las moléculas sin enlaces polarizados son no polares o hidrófobas e insolubles en agua. Las
moléculas con enlaces polarizados son polares o hidrófilas y solubles en agua. Las moléculas
polares de importancia biológica contienen uno o más átomos electronegativos, por lo general
O, N, S o P.
Pero, ¿qué tipo de fuerzas mantienen unidas a las moléculas neutras? Son las llamadas
fuerzas intermoleculares, que son de naturaleza electrostática, es decir que cargas positivas
atraen a cargas negativas. No sólo se establecen entre moléculas individuales, sino que
pueden generarse entre partes de una misma macromolécula (normalmente entre grupos
funcionales) dando lugar a la estructura tridimensional o espacial característica del compuesto.
Estas fuerzas tienen una función clave al mantener la estructura de las moléculas biológicas y
mediar sus actividades dinámicas. La importancia de estos enlaces no radica en la fuerza de
los mismos, que es pequeña, sino en el elevado número que puede establecerse, y que
proporciona una gran fortaleza y estabilidad.
Los principales tipos de fuerzas intermoleculares son:
Enlaces o puentes de hidrógeno: en el cual un átomo de hidrógeno sirve como puente entre
dos átomos electronegativos, unido a uno de ellos por un enlace covalente, y al otro por fuerzas
puramente electrostáticas. Son las interacciones más fuertes
Interacción dipolo-dipolo: Es la atracción que ejerce el extremo positivo de una molécula

polar por el negativo de otra.

Fuerzas de van der Waals: Son interacciones débiles que aparecen a distancias cortas entre
dos átomos debido a la fluctuación de las cargas eléctricas, aunque la distancia si se hace muy
corta da lugar a una repulsión en vez de una atracción. En los procesos que determinan la
estructura tridimensional de muchas macromoléculas, tales como las proteínas, que se mueven
en medio acuoso, son importantes las interacciones hidrofóbicas (repelen el agua) o
hidrofílicas.
Interacciones hidrofóbicas: el agua intenta mantener su estructura lo más regular y

organizada posible, las moléculas no polares o hidrófobas interrumpen esta red acuosa y la
repulsión que ejerce el agua sobre las mismas, las obliga a agruparse.
En nuestro cuerpo, formado mayoritariamente por agua, para que las biomoléculas puedan
fluir, exponen sus grupos hidrofílicos al entorno acuoso y “esconden” sus grupos hidrofóbicos
hacia el interior de la molécula. Ejemplos de los tipos de interacciones no covalentes incluyen la
vinculación del DNA y proteínas mediante enlaces iónicos, la complementación de las cadenas
del DNA a través de puentes de hidrógeno, y la formación del núcleo hidrófobo en las proteínas
solubles como resultado de las interacciones hidrófobas y las fuerzas de van der Waals.
Grupos funcionales
Las moléculas más sencillas derivadas del carbono son las construidas con este elemento e
hidrógeno, denominadas hidrocarburos. Estos compuestos son muy estables, y servirán como
base de la que derivarán las biomoléculas. La capacidad de los átomos de carbono de formar
enlaces entre ellos, permite la creación de cadenas lineales, ramificadas o cíclicas de
hidrocarburos, que se diferenciarán además por poseer distintos grupos funcionales. Los
grupos funcionales son átomos o conjuntos de átomos cuya posesión por parte de un
hidrocarburo le confiere una serie de propiedades físico-químicas características. Los que se
encuentran frecuentemente en las biomoléculas son los hidroxilos, que dan lugar a los
alcoholes; los carbonilo, que dan aldehídos y cetonas; los carboxilo, que dan ácidos; los amino,
que dan aminas; los esteres que dan lugar a un grupo de compuestos del mismo nombre,
ésteres; los éteres, etc.

Grupos funcionales de compuestos orgánicos
Muchos de estos grupos pueden coincidir sobre la misma biomolécula, aportando cada uno de
ellos sus propias características y enriqueciendo la heterogeneidad de las mismas.
La molécula de agua
Como hemos visto, las moléculas de agua se mantienen unidas por enlaces covalentes polares
entre un oxígeno y dos átomos de hidrogeno. La polaridad de los enlaces covalentes de la
molécula de agua resulta de la fuerte tendencia del oxígeno a adquirir electrones de otros
átomos, en este caso, el hidrogeno. Esta alta electronegatividad provoca que los electrones de
los dos átomos de hidrogeno en la molécula de agua ocupen posiciones estadísticamente más
cercanas al átomo oxigeno que al átomo de hidrogeno. El enlace que se forma entre el O-H es
en un 40% de carácter iónico, lo que deja a la molécula de agua con una distribución de carga
distribuida de forma asimétrica.

Esto último produce la repulsión mutua de los
núcleos de hidrogeno cargados
positivamente, que tienden a apartarse
generando un ángulo de 104.5° entre los dos
enlaces O-H en la molécula de agua (como se
muestra en la figura, donde  representa la
carga parcial de cada átomo), en lugar de lo
90° que se esperan para un enlace
puramente covalente.
Debido a la naturaleza semipolar de O-H enlaces, el agua difiere mucho, tanto química como
físicamente, de otros hidruros relacionados, como por ejemplo el ácido sulfhídrico (H2S). ¿Por
qué es esto? La distribución desigual de los electrones en la molécula de agua hace que actúe
como un dipolo. Como hemos visto, la molécula de agua tiende a alinearse con un campo
electrostático. Así, la característica química más importante del agua es su capacidad para
formar puentes de hidrógeno entre los protones (H+) cargados positivamente de una molécula
de agua y el átomo de oxígeno rico en electrones cargado negativamente de las moléculas de
agua cercanas.
Como también hemos visto, en cada molécula de agua, cuatro de los ocho electrones en la
capa externa del átomo de oxígeno están unidos covalentemente con los dos átomos de
hidrógeno. Esto deja dos pares de electrones libres para interactuar electrostáticamente (es
decir, para formar puentes de hidrógeno) con los átomos de H pobres en electrones de las
moléculas de agua cercanas. Dado que el ángulo entre los dos enlaces covalentes de agua es
de aproximadamente 105°, los grupos de moléculas de agua unidas por hidrógeno forman
disposiciones tetraédricas. Esta disposición es la base de la estructura cristalina de la forma
más común de hielo.

Estructura tetraédrica del agua
Propiedades del agua
La estructura relacionada a los puentes de hidrogeno del agua es altamente lábil y transitoria,
ya que el tiempo de relación entre enlaces de hidrógeno en el agua líquida es de
aproximadamente 10-10 segundos, algo así como 0.0000000001 segundos. Esta transitoriedad
se debe a la naturaleza relativamente débil del puente de hidrógeno. Sólo se necesitan 4.5 kcal
de energía para romper los puentes de hidrogeno de un mol de agua, mientras que se
requieren 110 Kcal romper los enlaces covalentes entre oxigeno e hidrogeno dentro de la
molécula de agua. Como resultado de la debilidad de los puentes de hidrógeno, ningún grupo
específico de moléculas de H2O permanece unido al hidrógeno por más de un breve instante.
A pesar de la modesta fuerza entre los puentes de hidrogeno, se necesita una alta energía para
separar las moléculas de agua individuales del resto de la población. Esta característica tiene
una gran importancia en muchos procesos fisiológicos, como la termorregulación o en eventos
mecánicos como en la respiración.
El agua como solvente
El agua tiene propiedades únicas que mantienen la vida. El carácter polar de las moléculas de
agua condiciona las interacciones con las de otras sustancias que entren en relación con ellas.
Evidentemente, estas interacciones dependen también de las características de las otras
sustancias. Dentro de los sistemas vivos, muchas sustancias se encuentran en solución
acuosa. Una solución es una mezcla uniforme de moléculas de dos o más sustancias. La
sustancia presente en mayor cantidad, que es habitualmente líquida, se llama solvente, y las
sustancias presentes en cantidades menores se llaman solutos. Por ejemplo, el sudor es una

solución diluida de agua (el solvente) mas pequeñas cantidades de sales (los solutos). La
versatilidad del agua como solvente de sustancias ionizadas o polares se debe a sus enlaces
covalentes polares que permite que cada molécula de agua interactúe con varios iones o
moléculas adyacentes. En otras palabras, la polaridad de las moléculas de agua es la
responsable de la capacidad solvente del agua. Las moléculas polares de agua tienden a
separar sustancias iónicas, como el cloruro de sodio (NaCl), en sus iones constituyentes. Las
moléculas de agua se aglomeran alrededor de los iones con carga y los separan unos de otros.
El agua disuelve muchas sales cristalinas hidratando los iones que la componen. La red
cristalian del cloruro de sodio (NaCl) se destruye a medida que moléculas de agua se agrupan
alrededor de los iones Cl y Na.
Por otro lado, muchas de las moléculas importantes en los sistemas vivos que presentan
uniones covalentes, como los azúcares, tienen regiones de carga parcial positiva o negativa.
Estas moléculas, por lo tanto, atraen moléculas de agua y también se disuelven en agua. A
riesgo de ser repetitivos, las moléculas polares que se disuelven rápidamente en agua son
llamadas hidrofílicas. Estas moléculas se disuelven fácilmente en agua porque sus regiones

parcialmente cargadas atraen moléculas de agua tanto o más que lo que se atraen entre sí.
Moléculas tales como las grasas, que carecen de regiones polares, tienden a ser muy
insolubles en el agua. Los puentes de hidrógeno entre las moléculas de agua actúan como una
fuerza que excluye a las moléculas no polares. Como resultado de esta exclusión, las
moléculas no polares tienden a agruparse en el agua. Dichas moléculas son llamadas
hidrofóbicas y los agrupamientos se producen por interacciones hidrofóbicas.
La capacidad del agua para formar soluciones es esencial para la salud y la supervivencia.
Como el agua puede disolver tantas sustancias diferentes, es un medio ideal para las
reacciones metabólicas. El agua también disuelve los productos de desecho, lo que permite su
eliminación por orina. Muchos de estos mecanismos los veremos mucho más adelante en la
carrera, así que no entraremos en detalle aquí.
El agua como electrolito
En el agua líquida hay una leve tendencia a que un átomo de hidrógeno salte del átomo de
oxígeno al que está unido covalentemente, al otro átomo de oxígeno al que se encuentra unido
por un puente de hidrógeno. En esta reacción se producen dos iones, el ion hidrogeno o protón
(H+) y el ion hidróxido (OH-). Cuya reacción es la siguiente:
Aquí les dejamos una aclaración muy importante, la existencia del protón como tal no es
correcta porque el protón reacciona rápidamente con moléculas de agua formando el ion
hidronio (H3O+).
A fines prácticos, siempre nos vamos a referir al protón como entidad correcta en este
tipo de reacciones.

