UNIVERSIDAD POLITÉCNICA ESTATAL DEL

CARCHI

FACULTAD DE INDUSTRIAS AGROPECUARIAS Y

CIENCIAS AMBIENTALES

ESCUELA DE ALIMENTOS

PORTAFOLIO DE BIOQUÍMICA

AUTORES: Tercero Alimentos “A”

DOCENTE: Shirley Chang

 TULCÁN - ECUADOR

UNIVERSIDAD POLITÉCNICA ESTATAL DEL CARCHI

FACULTAD DE INDUSTRIAS AGROPECUARIAS Y CIENCAS AMBIENTALES

MISIÓN

“La Universidad Politécnica Estatal del Carchi es una institución de educación superior pública y
acreditada, que satisface las demandas sociales a través de la formación de grado y posgrado, la
investigación, la vinculación con la sociedad y la gestión, generando conocimientos que contribuyen
al desarrollo económico, social, científico-tecnológico, cultural y ambiental de la región.”

VISIÓN

“Ser una universidad sin fronteras geográficas, acreditada, líder en la formación integral y reconocida
por su excelencia, calidad, transparencia y compromiso con el desarrollo de la región y del país”.
 CARRERA DE INGENIERÍA EN ALIMENTOS

MISIÓN

Satisfacer las demandas sociales de la formación de grado, la investigación, la vinculación

con la colectividad y la gestión, generando conocimientos que contribuyen al desarrollo
económico, científico-tecnológico y ambiental de la región, con calidad y excelencia en las
distintas áreas de influencia del sector alimentario.

VISIÓN

Ser una carrera líder en la formación integral en el campo del procesamiento de alimentos,
con reconocimiento nacional e internacional por la calidad, transparencia y su contribución
con el desarrollo de la región y del país.
 Índice de contenido

Unidad 1: Nomenclatura y propiedades del agua, carbohidratos y lípidos dentro de un sistema

alimentario......................................................................................................................................... 15

1.1Propiedades del agua ................................................................................................................ 15

1.1.1Físicas ................................................................................................................................ 15

1.1.2Químicas ........................................................................................................................... 16

1.1.3Características de la molécula de agua: ............................................................................. 16

1.2Carbohidratos ........................................................................................................................... 17

1.2.1Clasificación de carbohidratos: ......................................................................................... 18

1.2.2Monosacáridos ...................................................................................................................... 18

1.2.3 Oligosacáridos ...................................................................................................................... 18

1.2.4 Disacáridos ........................................................................................................................... 18

1.2.5Polisacáridos ......................................................................................................................... 19

1.3Ácido graso .............................................................................................................................. 21

1.3.1Estructura Química ............................................................................................................ 22

1.3.2 Propiedades ...................................................................................................................... 22

1.3.3 Nomenclatura ................................................................................................................... 23

1.3.4 Ácidos grasos saturados ................................................................................................... 23

1.3.5 Ácidos grasos insaturados ................................................................................................ 24

1.4 Acilglicéridos .......................................................................................................................... 24

Monoglicéridos: ............................................................................................................................ 25

Diacilglicéridos: ............................................................................................................................ 25

Triacilglicérido o triglicéridos:...................................................................................................... 25

1.4.1Acilglicéridos o grasas ...................................................................................................... 25

1.4.2 Fosfolípidos .......................................................................................................................... 28

1.4.3 Glucolípidos ......................................................................................................................... 30

 1.4.4 Ceras..................................................................................................................................... 31

1.4.5 Isoprenoides ......................................................................................................................... 33

1.5.6 Esteroides ............................................................................................................................. 35

Unidad 2: Teorías de interacción y mecanismo de cambio de agua, carbohidratos y lípidos en un

sistema alimenticio ............................................................................................................................ 37

2.1 Actividad de agua .................................................................................................................... 37

2.1.1 Propiedades físicas ........................................................................................................... 37

2.1.2 Crecimiento microbiano ................................................................................................... 37

2.1.3 Actividad del agua en el análisis de alimentos ................................................................. 38

Temperatura de transición ............................................................................................................. 38

2.2 Reacciones de monosacáridos ................................................................................................. 40

2.2.1 Reacción de Molish: ......................................................................................................... 40

2.2.3 Reacción de Seliwanoff:.................................................................................................. 40

2.2.4 Formación de Hemiacetales y Hemicetales: .................................................................... 41

2.2.5 Papel del ácido clorhídrico: .............................................................................................. 41

2.2.5 Oxidaciones: ..................................................................................................................... 42

2.2.6Reacciones con agua de bromo: ........................................................................................ 43

2.2.7 Reacciones con ácido nítrico: ........................................................................................... 43

2.2.8 Re-ordenamiento Enodiol ................................................................................................ 46

2.2.9Formación de éteres y ésteres ............................................................................................ 46

2.3 Caramelización:....................................................................................................................... 47

2.3.1 Fundamento Químico ....................................................................................................... 48

2.3.2 Agentes externos caramelización ..................................................................................... 48

2.4 Reacción de Maillard .............................................................................................................. 49

2.4.1 La Reacción de Maillard en los Alimentos ...................................................................... 51

2.4.2 Factores que Influyen en la Reacción de Maillard ........................................................... 52

2.4.3 Inhibidores:....................................................................................................................... 53
 2.4.4 Efectos Dañinos de la Reacción de Maillard.................................................................... 53

2.4.5. Reacciones de Gelatinización.............................................................................................. 54

2.4.6 Retrogradación del Almidón ................................................................................................ 56

2.4.7 Poder Edulcorante ................................................................................................................ 57

2.5 Cristalización........................................................................................................................... 58

2.5.1 Cristalización por vía húmeda. ........................................................................................ 59

2.5.2 Cristalización por vía seca................................................................................................ 59

2.5.3Importancia de la cristalización últimos avances .............................................................. 61

2.6 Autoxidación de lípidos .......................................................................................................... 61

2.6.1Reacciones de iniciación ................................................................................................... 65

2.7 Cambio de modelos cristalinos de ácidos grasos: ................................................................... 66

2.7.1Hidrogenación ................................................................................................................... 67

2.7.2 Interesterificación: ............................................................................................................ 72

2.7.3 Fraccionamiento ............................................................................................................... 75

2.8 Parámetros de control de cambios sufridos por un sistema alimenticio relacionado con su
composición química: ................................................................................................................... 76

2.8.1Volumetrías ....................................................................................................................... 76

2.8.2 Gravimetrías ..................................................................................................................... 76

2.8.3 Extracción......................................................................................................................... 76

2.8.4 Destilación........................................................................................................................ 77

Unidad 3: Propiedades y funciones de los aminoácidos esenciales y no esenciales y proteínas. ..... 78

3.1 Estructura ................................................................................................................................ 78

3.1.1 Estructura de los aminoácidos esenciales ......................................................................... 78

3.1.2 Reacciones de los aminoácidos ............................................................................................ 79

3.2 Estructura de los aminoácidos no esenciales ........................................................................... 80

3.2.1 Ácido glutamico ............................................................................................................... 80

3.2.2 Arginina........................................................................................................................... 81
 3.2.3 Alanina ............................................................................................................................. 82

3.2.4 Tirosina ............................................................................................................................ 82

3.2.5 Cistina .............................................................................................................................. 82

3.2.6 Glicina .............................................................................................................................. 82

3.2.7 Asparagina........................................................................................................................ 82

3.2.8 Prolina .............................................................................................................................. 82

3.2.9 Acido Aspártico................................................................................................................ 83

3.2.10 Glutamina ....................................................................................................................... 83

3.2.11 Cisteina ........................................................................................................................... 83

3.3Estructura de las proteínas........................................................................................................ 84

Estructura primaria .................................................................................................................... 84

Estructura secundaria ................................................................................................................ 84

Estructura terciaria .................................................................................................................... 86

Estructura cuaternaria ................................................................................................................ 86

3.4 Propiedades ............................................................................................................................. 87

Triptófano .................................................................................................................................. 88

Fenilalanina ............................................................................................................................... 89

Lisina ......................................................................................................................................... 89

Valina ........................................................................................................................................ 90

Leucina ...................................................................................................................................... 90

Isoleucina .................................................................................................................................. 91

Treonina .................................................................................................................................... 91

Metionina .................................................................................................................................. 92

Histidina .................................................................................................................................... 92

3.5 Propiedades de las proteínas ................................................................................................... 93

3.5.1 Desnaturalización. ............................................................................................................ 93

3.6Clasificación de proteínas ........................................................................................................ 93

 3.6.1 Globulares ........................................................................................................................ 94

3.6.2 Fibrosas ............................................................................................................................ 94

3.6.3 Heteroproteínas o proteínas conjugadas ........................................................................... 95

3.6.4 Glucoproteínas ................................................................................................................. 95

3.6.5 Lipoproteínas.................................................................................................................... 95

3.6.6 Nucleoproteínas ................................................................................................................ 96

3.7 Funciones de las proteínas....................................................................................................... 96

3.7.1 Estructural: ..................................................................................................................... 96

3.7.2 Enzimática:....................................................................................................................... 97

3.7.3 Hormonal: ........................................................................................................................ 98

3.7.4 Defensiva: ........................................................................................................................ 98

3.7.5 Transporte: ....................................................................................................................... 99

3.7.6 Reserva:............................................................................................................................ 99

3.7.7 Reguladoras: .................................................................................................................... 99

3.7.8 Contracción muscular: .................................................................................................... 99

3.8 Reacciones de las proteínas ................................................................................................... 100

3.8.1 Reacción de la Ninhidrina.............................................................................................. 100

3.8.2 Reacción de Biuret ......................................................................................................... 101

3.8.3 Reacción de Millon ........................................................................................................ 102

3.8.4 Reacción Xantoproteica ................................................................................................. 103

3.8.5 Prueba de Nitroprusiato .................................................................................................. 104

3.8.6 Prueba de Sakaguchi ...................................................................................................... 104

3.9 Clasificación de los aminoácidos .......................................................................................... 105

3.9.1 Aminoácidos proteicos o naturales................................................................................. 106

3.9.2 Enlaces peptídicos .............................................................................................................. 107

3.9.3 Proteínas ............................................................................................................................. 108

3.10 Estabilidad de las proteínas ................................................................................................. 109

 3.10.1 Desnaturalización proteica ........................................................................................... 110

3.11 Determinación del contenido proteico de un alimento. ....................................................... 111

3.11.1 Métodos colorimétricos para la determinación de proteínas. ....................................... 111

3.11.2 Método de Bradford se basa en la unión de un colorante, Comassie Blue G-250

(también Ser va Blue) a las proteínas. ..................................................................................... 111

3.11.3 Método de BCA El ácido bicinconínico, sal sódica, es un compuesto capaz de formar un
complejo púrpura intenso con inones Cu1+ en medio alcalino. .............................................. 111

3.12 Los Concentrados Proteicos ................................................................................................ 112

3.12.1 Concentrado de proteínas de suero............................................................................... 113

3.12.2 La albúmina de huevo en polvo. .................................................................................. 113

3.12.3 El concentrado de proteína de arvejas. ......................................................................... 113

Unidad: 4 Enzimas .......................................................................................................................... 114

4.1 Estructura .............................................................................................................................. 115

4.2 Propiedades ........................................................................................................................... 117

4.3 Clasificación .......................................................................................................................... 118

4.3.1 Oxidorreductasas ............................................................................................................ 119

4.3.2 Transferasas.................................................................................................................... 119

4.3.3 Hidrolasas ....................................................................................................................... 120

4.3.4 Liasas.............................................................................................................................. 120

4.3.5 Isomerasas ...................................................................................................................... 120

4.3.6 Ligasa ............................................................................................................................. 120

4.4 Funciones .............................................................................................................................. 121

Catalizadores para el cambio................................................................................................... 121

4.4.1 Producir energía ............................................................................................................. 121

4.4.2 Motores moleculares ...................................................................................................... 122

4.4.3 Romper y construir ......................................................................................................... 122

4.4.4 Catabolismo.................................................................................................................... 122

4.4.5 Anabolismo .................................................................................................................... 123

 4.5 Reacciones............................................................................................................................. 123

4.5.1 Caramelización ............................................................................................................... 123

4.5.2 Reacción de Maillard ..................................................................................................... 123

4.6 Factores que influyen en su estabilidad ................................................................................. 124

4.6.1 Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas ................................... 124

4.6.2 Obtención Industrial ........................................................................................................... 127

4.6.3 Aplicación de enzimas ....................................................................................................... 131

4.7 Identificación de proteínas .................................................................................................... 134

4.7.1 Desnaturalización ........................................................................................................... 134

4.7.2 Reacción de Biuret ......................................................................................................... 135

4.8 Métodos de tinción de proteínas............................................................................................ 138

4.8.1 Tinción con nitrato de plata ............................................................................................ 139

4.8.2 Actividad Enzimática ......................................................................................................... 139

Unidad 5. VITAMINAS .................................................................................................................. 142

5.1.Estructura .............................................................................................................................. 142

5.1.1 Biotina (Vitamina B7) ............................................................................................. 143

5.1.2 Ácido fólico (Vitamina B9)..................................................................................... 143

5.1.3 Niacina (vitamina B3) ............................................................................................. 144

5.1.4 Ácido pantoténico (Vitamina B5) ........................................................................... 144

5.1.5 Riboflavina (Vitamina B2) ...................................................................................... 145

5.1.6 Tiamina (Vitamina B1) ........................................................................................... 145

1.1.7 Vitamina A ..................................................................................................................... 146

1.1.8 Vitamina B12 .......................................................................................................... 146

5.1.7 Vitamina B6 ............................................................................................................ 147

5.1.8 Vitamina C .............................................................................................................. 148

5.1.9 Vitamina D .............................................................................................................. 149

5.1.10 Vitamina E............................................................................................................... 150

 5.1.11 Vitamina K .............................................................................................................. 150

5.2 PROPIEDADES DE LAS VITAMINAS.............................................................................. 151

5.3 Clasificación de las vitaminas .............................................................................................. 154

5.3.1 Vitaminas hidrosolubles ................................................................................................. 154

5.3.2 Vitaminas liposolubles ................................................................................................... 155

5.4. FUNCIONES DE LAS VITAMINAS ................................................................................. 155

5.4.1 Vitamina A .............................................................................................................. 155

5.4.2. Vitamina B .............................................................................................................. 156

5.4.3. Vitamina C .............................................................................................................. 156

5.4.4. Vitamina D .............................................................................................................. 156

5.4.5. Vitamina E............................................................................................................... 156

5.4.6. Vitamina K .............................................................................................................. 156

5.4.7. Biotina ..................................................................................................................... 156

5.5 ANTIOXIDANTES NATURALES .................................................................................... 157

5.5.1. Allicina .......................................................................................................................... 157

5.5.2. Ácido elágico................................................................................................................. 158

5.5.3. Antocianos..................................................................................................................... 158

5.5.4. Capsicina ....................................................................................................................... 158

5.5.6. Catequinas ..................................................................................................................... 158

5.5.7. Coenzima Q ................................................................................................................... 158

5.5.8. Hesperidina.................................................................................................................... 158

5.5.9. Isotiocianatos................................................................................................................. 158

5.5.10. Isoflavonas .................................................................................................................. 159

5.5.11. Licopeno ...................................................................................................................... 159

5.5.12. Quercetina ................................................................................................................... 159

5.5.13. Taninos ........................................................................................................................ 159

5.6 oxidación celular ................................................................................................................... 159

 5.7. REACCIONES ..................................................................................................................... 160

5.8. FACTORES QUE INFLUYEN EN SU ESTABILIDAD ................................................... 161

5.9. OBTENCIÓN INDUSTRIAL .............................................................................................. 163

5.9.1 Método de síntesis en laboratorio o industrial de la Vitamina C ................................... 164

5.9.2 Método de síntesis en laboratorio o industrial de la vitamina b o riboflavina................ 165

5.10. APLICACIONES ............................................................................................................... 166

5.11. IDENTIFICACION EXPERIMENTAL ............................................................................ 167

Unidad 6 : Minerales y productos fitoquímicos .............................................................................. 168

6.1 Estructura de los minerales ................................................................................................... 168

6.1.1 Estructura química.......................................................................................................... 168

61.2 Estructura de productos fitoquímicos .............................................................................. 168

6.2Propiedades de los minerales ................................................................................................. 169

Propiedades físicas. ................................................................................................................. 169

Las propiedades químicas. ...................................................................................................... 170

6.2.1Clasificación Los fotoquímicos se agrupan según su función y características químicas

estructurales. Nombraremos los grupos y subgrupos más importantes....................................... 171

6.2.1.1 Terpenos ...................................................................................................................... 171

6.2.1.2Fenoles ......................................................................................................................... 171

6.2.1.3Compuestos azufrados (tioles): .................................................................................... 171

6.3Funciones de los diversos fitoquímicos: ................................................................................ 171

6.3.1 Carotenoides: Los carotenoides son las sustancias que en nuestro organismo se
transforman en vitamina A. (sólo alfa-, beta- y epsilon-caroteno). Otorgan ese color amarillo,
naranja o rojizo a las frutas y verduras. Existen diferentes tipos de carotenoides. Entre ellos
están: ....................................................................................................................................... 171

6.3.2 Flavonoides: Son colorantes naturales de los vegetales. Funciones de los flavonoides:
................................................................................................................................................. 172

6.3.3 Isoflavonas: .................................................................................................................... 173

6.3.4 Antocianinas:.................................................................................................................. 173

 6.3.5 Lignanos: Son considerados fitoestrógenos de gran poder preventivo. ....................... 174

6.3.6 Fitatos:…………………………………………………………………………………….

6.3.7 Funciones de los fitatos: ................................................................................................ 175

6.3.8 Glucosinolatos: ............................................................................................................... 175

6.3.9 Estas sustancias dan ese sabor y olor característicos de las crucíferas debido a la
presencia de azufre en su composición. .................................................................................. 175

6.4 Oxidación celular ...................................................................................................................... 176

6.4.1 ¿Qué es la oxidación celular? ......................................................................................... 176

6.4.2¿Qué es un radical libre? ................................................................................................. 176

6.5 Antioxidantes Naturales ............................................................................................................ 177

6.5.1 ¿Qué son los Antioxidantes? .......................................................................................... 177

6.6 Nutrientes antioxidantes en los alimentos ............................................................................ 177

6.6.1 Curcumina. ..................................................................................................................... 178

6.7 Reacciones............................................................................................................................. 179

6.7.1 Taninos .......................................................................................................................... 179

6.7.2 Aminoácidos, aminoácidos no proteínicos y proteínas .................................................. 180

6.7.3 Aminoácidos no proteínicos ........................................................................................... 181

6.8 Factores que influyen en su estabilidad ................................................................................. 181

6.8.1 Hidrólisis ........................................................................................................................ 182

6.8.2 Oxidación ....................................................................................................................... 182

6.8.3 Descomposición ............................................................................................................. 183

6.8.4 Técnicas Para Inhibirla ................................................................................................... 183

6.9 Obtención industrial .............................................................................................................. 183

6.9.1 Aplicaciones ................................................................................................................... 183

5.9.2 Multiuso y multiterreno .................................................................................................. 183

5.9.3 Muy útiles....................................................................................................................... 184

5.9.4 Prendas sanas.................................................................................................................. 184

 5.9.5 Utilidad comprobada ...................................................................................................... 184

6.10 Identificación experimental ................................................................................................. 184

6.10.1 Análisis de sustancias minerales .................................................................................. 185

6.10.2 Determinación de cenizas ..................................................................................... 185

Bibliografía ..................................................................................................................................... 286

Índice de ilustraciones

Ilustración 1. Molécula del agua .............................................................................................. 17

Ilustración 2. El agua .............................................................................................................. 17
Ilustración 3. Clasificación de los carbohidratos ....................................................................... 18
Ilustración 4. Ejemplo de la estructura de lactosa y sacarosa..................................................... 19
Ilustración 5. Ejemplo de la estructura del glucógeno................................................................ 20
Ilustración 6. Ejemplo de la estructura del almidón y la celulosa ............................................... 21
Ilustración 7 ácido graso saturado ........................................................................................... 22
Ilustración 8 ejemplos de Grasos Saturados .............................................................................. 24
Ilustración 9 Acilglicéridos ...................................................................................................... 25
Ilustración 10 Reacción química esterificación ........................................................................ 26
Ilustración 11 Formación de jabón y glicerina .......................................................................... 27
Ilustración 12 Cadenas hidrofóbicas apolares........................................................................... 28
Ilustración 13 Estructura del Glucolipidos................................................................................ 30
Ilustración 14 Epidermización del carbono ............................................................................... 45
Ilustración 15 Mecanismo de epidermización de un monosacárido catalizada por una base ......... 46
Ilustración 16 Formacion de esteres a partir de carbohidratos................................................... 47
Ilustración 17 Reacciones de Caramelización ........................................................................... 49
Ilustración 18: Cuadro de Reacciones de Maillard. ................................................................... 50
Ilustración 19: Reacción de Maillard en el pan ......................................................................... 51
Ilustración 20 Gráfico de la Reacción de Maillard .................................................................... 54
Ilustración 8: Reacción de Gelatinización del Almidón .............................................................. 55
Ilustración 22: Gelatinización .................................................................................................. 56
Ilustración 23 retrogradación del almidón ................................................................................ 57
Ilustración 24Formación de hidroperóxidos ............................................................................. 64
Ilustración 25 Rutas que sigue una doble ligadura durante la hidrogenación a) Ninguna b)
Saturación c) Isomeración geométrica d) Isomeración posicional .............................................. 67
Ilustración 26Cambios en el aceite de soya durante la hidrogenación ........................................ 70
Ilustración 27 Selectividad de la hidrogenación en función de la temperatura, de la concentración
de catalizador y de la presión de operación. ............................................................................. 71
Ilustración 28 Fabricación de mono y diacilglicéridos............................................................... 73
Ilustración 29 Cambios en los sólidos de la manteca de cerdo mediante diferentes
interesterificaciones. ............................................................................................................... 74
Ilustración 30 Estructura general del aminoácido ..................................................................... 78
Ilustración 31Forma de ion dipolar de los aminoácidos............................................................. 80
Ilustración 32 Estructura de arginina ....................................................................................... 81
Ilustración 33Estructura de prolina .......................................................................................... 83
Ilustración 34 Amino ............................................................................................................... 84
Ilustración 35 Estructura de la hélice a. ................................................................................... 85
Ilustración 36 Estructura de la hoja plegada b. ......................................................................... 85
Ilustración 37 Estructura terciaria de la proteína G .................................................................. 86
Ilustración 38Estructura cuaternaria de la hemoglobina humana. .............................................. 87
Ilustración 39 Reacción de un aminoácido con la ninhidrina. .................................................. 101
Ilustración 40Reacción de una proteína con el reactivo de Biuret. ............................................ 102
Ilustración 41 Formación del complejo (sal mercúrica) a partir de una proteína con restos de
tirosina. ................................................................................................................................ 103
Ilustración 42 Formación de productos nitrados a partir de aminoácidos con grupos aromáticos).
............................................................................................................................................ 104
Ilustración 43Reacción del nitroprusiato con la cisteína. ......................................................... 104
Ilustración 15Reacción del grupo guanidina con α-naftol ........................................................ 105
Ilustración 45Estructura del aminoácido ................................................................................ 105
Ilustración 17Enlace peptídico ............................................................................................... 107
Ilustración 47 Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de
cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente
enzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía ............................ 115
Ilustración 48 diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido ..... 116
Ilustración 49 esquema de la teoría ajuste inducido................................................................. 116
Ilustración 50 Representación propiedad enzimática ............................................................... 117
Ilustración 51 Clasificación de las Enzimas ............................................................................ 119
Ilustración 52 Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas ........................ 125
Ilustración 53 Características de algunos cofactores enzimáticos ............................................. 127
Ilustración 54 Métodos de inmovilización de las enzimas ......................................................... 129
Ilustración 55 Diagrama de obtención de enzimas ................................................................... 130
Ilustración 56 Desnaturalización de proteínas ........................................................................ 134
Ilustración 57 Tinción de proteínas por medio de la reacción e Biuret ...................................... 136
Ilustración 58 Identificación de proteínas por medio de la reacción de Biuret ........................... 138
Ilustración 59 tinción con nitrato de plata .............................................................................. 139
Ilustración 60 Actividad enzimática ........................................................................................ 140

Índice de tablas

Tabla 1. Ejemplos de los estados naturales del agua ................................................................. 15

Tabla 2 edulcorante ................................................................................................................ 58
Tabla 3 Factores que influyen en la formación de lípidos. .......................................................... 66
Tabla 4 Velocidades de relativas de oxidación y de hidrogenación ............................................ 68
Tabla 5 Composición de los ácidos grasos en el aceite de soya .................................................. 70
Tabla 6Aminoácidos codificables ........................................................................................... 107
Tabla 7 Ejemplos de enzimas sujetas a presión catabólica ....................................................... 128
Tabla 8 Ejemplos de enzimas inducibles ................................................................................ 131
Tabla 9 Enzimas y Aplicaciones ............................................................................................. 132
Tabla 4 Principales aplicaciones actuales y potenciales de enzimas en alimentos ....................... 133
Tabla 11 Continuación Enzimas y aplicaciones ....................................................................... 133
Unidad 1: Nomenclatura y propiedades del agua, carbohidratos y lípidos
dentro de un sistema alimentario

1.1Propiedades del agua

Agua, sustancia líquida formada por la combinación de dos volúmenes de hidrógeno y un
volumen de oxígeno, que constituye el componente más abundante en la superficie terrestre.

Hasta el siglo XVIII se creyó que el agua era un elemento, fue el químico ingles Cavendish
quien sintetizó agua a partir de una combustión de aire e hidrógeno. Sin embargo, los resultados de
este experimento no fueron interpretados hasta años más tarde, cuando Lavoisier propuso que el
agua no era un elemento sino un compuesto formado por oxígeno y por hidrógeno, siendo su fórmula
H2O.

El agua es la única sustancia que existe a temperaturas ordinarias en los tres estados de la
materia: sólido, líquido y gas.

SÓLIDO LÍQUIDO GAS

Polos Lluvia Niebla

Glaciares Rocío Nubes
Hielo en las superficies de agua en invierno Lagos
Nieve Ríos
Granizo Mares
Escarcha Océanos

Tabla 1. Ejemplos de los estados naturales del agua

1.1.1Físicas

El agua es un líquido inodoro e insípido. Tiene un cierto color azul cuando se concentra
en grandes masas. A la presión atmosférica (760 mm de mercurio), el punto de fusión del
agua pura es de 0ºC y el punto de ebullición es de 100ºC, cristaliza en el sistema hexagonal,
llamándose nieve o hielo según se presente de forma esponjosa o compacta, se expande al
congelarse, es decir aumenta de volumen, de ahí que la densidad del hielo sea menor que la
del agua y por ello el hielo flota en el agua líquida. El agua alcanza su densidad máxima a
una temperatura de 4ºC, que es de 1g/cc.

Su capacidad calorífica es superior a la de cualquier otro líquido o sólido, siendo su calor

específico de 1 cal/g, esto significa que una masa de agua puede absorber o desprender grandes
cantidades de calor, sin experimentar apenas cambios de temperatura, lo que tiene gran influencia en
el clima (las grandes masas de agua de los océanos tardan más tiempo en calentarse y enfriarse que
el suelo terrestre). Sus calores latentes de vaporización y de fusión (540 y 80 cal/g, respectivamente)
son también excepcionalmente elevados.

1.1.2Químicas

El agua es el compuesto químico más familiar para nosotros, el más abundante y el de mayor
significación para nuestra vida. Su excepcional importancia, desde el punto de vista químico, reside
en que casi la totalidad de los procesos químicos que ocurren en la naturaleza, no solo en organismos
vivos, sino también en la superficie no organizada de la tierra, así como los que se llevan a cabo en
el laboratorio y en la industria, tienen lugar entre sustancias disueltas en agua, esto es en disolución.
Normalmente se dice que el agua es el disolvente universal, puesto que todas las sustancias son de
alguna manera solubles en ella.

No posee propiedades ácidas ni básicas, combina con ciertas sales para formar hidratos,
reacciona con los óxidos de metales formando ácidos y actúa como catalizador en muchas reacciones
químicas.

1.1.3Características de la molécula de agua:

La molécula de agua libre y aislada, formada por un átomo de Oxigeno unido a otros dos
átomos de Hidrogeno es triangular. El ángulo de los dos enlaces (H-O-H) es de 104, 5º y la distancia
de enlace O-H es de 0,96 A. Puede considerarse que el enlace en la molécula es covalente, con una
cierta participación del enlace iónico debido a la diferencia de electronegatividad entre los átomos
que la forman.
 Ilustración 1. Molécula del agua
La atracción entre las moléculas de agua tiene la fuerza suficiente para producir un
agrupamiento de moléculas. La fuerza de atracción entre el hidrógeno de una molécula con el oxígeno
de otra es de tal magnitud que se puede incluir en los denominados enlaces de PUENTE DE
HIDRÓGENO. Estos enlaces son los que dan lugar al aumento de volumen del agua sólida y a las
estructuras hexagonales de que se habló más arriba. (José M. Macarulla, 1994)

Ilustración 2. El agua

1.2Carbohidratos
También llamados glúcidos, hidratos de carbono o azúcares, los carbohidratos son unas
sustancias que provienen de la fotosíntesis de los vegetales. Representan nuestra principal fuente de
energía y deberían constituir la mayor fracción de la dieta: se recomienda que aproximadamente un
55% de las calorías que consumimos proceda de los carbohidratos. Podemos encontrarlos en la
mayoría de alimentos de origen vegetal y en una pequeña proporción en la leche y derivados.
1.2.1Clasificación de carbohidratos:

Existe una amplia variedad de sustancias orgánicas que se clasifican como

carbohidratos, pero solo tres clases son de importancia dietética, entre las cuales
habitualmente ingerimos con los alimentos.

Los carbohidratos se clasifican en monosacáridos, oligosacáridos y polisacáridos.

Ilustración 3. Clasificación de los carbohidratos

1.2.2Monosacáridos
Azúcares simples: no pueden ser hidrolizados a moléculas más pequeñas. En su
nomenclatura, el sufijo “osa” es para designar un azúcar reductor que contiene un grupo
aldehído o un grupo alfa-hidroxicetona. Ejemplo: Ribosa, arabinosa, xilosa, lixosa, ribulosa,
fructosa, glucosa, que se encuentran en las frutas, miel y verduras.

1.2.3 Oligosacáridos
(oligos = pocos; son menos dulces que los monosacáridos o los disacáridos):
polímeros desde 2 hasta 10 unidades de monosacáridos.

1.2.4 Disacáridos
Formados por la unión de dos monosacáridos iguales o distintos que producen dos
moléculas de monosacáridos por hidrólisis.
 Ilustración 4. Ejemplo de la estructura de lactosa y sacarosa

Ejemplo: lactosa (glucosa y galactosa), sacarosa (combinación de glucosa y fructosa),

sacarosa es mejor conocida como azúcar de mesa, la lactosa considerada el azúcar de la leche
(glucosa y galactosa) y la maltosa conocida como azúcar de los cereales y la cerveza (glucosa
y glucosa).

1.2.5Polisacáridos
Son cadenas de gran longitud de cientos de moléculas de glucosa. Existen dos tipos:
los almidones y las fibras o celulosa. Los almidones son convertidos por acción de la
digestión a moléculas simples de glucosa, absorbidos y vertidos inmediatamente al torrente
sanguíneo. El cuerpo humano no puede digerir las fibras, por lo que la utilidad de estas
consiste principalmente en proporcionar volumen al bolo intestinal contribuyendo así a la
digestión y ahora se sabe que una leve proporción de fibra puede ser fermentada por las
bacterias intestinales y producir ácidos grasos de cadena corta. Las funciones de
los polisacáridos son reserva energética y estructural. Los polisacáridos de reserva son los
que guardan la glucosa, en forma de almidón en los vegetales y glucógeno en los animales,
para liberarla al organismo cuando es necesaria.

El glucógeno es el principal polisacárido de reserva en animales. Se acumula en

forma de gránulos en el hígado y músculos que mueven el esqueleto. Está formado por miles
de moléculas unidas por enlaces (1--4). Tiene forma de hélice y está ramificado, pero la
ramificación es mayor, porque se produce cada 8 o 10 carbonos. Se puede decir que está
formado por gran cantidad de maltosas.

Ilustración 5. Ejemplo de la estructura del glucógeno

Almidón: principal polisacárido de reserva energética en los vegetales. Se acumula

en forma de gránulos dentro de los plastos, sobre todo en las células de la semilla, de la raíz
y del tallo. El almidón está compuesto de:
Amilosa: formado por -D-glucopiranosas unidas mediante enlaces (1-4), formada por
maltosa, en una cadena sin ramificar y por Amilopectina: formado por -D-glucopiranosas
unidas mediante enlaces (1-4), de cadena ramificada cada 12 glucosas.
La celulosa es un polímero estructural ramificado, componente principal de las paredes
celulares de las plantas A pesar de que está formada por glucosas, los animales no la pueden
utilizar como fuente de energía, ya que no es digerible porque no cuentan con la enzima
necesaria para romper los enlaces β-1,4-glucosídicos; sin embargo, es importante incluirla
como fibra dietética porque facilita la digestión. (Riesgo, 2010)
 Ilustración 6. Ejemplo de la estructura del almidón y la celulosa

1.3Ácido graso
Un ácido graso es una biomolécula de naturaleza lipídica formada por una larga
cadena hidrocarbonada lineal, de diferente longitud o número de átomos de carbono, en cuyo
extremo hay un grupo carboxilo (son ácidos orgánicos de cadena larga).

Cada átomo de carbono se une al siguiente y al precedente por medio de un enlace

covalente sencillo o doble. Al átomo de su extremo le quedan libres tres enlaces que son
ocupados por átomos de hidrógeno (H3C-). Los demás átomos tienen libres los dos enlaces,
que son ocupados igualmente por átomos de hidrógeno ( ... -CH2-CH2-CH2- ...). En el otro
extremo de la molécula se encuentra el grupo carboxilo (-COOH) que es el que se combina
con uno de los grupos hidroxilos (-OH) de la glicerina o propanotriol, reaccionando con él.
El grupo carboxilo tiene carácter ácido y el grupo hidroxilo tiene carácter básico (o alcalino)

Los ácidos grasos forman parte de los fosfolípidos y glucolípidos, moléculas que
constituyen la bicapa lipídica de todas las membranas celulares. En los mamíferos, incluido
el ser humano, la mayoría de los ácidos grasos se encuentran en forma de triglicéridos,
moléculas donde los extremos carboxílico (-COOH) de tres ácidos grasos se esterifican con
cada uno de los grupos hidroxilos (-OH) del glicerol (glicerina, propanotriol); los
triglicéridos (grasas) se almacenan en el tejido adiposo .
1.3.1Estructura Química

Los ácidos grasos constan de una cadena alquílica con un grupo carboxilo (–COOH)
terminal; la fórmula básica de una molécula completamente saturada es CH3–(CH2)n–COOH.
Los ácidos grasos de los mamíferos tienen estructuras relativamente sencillas, pero los de
otros organismos pueden ser muy complejos, con anillos ciclopropano o abundantes
ramificaciones.

Ilustración 7 ácido graso saturado

1.3.2 Propiedades

• Los ácidos grasos son moléculas anfipáticas, es decir, tienen una región
apolar hidrófoba (la cadena hidrocarbonada) que repele el agua y una
región polar hidrófila (el extremo carboxílico) que interactúa con el agua(H2O).
Los ácidos grasos de cadena corta son más solubles que los ácidos grasos de
cadena larga porque la región hidrófoba es más corta.

• Si se colocan ácidos grasos en agua o en otro disolvente polar forman una capa superficial
debido a su baja densidad; formarán una película con sus colas (la parte no polar) orientadas
hacia arriba, fuera del agua, de manera que no quedan en contacto con la misma y la cabeza
polar dentro del agua. Si se agita, las colas tienden a relacionarse entre sí
mediante interacciones hidrofóbas creando ambientes donde no hay agua, como es el caso de
una micela ya sea monocapa o bicapa.
1.3.3 Nomenclatura

Los átomos de carbono de los ácidos grasos se numeran de dos maneras:

Números arábigos

Empezando por el carbono carboxílico (–COOH), que recibe el número 1; el carbono 2 es el

que queda inmediatamente tras el 1 y así sucesivamente.

Alfabeto griego

El carbono carboxílico no recibe letra. Se empieza a nombrar desde el carbono 2, al cual se

le asigna la letra α; al carbono 3 se le otorga la letra β (de donde proviene el término β-
oxidación, que es la ruta metabólica de degradación de los ácidos grasos en la matriz
mitocondrial). Independientemente del número de carbonos del ácido graso, el último
carbono es el del extremo metilo (CH3–), al que se le asigna la letra ω (omega, la última letra
del alfabeto griego). (Guerra, 2006)

1.3.4 Ácidos grasos saturados

La longitud de la cadena va desde los cuatro carbonos del ácido butírico a los 35 del ácido
ceroplástico. Si se considera un ácido graso al butírico y no al acético, es porque el primero
es relativamente abundante en la grasa de la leche, mientras que el segundo no se encuentra
en ninguna grasa natural conocida. Los ácidos grasos saturados más comunes son los de 14,
16 y 18 átomos de carbono. Dada su estructura, los ácidos grasos saturados son sustancias
extremadamente estables desde el punto de vista químico.
 Ilustración 8 ejemplos de Grasos Saturados

1.3.5 Ácidos grasos insaturados

Los ácidos grasos insaturados tienen en la cadena dobles enlaces, en un número que va de 1
a 6. los que tienen una sóla insaturación se llaman monoinsaturados, quedando para el resto
el término de poliinsaturados, aunque evidentemente también puede hablarse de
diinsaturados, triinsaturados, etc.

En los ácidos grasos habituales, es decir, en la inmensa mayoría de los procedentes del
metabolismo eucariota que no han sufrido un procesado o alteración químicos, los dobles
enlaces están siempre en la configuración cis. (Calvo, Bioquimica de los Alimentos, s.f.)

1.4 Acilglicéridos
Los acilglicéridos o acilgliceroles son ésteres de ácidos
grasos con glicerol (glicerina), formados mediante una reacción de condensación
llamada esterificación. Una molécula de glicerol puede reaccionar con hasta tres moléculas
de ácidos grasos, puesto que tiene tres grupos hidroxilo.
Según el número de ácidos grasos que se unan a la molécula de glicerina, existen tres
tipos de acilgliceroles:
Monoglicéridos: solo existe un ácido graso unido a la molécula de glicerina.

Diacilglicéridos: la molécula de glicerina se une a dos ácidos grasos.

Triacilglicérido o triglicéridos: la glicerina está unida a tres ácidos grasos. Son los
más importantes y extendidos de los tres.

Los triglicéridos constituyen la principal reserva energética de los animales, en los

que constituyen las grasas; en los vegetales constituyen los aceites. El exceso de lípidos es
almacenado en grandes depósitos en el tejido adiposo de los animales. (GARCIA, 2010)

Ilustración 9 Acilglicéridos

1.4.1Acilglicéridos o grasas

Químicamente los acilglicéridos se definen como ésteres del alcohol glicerol (también
llamado glicerina o químicamente 1, 2, 3 propano triol) con uno, dos o tres ácidos grasos. Es
decir, resultan de una reacción de esterificación en la que a cada grupo –OH (hidroxilo) del
alcohol se une, por enlace éster, al grupo –COOH (carboxilo) de un ácido graso con
eliminación de una molécula de agua. La reacción química de esterificación se puede
expresar así:

Ilustración 10 Reacción química esterificación

Según el número de ácidos grasos que se unen, resultan mono, di y triacilglicéridos,

o simplemente triglicéridos, los más importantes. En este caso los tres ácidos grasos pueden
ser iguales entre sí (acilglicéridos simples) o diferentes (acilglicéridos mixtos), lo que implica
una gran diversidad de moléculas.

