PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

El término propiedad funcional se define como toda propiedad no nutricional que influye
en el comportamiento de algunos componentes de un alimento. La mayor parte de las
propiedades funcionales influye en las características sensoriales y propiedades físicas de
los alimentos o de sus ingredientes durante su procesado, almacenamiento, preparación
y consumo.

Cuadro Nº01. Propiedades Funcionales de las proteinas que influyen en diferentes

sistemas alimenticios
Propiedad Funcional Alimento
Solubilidad, viscosidad Bebidas
Viscosidad, Capacidad de absorción de agua, Cremas, sopas, salsas
emulsificación

Formación de masa Pastas alimenticias

Formación de espuma, emulsificación Panes, bizcochos
Gelificación, formación de espumas Postres lácteos, merengues
Emulsificación Mayonesa, mantequilla

Las propiedades funcionales de la proteínas son:

- Hidratación
- Solubilidad
- Viscosidad
- Formación de geles
- Formación de espumas
- Propiedades emulsificantes y emulsionantes
- Texturización
- Formación de masa

1. Hidratación
Al igual que otras sustancias orgánicas, las proteínas en estado seco tienden a retener
una cierta cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad relativa del
medio que las rodea, de acuerdo con su isoterma de adsorción.
Las propiedades de hidratación de las proteínas están directamente relacionadas con
factores intrínsecos de la propia molécula, es decir, con su composición aminoacídica y
su conformación. Las proteínas interaccionan con el agua a través de puentes de
hidrógeno, enlaces dipolo-dipolo o mediante las cadenas laterales de los aminoácidos.
Así, si hay una mayor proporción de aminoácidos con cadenas laterales hidrófobas, la
proteína presentará una menor capacidad de hidratación que si está compuesta por
aminoácidos con cadenas laterales hidrófilas que puedan establecer más fácilmente,
puentes de hidrógeno con el agua.

Por otra parte, las propiedades de hidratación también se ven afectadas por diversos
factores extrínsecos, siendo los más importantes la concentración de proteínas, el pH y
la temperatura.

La concentración de proteínas está directamente relacionada con la cantidad total de

agua que pueden absorber.
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 La influencia del pH es muy importante ya que al modificarse la ionización de una
solución proteica se alteran las fuerzas de atracción y de repulsión entre proteínas, y la
capacidad de éstas para unirse a las moléculas de agua. La máxima capacidad de
ligar agua se presenta en la mayoría de las proteínas a valores de pH entre 9 y 10
debido a la ionización de los grupos suIfhidrilo.

La capacidad de fijar agua por las proteínas va disminuyendo a medida que aumenta
la temperatura debido a la ruptura de los lábiles puentes de hidrógeno. Además,
durante el calentamiento hay una desnaturalización seguida de una agregación, lo
que lleva consigo una reducción de la superficie proteica expuesta al agua y, en
consecuencia, se reduce la disponibilidad de grupos polares para fijar agua. Esta
reducción es de, aproximadamente, un 10% con respecto a la proteína nativa.

2. Solubilidad
La solubilidad de una proteína se define como el porcentaje de proteína que se
mantiene en disolución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas y que no
sedimenta a fuerzas centrífugas moderadas. Para que una proteína sea soluble debe
interaccionar con el disolvente (puentes de hidrógeno, dipolo-dipolo e interacciones
iónicas); por ello, se puede definir también como el equilibrio entre las interacciones
proteína-proteína y proteína-disolvente.

La principal ventaja de una buena solubilidad es que permite una dispersión rápida y
completa de las moléculas proteicas, lo que conduce a un sistema coloidal, disperso y
con una estructura homogénea; todo ello resulta esencial en la elaboración de salsas,
sopas deshidratadas, bebidas, purés, etc.

Las proteínas pueden clasificarse en cuatro grupos según el grado de solubilidad:

- Albúminas: solubles en agua a pH 6,6
- Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.
- Prolaminas: solubles en etanol al 70%.
- Gluteninas: solubles únicamente en soluciones muy ácidas o muy alcalinas.

La solubilidad a pH neutro o en el punto isoeléctrico es, con frecuencia, la primera

propiedad funcional que se mide de un ingrediente proteico ya que las proteínas
insolubles tienen muy pocas aplicaciones en la Industria Alimentaría. También es
interesante conocer la solubilidad cuando se pretende determinar el grado de
extracción y purificación de proteínas.