En cualquier volumen dado de agua pura se encuentra ionizado de esta forma un número
pequeño, pero constante, de moléculas de agua. El número es constante porque la tendencia
del agua a ionizarse se contrapesa con la tendencia de los iones a reunirse. Así, aunque
algunas moléculas están ionizándose, un número igual de otras moléculas está formándose;
este estado se conoce como equilibrio dinámico. Es decir, que las moléculas que se ionizan a
un tiempo determinado son las mismas que se reunifican.
El concepto de pH
Sin entrar mucho en detalle de como el agua actúa como solvente de diferentes sustancias
como los ácidos, las bases y las sales inorgánicos; los cuales se disuelven en agua, es decir,
se disocian en iones que son rodeados por moléculas de agua; analizaremos una medida de la
cantidad de iones de agua que pueden existir en una solución. Tal vez, ya nombrado y
conocido, una variable comúnmente utilizada para referir a la concentración de H+ es el pH.
¿Por qué H+ y no OH-?. Simplemente, como el producto iónico del agua (H+ y OH-) tiene una
magnitud constante a determinada temperatura, basta con conocer la concentración de uno de
los iones para deducir la del otro. Propuesto en 1909, se utiliza la concentración de H+ como
estimador del grado de ionización del agua, estableciendo el pH como indicador de la
concentración de H+. Ahora, ¿por qué no referirnos directamente a la concentración de H+
([H+]) en lugar de pH?. Básicamente, las concentraciones de H+ son tan pequeñas que se
necesitó una transformación matemática para hacerlo menos engorroso. En el agua pura a
25°C tenemos una [H+] igual a la de [OH-] siendo 10-7 molar, es decir un numero con muchos
ceros después de la coma. Para facilitar el análisis se aplica una regla que el pH es igual a:
Así, acomodando un poco los términos matemáticos obtenemos que el pH de esa solución de
agua pura es 7 (el pH neutro). Este es un estado neutro. Cualquier pH por debajo de 7 es ácido
y cualquier pH por encima de 7 es básico. Cuanto menor sea el valor del pH, mayor será la
concentración de iones hidrógeno. Dado que la escala de pH es logarítmica, una diferencia en
una unidad de pH implica una diferencia de 10 veces en la concentración de iones hidrógeno.
Por ejemplo, una solución de pH = 3 tiene 1.000 veces más iones H+ que una solución de pH =
6.

Casi toda la química de los seres vivos tiene lugar a pH entre 6 y 8. Como excepciones
notables podemos mencionar los procesos químicos en el estómago de los humanos y otros
animales, que tienen lugar a pH de aproximadamente 2. La sangre humana, por ejemplo,
mantiene un pH casi constante de 7,4, a pesar del hecho de que es el vehículo de gran número
y variedad de nutrientes y otros compuestos químicos que reparte entre las células, así como
de la eliminación de desechos, muchos de los cuales son ácidos y bases. La mayor parte de
los procesos biológicos son muy sensibles al pH porque los cambios en la concentración del
ion hidrógeno alteran el estado iónico de las moléculas biológicas. Las células mantienen un pH
citosólico cercano a 7. Para ello disponen de tampones fisiológicos (llamados también
amortiguadores o buffers), sistemas acuosos que mantienen el pH cuando se agregan
pequeñas cantidades de ácidos o bases.
Las moléculas biológicas
Son miembros de cuatro grupos importantes: carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos

nucleicos. Los carbohidratos incluyen a los azúcares simples y grandes moléculas
(polisacáridos) elaboradas con monómeros de azúcar. Los carbohidratos funcionan de manera
primaria como almacén de energía química y como material durable para la construcción
biológica. Los azúcares simples de importancia biológica se integran con esqueletos de tres a
siete átomos de carbono, con cada carbono unido a dos grupos hidroxilo menos uno, que
posee un grupo carbonilo. Los azúcares con cinco o más átomos de carbono reaccionan de
modo espontáneo para crear moléculas en forma de anillo.

Los azúcares se unen entre sí mediante enlaces
glucosídicos para formar disacáridos, oligosacáridos y
polisacáridos. En animales el azúcar se almacena sobre
todo como glucógeno, un polisacárido ramificado que
constituye una fuente de energía rápidamente disponible.
En las plantas, las reservas de glucosa se almacenan como
almidón, una mezclade amilosa no ramificada y
amilopectina ramificada. La mayor parte de los azúcares,
tanto glucógenocomo almidón, se unen por medio de
enlaces α (1 →4).
Los lípidos son un ordenamiento diverso de

moléculas hidrófobas que tienen diferente estructura y
funciones. Las grasas se conforman con moléculas de
glicerol esterificado a tres ácidos grasos. Los ácidos
grasos difieren en la longitud de su cadena, número y
posición de sus enlaces dobles (sitios de insaturación).
Las grasas son muy ricas en energía química; un
gramo de grasa contiene más de dos veces la energía
que posee un gramo de carbohidrato. Los esteroides
son un grupo
de lípidos que contienen un esqueleto hidrocarbonado característico de cuatro anillos. Entre los
esteroides se incluye al colesterol así como a diferentes hormonas (p. ej., testosterona,
estrógeno y progesterona), que se sintetizan a partir del colesterol. Los fosfolípidos son
moléculas lipídicas que contienen fosfato, poseen extremos hidrófilos e hidrófobos y
desempeñan un papel importante en la estructura y función de las membranas celulares.
Las proteínas son macromoléculas con funciones diversas constituidas por aminoácidos
unidos por enlaces peptídicos que forman cadenas polipeptídicas. Los diferentes
ordenamientos de las proteínas incluyen enzimas, materiales estructurales, receptores
membranosos, factores que regulan genes, hormonas, agentes transportadores y anticuerpos.

El orden en el que se incorporan los 20
aminoácidos en una proteína está codificado en
la secuencia nucleotídica del DNA. Los 20
aminoácidos muestran una organización
estructural común consistente en un carbono
alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo
y una cadena lateral de estructura variable (R).
La unión de aminoácidos entre sí mediante la
reacción entre el grupo carboxilo y el amino, da
lugar al enlace peptídico.
La estructura de las proteínas puede describirse en cuatro niveles de complejidad

incrementada de forma gradual. La estructura primaria se describe por medio de la secuencia
aminoacídica de un polipéptido; la estructura secundaria a través de la estructura tridimensional
(conformación) de secciones del esqueleto polipeptídico; la estructura terciaria por la
conformación del polipéptido entero, y la estructura cuaternaria por la disposición de las
subunidades si la proteína tiene más de una cadena polipeptídica. La hélice alfa y la hoja beta
plegada son estables, en particular las estructuras secundarias vinculadas por puentes de
hidrógeno que son comunes en muchas proteínas. La estructura terciaria de una proteína es
muy compleja y única para cada tipo individual de proteína. La gran mayoría de las proteínas
posee una estructura globular en la que la cadena polipeptídica se pliega para formar una
molécula compacta en donde los residuos específicos están situados de manera conveniente,
lo cual posibilita que la proteína realice una función específica. La mayor parte de las proteínas
muestra dos o más dominios que mantienen una independencia de estructura y función.
La información que se requiere para que una cadena

polipeptídica adquiera su conformación nativa está
codificada en su estructura primaria. Algunas proteínas
se pliegan en su estructura terminal de manera
espontánea; otras necesitan la ayuda de chaperonas
inespecíficas, que evitan la agregación de los
intermediarios del plegamiento.

Los ácidos nucleicos son sobre todo moléculas
informacionales que consisten en cadenas integradas por
monómeros de nucleótidos. Cada nucleótido es una
cadena que posee un azúcar, un fosfato y una base
nitrogenada. Los nucleótidos se unen mediante enlaces
entre el grupo hidroxilo 3′ del azúcar de un nucleótido y el
grupo 5′ fosfato del nucleótido adyacente. El ARN y el
ADN se ensamblan a partir de los cuatro nucleótidos
diferentes que se distinguen por sus bases que pueden
ser pirimidinas (citosina o uracilo/timina) o purinas
(adenina o guanina).
El ADN es una doble cadena de ácidos nucleicos y

el ARN es por lo regular una cadena sencilla y
plegada sobre sí misma con secciones de doble
cadena. Existen otras diferencias entre ARN y ADN:
el azúcar quelo compone es diferente. En el ADN es
la desoxirribosa y en el ARN la ribosa (la
desoxirribosa no tiene el OH en el 2´).
También difieren en las bases nitrogenadas: en el ARN la Timina se sustituye por Uracilo,
siendo entonces Adenina, Guanina, Citosina y Uracilo las bases nitrogenadas correspondientes
al RNA. La información en los ácidos nucleicos está codificada en la secuencia específica de
nucleótidos que forman la cadena.

GLÚCIDOS: Estructura y Función
Los carbohidratos o glúcidos son sustancias naturales compuestas de carbono, hidrógeno y

oxígeno, que nos son muy familiares, ya que son los “azúcares” que todos conocemos.
Antiguamente se les conocía como “hidratos de carbono”, pero después se supo que esta
denominación no era correcta, ya que no contienen moléculas de agua intactas en su
composición. Químicamente, son aldehídos o cetonas polihidroxilados. Los carbohidratos en la

naturaleza se encuentran por ejemplo en la pared de las células vegetales y la madera de los
árboles. La glucosa es el carbohidrato más abundante.
Los animales obtienen glucosa al comer alimentos que la contienen. Las plantas obtienen
glucosa por medio de la fotosíntesis y convierten el exceso de glucosa en un polímero llamado
almidón (polímero de reserva) o en celulosa (el principal polímero estructural). En el caso de
los mamíferos, pueden convertir la sacarosa (azúcar de mesa), lactosa (azúcar de la leche),
almidón y demás azúcares, en glucosa, la cual es oxidada para obtener energía, o bien la
almacenan como glucógeno. Cuando el organismo necesita energía, el glucógeno es
convertido de nuevo a glucosa.
Clasificación
Los carbohidratos se clasifican en:
1. Monosacáridos: son aquellos que no son hidrolizables en fragmentos más pequeños.

Ejemplos: glucosa, fructosa
2. Disacáridos: están constituidos por dos monosacáridos unidos por un enlace

glucosídico. Ejemplos: maltosa, lactosa.
3. Oligosacáridos: hasta 10 monosacáridos unidos por un enlace glucosídicos
4. Polisacáridos: contienen muchos monosacáridos unidos en forma lineal o ramificada.