Estos lípidos se conocen con el nombre de grasas neutras, aunque, en realidad, las
grasas naturales son mezclas complejas de distintos acilglicéridos (el 99% son
triacilglicéridos) y algunos ácidos grasos libres.

Los triglicéridos son apolares, por lo que son insolubles en agua y forman por ello
grandes gotas esféricas en el citoplasma celular.

La esterificación es de gran importancia, ya que es la reacción que emplean las células

para fabricar sus grasas y acumularlas como sustancias de reserva; después pueden
descomponerlas por la reacción inversa de hidrólisis, que es catalizada por enzimas lipasas.
Estas liberan el glicerol y los ácidos grasos para seguir descomponiéndolos y obtener energía.
Las lipasas se encuentran también en los jugos digestivos de los animales.
 In vitro, la reacción inversa a la esterificación es la saponificación, que significa
literalmente “formación de jabón”. Puede llevarse a cabo en el laboratorio y en la industria,
haciendo reaccionar los acilglicéridos con bases fuertes, como el hidróxido sódico o el
potásico. Así se obtiene el glicerol libre, por una parte, y los ácidos grasos unidos al sodio o
al potasio, por otra, formando sales orgánicas, los jabones, de propiedades detergentes.

Ilustración 11 Formación de jabón y glicerina

La acción detergente de los jabones se debe a su tendencia a formar micelas. En la

superficie, en contacto con el agua, quedan los extremos iónicos de la sal, grupos carboxilo
ionizados, mientras las cadenas hidrofóbicas apolares se orientan hacia el centro, atrapando
partículas insolubles, como restos de suciedad o gotas de grasa.
 Ilustración 12 Cadenas hidrofóbicas apolares

1.4.1.1Clasificación de los acilglicéridos o grasas.

Las grasas simples o neutras suelen diferenciarse en dos grandes grupos atendiendo a
su origen y estado físico:
Las grasas vegetales se conocen en general como aceites y son líquidas, ya que en
ellas abundan los ácidos grasos insaturados de bajo punto de fusión. Esto permite que puedan
mantenerse fluidas en el interior de las plantas, incluso a bajas temperaturas.
Las grasas animales se conocen como sebos y mantecas. Abundan en los animales
homeotermos, que mantienen la temperatura de su cuerpo constante; los animales
poiquilotermos (peces, anfibios y reptiles) tienen grasas ricas en ácidos grasos insaturados,
lo que proporciona cierta fluidez a sus tejidos que, de lo contrario, solidificarían al bajar la
temperatura de su cuerpo, que no pueden mantener constante.

Función.
La función más general es la de servir de reserva energética a las células a las que
suministran ácidos grasos como combustible, que proporcionan más energía que los glúcidos
y las proteínas. También son impermeabilizantes y buenos aislantes térmicos en los animales,
en cuyo tejido adiposo se acumulan. En algunos animales de ambientes muy fríos este tejido
adquiere un gran desarrollo y constituye el panículo adiposo. (ENRIQUE, 2015)

1.4.2 Fosfolípidos
Los fosfolípidos en general son aquellos lípidos que contienen ácido fosfórico. En el
campo de la ciencia y la tecnología de los alimentos, la expresión suele limitarse a los
derivados del ácido glicerofosfórico, que están formados por una molécula de glicerol
esterificada en las posiciones 1 y 2 por dos ácidos grasos, con la posición 3 esterificada por
un ácido fosfórico que lleva unidas además otras estructuras, dependiendo del fosfolípido de
que se trate. De forma genérica se denominan "lecitinas", aunque se considera que la lecitina
propiamente dicha es la fosfatidilcolina.
 Según la estructura unida al ácido fosfórico, podremos hablar de
fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina, fosfatidilserina,y fosfatidilinositol, que son los
fosfolípidos más frecuentes enlosalimentos. (Devlin, 1988)

La estructura de los ácidos grasos unidos también varía entre los fosfolípidos. En la
fosfatidilcolina lo habitual es que el ácido graso que ocupa la posición 2 sea insaturado,
mientras que el que ocupa la posición 1 sea saturado, tal como se ha representado en la figura.
En la fosfatidiletanolamina sucede frecuentemente lo contrario. Los fosfolípidos son lípidos
polares, ya que tienen una región hidrofílica formada por el grupo cargado del fosfato y la
zona hidrófana de la etanolamina, colina, serina o inositol.

Los fosfolípidos son los principales constituyentes lipídicos de las membranas

biológicas, donde forman estructuras en bicapa, con las zonas no polares de los constituyentes
de cada capa orientados hacia el interior. Consecuentemente, los fosfolípidos se van a
encontrar presentes en la mayoría de los alimentos complejos, en los que exista material
celular. Los fosfolípidos son también capaces de producir estructuras artificiales del tipo de
bicapa (liposomas).

Su interés en el campo de los alimentos radica en que al ser lípidos polares se orientan
en las superficies de contacto entre el agua y los materiales hidrófobos, y reducen la tensión
superficial. Es decir, reducen la energía necesaria para crear superfice de contacto y la
tendencia minimizarla, facilitando la producción de emulsiones y estabilizándolas.

Los fosfolípidos son un componente importante de los lípidos de la yema de huevo,

lo que explica su buena capacidad como emulsionante. También se encuentra en la membrana
del glóbulo graso de la leche (y consecuentemente, en la mantequilla). Los fosfolípidos
utilizados como emulsionantes en la industria (lecitinas) suelen proceder del refinado del
aceite de soja. Los fosfolípidos también pueden reducir la energía de superficie en el contacto
de interfaces con aire. En una interface aire-agua, los fosfolípidos se sitúan con la región
hidrofóbica hacia el aire, facilitando la formación de espumas. Aunque la gran mayoría de
espumas alimentarias se obtienen con proteínas, esta propiedad de los fosfolípidos se ha
utilizado en "cocina creativa" para la formación de espumas muy ligeras, los llamados
"aires".
 En las interfaces aceite-aire, los fosfolípidos se orientan con la zona hidrófila hacia el
aire, facilitando la formación de espumas. Esto resulta extremadamente perjudicial, ya que
aumenta muchísimo la superficie de contacto entre el oxígeno del aire y la grasa, facilitando
las reacciones de oxidación. (Mathews C. K., 2002)

1.4.3 Glucolípidos
Los glucolípidos o también llamados esfingolípidos, están compuestos por
una ceramida (esfingosina + ácido graso) y un glúcido de cadena corta; carecen de
grupo fosfato. Los glucolípidos forman parte de la bicapa lipídica de la membrana celular; la
parte glucídica de la molécula está orientada hacia el exterior de la membrana plasmática y
es un componente fundamental del glicocálix, donde actúa en el reconocimiento celular y
como receptor antigénico.

Dependiendo del glucolípido, la cadena glucídica puede contener, en cualquier lugar,

entre uno y siete monómeros de monosacárido. Al igual que la cabeza de fosfato de
un fosfolípido, la cabeza de carbohidrato de un glucolípido es hidrofílica, y las colas de ácidos
grasos son hidrofóbicas. En disolución acuosa, los glucolípidos se comportan de manera
similar a los fosfolípidos.

Ilustración 13 Estructura del Glucolipidos

Cerebrósidos. Los cerebrósidos tienen un azúcar unido que mediante enlace β-

glucosídico al grupo hidroxilo de la ceramida; los que tienen galactosa se
denominan galactocerebrósidos (como la frenosina) y se encuentran de manera característica
en las membranas plasmáticas de células del tejido nervioso; los que contienen glucosa
(glucocerebrósidos) se hallan en las membranas plasmáticas de células de tejidos no
nerviosos. Los sulfátidos poseen una galactosa esterificada con sulfato en el carbono 3.

Globósidos. Los globósidos son glucoesfingolípidos con oligosacáridos neutros

unidos a la ceramida.

Gangliósidos. Son los esfingolípidos más complejos en virtud de contener cabezas

polares muy grandes formadas por unidades de oligosacáridos cargadas negativamente ya
que poseen una o más unidades de ácido N-acetilneuramínico o ácido siálico que tiene una
carga negativa a pH 7. Los gangliósidos se diferencian de los anteriores por poseer este ácido.
Están concentrados en gran cantidad en las células ganglionares del sistema nervioso central,
especialmente en las terminaciones nerviosas. Los gangliósidos constituyen el 6% de los
lípidos de membrana de la materia gris del cerebro humano y se hallan en menor cantidad en
las membranas de la mayoría de los tejidos animales no nerviosos. Se presentan en la zona
externa de la membrana y sirven para reconocer las células, por lo tanto se les considera
receptores de membrana. Su nombre se debe a que se aislaron por primera vez de la
membrana de las mitocondrias de las células ganglionares. (Teruel, 2005)

1.4.4 Ceras
Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, con alcoholes también de
cadena larga. En general son sólidas y totalmente insolubles en agua. Todas las funciones
que realizan están relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme.
Así las plumas, el pelo, la piel, las hojas, frutos, están cubiertas de una capa cérea protectora.
Una de las ceras más conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal.

Substancias duras en frío y blandas y moldeables al calor. Están formados por un

alcohol de cadena larga y monohidroxilo y un ácido graso.

Las ceras son lípidos simples, formados por alcoholes monovalentes del tipo de los
esteroles (esteroides) y por ácidos carboxilos (los mismos que componen el resto de las
grasas). De elevado peso molecular y siempre con número par de átomos de carbono. (Bach,
2005)

En términos generales, la denominación 'cera' se refiere a las mezclas de compuestos

diversos: ésteres, hidrocarburos de cadena larga, cetonas, terpenoides, etc., que forman
materiales con altos puntos de fusión (de 40 a 90°C) y gran resistencia al agua.

Hay diversos organismos que producen ceras:

• Animales: ceras de abejas y del órgano de espermaceti del cachalote

• Plantas: cutina, cera de carnauba, aceite de jojoba

• Microorganismos: lípidos de la pared celular de Mycobacterium spp.

Existen también ceras de origen fósil extraídas del lignito o de la turba y en algunos
casos se conocen como ceras algunas parafinas derivadas del petróleo o de extractos de suelos
bituminosos que, en realidad, no son ceras pues están formadas básicamente por
hidrocarburos y suelen carecer de ésteres.

Químicamente hablando, las ceras son los ésteres de ácidos grasos saturados e
insaturados de cadena larga (de 14 a 36 C) con alcoholes grasos, que son alcoholes alifáticos
monohidroxílicos de elevada masa molecular (de 12 a 40 C) a veces, también con esteroles
o hidroxicarotenoides.

Como ejemplo, el principal componente de la cera de abejas es la miricina, el éster

del ácido palmítico con el alcohol mirícico o melísico, que se denomina palmitato de miricilo
o hexadecanoato de triacontanol:

(En rojo la parte del ácido carboxílico y en azul el alcohol)

Otros componentes destacados de la cera de abejas son el ácido cerótico (26:0),

ésteres etílicos, hidrocarburos alifáticos y también insaturados, esteroles e isoprenoides como
geraniol y farnesol. Su temperatura de fusión está entre 62 y 65°C.
 La cera de abejas se ha utilizado desde la antigüedad por sus propiedades protectoras
y adhesivas. Se ha empleado como material de sellado, recubrimiento, pulimento y para hacer
velas, y también en aplicaciones cosméticas y farmacéuticas. (Carrero, biomodel, 2004)

Por su punto de fusión elevado, que hace que sean sólidas a temperatura ambiente, y
por su insolubilidad en agua las ceras cumplen funciones
de protección, aislamiento y lubricación.

En las plantas recubren la superficie de tallos, hojas y frutos, evitando la evaporación

excesiva del agua y protegiendo contra los ataques de insectos y parásitos.

En ciertos animales existen glándulas que secretan ceras que ayudan a mantener
flexibles, a lubricar y a proteger del agua el pelo, la piel y las plumas (lípidos de la cutícula
de insectos, lanolina de las ovejas, lípidos de la glándula uropigial de aves). Las abejas
utilizan la cera para construir sus panales. Una función muy particular corresponde a las ceras
del espermaceti del cachalote, que contribuyen a la flotabilidad y a la eco localización.

En el zooplancton polar, las ceras son la principal forma de reserva energética.

Las ceras se han usado mucho industrialmente, en aplicaciones farmacéuticas,

cosméticas o en otras industrias. Dentro de las más utilizadas están la cera de abejas, la cera
carnauba y el aceite de jojoba. (Carrero, biomodel, 2004)

1.4.5 Isoprenoides

Los isoprenoides, a veces llamados terpenos, son una clase grande y diversa de
sustancias químicas orgánicas de origen natural similares a los terpenos, derivadas de
unidades de isopreno de cinco carbonos ensambladas y modificadas de miles de formas. La
mayoría son estructuras multicíclicas que difieren entre sí no sólo en grupos funcionales, sino
también en sus esqueletos básicos de carbono. Estos lípidos se pueden encontrar en todas las
clases de seres vivos, y son el grupo más grande de productos naturales. Alrededor del 60%
de los productos naturales conocidos son terpenoides.
 Terpenoides de la planta se utilizan ampliamente por sus cualidades aromáticas y
juegan un papel en los remedios herbarios tradicionales. Los terpenoides contribuyen al olor
del eucalipto, los sabores de la canela, los clavos y el jengibre, el color amarillo en los
girasoles y el color rojo en los tomates. Los terpenoides conocidos incluyen citral, mentol,
alcanfor, salvinorina A en la planta Salvia divinorum, los cannabinoides encontrados en el
cannabis, ginkgolide y bilobalide encontrados en Ginkgo biloba, y los curcuminoides
encontrados en la cúrcuma y la semilla de mostaza.

Los esteroides y esteroles en animales son biológicamente producidos a partir de

precursores terpenoides. A veces se añaden terpenoides a proteínas, por ejemplo, para
mejorar su fijación a la membrana celular; Esto se conoce como isoprenilación.

Los isoprenoides son hidrocarburos resultantes de la condensación de varias unidades

de isopreno de 5 carbonos. La unidad de isopreno tiene la fórmula CH2 = C (CH3) CH =
CH2. Los terpenoides pueden considerarse como terpenos modificados, en los que se han
movido o retirado grupos metilo, o se han añadido átomos de oxígeno. Al igual que los
terpenos, los terpenoides pueden clasificarse de acuerdo con el número de unidades de
isopreno utilizadas:

• Hemiterpenoides, 1 unidad de isopreno (5 carbonos).

• Monoterpenoides, 2 unidades de isopreno (10C).
• Sesquiterpenoides, 3 unidades de isopreno (15C).
• Diterpenoides, 4 unidades de isopreno (20C) (por ejemplo ginkgolides).
• Sesterterpenoides, 5 unidades de isopreno (25C).
• Triterpenoides, 6 unidades de isopreno (30C) (por ejemplo, esteroles).
• Tetraterpenoides, 8 unidades de isopreno (40C) (por ejemplo, carotenoides).
• Politerpenoide con un mayor número de unidades de isopreno.

Los terpenoides también se pueden clasificar según el número de estructuras cíclicas

que contienen. La prueba de Salkowski puede usarse para identificar la presencia de
terpenoides.
 Los meroterpenos son cualquier compuesto, incluyendo muchos productos naturales,
que tienen una estructura terpenoide parcial. (Venegas, 2017)

1.5.6 Esteroides
Los esteroides son hormonas que se originan naturalmente en el organismo, la cual
nacen a partir de compuestos orgánicos resultantes de una molécula llamada
ciclopentanoperhidrofenantreno o también conocida como esterano, esta hormona es
segregada por las glándulas del cuerpo y de esta manera propagan por todo el corriente
sanguíneo. Los esteroides forman hormonas y vitamina creando cuatro anillos unidos. Tres
de ellos con seis partículas u uno con cinco, teniendo en total 17 partículas de carbono. En
los esteroides esta organización principal se cambia por añadidura de varios conjuntos
prácticos, tales como carbonilos e hidroxilos (hidrófilos) o cruces hidrocarbonadas
(hidrófobas).

El núcleo de esteroide es muy riguroso y tiene una distribución usualmente plata. Los
componentes que salen de este núcleo tiene conjuntos de metilo (-CH3) en el lugar 10 y 13,
simbolizan los carbonos 18 y 19, igualmente pues que un carbonilo o un hidroxilo en el
carbono 3, habitualmente está al mismo tiempo una cadena hidrocarbonada pegado en el
carbono 17, la existencia de metilos, hidroxilos o carbonilos y la amplitud en la cadena
establecen las diversas estructuras de la sustancia.

Los esteroides se definen por ejercer diversas funciones en la parte interna del cuerpo
humano. Una de las funciones primordiales es regularizar el metabolismo de los
macronutrientes principales la cual consta de las grasas, carbohidratos y proteínas. De igual
manera sirven para guardar las proporciones de electrolitos y la homeostasis que se encarga
de equilibrar los movimientos importantes puesto que debe conservar al mismo nivel del agua
en las células del cuerpo. De la misma manera conservan en estado óptimo el sistema
cardiovascular, nervioso, músculo- esquelético y renal.

En mamíferos como lo es el humano los esteroides desempeñan funciones

significativas ya que son reguladora de los niveles de secreción de la bilis y de los niveles de
sal, como también ordenan y distribuyen el colesterol que es un esteroide de la membrana de
las células conjuntamente con los fosfolípidos, así mismo en su función hormonal comprende
los corticoides glucocorticoide y mineralocorticoide, en las hormonas sexuales masculinas
se encuentra andrógenos como la testosterona, en las vitaminas D y sus derivados también
cuenta con esteroides. (Veracruz, 2017)
 Unidad 2: Teorías de interacción y mecanismo de cambio de agua,
carbohidratos y lípidos en un sistema alimenticio

2.1 Actividad de agua

El agua es, quizás, el factor individual que más influye en la alterabilidad de los
alimentos. Se ha demostrado que alimentos con el mismo contenido de agua se alteran de
forma distinta, por lo que se deduce que la cantidad de agua no es por sí sola una herramienta
indicativa del deterioro de los alimentos.

De este hecho surge el concepto de aw, que indica la fracción del contenido de
humedad total de un producto que está libre, y en consecuencia, disponible para el
crecimiento de microorganismos y para que se puedan llevar a cabo diversas reacciones
químicas que afectan a su estabilidad.

2.1.1 Propiedades físicas

La aw también está relacionada con la textura de los alimentos. Los alimentos con
una aw elevada tienen una textura más jugosa, tierna y masticable. Cuando la aw de estos
productos disminuye, aparecen atributos de textura indeseables como dureza, sequedad y
endurecimiento.

En cambio, el alimento con una aw baja son crujientes y quebradizos; sí su aw

aumenta, la textura cambia, produciéndose el reblandecimiento del producto. La aw también
afecta a otras propiedades como la agrupación y aglutinación de productos en polvo y
granulados.

2.1.2 Crecimiento microbiano

La aw es un factor crítico que determina la vida útil de los productos. Este parámetro
establece el límite para el desarrollo de muchos microorganismos, mientras que otros
parámetros como temperatura, pH o contenido en azúcares, generalmente influyen en la
velocidad de crecimiento.
 La aw más baja para el crecimiento de la mayoría de las bacterias que producen
deterioro en alimentos está alrededor de 0,90. La aw para el crecimiento de hongos y
levaduras está próxima a 0,61. El crecimiento de hongos micotoxigénicos se produce con
valores de aw cercanos a 0,78.

2.1.3 Actividad del agua en el análisis de alimentos

La determinación de la actividad de agua ayuda a predecir la estabilidad y la vida útil

de los alimentos. Las mediciones de la actividad del agua en niveles superiores e inferiores
ayudan a establecer cualidades nutricionales, textura, cualidades microbianas, sabor,
apariencia, aroma y cualidades de cocción a los alimentos. El control de la actividad de agua
ayuda también a mantener la estabilidad química de los productos alimentarios.

La condición y el estado de la actividad de agua en los alimentos afecta al

biodeterioro, la putrefacción, el moho, el crecimiento de bacterias, las reacciones químicas
y otras cuestiones de inocuidad y calidad alimentaria. Nuestro laboratorio especializado en
alimentos ofrece determinación de la actividad de agua y ensayos de humedad. El análisis
de contenido de agua indica la humedad total presente en un alimento. La determinación de
análisis de la actividad de agua mide la fuerza con que la humedad está químicamente o
estructuralmente ligada en los productos alimentarios. (Ferrer, 2008)

Temperatura de transición
A temperaturas altas, los polímeros se vuelven líquidos muy viscosos en los que las cadenas
están constantemente en movimiento cambiando su forma y deslizándose unas sobre las otras. A
temperaturas muy bajas, el mismo polímero serpia un sólido duro, rígido y frágil.

El polímero puede solidificarse formando un sólido amorfo o uno cristalino. Como se sabe
los polímeros con fuertes irregularidades en su estructura tienden a formar sólidos amorfos y los
polímeros con cadenas muy simétricas tienden a cristalizar, por lo menos parcialmente.

La línea ABCD corresponde a un polímero completamente amorfo. A temperaturas altas

está en forma de un líquido viscoso, y al enfriarlo, se vuelve cada vez más elástico hasta que llega a
la temperatura de transición vítrea, Tg, se convierte en un sólido duro, rígido y frágil. Lo que sucede
es que, conforme disminuye la temperatura, el polímero se contrae porque las cadenas se mueven
menos y se atraen más. Dado que va disminuyendo el volumen libre, es decir, los espacios entre las
moléculas, los segmentos de las cadenas tienen cada vez menos lugar para girar, hasta que al llegar a
Tg, dejan de hacerlo, el material se pone rígido y en esas condiciones se vuelve vítreo, es decir frágil,
porque como sus cadenas aunque todavía vibran ya no pueden girar para cambiar su posición, y no
tienen manera de amortiguar los impactos. A esta restricción del movimiento molecular también
contribuye por supuesto, la falta de suficiente energía debida a las bajas temperaturas.

Evidentemente, el estado vítreo lo alcanzan diferentes polímeros a diferentes temperaturas.

Los que sean más flexibles, con menos grupos voluminosos o con eteroátomos en sus cadenas, podrán
girar o permanecer flexibles a temperaturas menores que los otros. Por ejemplo, los silicones, el
polietileno y el hule natural tienen temperaturas de transición vítrea de -123, -120 y -73 °C
respectivamente. En cambio, polímeros con grupos grandes o grupos muy polares o polarizables,
tienen de por sí tan baja movilidad que son vítreos a temperatura ambiente y para reblandecerlos se
requiere de altas temperaturas.

La línea ABEF se refiere al polímero semicristalino. En este caso existen dos transiciones:
una, cuando cristaliza el polímero al enfriarlo (Tm) y la otra cuando el material elástico resultante se
vuelve vítreo (Tg). Entre Tm y Tg, los cristalitos están embebidos en una matriz más o menos elástica
y el material es correoso, pero abajo de Tg los cristales están dispersos en una matriz frágil.

Las propiedades mecánicas de los polímeros también cambian con la temperatura y en la

gráfica del módulo de elasticidad con la temperatura se aprecian las mismas transiciones. Abajo de
Tg, el material es un sólido vítreo de gran rigidez, que se manifiesta por altos módulos que
generalmente alcanzan los 106 psi. la única deformación posible se debe al estiramiento y doblamiento
de los enlaces covalentes que unen a los átomos en la cadena, y al estiramiento de los enlaces
intermoleculares. Esta deformación no es permanente ni puede ser muy pronunciada.

A temperaturas superiores a Tg, la deformación es más extensa y más dependiente del tiempo,
porque las moléculas ya tienen mayor libertad y cambian continuamente su forma y hasta cierto punto
su posición. La aplicación del esfuerza tiende a orientar a las moléculas en favor de configuraciones
que tiendan a hacer trabajo. Por ejemplo, un esfuerzo de tensión extiende a las moléculas y las orienta
en la dirección del esfuerzo aplicado porque así se produce una elongación de la muestra.
 Si la temperatura es mayor, pero muy cercana a Tg, la deformación es prácticamente
reversible y se debe al reordenamiento de segmentos cortos de las cadenas. Entre Tg y Tm, el material
es huloso porque las cadenas están enmarañadas y eso dificulta su movimiento.

A temperaturas cercanas a Tm y mayores, las cadenas poliméricas ya se deslizan y separan

causando flujo viscoso irreversible. El material se comporta como un líquido muy viscoso. Un
polímero parcialmente cristalino, generalmente tiene mayor resistencia mecánica que el mismo
material con estructura amorfa. La mayor resistencia o mayor módulo se debe al gran número y
espaciamiento regular de los espacios intermoleculares en las estructuras cristalinas. En los polímeros
amorfos, el número de estas interacciones es menos y su espaciamiento es errático, así que, al
aplicarles esfuerzos, muchas secciones del polímero se extienden o deforman libremente. (Matias,
2018)

2.2 Reacciones de monosacáridos

2.2.1 Reacción de Molish:

Todos los carbohidratos tanto los monosacáridos como los disacáridos y

polisacáridos reaccionan con -naftol, en presencia de ácido sulfúrico para formar sustancias
complejas coloreadas. Esta reacción se utiliza para la identificación en general de los
carbohidratos. El proceso se fundamenta en la deshidratación que experimentan los
carbohidratos en presencia de ácidos minerales fuertes, como el ácido sulfúrico y el ácido
clorhídrico. Después de deshidratado el carbohidrato se forma el complejo coloreado, porque
el grupo carbonilo, del carbohidrato, se polariza produciendo un carbocatiòn que se estabiliza
con los pares electrónicos libres del oxígeno del -naftol. (Lehninger, 2006)

2.2.3 Reacción de Seliwanoff:

Esta reacción comprende la deshidratación del carbohidrato con ácido clorhídrico

(ácido mineral fuerte) y la posterior reacción con el resorcinol para formar el complejo
coloreado, como se muestra en la reacción presentada a continuación. Es una reacción que
ocurre rápidamente con las cetosas, por lo que se utiliza para su identificación. (Lehninger,
2006)

2.2.4 Formación de Hemiacetales y Hemicetales:

Según (Macarulla, 1994), las características estructurales de un hemiacetal, son un

grupo –OH y un grupo –OR, unidos al mismo átomo de carbono y éste carbono proviene de
un aldehído. Para el caso del hemicetal, las características son las mismas, pero el carbono
proviene de una cetona. En general los hemiacetales y los hemicetales se forman por la
disolución de un aldehído o una cetona en un alcohol, donde se alcanza el equilibrio entre
ambos compuestos con el hemiacetal o el hemicetal

La mayoría de los hemiacetales de cadena abierta no pueden aislarse porque son muy
inestables. Pero la mayoría de los hemiacetales y hemicetales cíclicos con anillos de cinco y
de seis miembros son estables y los azúcares simples presentan formas, debido a una reacción
intramolecular del grupo aldehído o cetona con el hidroxilo del penúltimo carbono. Los
acetales y cetales se caracterizan por tener dos grupos –OR, unidos al mismo átomo de
carbono. Los acetales de los carbohidratos se denominan glucósidos, si se derivan por
ejemplo de la glucosa (si el carbohidrato original fuera manosa, se llamaría manósido) y los
cetales por ejemplo de la fructosa, se denominan fructósidos. Estos compuestos son estables
en soluciones acuosas básicas pero en soluciones ácidas se hidrolizan para dar lugar a un
azúcar y a un alcohol. (Macarulla, 1994)

2.2.5 Papel del ácido clorhídrico:

Actúa como un catalizador: 1) protona el hidroxilo de la glucosa, uniéndose a los

pares electrónicos libres de oxígeno. En el producto de la reacción, se observa el oxígeno
protonado, soportando una carga positiva. Como el oxígeno es muy electronegativo, el enlace
carbono oxígeno se debilta: 2. Al debilitarse el enlace oxígeno-carbono, se rompe para
estabilizar el oxígeno y produce agua. El metanol estabiliza al carbocatión, uniéndose a través
de los pares electrónicos libres del oxígeno y se regenera el HCl, que intervino en el proceso,
para facilitar la reacción, pero al finalizar la misma aparece sin cambio. catalizador En
solución ácida los glucósidos se hidrolizan para formar nuevamente el azúcar y el alcohol, el
alcohol que se obtiene del glucósido se denomina aglicona. Muchos compuestos que existen
en forma natural son glucósidos, por ejemplo, la salicina un compuesto con efecto analgésico
que se extrae de la corteza del sauce. (Mathews C. , 2002)

Los monosacáridos en medio básico conducen a la formación de tautómeros

(isómeros funcionales que se encuentran en equilibrio cetoenol) que seguidamente se
transforman en D-manosa y D-fructosa pasando por la forma enediol un doble enlace en
medio de dos grupos hidroxilo). La reacción se conoce como transformación de Lobry de
Bruyn-Alberda van Ekenstein, en honor a los dos químicos holandeses que la descubrieron
en 1895.

2.2.5 Oxidaciones:

Las reacciones de oxidación de los carbohidratos se utilizan para identificar los

grupos funcionales, determinar sus estructuras y sintetizarlos. Estas reacciones se pueden
agrupar en cuatro grandes clases:

• Reacciones con los reactivos de Tollens, Fehling, Benedict.

• Reacciones con agua de bromo

• Reacciones con ácido nítrico

• Reacciones con ácido periódico Reacciones con los reactivos de Tollens, Fehling,
Benedict.

Las aldosas y las cetosas frente a agentes oxidantes como: los reactivos de Tollens
(Ag (NH32NO3 )/-OH), Fehling (Cu+2/-OH/tartrato de sodio y potasio) y Benedict (Cu+2/-
OH/citrato de sodio) se oxidan y generan productos oxidados muy variables, debido a la
isomerización de éstos carbohidratos en medio alcalino. El ion cúprico, CU+2, se reduce
hasta óxido cuproso, Cu2O, de color rojo. Los carbohidratos que dan ésta prueba positiva, se
clasifican como carbohidratos reductores (azúcares reductores). Los glucósidos no dan la
prueba, tampoco reaccionan aquellos carbohidratos donde el carbono anomérico presenta un
enlace con moléculas diferentes, por ejemplo en la salicina. (Mathews C. , 2002)

2.2.6Reacciones con agua de bromo:

El agua de bromo es una solución oxidante, ligeramente ácida (pH  6), por lo que
los monosacáridos no experimentan reacciones de isomerización. El reactivo en referencia,
oxida selectivamente el grupo aldehído, -CHO, de las aldosas a grupo –COOH, formando los
ácidos adónicos (gluconicos, galactonicos, otros). Experimentalmente se ha demostrado que
el agua de bromo oxida específicamente a el anómero , formando inicialmente una -
aldonolactona. Este compuesto se hidroliza a ácido adónico el cual experimenta a
continuación el cierre del anillo para formar la - aldonolactona (Lehninger, 2006)

2.2.7 Reacciones con ácido nítrico:

El HNO3 concentrado, otro oxidante más fuerte que el agua de bromo, oxida los dos
extremos del carbohidrato (la aldosa), formando los ácidos aldáricos (glucarico, galactarico,
entre otros).

Con ácido nítrico diluido se oxida solamente el extremo inferior de la molécula y se

forman los ácidos urónicos (glucurónico, galacturónico, otros), en los carbohidratos ocurre
una partición oxidativa. Por cada enlace C-C, que se rompe se forma un enlace C-O en cada
carbono. Cada uno de los grupos internos H-C-OH, del carbohidrato se transforman en ácido
fórmico y cada uno de los grupos H2COH, se transforman en formaldehido. Los grupos C=O
de las cetosas se transforman en CO2 . En la oxidación del gliceraldehido con HIO4 , se
generan por ejemplo dos equivalentes molares de ácido fórmico y un equivalente molar de
formaldehído en cambio en la dihidroxiacetona se forman dos equivalentes de formaldehído
y un equivalente de CO2. (Delvin, 2004)

Las aldosas y las cetosas reaccionan con 2,4-dinitro fenilhidrazina, formando

osazonas, con la pérdida de un estereocentro. La glucosa, la manosa y la fructosa conducen
a la formación de la misma osazona. Los disacáridos y los polisacáridos experimentan
reacciones de hidrólisis. Los disacáridos como la sacarosa se hidrolizan en medio acido con
la enzima sacarasa o invertasa convirtiéndose en -D-glucosa y -D-fructosa. La hidrólisis
del almidón se efectúa por medios ácidos o por enzimas del tipo amilasa que se encuentran
tanto en las plantas como en los animales. La -amilasa, actúa sobre la molécula de almidón
pero se detiene en las ramificaciones de la amilopectina y deja sin atacar el 30 a 40% del
almidón (dextrina limite). Las -amilasas atacan uniones centrales e hidrolizan al almidón
en fragmentos de seis a siete unidades. Para obtener la hidrólisis mas completa de la
amilopectina es necesaria otra enzima, la amilo-1,6-glucosidasa que fragmenta la molécula a
nivel de la ramificación. Las amilasa más importantes para el hombre son la amilasa de la
saliva y del jugo pancreático. (Delvin, 2004)

La hidrólisis ácida del glucógeno libera glucosa cuantitativamente. El glucógeno

también es atacado por la -amilasa y forma dextrinas límite y maltosa; para lograr la
degradación enzimática completa también se necesita la amilo-1,6-glucosidasa. Los ácidos
fuertes como el HCl y el H2SO4 , concentrados hidrolizan a los polisacáridos hasta
monosacáridos y sobre estos últimos actúan deshidratándolos. El producto de deshidratación
es un derivado del furfural que forma fácilmente complejos coloreados con el naftol y con
el resorcinol (reaccione de Molish y Seliwanoff). Estas reacciones se utilizan para la
identificación cualitativa de los carbohidratos. Formación de ésteres. El grupo hidroxilo de
los azucares se acopla con distintos ácidos y forma ésteres de importancia biológica, como
los esteres fosforilados. Los azucares deben ser fosforilados para que la maquinaria
metabólica de las células logre su oxidación. Otros ésteres se forman con facilidad por la
reacción de los azucares con el anhídrido acético en presencia de piridina y a 0°C. Las aldosas
y las cetosas se reducen con hidrógeno en presencia de Níquel o de Platino y también con
otro reductor como el borohidruro de sodio, naBH4 para formar alditoles (compuestos
polihidroxidados), a partir de la glucosa se obtiene el glucitol. Síntesis de los monosacáridos.
(Síntesis de Killiani Fisher). Es una reacción de alargamiento de la cadena que permite la
obtención de los carbohidratos a partir del carbohidrato más sencillo el gliceraldehido.
Comprende las reacciones siguientes: a) reacción con ácido cianhídrico, HCN, para formar
un nitrilo (adición núcleofilica) b) hidrólisis del nitrito formado, con hidróxido de bario,
Ba(OH)2 en presencia de agua, de esta forma el grupo nitrilo se oxida hasta acido carboxílico.
c) a partir del producto de (b) se forma en equilibrio la -lactona (conocidas en el
metabolismo como -aldonolactonas) d) el producto anterior se reduce con una amalgama de
Na-Hg/H2O y a un pH=3.5 , formándose el carbohidrato correspondiente. (Delvin, 2004)

Ilustración 14 Epidermización del carbono

La epidermización consiste en la transformación de la configuración del carbono al

quitar un protón, para posteriormente volverlo a incluir.

Esto sucede, cuando la base abstrae al protón del carbono alfa α y forma un ion
enolato, por lo que el carbono deja de ser un centro asimétrico; después volvemos a protonar
(recordando que nuestro carbono posee de hibridación sp2, por lo que su geometría es plana)
formando así diferentes epímeros. (Mathews C. , 2002)

Ejemplo. Mecanismo de conversión de D-glucosa en su epimero D-manosa

 Ilustración 15 Mecanismo de epidermización de un monosacárido catalizada por una base

2.2.8 Re-ordenamiento Enodiol

El re-ordenamiento enodiol nos permite cambiar la identidad de los carbohidratos, a

partir de la formación del ion enolato al protonarse forma un enodiol, este contiene dos
grupos -OH, los cuales pueden conformar grupos carbonilos, los cuales determinan la
identidad del azúcar. (Mathews C. , 2002)

2.2.9Formación de éteres y ésteres

Los monoscaridos por tener un grupo alcohol pueden convertirse en éteres y ésteres.
Si hacemos reaccionar al carbohidrato con un halogenuro de acilo en medio básico, todos los
grupos -OH son estratificados. (Mathews C. , 2002)

Ilustración 16 Formacion de esteres a partir de carbohidratos.

2.3 Caramelización:
La caramelizarción es la oxidación del azúcar, un proceso empleado ampliamente en
la cocina debido al agradable sabor y color marrón obtenidos. A medida que el proceso
sucede, se liberan compuestos químicos volátiles, produciendo el característico
sabor acaramelado. (Mathews C. , 2002)

Como la reacción de Maillard, la caramelización es un tipo de dorado no enzimático.

Sin embargo, a diferencia de ésta, la caramelización es una pirólisis, en contraposición a una
reacción con aminoácidos. (Mathews C. , 2002)

Cuando la caramelización se hace sobre sacarosa, añade una molécula de agua para
separarla en fructosa y glucosa, incrementando la masa del caramelo. (Mathews C. , 2002)

La caramelización es un proceso complejo y no muy estudiado que produce cientos

de compuestos químicos, e incluye los siguientes tipos de reacción:

El azúcar, la sacarosa (C12H22O11: un disacárido, compuesto por los dos

monosacáridos: glucosa y fructosa), es inodora, carece de olor. Cuando se calienta se produce
un cambio de fase que da lugar mediante la fusión a un jarabe espeso. Esto se produce a los
154 ℃. Cuando se llega a 168 ℃, comienza a adquirir un color ligeramente ámbar, el sabor
dulce inicial se enriquece y, progresivamente el color amarillento de su pulpa se transforma
en marrón oscuro, al mismo tiempo que se desarrolla un aroma muy agradable al olfato.
Cuando se llega ese punto ya se han generado más de 100 productos distintos. Si se continúa
calentando, elevando la temperatura, el cambio último es la carbonización (de color negro) y
la desintegración total del azúcar, transformándose el sabor dulce inicial en amargo.
(Lehninger, 2006)

2.3.1 Fundamento Químico

Al someter los azúcares en estado cristalino o como jarabes a temperaturas superiores

a su punto de fusión se generan una serie de reacciones complejas en las cuales se da un
rompimiento de las moléculas de azúcares, los residuos de ésos azúcares se reagrupan y
forman moléculas diferentes que pueden ser de bajo o alto peso molécular dependiendo que
tanto se unen nuevamente éstos compuestos. Los pigmentos son las melanoidinas similares
a las desarrolladas por las reacciones de Maillard, pero con diferentes mecanismos de
formación. Cuando un azúcar es calentado y fundido, no solamente aparece el color
caramelo, sino que paralelamente se forman otros compuestos que colaboran en el sabor y
aroma de los productos, como el caso del isomantol y mantol, que caracterizan el olor del
pan horneado. (Lehninger, 2006)

2.3.2 Agentes externos caramelización

Para que se presente la reacción de caramelización se utilizan sustancias, cuyo

propósito es el de regular el pH del medio, y así garantizar que el caramelo se forme, estas
soluciones evitan la formación de sustancias de humo con alto peso molecular, que son no
deseables en el caramelo, pues disminuyen las propiedades organolépticas del producto. Hay
muchos agentes que pueden acelerar o retardar dicho proceso, estos se aplican de acuerdo a
los requerimientos dentro de una formulación en la industria de alimentos, por ejemplo: ácido
rápido: hecho con bisulfito amoniacal, es utilizado para dar color a las bebidas colas. ión
amonio: color malteado de la cerveza, se obtiene cuando una solución de sacarosa es
calentado en presencia de dicho ión. (Lehninger, 2006)

Ilustración 17 Reacciones de
Caramelización

2.4 Reacción de Maillard

Según (Badui S. , 2006) Esta reacción, conocida también como reacción de
oscurecimiento de Maillard, designa un grupo muy complejo de transformaciones que traen
consigo la producción de múltiples compuestos. Entre ellos pueden citarse las melanoidinas
coloreadas, que van desde amarillo claro hasta café oscuro e incluso negro, y afectan también
el sabor, el aroma y el valor nutritivo de los productos involucrados; además, dan lugar a la
formación de compuestos mutagénicos o potencialmente carcinogénicos, como la acrilamida.
Para que tales reacciones se lleven a cabo se requiere un azúcar reductor (cetosa o aldosa) y
un grupo amino libre, proveniente de un aminoácido o de una proteína. Estas reacciones las
observó por vez primera el químico francés Louis-Carnille Maillard, en 1913.

