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Principales
Ocupa
n el
49%
de la
masa
cel.
Bioelementos: son los diferentes elementos químicos que necesita una especie para
poder desarrollarse con normalidad, (más necesarios).
Oligoelementos: son metales o metaloides que están en el cuerpo en dosis
infinitesimales pero que son imprescindibles como catalizadores de las reacciones
bioquímicas del organismo, (cantidades pequeñas).
Distribución de la tabla periódica:
Electronegatividad: tendencia de los átomos de atraer hacia sí, el par de e-
compartidos. Define el tipo de enlace químico (punto focal de las reacciones químicos).
Valencia: capacidad de combinación de un elemento químico (cuantos enlaces puede
hacer).
Tipos de enlaces químicos:
1. Enlace Covalente: ambas moléculas 2. Enlace Químico: cuando se unen las
comparten e tiende a ser más
- moléculas hay una transferencia
La diferencia radica
resistente. Presente en la de e- que dependerá de la
en si comparten o no
estructura molecular de las electronegativadad de las
las moléculas
biomeculas. Determina la moléculas tiende a ser más débil y
solubilidad de todas las moléculas en agua momentáneo.
(todas las reacciones ocurren en medio
acuoso).
Tipos de Enlaces Covalentes: dependen de la polaridad de la molecula tiene relación
con su carga.
1. Polar: se unen atomos de diferentes elementos de cargas diferentes en comparación
con el otro enlace covalente se considera débil (Eje. C-H).
2. No Polar: ocurre entre atomos de un mismo elemento, es mas estable (Eje. Cl-Cl).
La polaridad representa la separación de las cargas eléctricas presentes en una
molécula.
Dipolo: es una molécula con par de cargas eléctricas de la misma magnitud, pero
opuestas, separadas por una pequeña distancia (Eje. H2O).
Se forma a partir de un enlace covalente de tipo polar.
Angulo de separación 145,45°
2. Puentes Salinos: enlace ionico que permite la interaccion de iones de Na+, K+ o Cl- en
la cel.
Las moléculas de agua rodean a los iones
haciéndoles solubles.
Facilitan el enlace de moléculas e iones a proteínas
y ácidos nucleicos.
3. Fuerzas de Van der Waals: enlaces muy débiles
pero que mantiener unido de forma temporal átomos o
moléculas de tipo no polar.
4. Interacciones Hidrofóbicas: entre moléculas y grupos funcionales no polares.
Micelas: moléculas de tipo polar rodean moléculas apolares (Eje. Bicapa Lipídica).
Síntesis de biomoléculas: el carbono (C) será el elemento protagonista de la síntesis ya
que este permite formar una gran variedad de macromoléculas (las macromoléculas tendrán
un esqueleto carbonado al cual se van a unir otros
elementos). Gracias a su valencia puede hacer 4 enlaces, es
ideal.
Estructura de las macromoléculas: dependerá del
medio donde se encuentra, su distribución va a determinar
la función de las moléculas, esto afecta mucho a los
carbohidratos si se altera su estructura se altera su función.
Grupos funcionales: proporcionan características
funcionales y definen la polaridad de las Macromoléculas, son de tipo polar. Los Grupos
Alifáticos, Aromáticos y
Éster son No Polares.
Tipos de Metabolismo
Reacciones Anfibólicas: combinación de reacciones anabólicas y catabólicas en una
misma ruta metabólica (Eje. Ciclo de Krebs).
Reacciones Anabólicas: se caracterizan por ser procesos de síntesis de
macromoléculas a partir de moléculas más simples.
Reacciones Catabólicas: se caracterizan por la degradación de macromoléculas para
la obtención de moléculas simples (Eje. Digestión).
Anabólicas Catabólicas
Endergónica Exergónica
Se añade
como GF
Amortiguación de pH
Tampón= Acido Débil + Base Conjugada Dependiendo del desequilibrio que se presente
en la reacción va a actuar una o la otra.
