Revista de Applied Pharmaceutical Science vol. 3 (4 Suppl 1), pp.

S93-S103,
mayo de 2013
Disponible en línea en http://www.japsonline.com
DOI: 10.7324 / JAPS.2013.34.S18
ISSN 2231-3354
Lectinas: proteínas con aplicaciones diversas
Rabia Hamid *, Akbar Masood, Ishfak H. Wani y Shaista Rafiq
Departamento de Bioquímica, Universidad de Cachemira, Srinagar - 190006,
India.
INFORMACIÓN DEL ARTÍCULO
ABSTRACTO
Articulo de historia:
Recibido el: 12/04/2013
Revisado el: 23/04/2013
Aceptado el: 05/04/2013
Disponible en línea: 12/05/2013

Las lectinas son proteínas que se unen a carbohidratos y sustancias que

contienen azúcar de una manera específica y reversible
o precipitar glicoconjugados. Esta clase heterogénea de proteínas de unión a
carbohidratos o glicoproteínas de
origen no inmune son capaces de reconocimiento específico y unión reversible
a carbohidratos sin
alterando su estructura covalente. Las lectinas se encuentran en una diversidad
de organismos y poseen la capacidad de
aglutinan eritrocitos con especificidad conocida de hidratos de carbono ya que
tienen al menos un dominio no catalítico
que se une reversiblemente a monosacáridos u oligosacáridos específicos. Esta
revisión tiene como objetivo resaltar el
aplicaciones de lectinas en diversos campos de la biología. Las lectinas están
aisladas de sus fuentes naturales por
procedimientos cromatográficos con diversas modulaciones para aumentar su
producción. Los rendimientos de lectinas animales
son generalmente bajos en comparación con los rendimientos de lectinas de
plantas tales como lectinas de leguminosas, que forman una fuente importante
de
estas proteínas Las lectinas manifiestan una diversidad de actividades que
incluyen actividades antiinsectos, antitumoral,
Inhibidor de la transcriptasa inversa inmunomoduladora, antimicrobiana y
VIH-1, que puede encontrar aplicaciones en
muchas áreas terapéuticas. Un pequeño número de lectinas demuestran
actividades antiparasitarias.
Palabras clave :
Lectinas, hemaglutininas,
Antimicrobiano, antitumoral,
antiviral, terapéutico
aplicaciones
INTRODUCCIÓN
"Lectin" se ha derivado de la palabra latina "legere",
que significa "seleccionar", por William Boyd (Boyd y Shapleigh,
1954). Este término se generalizó para abarcar todos los aspectos específicos
del azúcar
aglutininas de origen no inmunitario, independientemente de la fuente y la
sangre
tipo de especificidad (Sharon y Lis, 1972). Las lectinas tienen la capacidad de
se unen carbohidratos y el nombre "hemaglutininas" se usa cuando
la especificidad del azúcar es desconocida. Las lectinas son
proteínas / glucoproteínas, que tienen al menos un catalizador no catalítico
dominio que exhibe unión reversible a específicos
monosacáridos u oligosacáridos (Peumans y Van -
Damme, 1995 b). Se pueden unir a las fracciones de carbohidratos en
la superficie de los eritrocitos y aglutinan los eritrocitos,
sin alterar las propiedades de los carbohidratos. Lectinas con
especificidad específica de hidratos de carbono se han purificado a partir de
diversos
tejidos vegetales y otros organismos. Se pueden clasificar en el
base de su especificidad de hidratos de carbono También pueden ser
categorizados según las estructuras generales en merolectins,
holoectins, chimerolectins y superlectins, o agruparse en
diferentes familias (lectinas leguminosas, inactivadoras de ribosomas tipo II
.
* Autor correspondiente
Profesor Asistente Departamento de BioquímicaUniversidad de Cachemira
Multitud; 9419548985
correo electrónico: rabeyams@yahoo.co.in
proteínas, monocotiledóneas lectinas de unión a manosa y otras lectinas). los
cantidad de lectina varía en diferentes organismos. Los altos rendimientos de
lectinas de diferentes fuentes pueden facilitar la producción en masa.
La aplicación de lectinas es posible dependiendo de sus propiedades. los
actividades antimicrobianas y antiinsectos de lectinas se pueden hacer uso de
en el control de patógenos. La producción de antitumorales y anti
los medicamentos virales basados en lectinas también pueden tener una
utilidad significativa en
industria terapéutica.
Historia de lectinas
Las lectinas fueron descritas por primera vez en 1888 por Stillmark, quien
observó que los extractos crudos de ricino ( Ricinus communis )
contenía una sustancia tóxica llamada ricina que aglutinaba a los humanos
y algunos glóbulos rojos de animales. Sin embargo, la edad moderna de
La lectinología comenzó casi 100 años después (Bies et al., 2004; Sharon
y Lis, 2004).
Las lectinas fueron encontradas y descritas inicialmente en plantas, pero en
subsecuente
años
múltiple
lectinas
fueron
aislado
de microorganismos y también de animales (Sharon y Lis,
2004). La aglutinación de células inducida por lectina tiene originalmente
sirvió como el ensayo más común para detectar y cuantificar la lectina
actividad en una variedad de organismos (Vlodavsky y Sachs, 1975;
Doyle y Keller, 1984; Goldhar, 1995).

Página 2
S94
Hamid et al. / Journal of Applied Pharmaceutical Science 3 (4 Suppl 1); 2013:
S93-S103
A pesar de su amplia aplicabilidad como método para
detección de la actividad de la lectina, los ensayos de aglutinación tienen
considerables
limitaciones porque solo las lectinas multivalentes pueden aglutinarse.
Lectinas monovalentes, con solo un sitio de unión para carbohidratos,
generalmente no son detectables mediante ensayos de aglutinación. Por lo
tanto,
Los ensayos de aglutinación se aplican principalmente para lectinas que se
conocen
tiene más de un sitio de unión a carbohidratos. Avances en
técnicas de biofísica y biología molecular, así como la
disponibilidad de oligosacáridos sintéticos han contribuido a la
identificación de muchas lectinas. La mayoría de las lectinas han sido
purificadas por
cromatografía de afinidad (Agrawal y Goldstein, 1967). Para el
aislamiento y caracterización de un gran número de lectinas, azúcar
basados en polímeros como Sephadex (glucosa), Sepharose (galactosa) o
Se ha usado quitina (N-acetil-glucosamina). Glicoproteína-
matrices vinculadas se aplican a la purificación de lectinas que
reconocer los sacáridos más complejos (Goldstein, 2002). Muchos
las lectinas tienen, además del dominio de unión a carbohidratos,
otro dominio con actividad distinta. Proteínas que llevan lectina
dominio (s) y otros dominios con propiedades bastante diferentes tienen
ha sido mejor estudiado en animales que en plantas (Gabius, 1994).
PRODUCCIÓN DE LECTINAS
Las lectinas se encuentran en la naturaleza. Una gran cantidad de lectinas o
las hemaglutininas se han purificado de diferentes organismos.
Lectinas naturales
Lectinas animales
Las lectinas se encuentran en diferentes animales. sin embargo, el
los rendimientos generalmente son extremadamente bajos (Tabla
1). Purificación masiva de
las lectinas animales necesitan grandes cantidades de materias primas que
hacerlo no factible
Lectinas de hongos
Los rendimientos de lectinas de hongos frescos son bajos, por ejemplo, 2.6
mg de 100 g de cuerpos fructíferos frescos de Pleurocybella porrigens
(Suzuki et al. 2009). De hecho, el contenido de agua en hongos frescos
es muy alto. Cuerpos fructíferos secos de los champiñones Russula
lepida, Pholiota adiposa e Inocybe umbrinella produjeron 39, 70,
y 15 mg de lectina por 100 g de cuerpos fructíferos, respectivamente (Zhang
et al.
Alabama. 2010, 2009; Zhao et al. 2009). Por lo tanto, la producción de frescos
el hongo tampoco es práctico.
Lectinas de plantas
Los contenidos de lectina en algunas partes de las plantas son más altos,
por ejemplo, 390 y 75 mg de la lectina purificada se recuperaron de 100
g tubérculos de Remusatia vivipara (Bhat et al., 2010) y astrágalo
raíces mongholicus (Yan et al., 2005), respectivamente. Las lectinas también
son
encontrado en semillas El contenido de lectina en las plantas no leguminosas
es bajo,
por ejemplo, 3,3 mg de lectina de 100 g de semillas de Hibiscus mutabilis
(Lam y
Ng 2009). Las lectinas se encuentran en abundancia en las semillas de
leguminosas.
Phaseolus vulgaris es una planta herbácea anual cultivada en todo el mundo
por sus frijoles comestibles, populares en formas de frijoles secos y verdes. los
la producción comercial de frijoles está bien distribuida en todo el mundo.
Hay diferentes variedades, incluyendo judías anasazi, frijoles negros,
frijol arándano, frijoles Borlotti, frijoles rosados, frijoles pintos, riñón
frijoles, alubias, alubias blancas, judías amarillas y judías verdes,
etc. Las lectinas o hemaglutininas se han purificado de diferentes
variedades de P. vulgaris. El contenido de la lectina es bajo en algunos
variedades y alto en otras variedades (Tabla 2).
Purificación de lectinas o hemaglutininas
El aislamiento de lectinas generalmente comienza con una solución salina (o
tampón) extracción de la harina de semillas finamente molida. Preextracción
con ácidos (p. ej., ácido acético utilizado por Naeem et al., 2007), orgánico
disolventes (por ejemplo, metanol, dietil éter o acetona utilizados por
Medeiros et al. 2010) a menudo se emplea para eliminar lípidos u otros
sustancias interferentes (Sumner y Howell, 1936).
Fraccionamiento de sulfato de amonio o alcohol
centrifugación y disolución del sobrenadante del rendimiento del precipitado
licor que contiene la (s) lectina (s). Las lectinas de plantas o las aglutininas
pueden ser
aislado de extractos salinos por purificación de proteínas convencional
técnicas, cromatografía de afinidad o una combinación de ellas.