Los factores que afectan la solubilidad de las proteínas son:

a. Efecto de las sales
Las sales neutras tienen una influencia muy marcada en la solubilidad de las proteínas
globulares, y su efecto no sólo depende de su concentración, sino también de las
cargas eléctricas de sus cationes y aniones; esto se debe a que las proteínas, por ser
macromoléculas ionizables, se ven alterados por las interacciones electrostáticas que
establecen consigo mismas y con el medio que las rodea.
Las sales modifican la estructura del agua e influyen también en la conformación de
las proteínas mediante interacciones electrostáticas; esto hace que, en función de la
fuerza iónica, las sales puedan solubilizar o precipitar estos polipéptidos.
En los sistemas cuya concentración es menor de 1M las proteinas incrementan su
solubilidad mediante la llamada “solubilización por salado”, se considera que este
mecanismo de solubilización se debe a que los cationes como aniones reaccionan
con los grupos ionizables, del polímero y evitan que este se asocie, con otras de su
misma especie.
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 Por otro lado, cuando las concentraciones salinas son mas concentradas (>1M) se
presenta el efecto contrario, ya que los polipéptidos precipitan, esto se debe, a que
en estas condiciones, los iones tienden a hidratarse fuertemente y le quitan el agua
que rodea a la proteína, obligándola a interactuar mas estrechamente con una de su
clase. “Insolubilización por salado”.

b. Efecto del pH
Debido a su naturaleza anfótera, la solubilidad de las proteínas globulares está muy
influenciada por el pH al que se encuentren: es mínima en su punto isoeléctrico (pl) y
aumenta al alejarse de él.

Dependiendo del pH del sistema, estos polímeros pueden actuar como cationes y
como aniones, de tal manera que al desarrollar la misma carga eléctrica provocan
fuerzas de repulsión entre ellos que repercute en un aumento de su solubilidad y
estabilidad. En el pl, dichas fuerzas son mínimas, con lo cual se favorecen las
interacciones proteína-proteína que inducen a la agregación, con la consecuente
insolubilización final.

c. Efecto de los disolventes

La adición de disolventes orgánicos a las soluciones de proteínas causa un cambio en
la constante dieléctrica del sistema que influye de manera muy marcada en la
estabilidad y la solubilidad de estos polímeros.
La fuerza de atracción entre dos moléculas puede incrementarse si se colocan en un
disolvente con una constante dieléctrica baja; los disolventes con una constante
dieléctrica menor que la del agua (Metanol, etanol, benceno) hacen que los grupos
R de las proteínas disminuyan su rechazo entre sí y tiendan a la agregación y a la
precipitación.

d. Efecto de la Temperatura
En términos generales, las proteínas globulares son muy solubles dentro de un intervalo
de temperatura de 10 a 45°C, y alcanzan su máximo en alrededor de los 35°C;
cuando se exceden estos límites, los polímeros tienden a la desnaturalización y, en
ocasiones, a la precipitación.

Un gran número de estos compuestos, incluyendo las enzimas, se vuelven inestables a

> 50°C ya que en estas condiciones de movimiento térmico se rompen las uniones
débiles que estabilizan las estructuras secundaria y terciaria; las consecuencias de
esta acción pueden ser muy diversas, y van desde una desnaturalización reversible
hasta la insolubilización total.

3. Viscosidad
La viscosidad es una medida de la resistencia que presentan los fluidos para moverse
en un plano; es una función de la red u ordenamiento tridimensional de las moléculas y,
por tanto, aumenta con la concentración del polipéptido.

La viscosidad de los fluidos proteicos está directamente relacionada con el diámetro

aparente de las moléculas dispersas, que a su vez depende de las características
propias de cada proteína (masa, volumen, estructura, cargas eléctricas, etc.), de las
interacciones proteína-agua (determina el hinchamiento de las moléculas) y de las
interacciones proteína-proteína (influye en el tamaño de los agregados). Por tanto, la
pérdida de viscosidad de los fluidos proteicos está siempre determinada por la
disminución del diámetro aparente de las moléculas.