Tampón Acido Neutraliza Ácidos [S]= Concentración Base
Tampón Neutro Neutraliza pH Neutro [A]= Concentración Acido
Se mide por: la ecuación de Henderson – Haselbach pH= pKa + log ([S]/[A])
La Constante de Acidez (pka) es específico para cada ácido y se puede calcular realizando
una Curva de Titulación.
Sistemas Amortiguadores Fisiológicos
Sangre pH: 7, 35 – 7,45, si disminuye el pH se produce una Acidosis y si aumenta el
pH se produce una Alcalosis.
Tema II – Aminoácidos y Proteínas
Aminoácidos: estructura química o pH neutro (7) Consiste en
Tiende a Tiende a
tener carga tener carga
positiva es negativa es
el catión el anión
El código genético especifica 20 L-α aa (son las que van a constituir las proteínas).
OJO= Selenocisteina (aa 21) no todo el tiempo se va a sintetizar (no está en el código
genético), se sintetiza agregándole otro grupo
Presentan variables conformacionales llamados enantiómeros:
Se debe ingerir
Si no se ingieren el
organismo es capaz de
sintetizarlo
Los Aminoácidos
ionizables a pH
fisiológico son los
polares con carga.
Estructura Cíclica Estructura Lineal Presentan elementos diferentes al carbono
Aminoácidos según su obtención (Clasificación reacciona para la disociación)
Esenciales
solo durante
en la infancia
Punto Isoeléctrico: es el pH al que una sustancia anfótera (aa) tiene carga neta cero
(Zwitterión), disociándose por igual en ambos sentidos. Abreviatura PI
A pH fisiológico el aa tendrá sus cargas estables + =
Carga positiva + Carga negativa Carga Neta Cero.
Si el pH es menor al PI la carga tiende a
ser positiva (es un catión acido por su grupo
amino NH3) Forma protonada
Si el pH es mayor al PI la carga tiende a
ser negativa (es un anión alcalino por su
grupo carboxilo COO-) Forma no protona-
da
Cálculo del Punto Isoeléctrico (PI)
𝒑𝑲𝒂𝟏 + 𝒑𝑲𝒂𝟐
𝑷𝑰 =
𝟐
pKa1= 1er grupo que se disocia (carboxilo) “La mayoría de los aa presentan un PI
pKa2= 2do grupo que se disocia (Amino) aproximadamente= 5,07 – 6,02 a excepción
de las aa polares con carga”
Curva de Titulación de aa: en un vaso
precipitado con el aa a estudiar, se coloca un
pHmetro para ir midiendo el pH a medida que se
añaden gotas de NaOH.
Cálculo de PI de la Glicina (AA No Polar):
𝟐, 𝟑𝟒 + 𝟗, 𝟔𝟎
𝒑𝑰 = 𝟓, 𝟗𝟕 “La mayoría de las
𝒑𝑰 = moléculas de glicina
𝟐
están en forma de
pK1= 2,34 pK2= 9,60 pH= 5,97
Zwitterión”
La glicina estará en forma de Zwitterión a un pH de 5,97
Cálculo de PI de aa polares con carga
Glutamato: su cadena lateral es la naturaleza acida,
presenta un grupo carboxilo en la cadena lateral.
Se Pierde un
protón Sede un protón y queda neutro
empieza
por el A Carga positiva
COOH
unido al B Carga Neutra – Zwitterión
C alfa
Se toma el pK previo y el que le sigue
pKCOOH y pKR Por orden de
disociación
C Carga negativa
D Carga doblemente negativa
Se desprecia
Su PI será acido o básico según el tipo de cadena lateral 𝟐, 𝟏𝟗 + 𝟒, 𝟐𝟓
𝒑𝑰 =
𝟐 pI= 3,22 Ácido
Arginina: su cadena lateral es
de naturaleza básica, presenta en su
cadena lateral un grupo amino.
A Carga doblemente positiva
B Carga Positiva
pKCOOH= 2,0
pKNH3= 9,0
pK= 13,0 (R)
Acción Amortiguadora de los Aminoácidos: los aa de naturaleza acida son ideales para
pH básico y los aa de naturaleza acida son ideales para pH acido (como los tampones). Sin
embargo, ellos tienen la capacidad de reaccionar (contiene un grupo amino y grupo carboxilo
capaz de ceder protones) tienen un pH alto y un pH bajo Forma dipolar: en un medio
acido capta protones y se comporta como una base y en un medio básico libera protones y
se comporta como un ácido.