Para (Nursten, 2005), las fases de la reacción de Maillard son:

• Primera fase: no hay producción de color. Se da la unión entre el azúcar y el

aminoácido. Posteriormente se da la reacción denominada de restauración de
amadori.

• Segunda fase: hay formación de colores amarillos muy ligeros y producción de

olores algo desagradable. Se da la deshidratación de azucares formándose las
reductonas o dehidrorreductonas y después su fragmentación.
 • Tercera fase: en este se da la formación de los pigmentos oscuros denominados
melanoidinas; el mecanismo no es conocido totalmente, pero si se sabe que
implica la polimerización de muchos de los compuestos formados en la segunda
fase.

Ilustración 18: Cuadro de Reacciones de Maillard.

2.4.1 La Reacción de Maillard en los Alimentos

La reacción de Maillard, Según (Hodge, 1998) es uno de los mecanismos de pardeamiento

no enzimático de los alimentos, genera muchos de los colores, sabores y aromas existentes en los
alimentos:

• Galletas: el color tostado del exterior de las galletas genera un sabor característico.

• El caramelo elaborado con nata, mantequilla y azúcar, también llamado toffee.

• Es la causante del color marrón en el pan al ser tostado.
• El color de alimentos como la cerveza, el café, y el sirope de arce.
• Productos para las cremas bronceadoras.
• El sabor de la carne asada y de las cebollas cocinadas en la sartén cuando se empiezan a
oscurecer.
• El color del dulce de leche, obtenido al calentar la leche con el azúcar.

El compuesto 6-acetil-1,2,3,4-tetrahidropiridina (1) es el que causa el olor de las galletas o

en el pan, palomitas de maíz, productos de tortilla. El compuesto químico 2-acetil-1-pirrolino (2) es
el responsable de los sabores aromáticos en las variedades de arroz cocinado. Ambos compuestos
tienen un nivel olfativo por debajo de 0.06 ng/L.6

Ilustración 19: Reacción de Maillard en el pan

2.4.2 Factores que Influyen en la Reacción de Maillard

1. Tipo de hidrato de carbono

2. Tipo de aminoácidos o proteína
3. Concentración de sustratos
4. Tiempo y temperatura de cocción
5. pH 7-
6. Actividad de agua
7. Presencia de inhibidores

Tipo de hidrato de carbono Los hidratos de carbono: Se pueden clasificar según su

estructura química en Monosacáridos, Disacáridos, Polisacáridos

❖ Los monosacáridos dan una reacción más intensa que los disacáridos.
❖ Dentro de los disacáridos, los azúcares reductores dan mayor intensidad que los no
reductores
❖ Dentro de los monosacáridos, las pentosas dan reacción más intensa que las hexosas
Pentosas > Hexosas > Disacáridos reductores > Disacáridos no reductores La
intensidad de la reacción depende del tipo de hidrato de carbono

Tipo de proteínas y aminoácidos: El aroma de los productos de reacción depende del

aminoácido que componen las proteínas y de la temperatura de cocción. La intensidad de
color también depende del tipo de aminoácido. Los básicos son los más reactivos.

Concentración de hidratos de carbono y proteínas: Para que se lleve a cabo la reacción es

necesario que estén presentes los 2 sustratos: hidratos de carbono y proteínas. •Al aumentar
la concentración de estos sustratos en el alimento, mayor será la intensidad de la reacción.

Tiempo y temperatura de cocción: Si bien la reacción puede ocurrir a temperatura

ambiente, se ve favorecida a altas temperaturas. Al aumentar el tiempo de cocción, aumenta
la intensidad de la reacción. Los aromas generados también dependen de la temperatura y
tiempo de cocción.
 pH: La intensidad de la reacción aumenta a pH alcalinos (pH > 7) y disminuye a pH
ácidos (pH<7)

Actividad de agua (aw): Los alimentos de humedad intermedia, con valores de aw de

0.6 a 0.9, son los que más favorecen esta reacción:

Un aw menor no permite la movilidad de los reactivos. • Un aw mayor ejerce una

acción inhibidora ya que el agua diluye a los reactivos.

2.4.3 Inhibidores:

▪ Los inhibidores más comunes son los sulfitos, metabisulfitos, bisulfitos y

anhídrido sulfuroso.
▪ Actúan en la etapa de inducción retardando la aparición de productos
coloreados, pero no evitan la pérdida del valor biológico de los aminoácidos.
▪ Su uso está limitado ya que produce efectos adversos a la salud.

2.4.4 Efectos Dañinos de la Reacción de Maillard

Además de los colores y olores indeseables, la reacción de oscurecimiento reduce el

valor nutritivo del alimento, ya que se pierden aminoácidos y vitaminas y se generan
compuestos que pueden ser tóxicos; las propiedades funcionales de las proteínas, como la
solubilidad, el espumado y la emulsificación, también se reducen.
 Se ha observado que la tripsina sólo ataca parcialmente las proteínas que han sufrido
este tipo de transformación, sobre todo en los enlaces peptídicos cercanos a donde sucede la
condensación azúcar-aminoácido.155 70

Ilustración 20 Gráfico de la Reacción de

Maillard

2.4.5. Reacciones de Gelatinización

Para (C.K. Mathews, 2002) Se conoce como gelatinización al proceso donde los
gránulos de almidón que son insolubles en agua fría debido a que su estructura es altamente
organizada, se calientan (60-70°C) y empieza un proceso lento de absorción de agua en las
zonas intermicelares amorfas que son menos organizadas y las más accesibles. A medida que
se incrementa la temperatura, se retiene más agua y el granulo empieza a hincharse y
aumentar de volumen. Este fenómeno puede ser observado al microscopio. Al llegar a cierta
temperatura, los gránulos alcanzan un volumen máximo y pierde tanto su patrón de difracción
de rayos X como la birrefringencia. El rango de temperatura en el que tiene lugar el
hinchamiento de todos los gránulos se conoce como rango de gelatinización y es
característico de la variedad particular de almidón que se está investigando.
Ilustración 21: Reacción de Gelatinización del Almidón

La temperatura de gelatinización es aquella en la que se alcanza el máximo de

viscosidad y se pierden la birrefringencia y el patrón de difracción de rayos X; esta
temperatura es en realidad un intervalo, ya que los gránulos tienen diferente composición y
grado de cristalinidad, aunque provengan de la misma fuente botánica, lo que provoca que
unos sean más resistentes que otros. Por esta razón se llega a presentar una diferencia de 8 a
12ºC, teniendo como promedio 10°C entre la temperatura de gelatinización de los primeros
gránulos y la de los últimos. Este parámetro también se ve muy afectado por la presencia de
diversos compuestos químicos que favorecen o inhiben los puentes de hidrógeno.

Se ha encontrado que las propiedades funcionales de los almidones se modifican

radicalmente dependiendo de si se emplean solos o con otros hidrocoloides, ya que se pueden
obtener reacciones sinérgicas.
 Ilustración 22: Gelatinización

2.4.6 Retrogradación del Almidón

La retrogradación es un fenómeno complejo y depende de varios factores, tales como
la fuente y concentración de almidón, la temperatura de cocción y enfriamiento, el pH y la
presencia de solutos. La calorimetría y la difracción de rayos X se pueden utilizar para
determinar la retrogradación debido a que hay un proceso de recristalización. El desarrollo
de la estructura retrogradada puede monitorearse con calorimetría diferencial de barrido
(CDB, en inglés DSC) por la magnitud de la endoterma de fusión de la amilopectina
recristalizada, mientras que con la difracción de rayos X, la cristalinidad total de amilopectina
y amilosa se sigue por la evolución del patrón B (6, 7, 9, 10). El proceso de recristalización
de los geles de almidón se puede considerar que obedece a un mecanismo clásico de tres
etapas parecido a la cristalización de polímeros sintéticos: nucleación, propagación o
crecimiento del cristal, y maduración.

El desarrollo de la estructura en geles de almidón en corto tiempo está sujeto a la

gelación de la amilosa; este proceso se considera como una separación en una fase rica de
este polímero dispersa en una fase rica en solvente. Esto trae como consecuencia el aumento
de la concentración local de amilosa y provoca asociaciones entre las cadenas moleculares.
Los cristales de amilosa formados en el gel contienen largas secuencias helicoidales y se
funden a altas temperaturas.
 El desarrollo de la cristalización del almidón al cabo de un tiempo prolongado se
atribuye a la fracción de amilopectina y puede ser reversible calentando a 100 ºC. La
endoterma de un gel retrogradado, observado en el intervalo de temperatura de 40-100 ºC se
refiere a la endoterma de fusión de la amilopectina recristalizada (12). La amilosa
retrogradada exhibe una temperatura de fusión alrededor de 160 ºC.

Durante el almacenamiento de geles de almidón, las cadenas cortas de amilopectina

forman dobles hélices que vuelven a ordenarse en agregaciones semicristalinas. El tamaño
de estos dominios cristalinos es más pequeño comparado con el del almidón nativo, y
probablemente limitado a las ramificaciones de una cadena principal. La estructura super-
helicoidal presente en el almidón nativo no se recobra de nuevo durante la retrogradación
(Sandoval, 2016)

Ilustración 23 retrogradación del almidón

2.4.7 Poder Edulcorante

Es el valor relativo que mide la capacidad de una sustancia de provocar sabor dulce en
relación al dulzor de una solución de sacarosa en condiciones normalizadas y a la que se le atribuye
el valor 100. La sacarosa se toma como sustancia de referencia para clasificar el poder edulcorante
de distintas sustancias. En la siguiente tabla se resume el poder edulcorante de distintos compuestos.
(Madariaga, 2012)

Tabla 1. Poder edulcorante de distintas sustancias en relación al poder edulcorante de la sacarosa.

 Edulcorante Poder Edulcorante

Sacarosa 100

Ciclamato 25-40

Aspartamo 100-200

Acesulfamo-K 100-200

Sacarina 200-500

Dihidrochalcona 1500-1800

Fructosa 173

Glucosa 73

Lactosa 16

Tabla 2 edulcorante

2.5 Cristalización
Para (Badui S. , 2006)los azucares presentan capacidad de presentar polimorfismo
(consiste en que un mismo compuesto puede cristalizar de diversas formas).

El ejemplo típico es la lactosa, que produces isómeros 𝛼 𝑦 𝛽, cuyos cristales tienen

solubilidades y amaños diferentes. En la elaboración de productos lácteos condensados, la
concentración del disacárido alcanza niveles muy cercanos a la saturación, lo que hace
relativamente fácil su cristalización. Esto, es una determinada proporción, es bueno para
lograr las propiedades sensoriales deseadas, no obstante, si la concentración es menor, el
producto tendrá un cuerpo débil y si se excede conferirá una textura arenosa. De igual
manera, en la leche en polvo es muy importante que la lactosa se encuentre como 𝛽, que es
más saludable en agua que la otra.
 Con el control adecuado de algunos parámetros como la temperatura,
concentraciones, etc., se puede inducir la formación de un determinado tipo de cristal,
generalmente estos aspectos se toman en cuenta en los procesos industriales de elaboración
de lácteos, en la confitería y en la producción de otros productos. Además de ser soluble en
agua y difícil de cristalizar, la fructuosa ejerce un efecto inhibidor sobre la concentración de
mono y oligosacáridos, por lo que los jarabes invertidos se emplean en la confitería.

La textura y la brillantez de los chocolates y de los caramelos se debe en gran medida

a la relación de concentraciones de os azúcares amorfos y cristalinos. La relación de éstos es
importante, un ejemplo es en la humedad, ya que no es adecuada en los chocolates y si en su
formulación solo se utilizó sacarosa, está se disuelve migrando a la superficie del producto
para cristalizar y producir una mancha blanquecina conocido como Sugar Bloom, que dota
el producto de una textura arenosa y una apariencia desagradable.

Para (Calvo, Bioquímica de los alimentos, 2007) existen dos tipos de cristalización:

2.5.1 Cristalización por vía húmeda.

Se prepara una solución saturada de cierto solido que se decía cristalizar, por ejemplo, la sal
común. El disolvente, el agua por ejemplo se vapora y el sólido de disuelto cristalina poco a
poco. Se prepara una solución saturada el disolvente caliente luego de dejar enfriar se
obtiene una solución sobre saturada y pronto desaparece los cristales.

2.5.2 Cristalización por vía seca.

Se funde el sólido a alta temperatura. Luego se enfría y al solidificarse se forman cristales.

Ciertos solidos se ponen en contacto con una superficie fría y sobre esta se forman los
cristales.

Para (Calvo, Bioquímica de los alimentos, 2007) En la Industria Azucarera en la

actualidad pasa por un período donde debe aumentar su competitividad debido a la aparición
de diferentes tecnologías orientadas a la producción de edulcorantes, muchos de ellos con
propiedades atractivas para el mercado del primer mundo. Tales edulcorantes reúnen
características especiales, como poseer alta potencia, resultar no calóricos, no criogénicos,
prebióticos, etc., El nivel de competitividad de la industria azucarera que hoy conocemos
parece depender de su eficiencia y capacidad de ofrecer a la sacarosa como un edulcorante
barato de propiedades nutricionales reconocidas, que puede ser materia prima para la
elaboración de innumerables productos, entre los que pueden estar derivados de interés para
el propio mercado de los edulcorantes. Desde esta óptica resulta imprescindible la
optimización el proceso productivo de fabricación de la sacarosa, de manera de hacerlo
eficiente y competitivo.

La eficiencia del proceso de fabricación de azúcar de caña está determinada en primer

lugar por la riqueza de sacarosa y estabilidad luego del corte de las variedades de caña usadas
en la agroindustria y por el grado de deterioro de la materia prima, en segundo lugar, por las
posibilidades prácticas de extraer la sacarosa presente en los jugos. En esta dirección se hace
necesario no solo contar con buenos equipamientos en la fábrica y una alta maestría en los
operarios, sino, además, con una materia prima que posea altos contenidos de sacarosa con
bajos contenidos de las diferentes impurezas que afectan el proceso cristalización de la
sacarosa, como son en especial los Azúcares -de bajo peso molecular- que Impurifican a la
Sacarosa en los jugos y polisacáridos, como las dextranas y el almidón.

Como resultado de la mecanización se tiene en la actualidad una Agroindustria más

productiva, pero menos eficiente. Hoy se pierde, por deterioro, o auto degradación de la caña
y sus jugos un alto porcentaje de la sacarosa originalmente presente. Se tiene evidencia de
que un factor determinante en la calidad de las variedades de caña para la fabricación de
azúcar es su estabilidad después del corte, observándose que determinado porcentaje de ellas
transforma con rapidez la sacarosa presente en sus jugos en AIS, los que resultan
particularmente dañinos para el proceso de cristalización de la sacarosa y para la producción
de azúcares comerciales con los niveles de calidad requeridos.

Paradójicamente, la profundización en el conocimiento de los mecanismos

enzimáticos de la caña que están involucrados en la transformación de la sacarosa en diversos
azúcares, AIS, en principio dañinos al proceso de fabricación de azúcar, ha revelado la
capacidad de la caña para la síntesis de oligosacáridos con propiedades prebiótica y ha
motivado tanto la innovación en la tecnología de obtención de los inhibidores de las enzimas
IFOPOL, de manera de controlar específicamente la aparición de cada uno de ellos, como el
estudio de las posibilidades prácticas de producción comercial a partir de la caña de esos
oligosacáridos con propiedades prebióticas.

2.5.3Importancia de la cristalización últimos avances

Dado que, en muchos casos, el producto que sale a la venta de una planta tiene que estar bajo
la forma de cristales, la cristalización es importante como proceso industrial por los diferentes
materiales que son y pueden ser comercializados en forma de cristales. Su empleo tan difundido se
debe probablemente a la gran pureza y la forma atractiva del producto químico sólido, que se puede
obtener a partir de soluciones relativamente impuras en un solo paso de procesamiento.

Los cristales se han producido mediante diversos métodos de cristalización que van desde los
más sencillos que consisten en dejar reposar recipientes que se llenan originalmente con soluciones
calientes y concentradas, hasta procesos continuos rigurosamente controlados y otros con muchos
pasos o etapas diseñados para proporcionar un producto que tenga uniformidad en la forma, tamaño
de la partícula, contenido de humedad y pureza. Las demandas cada vez más crecientes de los clientes
hacen que los cristalizadores sencillos por lotes se estén retirando del uso, ya que las especificaciones
de los productos son cada vez más rígidas. En términos de los requerimientos de energía, la
cristalización requiere mucho menos para la separación que lo que requiere la destilación y otros
métodos de purificación utilizados comúnmente. Además, se puede realizar a temperaturas
relativamente bajas y a una escala que varía desde unos cuantos gramos hasta miles de toneladas
diarias. La mayor parte de las aplicaciones industriales de la operación incluyen la cristalización a
partir de soluciones. (Calvo, Bioquímica de los alimentos, 2007)

2.6 Autoxidación de lípidos

(Robinson, 1991) dice que autooxidación se denomina a una reacción que es
provocada por un agente oxidante, como el oxígeno, el cual ataca a los ácidos
grasos insaturadosproduciendo compuestos que generan la llamada rancidezoxidativa. Se da
en alimentos grasos y en lípidos en general. La reacción de la autooxidación de las grasas
y aceites, tiene lugar mediante la intervención de radicales libres, mediante una serie de
reacciones en cadena. Esto provoca una degradación y una alteración de las características
organolépticas del alimento: desarrolla aromas y sabores típicos de la rancidez, decoloración
de los pigmentos y formación de productos tóxicos.

(Calvo, Bioquímica de los alimentos, 2007)dice que la autoxidación de los lípidos es

el deterioro más común de las grasas y aceites y se refiere a la oxidación de los ácidos grasos
insaturados, pero también se presenta con otros compuestos de interés biológico, como la
vitamina A y los carotenoides. La oxidación ocurre cuando un átomo cede un electrón a otro
átomo distinto mediante el proceso de la reducción. En la autoxidación se generan
compuestos que mantienen y aceleran la reacción y se sintetizan sustancias de bajo peso
molecular que confieren el olor típico de grasa oxidada. Esta reacción se favorece con el
incremento del índice de yodo, como se ha visto con el esteárico, oleico, linoleico y
linolénico, que absorben oxígeno con el patrón, esto indica que los más insaturados necesitan
menos tiempo para absorber la misma cantidad de gas y, por consiguiente, se oxidan más
rápido.

Ya que los fosfolípidos son ricos en poliinsaturados, la oxidación se inicia en esta

fracción, como se ha comprobado en la carne. La reacción también depende de la distribución
de los lípidos en el alimento, así como de su área de exposición. En las emulsiones agua/aceite
(margarina), la fase continua está en contacto con el aire y es más propensa a la oxidación
que en una emulsión aceite/agua (mayonesa), en la que la fase acuosa protege al aceite debido
a que el oxígeno debe atravesar la zona polar. En muchos tejidos, los lípidos están protegidos
de la oxidación por la separación física del oxígeno y de los promotores (p. ej., la lipoxidasa),
como ocurre en las nueces y los cacahuates, ya que una vez rota dicha barrera, la oxidación
procede rápidamente. La reacción requiere de una energía de activación (Ea) de 20-30
kcal/mol, mientras que la de Maillard, de 25-50 kcal/mol; esto indica que a bajas
temperaturas, por ejemplo a 20ºC, la autoxidación es más importante. Algunos derivados
carbonilos reductores provenientes del oscurecimiento no enzimático tienen actividad de
antioxidante, como se observa al tostar el cacahuate y su aceite expuesto al oxígeno queda
parcialmente protegido por dichos compuestos.5

Aunque la Ea es baja, necesita de catalizadores, ya que el O2 en estado normal de

triplete (electrones externos con spin igual) es poco electrófilo y no actúa en los dobles
enlaces; sin embargo, cuando los spin son diferentes hay una repulsión, el oxígeno se excita
y se vuelve electrófilo con una configuración de singulete que se une a los ácidos insaturados
que están como singuletes. La clorofila, las hemoproteínas y algunos colorantes actúan como
fotosintetizadores y facilitan la conversión del triplete del oxígeno al singulete.

La velocidad se duplica por cada 15ºC de incremento; sin embargo, ocurre aun en frío
en productos en donde los promotores estén muy activos o en aquella cuya monocapa de
agua se haya eliminado; el secado remueve el agua, dejando canales por donde el oxígeno
migra, además de que los glóbulos de grasa se rompen e incrementan su área de exposición.
Para alcanzar el mismo grado de oxidación se requiere, en ppm, 0.05 de Cu, 0.6 de Fe, 0.9
de Mn o 50 de Al. El primero es más específico para grasas lácteas, y el segundo para aceites
vegetales. Los ácidos grasos libres y el pH ácido solubilizan estos iones y facilitan un mayor
contacto con el lípido.

Para (Calvo, Bioquímica de los alimentos, 2007) la oxidación de los lípidos es la

segunda causa de deterioro de los alimentos, después de la acción de los microrganismos.
Tiene como consecuencias las alteraciones en el aroma y sabor (enranciamiento), en la
textura, en el color, la pérdida de determinados nutrientes y la formación de substancias
potencialmente nocivas.

La forma principal de oxidación de los lípidos es mediante una reacción de

propagación en cadena de radicales libres, en la que a partir de ácidos grasos (libres o
formando parte de lípidos más complejos) y oxígeno se van formando hidroperóxidos.
(Robinson, 1991)
 Ilustración 24Formación de hidroperóxidos

Se ha comprobado que la presencia de la vitamina E (vitamina de la fertilidad o

tocoferol) evita la autooxidación de los lípidos, como la vitamina A, grasas, etc. El aceite de
oliva denominado refinado es extraído mediante disolventes orgánicos, proceso que requiere
un tratamiento posterior de eliminación de impurezas en el que se pierde la vitamina E; por
ello este tipo de aceite se enrancia (autooxida) con facilidad. El aceite de oliva
denominado virgen es extraído por simple presión en frío de las olivas. Este aceite contiene
la suficiente vitamina E para evitar su autooxidación. La mezcla de aceite refinado con aceite
virgen se denomina aceite puro de oliva, (Robinson, 1991).

Para (Belitz, Grosch, & Schieberle, 2015) en una reacción global mediada por radicales
libres pueden producirse también otras reacciones individuales:
Reacciones de terminación:

R•1+ R•2 --→ R1- R2

Formación de nuevas cadenas:

ROOH --→ RO•

Las reacciones de terminación cortarían la oxidación, pero no son relevantes en este

caso, dado que la vida de los radicales libres de ácidos grasos y de sus hidroperóxidos es muy
corta, y su concentración extremadamente baja, por lo que es extremadamente improbable
que dos radicales se encuentren y puedan reaccionar, en lugar de hacerlo con otras moléculas
de ácidos grasos. Las reacciones de formación de nuevas cadenas acelerarían la velocidad de
la reacción global, y son muy importantes, dado que se producen con facilidad en presencia
de determinados metales. (Robinson, 1991) (Belitz, Grosch, & Schieberle, 2015)

2.6.1Reacciones de iniciación

La reacción de iniciación consistiría en la formación de un radical libre a partir de un

ácido graso, radical que pondría en marcha la reacción de propagación.

La formación directa de un radical libre a partir de un ácido graso es muy difícil, y

solamente se produce en algunas reacciones poco frecuentes. Una de ellas es por acción del
radical hidroxilo, HO•. El radical hidroxilo puede formarse por la llamada reacción de Fenton,
a partir del agua oxigenada. (Belitz, Grosch, & Schieberle, 2015)

H2O2 + Fe2+ --→ Fe3+ + OH- + HO•

H2O2 + Fe3+ --→ Fe2+ + H+ + HOO•

Según (Badui S. , 2006) afirma que el radical hidroxilo, HO•, es extremadamente

reactivo y puede arrancar un átomo de hidrógeno a casi cualquier molécula orgánica,
incluyendo ácidos grasos. Existen también otras vías menos importantes de formación de
radical hidroxilo, como la radiólisis del agua.

El agua oxigenada puede aparecer en los alimentos debido a su uso como

desinfectante o conservante (legal o ilegal) o formarse por diversas reacciones químicas o
enzimáticas.

Sin embargo, las reacciones de iniciación más importantes tienen lugar por la
formación (catalizada por iones metálicos que pueden cambiar de valencia) de un radical
hidroperóxido a partir del hidroperóxido de un ácido graso producido por una reacción previa
a la de propagación. Los hidroperóxidos pueden formarse especialmente por la acción de la
luz, a través de fotoactivadores, o por la acción de enzimas como las lipoxigenasas. Ese
radical hidroperóxido es el que arranca el H a un carbono vecino a un doble enlace e inicia
una cadena de propagación. Resulta obvio que el mismo esquema será el que produzca las
reacciones de amplificación, en este caso a partir de hidroperoxidos producidos ya en la
reacción de propagación, (Calvo, Bioquímica de los alimentos, 2007).

(Belitz, Grosch, & Schieberle, 2015) afirman que parace claro que el efecto de los
metales en la oxidación de los lípidos es extraordinariamente importante, como iniciadores
de la reacción de oxidación y como aceleradores una vez desencadenada.

Tabla 3 Factores que influyen en la formación de lípidos.

2.7 Cambio de modelos cristalinos de ácidos grasos:

Los aceites refinados, con o sin hibernación, pueden embotellarse y así venderse
directamente, o bien, pueden someterse a otras reacciones físicas y químicas que modifican
sus propiedades para hacerlos más funcionales y apropiados para la fabricación de alimentos,
como mantecas vegetales para panificación, aceites y grasas para freír, bases para margarinas,
aceites para mayonesas y aderezos, coberturas de chocolate, sustitutos de manteca de cacao,
estearinas, etcétera; en algunos casos se requiere que las grasas tengan una cierta tendencia a
la cristalización y que sean plásticas, en otros, un determinado punto de fusión, de dureza,
ciertas propiedades de untuosidad, que resistan la oxidación, etcétera. Además de estos usos
en los alimentos, las grasas modificadas también son materia prima en diversas industrias,
como la de pinturas y la de bronceadores. Los métodos que se emplean para modificar y
diseñar las grasas y los aceites van desde la simple mezcla física de dos o más grasas o aceites,
hasta otros muy laboriosos como la hidrogenación, la interesterificación y el
fraccionamiento. (Badui S. , 2006)

2.7.1Hidrogenación

Mediante este proceso se transforman los aceites líquidos en semisólidos o

francamente sólidos, que son más fácilmente manejables y con una mayor vida de anaquel.
Al de soya, con una alta proporción de insaturados que lo hace sensible a la oxidación, la
hidrogenación lo convierte en bases grasas para la fabricación de margarinas y mantecas que
se conservan sin detrimento por largos periodos.

En la hidrogenación, los ácidos insaturados están sujetos a tres transformaciones, que

en orden de importancia son: saturación de las dobles ligaduras; isomerización geométrica
cis-trans; isomerización posicional. Las características físicas y químicas de los derivados
hidrogenados dependen de la intensidad con que ocurre cada una de estas reacciones; un
mismo ácido graso puede presentar al mismo tiempo los dos tipos de isomerización en su
estructura.

Ilustración 25 Rutas que sigue una

doble ligadura durante la
hidrogenación a) Ninguna b)
Saturación c) Isomeración
geométrica d) Isomeración posicional

Comúnmente se emplea el sistema por lote (batch): el reactor se carga con aceite y se
añade un 0.1-0.25% de níquel como catalizador, la temperatura varía de 120 a 220ºC y se
inyecta hidrógeno gaseoso a 1-4 atmósferas; se agita continuamente para homogeneizar el
catalizador en el líquido y para ayudar a disolver una mayor cantidad del gas. La reacción
sucede en un sistema trifásico: el catalizador sólido, los triacilglicéridos líquidos y el
hidrógeno gaseoso con una solubilidad limitada. El proceso es exotérmico e incrementa 1.6ºC
por unidad de reducción del índice de yodo (iy); la medición del avance se hace con el índice
de refracción que depende de las dobles ligaduras. Una vez alcanzada la hidrogenación
requerida, se detiene el gas y se enfría hasta unos grados por encima del punto de fusión de
la grasa para mantenerla líquida; se pasa por un filtro prensa en donde se separa el catalizador,
que puede o no usarse nuevamente. En general, para bajar una unidad de iy se requiere de
aproximadamente 1 m3 de H2/ton de aceite. La velocidad relativa de hidrogenación de los
ácidos grasos de acuerdo con su insaturación se muestra en el cuadro 4.11; se observa que el
linolénico, por ser el más insaturado, es el que más rápido se hidrogena y también se oxida.
El aceite de soya (iy 125-140) es líquido aun a bajas temperaturas, pero cuando se hidrogena
a un iy de 100, se convierte en un sólido suave que funde a 30ºC; si se hidrogena
completamente, iy = 0, se produce un sólido quebradizo de pf 68ºC. De manera semejante,
el aceite de palma (iy 50-55) funde a 34-36ºC, pero alcanza una temperatura de 42-44ºC
cuando dicho índice se reduce en 8 puntos, y llega hasta 58ºC al saturarse. Las bases para
margarinas, mantecas y demás productos grasos semisólidos, son parcialmente hidrogenados
y sólo las estearinas son totalmente saturadas.

Tabla 4 Velocidades de relativas de oxidación y de hidrogenación

Para hidrogenarse, el aceite debe estar refinado y seco; un contenido de agua >0.05%
a temperaturas altas, inducen la hidrólisis de los triacilglicéridos y la liberación de ácidos
grasos que envenenan el níquel, además de que se concentran en el espacio superior del
reactor e impiden la circulación del hidrógeno. El H2 debe ser puro (99.5% mínimo), estar
seco y libre de gases como CO, NH3 y CO2 que bajan su presión parcial o envenenan el Ni.
 Se produce más puro por electrólisis que por la reformación del propano. Como
catalizador, los cristalitos (50-100 Å) del níquel esponjoso deben presentar una gran área
superficial (p. ej., 90 m2/g); además de los agentes antes mencionados, se envenena con
jabones, halógenos, fosfátidos, aire disuelto, fosfolípidos, metales, fósforo y azufre; los
aldehídos y cetonas de la oxidación de los lípidos y las grasas con índice de peróxido alto (30
meq/kg) se absorben con mayor facilidad en el metal e inhiben su actividad. Existen otros
elementos químicos (Pt, Rh y Pd) que son catalizadores, pero cuyo empleo es muy escaso
por ser caros y muy sensibles al envenenamiento por Pb,As y S.75 Se pueden usar a bajas
temperaturas con un mínimo de producción de ácidos trans, pero generan muchos saturados.

La hidrogenación selectiva es cuando los ácidos más insaturados se convierten

primero; es decir, el linolénico se transforma en linoleico antes de que éste se vuelva oleico
y, a su vez, éste último se convierte en esteárico sólo después de que desaparece el linoleico.
Se comprueba el aumento del esteárico a expensas de los insaturados y la formación del
elaídico para después saturarse a esteárico. Este proceso conlleva un alto grado de
isomerización cis-trans y un mínimo en la caída del índice de yodo. La selectividad se
favorece con baja presión de hidrógeno en la superficie del catalizador, temperaturas altas y
mayor cantidad de níquel. Por cuestiones económicas, los fabricantes prefieren la
hidrogenación no selectiva debido a que se lleva a cabo más rápidamente; la mayor cantidad
de los ácidos linolénico y linoleico se transforman directamente en esteárico.

Como se mencionó, en la hidrogenación ocurre la saturación, pero también, en menor

grado, las isomerizaciones geométrica y posicional. La presencia de los trans es importante
ya que se comportan (p. ej. punto de fusión) como uno saturado; por ejemplo, el linoleico es
cis-cis, pero si uno de sus dos dobles enlaces se isomeriza a cis-trans o trans-cis, presenta un
punto de fusión semejante al del oleico. La microflora natural del rumen produce ácidos trans,
que se pueden encontrar en alimentos como la leche/mantequilla y en la carne de res, pero
no en derivados de animales monogástricos, como la carne o la grasa de cerdo. (Calvo,
Bioquímica de los alimentos, 2007)
 Ilustración 26Cambios en el
aceite de soya durante la

hidrogenación

Tabla 5 Composición de los ácidos grasos en el aceite de soya

El aceite de maíz hidrogenado tiende a concentrar el ácido elaídico en la posición b;
en estado natural, ese sitio generalmente está ocupado por el linoleico, lo cual indica que en
esa posición ocurre una hidrogenación (de ácido linoleico a oleico) y una isomerización (de
oleico a elaídico), simultáneamente.

Los ácidos monoinsaturados tienen dos posibles isómeros, el cis o el trans; pero los
diinsaturados pueden tener los cis-trans, trans-trans, trans-cis y cis-cis; en el caso de los
triinsaturados, el número de posibles isómeros aumenta considerablemente. Un enlace
insaturado en la superficie del catalizador tiene dos caminos: se combina con el gas adsorbido
para dar uno saturado, o bien se desasorbe y regresa como cis o trans debido a reacciones de
hidrogenación y de deshidrogenación.Una mayor cantidad de hidrógeno alrededor del níquel
favorece la saturación, mientras que poco gas favorece la isomerización geométrica. Las altas
temperaturas incrementan la velocidad de reacción, pero también remueven y reducen el
hidrógeno disponible, lo que facilita la selectividad y la formación de trans. Una mayor
agitación mejora el contacto gas/aceite y favorece la adsorción sobre el catalizador y la
saturación. Cuando los catalizadores se reutilizan o contienen azufre y están envenenados,
no adsorben hidrógeno y propician la isomerización. Para evitar la formación de trans se
recomienda emplear bajas temperaturas y un catalizador nuevo.

Ilustración 27 Selectividad de la
hidrogenación en función de la temperatura, de la
concentración de catalizador y de la presión de operación.

Las bases hidrogenadas para margarinas aumentan poco su proporción de saturados

y son semisólidas debido, en gran medida, a su alto contenido de trans. En las margarinas
duras de barra (bases grasas más hidrogenadas con altos valores N) se tiene un 25-30% de
dichos ácidos, mientras que las suaves untables (grasas menos hidrogenadas) presentan un
10-20%, y las mantecas vegetales un 10-35%.

El tercer efecto de la hidrogenación sobre los ácidos grasos insaturados es la

isomerización posicional. Por ejemplo, el oleico tiene su doble ligadura entre los carbonos 9
y 10 pero ésta se puede correr y formar dos isómeros con los carbonos 8 y 9 o 10 y 11; a los
nuevos ácidos se les designa con el prefijo iso, como el ácido iso-oleico, iso-linoleico,
etcétera, que indica que tienen sus insaturaciones en carbonos diferentes a los normales.
Además de los ácidos grasos, existen otros compuestos con dobles ligaduras que también se
hidrogenan y se isomerizan, tal como sucede con los que tienen grupos cromóforos, como
los carotenoides y las vitaminas liposolubles, principalmente la A.

Por todo lo expuesto, se concluye que las propiedades físicas (p. ej., punto de fusión,
plasticidad, valores N, etcétera) de una grasa parcialmente hidrogenada dependen
directamente del grado de saturación que se obtenga, así como de la concentración de sus
isómeros geométricos y posicionales. (Badui S. , 2006)

2.7.2 Interesterificación:

Este proceso se desarrolló en la década de 1950 para modificar la manteca de cerdo y

poder usarla en la industria de la panificación; ha tomado un papel muy importante a raíz de
las implicaciones negativas en la salud del hombre por el consumo de los ácidos trans,
generados en la hidrogenación. La reacción de interesterificación se refiere a una
movilización de los radicales acilo de los acilglicéridos y un subsiguiente reacomodo. Existen
tres mecanismos de reacción: a) la acidólisis que se lleva a cabo entre un ácido y un éster; b)
la alcohólisis entre un éster y un alcohol, y se usa en la producción de mono y diacilglicéridos
cuando reaccionan triacilglicéridos con glicerina; y c) la transesterificación efectuada entre
dos ésteres, que es la más empleada para modificar las grasas y aceites. A diferencia de la
hidrogenación, estas reacciones no afectan la saturación y no producen isomerizaciones; sólo
propician un reacomodo de los ácidos grasos en las moléculas de los triacilglicéridos.
 Ilustración 28 Fabricación de mono y
diacilglicéridos

La acumulación de ácido palmítico en el C2 de la grasa de cerdo provoca la formación

de cristales beta de tamaño grande, los cuales causan una textura arenosa, inaceptable,
conocida como granado. Estos cristales incorporan poca agua en el batido de las masas de
panificación y, además, no la retienen en el horneado, lo que ocasiona un volumen pequeño
del producto final; los b’son preferibles por ser de menor tamaño y no presentar estos
problemas. La interesterificación se usa para lograr este cambio de patrón de cristalización,
de b a b9, ya que la distribución homogénea del ácido palmítico lo favorece; el producto
obtenido presenta propiedades de textura y de untuosidad que lo hacen más adecuado para
ser usado en la industria de la repostería, en donde se logran volúmenes de cremado 50%
mayores que con la grasa sin interesterificar.

La reacción de interesterificación es muy compleja, toma varias horas, demanda

muchos cuidados y se efectúa de 60 a 200ºC en presencia de metóxido de sodio (o metilato
de sodio, CH3ONa) como catalizador, aun cuando existen otros, pero con poco uso industrial
como carbonatos, cloruros, hidróxidos, aleaciones de sodio y potasio.

La cantidad de metóxido (0.05-0.5%) no debe excederse, ya que puede provocar una

fuerte saponificación y la formación de jabones indeseables; se inactiva con ácidos grasos
libres (0.05%), peróxidos (0.5%), humedad del aire y el agua en concentraciones muy bajas
(0.01%); una pequeña cantidad de esta última reacciona y lo descompone, por lo que los
aceites deben estar muy refinados y muy secos. De manera normal, la reacción produce
ácidos grasos, mono y diacilglicéridos, que deben eliminarse mediante un lavado exhaustivo,
ya que la presencia de los primeros favorece las reacciones de oxidación y los segundos
retrasan la cristalización de las grasas obtenidas.

La interesterificación al azar ocurre al alcanzar el equilibrio establecido por la

probabilidad de distribución. En la práctica esto no sucede, ya que no todas las posiciones de
los triacilglicéridos se reesterifican con igual facilidad: las posiciones internas de los
hidroxilos secundarios lo hacen con mayor dificultad que las otras dos. Por su parte, la
interesterificación dirigida logra una distribución que se alcanza al desplazar el equilibrio de
la reacción a una temperatura en la que los triacilglicéridos trisaturados cristalizan y
precipitan de la fase líquida. A su vez, esto provoca un cambio en la composición de los
lípidos remanentes y disponibles para la esterificación, lo que ocasiona la formación de más
trisaturados para restablecer el equilibrio.

Ilustración 29 Cambios en los sólidos de la manteca de cerdo

mediante diferentes interesterificaciones.