Los disacáridos y los polisacáridos se pueden hidrolizar en medio ácido para producir
monosacáridos. A su vez, los monosacáridos con un grupo aldehído se les denomina aldosas y
a los que tienen un grupo cetona, cetosas. Un monosacárido generalmente tiene entre tres y
siete átomos de carbono, denominándose triosa (tres carbonos), tetrosa (cuatro carbonos),
pentosa (cinco carbonos), hexosa (seis carbonos) y heptosa (siete carbonos). La mayor parte
de las cetosas tienen el grupo cetona en el C dos, segundo átomo de carbono de la cadena.
Las estructuras de los carbohidratos se suelen representar utilizando proyecciones de Fischer.
En la figura vemos que la glucosa y la fructosa son monosacáridos. La glucosa es una aldosa
(azúcar con un grupo aldehído) y la fructosa es una cetosa (azúcar con un grupo cetona). Más
específicamente diremos que la glucosa es una aldohexosa y la fructosa una cetohexosa. Los
monosacáridos tienden a formar hemiacetales cíclicos por reacción de un OH y el carbonilo.
Los hemiacetales cíclicos son estables si se forman anillos de cinco o seis miembros. Las
proyecciones de Haworth se usan para representar en el plano la configuración tridimensional
de los monosacáridos en su forma cíclica. Los átomos de C y enlace situados en la parte
inferior del anillo están delante, los de la parte superior están atrás.
Una vez dispuesta la estructura de este modo, se comparan en la proyección de Fischer las
posiciones de los –OH: los que están a la derecha, en Haworth se ubican hacia abajo. La
proyección de Haworth se utiliza mucho para representar los hemiacetales, aunque puede dar
la impresión de que el anillo es plano. La conformación de silla es más real.

Formas de representación de la glucosa
El enlace glicosídico
Veremos ahora cómo se forman los disacáridos, para comprender cómo es la formación de
todos los restantes azúcares. Los disacáridos producen dos moléculas de monosacáridos
cuando se hidrolizan. Pueden existir como tales en la naturaleza, como la sacarosa o azúcar de
mesa; o bien, obtenerse por hidrólisis parcial de algún polímero más complejo. Por lo general,
el enlace glicosídico puede ser del tipo alfa o beta en el azúcar del que deriva el glicósido, el
cual se une al OH en C4´ o C6´ de la otra unidad de azúcar. En el caso del enlace glicosídico 1-
4´, se une el OH del C1 del primer monosacárido, con el OH del C4 del segundo monosacárido,
con la consecuente pérdida de una molécula de agua.

Polisacáridos
Los polisacáridos son polímeros ampliamente distribuidos en la naturaleza. Los principales son:
Celulosa: Es un homopolímero de la D-glucosa sumamente insoluble. Sus enlaces glicosídicos

son β-1-4´. Forma parte de la madera y del algodón. La madera es 30-40% de celulosa, el
algodón más del 90%. La fotosíntesis en las plantas es responsable de la formación de 109
toneladas por año de celulosa. Estructuralmente, la celulosa es un polisacárido compuesto de
varios miles de unidades de D-glucosa unidas por enlaces glucosídicos (β1,4).
Almidón: El almidón es una mezcla de una fracción dispersable en agua llamada amilosa y un
segundo componente, la amilopectina. La amilosa es un polisacárido compuesto de
aproximadamente 100 a varios miles de unidades de D-glucosa unidas por enlaces
glucosídicos (1,4). Al igual que la amilosa, la amilopectina es un polisacárido de unidades de D-
glucosa unidas α (1,4). Pero la amilopectina es ramificada. Adjunto a C-6 en varios puntos de la
cadena principal hay ramificaciones cortas de polisacáridos de 24-30 unidades de glucosa

unidas por enlaces α (1,4) glicosídicos.
Glucógeno: Cuando hay más glucosa disponible de la que se necesita como combustible, los
animales lo almacenan como glucógeno. El glucógeno es similar a la amilopectina, porque es
un polisacárido de unidades de D-glucosa enlazadas α (1,4) con subunidades conectadas a C-6
de la cadena principal, pero es más ramificado.
Derivados de los monosacáridos
En la naturaleza se encuentran varios derivados de los monosacáridos. Estas variaciones

estructurales surgen del reemplazo de grupos hidroxilo por otros. Por ejemplo, un grupo amino
para dar un aminoazúcar. El aminoazúcar más abundante es uno de los compuestos orgánicos
más antiguos y abundantes en la tierra: N-acetil-D-glucosamina. Constituye el componente
principal de la quitina, el polisacárido que compone el esqueleto externo de artrópodos e
insectos. La quitina se ha aislado hace 25 millones de años a partir de un fósil de escarabajo.

Rol biológico de los carbohidratos
Además de las funciones que ya han sido mencionadas en el texto (elementos estructurales y
de reserva), los carbohidratos desempeñan un papel informativo en las interacciones
biológicas. Las glicoproteínas, moléculas de proteínas unidas covalentemente a carbohidratos,
son las protagonistas. Cuando una célula es atacada por un virus o bacteria o cuando
interactúa con otra célula, es necesario que haya un reconocimiento. En este reconocimiento
están involucradas las glicoproteínas, más específicamente se reconocen secuencias de
carbohidratos específicas, ubicadas al final de la glicoproteína. Por ejemplo, el receptor en la
superficie de la célula humana a la que se une el virus influenza se ha identificado como una
glicoproteína que termina en un disacárido de N-acetilgalactosamina y ácido N-
acetilneuramínico. Como la unión del invasor a la superficie de la célula huésped es el primer
paso en la infección, un enfoque para el diseño de fármacos consiste en inhibir selectivamente
esta unión. Las sustancias del grupo sanguíneo humano ofrecen otro ejemplo del papel
informativo jugado por carbohidratos. Las estructuras de las glicoproteínas unidas a la
superficie de las células sanguíneas determinan si la sangre es de tipo A, B, AB o O.
LÍPIDOS: Estructura y Función
Los lípidos constituyen el grupo de biomoléculas menos caracterizables desde el punto de vista
químico, ya que la única propiedad que comparten es su insolubilidad en agua y su capacidad
de disolverse en solventes orgánicos (alcohol, acetona, éter, cloroformo, etc.). Las funciones
que desarrollan en los seres vivos son muy diversas aprovechando la amplia heterogeneidad
que presentan sus moléculas, de forma abreviada serían las siguentes:
Función de reserva energética: Constituyen un almacén energético a largo plazo, utilizable

por el organismo durante largos periodos de tiempo. Debido a la baja tendencia a relacionarse
con el agua constituyen un tipo de molécula que puede almacenarse de forma anhidra, sin
moléculas de agua acompañantes como en el glucógeno, por lo tanto de manera muy
compacta.
Función estructural: Es un componente mayoritario de las membranas celulares, tanto de la

membrana plasmática como de la membrana de los orgánulos intracelulares. Sirve también
como elemento aislante térmico al disponer de una baja conductividad térmica, protector y
lubricante.
Función reguladora: Diversos tipos de lípidos desarrollan acciones de control hormonal, o

bien de reguladores del metabolismo y de mediadores informativos tanto en el exterior como en
el interior de las células.
Clasificación:
Ácidos grasos
Lípidos Lípidos simples Acilglicéridos o glicéridos
saponificables
Ceras
Lípidos complejos Fosfolípidos Glicerofosfolípidos
Esfingofosfolípidos
Glucolípidos Gliceroglucolípidos
esfingoglucolípidos
Lípidos Esteroides
insaponificables
Terpenos
Prostaglandinas

Ácidos grasos
Generalmente no se encuentran libres si no que se obtienen por la hidrólisis de otros lípidos.

Están formados por una larga cadena hidrocarbonada y un grupo carboxilo (-COOH). Tienen un
número par de átomos de carbono, generalmente entre 12 y 24. Pueden ser saturados (donde
todos los enlaces son simples) o insaturados (donde aparecen enlaces dobles o triples) y
suelen adoptar formas de zig-zag:
En general, los ácidos grasos son bipolares o anfipáticos: La larga cadena hidrocarbonada es
hidrófoba y el grupo carboxilo es hidrófilo. El punto de fusión, es decir la cantidad de energía
necesaria para romper los enlaces entre las moléculas, de los ácidos grasos insaturados es
menor que el de los saturados y asciende cuando aumenta el número de carbonos que posee
la molécula.
Sin entrar en detalles sobre todos los tipos de ácidos grasos, vamos a ejemplificar algunos con
relevancia biológica. Los acilglicéridos o grasas se denominan también glicéridos y son ésteres
de un alcohol polivalente, la glicerina, con uno, dos o tres ácidos grasos. Se forma un
monoglicérido si se une un único ácido graso, un diglicérido si se unen dos y un triglicérido si se
unen tres. Las grasas constituyen la principal reserva energética de los seres vivos.

En cuanto a los lípidos complejos, se consideran moléculas compuestas por componentes
lipídicos y otros no lipídicos. Se encuentran formando la bicapa lipídica de las membranas
celulares por lo que también se les llama lípidos de membrana, como los fosfolípidos. Por otro
lado, tenemos ciertos lípidos insaponificables, que son derivados del
ciclopentanoperhidrofenantreno o esterano. Son moléculas muy activas que intervienen en el
metabolismo celular, como por ejemplo los esteriodes o las prostaglandinas.
PROTEINAS: Estructura y Función
Las proteínas son constituyentes esenciales de todos los organismos. la mayoría de las tareas
que realizan las células requieren proteínas, las cuales tienen una asombrosa diversidad de
funciones. Además de servir como materiales estructurales en todos los seres vivos (p. ej.,
como componentes estructurales en el músculo y en el tejido conjuntivo de animales o como
componentes de la pared celular de las procariotas), las proteínas participan en funciones tan
diversas como la regulación metabólica, el transporte, la defensa y la catálisis. La diversidad
funcional que exhibe esta clase de biomoléculas está relacionada de forma directa con las
posibilidades de combinación de las unidades monoméricas, los 20 aminoácidos.

Aminoácidos
Los aminoácidos comunes tienen una

estructura general similar para todos,
formada por un átomo de carbono
central o átomo de carbono alfa (α),
unido de forma covalente a un grupo
ácido o carboxílico (-COOH), un
grupo básico o amino (-NH2) y un
átomo de hidrógeno. Su cuarta
valencia se encuentra saturada por
una cadena lateral (R), que es el
elemento que diferencia cada uno de
los 20 aminoácidos.
Clasificación
El conocimiento de las propiedades químicas de los aminoácidos estándar es de vital

importancia para la comprensión de la bioquímica de las proteínas. La clasificación de los
mismos se realiza de acuerdo a las propiedades de los grupos R (cadena lateral), en especial a
su polaridad, o tendencia a interaccionar con el agua a pH biológico (cercano a 7). La polaridad
de los grupos R varía desde totalmente apolar o altamente polar. El código de tres letras es la
convención de abreviatura de los aminoácidos, utilizando tres letras del nombre completo y
facilita la denominación de las secuencias peptídicas. Ej: Arginina – Arg / Metionina- Met.