Este efecto anfótero de los aa permite la regulación del pH, lo mantiene constante
(Efecto amortiguador/Tampón)
Péptidos: son moléculas formadas por la unión de varios aa mediante enlaces péptidos,
hay 3 tipos:
Solubilidad
Albumina Glutelinas (Insolubles
Esferoproteínas Prolamina
(Solubles) Globulinas en agua)
Histonas
Forma Mixtas
Hemoglobina
Globulares Enzimas
Anticuerpos
No Plasmáticas Contráctiles
Estructurales
Proteínas Conjugadas
Estructural (Principal Constituyente de los Músculos )
Transporte (Hemoglobina)
Enzimática
Función Regulación
Defensa (Inmunoglobina)
Almacén (Mioglobina)
Contráctil (Contracción Muscular)
Propiedades Químicas de las Proteínas
Efecto Tampón (aa) Estables (Adaptabilidad al medio)
Altamente especificas Solubles (Capa de Solvatación)
Desnaturalización Proteica: Precipitación proteica ante alteraciones del medio
afectando su Solubilidad, Función y Estructura.
Nivel Primario
Nivel Secundario
Nivel Terciario
Nivel Cuartanario
Estructura Primaria: Cada Estructura Secundaria regulares (+ comunes):
proteína presenta una secuencia alfa hélice y lamina beta plegada. En estas
de aminoácidos particular. estructuras se van a establecer unos puentes de H,
entre esas cadenas polipeptídicas. Las Chaperoninas
son proteínas encargadas del plegamiento y evitan la
formación de conglomerados.
Barril β
Vértice - .
Horquilla β
Estructuras Terciarias: Ejemplo Mioglobina, que presenta una lámina beta plegada
que se va a unir mediante puentes disulfuro y de H a una alfa hélice y se cortan. La estructura
terciaria pueden dar origen a 2 tipos de proteínas: Fibrosas y Globulares.
Es la que encuentra en
mayor proporción en los
adultos
Cambios Conformacionales de la Mioglobina: estas conformaciones de Mb van a ocurrir
unas rotaciones para ella poder ya
sea liberar O2 o mantenerlo
almacenado, tenemos lo que
llamamos un sitio distal en la
estructura de Mb que vamos a
denominar Histidina E7 y un sitio
proximal Histidina F8 y entonces la
molécula de Mb va a desplegarse en
el espacio hacia la histidina
proximal para poder liberar O2
tendremos una Mb desoxigenada y
cuando se desplaza hacia la
histidina distal tiene la capacidad de aceptar y almacenar O2, el oxígeno se va a liberar más
que todo durante el ejercicio intenso para que pueda producirse energía.
Hemoglobina Glucosilada (HbA1C): es
un parámetro en el área de bioquímica, para
hacer un control en los pacientes diabéticos.
La glucosa se va a unir a la Hb presente en
los glóbulos rojos y formamos Glicohemoglo-
bina, La glucosa glucosila los grupos amino
residuales y terminales de la Hb. Los glóbulos
rojos es una célula sanguínea que tiene un
aproximado de vida de 120 días después de
ese tiempo ellos pierden su utilidad entonces, si la glucosa en el caso de los diabéticos la
glucosa excedente se une a la Hb, se puede saber cómo fue la concentración de ese px en los
últimos 2 meses porque si el tiempo de vida de los glóbulos rojos hay varios porcentajes de
valores de referencia que nosotros manejamos, si se sobre pasa esos valores quiere decir que
el px o no hizo el tratamiento, porque si se eleva mucho la Hb hay mayor producción de Hb
glucosilada.
