La unión del ligando a su receptor genera la activación de diferentes vías de señalización que producen

diferentes efectos a nivel celular. Existen mecanismos que biológicamente permiten que haya
especificidad de señalización tales como, receptores acoplados a proteínas G y receptores intracelulares.

En primer lugar, los receptores acoplados a proteínas G se caracterizan por ser proteínas
transmembranales que tienen un dominio extracelular de unión al ligando y un dominio intracelular de
unión a proteínas G triméricas, constituidas por las subunidades alfa (α), Beta (β) y gama (γ). Cuando el
ligando se une al receptor, este cataliza el intercambio de GDP por GTP en la subunidad alfa, esto
conduce a la activación de alfa y del dímero beta-gamma. Una vez la Ga esta activada, esta interactúa y
regula moléculas efectoras como el Ca2+, canales de potasio, enzimas como el adenilato ciclasa y la
fosfolipasa C y D y diferentes proteínas quinasas. De la misma manera, el dímero beta-gamma actúa
como un regulador positivo de un gran número de efectores como canales de potasio, las enzimas
adenilato ciclasa, fosfolipasa C- β y A2, el fosfoinositol 3-quinasa y el receptor quinasa β-adrenérgico.

También, las proteínas Ga activadas dan origen a un grupo de segundos mensajeros como los
nucleótidos cíclicos cAMP y cGMP que activan un conjunto de proteínas quinasas como la proteína
quinasa PKA o la proteína quinasa dependiente de PKG, estas proteínas fosforilan enzimas, factores de
transcripción y canales que son importantes en los procesos fisiológicos del funcionamiento de la célula.

En segundo lugar, los receptores intracelulares se localizan en el citoplasma o en el núcleo de la célula y

se caracterizan por tener tres regiones funcionales, un extremo amino de tamaño variable que funciona
como un dominio de activación, un dominio de unión al ADN y un dominio de unión a hormonas cercano
al extremo carboxilo terminal, existen dos tipos de receptores intracelulares, los heterodímeros y los
homodímeros. Los receptores heterodímeros están únicamente localizados en el núcleo donde se
comportan como inhibidores de la transcripción en ausencia del ligando, y los receptores homodímeros
que se localizan en el citosol en ausencia de ligando, pero cuando hay unión L-R estos se translocan al
núcleo.