El enlace peptídico
Para construir un péptido o una proteína, los aminoácidos deben unirse a través de un enlace
covalente que permita su estabilidad y, como se podrá observar, también su amplia
versatilidad.

El enlace se establece entre un grupo
carboxilo de un aminoácido y un grupo
amino de un segundo aminoácido
mediante una condensación que provoca
la liberación de una molécula de agua,
quedando formado un enlace amida. La
formación de un único enlace da lugar al
péptido más pequeño, o dipéptido,
constituido tan sólo por dos
aminoácidos. Las uniones de sucesivos
aminoácidos dan lugar a tripéptidos,
tetrapéptidos, oligopéptidos, polipéptidos
y en último extremo proteínas.
Otras interacciones entre aminoácidos
Puentes Disulfuro: El grupo sulfihidrilo de la cisteína es muy reactivo. La reacción más común
de este grupo es una oxidación reversible que forma un disulfuro. La oxidación de dos
moléculas de cisteína forma cistina, una molécula que contiene un enlace disulfuro. Cuando
dos residuos de cisteína forman uno de estos enlaces, éste se denomina puente disulfuro. Este
enlace puede producirse en una cadena individual para formar un anillo o entre dos cadenas
separadas para formar un puente intermolecular. Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar
muchos polipéptidos y proteínas.

¿Péptidos o proteínas?
Los péptidos son las moléculas formadas por menos de 100 residuos de aminoácidos. Aunque
sus estructuras son menos complejas que las de las moléculas proteínicas más grandes, los
péptidos poseen actividades biológicas significativas, como por ejemplo tripéptido (γ-glutamil-
cisteinil-glicina) que actúa como antioxidante y destoxificante en el interior celular por su
capacidad de unirse entre sí formando dímeros a través de la cisteína o la oxitocina que,
producida en la hipófisis, desarrolla diferentes acciones hormonales.
En tanto que una proteína se define como todo polipéptido de más de 100 aminoácidos, que
desarrolla una estructura característica y cumple una función orgánica. Las proteínas
compuestas por una sola cadena polipeptídica se llaman proteínas monoméricas mientras las
que asocian más de un polipéptido se conocen como proteínas multiméricas.
Funciones de las proteínas
De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos, las proteínas son las que tienen
las funciones más diversas.
Catálisis: Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones bioquímicas
en procesos como la digestión, la captura de energía y la biosíntesis. Estas moléculas tienen
propiedades notables.
Estructura. Algunas proteínas proporcionan soporte. Las proteínas estructurales suelen tener
propiedades muy especializadas. Por ejemplo, el colágeno (el componente principal de los
tejidos conjuntivos) y la elastina, una proteína semejante a la goma que se encuentra en las
fibras elásticas, está presente en varios tejidos del organismo (p. ej., en los vasos sanguíneos y
en la piel)
Movimiento. Las proteínas participan en todos los movimientos celulares. Por ejemplo, la
actina, la tubulina y otras proteínas forman el citoesqueleto. Las proteínas de esta estructura
son activas en la división celular, en la endocitosis, en la exocitosis y en el desplazamiento
ameboide de los leucocitos.
Defensa. Una extensa variedad de proteínas son protectoras. En los vertebrados, por ejemplo,
la queratina, una proteína que se encuentra en las células de la piel, ayuda a proteger al

organismo contra los daños mecánicos y químicos. Las proteínas implicadas en la coagulación
hemática, el fibrinógeno y la trombina, impiden la pérdida de sangre cuando los vasos
sanguíneos se lesionan. Las inmunoglobulinas (o anticuerpos) producidas por linfocitos cuando
organismos ajenos, como las bacterias, invaden a un organismo
Regulación. La unión de una molécula hormonal o de un factor de crecimiento a los receptores

en sus células diana modifica la función celular. Entre los ejemplos de hormonas peptídicas se
encuentran la insulina y el glucagón: ambos regulan la concentración sanguínea de glucosa. La
hormona del crecimiento estimula el desarrollo y la división celulares. Los factores de
crecimiento son polipéptidos que controlan la división y la diferenciación de las células
animales.
Transporte. Muchas proteínas actúan como moléculas transportadoras de moléculas o de

iones a través de las membranas o entre las células. Entre los ejemplos de proteínas de
membrana están la bomba de Na+-K+ ATPasa y el transportador de glucosa. Otras proteínas
transportadoras son la hemoglobina, que lleva el 0 2 a los tejidos desde los pulmones, y las
lipoproteínas LDL y HDL, que transportan los Jípidos del hígado y del intestino a otros órganos.
Almacenamiento. Determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales. Por

ejemplo, la caseína de la leche de los mamíferos son fuentes abundantes de nitrógeno
orgánico.
Respuesta al estrés. La capacidad de los organismos para sobrevivir a diversos agresores

abióticos está mediada por determinadas proteínas. Entre los ejemplos se encuentra el
citocromo P450, un grupo diverso de enzimas que se encuentran en los animales y en las
plantas que de forma habitual transforman a un gran número de contaminantes orgánicos
tóxicos en derivados menos tóxicos. Las temperaturas muy elevadas y otras agresiones dan
lugar a la síntesis de una clase de proteínas denominadas proteínas de choque térmico (hsp)
que promueven el plegamiento correcto de las proteínas perjudicadas. Si esas proteínas se
dañan de forma grave, las hsp estimulan su degradación.
Estructura de las proteínas
Las proteínas son moléculas, en general, muy grandes pudiendo llegar a tener miles de
aminoácidos, y por lo tanto sus miles de átomos pueden adoptar una variedad de posiciones en
el espacio extremadamente amplia. Cada proteína presenta una estructura espacial

característica y única, que se denomina estructura o conformación nativa, y que resulta
absolutamente necesaria para que pueda desarrollar su función. Los bioquímicos han
diferenciado varios niveles en la organización estructural de las proteínas. La estructura
primaria, la secuencia de aminoácidos, es especificada por la información genética. Al plegarse
la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones localizadas de aminoácidos
adyacentes que constituyen la estructura secundaria. La forma tridimensional global que asume
un polipéptido se denomina estructura terciaria. Se dice que las proteínas que constan de dos o
más cadenas polipeptídicas (o subunidades) tienen estructura cuaternaria.
Estructura primaria: Consiste en la determinación de la secuencia de aminoácidos de una

proteína, es el nivel de conocimiento más básico y más importante. Las proteínas se
diferencian entre sí porque cada una tiene un número de aminoácidos y una secuencia de los
mismos distinta. Una serie determinada de aminoácidos dará lugar a una configuración
espacial también única y determinada, lo que llevará en último extremo a una función
específica y concreta.
Estructura secundaria: Define las posiciones regulares y repetitivas de aminoácidos

adyacentes en una cadena peptídica. Podría suponerse que las posibilidades de colocación en
el espacio, que tiene un residuo aminoacídico con respecto a sus vecinos más próximos, son
infinitas; sin embargo, la rigidez del plano del enlace peptídico y las limitadas posibilidades de

giro alrededor del carbono α, reducen en gran medida las estructuras estables que pueden
existir en la realidad. Por dicho motivo, las dos estructuras más importantes y abundantes en
las proteínas son: La hélice α y la conformación β. Estas están estabilizadas por enlaces de
hidrógeno entre los grupos carbonilo y N-H del esqueleto polipeptídico. La hélice α es una
estructura rígida en forma de varilla que se origina cuando una cadena polipeptídica se enrolla
en una conformación helicoidal dextrógira. La lámina plegada β se forma cuando se alinean
dos o más segmentos de la cadena polipeptídica uno al lado del otro. En lugar de estar
enrollada, cada cadena está extendida por completo.
Estructura Terciaria: Describe las relaciones espaciales entre todos los aminoácidos de la
cadena peptídica, proporciona una imagen tridimensional completa de la molécula. Una
proteína grande normalmente contiene varios tipos de estructura secundaria. Los segmentos
de la cadena peptídica plegada se mantienen en posición mediante una serie de enlaces, de
naturaleza débil en su mayoría, que se establecen entre residuos aminoacídicos y entre éstos y
el entorno. Los enlaces pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas
de Van der Waals, e incluso enlaces covalentes a través de puentes disulfuro. La frontera entre
estructura secundaria y terciaria resulta a veces muy difuminada, dependiendo del tipo de
molécula que se esté analizando. Existe una clasificación morfológica de las proteínas en dos
grupos denominadas proteínas fibrosas y proteínas globulares. Dentro de las fibrosas se
encontrarían el colágeno, la queratina o la elastina, proteínas todas ellas que aportan
resistencia y/o elasticidad a los medios donde se encuentran. En estas proteínas la
conformación queda descrita analizando los dos niveles iniciales de estructura, ya que sus

cadenas polipeptídicas tienen una secuencia única y repetitiva de hélice alfa. En cambio las
proteínas globulares, que son las más abundantes, disponen de nivel de estructuración terciaria
donde se describe la posición y estructura de cada segmento con una estructura secundaria
característica. En éstas se describen diferentes regiones denominadas Dominios, que son
cadenas de 50 a 350 aminoácidos, formadas por una combinación de hélices alfa y láminas
beta, que adoptando diversas posiciones en el espacio dan lugar a una unidad globular.
Estructura Cuaternaria: Muchas proteínas, en particular las que tienen pesos moleculares
elevados, están formadas por varias cadenas polipeptídicas. A cada componente polipeptídico
se le denomina subunidad. Las subunidades en un complejo proteínico pueden ser idénticas o
bastante diferentes. Las subunidades polipeptídicas se ensamblan y se mantienen unidas por
interacciones no covalentes, como el efecto hidrófobo, las interacciones electrostáticas y los
enlaces de hidrógeno, y por entrecruzamientos covalentes. Como en el plegamiento proteínico,
el efecto hidrófobo es claramente el más importante debido a que las estructuras de las
superficies de interconexión complementarias entre las subunidades son semejantes a las
observadas en el interior de los dominios de las proteínas globulares. Aunque son menos
numerosos, los entrecruzamientos covalentes estabilizan de forma significativa determinadas
proteínas con múltiples subunidades. Entre los ejemplos más destacados se encuentran los
puentes disulfuro de las inmunoglobulinas.
Pérdida de la estructura proteínica
Considerando las pequeñas diferencias de energía libre de las proteínas plegadas y