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 La viscosidad de los sistemas proteicos es una propiedad muy importante en los
alimentos líquidos como cremas, sopas, salsas, etc. Un mayor conocimiento de ésta
permitirá mejorar aquellas operaciones que implican transferencia de masa y/o calor
como refrigeración, atomización, operaciones de mezcla, etc.

Al aumentar la temperatura se reduce la viscosidad ya que los puentes de hidrógeno se

rompen, lo que lleva consigo que estos polímeros pierdan su hidratación; asimismo,
cuando se acercan a su punto isoeléctrico se reduce la cantidad de agua retenida y
con ello la viscosidad.

4. Formación de geles
Los geles son sistemas dispersos de al menos dos componentes en los que la fase
dispersa forma un entramado cohesivo en el medio de dispersión. Se caracterizan por
la falta de fluidez y por la deformabilidad elástica.

La gelificación proteica consiste en la formación de una red proteica ordenada

formando un retículo tridimensional, a partir de proteínas previamente desnaturalizadas.
En esta red las interacciones polímero-polímero y polímero-solvente, así como las fuerzas
de atracción y repulsión están balanceadas.

Cualquier factor que potencie el contacto entre proteínas va a favorecer la

gelificación, como ocurre con la concentración proteica. Si hay una concentración de
proteínas muy elevada puede haber gelificación incluso en condiciones poco
favorables.

La gran capacidad de retención de agua que presentan los geles está directamente
relacionada con el tiempo que se invierte en la etapa de agregación con respecto a la
desnaturalización:
- Si se forman rápidamente se obtienen geles desordenados, poco elásticos, opacos
y con la capacidad de retención de agua disminuida, debido a que la cadena
polipeptídica no ha podido agruparse de una forma ordenada.
- Si, por el contrario, la agregación se realiza lentamente, los polipéptidos
parcialmente desplegados se orientan más fácilmente antes de la agregación
final y el resultado es un gel ordenado, elástico, transparente y estable a la sinéresis
y exudación.

Las proteínas alimentarias que presentan mejores propiedades gelificantes son:

a) Proteínas miofibrilares: la gelificación térmica de estas proteínas es fundamental en
la textura de numerosos productos cárnicos. Así. por ejemplo, influye en la textura
de las carnes reestructuradas y ayuda a estabilizar la emulsión de las salchichas y
otros productos cocidos.
b) Las micelas de caseína, al ser capaces de gelificar y provocar una coagulación,
se utilizan para la preparación de cuajadas y elaboración de quesos, leches,
fermentadas y postres lácteos.
c) Las proteínas de lactosuero, presentan buenas propiedades gelificantes a
temperaturas de 70-80 ºC. Se utilizan en la elaboración de postres lácteos, yogures
y requesón.
d) Las proteínas de la clara de huevo presentan las mejores propiedades gelificantes,
por lo que se utilizan de forma habitual como agente ligante en la fabricación de
derivados cárnicos, pastelería, etc

5. Capacidad Emulsionante
El poder emulsificante es uno de los requerimientos funcionales de numerosos sistemas
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 alimentarios ya que muchos alimentos son emulsiones, tales como: la leche, los helados,
mantequilla, mayonesa, queso fundido, entre otros, donde las proteínas juegan un
papel fundamental en la estabilización de estos sistemas.

Las emulsiones son sistemas dispersos o suspensiones de dos líquidos inmiscibles,

íntimamente ligados, donde uno constituye la fase dispersa o discontinua, siendo los
tipos de emulsiones más comunes los de aceite en agua (O/W) o agua en aceite
(W/O), clasificadas de acuerdo al componente que forma la fase dispersa.

Para evitar la desestabilización de las emulsiones suelen utilizarse estabilizadores o

emulsificadores. Los emulsificadores serán aquellas sustancias que tienen la capacidad
de promover la formación y estabilización de la emulsión, ya que disminuyen la tensión
superficial y evitan la coalescencia o unión de las gotas que componen la fase interna.
En la mayoría de los casos el agente emulsificante es una sustancia cuyas moléculas
contienen grupos polares y apolares, de manera tal que se orienten adecuadamente
cuando son absorbidas por la interfase. De esta forma se crea una monocapa que
evita el contacto entre las gotas de la fase dispersa y el medio dispersante. Entre estas
sustancias se encuentran los monoglicéridos, glicerofosfolípidos (lecitinas), ácidos grasos
y sus ésteres y las proteinas.