Prácticamente todos los esquemas de purificación de lectina emplean afinidad
cromatografía que explota la capacidad específica de unión de azúcar
de la lectina (Sharon et al., 1974). Conocimiento del azúcar
especificidad de una lectina que se puede obtener de la inhibición
experimentos utilizando azúcares simples y preparaciones de lectina brutas,
permite el diseño de un procedimiento de purificación adecuado. Simplemente
establecido, un ligando de carbohidratos con el cual la lectina interactúa, es
insolubilizado, la lectina se adsorbe a medida que se extrae el extracto
lentamente sobre el adsorbente, y el desplazamiento de la lectina ligada es
logrado por elución, ya sea con un azúcar que compite por
sitios de lectina con el adsorbente específico o alterando la naturaleza de
el eluyente (bajando el pH, aumentando la fuerza iónica, o
agregando desnaturalizantes). La lectina de Datura stramonium por
cromatografía de afinidad en Sepharose fetuin (Kilpatrick y
Yeoman, 1978). Datta y Basu (1983) purificaron un ser humano
lectina específica de eritrocitos de las semillas de Erythrina variegata
Linn. var. orientalis Linn. (Leguminosae) por afinidad
cromatografía sobre sefarosa 4B tratada con ácido. Una alternativa
enfoque implica glucoproteínas insolubilizadas. Felsted et al., 1975
aislado una lectina de extractos salinos de frijoles rojos
( Phaseolus vulgaris ) por absorción de afinidad en porcino
tiroglobulina-Sepharose. Matsuda et al., 1989 aislaron una lectina
de extractos de semillas de frijol alado ( Psophocarpus tetragonolobus ) por
cromatografía de afinidad en Sepharose-6-aminocaproyl-D-
galactosamina
Por lo tanto, un sistema de afinidad para el aislamiento de la lectina
de frijoles rojos ( Phaseolus vulgaris ) involucrados
tiroglobulina - Sepharose (Felsted et al., 1975) y para el
aislamiento de Limulus polyphemus lectin, bovina sub maxilar
mucina - Sefarosa. Fetuin - Sepharose se ha empleado para el
aislamiento de las aglutininas del germen de trigo, judía, papa,
Semillas de Amaranthus hypochondriacus y varias otras fuentes
(Owens y Northcote, 1980; Ozeki et al., 1996). La lectina de
Datura stramonium se aisló por cromatografía de afinidad en
Sepharose fetuin (Kilpatrick y Yeoman, 1978).

Página 3
Hamid et al . / Journal of Applied Pharmaceutical Science 3 (4 Suppl
1); 2013: S93-S103
S95
Mesa. 1: rendimientos de lectinas animales obtenidas por aislamiento
cromatográfico a partir de fuentes naturales.
Fuente natural
Cromatografía para purificación
Rendimiento de lectina
Referencia
Líquido plasmático de Acropora millepora (coral)
Cromatografía de afinidad de manosa
0.7 mg / 100 ml de plasma
Kvennefors et al. 2008
Agallas de Aristichthys nobilis (carpa cabezona)
DEAE-Sepharose, Sephacryl S-200 y
Superdex 200
9.4 mg / 100 g
Pan et al. 2010
Bubalus bubalis (Buffalo) tejido del corazón
Precipitación de sulfato de amonio y
Sephadex G50
0.97 mg / 100 g
Ashraf et al. 2010
Holothuria scabra (pepino de mar) fluido celómico Ultrafiltración y fenil-
Sepharose
1.6 mg / 100 ml
Gowda et al. 2008
Macoma birmanica (bivalvo marino) músculos del pie Precipitación de
sulfato de amonio y N-
acetilglucosamina Sepharose 4B
4.5 mg / 100 g
Adhya et al. 2009
Nemopilema nomurai (medusa)
SP-Sepharose y BSM-Toyopearl
0.35 μg / 100 g
Imamichi y Yokoyama 2010
Mesa. 2: rendimientos de lectinas de plantas obtenidas por aislamiento
cromatográfico de semillas de diferentes cultivares de Phaseolus.
Cultivar de Phaseolus
Cromatografía para purificación
Rendimiento (mg / 100 g de semilla)
Especificidad del azúcar
Referencia
Judía anasazi
Gel azul Affi-gel, Mono S y Superdex 200
13
Extraviado
Sharma et al. 2009
Frijol rojo oscuro
DEAE-celulosa y Affi-gel blue gel
107
Extraviado
Xia y Ng 2006
Frijol escumita
Cromatografía de afinidad (glutaraldehizada
membranas del grupo sanguíneo O eritrocitos)
163 (total de 4 isoformas de tipo N-acetil-lactosamina
glucanos
Castillo Villanueva
et al. 2007
Extralong otoño
frijol morado
Blue-Sepharose, Q-Sepharose, Mono Q y
Superdex 75
35
Galactosa
Fang et al. 2010
Judía francesa 12
SP-Sepharose, Affi-gel blue, Q-Sepharose, y
Superdex 200
4.8
Extraviado
Leung et al. 2008
frijol francés
Blue-Sepharose, Q-Sepharose y Superdex 75
1100
Extraviado
Lam y Ng 2010b
Frijol rojo
Gel azul Affi-gel y CM-Sepharose
27.5
Lactoferrina, ovoalbúmina,
tiroglobulina
Ye et al. 2001
Mesa. 3: actividad anti-insecto de lectinas.
Fuente natural de lectina
Insecto afectado
Efecto anti-insecto
Especificidad del azúcar
Referencia
Bulbos de allium sativum (ajo)
Acyrthosiphon pisum
Aumento de la mortalidad
Manosa
Fitches et al. 2008
Arisaema intermedium y Arisaema
wallichianum (Araceae)
Bactrocera
cucurbitáceas
1.
Periodo prolongado de desarrollo
2.
Pupación inhibida y emergencia
Extraviado
Kaur et al., 2009
Gracilaria córnea (alga roja)
Boophilus
microplus
Reducido
1.
peso corporal de la hembra después
período de oviposición,
2.
peso de la masa de huevo, y
3.
período de incubación
Fetuin,
porcino
estomago, mucina
Lima et al. 2005
Gracilaria adornada (alga roja)
Callosobruchus
maculatus
Retraso en el desarrollo
Fetuin,
porcino
estomago, mucina
Leite et al. 2005
Myracrodruon urundeuva
(aroeira preta) corteza
Aedes aegypti
Aumento de la mortalidad
N-acetilo-
Dglucosamina
Sá et al. 2009
Xerocomus chrysenteron fructificando
cuerpos
Myzus persicae
Aumento de la mortalidad
Fetuin, porcino
mucina estomacal
Jaber et al. 2008
Xerocomus chrysenteron cuerpos fructíferos
Myzus persicae
1.
Aumento de la mortalidad
2.
Reducción del peso corporal, duración
de desarrollo y fecunda
Fetuin, porcino
mucina estomacal
Jaber et al. 2007
Mesa. 4: lectinas de plantas con actividad antimicrobiana.
Planta (tejido)
Especificidad de lectina
Actividad antimicrobiana
Araucaria angustifolia (semilla)
GlcNAc
Clavibacter michiganensis , Xanthomonas axonopodis pv. Pasifloras
Artocarpus incisa (semilla)
GlcNAc
Fusarium moniliforme , Saccharomyces cerevisiae
Artocarpus integrifolia (semilla)
GlcNAc
F. moniliforme, S. cerevisiae
Astragalus mongholicus (raíz)
Lactosa / D-Gal
Botrytis cincerea, Fusarium oxysporum, Colletorichum sp., Drechslera turcia
Eugenia uniflora (semillas)
Carbohidrato
complejo
Bacillus subtilis, Corynebacterium bovis, Escherichia coli, Klebsiella sp .,
Pseudomonas
aeruginosa, Streptococcus sp., Staphylococcus aureus
Datos de Gastrodia (corms)
α-Man / GlcNAc
B. cinerea, Ganoderma lucidum , Gibberella zeae , Rhizoctonia solani , Valsa
ambiens
Hevea brasiliensis (látex)
Chitotriosa
B. cinerea, Fusarium culmorum, F. oxysporum f. sp. pisi, Phycomyces
blakesIeeanus,
Pyrenophora triticirepentis, Pyricularia oryzae, Septoria nodorum,
Trichoderma hamatum
Myracrodruon urundeuva
(duramen)
GlcNAc
B. subtilis, Corynebacterium callunae, E. coli, Klebsiella pneumoniae, P.
aeruginosa, S.
aureus, Streptococcus faecalis. Fusarium solani , F. oxysporum , F.
moniliforme , Fusarium
decemcellulare , Fusarium lateritium , Fusarium fusarioides , Fusarium
verticiloides
Ophiopogonjaponicus (rizoma)
Hombre
Gibberella saubinetii, R. solani
Opuntia ficus indica (cladodios)
Glc / Hombre
Colletrotrichum gloesporioides , Candida albicans, F. oxysporum, F. solani
Phaseolus coccineus (semillas)
Ácido siálico
Helminthosporium maydis , Gibberalla sanbinetti , R. solani , Sclerotinia
sclerotiorum
Phthirusa pyrifolia (hoja)
Fru-1,6-P2
B. subtilis , K. pneumoniae , Staphylococcus epidermidis , S. faecalis F.
lateritium, R. solani
Pisum sativum (semilla)
Hombre
Aspergillus flavus , F. oxysporum, Trichoderma viride
Sebastiania jacobinensis (corteza)
Complejo de carbohidratos
F. moniliforme , F. oxysporum
Talisia esculenta (semillas)
Hombre
Colletotrichum lindemuthianum , F. oxysporum , S. cerevisiae
Triticum vulgaris (semillas)
GlcNAc
Fusarium graminearum, F. oxysporum
Urtica dioica (rizoma)
GlcNAc
B. cinerea , C. lindemuthianum , Phoma betae , Phycomyces
blakesleeanus , Septoria nodorum ,
Trichoderma hamatum , T. viride
 Página 4
S96
Hamid et al. / Journal of Applied Pharmaceutical Science 3 (4 Suppl 1); 2013:
S93-S103
La aglutinina de germen de trigo también se aisló mediante el uso de
insolubilizados
ovomucoide (Avrameas y Guilbert, 1971). Eritrocitos tratados
con formaldehído y glutaraldehído, se han utilizado como
adsorbentes para aislamiento de lectina (Avrameas y Guilbert, 1971).
Siempre que sea posible, los adsorbentes comercialmente disponibles también
son
empleado. Un aumento en el número de pasos de purificación usualmente
da como resultado una recuperación más baja. Para producir una gran cantidad
de
lectinas, el primer criterio es un alto contenido de lectina en el inicio
material. El segundo criterio es el uso de una purificación simple
protocolo. La lectina de escumita tetrámera se purificó por afinidad
cromatografía en una columna que contiene glutaraldehído
membranas del grupo sanguíneo O eritrocitos. Cuatro isoformas fueron
separados en Mono-S (intercambiador de cationes) (Castillo-Villanueva et
al., 2007). La hemaglutinina de frijol rojo oscuro no se adsorbió en
DEAE-celulosa pero adsorbida en gel Affi-gel blue (Xia y Ng,
2006). Se aisló hemaglutinina de frijol francés 35 con alta pureza
mediante cromatografía en Blue-Sepharose y Q-Sepharose (Lam y
Ng, 2010b).
