Antes que nada mencionar que nos apoyamos en el uso del lugol para comprobar la actividad o

inactividad enzimática de la amilasa sobre el almidón. [1]

1. En el primer experimento, luego de tener preparadas las soluciones en tres tubos de ensayo,
extraer 2 ml de cada uno, depositarlos en una porcilla y someterlos a dos gotas de lugol
pudimos apreciar en las muestras 1 y 2 (correspondientes a los tubos 1 y 2) un color violeta
oscuro y en la muestra 3 un color amarillo. El color violeta en las muestras 1 y 2 nos indica
que hay presencia de almidón en las muestras y la ausencia de este color en la muestra 3
indica la ausencia del almidón. De esto se concluye que en las muestras 1 y 2 no hubo
actividad enzimática por parte de la amilasa en la descomposición del almidón mientras que
en la muestra 3 si se pudo apreciar actividad enzimática ya que no hubo presencia de
almidón. Esto se debe básicamente a que la amilasa es una enzima hidrolasa, es decir, actúa
catalizando reacciones de hidrolisis. Además las enzimas humanas generalmente poseen un
ph óptimo entre 6 y 8 y comprobamos que el ph de la muestra 3 es de igual a 6. Finalmente,
los cambios bruscos en el PH provocan la desnaturalización de la enzima y que su labor
catalizadora se vea mermada, por lo que en las muestras 1 y 2 al presentar condiciones muy
ácidas y básicas respectivamente no hubo actividad enzimática y el almidón no fue
hidrolisado, por lo que sigue presente en dichas muestras. [2]

2. En el minuto cero del primer experimento podemos notar el color morado (presencia de
almidón) en todas las muestras, a excepción de la muestra sometida a 37°C, lo que significa
que en esta si existió actividad enzimática. Con el pasar de los minutos vemos que en la
muestra que se sometió a 0°C no hay cambio alguno, es decir, el color morado permanece lo
que significa que nunca hubo actividad enzimática. Los cambios de temperatura alteran el
movimiento molecular, a altas temperaturas hay mucho movimiento y las reacciones suelen
ocurrir con mayor facilidad mientras que a bajas temperaturas casi no hay movimiento
molecular y las reacciones ocurren lentamente o no ocurren. Lo último es el caso de la
muestra de los 0°C, la cual vemos que siempre se torna morada oscura al interactuar con el
lugol y lo que significa que no hay actividad enzimática. En la muestra de 37°C se detectó
actividad enzimática instantáneamente (desde el inicio no hubo color morado) debido a que
es su temperatura óptima (la temperatura corporal, que es a la que siempre están presentes).
En la muestra de 20°C se evidencia poca actividad enzimática, pero si existe, probablemente
debido a la disminución de su temperatura óptima y por ende a la disminución del
movimiento molecular que ayuda a favorecer reacciones. En la muestra de los 100°C al
inicio no se presenció actividad enzimática probablemente porque a una temperatura tan alta
la estructura de la amilasa se veía afectada y con ello su activiad enzimática. Con el pasar de
los minutos se fue enfriando y si bien las temperaturas son relativamente altas esto
favorecerá el movimiento molecular y con ello la reacción de hidrolisis del almidón. [3]

[1] Manuela Sánchez, María Sánchez y Gabriel Pinto, 2013,Reactivo de Lugol: Historia de su
descubrimiento y aplicaciones didácticas, Revista “EDUCACIÓN QUÍMICA”, página 35
[2] Solomon E.,Berg L. y Martin D., 2013, ”Biología”,Editorial Cengage Learning, Novena edición,
páginas 163 y 164
[3]Solomon E.,Berg L. y Martin D., 2013, ”Biología”,Editorial Cengage Learning, Novena edición,
páginas 164 y 165