Otra propiedad funcional importante de estos polímeros es su capacidad emulsionante

sobre todo para los sistemas aceite/agua, ya que en los de agua/aceite no actúan
adecuadamente

El mecanismo de emulsificación en estos casos consiste en la orientación de los aa

apolares hacia la fase lipidica y la de los polares hacia la fase acuosa. Por esta razón,
para lograr mejores resultados se requiere una cierta hidrofobicidad que permita que
las moléculas de proteína emigren a la interfase aceite/agua de la emulsión y se
retengan allí para reforzar el sistema y darle mayor rigidez y estabilidad.

Si el polipéptido fuera altamente hidrófilo tendería a solubilizarse en agua y su efecto en

la interfase sería mínimo.

6. Formación de Espumas
Existen alimentos que son espumas como el merengue, la nata batida, las panetelas,
entre otros. Las espumas alimentarias son dispersiones de gotas de gas (aire o CO2) en
una fase continua líquida o semisólida, formada por las llamadas laminillas

Al igual que para la formación de emulsiones se requiere de una adecuada

hidrofobicidad superficial, solubilidad y un alto grado de flexibilidad de la molécula
proteica y en este caso además debe formar películas fuertes, gruesas, cohesivas,
elásticas e impermeables al aire, alrededor de cada burbuja.

La capacidad de formar espumas, depende de la facilidad de establecer una película

interfasial cohesiva a una concentración muy baja y que sea capaz de atrapar y
retener aire, así como soportar esfuerzos mecánicos. La función de las proteinas es
reducir la tensión interfasial orientando sus grupos hidrófilos hacia el exterior de la
burbuja en contacto con el agua y los hidrófobos hacia el interior, con el aire.

La estabilidad de una espuma depende por tanto de la firmeza de la película proteica

y de su permeabilidad a los gases. La firmeza está condicionada por la cantidad de
moléculas absorbidas y por la capacidad de las moléculas absorbidas para asociarse.

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 La desnaturalización de superficie libera por lo general cadenas laterales
aminoacídicas adicionales, que podrán participar en interacciones intermoleculares.
Cuanto más intensas sean las uniones cruzadas, más estable será la película.

Dentro de los factores que afectan la estabilidad y formación de la espuma se

encuentran:

a. Concentración proteica: Mientras mayor es la concentración de proteínas mayor

es la estabilidad de la espuma debido a que se incrementa la viscosidad de la
fase líquida y por ende el grosor de la película adsorbida, aunque no incide sobre
la capacidad de formación de ellas.
b. pH: El pH tiene un efecto diferente en cuanto a la posibilidad de formación y
estabilización de la espuma. En términos generales se plantea que a pH diferentes
del punto isoeléctrico, cuando la proteína está mayoritariamente en forma soluble,
es donde manifiesta su máxima capacidad espumante.
c. Presencia de sales: Incide en la solubilidad, viscosidad y estructura de las proteínas.
No existe una regla general, sino que está en dependencia del tipo de sal. El NaCl
reduce la estabilidad de la espuma al disminuir la viscosidad, mientras que los
iones Ca2+ mejoran la estabilidad pues interactúan con los grupos COO- presentes
en las proteínas.
d. Azúcares: La adición de azúcar mejora la estabilidad ya que incrementa la
viscosidad y por lo tanto reduce la posibilidad de pérdida de líquido de las
laminillas.
e. Presencia de lípidos: Aunque se encuentran en pequeñas cantidades disminuyen
las propiedades espumantes al situarse en la interfase aire/agua y de esta manera
impiden la adsorción de las proteínas.
f. Disolventes orgánicos: como por ejemplo los alcoholes superiores, que debido a su
hidrofobicidad expulsan a las proteínas de la superficie de las burbujas de aire, sin
llegar a formar por sí mismos películas estables.

Las proteínas actúan en distintos alimentos como formadoras y estabilizadoras de

espumas, por ejemplo en productos de panadería, dulces, postres y cerveza.
Las proteínas alimenticias que presentan buenas propiedades espumantes son: la clara
de huevo, hemoglobina, gelatina, proteínas del lactosuero.