APLICACIONES
Las lectinas se han convertido en el foco de intenso interés para
biólogos y, en particular, para la investigación y aplicaciones en
agricultura y medicina (Movafagh et al., 2013). Estas proteínas
con características únicas han encontrado uso en diversos campos de
la biología y como más lectinas se están aislando y su papel en
naturaleza dilucidada, continúan ocupando un lugar importante en
áreas de investigación agrícola y terapéutica.
Actividad anti-insectos de lectinas
Uno de los papeles interesantes de las lectinas es en la defensa del anfitrión
contra patógenos y depredadores (Fitches et al., 2010: Hakim et al.,
2010; Kaur et al., 2009, 2006a, b). Como hay una necesidad de reemplazar
medidas convencionales de control de insectos que causan contaminación y
perturbar la cadena alimentaria, varias medidas alternativas han sido
intentó incluir el uso de lectinas de plantas. La actividad anti-insectos de
las lectinas de plantas contra una gran variedad de especies de insectos han
sido bien
documentado y representa un potencial de usar lectinas de plantas como
agentes insecticidas de origen natural contra las plagas, que refrenan
aumento en la producción de cultivos (Fitches et al., 2010; Hogervorst et al.,
2006). Bactrocera cucurbitae es una plaga importante de las cucurbitáceas
verduras y frutas en muchas partes del mundo (Kumar et al.,
2006). La plaga hasta ahora ha desafiado a casi todos los controles
convencionales
medidas y el daño causado a la cosecha permanente ha sido
se informa que es del 100% en algunos casos (Singh et al., 2009).
Las lectinas han sido sugeridas como una de las más prometedoras
agentes contra las plagas de insectos y han sido diseñados con éxito
en una variedad de cultivos que incluyen trigo, arroz, tabaco y papas.
Este enfoque podría usarse como parte de una plaga integrada
estrategias de manejo y ataque de plagas de advertencia. En general, parece
esa implementación a gran escala de insecticidas transgénicos y
plantas tolerantes a los herbicidas no muestra un negativo considerable
efectos sobre el medio ambiente. Por otra parte, al menos algunos
transgénicos
las plantas pueden mejorar los entornos correspondientes y humano
salud porque su producción reduce considerablemente la carga de
insecticidas y herbicidas químicos (Velkov et al., 2005). Lectins
demostrar actividad antiinsectos Aumentan la mortalidad o
retrasar el desarrollo de insectos (Tabla 3). Cuando se incorpora en
una dieta artificial, lectina Arisaema jacquemontii adversamente afectada
el desarrollo de larvas de Bactrocera cucurbitae (Kaur et al.,
2006a). Lectina de Arisaema helleborifolium exhibió anti-insecto
actividad hacia las larvas de segundo estadio de B. cucurbitae (Kaur et al.
al., 2006b). La propiedad insecticida de las lectinas puede deberse a
orquestación de la actividad enzimática de larvas. Después del tratamiento con
diferentes lectinas, la actividad de esterasas en larvas se incrementó
mientras que la actividad de fosfatasa ácida y fosfatasa alcalina
disminuido Galectin-1 tratamiento de larvas de Plutella xylostella
provocó la interrupción de las microvellosidades e indujo
anormalidades en estas células epiteliales (Chen et al., 2009b).
La lectina de Dioscorea batatas inhibió la aparición de Helicoverpa
larvas de Armigera en adultos uniéndose con avidez al borde en cepillo larval
y membrana peritrófica (Ohizumi et al., 2009). Aro
la lectina del tubérculo maculatum causó Lipaphis erysimi y Aphis
craccivora para sucumbir, uniéndose al borde del cepillo intestinal
proteínas de vesículas de membrana (Majumder et al., 2005). Olneya tesota
lectina unida a glicoconjugados y microventas de
Larvas de Zabrotes subfasciatus . Disminución de la oviposición y una falla
de aparición de escarabajos adultos (Lagarda-Diaz et al.,
2009). Lectina de Annona coriacea muestra toxicidad en Anagasta
kuehniella que aparentemente resultó de un cambio en el intestino
ambiente de la membrana y la consiguiente interrupción de la digestión
mecanismos de reciclaje de enzimas uniéndose a las proteínas del intestino
medio
(Coelho et al., 2007). Lectina de hoja Bauhinia monandra producida
mortalidad en Zabrotes subfaciatus y Callosobruchus maculatus
cuando se incorpora a una dieta artificial. B. lectina de la hoja de monandra
produjo una disminución del 40% en peso de larvas de A.
kuehniella . SEGUNDO.
Lectina de hoja de monandra unida a proteínas del intestino medio del
insecto C.
maculatus (Macedo et al., 2007). Las hojas sueltas de
plantas de tabaco transgénico que expresan lectinas de Allium sativum
redujo el aumento de peso y el desarrollo y la metamorfosis
de larvas de Spodoptera littoralis. Además, las larvas eran
perjudicial para la etapa de pupa que resulta en la reducción de peso y
anormalidades letales (Sadeghi et al., 2008). Produccion de
Las ninfas Rhopalosiphum maidis se redujeron significativamente en
Plantas que expresan aglutinina de Galanthus nivalis (Wang et al., 2005).
La aglutinina de G. nivalis también se encontró unida a glicoproteínas que
se puede encontrar en las entrañas de las larvas de Adalia bipunctata ,
Chrysoperla carnea y Coccinella septempunctata (Hogervorst
et al., 2006). Una lectina de los corms de Colocasia esculenta (L.) Schott
demostró tener potencial antiinsectante hacia Bactrocera
cucurbitáceas (Coquilett) (Thakur et al., 2012) La lectina fue encontrada
ser específico hacia NacetylDlactosamine (LacNac), un
disacárido y asialofetuina, una glucoproteína sérica desialilada.
La lectina disminuyó significativamente el porcentaje de pupación y
emergencia con respecto al control. Efecto en varias enzimas fue
estudiado empleando CL50 (51.6 μg ml1) CEA en el
bioensayo de dieta de larvas de segundo instar. Todas las enzimas probadas
a saber, esterasas, fosfatasas (ácidas y alcalinas), superóxido

Página 5
Hamid et al . / Journal of Applied Pharmaceutical Science 3 (4 Suppl
1); 2013: S93-S103
S97
dismutasas, catalasa y glutatión La transferasa mostró una
aumento significativo (p <0.01, p <0.05) en su enzima y específica
ocupaciones. Estos resultados mostraron que el CEA afectó el crecimiento
normal
y desarrollo y presentó estrés a las larvas, activando su
desintoxicación y sistemas antioxidantes. Por lo tanto, la lectina parece
ser un candidato útil para las medidas de control de Bactrocera
cucurbitáceas. El gen de lectina presenta un candidato útil para el
manejo integrado de plagas. El valor de este gen candidato es
ponderado por el hecho de que expresa una proteína comestible y por lo tanto
es
no se espera que represente ninguna amenaza grave para la salud humana, si
expresado en una planta transgénica.
Actividad antimicrobiana
Muchos patógenos humanos utilizan glucanos de superficie celular como
ya sea receptores o ligandos para iniciar la adhesión
e infección (Sharon y Lis, 1989; Sharon y Lis, 2003; Zem et al.
al., 2006; Hyun et al., 2007; Oppenheimer et al., 2008; Magalhaes
et al., 2009; Mukhopadhyay et al., 2009). Escherichia coli ( E.
coli ), por ejemplo, se une a los manósidos del huésped, mientras que la
influenza
el virus se une a los ácidos siálicos del hospedador (Mukhopadhyay et al.,
2009). Otro
cepas de E. coli se han descubierto que demuestran
especificidades hacia otros restos de hidratos de carbono de la superficie de la
célula huésped
como galabiose (Gal-α-4-Gal) y NeuAc-α-2,3-Gal-β-3-
GalNAc (Khan et al., 2000; Buts et al., 2003). Los genitales
patógeno Neisseria
gonorrea específicamente
se une
NORTE-
acetil-lactosamina (Gal-β-4-GlcNAc, LacNAc) y Streptococcus
la neumonía se une específicamente al pentasacárido NeuAc-α-3-Gal-
β-4-GlcNAc-β-3-Gal-β-4-Glc, así como el tetra- y
trisacáridos Gal-β-4-GlcNAc-β-3-Gal-β-4-Glc y GlcNAc-β-3-
Gal-β-4-Glc respectivamente. Pseudomonas aeruginosa específicamente
se une a fucosa (L-Fuc) (Barthelson et al., 1998). Las bacterias pueden
discriminar entre dos glicanos idénticos que difieren en un solo
grupo hidroxilo (Sharon, 2006). Tales interacciones huésped-patógeno
son multivalentes, y por lo tanto los eventos vinculantes son de alto
afinidad y adecuado para la invasión del huésped (Nimrichter et al.,
2004; Mukhopadhyay et al., 2009).
Los efectos citotóxicos de las lectinas pueden ser revelados por
actividades antitumorales y antivirales y también por efecto perjudicial
en microorganismos (Tabla 4); lectinas de diferentes carbohidratos
las especificidades son capaces de promover la inhibición del crecimiento o la
muerte de
hongos y bacterias. La Tabla 4 muestra las aplicaciones propuestas de lectinas
para detección, tipeo y control de bacterias y hongos que causan
daño a plantas y humanos. Actividad antibacteriana en Gram-
bacterias positivas y Gram-negativas se produce a través de la interacción
de lectina con componentes de la pared celular bacteriana incluyendo
ácidos teichoic y teichuronic, peptidoglycans y
lipopolisacáridos; estudio reveló que la isolectina I de
Las semillas de Lathyrus ochrus se unen al ácido muramico y al muramilo
dipéptido a través de enlaces de hidrógeno entre el anillo hidroxilo oxígeno
átomos de azúcar y el sitio de unión de carbohidratos de lectina y
interacciones hidrofóbicas con las cadenas laterales de residuos Tyr100
y Trp128 de isolectina I (Bourne et al., 1994). A pesar de la gran
cantidad de lectinas y hemaglutininas que se han purificado,
solo algunos de ellos manifestaron actividad antifúngica. La inhibición
de crecimiento de hongos puede ocurrir a través de la unión de lectina a hifas
lo que da como resultado una absorción deficiente de nutrientes y de
interferencia
sobre el proceso de germinación de las esporas (Lis y Sharon, 1981). los
polisacárido quitina es constituyente de la pared celular de hongos y quitina-
lectinas de unión mostraron actividad antifúngica; deterioro de
la síntesis y / o deposición de quitina en la pared celular puede ser la
razones de la acción antifúngica (Selitrennikoff, 2001). Probablemente el
la propiedad de unión a carbohidratos de la lectina está involucrada en el
mecanismos antifúngicos y lectinas de diferentes especificidades pueden
promover distintos efectos. Se cree que las aglutininas vegetales juegan un
papel en el mecanismo de defensa de la planta contra microorganismos
fitopatógenos (Sa et al., 2009a).
