PROTEÍNAS

ESTRUCTURALES
 DEFINICIÓN

Las proteínas estructurales son unas

importantes proteínas presentes en
todas las células eucariotas, Estas
son parte de estructuras biológicas
sumamente diversas como la piel, el
pelo, la tela de araña, la seda, el
tejido conectivo, las paredes
celulares de las plantas, etc.
 COLÁGENO

 Familia de proteínas muy abundante

en el organismo de los animales
 Secretada por los fibroblastos
 Representan del 25-30% de todas las
proteínas corporales
 Miden 300 nm de largo y 1,4 de
diámetro
• En los vertebrados: cada cuatro
proteínas del cuerpo, una es colágeno
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TIPOS Y
LOCALIZACIÓN
 Piel (Tipo IV)
 Músculos (Tipo III)
 Tendones y nervios
(Tipo I)
 Cartílagos (Tipo II)
 Huesos (Tipo I)
 Tejido hematológico,
adiposo y órganos
(Tipo IV)
 FUNCIONES

Su principal función es mantener unidas las diferentes estructuras del

organismo:

 Unir tejidos conectivos.

 Resistencia
 Forma las fibras para estructura
 Firmeza y elasticidad
 Hidratación
 ESTRUCTURA

 Hélice coloidal compuesta por tres

cadenas de polipéptidos enroscadas una
sobre otra
 (1000 aminoácidos por cadena)
 Repetición de 333 tripletes preside la
estructura de cada cadena
 Forma Gli-X-Y
  Glicina
 Prolina
AMINOÁCIDOS:  Hidroxiprolin
a
 Hidroxilisina
BIOSINTESIS DEL
COLAGENO
 Producida por Tiene un peso
FIBRINÓGENO el hígado molecular de
340 kDa, su
vida media es
de 100 horas
Es una glicoproteína grande y compleja que se forma de tres pares de
cadenas: la cadena Aα(610 aminoácidos), la cadena Bβ(461
aminoacidos) y la cadena γ,(411 aminoácidos)con una longitud total
de 46 nm.

Se enrollan
formando
una hélice
alfa
 FUNCIONES
1. Es la proteína estructural que da origen a la fibrina.
Sintetizada Fibrinógeno de la enzima trombina
Tiene la capacidad de formar una malla (la parte fibrosa de los coágulos de
En
sangre) y que junto a las plaquetas, es capaz de crear un tapón que detiene
presencia
la salida de la sangre.
La fibrina mantiene a la costra pegada a la herida hasta que aparezca una
nueva capa de piel.
2. Participa como puente entre plaquetas para la agregación plaquetaria a
3. Es un sustrato para la interacción con otras proteínas
PATOLOGÍAS DE ESTA PROTEÍNA
EXCESO DEFICIENCIA
TROMBOSIS HEMORRAGIAS
 QUERATINA

Del griego κερατίνη, córneo

Proteína con estructura helicoidal

Constituye el componente principal de las capas

más externas de la epidermis de los vertebrados
y de otros órganos como el pelo, uñas, plumas,
cuernos, ranfotecas y pezuñas.
ESTRUCTURA

Proteína con una estructura

secundaria.
Esta estructura se mantiene
con esa forma tan
característica gracias a los
puentes de hidrógeno y a las
fuerzas hidrofóbicas, que
mantienen unidos los
aminoácidos de dicha
proteína. DUREZA
 QUERATINA ALFA
Presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de
cisteína, los cuales constituyen puentes de disulfuro.

Proporcionan la dureza y
resistencia
Forma parte de los tejidos de
los mamíferos como pelo,
cuernos, uñas y garras.
 En los cabellos lacios
Puentes de disulfuro
al mismo nivel

En los cabellos
rizados
Los puentes
establecen
uniones entre
regiones
que se sitúan en
distinto
nivel.
 QUERATINA BETA
No tiene puentes de disulfuro por lo tanto es INEXTENSIBLE
Es más dura y forma parte de las garras de los reptiles, los
caparazones de las tortugas, las plumas y los picos de las aves, etc.
 FUNCION ESTRUCTURAL
La capacidad de transferencia de carga a través de los enlaces
intermoleculares hace de las queratinas unos buenos

BIOMATERIALES
ESTRUCTURALES
(Buenas propiedades mecánicas)
QUERATINA EN EL CABELLO
• Cadenas largas de estructura secundaria, insolubles en agua, y
soluciones de baja salinidad

• El pelo está construido por macrofibrillas de queratina empaquetadas

por fuera; éstas están formadas por microfibrillas, que se retuercen en
un arrollamiento hacia la izquierda.

• Presenta alta proporción de alfa queratina, existiendo la posibilidad de

transformarla en beta queratina si, por ejemplo, aplicamos calor más
humedad. El pelo puede incluso duplicar su longitud.
 MIOSINA
La miosina es
una proteína fibrosa, que
conjuntamente con la actina,
permiten principalmente la
contracción de los músculos e
interviene en la división celular y
el transporte de vesículas.
 Estructura
 Es una ATPasa.
 La miosina está compuesta de 2
cadenas pesadas idénticas y 4
cadenas livianas.
 Gly - Glu - Ser - Ala - Gly - Lys
- Thr.
 Tipos de miosina
 Miosina tipo l : La miosina I funciona como monómero y en el
transporte de vesículas.
 Miosina tipo ll : impulsa la contracción muscular y la citocinesis,
tiene diferentes propiedades.
 Miosina tipo lll : La miosina III es un miembro poco comprendido
de la familia de las miosinas.
 Miosina tipo V : Es una proteína motora de la que existen tres
subclases en mamíferos.
 ACTINA
 La actina es una familia
de proteínas globulares que
forman los microfilamentos, uno
de los tres componentes
fundamentales
del citoesqueleto de
las células de los
organismos eucariotas. 
 Estructura
 La actina es una de las
proteínas más abundantes entre
los eucariotas y se encuentra
presente en todo el citoplasma.
 La actina se presenta en la
célula en dos formas: como
monómeros globulares
denominados actina G y como
polímeros filamentosos
denominados actina F.