desplegadas, no es sorprendente que la estructura proteínica sea muy sensible a los factores
del entorno. Muchos agentes físicos y químicos pueden perturbar la conformación nativa de
una proteína. El proceso de desorganización de la estructura se denomina desnaturalización.
Ésta no incluye la rotura de los enlaces peptídicos (La desnaturalización nunca implica la
pérdida de la estructura primaria, siempre de la secundaria, terciaria y/o cuaternaria).
Dependiendo del grado de desnaturalización, la molécula puede perder de forma parcial o total
su actividad biológica. Si las condiciones que provocan la desnaturalización duran poco o son
poco intensas es reversible. Las dos consecuencias de la desnaturalización de una proteína
son: la pérdida de actividad biológica y la pérdida de la solubilidad. La desnaturalización con
frecuencia da lugar a cambios observables de las propiedades físicas de las proteínas. Por
ejemplo, la albúmina de huevo (la clara) soluble y transparente se hace insoluble y opaca tras
calentarla. Algunas condiciones desnaturalizantes son: los ácidos y bases fuertes, los solventes

orgánicos, detergentes, agentes reductores (urea, mercaptoetanol), la concentración salina, los
metales pesados, como el mercurio (Hg+2) y el plomo (Pb+2).
Clasificación de las proteínas
Además de su clasificación morfológica en proteínas fibrosas y globulares, existen otros

criterios para su clasificación. Desde el punto de vista químico se las cataloga en dos grupos:
1. Proteínas simples: formadas únicamente por aminoácidos
2. Proteínas conjugadas: en las que además de los aminoácidos, contienen otro tipo de
moléculas denominados grupos prostéticos, recibiendo la fracción peptídica el nombre
de apoproteína. Dependiendo de la naturaleza del grupo prostético, las proteínas
conjugadas se clasifican en: a) Glicoproteínas, si es de naturaleza glucídica. b)
Lipoproteínas, si es de naturaleza lipídica. c) Nucleoproteínas, asociadas a los ácidos
nucleicos. d) Cromoproteínas, el grupo prostético es una molécula orgánica, porfirina,
asociada normalmente con un átomo metálico. e) Fosfoproteínas: Su grupo prostético
es un éster fosfato. f) Otras, con grupos muy variados, metales, vitaminas o derivados
de las mismas, etc.
Introducción al metabolismo
Todo el funcionamiento fisiológico de cualquier individuo se basa en la adquisición,

transformación y uso de la energía que proviene del ambiente externo. Es decir, cada individuo
puede ser visto como un sistema abierto (en términos físicos) donde la energía adquirida a
través de fuentes externas, como el alimento, es transformada para luego ser utilizada en
diferentes funciones corporales, utilizando en esta transformación moléculas “de alta energía”
que sirven como elementos de transferencia entre diferentes procesos o mecanismos
fisiológicos celulares.
Así en este módulo analizaremos como son y qué características tienen diferentes reacciones
químicas relacionadas a esta transformación energética. Luego, analizaremos como estas
reacciones implican una ganancia o pérdida de energía y como están acopladas dentro de la
célula. En este contexto, evaluaremos la capacidad de diferentes catalizadores biológicos en
permitir que, en definitiva, las diferentes reacciones puedan ocurrir.

Una vez que se comprendan sus características podremos comenzar a estudiar cómo estas
diferentes reacciones acopladas permiten que sucedan mecanismos o procesos celulares de
síntesis o descomposición de materiales imprescindibles para el funcionamiento celular, es
decir, los procesos metabólicos que ocurren. Así, analizaremos al metabolismo de un
individuo como el conjunto de todas las reacciones químicas que se producen en el organismo,
las que crean o desintegran materiales, involucrando su transformación de energía.
Las reacciones químicas
Una reacción química se produce cuando se forman nuevos enlaces o se rompen enlaces
antiguos entre átomos. Las reacciones químicas son la base de todos los procesos vitales y las
interacciones de los electrones son la base de todas las reacciones químicas. En particular, las
reacciones químicas en las células, la energía transferida proviene de la liberación de energía
almacenada en los enlaces químicos. Los enlaces químicos que contienen una alta energía
potencial son habitualmente llamados “enlaces de alta energía”. Estos enlaces, contenidos en
moléculas particulares, son pasibles de transferir energía en la célula como resultado de una
serie de reacciones químicas.
Para comenzar a definir estos tipos de reacciones debemos tener en claro cómo vamos a
denominar a las diferentes sustancias que van a reaccionar. De manera general, a las
sustancias iniciales en una reacción de las conoce como reactivos y las sustancias finales son
los productos. En algunos casos, las reacciones sólo tienen una dirección (reacciones no
reversibles), pero en otros, dependiendo de las condiciones, pueden ser bidireccionales
(reacciones reversibles). Ya aclararemos este punto más adelante.
Otra cosa que tenemos que tener en cuenta

en una reacción química es que la masa total
de los reactivos es igual a la masa total de los
productos. En otras palabras, la cantidad de
átomos involucrados antes y después de una
reacción química permanece constante (Ley
de la conservación de la masa), sufriendo un reordenamiento (los reactivos y los productos
tienen diferentes propiedades químicas).
Por ejemplo, en esta reacción si contamos los átomos de hidrogeno y oxígeno a ambos lados
de la reacción, veremos que la suma para cada átomo es la misma en si es reactivo o producto.

Formas de energía y reacciones químicas
Toda reacción química, implícitamente involucra cambios de energía. Sin entrar en detalles la
energía se define como la capacidad de realizar trabajo. Los procesos biológicos son
frecuentemente escenarios de conversiones de energía. El desarrollo y crecimiento del
individuo, así como la renovación continua de diferentes estructuras, implican un sinnúmero de
síntesis químicas que requieren energía. Por ejemplo, el trabajo mecánico que efectúan los
músculos o la generación de los impulsos eléctricos, son procesos que demandan energía.
Existen 2 formas principales de energía, la energía potencial y la cinética. La energía
potencial se relaciona a la energía almacenada por la materia debido a su posición, en cambio
la energía cinética que está asociada a materia en movimiento. Dado que estamos analizando
las reacciones químicas, se define como energía química a una forma particular de energía
potencial almacenada en los enlaces de los compuestos y las moléculas. Como sucede con la
conservación de la materia, la cantidad de energía resultante al finalizar la reacción comparada
con la energía presente antes, es la misma. Es decir, que en las reacciones químicas la
energía también se conserva (Ley de conservación de la energía). Entonces, no es posible
crear ni destruir la energía en una reacción, pero puede ser convertida de una forma a otra.
Cuando hablamos de metabolismo estamos analizando las transformaciones de energía, en

principio contenida en los alimentos consumidos (energía potencial), a diferentes formas de
energía, como la energía cinética o energía mecánica usada, por ejemplo, para caminar o
hablar. Aquí hay un punto muy importante que suele pasar desapercibido. ¿Se pusieron a
pensar porque necesitamos alimentarnos de manera relativamente constante?. La conversión
de energía en las reacciones en el metabolismo –y en todas las reacciones- no es perfecta. La
conversión de una forma de energía en otra suele liberar calor. Una pequeña parte de ese calor
se usa para mantener la temperatura corporal normal, pero la gran mayoría del calor es
liberado sin que pueda reutilizarse de manera directa. Así, los procesos metabólicos de
obtención de energía a partir de diferentes biomoléculas no son completamente eficientes. Por
lo tanto, para reemplazar la energía que es perdida como calor, es necesario ingresar energía
extra para poder sostener todos los procesos vitales.
Cambios de energía en las reacciones químicas
Vayamos poniendo en contexto los cambios de energía. Cuando en un sistema –nuestro

cuerpo- se produce una reacción química, pasamos de un estado inicial a un estado final. En

ese pasaje de estados, el estado final de un proceso particular puede liberar energía al medio o
tomarla de él. Prácticamente, todos los procesos químicos, incluidas sus reacciones
intermedias, están determinados por una diferencia entre la energía absorbida o producida.
Muchas de estas reacciones químicas requieren que se le añada energía para que se
produzcan, a este tipo de reacciones las denominamos endergónicas. Dado que para producir
el resultado final de estas reacciones a los reactivos se les adiciona energía, los productos
poseen mayor energía. Las reacciones que liberan energía como resultado de un proceso
químico, las denominamos exergónicas. Es bastante difícil metodológicamente estimar el
contenido de energía de cada reacción, pero podemos fácilmente determinar que sucede con el
cambio de calor entre el estado inicial y final, es por eso que referimos a estas ganancias o
pérdidas de energía en unidades de calor (calorías o joules).
Reacción exergónica Reacción endergónica
Una característica clave del metabolismo corporal es el acoplamiento de reacciones

exergónicas y reacciones endergónicas. La energía liberada por una reacción exergónica se
suele utilizar para impulsar una endergónica. Por ejemplo, cuando se rompen los enlaces
químicos de la glucosa, parte de la energía liberada en este proceso se utiliza para la formación
de ATP –que describiremos en profundidad más adelante- y a su vez cuando se libera la
energía contenida en los enlaces del ATP podemos producir cierto trabajo celular, como la
contracción muscular. Estas reacciones se denominan acopladas.
Por lo general, las reacciones exergónicas se producen cuando se degradan nutrientes. Parte
de la energía liberada puede quedar atrapada en los enlaces covalentes del ATP. Luego, la
energía transferida a las moléculas de ATP se utiliza para impulsar reacciones endergónicas
necesarias para construir estructuras corporales, como músculos y huesos o para realizar el
trabajo mecánico involucrado en la contracción muscular o el desplazamiento de sustancias
hacia el interior o exterior de las células.

Energía de activación
Pero a todo esto, debemos entender que las reacciones químicas no suceden por que sí. Como
los componentes de una reacción, las partículas de materia (átomos, iones o moléculas) tienen
energía cinética, se mueven y chocan entre sí de manera continua. Si un choque entre las
partículas es suficientemente fuerte, es decir suficientemente enérgico, puede alterar el
movimiento de los electrones de esa partícula, determinando que el enlace químico existente
se rompa o que se forme uno nuevo. La energía necesaria para romper o formar un enlace se
conoce como energía de activación.
En otros términos, las partículas deben alcanzar un estado de transición (estado de activación)
antes que la reacción pueda cumplirse. El compuesto activado representa un intermedio que se
forma en el transcurso de la reacción, a partir del cual la reacción se realiza espontáneamente.
En este punto intermedio, los enlaces se reacomodan para producir la nueva agrupación de las
partículas. Existen diferentes factores que pueden influir en la posibilidad que se produzca el
choque entre las partículas y cause la reacción, como la concentración de los sustratos y la
temperatura.
Concentración: cuantas más partículas de materia haya en un espacio limitado, mayor será la
probabilidad de que choque. La concentración de partículas aumenta cuando se agregan más a

un espacio dado o cuando aumenta la presión del espacio, lo que fuerza a las partículas a estar
más juntas de manera que chocan con mayor frecuencia.
Temperatura: a medida que aumenta la temperatura, las partículas de materia se mueven con
mayor rapidez. Así, cuanto más alta es la temperatura de la materia, con más fuerza chocaran
las partículas y mayor será la probabilidad de que una colisión provoque una reacción.
Catalizadores biológicos
Como hemos visto, las reacciones pueden acelerarse por la concentración y la temperatura,
pero hay otra forma de acelerar o, de hecho, permitir que una reacción se produzca. Otra forma
de acelerar una reacción, reduciendo la energía de activación para que mayor número de
moléculas en el sistema estén en condiciones de alcanzar el estado de transición, se puede dar
por la presencia de catalizadores. Los catalizadores aumentan notablemente la velocidad de
formación del intermediario activado, disminuyendo la energía de activación. Una particularidad
de los catalizadores es que no alteran el diferencial de energía potencial entre los reactivos y
los productos, sino que hacen que se precise menor cantidad de energía para que se produzca.
En los sistemas biológicos, los catalizadores son las enzimas. Las enzimas catalizan
reacciones con una alta especificidad ya que actúan con sustratos determinados y en
reacciones determinadas. Además, las enzimas son extremadamente eficaces, ya que
incrementan la velocidad de reacción miles de veces si las comparamos con reacciones sin la
presencia de este catalizador. Las enzimas están bajo control celular, su velocidad de síntesis y
su concentración esta controladas por genes y por otras moléculas celulares que pueden
aumentar o disminuir la actividad propia de una enzima determinada. Por ejemplo, si tomamos
una reacción exergónica, donde la energía potencial de los reactivos es mayor que la de los
productos, necesitamos una determinada cantidad de energía de activación para que se
produzca esta reacción.