La expresión de lectinas de Gastrodia elata en el vaso
las células de raíces y tallos fueron fuertemente inducidas por el hongo
Trichoderma viride , lo que indica que la lectina es una defensa importante
proteína en las plantas (Sá et al., 2009b). Después de la inserción del
gen precursor de isolectina I de ortiga en el tabaco,
germinación de esporas de Botrytis cinerea , Colletotrichum
lindemuthianum , y T. viride se redujo significativamente (Does et
al., 1999). Por lo tanto, las lectinas se pueden introducir en las plantas para
proteger
ellos de ataque de hongos. Las lectinas de plantas no se pueden unir a
glicoconjugados en las membranas fúngicas ni penetran en el
citoplasma debido a la barrera de la pared celular. No es probable que las
lectinas
inhibir directamente el crecimiento de hongos mediante la modificación de la
membrana fúngica
estructura y / o permeabilidad. Sin embargo, puede haber indirectos
efectos producidos por la unión de lectinas a los hidratos de carbono en el
superficie de la pared celular de hongos. Chitinase-quitin-binding stinging
la ortiga ( lectina de Urtica dioica ) impedía el crecimiento de hongos. Pared
celular
la síntesis se interrumpió debido a la síntesis atenuada de quitina
y / o deposición (Van Parijs et al., 1991). Los efectos de la ortiga
lectina en la pared celular de hongos y la morfología de las hifas sugieren que
la
la lectina de ortiga regula la colonización endomicorrízica del
rizomas. Varias otras lectinas de plantas inhiben el crecimiento de hongos. los
primer grupo incluye merolectinas pequeñas de unión a quitina con una
dominio de unión a quitina, por ejemplo, heveína del látex de árbol de caucho
(Van
Parijs et al., 1991) y polipéptido de unión a quitina de
Semillas de Amaranthus caudatus (Broekaert et al., 1992). Lo único
lectinas vegetales que pueden considerarse proteínas fungicidas son las
chimerolectinas pertenecientes a las quitinasas de clase I. sin embargo, el
actividad antifúngica de estas proteínas se atribuye a su catalizador
dominio.
Actividad antitumoral
Debido a su fina especificidad, las lectinas tienen varios
aplicaciones en ciencias biomédicas, incluida la investigación del cáncer. Es
bien documentado que las lectinas tienen un efecto antitumoral. Lectinas de
plantas
representan una fuente no tradicional bien definida y novedosa de
compuestos anticancerosos. Varias lectinas de plantas (predominantemente
galactósidos y galNAc específicos) han estado en preclínica y
ensayos clínicos como fármacos potenciales para el tratamiento del cáncer
(Ernst et al.
al., 2003). En los últimos años, las lectinas se han convertido en un
medios establecidos para comprender diversos aspectos del cáncer
y metástasis. La evidencia ahora está emergiendo que las lectinas son
dinámicas
contribuyentes al reconocimiento de células tumorales (marcadores de
superficie), célula

Página 6
S98
Hamid et al. / Journal of Applied Pharmaceutical Science 3 (4 Suppl 1); 2013:
S93-S103
adhesión y localización, transducción de señales a través de membranas,
estimulación mitogénica, aumento del huésped inmune
defensa, citotoxicidad y apoptosis. Para avanzar en la comprensión de
estos procesos dependientes de lectina, se intentan
descubrir nuevas lectinas que tienen una o más de estas funciones y
desarrollar herramientas basadas en lectina (o glicoconjugado) que podrían ser
usado para llegar a las células tumorales Lecturas de leguminosas son uno de
los más
estudió extensamente las familias de lectinas de plantas para su base
molecular
de las interacciones proteína-carbohidrato durante varias décadas
(Damodaran et al., 2008). En los últimos años, los principales intereses en
esta familia de lectinas yace en su posible aplicación como antitumoral
agentes que podrían unir glicoconjugados específicos de la superficie de
células cancerosas.
Concanavalina A (ConA), una típica lecitina lecitina con un
se informó que la especificidad de unión a manosa / glucosa induce
apoptosis en células de macrófago murino PU5-1.8 a través del agrupamiento
de mitocondrias y liberación de citocromo c . Estudio reciente ha
mostró que ConA induce apoptosis en melanoma humano A375
células en una vía dependiente de caspasa. Posteriormente, ConA causó
Colapso del potencial transmembrana mitocondrial (MMP)
liberación de citocromo c , activación de caspasas y eventualmente
desencadenando una apoptosis mediada por mitocondrias (Liu et al., 2009).
Además, otros informes recientes han demostrado que
una lectina leguminosa llamada S. flavescens lectina (SFL) puede inducir
muerte de células tumorales a través de una apoptosis dependiente de caspasas
vía, y sus mecanismos apoptóticos se especula que es el
vía del receptor de la muerte (Liu et al., 2008). Y otro
lectina leguminosa típica con especificidad hacia el ácido siálico purificado
de Phaseolus coccineus L. ( Phaseolus. multiflorus wild) semillas
posee
un
notable
antiproliferativo
actividad.
Esta lectina indujo la apoptosis dependiente de caspasas en murina
fibrosarcoma L929 células. Además, su actividad antineoplásica era
disminuyó abruptamente cuando la actividad específica del ácido siálico era
completamente inhibido, lo que indica que este azúcar
especificidad vinculante podría ser la razón principal que desencadena la
actividad antineoplásica y apoptosis (Chen et al., 2009).
Flammulina velutipes inhibición de la hemaglutinina inhibida de
células de leucemia L1210 (Ng et al., 2006). Haliclona cráter lectina
mostró un efecto citotóxico en las células HeLa y FemX (Pajic et al.,
2002). La hemaglutinina de frijol rojo oscuro ejerció una
actividad antiproliferativa hacia las células leucémicas L1210 (Xia y
Ng, 2006). Leche pequeña de soja negra brillante ( Glycine max )
impidió la proliferación de células MCF7 y hepatoma de cáncer de mama
Células HepG2 (Lin et al., 2008). Lecitina de plátano Del Monte retardada
proliferación de células (L1210) y células de hepatoma (HepG2)
(Cheung et al., 2009). Lechuga de frijol púrpura de otoño extra largo
inhibió la proliferación de células HepG2 de hepatoma induciendo
la producción de cuerpos apoptóticos (Fang et al., 2010). Muérdago
lectina puede ser utilizado en pacientes con cáncer para mejorar la calidad de
vida
(Semiglazov et al., 2006). Con el fin de ampliar la aplicación de anti-
lectinas tumorales, se dilucidado el mecanismo de acción. Las lectinas
provocar la apoptosis en diferentes líneas celulares de cáncer. Ejemplos
incluyen
células de melanoma B16-BL6 lectina de muérdago tratada Coreano (Park et
al., 2001), se trató con lectina de muérdago cáncer A253 humano coreana
células (Choi et al., 2004), Agrocybe aegerita lectina tratadas HeLa
células (Zhao et al., 2009), Abrus aglutinina tratados Dalton de
células de linfoma (Bhutia et al. 2008a) y células HeLa (Bhutia et al.,
2008b), Sophora flavescens células HeLa lectina-tratado (Liu et al.,
2008), Polygonatum odoratum tratado lectina fibrosarcoma murino
Células L929 (Liu et al., 2009b), Polygonatum cyrtonema lectina
células tratadas de melanoma humano A375 (Liu et al., 2009a),
Pseudomonas aeruginosa hemaglutinina tratados con cáncer de mama
células (MDA-MB-468, y MDA-MB-231HM células; Liu et al,.
2009c), frijol hemaglutinina tratadas de cáncer de mama MCF-7 Francés
células (Lam y Ng, 2010a), y resistente a la proteasa recombinante
galectina-9- células de mieloma tratados (Kobayashi et al., 2010).
Aunque las vías de apoptosis se ven diferentes, la activación de
diferentes caspasas implica generalmente. Caspasa-3 juega un centro
papel en la apoptosis. Interactúa con la caspasa-8 y la caspasa-9.