7. Texturización
Puede decirse que las proteínas son las responsables de la estructura física de muchos
alimentos. Por ello, la texturización de éstas es de gran importancia ya que proporciona
cuerpo a nuevos productos elaborados fundamentalmente a base de proteínas (por
ejemplo, surimi).
El proceso de texturización se produce por el despliege de las cadenas polipeptídicas
de las proteínas globulares (por rotura de los enlaces intramoleculares) y posterior
estabilización de estas cadenas estiradas mediante la creación de enlaces
intermoleculares. El producto final presenta una buena capacidad de retención de
agua que se mantiene aunque el producto se someta a diferentes tratamientos
térmicos.
La texturización es, por lo tanto, un proceso en el que las proteínas globulares se
transforman en fibrilares, con lo que aumentan sus aplicaciones en Tecnología
Alimentaria.

La modificación de la estructura se puede lograr por diferentes vías. Aquí se indicarán

las dos más importantes:

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 a. Proceso de hilado o formación de fibras
Los concentrados proteicos deben contener al menos un 90% de proteína.
En primer lugar hay un desplegamiento de las moléculas que se consigue por
repulsión electrostática (aumentando el pH). Así, se logra el total desdoblamiento de
las cadenas polipeptídicas. Y una viscosidad elevada.
A continuación, se hace pasar la disolución proteica a través de unos orificios bajo
presión para conseguir una alineación de las fibras. Posteriormente, se favorece la
coagulación de las proteínas potenciando la interacción proteína-proteína mediante
el aumento de la concentración salina y ajustando el pH al punto isoeléctrico.
Las proteínas coaguladas se estiran mediante un sistema de rodillos como si fueran
fibras favoreciendo así la formación de enlaces intermoleculares. Esta cristalización
parcial permite aumentar la firmeza mecánica y el carácter masticable pero puede
disminuir ligeramente la capacidad de retención de agua. Estas fibras se comprimen
para eliminar parcialmente el agua y favorecer la adhesión; a continuación, se
calientan: y trocean. Antes del calentamiento, se pueden incorporar agentes ligantes
y otros aditivos alimenticios como aromatizantes, saborizantes, etc.

b. Extrusión termoplástica
En este caso se puede partir de disoluciones proteicas con menor cantidad de
proteína (50-70%). La solución proteica hidratada se somete a presiones y
temperaturas elevadas durante un corto período de tiempo hasta conseguir una
pasta viscosa. A continuación, se somete a una extrusión rápida a través de una hilera
(placa perforada) volviendo a la presión atmosférica, con lo que el agua se evapora
instantáneamente. En este momento, las moléculas proteicas están desdobladas y
orientadas en la dirección del flujo al pasar por la hilera.
Cuando la masa proteica está fría adquiere una estructura fibrosa y elástica con una
masticabilidad parecida a la de la carne. Con este método no se forman fibras bien
definidas sino únicamente partículas de naturaleza fibrosa que después de
rehidratadas poseen una estructura masticable.
Una buena texturización por extrusión requiere proteínas con una solubilidad inicial
apropiada y un elevado peso molecular y el desarrollo de propiedades viscosas y
plásticas adecuadas de la mezcla de proteínas y polisacáridos a su paso por la placa
perforada.

8. Formación de Masa
Las proteínas del gluten se caracterizan porque al amasarlas en contacto con agua y a
temperatura ambiente, forman una masa viscoelástica con unas propiedades
especiales que son la base de la panificación. El comportamiento particular de estas
proteínas radica en que se orientan y se despliegan parcialmente durante el amasado.
De esta forma, se potencian las interacciones interproteicas y los puentes disulfuro,
formándose una red estructural tridimensional y viscoelástica.
La gran capacidad de absorción de agua y la poca solubilidad que presentan se
explica por la composición característica de estas proteínas, ya que tienen gran
cantidad de aminoácidos con tendencia a formar puentes de hidrógeno y pocos
aminoácidos ionizables, con lo que disminuye la solubilidad en disoluciones acuosas. Las
diferencias entre los distintos tipos de harina radica en la distinta proporción de las
proteínas del gluten: gluteninas y gliadinas. Las gluteninas proporcionan elasticidad y
cohesión a la masa panaria mientras que las gliadinas son las responsables de la fluidez,
extensibilidad y expansión de la masa. Se requiere un equilibrio entre los dos tipos de
proteínas para obtener una buena masa de panadería.

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