PUNTO ISOELECTRICO DE UN AMINOCIDO

PUNTO ISOELECTRIOCO:  se define como el pH en el cual el número de cargas

positivas se iguala al número de cargas negativas que aportan los grupos
ionizables de una molécula. En el punto isoeléctrico la carga neta de la molécula
es cero (0). En los aminoácidos los grupos ionizables corresponden a
grupos carboxilos, amino, fenólicos y tiólicos.

Figura 1: grupos ionizables

 AMINOÁCIDO :Es una de las molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y

un grupo carboxilo (-COOH).[1] Los aminoácidos más frecuentes y de mayor
interés son aquellos que forman parte de las proteínas; juegan en casi todos los
procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las
proteínas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos.

Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo
(carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están
unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y
una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales pero sólo 20 son los que
conforman a las proteínas.
 ESTRUCTURA GENERAL DE UN AMINOÁCIDO
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo
amino (verde), un hidrógeno (en negro) y una cadena lateral (azul, R):

“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el

carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización
dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se
encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se
encuentra ionizado.

PUNTO ISOELECTRICO

Relacionado con el comportamiento eléctrico de los aminoácidos (PI). El punto iso

eléctrico es el valor del pH al cual este presenta una carga neta cero y no es
atraída por ningún polo si lo sometemos a un campo eléctrico.
Neutro:

Acido:

Básico:

se puede inferir la carga neta de un aminoácido al comprar con el pH del medio

con el valor de su PI
tabla de valores pk y del punto isoeléctrico de los aminoácidos
 PUNTO ISOELECTRICO DE UNA PROTEINA
Son grandes polí meros, cuyo peso molecular abarca el rango 5 mil y millones
que adoptan varias estructuras en el espacio que posibilitan sus funciones.

Los péptidos y las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlace
péptidico.

Cada aminoácido que forma parte de una cadena peptídica se d enomina residuo
pues ha perdido un átomo de hidrogeno de su grupo amino y una porción
hidroxilo de su grupo carboxilo, uno de los 2 si ocupan los extremos de la cadena.

Las proteínas están formadas por la unión de AA mediante un enlace peptídico.

Este enlace se produce entre el grupo COOH de un AA y el grupo NH2 de otro, de
forma que desaparecen sus propiedades amortiguadoras. Sin embargo, siempre
existirá al menos un grupo amino y un grupo carboxilo terminal, que puedan actuar
como amortiguadores. Además hay algunos AA que aportan grupos ionizables en
sus cadenas laterales: ácido aspártico y glutámico, arginina, lisina, histidina, etc.
En la tabla de la derecha se recogen los valores de pK de estos grupos.
 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
Estructura primaria: todas las proteínas poseen una misma estructura química
central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos lo que hace distinta es
la secuencia de aminoácidos que está hecha, a tal secuencia se conoce como
estructura primaria de la proteína.

Estructura secundaria: Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el

espacio. Existe una conformación más estable que ninguna otra que es la que se
mantiene. Los tipos básicos de la estructura secundaria son:
α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.
Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos
-NH- y –C=O. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.
(Ej: α-queratina de las plumas)
estructura terciaria: Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria
de un polipéptido al plegarse sobre sí mismo originando una conformación
globular. Dicha conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en
agua y esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales,
etc, (proteínas globulares).

La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan por

la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se
realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y
pueden ser de los siguientes tipos:

 Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –

SH de los aminoácidos cisteína.
 Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los
grupos de cargas eléctricas opuestas. Se producen entre grupos
radicales de aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos.
 Puentes de hidrógeno
 Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen
entes los aminoácidos apolares.

estructura cuaternaria: Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con

estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad proteica. Según el
número de subunidades que se asocian, las proteínas que tienen estructura
cuaternaria se denominan:
 Dímeros: ej. enzima hexoquinasa
 Tetrámeros: ej. hemoglobina
 Pentámeros: ej. enzima ARN-polimerasa
 Polímeros: ej. actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este
posee 60 subunidades proteicas).
El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.
 
https://es.slideshare.net/XxXmochoXxX/aminoacidos-aa-nucleotidosproteinas

https://www.wikiwand.com/es/Amino%C3%A1cido

http://www.ehu.eus/biomoleculas/buffers/buffer3.htm