Por lo tanto, la caspasa-3 por lo general se investigó en las vías de apoptosis,
excepto en el caso de una línea celular deficiente en caspasa-3- (por ejemplo,
MCF-7
células) que se utilizó en el estudio de la hemaglutinina habichuela
(Lam y Ng, 2010a). La caspasa-8 y -9 también se activan (Liu et
al, 2009a.; . Liu et al, 2009b, c; Kobayashi et al., 2010; Lam y
Ng, 2010a). La apoptosis puede estar mediada por receptores de muerte
initated
por lectinas. receptor FAS es el receptor con el que lectinas menudo
interactuar (. Liu et al, 2009b, c; Lam y Ng, 2010a). La interacción
es probablemente por interacción proteína-proteína. La familia Bcl
los miembros (factores anti-apoptóticas) se redujeron reguladas (Bhutia et
al, 2008a, b.; Liu et al. 2009a; Lam y Ng, 2010a). los
secuestro de citocromo c en las mitocondrias se interrumpió y
se observó la liberación del citocromo c (Bhutia et al 2008a, b;. Liu et
al, 2009a, b.; Lam y Ng, 2010a). Por último, mitocondrial
se detectó despolarización de la membrana (Liu et al, 2009a, b;. Lam
y Ng, 2010a) y G 0 / G 1 detención se observa con frecuencia (Bhutia
et al. 2008a, b; Liu et al. 2009c; Lam y Ng 2010a), que parece
a ser la característica de la apoptosis inducida por lectina aunque sub G 1
detener (Park et al., 2001) y G 2 / M detención (Lam y Ng, 2010a)
fueron encontrados en algunos casos. Las investigaciones de los efectos anti-
tumor
de lectina in vivo han sido reportados. Pleurotus citrinopileatus
lectina (Li et al. 2008) y R. lepida lectina (Zhang et al., 2010)
potente actividad antitumoral ejercida en ratones Kunming blancas que llevan
sarcoma 180, y la inhibición del crecimiento del tumor causado cuando
administrado por vía intraperitoneal. Las lectinas han recibido una gran
cantidad de
atención de los biólogos del cáncer debido a su notable anti-tumor
propiedades. Las lectinas ConA, ConBr, y CFL son estructuralmente
relacionados e inducir la apoptosis en la línea celular MCF-7. Ellos tienen
ha demostrado que reduce tanto la proliferación y la viabilidad de leucémica
células ConA y ConBr lectinas tienen efectos citotóxicos en leucémica
Células. Las lectinas (Con A y Con Br) han demostrado inducir
la fragmentación del ADN internucleosomal y alterar mitocondrial
potencial transmembrana en las células leucémicas. Con A y ConBr
inducir la apoptosis en células leucémicas mediante la activación de un
intrínseca
vía mitocondrial y también aumentar ROS (Reactve Oxygen
Especies) (Faheina et al., 2011). El extracto acuoso de Europea
muérdago ( Viscum album L.) se ha aplicado en la terapia del cáncer
(Lyu et al., 2004). Sin embargo, con el fin de hacer lectina útil
prácticamente en el entorno clínico, se requiere un sistema de entrega a
menor toxicidad, se extienden exposición, y mejorar la eficacia. Trigo

Página 7
Hamid et al . / Journal of Applied Ciencias Farmacéuticas 3 (4 Suppl
1); 2013: S93-S103
S99
aglutinina de germen y Ulex europaeus aglutinina muestran fuerte
interacción con las células de carcinoma de orina humana 5.637, que
les permitió apuntar a las células de cáncer de vejiga (Plattner et al.,
2008). La encapsulación de Cratylia mollis lectina con liposomas
bajado su toxicidad tisular en el hígado y el riñón, y la mejora de su
actividad antitumoral en ratones Swiss inoculó con sarcoma 180
(Andrade et al., 2004). Lectina de muérdago se estabilizó con
microcápsulas de alginato / quitosano recubiertas por un biodegradable
pared de polímero que se puede utilizar para proteger a la lectina de ácido
pH en el estómago (Lyu et al., 2004). Inmunofluorescencia y / o
estudios de inmunohistoquímica utilizando lectinas puede revelar la temprana
etapa premaligna de la carcinogénesis de próstata. Expresión de
glicoconjugados es a menudo alteradas en células tumorales. N- Abundant
acetilglucosamina (α1,3) n-acetilglucosamina / galactosa y
galactosa (β1,4) n-acetilglucosamina (α, 2) manosa (α1,6)
residuos se observaron en las células tumorales epitelio displásicas como
evidenciado por el etiquetado por la N-acetilgalactosamina-específico y
lectinas de oligosacáridos específicos de tipo complejo. La unión de
estas lectinas a carcinoma de próstata de rata fue independiente de andrógenos
revelaron, lo que indica que estos restos de azúcar son comunes en algunos
displásicas y células prostáticas neoplásicas (Chan et al., 2001).
En términos generales, los descubrimientos antes mencionados de
las lectinas sugieren que ellas podrían tener alguna biológica similar
actividades y los mecanismos anti-tumorales que están estrechamente
correlacionados
con sus estructuras moleculares correspondientes. Así, estos resultados
proporcionaría nuevas pistas para explorar aún más la anti-tumor
mecanismos de las lectinas.
Actividad antiviral
Una lectina (D-manosa-específico) de Gerardia savaglia
fue por primera vez reportado para prevenir la infección de las células H9 con
virus de la inmunodeficiencia humana (VIH) -1. Además, la lectina
la formación de sincitios inhibida en la célula HTLV-IIIB / H9-Jurkat
sistema y el sistema de linfocitos VIH-1 / humano por reacción con el
cadenas laterales de oligosacáridos de la gp120 molécula envoltura del VIH-1
(Oligosacáridos de alto contenido en manosa;. Muller et al, 1988). Un año
después,
las lectinas concanavalina A, de germen de trigo de aglutinina, Lens culinaris
aglutinina, Vicia faba aglutinina, Pisum sativum aglutinina y
Se encontraron phytohaem (eritro) aglutinina de unirse a gp120. Ellos
fueron capaces de inhibir la fusión de células infectadas por VIH con células
CD4 por
una interacción de hidrato de carbono específico con las células infectadas por
el VIH
(Hansen et al., 1989). lectinas de plantas muestran anti-coronaviral
actividad, especialmente lectinas manosa vinculante, en agudo severo
respiratorio coronavirus síndrome. Interferían con viral
fijación en la etapa temprana del ciclo de replicación y suprimió la
el crecimiento mediante la interacción al final del ciclo de virus infeccioso
(Keyaerts et al., 2007). Plátano ( Musa acuminata ) lectina ha sido
demostrado inhibir la replicación del VIH (Swanson et al. 2010). los
tratamiento del SIDA con lectinas está siendo investigado en muchos
estudios. Lectinas diferentes tienen diferentes mecanismos anti-VIH.
Más recientemente, la lectina del gusano marino poliqueto
Chaetopterus variopedatus inhibió el efecto citopático inducido por
VIH-1 y la producción de antígeno p24 viral (Wang et al., 2005).
El gusano de mar ( Serpula vermicularis ) lectina suprimió la
producción de antígeno p24 viral y el efecto citopático inducido por
VIH-1 (Molchanova et al., 2007). P. cyrtonema Hua lectina
citopaticidad inducida por el VIH-II VIH-I- e inhibido en MT-4 y
células CEM (An et al., 2006). lectina del plátano unido directamente la
VIH-1 proteína de la envoltura (gp120) y la entrada bloqueado del virus
en la célula, y la disminución de los niveles del producto fuerte-stop de
principios de transcripción inversa (Swanson et al., 2010). Extra largo
otoño púrpura lectina frijol (Fang y col., 2010) y hongos
Russula delica lectina (Zhao et al., 2009) fueron capaces de inhibir el VIH-1
la transcriptasa inversa. Por lo tanto, las lectinas son fármacos potenciales
para
tratamiento del SIDA. Además de la mencionada práctica
aplicaciones de las lectinas, ha habido informes aislados de la
antibacteriano (Ngai y Ng, 2007) y anti-nematodos (Wang et al.,
2005) actividades de lectina.
CONCLUSIÓN
Las lectinas son un sujeto con un inmenso potencial y de
intensas investigaciones. A medida que más lectinas son aislados y
adicionalmente
Los estudios se llevan a cabo sobre las actividades y los mecanismos
biológicos
de la acción de las lectinas, la producción de lectinas se puede mejorar y
nuevas aplicaciones de las lectinas pueden ser encontrados y explorados para
importantes contribuciones en diversos campos de la biología.
Referencias
Adhya M., Singha B., Chatterjee., B. Purificación y
caracterización de un lectina específica N-acetilglucosamina de marina
bivalvos Macoma birmanica. Pescado Mariscos Immunol. 2009; 27: 1-8.
Agrawal de BBL., Goldstein IJ. Proteína interacción de hidratos de carbono.
VI. Aislamiento de concanavalina A por adsorción específica sobre reticulado
geles de dextrano. Biochim Biophys Acta.1967; 147: 262-271.
Un J., Liu JZ., Wu CF., Li J, Dai L, Van Damme E, Balzarini J,
De Clercq E, F Chen, Bao JK. / Actividad II Anti-VIH I y molecular
la clonación de una novela de manosa lectina de unión a ácido / siálico de
rizoma de
Polygonatum cyrtonema Hua. Acta Biochim Biophys Sin (Shanghai)
2006; 38: 70-78.
Andrade CA., Correia MT., Coelho LC., Nascimento SC.,
Santos-Magalhães NS. La actividad antitumoral de Cratylia mollis lectina
encapsulado en liposomas. Int J Pharm. 2004; 278: 435-445.
Ashraf GM., Rizvi S., S. Naqvi, Suhail N., N. Bilal, Hasan S.,
Tabish M., Banu N. La purificación, caracterización, análisis estructural y
química de las proteínas de un corazón de búfalo galectina-
1. Aminoácidos. 2010;
39 (5): 1321-1332.
Avrameas S. y B. Guilbert biológicamente activa Agua
Polímeros de la proteína insoluble. Su uso para el aislamiento de concreto
Las proteínas que interactúan, Biochimie. 1971. 53: 603.
Barthelson R., Mobasseri A., Zopf D., Simon P. La adhesión
de Streptococcus pneumoniae a las células epiteliales respiratorias es inhibida
por
oligosacáridos sialilados. Infect Immun. 1998; 66: 1439-1444.
Bies C., Lehr CM., Woodley JF. drogas lectina mediada
focalización: historia y aplicaciones. Adv Drug Deliv Rev.2004; 56: 425-
435.
Bhat GG., Shetty KN., Nagre NN., Neekhra VV., Lingaraju S.,
Bhat RS., Inamdar SR., Suguna K., Swamy BM. Purificación,
caracterización y clonación molecular de una manosa monocotiledónea unión
lectina de vivipara remusatia con actividad nematicida. Glycoconj J.
2010; 27: 309-320.
Bhutia SK., Mallick SK., S. Maiti, Maiti TK. antitumoral y
efecto proapoptótico de Abrus péptido aglutinina derivado en Dalton de
modelo de tumor de linfoma. Chem Biol Interact. 2008; 174: 11-18.
Bhutia SK., Mallick SK., Stevens SM., Prokai L., Vishwanatha
JK. Maiti TK. La inducción de la apoptosis dependiente de mitocondrias por
Abrus

Página 8
S100
Hamid et al. / Journal of Applied Ciencias Farmacéuticas 3 (4 Suppl 1); 2013:
S93-S103
péptidos derivados de aglutinina en células de cáncer cervical humano. En
Toxicology
Vitro. 2008; 22: 344-351.
Bourne Y., Ayouba A., Rouge P., Cambillau C. Interacción de una
lectina leguminosa con dos componentes de la pared celular bacteriana. El
periódico
of Biological Chemistry. 1994; 269: 9.429 hasta 9.435.
Boyd WC., Shapleigh E. actividad precipitación específica de la planta
aglutininas (lectinas). Ciencia. 1954; 119, 419.
Broekaert WF., Mariën W., Terras FR., De Bolle MF., Proost
P., Van Damme J., Dillen L., Claeys M., Rees SB., Vanderleyden J et al.