Energía de activación – Efecto de las enzimas
Pero, cómo hace una enzima para disminuir la energía de activación. Un catalizador ayuda a
orientar apropiadamente las partículas involucradas en la colisión. Así, interactúan en los
puntos que hacen que la reacción tenga lugar. Si bien la acción del catalizador ayuda a
acelerar una reacción química, el catalizador en sí mismo no presenta modificaciones al final de
la reacción. Una sola molécula catalizadora puede ayudar en una reacción química después de
otra. La enzima, como catalizador biológico, se relaciona con un sustrato en particular, las
moléculas que van a reaccionar se ubican en una porción de la enzima denominada sitio activo,
como si una llave se adapta a una cerradura, formando un compuesto temporal llamado
complejo enzima-sustrato. En este punto las moléculas interactúan y se forman los
productos. Una vez completada la reacción la enzima libera los productos formados. Cabe
destacar que si bien la enzima participa de la reacción no es parte necesaria de la misma. Es
decir, la calidad de la enzima es la misma antes y después de la reacción quedando libre para
ser utilizada nuevamente.

Regulación de la actividad enzimática
Las reacciones catalizadas por enzimas están bajo el estricto control celular. Los principales
factores que influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas son las concentraciones
de enzima y sustrato y la disponibilidad de cofactores requeridos. Muchas enzimas son
sintetizadas por la célula o activadas solo cuando son necesarias.

Efecto de la temperatura y el pH
La velocidad de las reacciones enzimáticas también se ve influida por la temperatura y por el

pH, que afectan la atracción entre los aminoácidos de la molécula proteica y también entre el
sitio activo y el sustrato.
Interacciones alostéricas
Una forma precisa de control enzimático es la interacción alostérica. La interacción alostérica

ocurre cuando una molécula distinta del sustrato se combina con una enzima en un sitio
diferente del sitio activo y, al hacer esto, altera la conformación del sitio activo tornándolo
funcional o no funcional. La inhibición por retroalimentación (retroalimentación negativa)
ocurre cuando el producto de una reacción enzimática actúa como efector alostérico inhibiendo
temporalmente la actividad de una enzima en un paso anterior de la vía. De esta manera, el
efector alostérico detiene temporalmente la serie de reacciones químicas.
Retroalimentación negativa. En esta serie de reacciones cada paso está catalizado por
una enzima específica. La enzima 1 convierte al sustrato (triangulo verde) en sustrato
intermediario A (rectángulo violeta). El producto final (cuadrado amarillo) es un inhibidor
alostérico. La enzima 1 será más activa cuando las cantidades del producto sean bajas.
Inhibición competitiva, no competitiva e irreversible
Las enzimas también pueden estar reguladas por inhibición competitiva, en la cual una
molécula, semejante al sustrato normal, compite por el sitio activo. La inhibición competitiva
puede ser revertida aumentando las concentraciones de sustrato (Figura 6A). Los inhibidores
no competitivos se unen en otro sitio de la molécula, alterando la estructura terciaria, de modo
que la enzima ya no puede funcionar (Figura 6B). La inhibición no competitiva habitualmente es
reversible, pero no por el incremento en la concentración de sustrato. Los inhibidores
irreversibles se unen permanentemente al sitio activo o desorganizan irreparablemente la
estructura terciaria.

Representación esquemática del modo de acción de inhibidores: A) competitivos y B) no
competitivos.
Modificación covalente reversible
La modificación covalente reversible de las enzimas se realiza mediante adición de un grupo

fosfato a un residuo de serina, treonina o tirosina de la enzima, realizado por otro sistema
enzimático formado por proteína quinasas (adicionan el grupo fosfato) y proteína fosfatasas
(eliminan el grupo fosfato).
La célula como sistema abierto - Bioenergética
Para poder entender todas estas reacciones químicas que ocurren dentro de la célula,
debemos entender a ésta como un sistema abierto. Un sistema abierto establece relaciones
con el medio externos a través del intercambio de materia y energía. Si bien, muchas de las
concentraciones de diferentes elementos dentro de la célula pueden parecer estables, ellos se
encuentran en un estado de equilibrio dinámico. En este estado, en general, la velocidad de
formación de un determinado compuesto es balanceada por su tasa de remoción o
degradación. Así, debe considerarse siempre a los individuos como sistemas abiertos, que
existen en un estado estacionario dinámico. Esto implica que la energía utilizada para la
síntesis de sustancias moleculares altamente ordenadas dentro de las células, involucra un
aumento de la utilización de moléculas presentes en el medio externo. Esta característica tiene
implicancias fundamentales en el funcionamiento fisiológico de los individuos. En términos
generales cuando hablamos solamente de energía, el análisis de la adquisición, transformación
y uso de la misma dentro de las células, se conoce como bioenergética. Con este término se
designan los intercambios de energía que se desarrollan en el metabolismo, los cuales

obedecen las mismas leyes físicas que cualquier otro proceso natural. Dentro de estas leyes,
los principios de la termodinámica son la base para comprender estas transducciones o cambio
de energía.
Las leyes de la termodinámica
La primera ley de la termodinámica establece que la energía puede convertirse de una forma
a otra, pero no puede crearse ni destruirse. La energía puede almacenarse en varias formas y
luego transformarse en otras. Cuando los organismos oxidan carbohidratos, convierten la
energía almacenada en los enlaces químicos en otras formas de energía. Por ejemplo, las aves
y los mamíferos convierten la energía química en la energía térmica necesaria para mantener
su temperatura corporal, así como en energía mecánica, energía eléctrica y otras formas de
energía química. En el caso de las reacciones químicas, esto significa que la suma de la
energía de los productos de la reacción y la de la energía liberada en la reacción misma es
igual a la energía inicial de las sustancias que reaccionan.
La segunda ley de la termodinámica establece que en todos los procesos naturales la

entropía o desorden del universo aumenta. Una característica de los seres vivos es el alto
grado de organización que presentan, por lo que se deduce que los procesos vitales consisten
en una lucha constante contra la segunda ley de la termodinámica, dejando el aumento de
desorden para el resto del entorno o universo y buscando para la materia viva el máximo orden.
Todos los procesos naturales tienden a ocurrir en una dirección tal que la entropía del Universo
se incrementa. Para mantener la organización de la cual depende la vida, los sistemas vivos
deben tener un suministro constante de energía que les permita superar la tendencia hacia el
desorden creciente. El Sol es la fuente original de esta energía.
Tipos de energía
Hemos visto de manera general los diferentes tipos de energía, pero los vamos a caracterizar
con un poco mas de profundidad aquí. De todas las posibles formas de energía, analizaremos
las siguientes:
La energía térmica o calor: Debida a la agitación molecular o energía cinética de las

moléculas, es medida a través de la temperatura o de cambios en el estado físico de la materia.
La unidad de calor es la caloría, o cantidad de calor necesario para elevar la temperatura de 1
gramo de agua, 1°C.

La energía mecánica o trabajo: Debida a la aplicación de una fuerza que consigue el
desplazamiento de un cuerpo o su deformación. La unida de trabajo es el Julio (J), o trabajo
realizado al aplicar a un cuerpo la fuerza de 1 Newton desplazándolo 1 m.
La energía libre de Gibbs (G): Consiste en un tipo de energía química contenida en los
compuestos que participan en una reacción química. Expresa la cantidad de energía capaz de
generar trabajo durante una reacción a presión y temperatura constantes. La unidad de medida
es la caloría o joule, o bien Kcal/mol o Kjoule/mol (1caloría = 4,184 joules).
Metabolismo
El conjunto de todas las transformaciones químicas que se producen en una célula un

organismo recibe el nombre de metabolismo. Es una actividad muy coordinada cuyos
objetivos de forma sintética serían: obtención de energía del medio ambiente y obtención de
moléculas características de la propia célula.
Para llevar a cabo el metabolismo se dispone de cientos o miles de reacciones químicas

distintas, catalizadas por enzimas. Las reacciones están organizadas en rutas o vías
metabólicas. En una ruta metabólica se encadenan una serie de transformaciones que
individualmente suponen pequeños cambios químicos. En esta secuencia o cadena de pasos,
un precursor se convierte en un producto, a través de una serie de moléculas intermediarias
que se denominan metabolitos. El término metabolismo intermediario se utiliza para la
actividad combinada de todas las rutas que interconvierten compuestos de bajo peso
molecular.
El metabolismo se divide en dos procesos conjugados, el catabolismo y el anabolismo. El

anabolismo es la fase constructiva del metabolismo, en la cual tiene lugar la síntesis de los
componentes moleculares de las células tales como los ácidos nucléicos, las proteínas, los
polisacáridos y los lípidos a partir de moléculas precursoras de estructura más sencilla y de
menor tamaño. Este proceso biosintético requiere energía química para poder ser llevado a
cabo, es decir, es un proceso endergónico. La construcción de biomoléculas orgánicas
altamente hidrogenadas requiere electrones para reducir a sus precursores relativamente
oxidados. En resumen, el anabolismo es un proceso constructivo, reductor y endergónico.
En tanto que el catabolismo es la fase degradativa del metabolismo, en la cual moléculas
orgánicas complejas y relativamente grandes como los polisacáridos o las proteínas se
degradan para dar lugar a moléculas de estructura más simple y de menor tamaño tales como