La operación continúa hasta llegar a la reducción deseada de ácidos saturados y

alcanzar la composición requerida de la fase líquida. Como este proceso se lleva a cabo a
baja temperatura, de 30 a 40ºC, la velocidad es lenta y requiere más tiempo. La
interesterificación enzimática se efectúa entre 60 y 70ºC con una lipasa en condiciones
anhidras, ya que en presencia de agua se propicia la hidrólisis. La especificidad de la reacción
es mayor y se controla más fácilmente, pero tiene el inconveniente de ser muy costosa y
generar ácidos grasos libres y acilglicéridos. Es factible que los sustitutos de la grasa de la
leche materna se elaboren utilizando una lipasa específica que actúa sobre los triacilglicéridos
en las posiciones 1 y 3, direccionando la ubicación de los ácidos grasos. Los sustitutos de
manteca de cacao pueden fabricarse con este método, mezclando aceites altos en ácido oleico
con fracciones de palma. (C.K. Mathews, 2002)

2.7.3 Fraccionamiento

Es la separación de un aceite en dos o más de sus fracciones constitutivas mediante

un enfriamiento controlado, que puede o no efectuarse con disolventes (acetona, hexano,
etcétera) o con agentes tensoactivos (jabones y detergentes). Se observa que los
triacilglicéridos de la palma se agrupan, en este caso, en seis fracciones con distintos puntos
de fusión y, por ende, con diferentes propiedades. La hibernación es un tipo de
fraccionamiento que se emplea para eliminar pequeñas cantidades de triacilglicéridos y ceras
que solidifican a baja temperatura.

El proceso de fraccionamiento consiste en: a) enfriamiento controlado del aceite

decolorado para producir una nucleación; b) reposo para permitir el crecimiento de los
cristales; y c) separación por filtración o centrifugación en frío, lo que se facilita si los
cristales son grandes. El fraccionamiento húmedo (con disolventes) es más efectivo que el
seco, pero implica una mayor inversión en equipos y en controles. Las fracciones obtenidas
de esta manera tienen diversos usos en la industria de alimentos; por ejemplo, la separación
del aceite de palma genera la “estearina” de alto punto de fusión y la “oleína”, que es un
excelente aceite para freír, mientras que una fracción del palmiste se emplea como sustituto
de la manteca de cacao. (Calvo, Bioquímica de los alimentos, 2007)
2.8 Parámetros de control de cambios sufridos por un sistema alimenticio
relacionado con su composición química:

2.8.1Volumetrías

Las volumetrías consisten en medir el volumen de una disolución de concentración

conocida necesario para reaccionar con la sustancia problema. A partir del volumen gastado
de la sustancia valorante, se puede determinar la cantidad de analito. Cuando se termina la
reacción se alcanza el punto de equivalencia. En ese momento ocurren diversos cambios
físico – químicos que podemos percibir directamente o por el empleo de una sustancia
indicadora. Cuando detectamos esos cambios, se alcanza el punto final. No siempre coincide
el punto de equivalencia con el punto final, lo deseable es que coincidan. (Badui S. , 2006)

2.8.2 Gravimetrías

Las gravimetrías son técnicas en la que la determinación final se basa en una pesada
en una balanza analítica. La mayor precaución que hay que tener es que si lo que vamos a
pesar ha sido previamente calentado, el enfriamiento se realice en ausencia de humedad, para
ello se usan desecadores. Esto es importante, porque sino se pesa agua. (Belitz, Grosch, &
Schieberle, 2015)

2.8.3 Extracción

Las extracciones pueden ser sólido – líquido y líquido – líquido. En las extracciones
sólido – líquido, está el extractor continuo más característico que es el Soxhlet. Con este
mecanismo llega solvente continuamente y entra en contacto con el producto. El solvente
junto con el componente que se quiere extraer, cae en una cubeta. En ella se evapora el
disolvente, no el soluto. Son extracciones muy eficaces. (Calvo, Bioquímica de los alimentos,
2007)
2.8.4 Destilación

La destilación es la técnica de separar mediante calor los distintos componentes de la

mezcla. El fundamento de la destilación consiste en calentar una muestra y que uno del
componente destile, éste se enfría, condensa y se puede recoger. En la corriente de vapor de
agua se arrastran también algunos componentes que luego se recogen por medio de vapor.
(Badui S. , 2006)
 Unidad 3: Propiedades y funciones de los aminoácidos esenciales y no
esenciales y proteínas.

3.1 Estructura

3.1.1 Estructura de los aminoácidos esenciales

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central

alfa unido a: un grupo carboxilo (-COOH)., un grupo amino (-NH2), un hidrógeno (H) y la
cadena lateral (R): "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido.

Ilustración 30 Estructura general del aminoácido

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos.

Técnicamente hablando, se les denomina a-aminoácidos, debido a que poseen un grupo
amino (–NH2) primario y un grupo carboxilo (–COOH) como sustituyentes en el
mismo átomo de carbono, con excepción de la prolina. Por lo tanto, están formados por un
carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena
(habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las
propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y
tienen codones específicos en el código genético .
Los aminoácidos varían sus propiedades físico-químicas considerablemente, tales
como: polaridad, acidez, basicidad, aromaticidad, tamaño, flexibilidad de su conformación,
capacidad para establecer enlaces entrecruzados, capacidad para formar enlaces de hidrógeno
y reactividad química. Estas diversas características, muchas de las cuales están
interrelacionadas, son responsables en gran parte del amplio abanico de propiedades que
exhiben las proteínas.
Entre las propiedades de los aminoácidos están:
Ácido-básicas.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan
sustancias anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto
isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero
cuando el pH sea 6,1. Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen el carbono alfa asimétrico, lo que
les confiere actividad óptica. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas
enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar
sólo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada
aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el
espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa.
Químicas.
• Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc.

• Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

• Las que afectan al grupo R. (Torres, s.f.)

3.1.2 Reacciones de los aminoácidos

En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un
aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en
adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la
coenzimapiridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
• La transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un a-cetoácido.

• La descarboxilación

• La racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa.

Aunque en las proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los
 aminoácidos están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L),
en las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o

simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los
50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma. Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de
pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma,
sino que se encuentra ionizado. Los aminoácidos a pH ácido se encuentran mayoritariamente
en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH básico se encuentran en su forma aniónica
(con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la
carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es
eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma
de ión dipolar o zwitterión.

Ilustración 31Forma de ion dipolar de los aminoácidos

3.2 Estructura de los aminoácidos no esenciales

A los aminoácidos que puede fabricar o sintetizar nuestro cuerpo -aun cuando no lo estemos
incorporando a través de los alimentos que ingerimos- se los llama aminoácidos no esenciales.

3.2.1 Ácido glutamico

• Un aminoácido vital para el sistema nervioso central, actúa como estimulante del
sistema inmunitario.
 • Ayuda a la síntesis proteica.
• Favorece la absorción de alimentos.

3.2.2 Arginina

• Estimula la liberación de hormonas del crecimiento, también interviene en la

reducción de grasa corporal, el incremento de masa muscular, la cicatrización de las
heridas.
• Favorece a la circulación de la sangre.

Reduce la posibilidad de sufrir un ataque de corazón. (Claire, s.f.)

Ilustración 32 Estructura de arginina

Blackboard with the chemical formula of Arginine Serina

• Clave en la metabolización de las grasas, para el sistema inmunológico y la

formación de algunos neurotransmisores.
• Fundamental para la formación de células.
• Ayuda al crecimiento de nuestros músculos, tanto en época de crecimiento como en
nuestra etapa más madura.
3.2.3 Alanina

• Un aminoácido que interviene en distintos procesos fundamentales, como ayudar

a mantener el nivel óptimo de glucosa.
• Además de ser una fuente de energía para el cerebro, la alanina nos ayuda a
metabolizar el azúcar.

3.2.4 Tirosina

• Este aminoácido es importante en la reducción del estrés, el apetito y el sueño.

• Reduce la grasa corporal.
• Es fundamental para personas que sufren trastornos de tiroides.

3.2.5 Cistina

• Fundamental para la salud de la piel y el pelo.

• Ayuda a la curación de quemaduras y heridas.

3.2.6 Glicina

• Necesaria para depurar el organismo. El hígado usa la glicina para eliminar tóxicos
y formar las sales biliares.
• Ayuda a prevenir enfermedades infecciosas.
• Interviene en la producción de la hormona de crecimiento.

3.2.7 Asparagina

• Es importante en los procesos el SNC (sistema nervioso central).

• Colabora en la síntesis del amoniaco y de las proteínas.

3.2.8 Prolina

• Importante para el colágeno presente en cartílagos, tendones y la piel.

• Mejora la salud de nuestra piel.
• Fortalece al corazón y a los músculos que lo rodean.
 Ilustración 33Estructura de prolina

3.2.9 Acido Aspártico

• Fundamental para reducir el nivel de amoniaco en sangre después del ejercicio

físico.
• Rejuvenece la actividad de las células y ayuda a su formación.
• Ayuda a la eliminación de las toxinas, mediante el riñón y el hígado.
• Aumenta la resistencia.

3.2.10 Glutamina

• Importante en el metabolismo cerebral.

• Previene la pérdida de masa múscular.

3.2.11 Cisteina

• La cisteina es un antagonista de los radicales libres, responsables de la oxidación

celular y el envejecimiento.
• Favorece la pérdida de grasa.
• No solo ayuda a la creación de músculo, también protege a nuestro organismo.
• (Claire, s.f.)
 Ilustración 34 Amino

3.3Estructura de las proteínas

La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de

las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las
características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las
estabilicen y conduzcan a un plegamiento específico. (Calvo, s.f.)

Estructura primaria

Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos. El primer puesto de la cadena corresponde al grupo amino terminal, y la
estructura primaria es la secuencia en la que están situados todos los constituyentes hasta
llegar al carboxilo terminal. Esta secuencia está codificada genéticamente
Existen cadenas polipeptídicas de cualquier número de aminoácidos, sin que exista una
solución de continuidad entre péptidos y proteínas. Por convención, se suele considerar
proteína a quellos polipéptidos con un peso molecular del orden de 10.000 o más. (Calvo,
s.f.)

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la forma en la que la cadena polipeptidica se pliega en el

espacio. En una proteína, cada tramo de cadena polipeptídica tiene distinta estructura
secundaria. Existen varias formas definidas de estructura secundaria, las más importantes de
las cuales son las llamadas hélice a y hoja plegada b.

Las estructuras secundarias definidas están mantenidas por puentes de hidrógeno

formados exclusivamente entre los grupos amino y carboxilo que constituyen el esqueleto de
la cadena polipeptídica. Consecuentemente, los parámetros estructurales (distancias,
ángulos) serán iguales, independientemente de la proteína y de los aminoácidos que formen
la estructura. (Calvo, s.f.)

Ilustración 35 Estructura de la hélice a.

Ilustración 36 Estructura de la hoja plegada b.

 También se considera como un tipo de estructura secundaria el llamado "bucle W",
un bucle formado por un tramo de cadena de cualquir longitud cuyos extremos se aproximan,
asemejándose a la letra griega omega W. Estos bucles suelen aparecer, entre otros lugares,
uniendo tramos de hoja plegada b.

Estructura terciaria

La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se organizan en el espacio

los diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria
definida, como las hélices u hojas o no tenerla. La estructura terciaria está mantenida por
enlaces iónicos y de puente de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoáciodos,
enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes disulfuro.

Ilustración 37 Estructura terciaria de la proteína G

Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria de una proteína es la forma en la que se asocian las distintas

subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder hablar de estructura
cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por varias subunidades. Como ejemplos
de proteínas con estructura cuaternaria se puede considerar la hemoglobina, las
inmunoglobulinas o la miosina. (Calvo, s.f.)

Ilustración 38Estructura cuaternaria de la hemoglobina humana.

3.4 Propiedades
Propiedades de los aminoácidos esenciales y no esenciales

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH).1 Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de
las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino
de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se
denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un
tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta
reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa
que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro
modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono
alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de
estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes
aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes,
pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en los años 1986 -selenocisteína- y 2002 -
pirrolisina-)2 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético. (wiki,
s.f.)

Los aminoácidos son la materia prima con la que está construido nuestro cuerpo.
Nuestro organismo es capaz de fabricar algunos de ellos a partir de ciertas sustancias, pero
otros debemos ingerirlos a partir de la dieta: son los aminoácidos esenciales.

En este reportaje te hacemos un resumen con las propiedades de todos los

aminoácidos esenciales, los alimentos que los contienen y cuáles son las dosis recomendadas
para tomar suplementos. Así podrás comprobar, de un vistazo rápido, sus características más
esenciales:

Triptófano

Función: La función más importante del triptófano es que promueve la liberación de

serotonina, un neurotransmisor que regula el estado anímico, los trastornos del sueño, el
apetito y otras muchas funciones.

Alimentos: Es el aminoácido menos abundante en los alimentos. Lo podemos obtener

en mayores cantidades en el jamón, los huevos, queso parmesano, anchoas saladas y
almendras.

Suplementos: L-Triptófano o 5-HTP (la forma más eficaz). Dosis: entre 100 y 300mg
al día, dependiendo del terapeuta (para su asimilación son necesarios niveles adecuados de
vitamina B6 y magnesio). Indicado en depresión, trastornos del sueño, ansiedad, obesidad,
etc. Contraindicado en embarazo y lactancia o si se están tomando antidepresivos (puede
interferir con ellos). Precaución personas con trastornos hepáticos o renales (supervisión de
profesional de la medicina). Tomar fuera de las comidas.
Fenilalanina

Función: Favorece la producción de neurotransmisores como la dopamina o la

noradrenalina por lo que interviene en la salud mental. Posee propiedades analgésicas y
regula el ritmo cardíaco.

Alimentos: Leche y derivados, huevo, pollo, salmón, sardinas, soja, patata, etc.

Suplementos: L-Fenilalanina. Dosis: entre 500 y los 2000mg diarios, dependiendo

del terapeuta. Indicado en artritis y dolores articulares, jaquecas y migrañas, trastornos de
memoria y concentración, trastornos cardíacos, depresión, etc. Contraindicado en niños,
embarazadas y lactancia, en caso de fenilcetonuria o si se toman antidepresivos. Precaución
personas con trastornos hepáticos o renales (supervisión de profesional de la medicina).
Tomar fuera de las comidas.

Lisina

Función: Interviene en la fijación del calcio (huesos, articulaciones), aumenta la

biodisponibilidad de hierro, estimula la función inmunitaria con la producción de anticuerpos
(especialmente contra virus Herpes Simplex Tipo I), estimula la producción de la hormona
del crecimiento, ayuda en el metabolismo de los ácidos grasos y, según diversas opiniones,
parece evitar el desarrollo de células cancerosas.

Alimentos: Leche y derivados (especialmente queso parmesano), carnes rojas,

bacalao, sardina, salmón, alcaravea, altramuz, amaranto, berro, espárrago, espinaca, etc.

Suplementos: L-Lisina. Dosis: 500-1500mg al día dependiendo del terapeuta.

Indicado en anemia, arteriosclerosis, herpes, cáncer, infecciones o debilidad del sistema
inmune, trastornos de la concentración, trastornos de crecimiento. Contraindicado en
trastornos renales o hepáticos, niños y embarazo o lactancia. Precaución personas con
trastornos hepáticos o renales (supervisión de profesional de la medicina). Tomar fuera de
las comidas. Incrementa su acción si se combina con Vitamina B6. Función antioxidante con
Vitamina C.
Valina

Función: Interviene en la salud del sistema locomotor y tejidos (heridas, tejido

muscular, huesos, articulaciones, etc), en la salud mental (ansiedad, depresión), en trastornos
hepáticos, hígado graso, piedras en la vesícula y también participa en la regulación de los
niveles de azúcar en sangre (diabetes).

Alimentos: Carne, huevos, pescado, lácteos y derivados, legumbres, cereales

integrales, semillas y frutos secos.

Suplementos: L-Valina o BCAA (aminoácidos de cadena ramificada junto con L-

Leucina y L-Isoleucina). Dosis: 100-1500mg al día, dependiendo del terapeuta. Indicado en
trastornos del aparato locomotor (traumatismos y heridas, deportistas), diabetes, ansiedad.
Contraindicado en embarazo y lactancia. Precaución personas con trastornos hepáticos o
renales (supervisión de profesional de la medicina). Tomar fuera de las comidas.

Leucina

Función: Sus funciones son muy similares a las de la valina (afecta a fracturas,
músculo, huesos, heridas, restauración del tejido, depresión, diabetes, insuficiencia hepática).

Alimentos: Carne, huevos, pescado, lácteos y derivados, legumbres, cereales

integrales, semillas y frutos secos.

Suplementos: L-Leucina o BCAA (aminoácidos de cadena ramificada junto con L-

Valina y L-Isoleucina). Dosis: 300-2200mg al día, dependiendo del terapeuta. Indicado en
trastornos del aparato locomotor (fracturas, huesos, articulaciones, músculos), depresión o
ansiedad, trastornos hepáticos, diabetes. Contraindicado en embarazo y lactancia. Precaución
personas con trastornos hepáticos o renales (supervisión de profesional de la medicina).
Tomar fuera de las comidas.
Isoleucina

Función: Sus funciones son muy similares a las de la valina y a la leucina (afecta a
fracturas, músculo, huesos, heridas, restauración del tejido, depresión, diabetes, insuficiencia
hepática).

Alimentos: Carne, huevos, pescado, lácteos y derivados, legumbres, cereales

integrales, semillas y frutos secos.

Suplementos: L-Isoleucina o BCAA (aminoácidos de cadena ramificada junto con

L-Valina y L-leucina). Dosis: 300-2500mg al día, dependiendo del terapeuta. Indicado en
trastornos del aparato locomotor (fracturas, huesos, articulaciones, músculos), depresión o
ansiedad, trastornos hepáticos, diabetes. Contraindicado en embarazo y lactancia. Precaución
personas con trastornos hepáticos o renales (supervisión de profesional de la medicina).
Tomar fuera de las comidas.

Treonina

Función: Estimula la producción de colágeno (caries, enfermedades de la piel,

úlceras, heridas), interviene en las funciones digestivas (indigestión, flatulencias, mala
absorción de nutrientes, gastritis, estreñimiento), y promueve el buen funcionamiento del
hígado (desintoxicación).

Alimentos: Carne, vísceras, lácteos y huevos, cereales (amaranto, arroz integral),

legumbres (judías, garbanzos, lentejas), vegetales (acelga, brécol, aguacate, apio, etc).

Suplementos: L-Treonina. Dosis: 500-1000mg al día, dependiendo del terapeuta.

Indicado en afecciones del sistema digestivo, de la piel, del hígado y del sistema óseo o
articular. Contraindicado en embarazo y lactancia. Precaución personas con trastornos
hepáticos o renales (supervisión de profesional de la medicina). Tomar fuera de las comidas.
Metionina

Función: Desempeña funciones antioxidantes (detoxificación del hígado), de salud

mental (depresión, ansiedad, estrés, esquizofrenia), trastornos lipídicos (colesterol,
arteriosclerosis), salud de la piel, cabello y uñas y actúan en los trastornos musculares y
articulares.

Alimentos: Carne, huevos, pescado, lácteos y derivados, legumbres, cereales

integrales, semillas y frutos secos.

Suplementos: L-Metionina (se convierte en el hígado en S-Adenosil-L-Metionina o

SAMe, un potente antioxidante). Dosis: 500-2500 al día dependiendo del terapeuta. Indicado
en detoxificación del hígado (junto con vitaminas B), trastornos musculares, deportistas,
depresión, reacciones alérgicas, enfermedades de la piel, colesterol. Contraindicado en niños,
embarazo y lactancia. Precaución personas con trastornos hepáticos o renales (supervisión
de profesional de la medicina). Tomar fuera de las comidas.

Histidina

Función: Actúa optimizando la respuesta inmunitaria (producción de eritrocitos y

glúbulos blancos), como antioxidante (detoxificación de metales pesados), regula la presión
arterial (enfermedades del corazón), reparación y buena salud de las neuronas

Alimentos: Carne, huevos, pescado, lácteos y derivados, legumbres, cereales

integrales, semillas y frutos secos.

Suplementos: L-Histidina. Dosis: 1-5g al día, dependiendo del terapeuta. Indicado

en hipertensión, sistema inmunológico débil, intoxicación por metales pesados, artritis
reumatoide, sordera, impotencia o falta de deseo sexual, para reforzar la memoria.
Contraindicado en niños, embarazo y lactancia. Precaución personas con trastornos hepáticos
o renales (supervisión de profesional de la medicina). Tomar fuera de las comidas.

Recuerda que el hecho de que se llamen aminoácidos esenciales, tiene que ver con
que deben ingerirse con una dieta equilibrada. Pero eso no quiere decir que los aminoácidos
no esenciales o los aminoácidos semi esenciales, no sean igualmente necesarios. ¡Descubre
sus propiedades!
 También es importante que tengas en cuenta que, a la hora de tomar suplementos, es
mejor hacer acopio de información abundante y ponerse en manos de una persona profesional
cualificada que tenga en cuenta todas nuestras particularidades.(Mendez, s.f.)

3.5 Propiedades de las proteínas

Especificidad La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una
determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede
significar una pérdida de la función. Además, no todas las individuas posee proteínas
específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos grado de
parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de filogenéticos" (Guillén
V. L., s.f.)

3.5.1 Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman
dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy
abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en
agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se
puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En
algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a
su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

3.6Clasificación de proteínas
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composición
química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad… una clasificación que engloba dichos
criterios es: Holoproteínas o proteínas simples.

Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o fibrosas.
3.6.1 Globulares

Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua.
La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son
ejemplos de proteínas globulares. Algunos tipos son:

Prolaminas: zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína (cebada)

Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).

Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)

Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas.

3.6.2 Fibrosas

Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura

secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunas proteínas
fibrosas son:

Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos

Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)

3.6.3 Heteroproteínas o proteínas conjugadas

Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no
proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo prosteico existen
varios tipos:

3.6.4 Glucoproteínas

Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una fracción proteica
unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secreción como las
salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las membranas celulares. Algunas
de ellas son:

• Ribonucleasa

• Mucoproteínas

• Anticuerpos

• Hormona luteinizante

3.6.5 Lipoproteínas

Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene

lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa externa polar formada por
fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas).

Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos
a través de la sangre. Las lipoproteínas se clasifican según su densidad: ° Lipoproteínas de
alta densidad ° Lipoproteínas de baja densidad Lipoproteínas de muy baja densidad. (Guillén
V. L., s.f.)
3.6.6 Nucleoproteínas

Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que puede ser ARN
o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas, que son identificables en las
hebras de cromatina. Otros ejemplos serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo
de ARN/proteína) y la Protamina. Su característica fundamental es que forman complejos
estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a éstos de
manera transitoria, como las que intervienen en la regulación, síntesis y degradación del
ADN. 7.2.4. Cromoproteínas Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una
sustancia coloreada, por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza
del grupo prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como la hemoglobina encargada de
transportar el oxígeno en la sangre o no porfirínicos como la hemocianina, un pigmento
respiratorio que contiene cobre y aparece en crustáceos y moluscos, por ejemplo. También
los citocromos, que transportan electrones. (Guillén V. L., s.f.)

3.7 Funciones de las proteínas

Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi
todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de
proteína y permiten a las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad,
controlar y regular funciones, reparar daños.

Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: por unión
selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se unen a moléculas de otras proteínas y
las funciones que realizan incluyen la creación de una estructura mayor mientras que otras
proteínas se unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus sustratos,
anticuerpos a los antígenos específicos, hormonas a sus receptores específicos, reguladores
de la expresión génica al ADN.

Las funciones principales de las proteínas son las siguientes:

3.7.1 Estructural:

La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran

importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad
y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido conjuntivo fibroso,
reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la
estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas,
que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Las glucoproteínas
actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte
de sustancias. También es una proteína con función estructural la queratina de la epidermis.

3.7.2 Enzimática:

Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas.
Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo. En su
función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de poder interaccionar, en
forma específica, con muy diversas moléculas. A las substancias que se transforman por
medio de una reacción enzimática se les llama substratos. Los substratos reconocen un sitio
específico en la superficie de la proteína que se denomina sitio activo. Al ligarse los sustratos
a sus sitios activos en la proteína, quedan orientados de tal manera que se favorece la ruptura
y/o formación de determinadas uniones químicas, se estabilizan los estados de transición al
mismo tiempo que se reduce la energía de activación. Esto facilita la reacción e incrementa
su velocidad varios órdenes de magnitud. Las enzimas tienen una gran especificidad, por
ejemplo, catalizan la transformación de sólo un substrato o grupo funcional, pudiendo
discriminar entre dos enantiomorfos (grupos funcionales donde los radicales de sus carbonos
asimétricos se disponen, al contrario) Normalmente el nombre de una enzima se forma con
el nombre de la reacción que cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando
el nombre en "asa". Por ejemplo:

• A las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito se les

denomina oxigenasas,

• A las que transfieren un residuo de ácido glucurónico del ácido UDP glucurónico
a un metabolito o xenobiótico, se le conoce como UDP glucuronil transferasa,

• A las enzimas que catalizan la adición de una de las cuatro bases a una molécula
de ADN en formación se le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que
hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.
 Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genérica a las enzimas que
catalizan un tipo de reacción, por ejemplo, a las que catalizan la oxidación de los metabolitos
vía la transferencia de un átomo de hidrógeno a un determinado receptor, se les conoce como
deshidrogenasas. En ocasiones se dice alcohol deshidrogenasa, o aldehído deshidrogenasa,
cuando el compuesto que sede el hidrógeno es un alcohol o un aldehído. Sin embargo, en
realidad las enzimas son más específicas que eso y actúan sobre un alcohol determinado y no
en todos. De hecho, el nombre debería ser más específico y referirlo al nombre del substrato,
por ejemplo; si el substrato es etanol la enzima debe de llamarse etanol deshidrogenasa. Hay
otro tipo de reacciones en las que las enzimas que las catalizan reciben un nombre genérico,
como las quinasas que catalizan la transferencia a un substrato de un ión fosfato del ATP. La
glucoquinasa cataliza la fosforilación de glucosa en el carbón 6 para formar glucosa 6 fosfato.
Existe un método sistemático, aprobado por las asociaciones internacionales de bioquímica,
para integrar el nombre de una enzima, pero el mencionado anteriormente es el que se utiliza
en este trabajo.

3.7.3 Hormonal:

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que

regulan los niveles de glucosa en sangre. También hormonas segregadas por la hipófisis
como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos
y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o la calcitonina
que regula el metabolismo del calcio.

3.7.4 Defensiva:

Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o

infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son
proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen
efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre
para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles
antígenos.
3.7.5 Transporte:

Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina

y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos
vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas
como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos
de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e
lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

3.7.6 Reserva:

Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el
organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de
reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo,
la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva
de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

3.7.7 Reguladoras:

Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados
los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos,
enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el
organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras
regulan la expresión de ciertos genes.

3.7.8 Contracción muscular:

La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las

proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil
de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de
cilios y flagelos. Función homeostática:

Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto

el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las
proteínas. (Guillén M. V., 2014)

3.8 Reacciones de las proteínas

3.8.1 Reacción de la Ninhidrina

La ninhidrina es específica para aminoácidos y proteínas, para diferenciar entre carbohidratos

y aminoácidos y proteínas. Reacciona con todos los α-aminoácidos contenidos en la proteína dando
lugar a la formación de un complejo color purpura cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, a excepción de
la prolina e hidroxi-prolina que dan lugar a complejos de color amarillo. Este complejo colorido
(llamado púrpura de Ruhemann) se estabiliza por resonancia, el cual es independiente de la coloración
original del aminoácido y/o proteína.

Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. Por ejemplo, en aquellos
casos donde la prueba de Biuret es negativa y positiva la de Ninhidrina, indica que no hay proteínas,
pero si hay aminoácidos libres .
 Ilustración 39 Reacción de un aminoácido con la ninhidrina.

Aplicación: Ésta prueba es comúnmente usada en química forense para detectar huellas
dactilares, debida a que en dichas huellas quedan restos de aminoácidos de proteínas que pueden
reaccionar dando el color característico; además de las pruebas cualitativas para la identificación de
proteínas en algunos productos naturales y procesados.

3.8.2 Reacción de Biuret

Reactivo formado por una solución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reacciona con
el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los
iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces
peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta presentando un máximo de absorción a 540
nm .
 Ilustración 40Reacción de una proteína con el reactivo de Biuret.

Aplicación: El método normalizado se usa normalmente para la cuantificación de proteínas

totales.

3.8.3 Reacción de Millon

Este reactivo está formado por una mezcla de nitrito y nitrato mercúrico disuelto en ácido
nítrico. Esta reacción se lleva a cabo con residuos fenólicos, es decir proteínas que contienen tirosina
para la formación de nitrotirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos
fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar por
formación de una sal mercúrica .
 Ilustración 41 Formación del complejo (sal mercúrica) a partir de una proteína con restos de tirosina.

3.8.4 Reacción Xantoproteica

Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la identificación de proteínas con grupos
aromáticos que son derivados del benceno como la fenilalanina, tirosina y triptófano, mediante la
formación de compuestos nitrados amarillos. La intensidad del color amarillo se intensifica cuando
la reacción ocurre en una solución básica. Los aminoácidos tirosina y triptófano contienen anillos de
benceno activados y se someten fácilmente a la nitración, mientras que la fenilalanina no se somete
fácilmente a la nitración, debido a que el anillo no está activado.
 Ilustración 42 Formación de productos nitrados a partir de aminoácidos con grupos aromáticos).

3.8.5 Prueba de Nitroprusiato

Es específico para aminoácidos o proteínas que contienen azufre, -SH (cisteína y cistina) da
un color rojo-púrpura llamado “prueba de Mörner”.

Ilustración 43Reacción del nitroprusiato con la cisteína.

3.8.6 Prueba de Sakaguchi

Esta prueba es específica para Arginina o proteínas que la contienen. Es positiva para el
aminoácido que contiene el grupo guanidina en la Arginina. El grupo guanidina presente en el
aminoácido reacciona con α-naftol e hipobromito alcalino para dar un complejo de color rojo.
 Ilustración 44Reacción del grupo guanidina con α-naftol

3.9 Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos son monómeros o códigos de abreviación que componen a las
proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman parte de las proteínas. Todos
ellos son a-aminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y
un grupo distintivo llamado Runidos a un mismo carbono denominado carbono-a. El
carbono-a recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y
el grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena lateral.

Ilustración 45Estructura del aminoácido

 Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando
parte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. Hay, por tanto,
dos grupos de AA

Aminoácidos proteicos o naturales

Aminoácidos no proteicos

3.9.1 Aminoácidos proteicos o naturales

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados
en el genoma; para la mayoría de los seres vivos de los cuales son 20.

Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:

Aminoácidos codificables o universales, que permanecen como tal en las proteínas

Aminoácidos modificados o particulares, que son el resultado de diversas modificaciones

químicas posteriores a la síntesis de proteínas

De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo
tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales. Son AA esenciales: Val,
Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys. (González Mañas)

Aminoácidos Proteicos Codificable

Alanina (Ala, A) Cisteína (Cys, C) Aspártico (Asp, D) Glutámico (Glu, E)

Fenilalanina (Phe, F) Glicina (Gly, G) Histidina (His, H) Isoleucina (Ile, I)

Lisina (Lys, K) Leucina (Leu, L) Metionina (Met, M) Asparragina (Asn, N)

Prolina (Pro, P) Glutamina (Gln, Q) Arginina (Arg, R) Serina (Ser, S)

Treonina (Thr, T) Valina (Val, V) Triptófano (Trp, W) Tirosina (Tyr, Y)

Los AA proteicos codificables son 20:

Tabla 6Aminoácidos codificables

3.9.2 Enlaces peptídicos

La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina
los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre
de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el
grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua

Ilustración 46Enlace peptídico

 El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo.
Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble
enlace. Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un
60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los
enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlace
sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-
O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición
atómica está estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis átomos
implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano.
(González Mañas)

3.9.3 Proteínas
Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos,
constituyen, junto con los ácidos nucleicos, las moléculas de información en los seres vivos.
Éstas fluyen siguiendo los principios establecidos por Watson y Crick: se almacenan en
unidades denominadas genes en el ácido desoxirribonucleico y se transcriben para formar
diversos tipos de ácido ribonucleico, y los ribosomas traducen el mensaje formando
proteínas. El proceso se conserva en todos los sistemas vivos, por medio de un código
genético universal de 64 codones, que indica la manera de traducir los 20 aminoácidos que
forman parte de las proteínas. Las proteínas juegan un papel central en los sistemas
biológicos. Los microorganismos tienen un número mínimo cercano a 3,000 clases de
proteínas que abarcan todo tipo de funciones: estructura, transporte, motilidad, defensa,
reconocimiento, almacenamiento y la función catalítica que llevan a cabo las enzimas.

La importancia de las proteínas en los sistemas alimenticios no es menor. Poseen

propiedades nutricionales, y de sus componentes se obtienen moléculas nitrogenadas que
permiten conservar la estructura y el crecimiento de quien las consume; asimismo, pueden
ser ingredientes de productos alimenticios y, por sus propiedades funcionales, ayudan a
establecer la estructura y propiedades finales del alimento.
 La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de
la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo
carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de
aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código
genético. Aunque este código genético específica los 20 aminoácidos la pirrolisina, los residuos en
una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de
que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas
también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para
formar complejos proteicos estables.

Existe la posibilidad de formar un gran número de proteínas a partir de las 20 unidades

básicas denominadas aminoácidos. Las diversas combinaciones de secuencia de
aminoácidos, longitud de cadena y organización estructural permiten una gran variedad de
estructuras y, por tanto, de funciones, que dependerán de sus propiedades fisicoquímicas,
como: carga, hidrofobicidad, estado de agregación, etcétera. (Baudi, 2012)

3.10 Estabilidad de las proteínas

La estabilidad de la estructura nativa de las proteínas se define como la diferencia de
energía libre entre los estados nativo y desnaturalizado (o desplegado) de la molécula proteica
de ordinario, se suele notar AG0.

Todas las interacciones no covalentes ya tratadas, excepto las interacciones

electrostáticas repulsivas contribuyen a estabilizar la estructura nativa de las proteínas.

La influencia estabilizante de la estructura nativa que tiene los cambios de energía

libre total atribuidos a estas interacciones supone cientos de kilojulios por mol. Sin embargo,
la AG0 de la mayoría de las proteínas se hallan entre 20 y 85 kJ/mol. La principal fuerza
desestabilizadora de la estructura nativa es la entropía conformacional de la cadena poli
peptídica. Cuando un polipéptido con estructural al azar se pliega para adquirir un estado
compacto, la pérdida del movimiento rotacional y vibratorio de diversos grupos de la
molécula proteica disminuya la entropía conformacional. El incremento de energía
impulsado por la entropía, cunado una proteína adquiere se estado nativo, es más que
compensado por las interacciones favorables no covalentes, disminuyendo en consecuencia
la energía libre.

3.10.1 Desnaturalización proteica

La estructura nativa de una proteína es el resultado neto de diversas interacciones

atractivas y repulsivas que emanan de diferentes fuerzas intermoleculares y de la interacción
de diversos grupos con el disolvente de su entorno, el agua. Sin embargo, la estructura nativa
es considerablemente dependiente del ambiente en que la proteína se encuentre.

El estado nativo (de una molécula de proteína individualizada) es

termodinámicamente más estable, con la mínima energía libre posible en las condiciones
fisiológicas. Cualquier cambio de este ambiente como modificaciones del pH, la fuer4a
iónica, la temperatura, la composición del disolvente, etc., forzara a la molécula a asumir una
nueva estructura.

Los cambios sutiles en la estructura, que no alteran drásticamente la arquitectura

molecular de una proteína, suelen considerarse como “adaptabilidad conformacional”; en
cambio, las modificaciones más importantes de las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria, sin escisión de los enlaces peptídicos del esqueleto, se consideran una
desnaturalización.

Desde un punto de vista estructural, el estado desnaturalizado de una molécula

proteica es un estado mal definido. Un cambio considerable de la estructura puede significar
un incremento en la estructura a- helicoidal a expensas de una estructura al azar, o a la
inversa. Sin embargo, en la mayor parte de los casos la desnaturalización implica una pérdida
de la estructura ordenada. Dependiendo de las condiciones de desnaturalización, las proteínas
pueden hallarse en diversos estados desnaturalizados que difieren ligeramente en energía
libre. (Linden, 2000)
3.11 Determinación del contenido proteico de un alimento.

3.11.1 Métodos colorimétricos para la determinación de proteínas.

Método de Biuret se basa en la formación de un complejo coloreado entre el Cu2+ y

los grupos NH de los enlaces peptídicos en medio básico. 1Cu2+ se acompleja con 4 NH.
La intensidad de coloración es directamente proporcional a la cantidad de proteínas
(enlaces peptídicos) y la reacción es bastante específica, de manera que pocas sustancias
interfieren. La sensibilidad del método es muy baja y sólo se recomienda para la
cuantificación de proteínas en preparados muy concentrados (por ejemplo en suero).

3.11.2 Método de Bradford se basa en la unión de un colorante, Comassie Blue G-250

(también Ser va Blue) a las proteínas.

El colorante, en solución ácida, existe en dos formas una azul y otra naranja. Las
proteínas se unen a la forma azul para formar un complejo proteína-colorante con un
coeficiente de extinción mayor que el colorante libre. Este método es sensible (1-15 µg),
simple, rápido, barato y pocas sustancias interfieren en su determinación. Entre las sustancias
que interfieren están los detergentes y las soluciones básicas.

3.11.3 Método de BCA El ácido bicinconínico, sal sódica, es un compuesto capaz de

formar un complejo púrpura intenso con inones Cu1+ en medio alcalino.

Este reactivo forma la base de un método analítico capaz de monitorizar el ion

cuproso producido en una reacción entre las proteínas con Cu2+ en medio alcalino (reacción
de Biuret). La estabilidad del reactivo y el cromó foro proporciona un método para la
cuantificación de proteínas que es sencillo, rápido, muy sensible, y que muestra una gran
tolerancia a compuestos que afectan a otros métodos. OH- (S, 2006)

Proteína + Cu2+ → Cu1+

Cu1+ + BCA → complejo

3.12 Los Concentrados Proteicos

Siempre que nos remitimos a la alimentación, nos referimos a la ingesta de los

nutrientes esenciales para nuestro desarrollo intelectual y físico, tanto como para mantener
nuestro organismo funcionando.

Como un recordatorio básico de nutrición, sabemos que las grasas básicamente son
reservorios de energía, los hidratos de carbono son el combustible que mueve a la maquinaria
humana, mientras que las proteínas se encuentran cumpliendo diversas funciones.

Las proteínas son las moléculas determinantes para la estructura celular y la gran
mayoría de los procesos biológicos, formando parte de hormonas, enzimas, moléculas de
regulación, de transporte y de sistema de defensa, entre otras.

A raíz del desarrollo de las distintas variedades de los aislados, purificados y refinados
de proteínas de diversos orígenes, dentro de la industria alimentaria, se comenzaron a utilizar
básicamente, para cumplir dos roles completamente distintos.

El primero, el más ampliamente desarrollado, es el tecnológico, y se vienen

empleando desde hace años como ingredientes, cumpliendo funciones específicas en
distintos productos y procesos. Se las puede emplear como mejoradores de textura,
emulsionantes, agentes de aireado y estabilizantes. El segundo, debido a su calidad
nutricional y valor biológico, se los emplean para obtener alimentos con fuentes de alto valor
biológico y disponibilidad proteica. (Nielsen S. , 2003)

Estos se usan para aumentar el contenido de proteínas en diversos productos, desde

bebidas de alto contenido proteico para deportistas de alto rendimiento, productos para
vegetarianos hasta barras proteicas.

En el mercado de la comida vegetariana, se lo usa para elaborar rellenos de

empanadas, albóndigas y en productos análogos de la carne, que se asemejan a los alimentos
convencionales en el color, la textura y el sabor.