Propiedades Químicas de la Hemoglobina: la hemoglobina tiene una característica de
ser una proteína alosterica y tiene la capacidad de comportarse como un tampón fisiológico
(cadenas distales Hb). La Hb también presenta una histidina distal y proximal y se va a
desplazar dependiendo del pH, ya sea liberar o captar O2. ¿Qué quiere decir que sea una
proteína alosterica?: que tiene la capacidad de regularse en un sitio a partir del sitio de
unión que presenta esa proteína, ella tiene un sitio de unión para el O2 y permite unirse a
otras moléculas que van a regular ese sitio activo por alosterismo, ella se une principalmente
al O2.
Regulación Alósterica de la Hemoglobina: durante un cambio de estado a otro va un
reordenamiento de las estructuras terciarias y cuaternarias el equilibrio entre ambas formas
va permitir controlar lo que es el
transporte de oxígeno, el CO2 y óxido
nítrico (NO) los tres son gases. ¿Por qué
nosotros denominamos a la forma
desoxigenada estado T?: porque a nivel
pulmonar va ingresar la Hb en un estado
desoxigenado porque ella va a ir a poder
captar oxigeno la Hb va entrar en forma
Trastornos de la Hemoglobina:
Hemoglobinopatías: trastornos here-
ditarios que afectan la estructura molecular
de la Hb.
El diagnóstico de la hemoglobinopatías se
realizan a través de electroforesis Hb (son
pruebas especiales) en el área de la
hematología.
A excepción
A nivel de
hígado A nivel de intestino
Y las
Sintetizan a
Son sintetizadas a nivel vascular
partir de células
plasmáticas
Albumina:
Globular de Nivel Terciario. Aniónica (carga -) pH 7,4 (nivel sanguíneo).
585 aa con 17 Puentes de Disulfuro. Altamente Polar.
O
Anticuerpo
Transporte de Fe.
Conjunto de proteínas que
participan en la defensa del
organismo ante infecciones
bacterianas.
Aproximadamente el 80 % de las
globulinas se va a sintetizar a nivel
hepático y el otro 20 % a partir de lo que
son células plasmáticas o linfocitos
reactivos.
Si relativa quiere decir que esa enzima es específica a más de un sustrato (Se pueden unir a
más de un sustrato). Su especificidad es absoluta cuando se une a un sustrato y su
especificidad es óptica cuando se une a un isómero en particular por ejem. (tenemos Ureasa
tiene su especifidad enzimática por sustrato de tipo absoluta específica para el Urea). En el
caso de la arginasa presenta una especifidad enzimática por sustrato de tipo óptico por la L-
Arginina.
Cofactores Inorgánicos
Cofactores Orgánicos
Los cofactores orgánicos o coenzima casi siempre
derivan de las vitaminas y no vitaminas.
Se modifican durante la reacción química (tienen
la capacidad de consumirse a diferencia de la
enzima).
Intercambian electrones o grupos funcionales
(moléculas transportadoras).
No son específicas a una enzima en particular.
Clasificación Enzimática de acuerdo a la reacción:
Nomenclatura Enzimática:
Kosland, decía que este modelo, cuando el sustrato se unía a la enzima ella sufría un cambio
conformacional en su estructura.
Los modelos son válidos, ya que hay algunas enzimas que trabajan con el modelo de
encaje inducido.
Diagrama Energético: la línea roja sin
la enzima se va pero muy lenta para obtener
los productos, la línea azul con enzima hay
menor tiempo para obtener los productos, se
requiere mucho menor energía de activación
con la enzima presente cuando está ausente
la (E), se requiere mayor cantidad de energía
de activación. Disminuye la energía de
activación para así aumentar la velocidad de
reacción.
Etapas de la catálisis enzimática:
1. Estado inicial (reactivos y enzima).
2. Estado transición (es inestable) lo
conocemos como ES en el momento en el
que se una E al S van a ocurrir algunos
procesos en el algunos casos cambios
conformacionales lo que sea inestable.
3. Estado final cuando obtenemos los
productos. El complejo ES estabiliza el
estado de transición.
Factores que contribuyen en la
eficacia catalítica:
Entre E y S
Si la enzima es específica a grupo
funcional la manera en que este
orientado esa molécula en el espacio va
ser que sea más o menos eficaz.