Los péptidos antimicrobianos de Amaranthus caudatus semillas con secuencia
homología con el dominio de cisteína / rico en glicina de proteínas de unión a
quitina.
Bioquímica. 1992; 31: 4.308-4314.
Broekaert WF., Van Parijs J., Leyns F., Joos H., Peumans WJ. UN
lectina quitina vinculante a partir de rizomas de ortiga con antifúngico
propiedades . Ciencia. 1989; 245: 1100-1102.
Buts, L., Bouckaert, J., De Genst, E., Loris, R., Oscarson, S.,
y Lahmann, M. et al. La adhesión fimbrial F17-G de enterotoxigénica
Escherichia coli tiene un dominio de lectina de tipo inmunoglobulina que se
une N-
acetil-glucosamina. Mol Microbiol. 2003; 49: 705-715.
Castillo-Villanueva A., Caballero Ortega H., Abdullaev-
Jafarova F., Garfias Y., del Carmen Jiménez-Martínez M., Bouquelet S.,
Martínez G., Mendoza-Hernández G., E. Zenteno lectina de Phaseolus
acutifolius var. escumite: caracterización química, la especificidad de azúcar,
y
efecto sobre los linfocitos T humanos. J Agric Food Chem. 2007; 55: 5781-
5787.
Chan FL., Choi HL., Ho SM. Análisis de glicoconjugado
patrones de próstatas de rata Noble displásicas normales y inducidas por
hormonas,
y un tumor de próstata de rata Noble independiente de andrógenos, por lectina
histoquímica e inmunotransferencia de proteínas. Próstata. 2001; 46: 21-32.
Chen JB. Liu N., Ji, J., Zhou HJ., Bian CY., Li F., Chen y
Bao JK. Una novela siálico lectina ácido-específica de Phaseolus
coccineus semillas
con actividades antineoplásicas y antifúngicos potentes. Phytomedicine.
2009; 16: 352-360.
Chen SJ., Chen NT., Wang SH., Hsu JC., Ding WH., Kuo-
Huang LL., Huang RN. acción insecticida de los mamíferos galectina-1
contra la polilla espalda de diamante ( Plutella xylostella ). Pest Manag
Sci. 2009;
65: 923-930.
Choi SH., Lyu SY., Parque WB. induce lectina de muérdago
inhibición de la apoptosis y de la telomerasa en las células cancerosas A253
humanos a través de
desfosforilación de Akt. Arco Pharm Res. 2004; 27: 68-76.
Ciopraga J., Gozia O., Tudor R., Brezuica L., Doyle RJ.
Fusarium sp. La inhibición del crecimiento por aglutinina de germen de
trigo. Biochimica et
Biophysica Acta. 1999; 1428: 424-432.
Coelho MB., S. Marangoni, Macedo ML. la acción insecticida de
Annona coriacea lectina contra la polilla de la harina kuehniella Anagasta y la
polilla arroz Corcyra cephalonica (Lepidoptera: Pyralidae). Comp Biochem
Physiol C Toxicol Pharmacol. 2007; 146: 406-414.
Costa RMPB., Vaz AFM., Oliva MLV., Coelho LCBB., Correia
MTS., Carneiro-da Cunha-MG. Un nuevo muérdago pyrifolia Phthirusa hoja
lectina con propiedades antimicrobianas. Proceso de Bioquímica. 2010; 45:
526-
533.
Damodaran D., Jeyakani J., Chauhan A., Kumar N., Chandra
NR, Surolia A. Cáncer de lectina DB:. Una base de datos de las lectinas
relevante para el cáncer.
Glycoconjugate J 2008; 25: 191-198.
Datta TK., Basu PS. eritrocitos humanos lectina específica de la
semillas del árbol de coral de la India, Erythrina variegata Linn,
var. Orientalis Linn,
Merrill. J. Biosci. 1983; 5: 25-30.
Hace MP., Houterman PM., Dekker HL., BJ Cornelissen.
Processing, la orientación, y la actividad antifúngica de aglutinina de ortiga
en el tabaco transgénico. Planta Physiol. 1999; 120: 421-432.
Doyle RJ., Keller K. Las lectinas en microbiología de diagnóstico. EUR. J.
Clin. Microbiol.1984; 3: 4-9.
Ernst E., K. Schmidt, Steuer-Vogt MK. Muérdago para el cáncer? UN
revisión sistemática de ensayos clínicos aleatorios. Revista Internacional de
Cáncer. 2003; 107 (2): 262-7.
Faheina-Martins GV., Da Silveira al., Ramos MV., Marques-
Santos LF., DA Araujo. Influencia de suero bovino fetal en citotóxica y
efectos genotóxicos de lectinas en células MCF-7. J Biochem Mol Toxicol.
2011; 25 (5): 290-6.
Colmillo EF., Lin P., Wong JH., Tsao SW., Ng TB. Una lectina con
anti-VIH-1 de la transcriptasa inversa, antitumoral, y el óxido nítrico inducir
actividades de semillas de Phaseolus vulgaris cv. Extralargo otoño púrpura
frijol. J Agric Food Chem. 2010; 58: 2221-2229.
Felsted RL., Leavitt RD., Bachur NR. La purificación de la fito
la familia de las proteínas hemaglutinina de frijoles rojos Phaseolus
vulgaris por cromatografía afftnity. Biochim. Biophys. Acta.1975; 405:
72-72.
Freire MGM., Gomes VM., Corsini RE., Machado OLT., De
Simone SG., Novello JC., Marangoni S., Macedo MLR. El aislamiento y la
caracterización parcial de una nueva lectina de Talisia esculenta semillas que
interfiere con el crecimiento de hongos. Fisiología Vegetal y
Bicohemistry. 2002;
40: 61-68.
Fitches E., D. Wiles, Douglas AE., G. Hinchliffe, Audsley N.,
Gatehouse JA. La actividad insecticida de las lectinas de ajo recombinantes
hacia los áfidos. Insecto Biochem Mol Biol. 2008; 38: 905-915.
Gabius HJ. Sin carbohidratos vinculante socios / dominios de
lectinas animales. Int J Biochem. 1994; 26: 469-477.
Ghosh M. Purificación de una proteína antifúngica de tipo lectina de
la hierba medicinal, Withania somnifera . Fitoterapia. 2009; 80: 91-95.
Goldstein IJ. Lectina estructura-actividad: La historia nunca ha terminado. J
Agric Food Chem. 2002; 50: 6.583 a 6.585.
Gowda NM., U. Goswami, Khan MI. purificación y
caracterización de una lectina específica de antígeno T del fluido celómico de
una
invertebrado marino, pepino de mar ( Holothuria scabra ). Los mariscos
pescados
Immunol.2008; 24: 450-458.
Hakim RS., Baldwin K., Smagghe G. Reglamento del intestino medio
el crecimiento, el desarrollo y la metamorfosis. Annu. Rev.
Entomol. 2010; 55:
593-608
Hansen JE., Nielsen CM., Nielsen C., Heegaard P., Mathiesen
LR., Nielsen JO. Correlación entre las estructuras de hidratos de carbono en el
glicoproteína de envoltura gp120 del VIH-1 y VIH-2 y sincitio
inhibición con lectinas. SIDA. 1989; 3: 635-641.
Hogervorst PA., Ferry N., Gatehouse AM., Wackers FL.,
efectos Romeis J. directos de lectina campanilla blanca (GNA) en larvas de
tres
depredadores de áfidos y destino de GNA después de la ingestión. Physiol
Insecto J. 2006;
52: 614-624.
Hyun S., Kim J., Kwon M., y Yu J. Selección y síntesis
de péptidos de tipo tentáculo como lectinas 'artificial' contra diversas de la
superficie celular
carbohidratos. Bioorg Med Chem. 2007; 15: 511-517.
Imamichi Y., Yokoyama Y. La purificación, caracterización y
cDNA clonación de una nueva lectina de la medusa nomurai Nemopilema .
Comp Biochem Physiol B Biochem Mol Biol. 2010; 156: 12-18.
Jaber K, Francisco M, L Paquereau, Fournier D, E Efecto Haubruge
de una lectina de hongos de Xerocomus chrysenteron (XCL) en el biológica
parámetros de áfidos. Commun Agric Appl Biol Sci. 2007; 72: 629-638.
Jaber K., Cuartero Diaz G., Haubruge E., Francis F.
La investigación de carbohidratos propiedad de una lectina de unión a partir
de hongos
Xerocomus chrysenteron y el uso potencial sobre Myzus persicae pulgón.
Commun Agric Appl Biol Sci. 2008; 73: 629-638.
Kaur M., Singh K., Rup PJ., Kamboj SS., Saxena AK., Sharma
M., Bhagat M., Sood SK., Singh J. A lectina tubérculo de Arisaema
jacquemontii Blume con anti-insectos y propiedades antiproliferativas. J
Biochem Mol Biol. 2006; 39: 432-440.
Kaur M., Singh K., Rup PJ., Saxena AK., Khan RH., Ashraf
MT., Kamboj SS., Singh J. A lectina tubérculo de Arisaema helleborifolium
Schott con actividad anti-insecto contra la mosca del melón de la
fruta, Bactrocera
cucurbitae (Coquillett) y anti-cáncer efecto sobre líneas celulares de cáncer
humano.
Arch Biochem Biophys. 2006; 445: 156-165.
Kaur M., Singh K., Rup PJ., Kamboj SS., Singh J. Anti-insecto
potencial de las lectinas de las especies arisaema hacia Bactrocera
cucurbitae .
J Biol Environ. 2009; 30: 1019-1023.
Keyaerts E., Vijgen L., Pannecouque C., Van Damme E.,
Peumans W., Egberink H., Balzarini J., lectinas Van Ranst M. vegetales son
inhibidores potentes de coronavirus por interferir con dos objetivos en el
ciclo de replicación viral. Antivir Res. 2007; 75: 179-187.
Kilpatrick DC., Yeoman MM. La purificación de la lectina de
Datura stramonium . Biochem J. 1978; 175 (3): 1151-1153.

Página 9
Hamid et al . / Journal of Applied Ciencias Farmacéuticas 3 (4 Suppl
1); 2013: S93-S103
S101
Khan Tan., Kniep B., Oelschlaeger TA., Van Die I., Korhonen
T., Hacker, estructura J. Receptor para fimbrias F1C de uropathogenic
Escherichia coli . Infect Immun.2000; 68: 3.541 a 3.547.
