PROCESO DE SINTESIS DE LA HEMOGLOBINA

Formación de hemoglobina

La síntesis de hemoglobina comienza en los proeritroblastos y continua incluso

en el estadio de reticulocito de los eritrocitos. Luego, cuando los reticulocitos dejan
la medula ósea y pasan al torrente sanguíneo, continúan formando mínimas
cantidades de hemoglobina durante otro día mas o menos hasta que se convierten
en un eritrocito maduro.

La figura 32-5 muestra los pasos químicos básicos en la formación de la

hemoglobina. En primer lugar, la succimi-CoA, formada en el ciclo metabólico de
Krebs, se une a la glicina para formar una molécula de pirrol. A su vez, cuatro
pirroles se combinan para formar la protoporfirina IX, que a su vez se combina con
hierro para formar la molécula de remo. Finalmente, cada molécula de hemo se
combina con una cadena polipeptidica larga, una globina sintetizada por los
ribosomas, formando una subunidad de hemoglobina llamada cadena de
hemoglobina (fig. 32-6). Cada cadena tiene una masa molecular de 16.000; cuatro
de ellas se unen a su vez mediante enlaces débiles para formar la molécula de
hemoglobina completa.
 Hay varias variaciones ligeras en las diferentes subunidades de cadenas de
hemoglobina, dependiendo de la composición en aminoácidos de la porción
polipeptidica. Los diferentes tipos de cadenas se denominan cadenas alfa,
cadenas beta, cadenas gamma y cadenas delta. La forma más común de
hemoglobina en el ser humano adulto, la hemoglobina A, es una combinación de
dos cadenas alfa y dos cadenas beta. La hemoglobina A tiene un peso molecular
de 64.458.

Debido a que cada cadena de hemoglobina tiene un grupo protésico hemo que
contiene un átomo de hierro, y debido a que hay cuatro cadenas de hemoglobina
en cada molécula de hemoglobina, encontramos cuatro átomos de hierro en cada
molécula de hemoglobina; cada uno de ellos se une mediante enlaces débiles a
una molécula de oxígeno, lo que supone un total de cuatro moléculas de oxigeno
(u ocho átomos de oxigeno) que puede transportar cada molécula de
hemoglobina.

Los tipos de cadenas de hemoglobina en la molécula de hemoglobina

determinan la afinidad de unión de la hemoglobina por el oxígeno. Las anomalías
en las cadenas pueden alterar también las características físicas de la molécula de
hemoglobina. Por ejemplo, en la anemia falciforme, el aminoácido valina sustituye
al acido glutámico en un punto de cada una de las dos cadenas beta. Cuando este
tipo de hemoglobina se expone a cantidades bajas de oxígeno, forma cristales
alargados dentro de los eritrocitos que alcanzan a veces 15 xm de longitud. Esto
imposibilita prácticamente el paso de las células a través de muchos capilares
péquenos y es probable que los extremos afilados de los cristales rompan las
membranas celulares, lo que provoca la anemia falciforme.

BIBLIOGRAFIA GUYTON Y HALL TRATADO DE FISIOLOGIA MEDICA

DECIMOSEGUNDA EDICION.