Aumentan lo que es la eficacia catalitica
(Va ser mucho más eficaz) no importa que la
estructura del sustrato no sea igual a la del centro
activo igual será acoplada
Factores que afectan la actividad enzimática:
1. Tiempo
2. Temperatura
3. PH
4. Productos
1 2 3 4 5. Concentraci. de sustrato y enzima
6. Inhibidores enzimáticos
7. Enzimas Alostéricas
5 7
6
Cinética enzimática: Estudia la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por las
enzimas. La información que dará la cinética
enzimática es:
La eficiencia: a la hora de obtener producto de
resección química catalizada.
Mecanismo Enzimático: es el que se esté dando.
Afinidad E-S: cuando va ser más afín a un
sustrato y cuando menor.
Km es inversamente proporcional a la
afinidad de la enzima por el sustrato.
Sistemas enzimáticos reguladores: Una enzima puede tener Varios tipos de regulación.
Sistemas:
Modificación Covalente
Reacciones químicas (Cascadas)
Zimógenos
Multienzimatico
Complejos Enzimáticos
Alostérico
Enzimas Alostéricas
Isozímico
Isoenzimas
Enzimas alostéricas:
Alosterismo: Cambios
conformacionales y
funcionales de la enzima
por fijación de una
molécula, Se basa en que
un Modulador o Efector se
implanta en el sitio
Alosterico de la enzima y
produce una Modificación Estructural de su sitio activo por lo que el sustrato ya no encaja
en él. La hemoglobina es una proteína alostérica. Posee Estructura Cuaternaria, No
presenta Comportamiento Cinético M-M. La unión al Sustrato es Cooperativa.
Efectos Alostéricos:
Tipos:
De acuerdo a su acción
Positivo (Activador)
Negativo (Inhibidor)
De acuerdo a su Naturaleza
Homotrópico (Efector alostérico es igual al sustrato)
Heterotroópico (es distinto al sustrato)
Modelo KNF (Koshland, Nemethy y Filmer: Cuando se une ese efector Alostérico va a
generar un cambio conformacional en la
enzima
Sistema multienzimaticos:
Complejo Sintasa de acidos grasos (7 enzimas): A medida que va girando cada una
regula el proceso.
Complejo Piruvato DH (3 Enzimas y 5
Coenzimas).
Complejo Alfa-Cetoglutarato DH (en ciclo de Krebs): A medida que cada enzima
ejerce su acción regulan el proceso.
Rectas de punto de
Intersección en común
Laboratorio Clínico:
Tema IV - Metabolismo de Carbohidratos
Carbohidratos
Enlace Glucosídico
Es el enlace que une a dos monosacáridos o a los carbohidratos en general, este enlace se da
por un proceso de Deshidratación (reversible a través de una Hidrólisis) y es un enlace de
tipo Éter (Enlace α1,4).
Entonces se unen dos monosacáridos a través de un proceso de Deshidratación y se forma
un enlace tipo éter y se obtiene un disacárido con la liberación de una molécula de H2O. Si
se quiere romper un enlace se somete a un proceso de Hidrólisis.
Disacáridos. Importantes
Un ejemplo es la molécula de Sacarosa (Azúcar normal), la cual está constituida por
una molécula de D-α-Glucosa unido a una molécula de D-β-Fructosa a través de un
enlace 0-Glucosidico Dicarbonilico.
Esa Sacarosa al romper el enlace glucosídico se obtienen sus respectivos monosacáridos que
serían D-α-Glucosa y D-β-Fructosa.
Otro ejemplo es la molécula de Maltosa la cual está constituida de 2 moléculas de D-
α-Glucosa unidos por un enlace 0-Glucosidico Monocarbonílico.
La Maltasa es la que va a hidrolizar el enlace glucosídico obteniendo sus respectivos
monosacáridos 2 moléculas D-α-Glucosa en este caso.
La Maltosa se obtiene más que todo de la Hidrolisis del Almidón presentes en algunos
productos como la malta.
Otro disacárido de importancia es la Lactosa (lácteos), está constituida por 1 molécula
de D-β-Galactosa y 1 molécula de D-β-Glucosa mediante un enlace O-Glucosídico
Monocarbonílico.