el ácido láctico, CO2, agua, amoníaco o urea. Este proceso degradativo va acompañado de la
liberación de la energía química inherente a la estructura de las moléculas orgánicas que se
degradan; es por lo tanto un proceso exergónico. Muchas reacciones del catabolismo suponen
una oxidación, es decir, una pérdida de electrones, de los sustratos orgánicos que se
degradan. En resumen, el catabolismo es un proceso degradativo, oxidante y exergónico.
Las rutas catabólicas son rutas convergentes, (muchas macromoléculas nutrientes son
convertidas en los mismos productos finales), mientras que las sintéticas son divergentes (unos
pocos precursores dan muchos productos distintos). Aunque el estudio de cada ruta en el texto
se realiza de manera aislada y estanca, hay que tener en cuenta que ambos procesos
transcurren conjuntamente en el espacio y en el tiempo, compartiendo en muchos casos
intermediarios, y manteniendo un equilibrio dinámico entre las distintas reacciones o rutas, con
el fin de garantizar las condiciones necesarias para el mantenimiento de las estructuras y
funciones del ser vivo.
Fosfatos de alta energía y las reacciones metabólicas
La energía utilizada en los procesos celulares se almacena principalmente en enlaces entre los
residuos de ácido fosfórico y ciertos compuestos orgánicos. Debido a que la energía de
formación de enlaces en algunos de estos fosfatos es particularmente alta, se liberan
cantidades relativamente grandes de energía cuando el enlace se hidroliza. Los compuestos
que contienen dichos enlaces se denominan compuestos de fosfato de alta energía. El más

importante de estos compuestos es la adenosina-tri-fosfato (ATP). La función del ATP es
contener energía que es liberada en las reacciones exergónicas temporariamente para que
luego sea utilizada por los diferentes mecanismos celulares, como la contracción muscular, el
transporte de sustancias por las membranas, etc. La estructura del ATP consiste en 3
componentes, que no definiremos exhaustivamente, un grupo adenosina, una ribosa y 3
fosfatos ligados.
Representación esquemática del ATP.
La formación del ATP ocurre cuando combinamos la adenocina-di-fosfato (ADP) con un

fosfato inorgánico (Pi) y esta reacción requiere una gran cantidad de energía. Posteriormente,
cuando una enzima particular (ATPasa) rompe este enlace, la energía liberada es la que se
utiliza en toda la célula. Como veremos más adelante el ATP es el principal producto de la
respiración celular.
Por otro lado, todas las actividades biosintéticas de la célula, muchos de sus procesos de
transporte y una diversidad de otras actividades requieren de energía. Una gran proporción de
esta energía es suministrada sólo por el ATP. La glucosa y otros carbohidratos son formas de
almacenamiento de energía y también formas en las que se transfiere energía de célula a
célula y de organismo a organismo. En los sistemas biológicos, las reacciones endergónicas,
como las de biosíntesis, se producen gracias a la energía liberada en las reacciones

exergónicas con las que están acopladas. En la mayoría de las reacciones acopladas, el ATP
es el intermediario que conduce la energía de una reacción a otra. El enlace más habitualmente
utilizado como depósito de energía libre es el que une los fosfatos del ATP. Un segundo
sistema para la síntesis de ATP utiliza la energía procedente de reacciones de óxido-reducción
para formar los enlaces de alta energía del ATP (fosforilación oxidativa). En las células, el
ATP se forma y consume continuamente, no constituye ningún sistema de almacenamiento o
depósito. Una molécula de ATP es consumida al minuto de haberse formado, por lo cual el
recambio es extraordinariamente rápido; en un ser humano, a lo largo de un día, prácticamente
se consume una cantidad de ATP igual a su peso.
Las enzimas y el metabolismo
Cuando hablamos de metabolismo, también tenemos que evaluar los diferentes factores que
permiten el funcionamiento de las enzimas. Así, la actividad catalítica de algunas enzimas no
depende exclusivamente de las interacciones físicas y químicas entre los aminoácidos del sitio
activo y el sustrato. Muchas enzimas requieren sustancias adicionales no proteicas de bajo
peso molecular para funcionar. Estas sustancias esenciales para el funcionamiento de las
enzimas se las conoce como cofactores. Ciertos iones tales como Mg2+ o K+, Ca2+ funcionan
como cofactores de enzimas particulares. Hay moléculas orgánicas no proteicas que pueden
funcionar como cofactores en reacciones catalizadas por enzimas. Estas moléculas conocidas
como coenzimas, se unen de manera temporal o permanente a la enzima, en general bastante
cerca del sitio activo. Algunas coenzimas funcionan como aceptores de electrones en
reacciones de oxido-reducción, recibiendo electrones acompañado por un ión hidrogeno (un
protón) y luego lo transfiere a otra molécula. Hay diferentes tipos de coenzimas que aceptan de
electrones en una célula dada, cada una capa de mantener los electrones en un nivel
energético ligeramente diferente. Dos coenzimas se encuentran con frecuencia y funcionan
como transportadores de electrones son la nicotinamida adenina dinucleotido (NAD) y el
flavín adenín dinucleótido (FAD).
El NAD está formado por dos nucleótidos que contienen dos bases nitrogenadas diferentes,
nicotinamida y adenina. Los otros dos componentes son una azucar ribosa y dos grupos
fosfato. El anilllo de nicotinamida está en el extremo activo de la NAD, la parte que acepta y
posteriormente libera electrones. En el estado oxidado, la molécula tiene carga positiva y se
escribe NAD+, Cuando acepta dos electrones y un protón se reduce a NADH. Esta molécula se
recicla, es decir, se regenera NAD+ cuando la NADH transfiere sus dos electrones y un protón a

un aceptor de electrones. El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de
electrones y protones en las reacciones metabólicas de oxido-reducción. Su estado oxidado
(FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un
electrón y un protón).
Integración metabólica
Vamos revisar algunos mecanismos y procesos metabólicos celulares, sin entrar en mayor
detalle ya que iremos analizando el tema cada vez con mayor complejidad en el transcurso de
la carrera. Por lo tanto, es importante que tengas en cuenta en todo momento que este es un
modelo simplificado de los procesos químicos que implica el metabolismo. Conocer en detalle
esta versión simplificada es importante para luego poder ir construyendo de forma ordenada un
conocimiento mas acabado de este proceso tan complejo.
Todas nuestras células contienen una cantidad de energía limitada. En ciertos momentos, se
necesita una cantidad elevada y constante de aporte energético. Por ejemplo, en el músculo
esquelético se requiere energía para la contracción y se obtienen, como ya hemos visto, a
través del consumo de nutrientes. Sin embargo, los nutrientes (carbohidratos, lípidos, y en
menor medida las proteínas) no pueden ser utilizados directamente, deben ser transformados
en ATP.
Las vías por las que las células producen ATP son variadas. Una de las mas simples involucra
la ruptura de la fosfocreatina (una molécula de alta energía). También es importante la
degradación de la glucosa o glucógeno. Estos sistemas no involucran el consumo de oxígeno,
por lo tanto, son sistemas anaeróbicos. Una tercera vía involucra la oxidación de compuestos,
es decir de manera aeróbica. En general, los procesos de formación de ATP serán utilizados
de manera diferencial de acuerdo a la duración e intensidad de las demandas energéticas.
Vamos a profundizar un poco más en los sistemas que producen ATP en las células y, sobre
todo, establecer que estos procesos no ocurren de manera aislada unos de otros, sino que se
integran y modifican. La oxidación de la glucosa es una fuente principal de energía en la
mayoría de las células. Cuando la glucosa se degrada en una serie de pequeños pasos por
medio de enzimas, una proporción significativa de la energía contenida en la molécula vuelve a
empaquetarse en los enlaces fosfato de las moléculas de ATP.
Una vía relativamente rápida de producción de ATP sin un incremento del consumo de

oxígeno, es la glucólisis. La glucólisis involucra la ruptura de la glucosa -o del glucógeno-
como reactivo para formar dos tipos de productos, el ácido pirúvico o el ácido láctico. La
misma ocurre en el citoplasma de las células y es una serie de reacciones acopladas y
catalizadas enzimáticamente. Este sistema ocurre en dos fases, la primera de inversión
energética, y la segunda de generación de energía.
Las primeras reacciones de la fase de inversión

involucran la adición de ATP a la molécula de
glucosa en 2 puntos. Primero se adiciona un grupo
fosfato a la glucosa o simplemente se fosforila la
glucosa, y posteriormente se fosforila un compuesto
intermedio, la fructosa-6-fosfato. Las reacciones
posteriores representan la fase de generación de
energía. Primero se divide la glucosa –formada por
6 átomos de carbono- en 2 compuestos de 3
carbonos, que van a ser oxidados. Los hidrógenos
liberados en esta reacción van a ser transferidos a
moléculas que sirven de transportadores de estos
hidrógenos, el NAD, es la que se utiliza en este
punto. El NAD va a transportar los hidrógenos
(pasando a ser NADH), y en el proceso se transfiere
la energía química liberada, a la mitocondria, para la
generación de ATP. Así se continúa la degradación
y transformación del compuesto de 3 carbonos para
obtener, por cada molécula, 2 ATP y 2 de piruvato.
Fases y productos de la glucólisis.
Aquí, puede ocurrir que exista una cantidad suficiente de oxígeno para que el NADH
(compuesto reducido del NAD) sea translocado hacia la mitocondria y se continúe con el ciclo
de Krebs, o que la cantidad de oxigeno sea escasa por lo que el NADH entregue los
hidrógenos a una molécula aceptora. En el caso que el oxígeno sea insuficiente, el piruvato
puede aceptar los hidrógenos del NADH para formar ácido láctico. Esta reacción está dada
por la necesidad de regeneración de NAD para que se continúe la glucólisis.

Esquema global de la oxidación completa de la glucosa.
Por otro lado, la producción aeróbica de ATP ocurre dentro de la mitocondria e involucra la
interacción entre 2 sistemas complementarios, el primero el ciclo de Krebs, cuya función es la
oxidación completa de los carbohidratos, lípidos o proteínas utilizando al NAD o el FAD, como
transportadores de hidrógenos (en particular, los electrones que poseen). El segundo proceso
es el que involucra la formación de ATP en lo que se denomina fosforilación oxidativa –o
cadena de transporte de electrones-.
Brevemente, para comenzar con el ciclo de Krebs se necesita el ingreso del piruvato producido
durante la glucólisis a la mitocondria y su transformación a una molécula de 2 carbonos, el
acetato que forma en este paso NADH mas dióxido de carbono (CO2) que es liberado. Este
acetato es activado por una coenzima, la coenzima A produciendo el acetil-coenzima A
(Acetil-CoA). En este punto la Acetil-CoA se une a un compuesto de 4 carbonos, el
oxalacetato, formando una molécula de 6 carbonos, el ácido cítrico (de ahí el nombre del
ciclo). ¿Qué sucede posteriormente? Dado que es un ciclo, al final de este necesitamos
regenerar el oxalacetato (4 carbonos) para poder recibir a otra molécula de 2 carbonos (acetil-
CoA). Es decir, que en esta serie de reacciones se pierden dos moléculas de CO2 en dos
pasos, y se forman 3 moléculas de NADH y 1 de FADH, así como otros compuestos (GTP).

