6- cual es la importancia de los aminoácidos?

R/ los aa son las piezas básicas en la estructura de las proteínas y si falta uno de los aa escenciales,
no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la q sea requerido dicho aa.

Que tipo de moléculas se producen a partir de ellos?

R/ Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte
de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que
libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman
un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en
los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo
endoplasmático.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o

simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica
supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Los aminoácidos son los precursores de otras moléculas de gran importancia biológica que
son las proteínas. La unión de aminoácidos da lugar a la formación de péptidos que se
denominan dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, pentapéptidos, octapéptidos o
polipéptidos, si en su formación intervienen, 2, 3, 4, 5, 8 o un número cualquiera superior.
La unión de polipéptidos entre sí da lugar a la formación de proteínas.

7- Acerca del catabolismo de aminoácidos indica:

Explica el proceso de eliminación del grupo amino, la formación de urea y las rutas de los
esqueletos carbonados

-Se pierde el grupo amino. Actúa enzima glutamato transaminasa que quita el grupo
amino y lo transfiere a un oxoácido. Casi todos los aminoácidos tienen el mismo oxoácido,
el α OG que pasa a glutámico y el aminoácido forma un oxoácido:

aminoácido2 + oxoácido1  oxoácido2 + glutámico1

Tiene la ventaja de que todos los aminos están en el glutámico, se canalizan hacia la misma
molécula. Algunos aminoácido lo ceden a la alanina, que es el oxoácido del piruvato:

aminoácido + piruvato  oxoácido + alanina

Formación de urea
1.  Una molécula de ornitina (alfa aminoácido), se combina con una molécula de amoníaco
y una de CO2, para formar citrulina.
2.  Se adiciona un segundo grupo amino a la citrulina formando arginina, que es hidrolizada
produciendo urea y regenerando ornitina.

3.  Los animales ureotélicos presentan grandes cantidades de la enzima arginasa en el

hígado. Esta enzima cataliza la hidrólisis de la arginina en urea y ornitina.

4.  La ornitina generada se prepara para una próxima vuelta del ciclo de la urea.

5.  La urea pasa a través de la sangre a los riñones y es excretada por la orina.

- Degradación del esqueleto carbonado.

Al perder el grupo amino queda el oxoácido correspondiente al aminoácido. Hay 20
oxoácidos distintos que se convierten pasando por el C.A.C. en 7 intermediarios por medio
de rutas convergentes: Acetil-CoA, acetoacetil-CoA, piruvato e intermediarios del C.A.C.
(OAA, α OG,succinil-CoA y fumarato). Se usan para obtención de energía y fabricar
glucosa. La leucina es el único que es sólo cetogénico. De los otros aminoácidos algún C
aparecerá en forma de glucosa.

8-investiga la función de las enzimas transaminasas en el metabolismo de los aminoácidos y su

importancia clínica en el diagnostico de algunas enfermedades

R/ quita el grupo amino y lo transfiere a un oxoácido •Aspartato aminotransferasa (AST/GOT)

•Valores normales: < 40U/ml
•Aumento importante: Infarto e miocardio, hepatitis, traumatismos
•Aumento moderado: cirrosis, mononucleosis, ictericia, hemólisis
•Alanina aminotransferasa (ALT/GPT)
•Valores normales: < 50 U/ml
•Aumento importante: Shock, hepatitis
•Aumento moderado: cirrosis, mononucleosis, ictericia

Cuales son las transaminasas mas abundantes?

R/ Alanino aminotransferasa (ALT) : es una enzima con gran concentracion en el higado y en

menor medida en los riñones, corazón y músculos.

 Aspartato aminotransferasa (AST):

La AST se eleva en cualquier situación que exista daño hepático.

9- explica el proceso de biosíntesis de los aminoácidos.

R/ Cada organismo vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los aminoácidos. Las
plantas superiores sintetizan a su vez todos los aminoácidos necesarios. Hay que destacar
que los animales carecen de esa capacidad. Cada especie animal puede sintetizar sólo
algunos aminoácidos que necesita y, por lo tanto, depende de la dieta para incorporar
aquellos aminoácidos que debe sintetizar para formar proteínas. Esos aminoácidos se los
considera esenciales y no porque sean los únicos necesarios para la vida de la especie, sino
porque deben estar incluidos en la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos
esenciales propios.

La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin

embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Para
ello, las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de
enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto
gastrointestinal. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y son
absorbidos y transportados a la corriente sanguínea por medio de la que llegan al hígado
donde ocurre su metabolismo y distribución.

Las proteínas endógenas también se degradan después de un tiempo y adquieren unas

señales que van a indicar a las enzimas de degradación cuando deben comenzar su proceso.

Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión de las proteínas son
absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-hepático.
Una vez que llegan al hígado, a través de la corriente sanguínea, son distribuidos por las
células para su posterior utilización.

De donde procede el nitrógeno del grupo amino, q enzimas participan en su incorporación

R/ procede de la dieta cuando ingerimos los alimentos junto con los aa

De donde se obtiene la energía para elaborarlos?Mediante reacciones de transaminacion, se

transfiere el nitrógeno asimilado desde el glutamato a esqueletos carbonados para formar otros
aminoácidos. Asi , la síntesis de un aminoácido implica por lo general la degradación de otro
aminoácido que funciona como donador del grupo amino.

Las transaminasas o aminotransferasas, son enzimas q catalizan la transferencia del grupo amino
del carbono α de un aminoácido, al carbono α de un cetoacido para dar un nuevo aminoácido y un
nuevo cetoacido.

10- que importancia biológica tiene el grupo hemo?

R/ El grupo hemo es de vital importancia al ser un componente esencial de la hemoglobina, los

citocromos, la mioglobina y otras enzimas en las q también se encuentra presente. Es el
responsable de la unión del oxigeno.
Cuales son los compuestos precursores, en q órganos se produce principalmente.

En los tejidos eritrocitarios y no eritrocitarios.

Cuales son las consecuencias de la alteración de la síntesis de hemo?

Pueden dar lugar a dos tipos de enfermedades: anemias sideroblasticas y porfirias.

Porfirias:

Normalmente, el cuerpo produce hemo en un proceso de múltiples pasos y las porfirinas se

producen durante varios pasos de este proceso. Los pacientes con porfiria tienen una
deficiencia de ciertas enzimas necesarias para este proceso. Esto provoca que se acumulen
cantidades anormales de porfirinas o químicos conexos en el cuerpo.

Existen muchas formas diferentes de porfiria y el tipo más común es la porfiria cutánea
tardía (PCT).

Drogas, infección, alcohol y hormonas como los estrógenos pueden desencadenar ataques
de ciertos tipos de porfiria.

Anemias sideroblasticas:

El trastorno común a todas ellas es la alteración de la síntesis del hemo en los precursores
eritroides de la medula osea, con deposito de hierro en las mitocondrias constituyendo los
denominados sideroblastos en anillo. Las causas son diversas siendo las mas frecuentes las
adquiridas como alteración clonal de la eritropoyesis formando parte de los sindromes
mielodisplasicos. Las hereditarias son raras y afectan sobre todo a vorones con una herencia ligada
al cromosoma x. por ultimo hay algunas reversibles como las asociadas al abuso de alcohol y a la
ingesta de algunos fármacos. El tratamiento depende de la causa pero en todas ellas es preciso
además de controlar la anemia sintomática, prevenir el daño organico por la sobrecarga de hierro.