En la industria del panificado, es utilizado en panes y productos horneados de bajo

contenido de carbohidratos, en barras de cereal y cereales para el desayuno y en productos
de confitería, mejora aspectos relacionados a la productividad del proceso industrial, ya que
proporciona una muy buena textura y estabilidad a la emulsión, en una amplia variedad de
sistemas de carne. (Badui, ciencia de los alimentos, 2012)

3.12.1 Concentrado de proteínas de suero

Posee diversas propiedades funcionales, tales como la gelificación, emulsión,

formación de espuma, capacidad de absorción o retención de agua y espesante. Debido a esta
variedad de propiedades, es utilizado una amplia gama de productos de diversas industrias,
en la láctea, en helados, yogures, productos untables y de bajas calorías; en la industria de la
carne, en embutidos, y carnes procesadas; en la industria de la confitura, se la usa en
productos derivados del cacao, en reemplazo de leche, en caramelos y coberturas; en la
industria de los panificados, es usado en barras nutritivas, galletitas y panes; en bebidas, se
usa como reemplazante de crema para el café, preparaciones a base de cacao y bebidas
energéticas. (Nielsen, 2010)

3.12.2 La albúmina de huevo en polvo.

Los usos funcionales de esta proteína, varían dependiendo en que industria se lo

aplique, principalmente tiene tres funciones, la de aglutinar, la de airear y la de coagular.
Debido a su gran poder aglutinante, es usada para la fabricación de pastas secas y frescas,
hamburguesas, y rebozadores. Como agente aireante, al tener una gran capacidad de
incorporarlo, es usado para fabricar merengues, turrones, mousses, baños de alfajores y
mezclas especialmente formuladas para batidos. También se lo emplea en la industria de los
helados. Como coagulante se lo usa para clarificar jugos y vinos. (Badui, Ciencia de los
alimentos, 2012)

3.12.3 El concentrado de proteína de arvejas.

Posee prácticamente las mismas funcionalidades del concentrado de proteína de soja,

tiene un gran poder emulsionante y es usado para diversas aplicaciones: preparaciones de
carnes, como embutidos y pates, mousses, sopas, productos horneados y snack, para la
fabricación de pasta y sustitutos cárnicos.
 Al ser un producto altamente con un balance interesante de aminoácidos también es
usado para la suplementación de barras, bebidas y productos diseñados para alto rendimiento
deportivo. (S, 2006)

Unidad: 4 Enzimas
4.1 Estructura
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones
químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son
capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier
catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos
induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar
en el medio de reacción. (Ruiz, 2015)

Ilustración 47 Estructura de la
triosafosfato isomerasa. Conformación en forma
de diagrama de cintas rodeado por el modelo de
relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una
eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía

Para comprender cómo funcionan las enzimas, es necesario saber qué son y conocer
la importancia de su estructura. Las enzimas son proteínas globulares formadas por una o
más cadenas polipeptídicas plegadas, creando una “hondonada” donde encaja el sustrato y
tiene lugar la reacción. Esta zona de la enzima se denomina centro activo y sólo unos pocos
aminoácidos están implicados en él. La proximidad de los aminoácidos en el centro activo
está determinada por la estructura terciaria, aunque también pueden ocupar posiciones
adyacentes en la estructura primaria.
 Ilustración 48 diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido

En una enzima con estructura cuaternaria, los aminoácidos del centro activo pueden
encontrarse incluso en diferentes cadenas. La configuración tridimensional del centro activo
es complementaria a la del sustrato y posee una distribución complementaria de sus cargas
sobre la superficie de unión. Es decir, si una región del sustrato tiene una carga negativa, la
zona correspondiente del centro activo tendrá una carga positiva y viceversa.

Ilustración 49 esquema de la teoría ajuste

inducido

En 1894, Emil Fischer, un químico alemán, comparó la especificidad de la enzima

con una llave y su cerradura. Pero, estudios posteriores sugirieron que el centro activo es más
flexible que el ojo de una cerradura: la unión entre la enzima y el sustrato altera la
conformación de la enzima, ajustando el centro activo al sustrato.

La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor,
los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura
terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la
condición. Una consecuencia de la desnaturalización es la pérdida o merma de la función, de
la capacidad enzimática. (Vidal, 2010)

4.2 Propiedades
Las enzimas cumplen las características propias de cualquier catalizador:

- Gran poder catalítico: las enzimas son capaces de acelerar las reacciones por valor de 107
(superior a los catalizadores biológicos).

- No altera el equilibrio de la reacción

- Reduce la energía de activación: Una reacción química cualquiera tiene lugar cuando las
moléculas de los productos que van a reaccionar alcanzan su estado más rico en energía (están
activados), es el llamado “estado activo”, una vez alcanzado se produce la reacción. La
cantidad de energía necesaria para llevar a todas las moléculas de un mol de sustancia al
estado activo, se llama energía de activación.

Ilustración 50 Representación propiedad enzimática

Como se observa en
la gráfica la enzima reduce la energía de activación.

- No se gastan ni se alteran durante la reacción, por eso son necesarias en muy bajas
concentraciones y esto es un síntoma de su eficacia.

- No cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía libre. No pueden hacer que

los procesos sean termodinámicamente más favorables. Pero además, a diferencia de los
catalizadores no biológicos presentan otras características propias:
 Son altamente específicos: existe una especificidad de sustrato (depende del centro
activo del enzima), llamada absoluta ya que actúan sobre un sustrato determinado; una
especificidad de grupo cuando actúan sobre un grupo de compuestos que tienen una
característica común y una especificidad de acción (depende de los cofactores) llamada de
clase ya que la enzima actúa sobre un tipo de enlace, independiente del tipo de molécula.

- Actúan siempre a temperatura corporal.

- Son muy activas. Algunas consiguen aumentar la velocidad de la reacción más de un millón
de veces.

- Presentan un peso molecular muy elevado.

- Su actividad catalítica puede ser regulada, lo que permite adecuar la velocidad de las
reacciones del metabolismo a las necesidades de cada momento. (Cribal, 2014)

4.3 Clasificación

Las enzimas se clasifican en oxidorreductoras, trasnferasas, hidrolasas, liasas,

isomerasas y ligasas; estas son estudiadas por la química, con la finalidad de determinar los
efectos que tienen sobre los múltiples componentes que intervienen en las reacciones de las
uniones que se celebran entre los organismo y que conllevan a funcionabilidades.

Las enzimas guardan una estrecha relación con las funciones metabólicas, ya que las
mismas se constituyen en catalizadoras de los procesos, al permitir que estos no vayan a un
ritmo acelerado, conllevando con ello una absorción o reabsorción más favorable por parte
del órgano.

Ciertamente una enzima al permitir la ralentización de un proceso metabólico,

favorece al paso de las sustancias por el torrente sanguíneo hasta su órgano receptor, de aquí,
que esta molécula sea añadida en muchos fármacos con la finalidad de que los mismos liberen
sus efectos de forma gradual.
 De aquí la prioridad de conocer la clasificación de las enzimas para poder determinar,
cual es más propensa a sintetizarse con determinado componente y cómo funcionará como
vehículo de una sustancia en específico. (Becerra, 2016)

Ilustración 51 Clasificación de las Enzimas

4.3.1 Oxidorreductasas

Como su nombre lo indica se trata de enzimas que se encargan de disminuir el paso

de los electrones de un componente emisor hasta una molécula receptor con la finalidad de
descomponer en el paso los elementos que trasladan las mismas, permitiendo una mejor
absorción de los componentes. (Becerra, 2016)

4.3.2 Transferasas

Por deducción de su nombre, estas enzimas no fungen como catalizadoras de los

componentes sino del vínculo en sí, siendo una de las más potentes en sus funcionabilidad,
en sí, no disminuye los componentes para su traslado, sino el agente que se emplea para
movilizar los mismos. (Becerra, 2016)

4.3.3 Hidrolasas

Efectivamente se trata de enzimas que funcionan a base de interacción con la

componente agua, su adicción a demás componentes químicos permite la degradación
molecular de los mismos, en partículas más simples para su traslado, permitiendo la
adecuación de sustancias como vehículos funcionales para moléculas. (Becerra, 2016)

4.3.4 Liasas

Contrario a las demás enzimas, estas generan la ruptura de un enlace molecular ya

creado, con la adecuación de este en otros vínculos moleculares, generando así reacciones
químicas. Estas enzimas no actúan solas, requieren la intervención de un elemento que
permita su acción en la sustancia que es incorporada. (Becerra, 2016)

4.3.5 Isomerasas

Estas enzimas gozan de la peculiaridad de llevar doble función, considerando que

funcionan como agentes transportadores, pero que a la vez transforman el componente
químico que trasladan al entrar en interacción con el mismo, lo cual hace que los procesos
sean doblemente beneficios para el organismo. (Becerra, 2016)

4.3.6 Ligasa

Estas son enzimas que gozan de gran carga molecular, pues son las que permiten la
aleación entre dos enlaces químicos, o bien dos vínculos químicos, generando una reacción
potenciada de los componentes.
Como habrás evidenciado en la clasificación anterior, las enzimas forman parte de un grupo
privilegiado de moléculas que ayudan a sintetizar, potenciar o bien reforzar los procesos
químicos necesarios para el traslado de componentes.

De igual forma, en su proceso vehicular, pueden contribuir a la conversión de un

componente en otro más complejo. (Becerra, 2016)

4.4 Funciones

Catalizadores para el cambio

Las enzimas son catalizadores, esto significa que aceleran el grado en que los
reactantes interaccionan para formar productos en una reacción química, a pesar de no ser
consumidos durante la reacción. Combinan de forma física a reactantes químicos, logrando
que disminuya la energía necesaria para romper y crear nuevos enlaces, generando que la
formación de un producto sea mucho más rápida. (Garber, 2013)

Disminuyen lo que se conoce como la activación de energía de la reacción, o la

cantidad de energía que es requerida para que un híbrido de reactantes y productos se forme.
Entonces, el híbrido se convierte en el producto. Sin las enzimas, estas reacciones químicas
se procesarían a una tasa de cientos de miles de veces más lenta. (Garber, 2013)

4.4.1 Producir energía

Los organismos vivos almacenan la energía requerida para la vida diaria, en forma de
energía química. El adenosin trifosfato, o ATP, es la forma principal de la energía química.
El ATP es una batería cargada que puede ser descargada para liberar energía que produce el
movimiento de las enzimas. Las enzimas también se necesitan para crear ATP. (Garber,
2013)
4.4.2 Motores moleculares

Las enzimas son las máquinas de proteína que realizan las funciones de cada día,
dentro de las células. Entregan paquetes de una parte de la célula a otra, separan los
cromosomas cuando la célula entra en mitosis, empujan a los cilios para ayudar a las células
a moverse o a enviar el moco por tu garganta. Las proteínas motoras comunes son myosins,
kinesis y dyneins. Estas familias de proteínas motoras catalizan la rotura del ATP en ADP
(adenosin difosfato) para producir la energía que necesitan para realizar su trabajo. (Garber,
2013)

4.4.3 Romper y construir

Las células que componen los organismos obtienen la energía por la descomposición
de componentes de carbono orgánico como son el azúcar, la proteína y la grasa.
Descomponer estas moléculas en pequeñas partes se conoce como catabolismo, mientras que
la construcción de moléculas nuevas a partir de estas partes más pequeñas recicladas, se
conoce como anabolismo. Las fuentes de energía, como la glucosa, un azúcar simple,
almacenan mucha cantidad de energía. Sin embargo, la célula no puede acceder a ella para
generar ATP a no ser que sea capaz de romper los enlaces dentro de la molécula glucosa.
(Garber, 2013)

4.4.4 Catabolismo

El proceso de catabolismo consiste en obtener los nutrientes básicos para mantener el

cuerpo funcionando.

Cuando comemos, el cuerpo requiere descomponer los alimentos mediante el sistema

digestivo para tomar en pequeñas moléculas y obtener así los nutrientes esenciales que usará
como fuente de energía para sustentarse. (Calderón, 2014)

Las proteínas se descomponen como aminoácidos (conoce qué son y para qué sirven
los aminoácidos) y los hidratos de carbono se convierten en glucosa. Los lípidos se vuelven
ácidos grasos. El catabolismo es todo este procedimiento que consiste en descomponer y
liberar la energía de los alimentos. (Calderón, 2014)

4.4.5 Anabolismo

Una vez que el cuerpo consiguió los nutrientes necesarios, sigue el proceso de
anabolismo. El anabolismo consiste en usar la energía y los nutrientes para construir nuevas
células, hormonas, tejido y más.

El cuerpo combina y extrae los nutrientes esenciales de la alimentación y les agrega

nuestro ADN. Se conoce como anabolismo al proceso de producción propia del organismo
de moléculas partiendo de los nutrientes esenciales. (Calderón, 2014)

4.5 Reacciones
El color de los alimentos se debe, fundamentalmente, a los distintos pigmentos de
origen animal y vegetal, y a sus derivados provenientes de las reacciones químicas en las que
intervienen.

4.5.1 Caramelización

Se debe a la degradación de azúcares, sin presencia de aminoácidos o proteínas,

calentados por encima de su punto de fusión (pirolisis) formándose una serie de sustancias
volátiles o no, de sabor característico y color oscuro.

Las consecuencias de la caramelización es que da cambios de color y sabor. Con una

caramelización controlada los caracteres organolépticos pueden ser deseables, pero si el
proceso sigue se transforma en un sabor acre o quemado que sobresale del resto del alimento.

4.5.2 Reacción de Maillard

Fue descrita por el químico francés Maillard en 1912, el cual observo la aparición de
un pigmento oscuro al calentar una solución de glucosa y glicina. Con esa base se denomina
reacciones de Maillard a todos los oscurecimientos no enzimáticos producidos por la reacción
de aminas, aminoácidos o proteínas con azúcares, aldehídos o cetonas. Aparece
frecuentemente durante el calentamiento o almacenamiento prolongado de productos que
contengan los anteriores grupos químicos citados. (BDN, 1997)

La reacción ocurre tanto en medio acido como alcalino., pero preferiblemente en este último.

La reacción sigue la ley de Arrhenius para temperaturas entre 0 y 90 ºC.

La reacción empieza a partir de niveles de humedad del 10-12%.

4.6 Factores que influyen en su estabilidad

4.6.1 Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas

La velocidad a la que las reacciones enzimáticas proceden depende de varios factores,

dentro de los que destacan el pH del medio de reacción, la temperatura, la concentración de
sustrato y de enzima, y el agua disponible en el medio, entre los más importantes.

Efecto del pH
La actividad de las enzimas depende fuertemente de la concentración de iones
hidronio del medio, ya que esto afecta el grado de ionización de los aminoácidos de la
proteína, incluyendo a los del sitio activo, del sustrato (en caso de ser ionizable), o del
complejo enzima-sustrato; de hecho el pH influye en la estructura tridimensional de la
proteína y a su vez, sobre la afinidad que tenga la enzima por el sustrato.

La mayoría de las enzimas presentan un rango de pH relativamente estrecho en el que

presentan una actividad óptima, desactivándose en pH extremos, aunque existen
excepciones, como la catalasa bovina o la a-amilasa que presentan un rango de actividad
óptima muy amplio. En el cuadro 5.5 se muestran los valores de pH óptimo para algunas
enzimas. Para su aplicación en alimentos, hay que considerar que el pH de la mayoría de los
alimentos varía entre 3.0 y 7.0, sólo las frutas y sus derivados tienen un pH más ácido que
 Ilustración 52 Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas

llega a ser de 2.2. Por obvias razones, se seleccionan enzimas que funcionen bien al pH del
alimento, pues éste es difícilmente modificable.

Efecto de la temperatura
Como sucede con cualquier otra reacción química, la velocidad de las reacciones
enzimáticas se incrementa con la temperatura, al aumentar la energía cinética de las
moléculas, pero sólo en el intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad
catalítica; en casos extremos, cuando el incremento es muy grande, se favorece la
desnaturalización y consecuentemente la proteína pierde su capacidad catalítica. Existen
varios factores que, además de la estabilidad conformacional, también afectan la actividad
enzimática al aumentar la temperatura, y son: la solubilidad de gases (oxígeno), el pH de la
solución amortiguadora, la afinidad de la enzima por el sustrato, por activadores o
inhibidores; así como la presencia de reacciones de competencia. Por esta razón, cada enzima
tiene un intervalo óptimo de temperatura en el cual se logra la mayor actividad, para la
mayoría está entre 30 y 45ºC, y se inactiva a más de 60ºC, a esta temperatura la energía
introducida en el sistema sobrepasa la energía de las fuerzas que mantienen la estructura
activa de la enzima.
Efecto de la concentración de sustrato
Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la concentración de sustrato
está en exceso en relación con la concentración de enzima. Esto se debe a que las colisiones
“exitosas” con el reactivo son más frecuentes, asegurando así que la mayor cantidad de
enzima se encuentre activa. En estas condiciones, el producto se obtiene a la máxima
velocidad posible para la cantidad de enzima presente. En caso de que la concentración de
sustrato sea menor, la velocidad de reacción disminuye generalmente. Por otra parte, la
acción de una enzima a nivel industrial debe ser óptima tanto en términos de costo como de
eficiencia catalítica, por lo que la reacción se debe llevar a cabo en la medida de lo posible a
la máxima velocidad.

Efecto de la actividad del agua

Los alimentos se deshidratan para evitar el crecimiento microbiano; sin embargo, aun
en estas condiciones perdura la acción de muchas enzimas. Las verduras y las frutas
deshidratadas están sujetas a reacciones de deterioro cuando no se inactivan sus enzimas con
un tratamiento de escaldado. Algunas enzimas llegan a actuar con un mínimo de agua, como
ocurre con las lipasas que contienen los aceites puros. En ambos casos, la amplia
disponibilidad del sustrato hace que las reacciones se logren aún en condiciones de baja
actividad del agua (Aa). De hecho, existe evidencia, obtenida por resonancia magnética
nuclear (RMN), de que enzimas globulares fijan de 0.2 a 0.3 g de agua en los grupos polares
de la superficie, a partir de la cual pueden empezar a funcionar como catalizadores.

Efecto de otros agentes en la actividad enzimática

Por su naturaleza química, las enzimas se ven afectadas por todos los factores que
influyen en las propiedades físicas y químicas de las proteínas, como se revisó en el
capítulo correspondiente. En el caso de la fuerza iónica, ésta altera su estructura
tridimensional, lo que trae consigo modificaciones del sitio activo.

Por otra parte, los iones de metales pesados, como mercurio, plata y plomo,
generalmente inhiben la acción enzimática, mientras que varios cationes y aniones actúan
como activadores; tal es el caso de los cationes de calcio, magnesio, cobre, cobalto, sodio,
níquel, potasio, manganeso, hierro y cinc, así como aniones de cloro, bromo, yodo. Para cada
enzima, deberá analizarse la necesidad de alguna de estas especies, o bien, el daño que
pudieran ocasionar. El efecto activador se debe a que: en ocasiones forman parte del sitio

Ilustración 53 Características de algunos cofactores enzimáticos

activo, se requieren para la interacción de la enzima con el sustrato o ayudan a mantener la

conformación tridimensional, interactuando con alguna región de la enzima. Algunas
enzimas requieren de otros cofactores para poder presentar la actividad catalítica. En el
cuadro 5.6 se presentan algunos ejemplos de enzimas y sus correspondientes cofactores. Se
trata por lo general de enzimas clave en el metabolismo debido a su importancia en reacciones
de síntesis y de óxido reducción. La necesidad de producir y regenerar los cofactores ha sido
una limitante en la aplicación industrial de este tipo de enzimas. (Dergal, 2006)

4.6.2 Obtención Industrial

Para la obtención de enzimas a gran escala, es de gran importancia al seleccionar el
organismo adecuado (bacteria, hongo, planta, animal, etc.) y el órgano, tejido o tipo celular
apropiado que sea capaz de sintetizar una gran cantidad de la enzima deseada.

Normalmente se utilizan microorganismos (bacterias, levaduras y hongos), ya que

son una fuente apropiada de la mayoría de las enzimas industriales fáciles de manipular y de
cultivar en grandes fermentadores industriales. De hecho, la mayoría de enzimas industriales
se obtienen actualmente de especies de Bacillus, un tipo de bacteria Gram positiva, y
Aspergillus, un hongo filamentoso, mientras que sólo un 8% de las enzimas industriales son
de origen animal y un 4% proceden de plantas.
 En ocasiones es de gran interés la obtención de enzimas partir de organismos
extremófilos, en particular los termófilos, que crecen a temperaturas superiores a los 70 °C,
y los halófilos, que requieren a la desnaturalización en dichas condiciones extremas de
temperatura o salinidad elevadas.

Tabla 7 Ejemplos de enzimas sujetas a presión catabólica

Generalmente, los organismos sintetizan sus enzimas en pequeñas cantidades, por lo

que en muchas ocasiones se recurre a utilizar como material de partida de organismos
mutantes seleccionados por su capacidad de producir en gran cantidad (superproducir) la
enzima deseada.

Como la obtención de las enzimas puede ser cara y a veces difícil, para evitar pérdidas
innecesarias del material enzimático se recurre a la movilización de las enzimas en soportes
sólidos que permitan su reutilización en los procesos industriales. Esto es posible gracias a
que las enzimas con catalizadores y, por lo tanto, no se consumen durante los procesos en los
que son utilizadas.

La inmovilización consiste en fijar o atrapar la enzima en un material insoluble (gel,

membrana, perlas de vidrio, etc.) de forma que no pierda la actividad y permita su
recuperación. En otras palabras, se tratar de usar un sistema de dos fases fácilmente
separables, una que contenga la enzima y se pueda reutilizar o utilizar de forma continua, y
otra que contenga al producto. La inmovilización puede realizarse por métodos fiscos, como
la adsorción de la enzima sobre sobre un soporte insoluble, la retención o atrapado de la
enzima en un gel poroso (agarosa, alginato, sílice, etc.) o el confinamiento de la enzima, o
químicos membrana que permita el paso del sustrato y evite la enzima, o químicos, mediante
la formación de enlaces covalentes entre la enzima y una matriz activada o copolimerizando
la molécula de enzima y soporte.

En el proceso de inmovilización en necesario que se pierda la actividad enzimática,

por lo que antes de usar el sistema hay que hacer estudios de estabilidad, concentraciones de
sustrato, pH y temperatura óptima, etc. En la figura se muestran los principales métodos de
inmovilización de las enzimas. (Castillo, 2005)

Ilustración 54 Métodos de inmovilización

.
de las enzimas

La obtención de enzimas específicas está ligada a unas determinadas características

que permiten obtener un buen resultado. Tradicionalmente la obtención de enzimas se
realizaba por la extracción en tejidos vegetales o animales, pero este procedimiento no
garantizaba una especificidad, el residuo obtenido era una mezcla de las enzimas presentes
en la célula. lo que aumentaba el costo de separación de la enzima de interés. La tendencia
es el reemplazo enzimas de origen microbiano tiene grandes ventajas sobre la extracción de
enzimas en tejidos animales y vegetales.
 Ilustración 55 Diagrama de obtención de enzimas
Los microorganismos no deben de ser patógenos, ni estar asociado a la producción de
toxinas, por ello existe una reglamentación establecida FDA, que considera a una enzima
producida por un microorganismo generalmente reconocido como segura (GRAS), si no
cumple las medidas establecidas dicha enzima es catalogada como un aditivo, lo cual se
penaliza con retrasar la aplicación de un nuevo desarrollo de 5 a 8 años. (Rosero, 2013)
 Tabla 8 Ejemplos de enzimas inducibles

4.6.3 Aplicación de enzimas

La aplicación de la tecnología enzimática implica la adición de ciertas enzimas
durante procesos industriales, para lo que hay que disponer del material enzimático
correspondientes en estado relativamente.

Las enzimas interviene en prácticamente todas las áreas involucradas en la tecnología

de alimentos, por lo que el enzimólogo debe aprender a caracterizar y a aplicar enzimas
exógenas, a activar o inhibir, dependiendo del alimento, enzimas endógenas, a activar o
inhibir, dependiendo del alimento, enzimas endógenas, a aprovechar su termoestabildad para
asociar su desactivación con tratamientos térmicos y emplearlas como parámetros de control
de calidad o simplemente, aprovecharlas como herramienta analítica.

Aunque en ciertos casos las enzimas de origen vegetal (papina, bromelina, etc.) o bien
obtenidas de algún órgano animal (quimosina, tripsina, etc.) siguen de producción de enzimas
mediante procesos de fermentación ha permitido la expansión de esta área. Es conveniente
señalar algunas características y limitaciones relativas a la aplicación de enzimas en
alimentos.
 Por otro lado, y aprovechamiento el conocimiento sobre las propiedades catalíticas
de las enzimas, así como su relación con la temperatura y el pH, encontraremos con
frecuencia casos en la enzimología alimentaria en los que se promueve o se repite la acción
de enzimas propias del alimento. De igual forma, algunas enzimas han sido propuestas como
parámetros indirectos de control de calidad. El ejemplo de mayor consecuencia de la
pasteurización, por lo que la detección de actividad residual como consecuencia de la
pasteurización deficiente. Finalmente, un mercado en plena expansión lo representan los
reactivos analíticos, mediante el uso de una enzima o el acoplamiento de dos o más de ellas
es posible. (García, 2004)
Tabla 10 Principales aplicaciones actuales y potenciales de enzimas en alimentos
4.7 Identificación de proteínas
Las proteínas son elementos vitales para los organismos, encontrándose en plantas y
animales en una proporción elevada. Hay una gran variedad de proteínas y cada una
desempeña una función biológica específica que puede ser de reserva, de sostén, transporte,
estructural, etc. Químicamente las proteínas están constituidas por combinaciones complejas
de carbono, hidrogeno, oxigeno, nitrógeno y otros elementos en menor proporción como son
azufre cobre y fosforo. Cuando la estructura de la proteína se desorganiza, se dice que se
encuentra desnaturalizada y esto trae como consecuencia la perdida de la actividad biológica.

4.7.1 Desnaturalización

La desnaturalización puede lograrse por medios físicos como el calor o químicos

como una variación de pH, observándose una disminución en la solubilidad y la formación
de un coagulo. Este método es utilizado para demostrar la presencia de proteínas.

Ilustración 56 Desnaturalización de proteínas

En el caso de las proteínas, la palabra desnaturalización indica que la estructuración

se aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación tridimensional,
producido por movimientos de los diferentes dominios de la proteína, que conlleva un
aumento en la entropía de las moléculas. Este cambio conformacional trae como
consecuencia pérdidas en estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, pero no cambios en
la estructura primaria, es decir, que la desnaturalización no implica una hidrólisis del enlace
peptídico. Se afectan las interacciones no-covalentes, responsables de la estabilización de la
estructura, así como la relación de dicha estructura con el solvente acuoso y en algunas
ocasiones se afectan los puentes disulfuro. La conformación de una molécula de proteína
depende, en gran medida, del ambiente que la rodea, y su estado nativo es el más estable en
términos termodinámicos en las condiciones fisiológicas en que se encuentra. Pueden ocurrir
modificaciones conformacionales debidas a cambios térmicos, químicos o efectos mecánicos
inducidos por calentamiento o enfriamiento, o bien por tratamientos con agentes que forman
puentes de hidrógeno, como la urea y el cloruro de guanidinio, cambios de pH, la aplicación
de detergentes, cambios en la fuerza iónica por adición de sales, presencia de solventes
orgánicos, o bien, la agitación. Aunque un cambio en la estructura podría conducir a un
aumento en el ordenamiento, es decir, un aumento en a-hélice o b-lámina plegada, la
desnaturalización generalmente se considera como una pérdida de la estructura ordenada. Es
común relacionar la desnaturalización con daños a la proteína, ya que pueden perderse
funciones fisiológicas, actividad enzimática o bien, modificarse sus propiedades funcionales
al ocurrir agregación o insolubilización. La desnaturalización puede ser deseable cuando se
habla de elevar la digestibilidad de las proteínas por cocción o por la desnaturalización de
inhibidores de tripsina presentes en las leguminosas. También sirve para mejorar
funcionalidad, como cuando se aumentan sus propiedades de espumado y emulsificación por
el desdoblamiento de las moléculas que favorece la estabilización en interfaces al lograr la
exposición de sitios hidrofóbicos que interaccionan con la fase orgánica o hidrofóbica de una
emulsión.

4.7.2 Reacción de Biuret

También se puede identificar proteínas mediante el uso de sustancias que al ponerse

en contacto con ellas, producen una coloración específica, tal es el caso de la Reacción de
Biuret. La reacción debe su nombre al Biuret, una molécula formada a partir de dos de urea
(H2N-CO-NH-CO-NH2), que es la más sencilla que da positiva esta reacción la presencia de
proteínas. El reactivo de Biuret contiene CuSO4en solución acuosa alcalina (de NaOH o
KOH). La reacción se basa en la formación de una compuesto de color violeta, debido a la
formación de un complejo de coordinación entre iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrógeno que forman parte de los enlaces peptídicos presentando un
máximo de absorción a 540nm.

Ilustración 57 Tinción de proteínas por medio de la reacción e Biuret

La reacción de biuret es específica para la medición del enlace peptídico, por lo que
sólo se recomienda para la cuantificación de proteínas, mas no de hidrolizados, a menos que
se conozcan los tamaños moleculares y se adapte la proteína estándar de la curva. Se utiliza
una solución diluida de sulfato cúprico en tartrato fuertemente alcalino, ésta se adiciona a la
solución de proteína, resultando un compuesto de color entre púrpura y violeta que absorbe
a 540 nm, obtenido probablemente por el acomplejamiento del Cu12 con dos enlaces
peptídicos adyacentes.

Se llevan a cabo varias reacciones en condiciones alcalinas y el ión cúprico (Cu12)

tiende a oxidar la cadena peptídica reduciéndose a Cu1. Dado que el grupo 2NH del enlace
peptídico está involucrado en la reacción, los residuos de Pro no participan y las proteínas
con alto contenido de la misma, producen respuestas bajas. La desventaja de la técnica de
biuret es su baja sensibilidad, pues se requiere de 20-40 mg de proteína para una adecuada
detección y existen varios pigmentos que absorben a 540 nm, longitud de onda de la
medición. La presencia de NH4 1 interfiere así mismo con la reacción. El desarrollo de
colores diferente para cada proteína, y los lípidos e hidratos de carbono interfieren al formar
complejos con el ión coordinado. El ensayo clásico para medir proteínas es el método
diseñado por Lowry, Rosebrough, Farr y Randall llamado Folin-fenol, basado en la reacción
de biuret mejorada por la adición del reactivo de Folin-Ciocalteu, cuyos constituyentes
activos son los ácidos mezclados fosfomolíbdico-túngstico.

3H2O • P2O5 • 13WO3 • 5MoO3 • 10H2O

3H2O • P2O5 • 14WO3 • 4MoO3 • 10H2O

Esta mezcla es reducida por la proteína, a través del Cu1 generado y la pérdida de uno
o dos oxígenos de los tungstatos y molibdatos que generan un color azul con absorción
máxima de 720- 750 nm. La respuesta del color azul de diferentes proteínas en este ensayo
es más variable que en la reacción de biuret, ya que Tyr, Trp, His y Asn son los residuos que
participan en la reacción y Pro, como en el método de biuret, por su estructura cíclica evita
que la cadena peptídica adyacente reaccione; este método ha sido modificado muchas veces.

En general, la absorbancia se mide a 750 nm (alta sensibilidad) para proteínas

concentradas y se requiere de una curva patrón que es recomendable hacer con la misma
proteína que se cuantifica. La sensibilidad del método va de 0.2 a 300 mg/mL. Su principal
desventaja es que varias sustancias no proteínicas (sacarosa, lípidos, amortiguadores de pH,
monosacáridos y hexosaminas, sulfato de amonio, sulfhidrilos y fosfatos) interfieren
produciendo un color azul o inhibiendo el desarrollo de color por la proteína.

HN HN NH C w O O w C NH R — CH HC — R Cu2

El método de Kjeldahl para la determinación de N total es el más utilizado, e incluso

se toma como referencia cuando se usan otras técnicas. El método no hace distinción entre el
N que proviene de proteínas (de grupos amino y amida) y el no proteínico (urea,
aminoácidos), lo que da lugar a errores en cálculo. El método consiste en la digestión de la
muestra con H2SO4 y la formación de NH4OH que es recibido en ácido para ser titulado con
un álcali de concentración conocida. Los compuestos nitrogenados no proteínicos que causan
una sobreestimación de la técnica son: glutatión, carnitina, carnosina, dopamina, urea,
ornitina, colina y ácido aminobutírico. Deben aplicarse factores de conversión de N a
proteína, que son específicos para los distintos tipos de proteínas. Se calculan al dividir 100
entre el porcentaje de N particular de la proteína en cuestión. El factor que se aplica sin
discriminación es 6.25 resultante de una generalización del contenido de N de las proteínas
de 16%, por lo que su factor de conversión será la 100/16 5 6.25. Sin embargo, en términos
estrictos debe calcularse el factor para cada proteína. Por ejemplo, en el caso de la leche el
factor es 6.38, para algunas oleaginosas como el ajonjolí es de 5.8.42 El nitrógeno no
proteínico puede ser analizado después de precipitar la proteína con ácido tricloroacético,
con la desventaja de que pueden quedar en solución péptidos solubles, aproximadamente de
12 a 16 aminoácidos, que no se detectarían. Las desventajas del método son las siguientes:
puede haber pérdidas de nitrógeno debido a la temperatura de digestión y al tipo de
catalizador utilizado. Debe considerarse el N no-proteínico medido junto con el proteínico.

El proceso es largo y se utilizan reactivos y condiciones un tanto peligrosas

Ilustración 58 Identificación de proteínas por medio de la reacción de Biuret

4.8 Métodos de tinción de proteínas

Un reactivo que se utiliza comúnmente para teñir proteínas es el azul brillante de
Coomassie, en sus formas R250 y G250. Estos colorantes no reaccionan químicamente con
las proteínas pero forman complejos no covalentes. Se considera que la interacción es
principalmente iónica, involucrando los grupos básicos de las proteínas, por lo que el
colorante no se unirá de la misma manera a todas las proteínas. Ambos colorantes son
similares en estructura, pero tienen diferencias físicas y de procedimiento de tinción.
 El azul de Coomassie G250 se utiliza para cuantificar proteínas en solución ya que el
complejo cambia sus propiedades de absorbancia: en condiciones ácidas su absorbancia
máxima va de 465 a 595 nm. El azul de Comassie R250 se utiliza principalmente para la
tinción de proteínas en geles, esto hace que las proteínas queden fijas e insolubles en el gel.
Es posible detectar aproximadamente 0.1 mg de proteína en geles de poliacrilamida.

4.8.1 Tinción con nitrato de plata

El más sensible de los reactivos para teñir proteínas fijadas en un gel o en un “blot”
es la tinción de plata, el cual puede detectar menos que un nanogramo (1029 g) de proteína.
Se utiliza nitrato de plata en condiciones ácidas y la reacción está basada en los procesos
fotográficos, donde al parecer se involucra a las cadenas laterales básicas de la proteína.

Ilustración 59 tinción con nitrato de plata

4.8.2 Actividad Enzimática

La potencia o actividad de una enzima no puede medirse en términos de su
concentración, ya que puede estar presente pero en forma desnaturalizada y sin
funcionalidad; por esta razón se emplea la Unidad de Actividad Enzimática, definida como
la cantidad de enzima que se requiere para transformar en producto una mol de sustrato por
minuto, en las condiciones óptimas de pH y temperatura; la concentración de sustrato deberá
ser aquella en que la enzima se encuentre actuando con su velocidad máxima, es decir, en
condiciones de saturación ([S]0>>Km). Para la determinación, se debe medir la velocidad
inicial de consumo de sustrato (∆S/∆t) o la de aparición de producto (∆P/∆t) bajo condiciones
definidas de pH, fuerza iónica y temperatura: ∆S y ∆P equivalen a la cantidad de sustrato y
de producto que se transformaron en el intervalo inicial de tiempo ∆t.

Ilustración 60 Actividad enzimática

Cuando se quiere saber la proporción de enzima con respecto a todas las proteínas
que pueden estar presentes en una preparación se utiliza la actividad específica, definida
como las unidades de actividad de la enzima en relación con la cantidad total de proteína en
miligramos; cuanto más pura sea, mayor será la relación de actividad por miligramo de
proteína. Esta forma de expresar la actividad enzimática es de gran utilidad para seguir el
grado de purificación de una enzima durante los distintos pasos de su obtención. Otro término
que se emplea con frecuencia es el número de recambio, que equivale al número de moléculas
de sustrato transformadas en producto, por minuto, por molécula de enzima. En general, en
la mayoría de las transformaciones que sufren los alimentos se tienen valores del número de
recambio que van desde varios miles hasta millones; por ejemplo, los valores de esta unidad
para la invertasa, la polifenol oxidasa, la lipoxigenasa, la lactasa y la b-amilasa, son de
42,000, 120,000, 180,000, 750,000 y 1,200,000, respectivamente. El número de recambio
equivale a la actividad específica: moles de sustrato transformadas por minuto por cada mol
de enzima. Por ello, con frecuencia sólo se reporta como min1 y equivale a la kcat.
 Muchos de los sustratos en alimentos son polímeros de composición química y peso
molecular diverso (por ejemplo, almidón, pectinas, complejos proteínicos) por lo que es
complicado definir su actividad en los términos anteriormente expuestos. Se han desarrollado
innumerables métodos para 5.8 Cuantificación de la actividad enzimática • 319 5.8
cuantificar la actividad en esos sistemas, siendo relevantes los casos de las actividades
amilolítica y proteolítica; sin embargo, los protocolos son muy arbitrarios, lo que dificulta la
comparación entre los valores obtenidos por diversos métodos. Por ejemplo, para determinar
actividad amilolítica se cuenta con las siguientes metodologías y unidades de actividad
correspondientes: 40.

• Poder diastásico (Cp.). Cantidad de enzima presente en 0.1mL de una preparación

enzimática al 5% que produce la cantidad de azúcar que reduce 5mL de solución de Fehling,
en 100mL de una solución al 1% de almidón a 20°C por 1 hora

. • Unidad dextrinógena (DU). Cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1mg de

almidón soluble al 1.2% en amortiguador de acetatos pH 5.7, en 10 minutos a 30°C.

• Unidad glucoamilasa (GAU). Cantidad de enzima que libera 1g de glucosa a partir de

almidón soluble en 1 hora.

• Unidad SKB. Cantidad de amilasa que hidroliza 1g de dextrina b-límite hasta el punto de
reacción negativa con yodo en 1 hora bajo condiciones definidas.

• Unidades “licuefón”. Se determina el tiempo requerido para disminuir un 50% la

viscosidad relativa de una cantidad definida de almidón.

• Unidades NF. Tiempo requerido para que 1g de preparación enzimática hidrolice 100g de
almidón de una solución al 3.75% a 40°C, hasta el punto de reacción negativa con yodo.

Desde el punto de vista de aplicación industrial de enzimas, es probable que se tenga

que elegir de entre un grupo de enzimas de diversas características para la aplicación dada.

De acuerdo a lo que se ha revisado anteriormente la decisión dependerá de varios

factores, como los rangos de pH y temperatura óptimos de funcionamiento de cada una. Otro
factor importante es la estabilidad al pH y a la temperatura de operación, que no
necesariamente coincidirá con los valores óptimos de funcionamiento. Adicionalmente, el
valor del Km permitirá elegir a la enzima que tuviera una mayor afinidad por el sustrato de
interés. Para calcular la cantidad de enzima necesaria para llevar a cabo la reacción en un
tiempo estipulado o el tiempo en que se llevaría a cabo la reacción con una cantidad
determinada de enzima, es necesario emplear la ecuación integrada de Michaelis-Menten que
a continuación se presenta:

𝑘𝑘2 [𝐸] 𝑇𝑡[𝑆]𝑜 𝑋 − 𝑘𝑚 𝑒𝑛 (1 − 𝑥)

Donde:

[𝑆]0 − [𝑆]
𝑥=
[𝑆]0

S0 es la concentración inicial de sustrato y S la concentración al tiempo t.