La Enzima Lactasa es la que va a hidrolizar el enlace glucosídico obteniendo sus respectivos
monosacáridos D-β-Galactosa y D-β-Glucosa.
Su Naturaleza
o Homopolisacárido (Su estructura presenta un Mismo tipo de monosacáridos)
o Heteropolisacárido (Su estructura presenta Diferentes monosacáridos)
Su Función
o Reserva Energética: Normalmente los Homopolisacáridos tienden a tener una
función de reserva energética. Ejemplo:
Almidón Plantas
Glucógeno Animales
Dextranos Bacterias
Glucoconjugados
Proteoglicanos (Polisacárido GAG)
Glucolípidos (constituidos por monosacáridos, disacáridos u oligosacáridos)
Glucoproteínas (Constituidos de Oligosacáridos + Proteínas)
Metabolismo de la Glucosa
o Ciclo de Cori
o Catabólicas: Degradación de la Glucosa
Glucolisis (Principal)
Vías Pentosas – P
Vía del Ácido Uránico (Vía alterna, a partir de glucosa se puede obtener
acido uránico, en condiciones particulares)
o Anabólicas: Producir Glucosa
Gluconeogénesis
Vía del Sorbitol
Metabolismo de la Fructosa
SACAROSA GLUCOSA
DIBUJO DE
UN HIGADO SACARASA INHIBE
HEXOQUINASA ATP
FRUCTOSA FRUCTORA 6-P
DIBUJO DE
FRUCTOQUINASA ATP MUSCULOS
GLICERALDEHÍDO DIHIDROXIACETONA-P
TRIOSA FOSFATO
ATP TRIOSA ISOMERASA
QUINASA
GLICERALDEHIDO 3-P
SUSTRATO DE LA
GLUCÓLISIS
Por acción de la Sacarasa sobre la Sacarosa se obtiene una molécula de Glucosa y una
molécula de Fructosa. La Glucosa va a entrar en vía Glucolítica.
Tenemos la Fructosa que si estamos en nivel Muscular va a actuar la Hexoquinasa que es
específica para las Hexosas, la Hexoquinasa actúa en presencia de una molécula de ATP y
se obtiene FRUCTOSA 6-P. Este es un sustrato de la glucolisis o sustrato glucolítico.
Por otro lado, si estamos a nivel Hepático esa Fructosa va a ser procesada por la
Fructoquinasa en presencia de ATP. Se obtiene FRUCTOSA 1-P.
Esta FRUCTOSA 1-P por acción de la Aldolasa B. Se pueden obtener 2 producto intermedios
“GLICERALDEHIDO” y “DIHIDROXIACETONA-P”. Sobre cada uno de estos productos va
actuar una Enzima Diferente, pero se obtiene el mismo producto.
Sobre el GLICERALDEHIDO actúa la Triosa Quinasa en presencia de ATP y se obtiene
GLICERALDEHIDO 3-P
La DIHIDROXIACETONA-P por acción de la Triosa Fosfato Isomerasa se obtiene también
GLICERALDEHIDO 3-P
El GLICERALDEHIDO 3-P también es un Sustrato Glucolítico
Todos y cada uno de los metabolismos de las Hexosas van a buscar formar de entrar en Vía
Glucolítica. Esa es la vía principal de degradación de la glucosa o los carbohidratos.
CUADRO
ENZIMAS
PRODUCTOS INTERMEDIARIOS
PUEDE PREGUNTAR SOBRE LOS SUSTRATOS DE LA GLUCOLISIS
Vía del Sorbitol: Esta vía es de tipo Anabólica, Es decir para producir Glucosa, se va a
obtener Glucosa a partir de Fructosa. Pero esta vía solamente se activa cuando la persona
se encuentra en estado de Hiperglicemia sobre todo paciente diabéticos.
Esa Fructosa en presencia de NADH + H + NAD por acción de la Sorbitol Deshidrogenasa
va a producir Sorbitol.
El Sorbitol por la acción de Aldosa Reductasa en presencia de NADP + NADPH se va a
obtener Glucosa.