Ciclo de Krebs. Los NADH y FADH2 producidos ingresan a la cadena de transporte de
electrones
El transporte de electrones se realiza en la membrana de la mitocondria. La fosforilación
oxidativa, se refiere a dos procesos acoplados, la oxidación de compuestos y la fosforilación
para formar ATP. La producción aeróbica de ATP es factible debido a un mecanismo que utiliza
la energía potencial disponible en los transportadores de hidrógenos reducidos, como el NADH
y el FADH. Los transportadores de hidrógenos -y sus electrones- no reaccionan directamente
con el oxígeno. Sin embargo, los electrones son removidos de los átomos de hidrogeno y
entregados a transportadores denominados citocromos. Durante este pasaje a través de la
cadena de citocromos, se libera suficiente energía para fosforilar el ADP para formar ATP. Al
final de esa serie de reacciones, el O2 acepta los electrones que transcurren por la cadena de
citocromos y se combina con el hidrogeno que se expulsa al inicio de este proceso para formar
agua (H2O). Pero, ¿Cómo formamos ATP?, una vez que los hidrógenos -específicamente,
protones-, son separados del NADH y del FADH, se genera un gradiente de concentración para
los protones –afuera hay más que adentro-. Luego, se mueven por el único lugar posible que
es el canal de la enzima ATPsintasa, que además fosforila el ADP para formar ATP.
Recordemos que, dependiendo de las condiciones, la producción de ATP a partir de la glucosa

podría no ser suficiente por lo que se necesitan que otras biomoléculas (lípidos, proteínas y/o

ácidos nucleicos) puedan ser fuente de energía a través de su degradación y posterior
formación de ATP. En la siguiente figura se muestran las diferentes vías o rutas metabólicas
que pueden suceder en una célula.
Biomoléculas y rutas metabólicas
Podemos establecer que el ciclo de Krebs es un gran centro de comunicaciones para el

metabolismo de energía. Los alimentos son degradados y convertidos a moléculas que pueden
entrar en esta vía aerobica. Dado que muchas de estas sustancias, como las proteínas y los
lípidos, pueden degradarse y entrar en el ciclo de Krebs, se puede suponer que es posible el
proceso inverso, o sea, que los distintos intermediarios de la glucólisis y del ciclo de Krebs
pueden servir como precursores para la biosíntesis. Y así es. Sin embargo, las vías
biosintéticas, aunque son semejantes a las catabólicas, se diferencian de ellas. Así, en todo o
en parte, las vías metabólicas son comunes al catabolismo y al anabolismo reciben el nombre
de rutas anfibólicas, pero existen pasos que son determinantes en cada una de esas vías. Por
ejemplo, Cada una de las reacciones que permiten la degradación de la glucosa, sea por vía
aeróbica o anaeróbica, esta mediada por enzimas específicas. Estas enzimas son puntos
factibles donde se puede controlar la vía bioquímica, en particular la tasa (velocidad) en que las
reacciones se llevan a cabo. Por ejemplo, si existe mucho sustrato para procesar e
hipotéticamente tuviéramos la capacidad de disminuir la velocidad de encuentro de estos

sustratos dentro de la enzima (modelo llave-cerradura), disminuiríamos la velocidad de
elaboración del producto final de toda la vía bioquímica.

Guía de actividades
1. Átomo de carbono
En la siguiente figura se muestran 2 moléculas formadas por O2 y C, el CO es toxico, en tanto

que el CO2 es producto de la respiración celular.
Monóxido de Carbono óxido de Carbono
Ambas moléculas están formadas por enlaces covalentes. Conociendo que en su capa externa
el O2 tiene 6 electrones y el C tiene 4. ¿Cómo se explica que puedan formarse 3 enlaces (las
rayas) en el CO y 4 enlaces en el CO2? AYUDA: cuando se comparten electrones, la cantidad
de electrones compartidos para el O siempre suma 8 electrones) ¿Qué son los puntos que
aparecen en la formula?.
2. Grupos funcionales y enlaces químicos
Reconozca y marque los grupos funcionales de los siguientes compuestos:

ácido
acetilsalicílico
(Aspirina)

Putrescina
(Se produce por
la ruptura de
aminoácidos en
organismos
muertos. Junto
con la
cadaverina,
generan el olor a
podrido.)
Acido palmítico
(Es el principal
ácido graso
saturado
presente en el
cuerpo del ser
humano)
Ácido
palmitoleico
(común en el
tejido adiposo
humano)
Cocaína
¿Cuál es la diferencia que se encuentra entre el ácido palmítico y el palmitoleico?.

3. La molécula de agua
En el siguiente esquema de varias moléculas de agua, marque las zonas que presenta
densidades de carga positivas y negativas. ¿Cuáles son las consecuencias de la polaridad de
la molécula de agua? ¿Cómo se establecen relaciones con otras moléculas de agua?
Márquelas en el esquema ¿Cuál es el efecto en los sistemas biológicos?
4. Concepto de pH
La anhidrasa carbónica en una enzima muy importante que cataliza la reacción reversible
entre el CO2 y el agua. Básicamente, cataliza la reacción en la que se involucran dos
ingredientes: un ácido débil (H2CO3), y una sal de bicarbonato, tal como bicarbonato de sodio
(NaHCO3). El H2CO3 se forma en el cuerpo por la reacción de CO2 con H2O. Esta reacción es
lenta y cantidades extremadamente pequeñas de H2CO3 se forman a menos que la enzima
anhidrasa carbónica está presente. Esta enzima es especialmente abundante en las paredes
de los alvéolos pulmonares, donde el CO2 es liberado. También es abundante en las células
epiteliales de los túbulos renales, donde el CO2 reacciona con H2O para formar H2CO3. El
H2CO3 se ioniza débilmente para formar pequeñas cantidades de protones y HCO3-.
Esta es la reacción:

Sabiendo que el pH de la sangre es 7.4. Si el pH de la sangre disminuyera por algún motivo,
¿Habrá mayor o menor concentración de H+ en la sangre? Como esta es una reacción
reversible ¿Qué sucederá con la concentración de CO2? ¿Aumentará o disminuirá?.
.
5. Clasificación de los hidratos de Carbono
En el siguiente esquema de presenta la clasificación de los hidratos de carbono.
Completar el esquema. ¿Por qué se consideran a estas moléculas, hidratos de carbono?

Caracterizar el enlace glucosídico ¿Cuáles son las características de los monosacáridos y los
oligosacáridos? ¿Qué formas pueden presentar los monosacáridos? ¿Dónde ubicaría en el
cuadro a los disacáridos y a los trisacáridos? ¿Qué funciones biológicas cumplen los
monosacáridos y los polisacáridos? De ejemplos. El glucógeno, el almidón y la celulosa están
constituidos por el mismo monómero, pero las propiedades que poseen son distintas. ¿Cómo
se explican estas diferencias?.
6. Estructura y función de los lípidos
¿Cuáles son las funciones de los lípidos? De ejemplos de cada una. Esquematice un
fosfolípido. ¿Cuál es la función principal que pueden asignarse a los fosfolípidos? ¿Qué

característica hace que sean tan importantes en las membranas celulares?.
7. Estructuras de las proteínas
Completar el siguiente cuadro sobres estructura y tipo de unión en los diferentes tipos de
organización estructural de las proteínas.
¿Cuáles son las funciones de las proteínas? Ejemplifique cada una.
8. Estructura de los ácidos nucleicos
Describa cómo está conformado un ácido nucleico. Realice un esquema. ¿Cuáles son las
diferencias en estructura y función entre ADN y ARN?.
9. Metabolismo
¿Cómo se explican los cambios de energía en las reacciones químicas? Describir brevemente
que son las reacciones endergónicas y exergónicas. ¿Cuál es el efecto de las enzimas en las
reacciones exergónicas?.

10. Metabolismo
Completar la siguiente figura con los elementos que correspondan:

CARBOHIDRATOS, LIPIDOS, PROTEINAS, CO2, AGUA, LIBERA ENERGÍA, REQUIERE
ENERGÍA, AMINOACIDOS, BASES NITROGENADAS, MONOSACARIDOS, ADP, ATP, NAD,
NAD+, FAD, FADH2.
MOLECULAS COMPLEJAS MOLECULAS SIMPLES
¿Cuáles son las rutas metabólicas posibles para la degradación (completa e incompleta) de
una molécula de glucosa? Explicar brevemente cada una. ¿En qué sector de la célula ocurre
cada proceso?.

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¿Qué es un ser vivo?

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 La capacidad para mantener un medio interno estable es la propiedad crucial

 Una de las características más notables de los seres vivos es su capacidad de

 "…la vida consiste en la habilidad de un sistema para mantenerse lejos del

de Christian de Duve, premio Nobel de Medicina (1996).

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Tipos de enlaces que forman las biomoléculas

Si el Cl gana un electrón y el Na pierde un

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Los principales tipos de fuerzas intermoleculares son:

Interacción dipolo-dipolo: Es la atracción que ejerce el extremo positivo de una molécula

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Interacciones hidrofóbicas: el agua intenta mantener su estructura lo más regular y

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.12

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.13

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.14

Propiedades del agua

El agua como solvente

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.15

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.16

El agua como electrolito

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.17

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.18

Las moléculas biológicas

Son miembros de cuatro grupos importantes: carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.19

Los lípidos son un ordenamiento diverso de

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.20

La estructura de las proteínas puede describirse en cuatro niveles de complejidad

La información que se requiere para que una cadena

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El ADN es una doble cadena de ácidos nucleicos y

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.22

Los carbohidratos o glúcidos son sustancias naturales compuestas de carbono, hidrógeno y

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.23

Los carbohidratos se clasifican en:

1. Monosacáridos: son aquellos que no son hidrolizables en fragmentos más pequeños.

2. Disacáridos: están constituidos por dos monosacáridos unidos por un enlace

3. Oligosacáridos: hasta 10 monosacáridos unidos por un enlace glucosídicos

4. Polisacáridos: contienen muchos monosacáridos unidos en forma lineal o ramificada.

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.24

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.25

con la consecuente pérdida de una molécula de agua.

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.26

Celulosa: Es un homopolímero de la D-glucosa sumamente insoluble. Sus enlaces glicosídicos

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.27

Derivados de los monosacáridos

En la naturaleza se encuentran varios derivados de los monosacáridos. Estas variaciones

Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 Pag.28

LÍPIDOS: Estructura y Función