Unidad 5. VITAMINAS

5.1.Estructura
En los países desarrollados, la deficiencia de vitaminas es principalmente el resultado de la
pobreza, del alcoholismo, del uso de drogas, o de dietas de moda inadecuadas. La toxicidad
de vitaminas (hipervitaminosis) por lo general resulta al tomar megadosis de vitamina A, D,
B6, o niacina. Algunas vitaminas son solubles en grasa (vitaminas A, D, E y K) y otras son
solubles en agua (vitaminas B y vitamina C). Las vitaminas B incluyen la biotina, ácido
fólico, niacina, ácido pantoténico, riboflavina, tiamina, piridoxina y la vitamina B12. Los
veganos, personas con dietas estrictamente vegetarianas, pueden desarrollar deficiencia de
vitamina B12, a menos que consuman levaduras dietéticas o alimentos fermentados de tipo
asiático como el miso y tempeh. Las dietas estrictamente vegetarianas tienden a ser bajas en
calcio, hierro y zinc.
5.1.1 Biotina (Vitamina B7)

La biotina (vitamina B7) actúa como una coenzima en las reacciones de carboxilación que
son esenciales para el metabolismo de las grasas y los carbohidratos. La ingesta adecuada
para los adultos es de 30 microgramos diarios. Fuentes dietéticas de biotina incluyen yemas
de huevo, hígado, verduras y cereales integrales.

Biotina

Gráfico 1 Estructura de la biotina (vitamina B7)

5.1.2 Ácido fólico (Vitamina B9)

El folato, también llamado vitamina B9, es necesario para la maduración de los glóbulos
rojos y la síntesis de purinas y pirimidinas que se requieren para el desarrollo del sistema
nervioso fetal. El consumo adecuado de ácido fólico antes de la concepción y durante el
primer trimestre del embarazo ayuda a prevenir ciertos defectos del cerebro de la médula
espinal como la espina bífida. El folato se absorbe en el duodeno y el yeyuno proximal. La
dosis recomendada de folato es de 400 microgramos diarios y el límite superior es de 1000
microgramos. El folato no es tóxico. La deficiencia produce anemia megaloblástica
indistinguible a la que ocurre por la deficiencia de vitamina B12. La deficiencia de folato en
la vejez aumenta significativamente el riesgo de desarrollar demencia. El ácido fólico se
encuentra en los guisantes secos, habas secas, levadura y verduras de hojas verdes como la
espinaca, escarola y lechuga.
Ácido fólico

Gráfico 2 Estructura del ácido fólico (vitamina B9)

5.1.3 Niacina (vitamina B3)

La niacina (vitamina B3 o ácido nicotínico) es una subestructura química del dinucleótido de

nicotinamida y adenina (NAD) y el fosfato de dinucleótido de nicotinamida y adenina
(NADP), que son coenzimas en reacciones importantes de oxidación-reducción en el
metabolismo celular. La deficiencia de niacina dietética causas pelagra, una enfermedad
caracterizada por dermatitis, trastornos gastrointestinales, e inestabilidad mental. La
deficiencia ocurre cuando la ingesta de niacina y el aminoácido triptófano son
extremadamente insuficientes. La deficiencia es más común en zonas donde el maíz
constituye una gran parte de la dieta. El pescado y los hongos son buenas fuentes de niacina.

Niacina

Gráfico 3 Estructura de la niacina (vitamina B3)

5.1.4 Ácido pantoténico (Vitamina B5)

El ácido pantoténico (vitamina B5) está ampliamente distribuido en los alimentos y se

encuentra en grandes cantidades en los cereales integrales, legumbres, huevos, carne, hongos,
levaduras, y el hígado. El ácido pantoténico es necesario para formar la coenzima-A (CoA),
y es fundamental en el metabolismo y la síntesis de carbohidratos, proteínas y grasas. Los
adultos necesitan alrededor de 5 miligramos diarios.
 Ácido pantoténico (Vitamina B5)

Gráfico 4 Estructura de ácido pantoténico (vitamina B5)

5.1.5 Riboflavina (Vitamina B2)

La riboflavina (vitamina B2) participa en el metabolismo de los carbohidratos como una

coenzima esencial en muchas reacciones de oxidación-reducción. La riboflavina no es tóxica.
La deficiencia de riboflavina generalmente ocurre con otras deficiencias de vitaminas B. Los
síntomas incluyen dolor de garganta, lesiones en los labios y en la mucosa de la boca, glositis,
conjuntivitis, dermatitis seborreica, y anemia normocítica normocrómica. La riboflavina se
encuentra en los hongos, las levaduras y carnes.

Riboflavina (Vitamina B2)

Gráfico 5 Estructura de la riboflavina (vitamina B2)

5.1.6 Tiamina (Vitamina B1)

La tiamina (vitamina B1) se encuentra en una gran variedad de alimentos. La tiamina

participa en el metabolismo de los carbohidratos, grasas, aminoácidos, glucosa y el alcohol.
La tiamina no es tóxica. La deficiencia de tiamina (que causa el beriberi) es más común en
personas del tercer mundo que subsisten del arroz refinado o alimentos altos en hidratos de
carbono. Los brotes de soja, la levadura dietética, y los cereales fortificados son buenas
fuentes de tiamina.

Tiamina (Vitamina B1)

Gráfico 6 Estructura de la tiamina (vitamina B1)

1.1.7 Vitamina A

La vitamina A (retinol) es necesaria para la formación de la rodopsina, un pigmento de los

fotorreceptores de la retina. La vitamina A ayuda a mantener los tejidos epiteliales.
Normalmente, el hígado almacena el 90% de la vitamina A que ocurre en el cuerpo. Para usar
la vitamina A, el organismo la pone en circulación unida a una proteína. Varios carotenoides,
como el β-caroteno, que ocurren en legumbres verdes o amarillas y en las frutas de colores
brillantes, se convierten en vitamina A. El Aporte Dietético Recomendado (ADR) es de 900
microgramos para los hombres, 700 microgramos para las mujeres. Los carotenoides se
absorben mejor cuando las verduras se cocinan con grasas o aceites. La deficiencia de
vitamina A afecta la inmunidad, y causa erupciones de la piel, sequedad de los ojos, y ceguera
nocturna.

Retinol (Vitamina A)

Gráfico 7 Estructura de la vitamina A

1.1.8 Vitamina B12

Las cobalaminas son compuestos con actividad biológica de vitamina B12. Estos compuestos
participan en el metabolismo de los ácidos nucleicos, la transferencia de metilo, la síntesis y
reparación de mielina, y la formación de los glóbulos rojos. La vitamina B12 se libera en el
ambiente ácido del estómago y hace un complejo con una proteína de la saliva llamada
proteína R. Enzimas pancreáticas rompen el complejo en el intestino delgado, y el factor
intrínseco secretado por las células parietales de la mucosa gástrica ayuda la absorción de
vitamina B12 que ocurre en el íleon terminal. El Aporte Dietético Recomendado (ADR) es
de 2.4 microgramos, la cantidad en 85 gramos de carne. La vitamina B12 se encuentra en
almejas, ostras, pavo, pollo, carne de res y cerdo. La deficiencia de vitamina B12 casi siempre
es el resultado de absorción inadecuada, pero también puede ocurrir en los veganos que
exclusivamente comen alimentos vegetarianos y no toman suplementos vitamínicos. La
deficiencia produce anemia megaloblástica, daña la médula espinal y el cerebro, y causa
neuropatía periférica caracterizada por entumecimiento en las manos o los pies.

Cianocobalamina (Vitamina B12)

Gráfico 8 Estructura de la vitamina B12

5.1.7 Vitamina B6

La vitamina B6 incluye un grupo de compuestos relacionados: piridoxina, piridoxal y

piridoxamina. En el cuerpo, estos compuestos se convierten en fosfato de piridoxal, que actúa
como una coenzima en muchas reacciones importantes en la sangre, el sistema nervioso
central, y el metabolismo de la piel. La vitamina B6 es importante en la biosíntesis del grupo
hemo y ácidos nucleicos, así como en el metabolismo de los lípidos, carbohidratos y
aminoácidos. La vitamina B6 se encuentra en muchas verduras y carnes. Algunos cereales
para el desayuno están fortificados con vitamina B6. Fuentes naturales de vitamina B6
incluyen la levadura de cerveza, las coles chinas (pak-choi), y los pimientos rojos y verdes.

Piridoxina (Vitamina B6)

Gráfico 9 Estructura de la vitamina B6

5.1.8 Vitamina C

La vitamina C (ácido ascórbico) participa en la formación de colágeno, carnitina, hormonas,

y aminoácidos. La vitamina C es esencial para la cicatrización de heridas y la recuperación
de quemaduras. La vitamina C es un antioxidante que apoya la función inmune y facilita la
absorción de hierro. En los países desarrollados, la deficiencia puede ocurrir por desnutrición,
pero la deficiencia severa (que causa escorbuto) es poco frecuente. Los síntomas de
deficiencia incluyen fatiga, depresión y defectos de tejido conectivos como la gingivitis,
erupciones de la piel, hemorragias internas, o heridas que no cicatrizan. El Aporte Dietético
Recomendado (ADR) es de 75 miligramos para las mujeres, y 90 miligramos para los
hombres. El nivel máximo tolerable de vitamina C es aproximadamente de 2 gramos (2000
mg) por día. Cantidades mayores puede causar malestares estomacales y diarrea. La vitamina
C se encuentra en las frutas y verduras frescas. Las frutas cítricas como las naranjas y los
limones son una buena fuente de vitamina C.

Ácido ascórbico (Vitamina C)

Gráfico 10 Estructura de la vitamina C

5.1.9 Vitamina D

La vitamina D tiene dos formas principales: D2 (ergocalciferol) y D3 (colecalciferol). La

vitamina D3 se sintetiza al exponer la piel a la luz ultravioleta del sol y también se encuentra
en la dieta, principalmente en el aceite de hígado de pescado y las yemas de huevo. En
algunos países desarrollados, la leche y otros alimentos están fortificados con vitamina D. La
leche materna es baja en vitamina D, y solamente contiene el 10% de la cantidad en la leche
de vaca fortificada. El requisito de vitamina D aumenta con la edad. La vitamina D es una
prohormona con varios metabolitos activos que actúan como hormonas. La vitamina D3 se
metaboliza en el hígado formando la forma circulante 25-hidroxivitamina D3, que luego se
convierte por los riñones en la forma que tiene más actividad metabólica, 1,25-
dihidroxivitamina D3 (1,25-dihidroxicolecalciferol o calcitriol). La exposición inadecuada al
sol puede causar deficiencia de vitamina D. La deficiencia afecta la mineralización ósea,
causando raquitismo en los niños, osteomalacia en los adultos y puede contribuir a la
osteoporosis.

Colecalciferol
(Vitamina D3)

Metabolismo de la Vitamina D

Gráfico 11 Estructura de la vitamina D

5.1.10 Vitamina E

La vitamina E es un grupo de compuestos (los tocoferoles y tocotrienoles) que tienen

actividades biológicas similares. La forma más activa es α-tocoferol, pero las formas β-, γ-,
y δ- también tienen actividad biológica importante. Estos compuestos actúan como
antioxidantes, que impiden la peroxidación lipídica de los ácidos grasos poliinsaturados en
las membranas celulares. Los niveles de tocoferol en la plasma varían de acuerdo con los
niveles de lípidos totales en la plasma. Normalmente, el nivel de α-tocoferol en la plasma es
de 5 a 20 mcg/ml. La deficiencia de vitamina E es común en los países no desarrollados. La
deficiencia de vitamina E causa degeneración de los axones de las neuronas (células
nerviosas) y produce síntomas neurológicos y fragilidad de los glóbulos rojos que
generalmente se diagnostica como anemia hemolítica. No se recomienda tomar suplementos
de vitamina E porque los estudios han encontrado que la suplementación aumenta el riesgo
de insuficiencia cardíaca y mortalidad general. La vitamina E se encuentra en las espinacas
y muchos vegetales de hojas verdes. Buenas fuentes de vitamina E son las semillas de plantas
aceitosas como el maní y las pepitas de girasol.

Alfa-tocoferol (Vitamina E)

Gráfico 12 Estructura de la vitamina E

5.1.11 Vitamina K

La vitamina K1 (filoquinona) es la forma dietética de la vitamina K. La grasa en la dieta

aumenta su absorción. Las fórmulas infantiles contienen suplementos de vitamina K. La
vitamina K2 se refiere a un grupo de compuestos (menaquinonas) sintetizada por bacterias
en los intestinos, aunque la cantidad sintetizada no es suficiente para proveer el requisito
mínimo de vitamina K. El Aporte Dietético Recomendado (ADR) es de 120 microgramos
diarios para los hombres, y 90 para las mujeres. La vitamina K controla la formación de los
factores de coagulación II (protrombina), VII, IX y X en el hígado. La deficiencia de vitamina
K es rara en los adultos en buena salud porque la vitamina se encuentra ampliamente
distribuida en las legumbres verdes como la espinaca.

Vitamina K1 (filoquinona)

Gráfico 13 Estructura de la vitamina K1 (Filoquinona)

(Zamora, 2009)

5.2 PROPIEDADES DE LAS VITAMINAS.

Como ya hemos visto, todas las vitaminas son diferentes y cada una interviene en un proceso
distinto, siendo beneficiosas por diferentes motivos.

1. Vitamina A:

Esta vitamina que también recibe el nombre de retinol interviene en varios sistemas del
organismo, como por ejemplo en la formación y conservación de los huesos, de los dientes o
de la piel.

Además, tiene una importantísima función sobre la vista, ya que la vitamina A resulta
necesaria para la formación de los pigmentos de la retina, que son los que nos permiten ver
cuando hay poca luz.

También tiene relevancia sobre el sistema inmunitario y la reproducción.

2. Vitamina B:

Dentro de este grupo, encontramos una serie de vitaminas que resultan imprescindibles para
la vida:
Vitamina B1: Recibe el nombre de tiamina. Es imprescindible para que el metabolismo de
los hidratos de carbono pueda llevarse a cabo. Además contribuye a que el impulso nervioso
entre las neuronas se realice adecuadamente.

Vitamina B2: También conocida como rivoflavina. Resulta indispensable para el

metabolismo energético por su papel en la absorción de glucosa, grasas y proteínas. Ayuda
en el mantenimiento de la visión y en el de la piel.

Vitamina B3: Se la conoce también como niacina o ácido nicotínico. Además de participar
en el metabolismo, tiene importancia por su labor de eliminar tóxicos de naturaleza química
del organismo y participa en la elaboración de algunas hormonas, como puede ser el caso de
las hormonas sexuales.

El hígado sintetiza cierta cantidad de esta vitamina.

Vitamina B5: Recibe por nombre ácido pantoténico. Al igual que las demás, participa de
manera fundamental en el metabolismo energético, siendo uno de los componentes más
importantes en las reacciones químicas celulares, por lo que aparecerá en todas ellas y tendrá
importancia en todas las funciones del cuerpo.

Vitamina B6: Conocida por piridoxina. Interviene en multitud de procesos distintos, como
puede ser la formación de neurotransmisores en el sistema nervioso, en el mantenimiento del
sistema inmune, mejora la circulación sanguínea y la absorción de algunos micronutrientes,
como el hierro, en el intestino.

Vitamina B8: También llamada biotina. Es un componente importante en el metabolismo de

los hidratos de carbono, grasas, proteínas y purinas, que son los elementos básicos del ADN.

Vitamina B9: Conocida como ácido fólico. Esta vitamina es muy importante para el
funcionamiento y desarrollo del sistema nervioso central, compuesto por el encéfalo y la
médula espinal y se necesita para la formación de los glóbulos rojos.

Vitamina B12: También llamada cianocobalamina. Esta vitamina contribuye en el desarrollo

del sistema nervioso y es fundamental para que el cuerpo produzca hemoglobina, que es la
parte de los glóbulos rojos encargada de transportar el oxígeno.
3. Vitamina C:

Recibe el nombre de ácido ascórbico. Entre sus múltiples funciones se encuentran la de evitar
el envejecimiento celular, ya que actúa como antioxidante, ayudando con enfermedades de
tipo degenerativo como la esclerosis o de la enfermedad de Alzheimer.

También puede mejorar algunas enfermedades cardiacas y contribuye a que la absorción en

el intestino de otros nutrientes, incluyendo otras vitaminas, pueda llevarse a cabo.

Tiene un papel fundamental en el desarrollo del organismo, sobre todo a nivel del tejido óseo
que conforma el esqueleto y del tejido conectivo de las articulaciones y la piel.

Hasta hace poco ha sido considerada un factor que mejoraba las defensas del cuerpo, pero
recientes estudios confirman que su papel no es tan relevante.

4. Vitamina D:

La vitamina D recibe también el nombre de colecalciferol. Una de las características de esta

vitamina es que la puede producir nuestra piel mediante una reacción química que tiene lugar
si se entra en contacto con la luz solar.

Su principal función la realza sobre los huesos, ya que la vitamina D es fundamental para que
el intestino absorba el calcio, uno de los principales componentes del tejido óseo. Además,
contribuye a regular la cantidad de calcio y de fosfatos que contienen los huesos.

5. Vitamina E:

Esta vitamina recibe también el nombre de tocoferol, y es uno de los antioxidantes más
importantes.

Cuando tienen lugar los procesos del metabolismo, además de energía estos desprenden unas
moléculas llamadas radicales libres, que causan daños a las células. Las sustancias
antioxidantes actúan sobre los radicales libres retrasando o impidiendo que lleven a cabo este
deterioro celular, por lo que son imprescindibles para que las células puedan realizar sus
funciones.
Como todas las células del organismo realizan reacciones metabólicas, los antioxidantes, y
en este caso la vitamina E, tendrán una función protectora sobre todo el cuerpo, como por
ejemplo sobre la piel, los músculos, los glóbulos rojos o en las producción de colágeno y de
tejido conectivo, que es el tejido que sirve como “armazón” para que sobre él se edifiquen
los distintos órganos y sistemas.

La vitamina E además puede mejorar la circulación de la sangre, previniendo la formación

de coágulos, ayuda con los problemas de corazón y puede tener cierto efecto beneficioso
sobre la impotencia y la esterilidad.

6. Vitamina K:

La vitamina K se conoce también como fitomenadiona o vitamina antihemorrágica. Tiene un

papel fundamental en la coagulación sanguínea, ya que sin ella la cadena de procesos que
conllevan el cierre de las heridas no podría tener lugar. Además de encontrarse en los
alimentos, las bacterias que existen en la flora intestinal sintetizan una cierta cantidad de ella.
(Jurado, 2017)

5.3 Clasificación de las vitaminas

5.3.1 Vitaminas hidrosolubles

Dentro de este grupo encontramos nueve vitaminas. Como su nombre indica, estas son
solubles en elementos acuosos, por lo que es relativamente fácil eliminar su exceso a través
de la orina. Pero, este mismo motivo, hace que sea importante mantener su ingesta de manera
estable, ya que no se almacenan en el organismo. (Torres, 2017)

Las vitaminas hidrosolubles son:

• Vitamina C o ácido ascórbico

• Vitaminas del grupo B: son ocho las vitaminas pertenecientes a este grupo y tienen
todas como denominador común, además de participar en reacciones de obtención de
energía, un nombre que consiste en la letra B, seguida de un número a modo de
subíndice:
o Vitamina B1 o tiamina
 o Vitamina B2 o riboflavina
o Vitamina B3 o niacina
o Vitamina B5 o ácido pantoténico
o Vitamina B6 o piridoxina
o Vitamina B8 o biotina
o Vitamina B9 o ácido fólico
o Vitamina B12 o cianocobalamina

5.3.2 Vitaminas liposolubles

Las vitaminas liposolubles son cuatro y tienen en común la característica de que no se

solubilizan en agua, pero sí en grasa. Estas vitaminas, al contrario que las hidrosolubles, sí
se almacenan en tejidos grasos del organismo (hígado, tejido adiposo), por lo que pueden
dar, llegado el caso, problemas de toxicidad. Además, su eliminación es más dificultosa, por
lo que hay que poner especial cuidado en cubrir las recomendaciones, pero no excederlas.
Son las siguientes: (Torres, 2017)

• Vitamina A o retinol
• Vitamina D o calciferol
• Vitamina E o tocoferol
• Vitamina K

5.4. FUNCIONES DE LAS VITAMINAS

Las funciones de las vitaminas dependen de que vitamina se trate. De ellas se deriva la
importancia de las vitaminas en el organismo.

5.4.1 Vitamina A

La vitamina A, tanto la que tomas con tus alimentos como la que consumes en la forma de
suplementos de vitamina A, cumple diferentes funciones tales como, por ejemplo, ayudar a
la formación y mantenimiento de los huesos, dientes, piel y mucosas.
 5.4.2. Vitamina B

Por su parte, las vitaminas del complejo B, son necesarias para cumplir importantes
funciones, ya que:

• Actúan en el metabolismo del sistema nervioso.

• Participan en la formación de glóbulos rojos.
• Intervienen en procesos del metabolismo celular.

5.4.3. Vitamina C

En cambio, la vitamina C es una vitamina antioxidante, que sirve para:

• Mejorar la función celular.

• Evitar la formación de radicales libres.
• Mejorar los procesos de cicatrización.

5.4.4. Vitamina D

En cuanto a la vitamina D es necesaria para el mantenimiento de dientes y huesos, ya que

ayuda a absorber el calcio.

5.4.5. Vitamina E

Otra vitamina antioxidante es la vitamina E. Su importancia radica además, en que actúa en

la formación de glóbulos rojos.

5.4.6. Vitamina K

Quizás la función más importante de la vitamina K sea su intervención en procesos de

coagulación.

5.4.7. Biotina

Por último, la biotina actúa en el metabolismo de las proteínas e hidratos de carbono, además
de participar en la producción de hormonas y colesterol. (Geosalud, 2015)
5.5 ANTIOXIDANTES NATURALES

Gráfico 14. Antioxidantes naturales

Presentes en la mayoría los alimentos vegetales, los antioxidantes bloquean el efecto

perjudicial de los radicales libres en el organismo.

Quién no ha oído hablar de productos como zumos y batidos enriquecidos en vitaminas A,

¿C y E, e incluso de caramelos que contienen vitaminas o de los múltiples beneficios que se
obtienen mediante la inclusión de alimentos vegetales en la dieta diaria?

Los medios de información insisten en las virtudes de productos alimenticios enriquecidos

con vitaminas y sus posibles beneficios para la salud, alabando su papel en la lucha contra la
"oxidación" del organismo, ante ciertas enfermedades y frente al envejecimiento.

Hoy, la nutrición y la dietética no sólo se ocupan de los componentes de los alimentos que
aportan beneficios nutritivos: proteínas, grasas, hidratos de carbono, vitaminas y minerales.
Otras sustancias, con propiedad antioxidante, ejercen también un saludable efecto en nuestro
organismo las cuales son:

5.5.1. Allicina

Es el antioxidante que encontramos en el ajo, dándole su aroma y su sabor. Resulta útil a la

hora de eliminar tumores malignos.
5.5.2. Ácido elágico

Es un antioxidante con virtudes hemostáticas. Tiene propiedades antitumorales. Lo

encontramos en frutas como las fresas, uvas, kiwis, frambuesas, arándanos y bayas.

5.5.3. Antocianos

Grupo antioxidante de pigmentos flavonoides hidrosolubles con virtudes antitumorales. Los

encontramos en uvas, cerezas y kiwis, entre otros.

5.5.4. Capsicina

Antioxidante útil a la hora de desnutrir las células cancerígenas, evitando que se reproduzcan.
La encontramos en los pimientos, chiles y cayena.

5.5.5. Carotenoides

Es uno de los antioxidantes más conocidos, especialmente por ser precursor de la vitamina
A. Lo encontramos en el tomate, zanahoria, naranja, papaya, lechuga y espinacas, entre otros.

5.5.6. Catequinas

Actúa como estimulante del metabolismo, además de ayudar a prevenir la aparición de

tumores. Lo encontramos en una buena variedad de tés, sobretodo el té blanco y té verde.

5.5.7. Coenzima Q

Ayuda en la activación del metabolismo celular. Lo encontramos en la carne, pescados y

vísceras.

5.5.8. Hesperidina

Además de ejercer una interesante acción antioxidante, también es un buen depurativo y

diurético. Lo encontramos en los cítricos como la naranja o el limón.

5.5.9. Isotiocianatos

Es capaz de reducir el crecimiento de tumores malignos. Lo encontramos en alimentos como

el brécol, las coles, berros o nabos.
5.5.10. Isoflavonas

Útil a la hora de prevenir la aparición de enfermedades cardiovasculares, así como adecuada

para la menopausia al actuar contra la osteoporosis. Lo encontramos en la soja y sus
derivados.

5.5.11. Licopeno

Es un antioxidante excelente para prevenir la aparición de diversos tipos de cáncer, sobretodo

el de próstata o el gastrointestinal. Lo encontramos en el tomate, fresas, o arándanos.

5.5.12. Quercetina

Gran antioxidante que ayuda en la prevención de la aparición de tumores malignos. Se

encuentra en frutas como las uvas, manzanas o las cerezas, vegetales como la cebolla o el
brécol, y bebidas sanas como el té verde.

5.5.13. Taninos

Además de un gran antioxidante, ayuda a la hora de prevenir las enfermedades

cardiovasculares, limpiando las arterias. Lo encontramos principalmente en bebidas como el
vino. (portalantioxidantes.com, 2011)

5.6 oxidación celular

A nivel biológico y fisiológico, la oxidación celular es el proceso de alimentación y desgaste
de nuestras células. Avancemos un poco más, nuestro principal combustible es el oxígeno, sin
él, nuestras células son incapaces de sobrevivir. Pero este oxígeno que consumimos, no sólo
sirve para producir energía en nuestras células, si no que un porcentaje del oxígeno
produce radicales libres. Estos radicales libres se forman de manera habitual en el cuerpo al
metabolizar el oxígeno, así que, a la vez de alimentar nuestras células, el oxígeno de nuestra
respiración nos está oxidando.

Los radicales libres oxidan el DNA, los lípidos y las proteínas, afectando su función y causando
mutaciones. El envejecimiento se caracteriza por una acumulación de estas moléculas dañadas, un
deterioro progresivo de los mecanismos de reparación y degradación y como consecuencia,
Los procesos de síntesis celular pueden ocurrir mediante el suministro adecuado de energía
proveniente de procesos catabólicos. Desde el punto de vista bioquímico los procesos
consumidores de energía que ocurren en la materia viva deben de estar conectados con
procesos en los cuales la energía es liberada. En los organismos superiores el principal
proceso productor de energía lo constituyen la oxidación de las moléculas orgánicas
presentes en los alimentos las cuales oxidadas totalmente rinden CO2 y H2O con liberación
de energía.

Ilustración 615. oxidacion celular

5.7. REACCIONES

Algunas reacciones químicas de deterioro causadas por el pH o por compuestos propios del
alimento o por los aditivos añadidos; por ejemplo, pH muy ácidos o muy alcalinos, nitritos,
sulfitos, óxidos de etileno y de propileno (usados en la sanitización), peróxidos, etcétera,
influyen definitivamente en la estabilidad de las diversas vitaminas. Muchas de ellas son más
sensibles al oxígeno del aire, y otras a las radiaciones electromagnéticas que causan pérdidas
considerables. También hay que considerar que el propio consumidor induce su destrucción
en el hogar; de hecho, en ocasiones, estos daños son mayores a los que se inducen en la
industria al abusar de las altas temperaturas. Recalentar los alimentos provoca grandes
pérdidas. Se recomienda que el cocimiento de los vegetales se haga en recipientes cerrados
con la menor cantidad posible de agua para reducir la lixiviación y, de ser posible, beber
dicha agua. Por otra parte, algunos de estos compuestos se encuentran en una forma química
que no es aprovechada biológicamente por el organismo humano, como la biotina en el
huevo; es decir, a pesar de que los análisis cualitativo y cuantitativo demuestran su presencia,
no indican que el individuo obtenga un beneficio nutricional con su ingesta. La
biodisponibilidad mide la absorción del nutrimento en el tracto gastrointestinal y su uso
posterior, y se ve afectada por muchos factores, como la composición del alimento, la
presencia de polímeros (proteínas, pectinas, etcétera), el pH, las interacciones con otras
sustancias, el tipo de vitámero o provitamina, etcétera. En los cuadros 6.4 y 6.5 se muestran
las composiciones vitamínicas y de nutrimentos inorgánicos de algunos alimentos. Como ya
se mencionó, estos datos se deben tomar sólo como referencia, dado que pueden existir
discrepancias con la información proveniente de otras fuentes.

las reacciones de oxidación (más la A y la E) mediante mecanismos semejantes a los descritos

en el capítulo 4 para la autoxidación de ácidos grasos insaturados. El hombre, al igual que
otros mamíferos, las retiene en el tejido adiposo, principalmente del hígado, por lo que una
persona bien alimentada puede sobrevivir durante varias semanas sin necesidad de
consumirlas; por el contrario, las hidrosolubles, deben ingerirse de manera sistemática, ya
que no se almacenan tan fácilmente y pueden presentarse problemas si no se ingieren. Su
función biológica no está muy clara, se conoce menos que la de las hidrosolubles, y hasta
ahora no se ha observado que tengan acción como coenzima en alguna reacción específica.
Sin embargo, sí se identifican las enfermedades y los problemas que puede ocasionar su
ausencia en la dieta; en este sentido, de las cuatro, las actividades fisiológicas que mejor se
entienden son las de la A y la D. (Dergal, 2010)

5.8. FACTORES QUE INFLUYEN EN SU ESTABILIDAD

El tiempo que transcurre desde la recolección de los alimentos hasta su consumo origina una
importante variación en el valor nutritivo del producto, que puede llegar a perder gran
cantidad de sustancias, entre ellas las vitaminas. El contenido final depende de factores como
los aspectos genéticos, tanto del vegetal como del animal, o los secundarios al cultivo de los
vegetales, que pueden ser importantes causas de pérdidas vitamínicas. La variedad de la
planta o de la raza animal, la composición del subsuelo, la época de recogida del vegetal, la
alimentación del animal, el grado de maduración, el clima o la luz son algunos de los más
destacados.
Aspectos como la composición del subsuelo o la alimentación del animal influyen en la
pérdida de vitaminas de los alimentos

Los procesos de cocción conllevan la eliminación de compuestos solubles en agua como las
vitaminas hidrosolubles, es decir, la C y todo el complejo del grupo B. Supone la disolución
de todas las vitaminas solubles en el medio acuoso que rodea el alimento. Actualmente, en
el ámbito industrial, la cocción se realiza al vacío y en sistemas cerrados, lo que minimiza el
grado de pérdida, que va acorde con la temperatura alcanzada, el tiempo, el pH y el grado de
maduración en el caso del vegetal. En el lavado de alimentos se produce lixiviación, es decir,
el arrastrado de vitaminas por el agua. Pero en este caso la pérdida es mínima y en muchos
casos necesaria para la eliminación de microorganismos.

El contacto con el aire puede degradar vitaminas liposolubles, A, D, E y K vía oxidación

lipídica debido al contacto con el oxígeno. En procesos como el troceado, la pérdida será
mayor debido al aumento de la superficie del alimento. Es importante pues no dejar el
alimento en contacto con el aire durante largos períodos de tiempo.

Los tratamientos químicos a los que son sometidos los alimentos durante su procesado causan
también importantes pérdidas vitamínicas. Un ejemplo de ello es el uso de oxidantes en las
harinas o la adición de nitritos como conservantes. Ambos procesos provocan la pérdida de
vitamina A, C, E, tiamina y ácido fólico respectivamente.

Finalmente, debe tenerse en cuenta que el almacenamiento de los alimentos facilita la

actuación de las enzimas causantes de importantes pérdidas además de la aparición de
productos oxidantes como los peróxidos, formados durante la oxidación lipídica. Es
importante pues, controlar los parámetros de almacenado de cada alimento y evitar mantener
los alimentos durante largos periodos de tiempo. (Walji, 1997)
 Figura 16. Factores que influyen en la estabilidad de las vitaminas

5.9. OBTENCIÓN INDUSTRIAL

La producción industrial es una medida de la producción del sector productivo de la

economía. El sector industrial incluye manufactura, minería y servicios públicos. Aunque
estos sectores contribuyen sólo con una pequeña parte del PIB (Producto Interior Bruto), son
muy sensibles a las tasas de interés y la demanda de los consumidores. Esto hace que la
producción industrial en una herramienta importante para la previsión de PIB y rentabilidades
futuras. Cifras de producción industrial también son utilizados por los bancos centrales para
medir la inflación, ya que los niveles altos de producción industrial puede llevar a niveles no
controlados de consumo y la inflación. (LYFORD, 2007)

La producción de vitaminas ocupa el segundo lugar, después de los antibióticos. La mayor

parte de las vitaminas se fabrican comercialmente por síntesis química. Solo existen 3
vitaminas diferentes, B12, vitamina C y riboflavina, que se producen mediante métodos
microbiológicos a escala industrial, porque la extracción de vitaminas de productos ricos o
la síntesis química suelen ser métodos más baratos. (Sircus, 2011)
 Figura 627: Proceso Industrial de algunas vitaminas

5.9.1 Método de síntesis en laboratorio o industrial de la Vitamina C

En la síntesis industrial del ácido L-ascórbico se parte de D-glucosa que, por hidrogenación
catalítica, gracias al proceso llamado Reichstein -Grüssner, que es un método quimico por el
cual se produce la vitamina c (ácido ascórbico). En la producción de vitamina C (ácido
ascórbico) existen al menos dos requerimientos principales: que la síntesis sea quiral, debido
a que sólo el L-enantiómero del ácido ascórbico es activo biológicamente y que la etapa final
del proceso sea no oxidativa debido a que el ascorbato es fácilmente oxidado. El proceso
consta de varias etapas químicas y una conversión enzimática. Primero se lleva a cabo la
Hidrólisis de la D-glucosa a D-sorbitol, en esta reacción orgánica se utiliza el níquel como
catalizador. Después le sigue una oxidación microbiológica o fermentación del D-sorbitol a
L-sorbosa con la bacteria Acetobacter suboxidans a un pH de 4.6 y entre los 30 o 35 grados
centígrados, con agitación y aireación vigorosas. El sorbitol se añade a una concentración
inicial del 20% en una solución nutritiva que consiste en 0,5% de extracto de levadura o
líquido de maceración de maíz y CaCO3. Y la conversión está completada en 24 horas,
formando así diacetona-L-sorbosa, con la ayuda de la acetona. Actualmente se estudian otras
especies bacterianas, modificadas por ingeniería genética, para inducir esa transformación en
una única fermentación. Después se agrega permanganato de potasio por calentamiento en
agua, y se forma el ácido 2-ceto-L-gulónico. Para después continuar con una latinización en
gamma con salida de agua. Finalmente, durante todo el proceso se produce 1 kilo de ácido
L-ascórbico (vitamina c) por cada 2 kilogramos de glucosa aproximadamente. (Lozano,
2005)

Figura 18: Vitamina C frasco industrial

5.9.2 Método de síntesis en laboratorio o industrial de la vitamina b o riboflavina

Con el objeto de producir riboflavina se estudió el microorganismo Ashbya gossypii, el cual

se hizo crecer en cultivo sumergido en un fermentador de 10 litros, obteniéndose 0.125 µgs
de riboflavina por ml. Al finalizar el tiempo de fermentación, el medio de cultivo se filtró y
el filtrado se secó en estufa a 30°C, la vitamina contenida en el producto seco se extrajo con
butanol. La vitamina obtenida en forma bruta fue purificada en columna seca de gel de silice.
En el aislamiento en cromatografía en capa fina se obtuvo un Rf de 0.55 tanto para la muestra
control (Merk), como para la muestra obtenida de la purificación. En el espectro UV-visible
las bandas de absorción del control y de la muestra fueron similares. La biomasa de A.
gossypii fue analizada obteniéndose 21.5 % en proteínas, 2.5 % en grasas, 5.7 % en cenizas,
0.2 % en calcio y 0.32 % en fósforo. (Vargas, 2008)
 Figura 19.: Producción de Riboflavina

5.10. APLICACIONES
Obtención de la vitamina C

En la síntesis industrial del ácido L-ascórbico se parte de D-glucosa que por hidrogenación
catalítica, gracias al proceso llamado Reichstein -Grüssner, que es un método quimico por el
cual se produce la vitamina c (ácido ascórbico). En la producción de vitamina C (ácido
ascórbico) existen al menos dos requerimientos principales: que la síntesis sea quiral, debido
a que sólo el L-enantiómero del ácido ascórbico es activo biológicamente y que la etapa final
del proceso sea no oxidativa debido a que el ascorbato es fácilmente oxidado. El proceso
consta de varias etapas químicas y una conversión enzimática. Primero se lleva a cabo la
Hidrólisis de la D-glucosa a D-sorbitol, en esta reacción orgánica se utiliza el níquel como
catalizador.

Después le sigue una oxidación microbiológica o fermentación del D-sorbitol a L-sorbosa

con la bacteria Acetobacter suboxidans a un pH de 4.6 y entre los 30 o 35 grados centígrados,
con agitación y aireación vigorosas. El sorbitol se añade a una concentración inicial del 20%
en una solución nutritiva que consiste en 0,5% de extracto de levadura o líquido de
maceración de maiz y CaCO3. Y la conversión está completada en 24 horas, formando así
diacetona-L-sorbosa, con la ayuda de la acetona. Actualmente se estudian otras especies
bacterianas, modificadas por ingeniería genética, para inducir esa transformación en una
única fermentación. Después se agrega permaganato de potasio por calentamiento en agua,
y se forma el ácido 2-ceto-L-gulónico. Para después continuar con una lactonización en
gamma con salida de agua.Finalmente durante todo el proceso se produce 1 kilo de ácido L-
ascórbico (vitamina c) por cada 2 kilogramos de glucosa aproximadamente. (Martinez, 2013)
Obtención de la vitamina B12

La vitamina B12:

La vitamina B12 o cianocobalamina es una sustancia esencial para las personas y se

caracteriza, a diferencia de sus homólogas del grupo B y del resto de vitaminas, porque no
se encuentra en vegetales. En la dieta es necesario por tanto ingerir carne y derivados cárnicos
ya que éstos son la fuente de esta vitamina. Su falta en el organismo provoca la denominada
anemia perniciosa, la demencia reversible y se ha encontrado que la mayor parte de enfermos
de Alzheimer tienen faltas de vitamina B12. Cuando se fabrican piensos a base de materias
primas vegetales es necesario añadir unos 10-15 mg por tonelada de pienso fabricado.

5.11. IDENTIFICACION EXPERIMENTAL

Proceso de obtención: La síntesis química de la vitamina B12 es muy compleja (necesita 70
pasos para realizarse) por lo que no es viable desde un punto de vista industrial. Tampoco
puede extraerse de tejidos animales ya que contienen concentraciones extremadamente bajas
(máximo de 1 ppm en el hígado). Los únicos seres vivos que pueden producirla son ciertos
microorganismos, presentes en el intestino de algunos animales, pero el hombre no dispone
de ellos y debe adquirirla con la alimentación. Para producirla industrialmente existe la
posibilidad de extraerla de un cultivo de ciertas cepas que la producen más extensamente.