Esta es la razón de porque los pacientes diabéticos no controlados tienden a formar
catarata. El sorbitol tiende a acumularse a nivel de cristalino pues no tiene la capacidad
de difundir a través de la célula. Algunos casos se ven en personas muy mayores debido
a que el metabolismo a medida que pasan los años va decayendo.
Se puede observar en personas de más de 60 años ciertas elevaciones en perfil lipídico, la
glucosa.
Metabolismo de la Galactosa
LACTOSA GLUCOSA
LACTASA
GALACTOSA
GALACTOQUINASA ATP
GALACTOSA 1-P
UDP-GALACTOSA
UDP-GALACTOSA EPIMERASA
UDP-GLUCOSA SUSTRATO DE LA
GLUCÓLISIS
UDP-GLUCOSA 1-P URIDILTRANSFERASA
ORGANELA CITOSOL
FASE PREPARATORIA
PRODUCCION DE 2 TRIOSAS: DIHIDROXIACETONA 3-P Y GLICERALDEHÍDO 3-P
CONSUMO DE 2 ATP
5 REACCIONES
GLUCOSA
GLUCOQUINASA
FOSFORILACIÓN (IRREVERSIBLE)
HEXOQUINASA
GLUCOSA 6-P
CONVERSION (REVERSIBLE)
FOSFOGLUCOSA ISOMERASA
FRUCTOSA 6-P
FOSFORILACIÓN (IRREVERSIBLE)
FOSFOFRUCTOQUINASA - 1
TRIOSA FOSFATO
ISOMERASA
GLICERALDEHÍDO 3-P
GLICERALDEHÍDO 3-P
OXIDACIÓN (REVERSIBLE) - YODOACETATO
DESHIDROGENASA
1,3 BIFOSFOGLICERATO
3, FOSFOGLICERATO
2, FOSFOGLICERATO
FOSFOENOLPIRUVATO
PIRUVATO
PIRUVATO LACTATO
NAD + H LACTATO DESHIDROGENASA
PIRUVATO NADH
PIRUVATO ALCOHOL
DESCARBOXILASA DESHIDROGENASA
GLUCOLISIS.
Aspectos Hexoquinasa Glucoquinasa
REGULACION DE LA GLUCOLISIS.
2 tipos:
Alostérica
o Hexoquinasa
(-) Glucosa 6-P
o Fosfofructoquinasa 1
(-) Citrato y ATP
(+) AMP y Fructosa 2,6 Bifosfato
o Piruvato quinasa
(-) Acetil Coa, Alanina y ATP
(+) AMP y Fructosa 1,6 Bifosfato
Modificación Covalente
o Piruvato Quinasa
(-) Fosforilada
(+) Desfosforilada
GLUCONEOGENESIS
Es una vía metabólica de la glucosa, de tipo anabólica (síntesis). Provee de Glucosa a los
Tejidos en estados de Hipoglicemia.
Ecuación Global
SUSTRATOS GLUCONEOGENICOS
Se transforman en
Intermediarios del ciclo de Krebs: Succinil CoA Oxalacetato y el oxalacetato
Vía de los lípidos: Propinil CoA en Gliceraldehido 3-P
Vías del metabolismo Lipídico: Glicerol (Sigue una via diferente, Se transforma en
Glicerol 3-P)
REGULACIÓN DE LA GLUCONEOGÉNESIS
Enzimas
o Glucosa 6-Fosfatasa
(-) Glucosa 6-P
o Fructosa 1,6-Bifosfatasa
(-) Fructosa 2,6 Bifosfato, AMP
(+) Citrato
o PEP Carboxiquinasa
(-) ADP
o Piruvato Carboxilasa
(-) ADP
(+) Acetil CoA en ayuno prolongado
VIAS DE LAS PENTOSAS FOSTATO (Via de degradación de la glucosa)
Organela Citosol
Vía del Ácido Urónico: vía oxidativa de la Glucosa que produce energía diferente al ATP
con formación de Ácido Glucorónico, Ascórbico y Pentosas
FASE OXIDATIVA: Producción de NADPH + H + Co2
1. Sobre la Glucosa 6-P actúa la enzima Glucosa 6-P DH (Oxidación)
2. Sobre la 6-FOSFOGLUCONOLACTONA actúa la enzima 6-
FOSFOGLUCONOLACTONASA (Hidrolisis)
3. Sobre la 6-FOSFOGLUCONATO actúa la enzima FOSFOGLUCONATO DH
(Descarboxilación) y forman finalmente Ribulosa 5-P
De la Primera y la Tercera Reacción se obtiene: NADPH + H (1) y NADPH + Co2 (3). Las
cuales entran en Metabolismo de Lípidos.