Kobayashi T., Kuroda J., Ashihara E., Oomizu S., Terui Y.,
Taniyama A., Adachi S., Takagi T., Yamamoto M., Sasaki N., Horiike S.,
Hatake K., Yamauchi A., Hirashima M., Taniwaki M. galectina-9 presenta
actividad anti-mieloma a través de JNK y p38 MAP quinasa.
Leucemia. 2010; 24: 843-850.
Kumar NKK., Verghese A., B. Shivakumara, Krishnamoorthy
PN. Ranganath HR. Incidencia relativa de Bactrocera cucurbitae
(Coquillett) y ciliados Dacus Loew en las verduras de cucurbitáceas. Fruta
moscas de importancia económica: desde el básico hasta el conocimiento
aplicado.
Actas de la 7º

Simposio Internacional sobre moscas de la fruta de

Importancia económica, Salvador, Brasil. 2006; 249-253.
Kvennefors CE., Leggat W., Hoegh-Guldberg O., Degnan BM.,
Barnes AC. Un antiguo y variables lectina de unión a manosa de la coral
Acropora millepora une ambos patógenos y simbiontes. dev Comp
Immunol. 2008; 32: 1582-1592.
Lagarda-Díaz I., Guzmán-Partida AM., Urbano-Hernández G.,
Ortega-MM Nieblas., Robles-Burgueño MR., Winzerling J., Vázquez
Acción Moreno L. insecticida de PF2 lectina de Olneya tesota (Palo
Fierro) contra Zabrotes subfasciatus larvas y del intestino medio
glicoconjugado
Unión. J Agric Food Chem. 2009; 57: 689-694.
Lam SK., Ng TB. de unión a ácido Novel hexameric galactónico
lectina de Hibiscus mutabilis semillas con antiproliferativo y potente
VIH-1 de la transcriptasa inversa actividades inhibidoras. Acta Biochim
Pol. 2009;
56: 649-654.
Lam SK., Ng TB. Primer informe de un inducido hemaglutinina-
vía de apoptosis en células de cáncer de mama. Biosci Rep 2010.; 30: 307-
317.
Lam SK., Ng TB. Aislamiento y caracterización de un francés
hemaglutinina bean con antitumoral, antifúngicos, y anti-HIV-1 inversa
actividades de la transcriptasa y un rendimiento excepcionalmente
alto. Phytomedicine.
2010; 17: 457-462.
Lam SK., Han QF., Ng TB. Aislamiento y caracterización de una
lectina con actividades potencialmente explotables de alcaparra ( spinosa
Capparis )
semillas Biosci Rep 2009.; 29: 293-299.
Leite YF., Silva LM., Amorim RC., Freire EA., Jorge de Melo
DM., Grangeiro TB., Benevides NM. La purificación de una lectina a partir de
la
marina alga roja Gracilaria ornata y su efecto en el desarrollo de la
caupí gorgojo maculates Callosobruchus (Coleoptera: Bruchidae).
Biochim Biophys Acta. 2005; 1724: 137-145.
Leung EH., Wong JH., Ng TB. purificación simultánea de dos
proteínas de defensa de las semillas de habichuela: a antifúngicos defensina-
como
péptido y un hemaglutinina. J Pept Sci. 2008; 14: 349-353.
Li YR., Liu QH., Wang HX., Ng TB. Una nueva lectina con potente
antitumoral, mitogénica y VIH-1 actividades inhibidoras de la transcriptasa
inversa
del hongo comestible Pleurotus citrinopileatus . Biophys
Acta. 2008; 1780: 51-57.
Lima ME., ME Carneiro., Nascimento AE., Grangeiro TB.,
Holanda ML., Amorim RC., Benevides NM. La purificación de una lectina a
partir de
la marina alga roja Gracilaria cornea y sus efectos sobre la garrapata del
ganado
Boophilus microplus (Acari: Ixodidae). J Agric Food Chem. 2005;
53: 6.414 hasta 6.419.
Lis H y Sharon N. (1981). Las lectinas en las plantas superiores. En un.
Marcus, (Ed.) La bioquímica de plantas vol. 6. (pp. 371-447). Nuevo
York, Nueva York: Academic Press.
Lin P., de Ye X., Ng T. La purificación de las lectinas de unión a melibiosa-
a partir de dos cultivares de soja negra chinos. Acta Biochim. Biophys Pecado
(Llevar a la fuerza). 2008; 40: 1029-1038.
Liu Z., Liu B., Zhang ZT., Zhou TT., Bian HJ., Min MW., Liu
YH., Chen J., Bao JK. Una lectina de unión a manosa de Sophora flavescens
induce la apoptosis en las células HeLa. Phytomedicine. 2008; 15: 867-875.
Liu B., Cheng Y., Bian HJ., Bao JK. Mecanismos moleculares de
Polygonatum cyrtonema apoptosis lectina inducida y la autofagia en el cáncer
Células. La autofagia. 2009; 5: 253-255
Liu B., B. Zhang, Min MW., Bian HJ., Chen LF., P. Liu, Bao
JK. La inducción de la apoptosis por Polygonatum odoratum lectina y su
mecanismos moleculares en fibrosarcoma murino células L929. Biochim
Biophys. 2009; 1790: 840-844.
Liu ZB., Hou YF., Di Min Dong-GH., Wu J., Shen ZZ., Shao
ZM. PA-MSHA inhibe la proliferación e induce la apoptosis a través de la
la regulación y la activación de las caspasas en la célula de cáncer de mama
humano
líneas. J Cell Biochem. 2009; 108: 195-206.
Liu B., Cheng Y., Zhang B., Bian HJ., Bao JK. polygonatum
cyrtonema lectina induce la apoptosis y la autofagia en melanoma humano
células A375 a través de una vía de ROS-p38-p53 mitocondrias mediada,
Cancer Lett. 2009; 275: 54-60.
Lyu SY., Kwon YJ., Joo HJ., Parque WB. Preparación de
microcápsulas de alginato / quitosano y gránulos con recubrimiento entérico
de muérdago
lectina. Arco Pharm Res. 2004; 27: 118-126.
Macedo ML., Das Graças Machado M. Freire, da Silva MB.,
Coelho LC. Acción insecticida de Bauhinia monandra lectina hoja (BmoLL)
contra Anagasta kuehniella
(Lepidoptera: Pyralidae), Zabrotes
subfasciatus y Callosobruchus maculatus (Coleoptera: Bruchidae).
Comp Biochem Physiol A Mol Integr Physiol. 2007; 146: 486-498.
Magalhaes A., Gomes J., Ismail MN., Haslam SM., Mendes N.,
ratones Osorio H. FUT2 nulos muestran una glycosylationprofile alterado y
alteración de BabA mediada por Helicobacter pylori adhesión a la mucosa
gástrica.
Glicobiológica. 2009; 19: 1525-1536.
Majumder P., Mondal HA., La actividad Das S. insecticida de Arum
maculatum lectina tubérculo y su unión al intestino del insecto glicosilada
receptores. J Agric Food Chem. 2005; 53: 6.725-6729.
Matsuda T., Kabat EA., Surolia A. Carbohydrate unión
especificidad de la lectina básica de frijol alado ( Psophocarpus
tetragonolobus ) Mol Immunol. 1989; 26 (2): 189-95.
Medeiros DS., Medeiros TL., Ribeiro JK., Monteiro, NK.
Migliolo L., Uchoa AF., Vasconcelos IM., Oliveira AS., De Sales MP.,
Santos EA. Una lectina específica a la lactosa de la esponja Cinachyrella
apion :
purificación, caracterización, la alineación de secuencias N-terminal y
aglutinando la actividad en los promastigotes de Leishmania. Comp Biochem
Physiol B Biochem Mol Bio. 2010; 155: 211-216.
Molchanova V., Chikalovets I., Chernikov O., Belogortseva N.,
Li W., Wang JH., Yang DY., Zheng YT., Lukyanov P. Una nueva lectina de
el gusano de mar Serpula vermicularis : aislamiento, caracterización y anti-
actividad VIH. Comp Biochem Physiol C Toxicol Pharmacol. 2007;
145: 184-193.
Movafagh A., Ghanati K., Amani D., Mahdavi SM., Hashemi
M., Davood Zare Abdolahi Z., Darvish H., Gholami M., HaghNejad L.,
Mosammami S., Safari S., Darehgazani R., Rahimi M., Naini NS.,
Motlagh MG., Zamani M. La biología estructura y aplicación de
Fitohemaglutinina (PHA) en Fitomedicina: Con especial hasta a la fecha
las referencias a las lectinas. Journal of paramédico Sci. 2013; 4.
B. Mukhopadhyay, Martins MB, Karamanska R., Russell DA.,
RA campo. detección bacteriana usando CdS de hidratos de carbono
funcionalizados
puntos cuánticos: un estudio modelo de explotación de E. coli reconocimiento
de
manósidos. Tetrahedron Lett. 2009; 50: 886-889.
Muller WE., Renneisen K., Kreuter MH., Schröder HC.,
Winkler I. La lectina D-manosa-específica de Gerardia savaglia bloques
la unión del virus de la inmunodeficiencia humana que a H9cells y humana
los linfocitos in vitro. J Acquir Inmune Defic Syndr. 1988; 1: 453-458.
Naeem A., S. Haque, Khan RH. purificación y
caracterización de una nueva lectina de beta-D-galactósidos-determinado,
desde
Clitoria ternatea . Proteína J. 2007; 26: 403-413.
Ng TB., Ngai PH., Xia L. Un aglutinina con mitogénica y
actividades antiproliferativas de las seta Flammulina velutipes .
Mycologia. 2006; 98: 167-171.
Ngai PH., Ng TB. Una lectina con antifúngico y mitogénica
actividades de pimienta racimo rojo ( Capsicum frutescens ) semillas. Appl
Microbiol Biotechnol. 2007; 74: 366-371.
Nimrichter A., Gargir M., Gortler RT., Altstock A., Shtevi
Weisshaus O. adhesión celular intacta para microarrays de
glicano. Glicobiológica.
2004; 14: 197-203.
Ohizumi Y., Gaidamashvili M., Ohwada S., Matsuda K.,
Kominami J., Nakamura-Tsuruta S., Hirabayashi J., Naganuma T., Ogawa
T., lectina Muramoto K. de unión a manosa de ñame ( Dioscorea batatas )
tubérculos con propiedades insecticidas contra Helicoverpa armigera
(Lepidoptera: Noctuidae). J Agric Food Chem. 2009; 57: 2896-2902.