Se conocen varias cepas productoras. Los rendimientos más altos se han obtenido a partir de
Propionibacterium fredenreichii (19 mg/l, Propionibacterium shermani (23 mg/l) y
Pseudomonas denitrificans (60 mg/l). El procedimiento consiste en realizar una fermentación
con un caldo de cultivo adecuado, separar la biomasa producida y extraer la vitamina B12
generada.

Obtención de la Riboflavina

La riboflavina contenida en el producto seco, fue extraída con butanol en embudo de

decantación (Sebrell, Harris 1.972), posteriormente se llevó a un rotavapor bajo vacío a 80°C.
La purificación se realizó en una columna seca de silica gel utilizando una mezcla de
solventes formada por butanol/etanol/agua en proporción (Lara, 2001)
 Unidad 6 : Minerales y productos fitoquímicos

6.1 Estructura de los minerales

6.1.1 Estructura química

Los minerales tienen sus átomos ordenados, formando una celda unidad o celdilla elemental
que se repite en su estructura interna, y queda lugar a formas geométricas determinadas, no
siempre visibles a simple vista

Las celdas unidas forman cristales que se agrupan y forman una estructura de red o malla
cristalina. Los cristales que constituyen minerales se forman, normalmente, con gran
lentitud. Cuanto más lenta es su formación, más ordenadas se encuentran sus partículas

Estructura atómica

Cada mineral y cada cristal tiene una composición constante de elementos en proporciones
definidas

La estructura cristalina

resulta de la disposición espacial geométrica ordenada de los átomos en la estructura

interna de un mineral. Esta estructura cristalina se basa en una disposición atómica o iónica
interna regular, que se expresa a menudo en la forma geométrica que el cristal toma.
Incluso cuando los granos minerales son demasiado pequeños para ser vistos o son de
forma irregular, la estructura cristalina subyacente siempre es periódica y se puede
determinar por difracción de rayos X.2:2-4

(Smith, 1980)

61.2 Estructura de productos fitoquímicos

Estos contienen

CAROTENOS: betacarotenos, licopeno, criptoxantina,zeaxantina y leteina.

FENOLES: taninos, isoflavonas, antocianidinas

ALCALOIDES: Piperina, cafeína, nicotina

COMPUESTOS AZUFRADOS: Alicina, indoles

(Velasquez, 2006)

6.2Propiedades de los minerales

Propiedades físicas.

En general no se puede identificar a un mineral a partir de sus propiedades físicas

exclusivamente. Pero sí que podemos a partir de distintas características diferenciar unos de
otros.

Estas propiedades físicas de los minerales dependen de su composición química y de su

estructura cristalina. De las propiedades físicas de los minerales vamos a tratar las
siguientes:

Forma:
Rara vez podemos identificar a los minerales por su forma y tamaño: si partimos de un
mineral, cada fragmento continúa siendo el mismo mineral, aunque su forma y tamaño
hayan cambiado. Por lo general la forma externa de un cristal correspondiente a una especie
mineral cualquiera queda determinada por su velocidad de crecimiento.

Color:
El color es una propiedad que suele resultar muy útil a la hora de reconocer a un mineral.
Sin embargo, algunos minerales presentan distintos colores debido a la aparición de
impurezas en su formación.

Brillo:
Es el aspecto ofrecido por la superficie de un mineral al reflejar la luz. Para clasificar el tipo
de brillo se utilizan nombres de objetos conocidos con un brillo parecido. Por ejemplo, se
dice que un mineral presenta un brillo metálico, vítreo, sedoso o mate.
Tenacidad:
Es la resistencia a la deformación de un mineral al ser golpeado o presionado. Si se rompe
con facilidad se dice que es frágil, en caso contrario es tenaz. Otros materiales son dúctiles
o maleables.

Dureza:
La dureza es la resistencia que ofrece un mineral a ser rayado por otro objeto o por otro
mineral. Para medir la dureza de un mineral se utiliza la escala de Mohs. En esta escala los
minerales van desde el más blando al más duro de esta forma: talco, yeso, calcita, fluorita,
apatito, ortosa, cuarzo, topacio, corindón y diamante.

La exfoliación es la cualidad de romperse en fragmentos de superficies planas cuando los

minerales son golpeados.

La fractura es la cualidad de romperse sin forma determinada. Algunos minerales al ser

golpeados se fracturan siguiendo superficies curvas y lisas o bien formando astillas, aunque
la mayoría de ellos se rompen de forma irregular.

Las propiedades químicas.

Las propiedades químicas son aquellas que están relacionadas con la composición química
del mineral; por ejemplo, el polimorfismo y el isomorfismo.

Polimorfismo: a veces, en la naturaleza se originan dos o más minerales con idéntica

composición química, pero con diferente simetría: son los minerales polimorfos. Así, el
carbono puede cristalizar en el sistema cúbico (diamante) y en el hexagonal (grafito); el
carbonato de calcio en el sistema hexagonal (calcita) y en el sistema rómbico (aragonito),
etcétera.

Isomorfo: En otros casos, los minerales cristalizan con la misma forma geométrica, aunque
su composición química sea diferente; son los minerales isomorfos entre ellos se encuentra
el grupo de los granates. (Fuentes, 2016)
6.2.1Clasificación
Los fotoquímicos se agrupan según su función y características químicas estructurales.
Nombraremos los grupos y subgrupos más importantes.

6.2.1.1 Terpenos

• Carotenoides: licopenos, alfa-caroteno, beta-caroteno, luteína, zeaxantína, caspicia

• Carotenoides: saponinas, perilil-alcohol, terpineol, limonoides, fitoesteroles
(ergosterol, beta-sitoesterol)

6.2.1.2Fenoles

• flavonoides: antocianinas, catequinas, isoflavonas (fitoestrógenos), hesperidina

(flavo nona), naringina, rutina, quercetina, tangeretina, taninos
• ácidos fenólicos (no flavonoides): ácido elágico, ácido gálico, ácido cloro génico,
ácido p-cumárico, ácido fítico (fitato), vainillina, ácido cinámico, ácido rosmarínico
• otros poli fenoles no flavonoides: curcuminoides, gingeroles, resveratrol, lignanos
(fitoestrógenos)

6.2.1.3Compuestos azufrados (tioles):

• Glucosinolatos
• Tiosulfonatos: compuestos organosulfurados, súlfidos alílicos, índoles (Maldon)

6.3Funciones de los diversos fitoquímicos:

A continuación nombraremos algunos de ellos con sus diferentes funciones y en qué alimentos
podemos encontrarlos:

6.3.1 Carotenoides:
Los carotenoides son las sustancias que en nuestro organismo se transforman en vitamina
A. (sólo alfa-, beta- y epsilon-caroteno). Otorgan ese color amarillo, naranja o rojizo a las
frutas y verduras. Existen diferentes tipos de carotenoides. Entre ellos están:
 • carotenoides naranjas: alfa y beta-caroteno
• carotenoides rojos: licopeno y astaxantina
• carotenoides amarillos: luteína y zeaxantina

Funciones de los carotenoides:

• funcionan como potentes antioxidantes

• previenen contra el cáncer
• protegen la piel y córneas de la radiación ultravioleta
• estimulan al sistema inmune

Fuentes naturales:

• licopeno: tomate, sandía, pomelo rosado, pimiento rojo, papaya.

• beta-caroteno: zanahorias, naranjas, mango y espinacas.
• alfa-caroteno:zanahoria y calabaza.
• luteína: maíz, palta(avocado), yema de huevo, espinaca y perejil.

6.3.2 Flavonoides:
Son colorantes naturales de los vegetales.
Funciones de los flavonoides:

• protegen contra el cáncer

• son antioxidantes,ya que neutralizan los radicales libres
• previenen los ataques cerebrales
• frenan el proceso degenerativo de la arteriosclerosis
• tienen efecto cardioprotector (inhiben la oxidación de la lipoproteínas y la
agregación plaquetaria) regulan la presión arterial
• potencian la acción de la vitamina C
• son antiinflamatorios y tienen acción antialérgica
• son diuréticos
Fuentes naturales: están presentes en todas las frutas y muchos vegetales pero
especialmente en: cítricos, cerezas, manzanas, cebollas, uvas, grosella, acerola, flor de
calabaza y pimiento. El té también contiene flavonoides.

6.3.3 Isoflavonas:

Pertenecen al grupo de fitoquímicos flavonoides. Son consideradas fitoestrógenos, ya que

tienen cualidades similares a las hormonas femeninas.
Entre ellas se destacan la genisteína, daidzeína y gliciteína.

Funciones de las isoflavonas:

• favorecen la mineralización ósea

• protegen contra el cáncer
• previenen y protegen contra la arteriosclerosis
• reducen los síntomas menstruales
• favorecen la inmunoregulación
• previenen la reabsocrción ósea (osteoporosis) en la post-menopausia

Fuentes naturales: soja y todos sus derivados (el tofu en especial).

6.3.4 Antocianinas:

Son pigmentos vegetales que dan el color rojo o morado a ciertos frutos. Pertenecen al
grupo de los fitoquímicos flavonoides.

Funciones de las antocianinas:

• antiinflamatoria
• cardioprotectoras
 • tonificantes de la circulación venosa
• mejoran la visión y regeneran los pigmentos de la retina
• reducen la producción hepática de colesterol
• antioxidante: neutraliza la acción de radicales libres
• antiséptica del aparato urinario
Fuentes naturales: fresas, arándanos, moras, uva negra, granadas, té verde.

6.3.5 Lignanos:
Son considerados fitoestrógenos de gran poder preventivo.

Funcione de los lignanos:

• son antioxidantes
• protegen contra el cáncer
• previenen el infarto
• frenan la arteriosclerosis

Fuentes naturales: los vegetales nos aportan los precursores de estas sustancias y es
nuestra flora colónica quien produce los lignanos, a partir de las semillas de lino
principalmente, los cereales integrales, las legumbres, frutas y hortalizas.

6.3.6 Fitatos:
Pertenecen a la familia de los polifenoles (ácidos fenólicos). Los fitatos interfieren en la
absorción de hierro, calcio, zinc y otros minerales, pero esto no supone un problema puesto
que los alimentos que contienen fitatos son ricos es esos minerales.
6.3.7
Funciones de los fitatos:

• antioxidantes
• anticancerígenos
• reduce la glucosa en sangre
• previene enfermedades cardiovasculares
Fuentes naturales: las legumbres y los cereales integrales, en especial el salvado.

6.3.8 Glucosinolatos:

6.3.9
Estas sustancias dan ese sabor y olor característicos de las crucíferas debido a la presencia
de azufre en su composición.

Funciones de los glucosinolatos:

• excelente acción anticancerígena

• activan las enzimas de la desintoxicación hepática
• regulan el sistema inmune

Fuentes naturales: la familia de las crucíferas. Col, brócoli, coliflor, coles de Bruselas,
berro, nabo

Conocer más de las sustancias presentes en el reino vegetal, nos permite llegar a la
conclusión que los vegetales, frutas, legumbres y cereales, constituyen una verdadera
farmacia natural, que nos ayudan a prevenir ciertas dolencias, como así también sanar
otras.
Incluirlos cada día en nuestra alimentación es clave para mantener un óptimo estado de
salud. (Marcela, 2015)
 6.4 Oxidación celular

6.4.1 ¿Qué es la oxidación celular?

En términos biológicos, y filosóficos, es el proceso que nos da la vida y el mismo que nos
la va quitando. Déjenme les cuento el proceso, en partecitas: Nuestro combustible más
importante es el oxígeno (en realidad es toda la mezcla del aire). Sin él, no podríamos vivir
más que unos minutos. Lo que sucede en cada respiro es primero que nada la llegada del
oxígeno a los pulmones. Los pulmones están compuestos a su vez por alveolos pulmonares,
cuya función es romper la molécula estable de oxígeno que originalmente respiramos. El
oxígeno como tal, no nos sirve de nada, es necesario quitarle un electrón y convertirlo en un
“radical libre”.

6.4.2¿Qué es un radical libre?

En química, y en nuestro contexto, un radical libre es cualquier molécula que no tiene sus
electrones completos para ser estable, y se encarga de quitarle electrones a moléculas
vecinas para completarse. Pero al quitar electrones a moléculas vecinas, crean nuevos
radicales libres. Es una reacción en cadena que no se detiene hasta que algún otro proceso
la estabilice. Este evento, es una ley natural: Toda molécula que sea radical libre,
automáticamente seduce electrones vecinos para completarse. Como podrán imaginarse,
estas reacciones en cadena suceden en todo momento, en todos lados. Ojo, los radicales
libres no tienen que ser necesariamente de oxígeno, pueden ser de lo que sea. Sin embargo
no por nada se le llama “oxidación” a dicho proceso. Esto es porque el oxígeno es la
sustancia con mayor capacidad para realizar estas reacciones, y por mera casualidad, es
nuestro combustible más importante.
Ahora bien, una vez que el oxígeno es convertido en radical libre, entra al torrente
sanguíneo. La idea es que todas las moleculitas de oxígeno se unan a la hemoglobina. La
hemoglobina es una proteína cuyo objetivo es funcionar como transporte de oxígenos. La
hemoglobina tiene la forma molecular exacta para pegarse a los oxígenos incompletos y
detener la reacción. Dicho oxígeno se deja al final en todas las células, para que estas
“respiren” y puedan ejercer sus funciones. De la misma manera, transporta el residuo
(bióxido de carbono) de regreso a los pulmones. Este es el proceso ideal de respiración, y
todo sería perfecto si se siguiera al pie de la letra. (Guzman, 2016)
 6.5 Antioxidantes Naturales

6.5.1 ¿Qué son los Antioxidantes?

Un antioxidante es una molécula capaz de retardar la oxidación de otras moléculas.

La oxidación pueden producir radicales libres que comienzan reacciones en
cadena que dañan las células. Los antioxidantes terminan estas reacciones, a la vez que
impiden la oxidación, oxidándose ellos mismos.
Aunque las reacciones de oxidación son cruciales para la vida, también pueden ser
perjudiciales, por lo que las plantas y los animales mantienen complejos sistemas de
múltiples tipos de antioxidantes, tales como vitamina C, y vitamina E, así
como enzimas tales como la catalasa, superóxido dismutasa y varias peroxidasas. Los
niveles bajos de antioxidantes o la inhibición de las enzimas antioxidantes causan estrés
oxidativo y pueden dañar las células. (Lopez, 2014)

6.6 Nutrientes antioxidantes en los alimentos

Vitamina c.- La vitamina C es una vitamina hidrosoluble también conocida como ácido
ascórbico. La vitamina C ejerce su papel antioxidante en el plasma sanguíneo. Además,
posee la capacidad de regenerar el tocoferol (vitamina E) que no se ha consumido.
La vitamina C se encuentra principalmente en los cítricos, el kiwi, la papaya, el pimiento
rojo o las fresas.

Betacaroteno.- Los betacarotenos son pigmentos vegetales de color amarillo o naranja que
pertenecen al grupo de los carotenoides, un tipo de flavonoides. Son precursores de la
vitamina A, es decir, que una vez ingeridos, se transforman en vitamina A. Los
betacarotenos son componentes antioxidantes, que contribuyen a paliar el estrés oxidativo.
Los betacarotenos se encuentran principalmente en frutas o verduras de color amarillo o
naranja intenso, como las zanahorias, albaricoques, calabazas o mangos.
Licopeno.- El licopeno es un pigmento natural de color rojo. Se clasifica dentro de los
flavonoides. Las plantas desarrollan licopeno para protegerse de los efectos de la luz y la
oxidación del aire.
La principal fuente de licopeno es el tomate cocinado, ya que la cocción contribuye a
liberar este elemento y facilitar su absorción por el organismo. También se encuentra en
los tomates frescos, sandías, zanahorias, bayas de Goji y pomelos.

Luteína.- La luteína es un pigmento liposoluble de color amarillento que aparece en algas

y plantas superiores. Pertenece al grupo de los carotenoides, que son un tipo de flavonoides.
La función de la luteína en las plantas es protegerlas contra la acción solar. Esta misma
propiedad resulta de ayuda para proteger la retina humana de las radiaciones
ultravioleta del sol. De hecho, la luteína es un pigmento que ya aparece de forma natural en
la retina.
Las principales fuentes de luteína son las espinacas, lechuga, coles de Bruselas y guisantes.

Quercitina.- La quercitina es un flavonoide muy interesante por sus principios activos y

por su acción como antioxidante.
La quercitina se encuentra especialmente en la cebolla, pero también está presente en
las manzanas, las cerezas y la col lombarda.

6.6.1 Curcumina.

La curcumina es un polifenol presente en la cúrcuma responsable de u color amarillo y su

actividad antioxidante.

Antocianinas.- Las antocianinas son pigmentos de color azulado, rojo oscuro o morado
que contienen las plantas. Se clasifican dentro de los flavonoides, como tales, tienen un
valor antioxidante.
Las antocianinas se encuentran en los arándanos, grosellas negras, moras o ciruelas.
(Fuentes, 2016)
6.7 Reacciones
La carbonatación mineral se refiere a la fijación de CO2 mediante el uso de óxidos
alcalinos y alcalinotérreos, como el óxido de magnesio (MgO) y el óxido de calcio (CaO),
que están presentes en las rocas de silicatos de formación natural como la serpentina y el
olivino.
Las reacciones químicas entre estos materiales y el CO2 producen compuestos como el
carbonato de magnesio (MgCO3) y el carbonato cálcico (CaCO3). La cantidad de óxidos
metálicos presentes en las rocas de silicatos que pueden encontrarse en la corteza terrestre
excede las cantidades necesarias para fijar todo el CO2 que produciría la combustión de todas
las reservas de combustibles fósiles existentes.
Los silicatos de Magnesio son considerados mejor opción que los de calcio por muchas
razones: son minerales más reactivos que los de calcio, frecuentemente tienen un porcentaje
en peso de óxido puro mayor (los silicatos de magnesio pueden tener un 35-40% en peso de
MgO mientras que los silicatos de calcio, normalmente, solo tienen un 12-15% de CaO) y
además los yacimientos de silicatos de magnesio son más grandes y más numerosos.
(AVANZA CO2, 2012)

Los fitoquímicos, como el nombre implica, son los químicos individuales de los que están
formadas las plantas. Las categorías generales de los productos naturales de las plantas están
organizadas muy ampliamente en términos de estado creciente de oxidación, que incluye a
los lípidos, incluyendo los hidrocarburos simples y funcionalizados, así como los terpenos.
Les siguen los productos naturales insaturados incluyendo el poliacetileno y los compuestos
aromáticos. Posteriormente se incluyen las moléculas primariamente hidrofílicas, incluyendo
los azúcares, y se continúa con aquellas que forman sales, incluyendo alcaloides,
aminoácidos y nucleósidos. Esta categorización es consistente con la forma en que los
químicos categorizan los químicos orgánicos en general y es aproximadamente equivalente
al análisis cromatográfico en fase normal de cualquier especie de planta.

6.7.1 Taninos

Los Taninos son oligómeros hidrosolubles, ricos en grupos fenólicos, capaces de unirse o
precipitar proteínas hidrosolubles. Los taninos, comunes en las plantas vasculares, existen
primariamente dentro de los tejidos leñosos pero también pueden encontrarse en hojas, flores
o semillas. Los tejidos de las plantas que son altos en contenido de taninos tienen un sabor
muy amargo y son evitados por la mayoría de los herbívoros.
Los taninos pueden ser divididos en 2 grupos, taninos condensados y taninos hidrolizables.
Los taninos condensados son formados biosintéticamente por la condensación de flavanoles
para formar redes poliméricas; ejemplos son las proantocianidinas del sorgo (Sorgohum
vulgare) y el eucalipto (Eucalyptus spp). Los taninos hidrolizables son ésteres de un azúcar
(generalmente glucosa) con uno o más ácidos trihidrobencenocarboxílicos (ácido gálico);
estos materiales dan precipitados insolubles con albúmina, almidón o gelatina, por lo que la
reacción con proteínas se utiliza industrialmente para convertir las pieles animales en cuero
(curtido). Ejemplos de taninos hidrolizados incluyen corilagina, aislada de las hojas de
zumaque y eucalipto así como la geraniina del geranio y los arbustos fanerógamos del
género. Tanto la corilagina como la geraniina muestran actividad anti-VIH, mediante
inhibición de la transcriptasa inversa.

6.7.2 Aminoácidos, aminoácidos no proteínicos y proteínas

Mucha de la información genética contenida en cada célula de plantas y animales se expresa

en forma de proteínas. Las proteínas están formadas por largas cadenas de aminoácidos. Las
proteínas más pequeñas, hechas de oligómeros más cortos de aminoácidos, se llaman
péptidos. Las proteínas juegan una enorme variedad de papeles; algunas realizan el transporte
y almacenamiento de pequeñas moléculas, mientras que otras constituyen una gran parte del
marco estructural de células y tejidos. Tal vez una de las más importantes clases de proteínas
son las enzimas, catalizadores que promueven la enorme variedad de reacciones que
mantienen el metabolismo en rutas esenciales. Los tipos individuales de células pueden
contener varios cientos de clases de proteínas y muchas de estas proteínas tienen
modificaciones químicas adicionales que las hacen cruzar las líneas de las categorías
químicas de los compuestos. Hay modificaciones de proteínas que incluyen la unión de
prácticamente todas las categorías de fitoquímicos, incluyendo lípidos, aromáticos y
carbohidratos.
6.7.3 Aminoácidos no proteínicos

Hay también una amplia variedad de aminoácidos que no están incorporados en proteínas.
Estos aminoácidos frecuentemente poseen funciones especiales dentro de la planta. Por
ejemplo, L-canavanina es un aminoácido no proteínico altamente tóxico, análogo de L-
arginina, encontrado en algunas leguminosas como el pallar del gentil o frijol de Jack y la
alfalfa Debido a su similitud estructural con la L-arginina, la L-canavanina actúa como un
anti metabolito; si es ingerida, la L-canavanina puede ser incorporada en lugar de la L-
arginina durante la biosíntesis de polipéptidos y, por lo tanto, interrumpir reacciones críticas
del metabolismo de RNA y DNA así como la síntesis de proteínas. Así, L-canavanina altera
reacciones bioquímicas esenciales y se considera un fitoquímico altamente tóxico; además,
exhibe potentes propiedades insecticidas y posiblemente evolucionó como un agente
aleloquímico para evitar la herbivoria. Por otro lado, debido a sus propiedades tóxicas, es
también un prometer agente antitumoral.
Otro aminoácido no proteínico que se encuentra regularmente en las plantas es el ácido D-
amino butírico. Se conocen cientos de ellos, aunque no se han identificado algunos que sean
más o menos ubicuos. Adicionalmente, existen aminoácidos, péptidos y proteínas atípicos
que son construidos en los procesos no ribosómicos que son también esenciales para la vida
de la planta. Este es un campo muy popular entre los químicos de los productos naturales.
(NUTRICION PERSONALIZADA )

6.8 Factores que influyen en su estabilidad

La conversión de la reacción aumenta con la cantidad e intensidad de la energía lumínica
suministrada.

•La energía lumínica suministrada por ciertas longitudes de onda de la luz son del orden de
las energías de activación de muchas reacciones químicas, por tanto, provocan la reacción.
En un rango de estas energías se centra la fotoquímica. Sin la citada energía lumínica, la
reacción no tiene lugar.

•Según el modelo lineal radial, la intensidad recibida por la solución no es función de la

coordenada axial.
•Una medida calculada a partir de dos valores con error tendrá un error asociado mayor que
los errores asociados a cada uno de los valores a partir de los cuales ha sido calculada. (Leyva)

6.8.1 Hidrólisis

En la hidrólisis ácido-base el agua se divide en el ion hidroxilo OH- y un ion H+ (el cual es
inmediatamente hidratado para formar el ion hidronio H3O+). Esta reacción sucede
espontáneamente en agua pura, y en el equilibrio la concentración de iones oxidanio
(hidronio) en agua es [H3O+] = 1 × 10−7 M. Esta es también la concentración de iones
hidroxilo puesto que cada molécula de agua que se divide genera un hidroxilo y un oxidanio.
Dicho equilibrio se denomina autoprotólisis: En la hidrólisis ácido-base el agua se divide en
el ion hidroxilo OH- y un ion H+ (el cual es inmediatamente hidratado para formar el ion
hidronio H3O+). Esta reacción sucede espontáneamente en agua pura, y en el equilibrio la
concentración de iones oxidanio (hidronio) en agua es [H3O+] = 1 × 10−7 M. Esta es también
la concentración de iones hidroxilo puesto que cada molécula de agua que se divide genera
un hidroxilo y un oxidanio.

La adición de algunas sustancias al agua, por ejemplo una sal, modifica el equilibrio. Al ser
disueltos en agua, los iones constituyentes de una sal se combinan con los iones hidronio,
hidroxilo, o ambos, procedentes de la disociación del agua. Al consumirse estos iones se
modifican su concentración y, como consecuencia, se modifica el valor del pH.

• Grupos éster: (Atropina, AAS, benzocaína)

• Grupos amidas: (Barbitúricos)
• Grupos lactamas: (Ácido L-ascórbico)

6.8.2 Oxidación

Proceso de pérdida de electrones por parte de la molécula. En la mayoría de los casos

está perdida se produce con la participación del oxígeno P.a. susceptibles de sufrirla:La
mayoría de los . Se emplean en su forma reducida por lo que son susceptible de sufrirla
Esteroides Antibióticos
6.8.3 Descomposición

• P.a. susceptibles de sufrirla:

• Hidrocortisona, prednisolona, ácido ascórbico, ácido fólico
• A menor λ mayor es la energía asociada

6.8.4 Técnicas Para Inhibirla

• Proteger de la luz con envases opacos

• Almacenar en oscuridad
• Proteger el p.a. mediante microencapsulación o complejos de inclusión molecular.
(Morcillo, (1989))

6.9 Obtención industrial

6.9.1 Aplicaciones

Todos los minerales que se extraen en la minería moderna son utilizados por todos nosotros
para vivir mejor. Afortunadamente la minería moderna, como la que se produce en Argentina,
hoy en día se hace bajo estándares de sostenibilidad, convivencia, respeto por el medio
ambiente y responsabilidad social. Cuando escuchas no a la minería.

Resulta imposible ponderar la cantidad de minerales que utilizamos en la vida diaria. Y no

estamos hablando de los metales preciosos (oro, plata, platino); ferrosos (hierro, níquel,
cromo); no ferrosos (cobre, plomo, zinc, estaño, antimonio); nucleares (uranio, torio) o rocas
de aplicación (mármoles, granitos). Nos vamos a referir aquí a los llamados “minerales
industriales”, mayormente los no metálicos que incluyen un centenar de especies útiles para
distintos usos cotidianos. (Ricardo, 2011)

5.9.2 Multiuso y multiterreno

Cada año, unas 660 toneladas de oro se utilizan en telecomunicaciones, tecnología de

información, tratamientos médicos, y múltiples usos industriales. Es un componente vital de
muchos dispositivos, incluyendo las computadoras, televisores, DVD, cámara de video y
teléfonos celulares. (Ricardo, 2011)

5.9.3 Muy útiles

Cuando un estudiante carga su cartuchera, lleva grafito en la mina de sus lápices, cal en el
papel, distintos metales en sus lapiceras y sacapuntas.

5.9.4 Prendas sanas

El cobre puede impregnarse en fibras textiles para fabricar sábanas, toallas y apósitos, con
alta capacidad de auto esterilización. Y se pueden hacer otras prendas, como medias y ropa
interior.

5.9.5 Utilidad comprobada

Entre los compuestos de cobre se destaca el sulfato de cobre, la sal más importante. Es
utilizado en agricultura como fungicida, y como algaida en la purificación de aguas.
(Ricardo, 2011)

6.10 Identificación experimental

Se entiende por identificación de productos el colocar en un producto cualquier información
relevante al mismo. En todas las industrias existen estándares mínimos que deben contener nombre,
logotipo, ingredientes como en el caso de la industria alimenticia o contenido en los productos
farmacéuticos o de cuidado personal. Esta información puede estar a la vista a través de una
etiqueta, impresa con inyección de tinta o transferencia térmica o bien puede ser información que se
utiliza únicamente para el manejo y rastreo de la mercancía lo cual puede ser mediante código de
barras, código datamatrix, código 2D o RFID. (MCLOGISTICA, 2016)
6.10.1 Análisis de sustancias minerales

6.10.2 Determinación de cenizas

La determinación de ceniza se hace para realizar el análisis de sustancias minerales. Bajo el

nombre de cenizas se engloba el conjunto de sustancias que quedan como residuo tras su
incineración. Básicamente está formado por sustancias inorgánicas. Este parámetro os puede
indicar una posible adulteración del alimento, por ejemplo un alimento en polvo donde se
añade cáscara de algún fruto seco.

Se entiende por cenizas como el residuo inorgánico que queda tras eliminar totalmente los
compuestos orgánicos existentes en la muestra, si bien hay que tener en cuenta que en él no
se encuentran los mismos elementos que en la muestra intacta, ya que hay pérdidas por
volatilización y por conversión e interacción entre los constituyentes químicos. A pesar de
estas limitaciones, el sistema es útil para concretar la calidad de algunos alimentos cuyo
contenido en cenizas totales, o sus determinaciones derivadas, que son cenizas solubles en
agua y cenizas insolubles en acido, está bien definido. Facilita en parte, su identificación o
permite clasificar el alimento examinado en función de su contenido en cenizas. La
determinación consiste en incinerar la muestra en horno mufla, hasta ceniza blanca en una
cápsula. Los resultados se suelen expresar porcentualmente tras aplicar la siguiente relación:

(𝑃1−𝑃2)∗100
%𝑐𝑒𝑛𝑖𝑧𝑎𝑠 = 𝑃−𝑃2

P es el peso en gramos de la cápsula más el de la muestra; P1 es el peso en gramos de la

cápsula más las cenizas; P2 es el peso en gramos de la cápsula en vacío. Los recipientes más
empleados para la obtención de cenizas son cápsulas de porcelana

Determinación de ph
La acidez medida por el valor de pH, junto con la humedad son, probablemente, las
determinaciones que se hacen con más frecuencia. El pH es un buen indicador del estado
general del producto ya que tiene influencia en múltiples procesos de alteración y estabilidad
de los alimentos, así como en la proliferación de microorganismos. Se puede determinar
colorimétricamente mediante los indicadores adecuados, pero, para su mayor exactitud, se
ha de recurrir a métodos eléctricos mediante el uso de pH-metros. 8.

Acidez valorable total

Además del grado de acidez expresado por el pH, el contenido total de ácido en un alimento
informa sobre la formulación del producto. Se suele concretar valorando con hidróxido
sódico y un indicador. Los resultados se dan en términos del ácido que predomina; por
ejemplo, en la leche, como ácido láctico y en el vinagre, como acético. En algunos casos, se
expresa en términos de equivalencia de peso de un álcali determinado; así, los fosfatos ácidos
utilizados en la levadura en polvo se dan como bicarbonato sódico. 9.

Alcohol

Normalmente, el alcohol se determina destilando un volumen medido de muestra, diluyendo

con agua este destilado hasta el mismo volumen inicial y deduciendo el contenido en alcohol
a partir de la densidad del líquido mediante tablas alcoholimétricas. La cantidad de alcohol
se expresa porcentualmente en volumen. (TECNICAS DE ANALISIS FISICO-QUIMICO
DE ALIMENTOS, 2017)

Los métodos usados comúnmente para determinar y cuantificar fenoles totales en alimentos
y vegetales son el ensayo de la vainillina y el de Folin-Ciocalteu. El método de Folin-
Ciocalteu se basa en la capacidad de los fenoles para reaccionar con agentes oxidantes. El
reactivo de Folin-Ciocalteu contiene molibdato y tungstato sódico, que reaccionan con
cualquier tipo de fenol, formando complejos fosfomolíbdico-fosfotúngstico. La transferencia
de electrones a pH básico reduce los complejos fosfomolíbdico-fosfotúngstico en óxidos,
cromógenos de color azul intenso, de tungsteno (W8O23) y molibdeno (Mo8O23), siendo
proporcional este color al número de grupos hidroxilo de la molécula. (Marina Gutierrez &
Ortiz, 2008)
Anexos
 TALLER DE ENZIMAS I

1. ¿De dónde proviene el termino enzima?

A mediados del siglo XIX cuando se acuno el término “enzimas” (del griego levadura)

2. ¿Qué actividad distinguió Levis Pasteur?

Levis Pasteur distinguió dos tipos de actividades “fermentados organizados” y “no

organizados”, que se refieren a las enzimas asociadas a las células de levadura y a las
extracelulares, respectivamente.

3. ¿Qué demostró Eduard Buchner?

En 1987 Eduard Buchner demostró que un extracto de levadura libre de células también
podrá producir etanol a partir de azucares. Sin embargo, poco se sabría sobre la naturaleza
química de las enzimas.

4. ¿Qué se conoce hoy acerca de las enzimas?

Hoy se sabe que son proteínas que actúan como catalizador hidrológico, efectúan
reacciones bioquímicas o velocidades mas allá, no se consumen durante la reacción y en
general presentan un elevado grado de especificidad.

5. ¿De que fenómenos son responsables las enzimas?

Son responsables de fenómenos como la digestión y de varios cambios químicos que sufren
los alimentos, los que pueden resultar benéficos (la maduración de frutas) o perjudiciales
(oxidación de ácidos grasos y oscurecimiento enzimático).

6. ¿Cómo se efectuaba en la antigüedad la coagulación de la leche?

Algunos grupos humanos utilizaban el estómago de corderos y becerros como recipiente y

con ello proporcionaban las coagulaciones de la leche con enzimas asociadas a este órgano.

7. ¿Cuál fue la primera enzima en producir en gran escala?

La quimosina recombinante fue procesa en esta área.

8. ¿Cómo están integradas las enzimas para la función catalítica?

Para la función catalítica, en muchas casas las enzimas están integradas por una parte de
naturaleza proteínica y otra que no lo es, la primera se reconoce como a poenzima y la
segunda como cofactor.

9. ¿Cómo actúan la enzima catalasa?

La catalasa actúa como catalizador ya que una sola molécula de enzima puede oxidar varios
millones de moléculas de H2O2 cada segundo.

10. ¿A qué se denomina sustrato en relación con las enzimas?

La relación entre la enzima y el sustrato se llama quimro selectividad o especialidad del

grupo.

11. Explique que es el sitio activo

Estructura rígida como el de las cerraduras de una puerta donde se encuentran a la

perfección un sustrato, también rígido como una llave lo que explica el ello grado de
especificidad que ambos poseen.

12. ¿Cómo afecta el PH a la reacción enzimática?

El PH influye en la estructura tridimensional de las proteínas y a su vez, sobre a la enzima

que tenga sustrato.

13. ¿Cuál es el efecto de la temperatura en las enzimas?

El incremento de temperatura es muy grande, se favorece la deshidratación irreversible y su

conservación, la proteína presta su capacidad catalítica.

14. ¿Cómo afecta la concentración del sustrato a la enzima?

Afecta de manera que las colisiones son los extractos entre moléculas del sustrato con
moléculas de la enzima.

15. ¿En que influye la actividad de agua en las enzimas?

Hace que las reacciones se logren en bajas actividades de agua, modifican el equilibrio
termodinámico y catalizan biosíntesis de compuestos orgánicos.
 TALLER VITAMINAS

1. ¿Qué tipo de bicarbonato se usa en las galletas?

Bicarbonato de Sodio

2. Elabore un cuadro de los tipos de codificantes y su acción.

Clarificantes Acción

Pectinasa Degradacion pectinas coloidal de los

jugos de una y manzana

Proteoliticas Se emplea para eliminar proteínas de la

cabeza

Benlonita Forma susu posiciones coloidales

tixotropicas

Pelivinil Pirrolidona Homopolimeros tridrofabas simetrico

3. Enliste los principales colorantes.

• Tractoxina
• Amarillo sunset
• Rojo punzo 4R
• Rojo 40
• Cormaisina
• Eristresina
• Azul brillante FCP
• Azul Indigatino
4. Enumere los Humectantes
• Polioles
• Gomas
 • Dextrinas
• Gelatinas

5. Indique que sabor posee la capsoisina y la química

La capsoisina tiene un sabor picante

La química tiene un sabor amargo

6. Para que se utiliza los nutrientes

Para la reconstrucción estandarización enriquecimiento y fortificación.

7. Indique los tipos de colorantes y ejemplos

Existen colorantes naturales y sintéticos por ejemplo tartracina el azul 1 y el rojo 40 el

amarillo 6 la eritrosina el verde 3

8. Enliste antiglomerantes y a antiespumantes, gasificantes

ANTIGLOMERANTES

• Dioxido de silicio
• Silicato de aluminio
• Silico aluminato de sodio
• Estearantos de calcio
• Almidones

ANTIESPUMANTES

• Dimetil – polisiloxano
• Acidos grasos laurico deico
• Oxpastirina

GASIFICANTES

• Bicarbonato de sodio
 • Almidon de maíz
• Fosfato monocalcico
• Sulfato sódico aluminico

9. Elabore un cuadro de otros aditivos y su aplicación

Aditivos Aplicación

Brillantadores Emulsiones elaboradas con gama

Encapsulados Polímeros con almidon o gama que se

emplea para encapsular

Aerantes Reduce la tensión superficial provocando

espuma

Aglutinantes Su función es espesar y estalizante

 TALLER ADITIVOS

1. Explique que es un aditivo y para qué sirve?

Es una sustancia o mescla de varias sustancias que se adiciona intencionalmente alalimento

durante las etapas de producción y conservación para lograr ciertos beneficios.

2. ¿Qué es la FAO?

Organización de alimentos y agricultura

3. ¿Qué aditivos suelen causar alergias a las personas sencibles?

Sulfitos, tartracina y el glutamato mono sódico.

4. ¿para que se utilizan los aditivos?

Para incrementar el valor nutritivo como las vitaminas aminoácidos y elementos químicos
para la preservación de los alimentos como los conservadores, antioxidantes etc.

5. ¿En qué ocasión se prohíben los aditivos?

• Ocultar defectos de calidad
• Disimular materias primas no aptas para el consumo humano.
• Remplazar ingredientes a los productos que indican a un engaño sobre la verdadera
composición del alimento.
• Alterar resultados de los productos.

6. Describa los tipos de aditivos

• Asentuadores del sabor
• Alcalinisantes, reguladores de pH, acildurantes.
• Antiglomerantes
• Antioxidantes
• Clarificantes
• Antisalpicantes
• Colorantes y pigmentos
• Conservadores
• Edulcorantes no nutrientes
• Enzimas
 • Humectantes
7. ¿para qué sirven los conservantes?

Para prevenir el crecimiento de hongos, levaduras y bacterias.

8. ¿Cuáles son los factores que influyen en los conservantes?

• Especificidad de acción
• Composición del alimento
• Nivel inicial de la contaminación
• Manejo y distribución del producto terminado

9. Enliste los tipos de conservantes.

• Acido benzoico y benzoatos
• Ácido sorbico
• Ácido acético y acetatos
• Parabenos
• Ácido propionico
• Sulfitos y dióxido de azufre.
• Antibióticos
• Piro carbonato de dietilo
• Epóxidos
•
10. Elabore un cuadro con las características de los conservantes.

Conservantes Características

Ácido benzoico y benzoatos Se encuentra en la canela, clavo, ciruelas

y otras futas.

Ácido sorbico y sorbatos Para inhibir el crecimiento de hongos y

levaduras en alimentos con un pH hasta
6.5

Ácido acético y acetonas Es agente activo del vinagre contribuyente

al gusto y al aroma

parabenos Para control de hongos y levaduras y en

menor grado de bacterias.
 UNIVERSIDAD POLITÉCNICA ESTATAL DEL CARCHI

INDUSTRIAS AGROPECUARIAS Y CIENCIAS AMBIEMTALES

INGENIERÍA EN ALIMENTOS

Informe 1

TEMA: HIDRÓLISIS DE ALMIDÓN

ING: SHIRLEY CHANG

2017-2018

OBJETIVOS
GENERAL

• determinar la hidrolisis de almidón con la solución de Filin A y B.

