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Resumen:

La práctica de las proteasas de la piña que son enzimas catalizadores biológicos que aceleran las
reacciones químicas.

Para los ensayos rotulamos varios tubos en donde para cada experimento se colocó un trozo de piña
jugo de piña, trozos de manzana, jugo de manzana, trozos de kiwi, jugo de kiwi, trozos de papaya, jugo
de papaya, trozos de pera, jugo de pera, y uno que no contenía frutas.

Para el experimento 1; se realizó a temperatura ambiente y la gelatina sin sabor se lo tomo como
indicador obteniendo.

En el experimento 2; en este se sobrecalentó por 3 minutos antes de agregar a la gelatina a 81ºC


obteniendo los siguientes resultados. El primero lo colocamos trozos de piña fresca, al segundo un
poco de jugo de piña, al tercero un pedazo de manzana y al cuarto lo dejamos solo con gelatina, con
las demás frutas se procedió hacer lo mismo

La práctica fue muy interesante ya que se pudo diferenciar la solidificación de gelatina primero, ya
que la temperatura juega un papel muy importante.

Discusión:

En la primera parte se realizó a temperatura ambiente y en este caso la gelatina sin sabor que fue
nuestro indicador fue el tubo que se solidificó primero debido a que la gelatina actúa más rápido en
un medio frío. Caso contrario ocurrió en los tubos restantes por ejemplo en el segundo y tercero que
eran los tubos que contenían trozos de piña y de manzana, no se solidificaron de manera rápida ya
que la piña y la manzana contienen bromelina que es una enzima cuando mezclamos está a otra
sustancia esta enzima rompe las proteínas de la gelatina haciéndole que esta pierda su estructura
según lo afirma (Mc Gilvery 1980).

En la segunda parte se calentó a 3 minutos antes de agregar la gelatina a 81°C de igual manera la
gelatina se solidificó primero debido a que las proteínas actúan de manera libre sin la presencia de
enzimas que rompan su estructura, cabe recalcar que las proteasas pueden aceptar una temperatura
hasta 85 ° según (Fersht 1980).

Descriptores:

PROTEASAS/INHIBIDOR/CATALIZADOR /ENZIMA/BROMELINA.

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