Página 10
S102
Hamid et al. / Journal of Applied Ciencias Farmacéuticas 3 (4 Suppl 1); 2013:
S93-S103
Oliveira MDL., Andrade CAS., Santos-Magalhaes NS., Coelho
LCBB., JA Teixeira., Carneiro-da Cunha-MG., Correia MTS. Purificación
de una lectina de Eugenia uniflora L. semillas y su potencial antibacteriano
actividad. Letras en Microbiología Aplicada. 2008; 46: 371-376.
a base de carbohidratos Oppenheimer SB., Alvarez M., J. Nnoli
terapéutica experimental para el cáncer, VIH / SIDA y otras
enfermedades. Acta
Histochem. 2008; 110: 6-13.
Owens RJ., Northcote DH. La purificación de la lectina de patata por
cromatografía de afinidad en una matriz de fetuina-Sepharose. Fitoquímica.
1980; 19: 1861-1862.
Pajic I., Kljajic Z., Dogovic N., Sladić D., Juranić Z., Gasic MJ.
Una nueva lectina de la esponja Haliclona cratera : aislamiento,
caracterización y actividad biológica. Comp Biochem Physiol C Toxicol
Pharmacol. 2002; 132: 213-221.
Pan S., Tang J., Gu X. Aislamiento y caracterización de un nuevo
lectina fucosa vinculante de las branquias de carpa cabezona ( Aristichthys
nobilis ).
Vet Immunol Immunopathol. 2010; 133: 154-164.
Parque BM., Lyu SY., Kim JH., Choi SH., Chung HK., Ahn SH.,
Hong SY., Yoon TJ., Choi MJ. La inhibición del crecimiento tumoral y la
metástasis
por lectina de muérdago coreana está asociado con la apoptosis y
antiangiogénico. El cáncer Biother Radiopharm. 2001; 16: 439-447.
Peumans WJ, Van Damme EJM. Las lectinas como defensa de la planta
proteínas. Planta Physiol. 1995 (b); 107: 347-352.
Plattner VE., Wagner M., Ratzinger G., Gabor F., Wirth M.
administración dirigida de fármacos: la unión y la captación de las lectinas de
plantas usando humana
5637 células de cáncer de vejiga. Eur J Pharm Biopharm. 2008; 70: 572-576.
Sa AR., Gomes FS., Napoleáo TH., Santos NDL., Melo CML.,
Gusmao NB., Coelho LCBB., Paiva PMG., Bieber LW. antibacteriano y
actividades antifúngicas de Myracrodruon urundeuva duramen. Madera
Ciencia y Tecnología . 2009; 43: 85-95.
Sá AR., Santos ND., Da Silva CS., Napoleáo TH., Gomes FS.,
Cavada BS., Coelho LC., Navarro DM., Bieber LW., Paiva PM. larvicida
la actividad de las lectinas de Myracrodruon urundeuva de Aedes
aegypti . Comp
Biochem Physiol C Toxicol Pharmacol. 2009; 149: 300-306.
Sadeghi A., Smagghe G., Broeders S., Hernalsteens JP., De
Greve H., Peumans WJ., Van Damme EJ. Ectópica expresado hoja y
lectinas bulbo de ajo ( Allium sativum L.) proteger tabaco transgénico
plantas contra gusano de la hoja del algodón ( Spodoptera littoralis ). Res
transgénicos.
2008; 17: 9-18.
Santana GMS., Albuquerque LP., Simoes DA., Gusmao NB.,
Coelho LCBB., Paiva PMG. El aislamiento de una lectina de Opuntia ficus
indica
cladodios. Acta de Horticultura . 2009; 811: 281-286.
Santi-Gadelha T., Gadelha CAA., Aragón KS., Oliveira CC.,
Mota LMR., Gomes RC., Pires AF., Toyama MH., Toyama DO., Alencar
NMN., Criddle DN., Assreuy AMS., Cavada BS. purificación y
efectos biológicos de Araucaria angustifolia (Araucariaceae) lectina de la
semilla.
Research Communications bioquímicos y biofísicos 2006; 350: 1050-
1055.
CP Selitrennikoff. proteínas antifúngicas. aplicada y
Environmental Microbiology. 2001; 67: 2883-2894.
Semiglazov VF., Stepula VV., Dudov A., Schnitker J., Mengs
U. La calidad de vida se mejora en pacientes con cáncer de mama en un
Estandarizado
Extracto de muérdago PS76A2 durante la quimioterapia y seguimiento: una
aleatorizado, controlado con placebo, doble ciego, ensayo clínico
multicéntrico.
Anticancer Res. 2006; 26: 1519-1529.
Sharma A., Ng TB., Wong JH., Lin P. Purificación y
caracterización de una lectina de Phaseolus vulgaris cv. (Anasazi frijoles). J
Biomed Biotechnol. 2009; 92-95.
Sharon N., Lis H. Las lectinas: células aglutinador y azúcar específica
proteínas. Ciencia. 1972; 177: 949-959.
Sharon N., H. Lis, Lotán R. En la diversidad estructural de
lectinas. Coll. Int. CNRS. 1974; 221: 693-709.
Sharon N., Lis H. Las lectinas como moléculas de reconocimiento celular.
Ciencia. 1989; 246: 227-234.
Sharon N y Lis H. Las lectinas segunda ed. Kluwer Scientific
Publishers, Amsterdam (2003)
Sharon N., Lis H. Historia de las lectinas: de hemaglutininas a
moléculas de reconocimiento biológicos. Glicobiológica. 2004; 53-62.
Singh K., Kaur M., Rup PJ., Singh J. Efectos de coral indio
árbol, Erythrina indica lectina en los huevos y el desarrollo larvario de la fruta
del melón
volar, Bactrocera cucurbitae . J. Environ. Biol. 2009; 318: 509-514.
Sitohy M., Doheim M., Badr H. Aislamiento y caracterización
de una lectina con actividad antifúngica de egipcios Pisum sativum semillas.
Química de Alimentos. 2007; 104: 971-979.
PH Marcaquieta. Tesis doctoral. 1988.
Sumner JB., Howell SF. La identificación de la hemaglutinina
de la canavalia con concanavalina AJ Bacteriol. 1936; 32: 227-237.
Suzuki T., Amano Y., Fujita M., Kobayashi Y., Dohra H., Hirai
H., Murata T., Usui T., Morita T., Kawagishi H. Purificación,
caracterización y clonación de ADNc de una lectina de la seta
Pleurocybella porrigens . Biosci Biotechnol Biochem. 2009; 73: 702-709.
Swanson MD., Invierno HC., Goldstein IJ., Markovitz DM. UN
lectina aislada de plátanos es un potente inhibidor de la replicación del VIH. J
Biol
Chem. 2010; 285: 8646 a 8.655.
Thakur K., Kaur M., Kaur S., Kaur A., Kamboj SS., Singh, J.
Purificación de Colocasia esculenta lectina y determinación de su anti-
potencial de los insectos hacia Bactrocera cucurbitae . Journal of
Environmental
Biol. 2012; 34: 31-36.
Tian Q., Wang W., Miao C., Peng H., Liu B., Leng F., Dai L.,
Chen F., Bao J. La purificación, caracterización y clonación molecular de una
nueva lectina de manosa vinculante de rizomas de japonicus Ophiopogon
con actividades antivirales y antifúngicos. Plant Sci. 2008; 175: 877-884.
Trindade MB., Lopes JLS., Soares-Costa A., Monteiro-Moreira
AC., Moreira AR., Oliva MLV., Beltramini LM. Estructural
caracterización de nuevos lectinas de unión a quitina del género Artocarpus
y su actividad antifúngica. Biochimica et Biophysica Acta. 2006; 1764:
146-152.
Van Parijs J., Broekaert WF., Goldstein IJ., Peumans WJ.
Hevein: una proteína antifúngica de caucho-árbol ( Hevea brasiliensis látex).
Planta. 1999; 183: 258-264.
Vaz AFM., Costa RMPB., Melo AMMA., Oliva MLV., Santana
LA., Silva-Lucca AR., Coelho LCBB., Correia MTS. biocontrol de
Fusarium especies por una nueva lectina con baja ecotoxicidad aislado a partir
de
Jacobinensis Sebastiania . Química de Alimentos. 2010; 119: 1507-1513.
Velkov VV., Medvinsky AB., Sokolov MS., Marchenko AI.
Serán plantas transgénicas afectar negativamente al medio ambiente? J
Biosci. 2005;
30: 515-548.
Vlodavsky I., y Sachs I. lectina receptores en la superficie celular
la membrana y la cinética de la aglutinación de células lectina
inducida. Exp. Celda
res. 1975; 93 (1): 111-9.
Wang Z., Zhang K., Sun X., Tang K., Zhang J. Enhancement de
resistencia a los áfidos mediante la introducción del gen de la lectina GNA
campanilla de invierno en
Las plantas de maíz. J Biosci. 2005; 30: 627-638.
Xia L., Ng TB. Una proteína antifúngica de los granos de chirim.
Péptidos. 2005; 26: 2397-2403.
Xia L., Ng TB. A hemaglutinina con actividad mitogénica de
frijoles rojos oscuros. J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci.
2006; 844: 213-216.
Xu Q., Liu Y., Wang X., Gu H., Chen Z. Purificación y
caracterización de una nueva proteína antifúngica de Gastrodia elata . Planta
Physiol y Biochem. 1998; 36: 899-905.
Yan P., Jiang Z., Yang S., Deng W., Han L. Una novela
lectina homodimérica de mongholicus astrágalo con actividad antifúngica.
Arco Biochem Biophys, 2005; 442: 72-81.
YE XY., Ng TB., Tsang PW., Wang J. Aislamiento de una
lectina homodiméricos con antifúngicos y antivirales actividades de riñón rojo
frijol ( Phaseolus vulgaris ) semillas. J Protein Chem. 2001; 20: 367-375.
Zem GC, Badali O., Gaytan M., Hekmatjou H., Alvarez M.,
análisis Nnoli J. Microbead de unión celular a lectina inmovilizada: una
alternativa a los microarrays en el desarrollo de fármacos y carbohidratos
pruebas de diagnóstico. Acta Histochem. 2006; 108: 311-317.
Zhang GQ., J. Sun, Wang HX., Ng TB. Una nueva lectina con
actividad antiproliferativa de la medicinal seta adiposa Pholiota .
Acta Biochim Pol. 2009; 56: 415-421.
Zhang G., J. Sun, Wang H., Ng TB. En primer aislamiento y
caracterización de una nueva lectina con potente actividad antitumoral de una
Russula. Phytomedicine. 2010; 17: 775-781