ESPECIFICOS

• analizar la hidrolisis de almidón.

• conocer las reacciones que ocurren al colocar la solución de Fhelin A y B.
• Investigar el uso de la solución de Felin A y B.

RESUMEN

en 25 ml de solución de almidón se añade 1 ml de ácido clorhídrico concentrado, lo

calentamos a baño maría, extraemos cada 5 min en un tubo de ensayo y a esta solución le
colocamos 1 gota de solución de yodo y observamos como la solución se obtuvo negativo,
enfriamos y añadimos la solución de hidróxido de sodio al 10 % y en otro tubo colocamos
2 ml de la solución neutralizada y le añadimos 2 ml de Felin A, al colocar esta solución se
produjo una separación de almidón y el agua; y lo mismo sucedió al colocar la solución de
Felin B.

FLUJOGRAMA
Hidrolisis de almidón

A 25 ml de la solución Añadir un ml de
ácido clorhídrico.

2 ml de solución Baño maría

almidón.
CUESTIONARIO

¿De qué está compuesto el Fheling A?

CuSO4 disuelto en H2O

¿De qué está compuesto el Fheling B?

NaOH y tortrano Na-K disueltos en agua.

¿Para qué se utiliza la prueba de Fheling?

Se utiliza para el reconocimiento de azucares reductores. El poder reductor que pueden

presentar los azucares proviene de su grupo carbonilo que puede ser oxidado al grupo
carboxilo con agentes oxidantes suaves.

RESULTADOS

Al realizar la solución esta nos dio negativo luego colocamos la solución de Fheling A y B
en la solución de Fheling A y observamos que el almidón se puso en la parte superior y se
tornó de un color azul-celeste, luego en la solución de Fheling B salio negativa porque no
se observó cambio alguno.

CONCLUSIONES

• la prueba de Fheling nos permite identificar los azucares reductores.

• se observa que un azúcar es reductor por la formación de un precipitado de un color
rojo ladrillo.
• observamos las caraceristicas efectuadas en la reacción.
• la sacarosa es un azúcar no reductor debido a que no se dio el precipitado de color
rojo ladrillo.

RECOMENDACIONES

• tenemos que tener mucho cuidado al colocar la solución de yodo debido a que si
ponemos más cantidad esto podría alterar los resultados.
• realizar el baño maría e una forma adecuada y siempre con precaución.
• al añadir ácido clorhídrico es necesario colocar 1 ml para obtener los resultados
deseados y no alteraciones del mismo.

ANEXOS
Hacer la preparación para
Pesar el almidón el baño maría
 Dejar enfriar en los tubos Realizar baño maría.
de ensayo.

Bibliografía
• Fisiologia vegetal Volumen 2, Lincoln Taiz y Eduardo Zeiger (2006)
• Chocholatisimo
(2013)http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000051/lecciones/cap02/anexo_
22.htm
• Botanica online (2013) http://www.botanical-online.com/aflatoxinas.htm
• Agar brasileiro (2003) http://www.agargel.com.br/agar-tec-es.html
• Gomez M. A. (2003) http://centros5.pntic.mec.es/ies.victoria.kent/Rincon-
C/Curiosid/Rc-58.htm
Informe 2

UNIVERSIDAD POLITÉCNICA ESTATAL DEL CARCHI

Facultad de Industrias Agropecuarias y Ciencias Ambientales

Ingeniería en Alimentos

Tema: Informe de reacción xantoproteica

2017-2018
OBJETIVOS

General

Identificar mediante la reacción xantoproteica los efectos que se producen en la

estructura y estabilidad de las proteínas durante su respectiva determinación.

Específicos

Conocer cómo reacciona la albumina ante las sustancias de ácido nítrico e hidróxido
de sodio.
Aprender las características que presenta la reacción xantoproteica y poder
diferenciarla de las demás reacciones efectuadas.

RESUMEN

Esta práctica consistíe en el reconocimiento de proteínas a distintas muestras como clara de

huevo. Esto se realizará mediante dos métodos

Diferentes el Biuret y Xantoproteico, extraer de las muestras las proteínas para así poder
identificar su naturaleza proteica.

Esta reacción se debe a la presencia de un grupo fenilo en la molécula proteica. Los complejos
de la molécula proteica que son de importancia en esta reacción son la tirosina y el triptófano.
La fenilalanina no reacciona en las condiciones que se realiza en el laboratorio. La reacción
xantoproteica a su vez se puede considerar como una sustitución electrofilia aromática de los
residuos de tirosina de las proteínas por el ácido nítrico que reacciona. (Pozo, 2012)

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos
dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
Carbono, Hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno Las proteínas suponen aproximadamente la mitad
del peso de los tejidos del organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo,
además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos.
El cuerpo necesita de las proteínas de los alimentos para romper sus cadenas y obtener otros
aminoácidos con los cuales volver a formar nuevas proteínas, cada una de ellas con una
función específica. Por ejemplo, la insulina, con una importante función en la asimilación
de glucosa del organismo. (Hugalde, 2014)

La reacción xantoproteica es un método que se puede utilizar para determinar la presencia

de proteínas solubles en una solución, empleando ácido nítrico concentrado. La prueba da
resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos aromáticos,
especialmente en presencia de tirosina. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con
un álcali, se torna color amarillo oscuro.

La reacción xantoproteica se puede considerar como una sustitución electrofílica aromática

de los residuos de tirosina de las proteínas por el ácido nítrico dando un compuesto coloreado
amarillo a pH básico. (Suarez, 2015)

PROCEDIMIENTO

1) De un huevo obtenga la albumina y coloque un poco de esta en un tubo de ensaño.

2) Añada 1 ml de ácido nítrico y observe.
3) Posterior a esto agregue un poco de solución de hidróxido de sodio
4) Anote lo observado

Este procedimiento también se lo puede realizar con lana o ceda natural

 FLUJOGRAMA

Reacción Xantoproteica

Obtención de
albumina

Colocar un poco
de albumina en un
tubo de ensaño

Añadir 1 ml de
ácido nítrico

Agregar a esto un
poco de solución de
hidróxido de sodio

RESULTADOS

Al añadir ácido cítrico a la albumina parte de esta se va a tornar de color amarillo con un
poco de blanco y luego al agregar un poco de solución de hidróxido de sodio se va a formar
la coagulación.
DISCUSIÓN

Todas las prácticas realizadas reaccionaron de diferente manera tanto en textura, olor y
color, un ejemplo de esto es la prueba de Biuret que al ser positiva se tornó de color azul,
no obstante, también surgió coagulación como es en la reacción Xantoproteica. Para poder
llevar a cabo la practicas de dichas reacciones se utilizó diferentes reactivos que hace que
los resultados no sean los mismos.

CUESTIONARIO

1) ¿Cómo se reconocen las proteínas?

Por medio de análisis de resultados como la desnaturalización de las proteínas que se produce
al suministrar calor o al reaccionar con ácidos, sufre un cambio en su composición.

2) ¿Qué son las proteínas?

Las proteínas o prótidos son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos
que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos, el orden y la
disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas
están compuestas por: Carbono, Hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno y la mayoría contiene además
azufre y fósforo.

Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, son el
principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo y están presentes en todas las
células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se
producen. (Paez, 2016)

3) ¿En que se basa la prueba de Biuret?

El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros
compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de composición desconocida. ...
El reactivo, de color azul, cambia a violeta en presencia de proteínas, y vira a rosa cuando se
combina con polipéptidos de cadena corta. (Llerena, 2014)

4) ¿Cómo comprueba la desnaturalización de las proteínas?

Las proteínas bajo ciertas condiciones se rompen o cambian, provocando un cambio en la
disposición espacial de la cadena polipeptídica dentro de la molécula, desordenando su
estructura, proceso conocido como desnaturalización que cambia sus propiedades y
funciones como su solubilidad y la actividad biológica, entre otras. Las proteínas puedes
desnaturalizarse por cambios de temperatura y de pH. (Acuña, 2017)

CONCLUSIONES

• En conclusión la reacción xantoproteica nos ayuda a determinar la presencia o

ausencia de proteínas en la muestra que utilicemos, en este caso de la albumina.
• Logramos determinar que la prueba xantoproteica es una reacción cualitativa, mas
no cuantitativa, ya que podemos realizar un análisis de resultados mediante sus
características.
• La muestra de albumina sometida a la reacción xantoproteica fue positiva ya que
se tornó de color amarillo oscuro, por lo cual se concluye que tiene más de dos
enlaces peptídicos, y a su vez restos aromáticos en los aminoácidos de la cadena
poli pep tídica.

ANEXOS
GRÁFICA 1 Reacción de Biuret y Xantroprotica
GRÁFICA 2 Reacción Xabtroproteica

GRÁFICA 3 Resultado final de la reacción Xantroproteica

BIBLIOGRAFÍA

Acuña, F. (07 de Marzo de 2017). Docsity. Obtenido de Google:

https://www.docsity.com/es/desnaturalizacion-de-proteinas/894169/

Llerena, M. (06 de Julio de 2014). BIOQUÌMICA. Obtenido de Google:

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Paez, C. (17 de Enero de 2016). PROTEÌNAS. Obtenido de Google:

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Informe 3

UNIVERSIDAD POLITECNICA ESTATAL DEL CARCHI

FACULTAD DE INDUSTRIAS AGROPECUARIAS Y CIENCIAS AMBIENTALES

TEMA: PROTEINAS

Materia: Bioquímica

Docente: MS. Ing. Shirley Chang.

Semestre: 13 Diciembre 2017

Curso: 3 Paralelo: “A”

Carrera: ALIMENTOS

INFORME DE LABORATORIO

FECHA: 13 /Diciembre /2017 PRÁCTICA Nº……2……

 TEMA DE LA PRÁCTICA

…………PROTEINAS………

OBJETIVO GENERAL

Determinar las reacciones que producen las proteínas agregándole diferentes soluciones.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

1. Investigar las características de las proteínas en especial del huevo.

2. Experimentar los métodos de coagulación, reacción de biuret y reacción xantoproteica
con las proteínas en este caso el huevo.
3. Analizar el color que toma la mezcla agregando diferentes sustancias.

RESUMEN

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptídicos. En esta práctica para determinar las reacciones que
producen las proteínas utilizamos claras de huevo que se bate hasta llegar a punto de nieve y
posteriormente se aplica los métodos de coagulación como son la reacción de biuret y reacción
xantoproteica observando así que cada reacción provoca un cambio físico diferente como es
el color y en algunos casos disminución de contenido.
MATERIALES

Tubos de ensayo Hidróxido de sodio 10%

Vasos de precipitación Sulfato de cobre 1%

Claras de huevo etanol

Embudo ácido nítrico

Papel filtro ácido clorhídrico

Resultados

Tabla Nº1: Presentación de las reacciones observadas en cada tubo de ensayo con su
respectivo reactivo.

PRUEBA EN UN TUBO DE ENSAYO OBSERVACION

2 ml de albumina sometida a calor Formación de una solución blanquecina y

no se presentó coagulación.

2 ml de albumina con 4 ml de etanol Formación de una solución blanquecina

azulada y no se presentó coagulación.

2 ml de albumina con 1 ml de solución Solución de color transparente, solo

concentrada de NaOH presento formación de espuma.

2 ml de albumina con 1 ml de HNO3 Formación de una solución amarillo pálido,

concentrado se presentó coagulación y también fue una
reacción que provoco calor por el ácido.

2 ml de albumina con 1 ml de HCL Formación transparente y formadora de

concentrado espuma, si se presenta coagulación.
Análisis de resultados

La clara obtiene un color blanquecino en algunos casos ya que las proteínas globulares de
la clara del huevo se desarrollan al ser calentadas y se enlazan entre si lo que permite que el
huevo parezca estar cocinado. El NaOH crea un distinto color, en este caso transparente por
tener un pH distinto al de la clara crea un cambio estructural en la proteína llevando a la
desnaturalización de esta.

Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones
colidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas a
temperaturas superiores a los 70 ºC o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos, alcohol,
etc.Fuente especificada no válida.

La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización

por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la desordenan por la destrucción
de su estructura terciaria y cuaternaria.

CONCLUSIONES

• Concluyeron que cada reacción provoca un cambio físico como es el color y en algunas
disminuciones de contenido.
• En la reacción de Xantoproteica hubo cambio de color y se formó coágulos.
• En la reacción de Buiret tomo un color violeta en la parte superior del tubo de ensayo y
concluimos que eso es debido a la solución de hidróxido de sodio y el sulfato de cobre ya
que de azul pasa a Violeta.

RECOMENDACIONES Y SUGERENCIAS
 • Siempre debemos tratar de poner la solución exacta para poder ver los resultados sin
alteraciones y seguir paso a paso como nos dice la práctica.
• No batir por mucho tiempo la clara del huevo solo por un corto tiempo para tener mejores
resultados de las reacciones.
• Tener mucho cuidado con el material que utilizamos y siempre al terminar la práctica
dejar todo en orden y limpio

ANEXOS

Fig. 1: Preparar solución cremosa,

batiendo la clara de huevo. Fig. 2: Añadir una gota de limón.
Fig.3 Mezclar con 5 veces su
volumen de agua.
Fig.4 Filtrar la mezcla.

Fig.5 Colocar 2 ml de albúmina en un

tubo de ensayo.
CUESTIONARIO

a) Cómo se reconocen las proteínas?

Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones
coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas
a temperaturas superiores a los 70:C o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos,
alcohol, etc.
La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a
su desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la desordenan
por la destrucción de su estructura terciaria y cuaternaria . (Angelfire, 2009)

b) Qué son las proteínas?

Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y

nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por
la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y disposición
de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.

Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe
proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.
(Zonadiet, 2015)

c) En qué se basa la prueba de Biuret?

El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros
compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de composición desconocida.

Está hecho de hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con tartrato de
sodio y potasio (KNaC4O6·4H2O). El reactivo, de color azul, cambia a violeta en presencia
de proteínas, y vira a rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta. El
hidróxido de potasio no participa en la reacción, pero proporciona el
medio alcalino necesario para que tenga lugar. (Levin, 2016)

d) Cómo comprueba la desnaturalización de las proteínas?

La desnaturalización de las proteínas viene a ser el rompimiento de las estructuras que

éstas poseen, quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero, sin ninguna
estructura tridimensional fija. (Laugt, 2011)

BIBLIOGRAFIA

Angelfire. (6 de Octubre de 2009). Obtenido de Reconocimiento de Proteinas :

http://www.angelfire.com/scifi/anarkimia/Reconocimiento%20de%20Protenas.htm

Zonadiet. (30 de Febrero de 2015). Obtenido de Proteina en la nutricion:

https://www.zonadiet.com/nutricion/proteina.htm

Laugt, T. (2011). Desnaturalizacion. Obtenido de https://www.soloejemplos.com/dos-

experimentos-de-desnaturalizacion-de-las-proteinas/

Levin, J. (2016). Bioquimica . Obtenido de REACCIÓN DE BIURET:

http://bioquimicamarzo-julio.blogspot.com/2014/07/reaccion-de-biuret.html
Informe 4

UNIVERSIDAD POLITÉCNICA ESTATAL DEL CARCHI

FACULTAD DE INDUSTRIAS AGROPECUARIAS Y CIENCIAS AMBIENTALES

INGENIERÍA EN ALIMENTOS

Tema: Reacción de Biuret.

Objetivo general:

• Identificar la presencia de proteínas en diversos alimentos por medio de la reacción

de Biuret

Objetivos específicos
 • Realizar la presencia de las proteínas con la albumina
• Analizar los diferentes colores y características que se producen al mezclar los
compuestos con el producto
• Observar el comportamiento de la proteína de la albumina de huevo en
diferentes medios.

Resumen

Entre las reacciones coloreadas específicas de las proteínas, que sirven por tanto para su
identificación, destaca la reacción del Biuret. Esta reacción la producen los péptidos y las
proteínas, pero no los aminoácidos ya que se debe a la presencia del enlace peptídico CO-
NH que se destruye al liberarse los aminoácidos. El reactivo del Biuret lleva sulfato de
Cobre (II) y sosa, y el Cu, en un medio fuertemente alcalino, se coordina con los enlaces
peptídicos formando un complejo de color violeta (Biuret) cuya intensidad de color
depende de la concentración de proteínas. En la práctica se realizó esta reacción dando
como resultado la identificación de proteínas al tornase de color violeta.

Introducción

La caseína es una proteína conjugada de la leche tipo fosfoproteínas que se separa de una
leche por acidificación y forma una masa blanca. Las fosfoproteínas son un grupo de
proteínas que están químicamente unidas a una sustancia que contiene ácido fosfórico. En
la casina la mayoría de los grupos de fosfato están unidos por los grupos hidroxilo de los
aminoácidos serina y treonina.

La reacción de Biuret, una molécula formada a partir de dos de urea que es la más sencilla
que da positiva esta reacción la presencia de proteínas en una mezcla se puede determinar
mediante la reacción de Biuret. El reactivo de Biuret contiene sulfato de cobre en solución
acuosa alcalina hidróxido de sodio o hidróxido de potasio. La reacción se basa en la
formación de un compuesto de color violeta, debido a la formación de un complejo de
coordinación entre iones y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma
parte de los enlaces peptídicos presentando un máximo de absorción a 540 nm. La producen
los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se debe a la presencia del enlace
peptídico que se destruye al liberarse los aminoácidos.

Materiales y Métodos

Para la práctica y experimentación sobre reconocimientos se utilizaron los siguientes

elementos

Reactivos

• Albumina de huevo
• Hidróxido de sodio 10%
• Sulfato de cobre 1%

Materiales

• Vasos de precipitación
• Tubos de ensayo
• Pipeta
• Varilla de vidrio

Métodos

Existen varios métodos diferentes para el reconocimiento de proteínas uno de estos es la

coagulación de proteínas debido al gran amaño se sus moléculas, también está la reacción de
xantoproteica que es debida a la formación de un compuesto aromático nitrato de color
amarillo, otra es la reacción de biuret.

Procedimiento
 Agregue una cantidad
En un tubo de ensayo Agregue una gota de
igual de solucion de
ponga un poco de solucion de sulfato de
hidroxido de sodio al
albumina de huevo cobre al 1%
10%

Anote los cambios y

Observe la formacion
las reacciones
de una coloracion
ocurridos en la
violeta
practica

Resultados

Tabla N° 1

Reacción de Biuret

PRUEBA OBSERVACIÓN

TUBO N° 1 En la primera prueba con la albumina de

huevo se observó el cambio de color a
violeta junto por el hidróxido de sodio.

TUBO N° 2 Al mezclar la solución se observó el

cambio no solo su color sino también en
su consistencia.
La reacción de Biuret permite en la albumina de huevo detectar la concentración de
proteínas, péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos. Cuando
una proteína se pone en contacto con un alcalino concentrado, se forma una sustancia
compleja denominada Biuret.
Observamos que la reacción de Biuret fue positiva con la solución de albumina de huevo.
Por este motivo tomó una coloración violeta indicando la presencia de enlaces peptídicos y
por ende la de proteínas
Discusión

En el primer tubo de ensayo se pudo observar que la albumina de huevo con hidróxido de
sodio y sulfato cúprico, se tornó en dos fases la primera en la parte inferior de color un
poco amarilla y la segunda en la parte superior tomo el color de violeta.

En el segundo tubo se utilizó la misma cantidad y materiales con la diferencia que se la

agito un poco para que se mezclaran los compuestos y su consistencia cambio y tomo un
color azulado, con pequeños coágulos de color blanco.

Cuestionario

1. ¿Cómo se reconocen las proteínas?

• La reacción debe su nombre al Biuret, una molécula formada a partir de dos de urea
(H2N-CO-NH-CO-NH2), que es la más sencilla que da positiva esta reacción la
presencia de proteínas en una mezcla se puede determinar mediante la reacción del
Biuret. El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (de NaOH
o KOH). La reacción se basa en la formación de un compuesto de color violeta,
debido a la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los
pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces
peptídicos presentando un máximo de absorción a 540 nm. (Acosta, 2014)
• La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se debe a
la presencia del enlace peptídico (- CO- NH -) que se destruye al liberarse los
aminoácidos. (Acosta, 2014)
• Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una
sustancia compleja denominada Biuret. Debido a dicha reacción fue que observamos
que al agregar el reactivo de sulfato de cobre más solución de proteína precipitó una
coloración violeta. Quedando en el fondo del tubo una tonalidad azul cielo reacción
positiva. Precipitando a una coloración amarilla la reacción nos torna negativa al no
haber presencia de proteínas. (Acosta, 2014)
• “Da positiva esta reacción en todos los compuestos que tengan dos o más enlaces
peptídicos consecutivos en sus moléculas” (Acosta, 2014)
2. ¿Qué son las proteínas?
• las proteínas, son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la
formación de los músculos del cuerpo. Además de la formación de tejidos, las
proteínas también regulan varias funciones del organismo. (Valencia, 2016)
• las proteínas consiste en transportar las sustancias grasas a través de la sangre,
elevando así las defensas de nuestro organismo. Por lo tanto la ingesta diaria de
estos nutrientes que son las proteínas es imprescindible para una dieta sana y
saludable para todos siendo la ingesta de alimentos ricos en proteínas de especial
importancia en la nutrición deportiva. (Valencia, 2016)

3. ¿En que se basa la prueba de Biuret?

• El reactivo de Biuret consiste en una solución acuosa de sulfato cúprico (CuSO4) en
medio alcalino (NaOH). Este reactivo da un ensayo positivo con los enlaces
peptídicos entre aminoácidos, cuando la solución queda de color violeta. Esto se
debe a que el cobre tiene la propiedad de formar iones complejos, especialmente
entre los enlaces peptídicos. (Wharton, 1972)
4. ¿Cómo comprueba la desnaturalización de las proteínas?
 • la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos,
donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a
veces también cambian sus propiedades físico-químicas. (Castro, 2016)

Conclusiones:

En conclusión, debido a que existen varias propiedades de las proteínas en la albumina de

huevo se realizó el método de Biuret para observan determinadas reacciones.
Al mezclar los dos compuestos en la albumina de huevo la reacción fue impresionante debido
a que los colores no se mezclan y se distinguen a simple vista ya que da un morado y un
amarrillo un poco aceitoso en el medio de los dos colores. También en otro tubo de ensayo
se ajito al mezclar y salió algo muy diferente ya que se hizo un color negro verdoso y en el
interior se observó unas cosas blancas como leche cortada.

El reactivo Biuret sólo funciona para detectar la presencia de proteínas, mas no incluye
aminoácidos, puesto que el Biuret reacciona con enlaces peptídicos formados por la unión
de aminoácidos propios de las proteínas.

Recomendaciones:

Este método es muy interesante ya que se puede observar en diferentes productos como:
carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos tales como queso o yogurt.
Estas propiedades de las proteínas son fáciles de observar y realizar por este método.

Se recomienda utilizarlo ya que es muy fácil y rápido para cuando se quiere obtener resultado
inmediatamente, sobre todo para observar las proteínas.

Anexos
Fuente: Equipo de trabajo Fuente: Equipo de trabajo Fuente:
Equipo de trabajo

Fuente: Equipo de trabajo Fuente: Equipo de trabajo Fuente: Equipo

de trabajo
 UNIVERSIDAD POLITÉCNICA ESTATAL DEL CARCHI

INDUSTRIAS AGROPECUARIAS Y CIENCIAS AMBIEMTALES

INGENIERÍA EN ALIMENTOS

Informe 5

TEMA: HIDRÓLISIS DE ALMIDÓN

 ING: SHIRLEY CHANG

2017-2018

TEMA DE LA PRÁCTICA
SOLUCIONES OSMOTICAS APLICADAS EN DESHIDRATACIÓN DE ALIMENTOS

OBJETIVO GENERAL (Describir la meta o propósito a alcanzar-consultar al docente)

Deshidratar manzanas utilizando soluciones osmóticas

OBJETIVOS ESPECÍFICOS (1 puntos)

1. Preparar soluciones osmóticas de acuerdo al proceso a seguir en base azúcar
2. Elaborar frutas deshidratadas a base de manzana
3. Realizar encuestas para determinar la aceptabilidad de las frutas deshidratadas

RESUMEN (0,5 PUNTOS)

Para la realización de la presente práctica fue necesario primero, desinfectar el área a trabajar, lavando
la mesa y los materiales, Para la preparación de la manzana lo primero es desechar las manzanas
magullados o muy maduros, luego lavamos muy bien, después fue necesario retirar las cascaras con
un cuchillo y después debemos cortar las manzanas en trozos o rodajas delgadas para garantizar que
el deshidratado fuera mejor, Luego colocamos las manzanas en agua con Ac. Cítrico 1g en cada 100
ml de agua destilada, transcurrido aproximadamente 15min procedemos a preparar una solución
azucarada de 200g de azúcar y 300 de agua calentamos a 60º C y procedemos a sumergir las manzanas
por aproximadamente 1h, trascurrido este tiempo retiramos de la solución y retiramos el exceso de
líquido, y finalmente pasamos a colocar en las bandejas del deshidratador.
MARCO TÉORICO
Por lo general los procesos de deshidratación osmótica se realizan a presión atmosférica, sin
embargo con el objetivo de aumentar la velocidad de transferencia de masa y acelerar el proceso,
en ocasiones se aplica altas presiones.
Los mecanismos involucrados en la transferencia de masas durante la deshidratación osmótica de
tejidos celulares, dependen del nivel estructural del tejido. Las células externas rotas pueden
impregnarse fácilmente con la solución externa y en los espacios intercelulares ocurre un flujo de
solución la difusión de agua y solutos. La presión capilar en procesos llevados a cabo a presión
atmosférica promueve el flujo. Sin embargo, cuando se aplica vacío al sistema, el aire interno de los
poros se extrae, se produce una deformación en el volumen del producto y se promueve una
impregnación capilar, es decir, que los poros se llenan de la solución osmótica, la cual es succionada
hacia el interior del tejido cuando la presión atmosférica se restablece.

MATERIALES
Termómetro
Medidor de pH
Brixómetro
Reverbero
Vasos de precipitación…….. ml (u otro recipiente útil)
Alimento seleccionado
Cuchillo
Soluciones de sacarosa

PROCEDIMIENTO:
1. Seleccione la fruta, elimine los frutos magullados, deteriorados o muy maduros
2. Lave la fruta
3. Pele y corte en trozos muy finos a fin de facilitar el proceso de deshidratación.
4. Verifique el % de humedad inicial de cada alimento a deshidratar
5. Sumergir en una solución osmótica con el % de concentración de azúcar que se indica, por
un tiempo recomendado de mínimo 1 hora a la temperatura correspondiente:
Producto Agente Osmótico Temperatura de
proceso (° C)
 Rodajas circulares de Sacarosa al 60% 40
manzana

Rodajas de pera Sacarosa al 60% 40

Rodajas de fresa Sacarosa al 60% 30

Trocitos de piña Sacarosa al 55% 35

Rebanadas de plátano Sacarosa al 65% 30

Melón Sacarosa al 62% 25

Zanahoria Sacarosa al 40
10%,propilén glicol o
glicerol al 10%

6. Escurra de la solución una vez transcurrido el tiempo indicado y coloque en las bandejas de
secado
7. Lleve al deshidratador
8. Verifique el peso de la bandeja la primera hora cada 10 min, luego cada 30 min. Anote el
tiempo transcurrido entre cada pesaje.
9. Continúe deshidratando hasta peso constante
10. Efectúe el análisis de humedad del producto seco
11. Grafique el peso de alimento obtenido vs tiempo.

RESULTADOS (1,5 punto)

El agua es uno de los componentes principales en la mayoría de los productos alimenticios.

Su importancia radica en que sirve de transporte para sustancias, además de ser clave en el desarrollo
de microorganismos, principales agentes de deterioro de los alimentos. La disminución del agua
presente en un alimento ha sido una estrategia utilizada desde la antigüedad para conservar la calidad
durante los períodos de almacenamiento
.
En la tabla 1, se muestra las características iníciales físicas de la manzana, antes de ser sometidas al
proceso de deshidratación y los cambios físicos después del proceso. Los Cambios más comunes
fueron: Cambio de Aroma, Reducción de Tamaño, Cambio de Coloración.

Ej. Tabla No. 1. Cambios físicos en la manzana

DESHIDRATACIÓN DE (MANZANAS)

N° Parámetro Observación

1 Presión atmosférica, mm Hg

2 Temperatura, ° C 50 º c

3 Humedad del alimento % 92.036

4 Humedad Final % 17.4

5 % de Humedad removido 74.96

6 Peso de muestra inicial en gramos 1000g

7 Peso de muestra final en gramos 79.63

8 pH 3.97

9 ° Brix de la solución azucarada 13

CUESTIONARIO (2 puntos) Conteste las preguntas planteadas por el docente.

Cuál es la utilidad de la solución osmótica?

Lo cual crea un gradiente de potencial químico entre el agua contenida en el alimento y el agua en la
solución, originando el flujo de agua desde el interior del producto, para igualar los potenciales
químicos del agua en ambos lados de las membranas de las células del vegetal. (Quintero2, 1999)

Qué alimento procesó ?

Manzana

Cómo influye la temperatura de la solución osmótica ?

Para esto es necesario conocer la presión osmótica de la solución que se procesará, la cual dependerá
de la concentración y temperatura, así como la resistencia así, el tamaño molecular influye en un
mayor gasto de energía para permitir la permeación del líquido a través de la membrana (Castillo,
2000)

Describir características organolépticas en alimentos.

Sus propiedades organolépticas, particularidades que se miden a través de análisis sobre las
sensaciones que producen. Este análisis sensorial parte de cuatro parámetros básicos: color, sabor,
textura y aroma (propiedades de los alimentos , 2005)

Qué características organolépticas presentó el producto obtenido?

Color: Pardas
Sabor dulce
Textura: con dureza
Aroma: volátil

Para qué se mide el pH?

El pH es la forma en que se expresa la acidez o alcalinidad de una sustancia a partir de su

concentración, en este caso se determinó para saber si la manzana posee las características necesarias
y correctas para ser procesada.
Para qué se mide ° Brix?
Sirven para determinar los azúcares de unas sustancias, a si determinar qué cantidad de dulce posee
la manzana antes y después del proceso.

CONCLUSIONES
•
De acuerdo a los valores de actividad de agua alcanzando durante el proceso de
deshidratación en los pedazos de manzana se observaron cambios de forma coloración y una
reducción de tamaño esto se debe a un cambio de concentración de los Grados ºBrix
existentes en la fruta y la eliminación del Agua.
• Los alimentos deshidratados mantienen gran proporción de su valor nutritivo original si
el proceso se realiza en forma adecuada
• Las frutas deshidratadas poseen gran aceptabilidad en el mercado.

RECOMENDACIONES

• Lavar correctamente las manzanas y desechar las que no estén aptas para deshidratar
• Procurar que el ácido cítrico cubra todas las manzanas, para evitar el oscurecimiento de las
mismas.
• Revisar el deshidratador constantemente para evitar que la fruta se queme.

Referencias
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de 04 de 2015, de
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Prácticas de Biología I. Chiapas.

Jordán, M. (2011). Obtención de colágeno por hidrólisis alcalina - enzimática del residuo de "wet
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ARANGO R. Luz Marina y SANABRIA R, Nestor H. Estudio preliminar para la osmo-deshidratacion

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 UNIVERSIDAD POLITÉCNICA ESTATAL DEL CARCHI

Facultad de Industrias Agropecuarias y Ciencias Ambientales

Carrera de alimentos

Integrantes

Aguirre Cristina

Chicango Mishelle

Donoso Karolina

Minda Juan Carlos

Quiroz Aracely

Quimbiamba Deysi

Tutacha Belén

Villota Magrey

Guerrero Fabricio

Tarapuez Lorena

Tema: Aditivos

Curso 3 Alimentos “A”

¿Qué son los emulsionantes?

a) Es una sustancia que ayuda a dar color a los alimentos

b) Es una sustancia que ayuda en la mezcla de dos sustancias que normalmente son poco
miscibles o difíciles de mezclar
c) Es una mezcla para rendimiento de alimentos

Los principales emulsionantes son:

a) Glutamato mono sódico, proteínas

b) Lectina, azafrán
c) Lecitina, mono oleato de sorbitol

Que emulsionantes son de carácter iónico

a) Colesterol
b) Gomas
c) Lecitina, sales biliares
d) Ninguna

La fórmula del propilenglicol es

a) CH3CH(OH)CH2OH
b) CH2CH(OH)
c) (OH)CHE3CH2OH
d) Ninguna
El sorbitol se obtiene cuando

a) Se polimeriza el glicerol
b) Se hace reaccionar con un ácido graso
c) de la hidrogenación de la glucosa
d) ninguna

¿Que son los polioles?

a. son iguales que los azucares.

b. son utilizados como edulcorantes bajos en calorías.

c. son los glúcidos que generalmente tienen sabor dulce, como son los diferentes
monosacáridos, disacáridos.

¿Los polioles que grupos contienen?

a. Contiene ambos grupos

b. Solo contiene grupo carbonilo

c. Solo contiene grupo hidroxilo

¿Qué valor energético tienen los polioles en comparación a los azucares?

a. Inferior

b. superior

c. Igual valor energético

Entre las propiedades de los polioles cuales son las correctas

a. solubles en agua, sabor dulce, producen distintas viscosidades etc.

 b. son de sabor, también tiene propiedades nutricionales que el organismo utiliza para
regenerar tejidos

c. Son elementos principales en la alimentación, que se encuentran principalmente en

azúcares, almidones y fibra

¿Los polioles causan problemas gastrointestinales?

a. Verdadero

b. Falso

c. Ninguna

¿Por qué se utilizan junto con otros edulcorantes?

a. La dulzura de los sustitutos del azúcar (polioles) varía y depende en parte de los productos
con los cuales se usen.

b. son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la formación de los

músculos del cuerpo

c. Formación de tejidos, las proteínas también regulan varias funciones del organismo

¿Son útiles para las personas que sufren diabetes?

a. Dado que estos edulcorantes tienen valores calóricos muy altos, no pueden ayudar a
las personas que sufren diabetes.

b. Dado que estos edulcorantes tienen valores calóricos más bajos, pueden ayudar a las
personas que sufren diabetes a lograr sus objetivos de peso
 c. No es posible.

¿Por qué no causan caries?

a. Las bacterias de la boca pueden convertir fácilmente los sustitutos del azúcar (polioles)
en ácidos y, por lo tanto, estos productos no promueven el desarrollo de caries.

b. Por su mayor concentración de proteínas en los polioles.

c. Las bacterias de la boca no pueden convertir fácilmente los sustitutos del azúcar
(polioles) en ácidos y, por lo tanto, estos productos no promueven el desarrollo de caries.

¿Qué diferencias tienen como ingredientes en las comidas?

a. Los sustitutos del azúcar (polioles) generalmente no absorben agua de la misma forma
que el azúcar

b. Si en un tipo de proteínas hay una dimensión mayor que las demás de dice que son
proteínas fibrosas.

c. Es común que este tipo de proteínas, las proteínas fibrosas, tengan además funciones
estructurales

¿Cuántas calorías tienen en comparación con el azúcar?

a. El azúcar aporta aproximadamente 4,0 calorías por gramo.

b. El azúcar aporta aproximadamente 1,0 calorías por gramo

c. El azúcar aporta aproximadamente

¿Qué es un quelato?

a) compuesto de coordinación en el que un átomo,

 b) generalmente un metal, está unido mediante enlaces
c) con coordinación a dos o más átomos de una o más moléculas llamadas quelantes
d) Todas las anteriores

que son secuestradores o secuestrantes

a) el metal que contienen no desarrolla funciones catalíticas

b). el metal que contiene produce funciones catalíticas

c) el no metal que contiene tiene funciones catalíticas

cuáles son los secuestradores más comunes

a) los ácidos cítrico, tartárico, málico, oxálico, succínico y fosfórico

b) acido cítrico y fosforo

c) ninguno de los anteriores

De donde provienen los gluconatos, los hexametafosfatos, los fosfatos, los tartratos, los
tripolifosfatos y el etilendiamintetracetato de sodio

a) proveniente de hidroxilos, carbonilos, carboxilos, sulfhidrilos, oxígeno, nitrógeno y otros

grupos quí- micos

b) proviene de los metales

c) no proviene de ninguno de los metales

para se emplean estos aditivos mezclados con antioxidantes

a) para proteger sustancias quiicas

b) para proteger sustancias químicas y alimentos cítricos

c)para proteger los aceites insaturados y otras

Que presenta la combinación antioxidante-secuestrador

a) presenta efecto sinérgico de la hidratación

b) presenta un efecto sinérgico en el control de la oxidación

c) presenta efecto inocuo

En el enlatado de vegetales ocurren modificaciones que reducen la calidad de los

productos y que son inducidas por la presencia:

a) Fe, Mg y Ca provenientes del agua empleada, del alimento o de la propia lata

b) Cu y Co provenientes del alimento

c) mg y fe del agua saturada

Que se proporciona en el escaldado

a) ocasionan cambios en el color al interaccionar con los pigmentos

b) en la textura al reaccionar con las pectinas

c) todos los anteriores

Oscurecimiento enzimático, como el de la papa, se controla con?

a) la adición de una mezcla de ácido cítrico

, b)pirofosfatos

c) todos los anteriores

En donde se emplean los ácidos fosfórico y cítrico

a) se emplean en las bebidas refrescantes

b) se emplean bebidas no refrigeradas

c) jugos cítricos

Cristina

Deysi

¿Qué es un edulcorante?

a) Que capacidad de una sustancia para causar dicha sensación, se mide subjetivamente
tomando como base de comparación la sacarosa

b) s una sustancia que no se puede determinar

c) Ninguna

¿cuáles son los edulcorantes semejantes a la sacarosa?

a) HCL, NAOH, KOH, CAOH2

b) No tiene edulcorantes semejantes

c) mono y oligosacáridos: sacarosa, fructosa, glucosa, lactosa, isoglucosa, miel de abeja

¿cuáles son los edulcorantes mayor que la sacarosa?

a) De origen vegetal; sintéticos

b) sacarina, sacralosa, alitamo, dulcina. proteínas: taumatina, monelina y miraculina.

 c) Todas las anteriores

¿cómo también es llamado el aspartamo?

a) Hidratos de carbono

b) aspartame

c) Ninguna

¿A qué se asemeja el Acelsufamo K?

a. sacarina

b. Sacarosa

c. Tiamina

¿De dónde se obtiene la sacarina?

a) o-toluensulfonamida o de los anhídridos ftálico y antranílico

b) Ácido ascórbico

c) Ninguno

2. La sacralosa es ….

a) Es una pequeña porción de CO2

b) contiene fenilalanina

c) es un derivado clorado que se sintetiza a partir de la sacarosa y es 500-600 veces más

dulce que el disacárido; es muy hidrosoluble

¿Qué es un gasificante de panificación?

a) se metaboliza como cualquier otro péptido, generando dos aminoácidos.

b) son mezclas de distintos compuestos que tienen la propiedad de generar CO2 al

contacto con agua a una temperatura adecuada
 c) producen las calorías que generan los tradicionales hidratos de carbono

¿De qué están constituidos los polvos para hornear?

a) ácido gluónico

b) NaHCO3

c) Ácido cítrico

¿De que se deriva el alitamo?

a) Se deriva de los aminoácidos de alanina y acido partico

b) Por su lenta descomposición y producción de CO2

c) Se emplea por su sabor dulce.

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