FASE NO OXIDATIVA: Producción de Ribosa (se puede obtener otras pentosas)
Dependiendo de la Enzima que actué sigue dos vías diferentes
1. Sobre la Ribulosa 5-P actúa la Enzima Isomerasa y produce Ribosa 5-P (entra en la
síntesis de nucleótidos y AA)
2. Sobre la Ribosa 5-P actúa la enzima Transcetolasa y produce Gliceraldehido 3-P
(Ingresa en Vía Glucolítica) + Sedoheptulosa 7-P
3. Sobre la Sedoheptulosa 7-P actúa la enzima Transaldolasa y produce Eritrosa 4-P
(Ingresa en síntesis de AA Aromáticos) + Fructosa 6-P (Ingresa en Vía Glucolítica)
REGULACION DE LA VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO: Regulada por una única enzima
Glucosa 6-P DH, regulación de tipo Alostérico.
Activadores: Glucosa 6-P, Glutatión Oxidado (Se activa por sustrato)
Inhibidores: NADPH + H+ (Se inhibe por producto)
Deficiencia: Deficiencia en la enzima produce Anemias Hemoliticas pero
provocan inmunidad a la Malaria
CICLO DE CORI
Circulación Cíclica de la Glucosa y el Lactato entre músculo e hígado durante el ejercicio
intenso.
¿Por qué no se da la gluconeogénesis a nivel muscular?
Porque las Células Musculares carecen de la enzima Glucosa 6 Fosfatasa
Los ciclos no son vías metabólicas, son intercambios de productos entre una via y otra,
normalmente entre órganos diferentes
Marrón oscuro: Hígado
Marrón Claro: Musculo
Rojo: Sangre
La Glucosa
Glucosa Lactato
Glucosa Lactato
Lactato
GLUCOGENOLISIS
1. Sobre el Glucógeno actúan las enzimas Glucógeno Fosforilasa (rompe los enlaces α
1-4), Transferasa (remueve el UDP) y la Enzima Desramificante (rompe enlaces α
1-6). En presencia de Fosfato Piridoxal
2. Sobre la Glucosa 1-P actúa la enzima Mutasa
3. Sobre la Glucosa 6-P actua la enzima Fosfata y se produce finalmente Glucosa
La Glucógeno fosforilasa tiene 3 Isoenzimas: Músculo, Hígado y Cerebro (Siempre deben
tener reservas)
REGULACIÓN DEL METABOLISMO DEL GLUCÓGENO
Modificación Covalente
o Glucogeno Sintasa
(-) Fosforilada
(+) Desfosforilada
o Glucogeno Fosforilasa
(-) Desfosforilada
(+) Fosforilada
Regulación Alostérica
o Glucogeno Fosforilasa
(+) AMP
(-) ATP, ADP, GLUCOSA 6-P
FUENTES DE GLUCOSA SANGUINEA
Carbohidratos de la dieta
Glucogenólisis: La lisis de una molécula de Glucógeno permite liberar una molécula
de Glucosa
Gluconeogénesis: Sintesis de Glucosa a partir de sustratos glucogénicos (AA,
LIPIDOS Y CICLO DE KREBS)
REGULACION HORMONAL DE LA GLICEMIA
Hiperglicemia: Glucagón (Hormona Hiperglucemiante), se sintetizan hormonas
como Adrenalina (musculo), Noradrenalina y Cortisol. Activa los procesos de
Glucogenólisis, Gluconeogénesis y Glucolisis Muscular
Hipoglicemia: Insulina (Hormona Hipoglucemiante). Activa los procesos de
Glucolisis y Glucogénesis