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1.4.enzimas 24470 PDF
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ENZIMAS
Son molculas de naturaleza protenica que
aceleran las reacciones bioqumicas.
G o = -RT ln Keq
Las enzimas, como cualquier catalizador incrementan
notablemente la velocidad de las reacciones qumicas al
disminuir su energa de activacin sin ser modificadas o
consumidas en la reaccin.
Reaccin no catalizada
Reaccin catalizada
Necesidad de la biocatlisis
Hemoglobina
COFACTORES
1. Deshidrogenasas,
oxidasas, peroxidasas.
2. Transaminasas,
cinasas, transacetilasas,
metiltransferasas,
aciltransferasas,
glucosiltransferasas.
3. Esterasas, fosfatasas,
glicosidasas, proteasas.
Clase: 1 (oxidorreductasa)
a) 190
b) El plegamiento tridimensional de la enzima hace
que los aminocidos Arg145 y Glu270 queden cerca.
Unidades de actividad enzimtica
Actividad
1 unidad internacional (U) = 1 mol de producto
formado/min
1 katal = 1 mol de producto formado/s
Actividad especfica
U/mg de protena
katal / mg protena
Reaccin catalizada enzimticamente
Reversible
Irreversible simplificada
Parmetros enzimticos
Km
(constante para cada enzima) = concentracin de S a la que V0
es Vmax. Es una medida de la afinidad de la enzima por S.
Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad de la enzima por S.
Kcat
(constante para cada enzima) = nmero de recambio =
nmero de molculas de sustrato convertidas en producto por
molcula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones
saturantes del sustrato.
Vmax
Velocidad mxima terica = la velocidad cuando todos los
centros activos estn ocupados con sustrato.
REPRESENTACIN GRFICA DE LA
ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN
*Ejercicio 3
Una enzima que cataliza la reaccin
X Y se aisl de dos especies
bacterianas diferentes. Las enzimas Enzima B
tienen el mismo valor de Vmax, pero
diferente valor de Km para el
sustrato X. La enzima A tiene un Enzima A
valor de Km de 2.0 mM, mientras
que le enzima B tiene un valor de Km
de 0.5 mM. En la siguiente grfica se
presenta la cintica de la reaccin a
la misma concentracin de ambas
enzimas Qu curva corresponde a
la enzima A y cual a la enzima B?
ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN
La Vmax se alcanza cuando todos los centros activos
estn ocupados con el sustrato.
Unidades de los parmetros cinticos
Velocidad mxima (Vmax)
v = Vmax / 2
Constante de especificidad
(Vmax/Km o kcat/Km)
Indica cul es el mejor sustrato de una enzima (aqul que
tenga la mayor constante de especificidad).
Lineal
Sigmoidal
ISOSTRICO
El inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato (sitio
activo).
ALOSTRICO
El inhibidor se une a un sitio diferente al que se une
el sustrato (sitio alostrico).
TIPOS DE INHIBIDORES
COMPETITIVO El inhibidor se une a la enzima
libre interfiriendo con la unin del sustrato.
INCOMPETITIVO El inhibidor se une al complejo
enzima-sustrato interfiriendo con la formacin de
producto.
MIXTO El inhibidor se une tanto a la enzima libre
como al complejo enzimas sustrato, interfiriendo la
unin del sustrato y la formacin del producto.
NO COMPETITIVO Es un tipo especial de
inhibidor mixto que se une con igual afinidad a la
enzima libre y al complejo enzima-sustrato.
INHIBICIN COMPETITIVA
El inhibidor se une a la enzima libre interfiriendo con la
unin del sustrato
Inhibidores cuyo
efecto NO se
contrarresta
incrementando
la concentracin
del sustrato.
Patrones de inhibicin incompetitiva
INHIBICIN MIXTA
El inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo
enzima-sustrato, por lo tanto interfiere en la unin del
sustrato y en la formacin del producto
Patrones de inhibicin mixta
INHIBICIN NO COMPETITIVA
Es un tipo especial de inhibidor mixto que se une con igual
afinidad a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato
Patrones de inhibicin no competitiva
EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LOS
PARMETROS CINTICOS
Regulacin transcripcional
Sntesis del ARNm
Maduracin y vida media del ARNm
Regulacin traduccional
Sntesis de la protena
Regulacin postraduccional
Degradacin de la protena
Mecanismos de regulacin de la actividad de la enzima
Reversible
Adicin de un grupo qumico
Oxidacin-reduccin de cistenas
OBJETIVO:
Disminucin de la energa de activacin de la reaccin
catalizada con respecto a la no catalizada
Tipos de catlisis enzimtica
CATLISIS CIDO-BASE
CATLISIS ELECTROSTTICA
CATLISIS COVALENTE
Catlisis cido-base
La catlisis cida general consiste en la transferencia de
un protn desde un residuo de la enzima, que se
comporta como un cido de Brnsted, al sustrato o
intermediarios de la reaccin, disminuyndose as la
energa libre del estado de transicin.
Cintica sigmoidal
Alosterismo
Cooperatividad
De unin
Cintica
Enzimas oligomricas
Ecuacin de Arrhenius
*Si a = a
a Km/a =Km
Patrones de inhibicin
Ecuacin de Hill
Parmetros cinticos de la ecuacin de Hill
Valores del nmero de Hill
Efecto del pH sobre los parmetros cinticos