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REB 27(3): 85-92, 2008

P EROXISOMAS: O RGANELOS P OLIFACTICOS*

Roco Salceda Sacanelles

RESUMEN
Los peroxisomas son organelos derivados del retculo
endoplsmico que llevan a cabo una gama de actividades
metablicas en respuesta a cambios ambientales y
demanda celular. Alteraciones en la biognesis de los
peroxisomas, son la causa de diversos padecimientos en
el ser humano que llevan a la muerte durante la infancia.
Los cambios en el contenido de enzimas y en el nmero
de peroxisomas se mantienen a travs de una dinmica y
compleja maquinaria de protenas. Esta revisin presenta
las diversas funciones de estos organelos, as como los
recientes progresos en su biognesis, proliferacin,
degradacin y su relacin con las mitocondrias.

ABSTRACT
Peroxisomes are endoplasmic reticulum-derived
organelles in eukaryotic cells, which have diverse
metabolic roles in response to environmental changes
and cellular demands. The functional importance of
peroxisomes in humans is highlighted by peroxisome
biogenesis disorders. The accompany changes in enzyme
content or abundance of peroxisomes are accomplished
by dynamically operating membrane- and matrix-protein
transport machineries. This review addresses recent
progress in understanding peroxisomal biogenesis,
proliferation, degradation, as well as its relation with
mitochondria.

PALABRAS CLAVE: peroxisomas, biognesis,

peroxinas, transporte de protenas, glioxisoma,
glucosoma, ubiquitinacin, beta-oxidation, mitocondria.

KEY WORDS: peroxisome biogenesis, peroxin, protein

transport import, ubiquitination, glycolisis, glyoxalate,
beta-oxidation, mitochondria.

INTRODUCCIN
Las clulas eucariontes se
caracterizan por separar sus diferentes
vas metablicas en compartimientos
discretos aislados por membranas,
denominados organelos. Los peroxisomas son organelos de una sola
membrana, se observan como vesculas
circulares u ovoides con dimetro de
0.1 a 1.0 m. Se caracterizan por
inclusiones cristalinas derivadas de una
enorme concentracin de enzimas que
llevan a cabo una variedad de
reacciones metablicas, cuyas
actividades se ajustan de acuerdo a las
necesidades, estados de desarrollo y
tipos celulares.
TIPOS DE PEROXISOMAS Y
FUNCIN
Desde su primera descripcin, hecha

por Rhodin en 1954, as como su

caracterizacin bioqumica, llevada a
cabo por de Duve en 1966, se
identific la existencia de distintos
tipos de peroxisomas, llamados en
conjunto microcuerpos (1); dentro de
stos se han caracterizado los
gluosomas, glioxisomas y los
peroxisomas propiamente dichos.
Los glucosomas son caractersticos
de cinetoplstidos (como el
tripanosoma), pueden verse como una
rama de los peroxisomas con funciones
adicionales, especficamente la
gluclisis y reutilizacin de purinas.
La presencia de enzimas glucolticas
para la conversin de glucosa en 3fosfoglicerato es lo que distingue a los
glucosomas. No existe sntesis neta de
ATP en el glucosoma, pero el 3fosfoglicerato es metabolizado

posteriormente en el citoplasma
generando ATP por fosforilacin a
nivel de substrato. La regeneracin de
equivalentes reductores necesarios
para la gluclisis se obtiene por una
lanzadera entre el glucosoma y la
mitocondria (2).
Por su parte, los glioxisomas se
caracterizan por la presencia de una
serie de enzimas que llevan a cabo el
ciclo del glioxilato, se encuentran
principalmente en plantas, particularmente en las semillas oleaginosas,
en las que juegan un papel
fundamental en la utilizacin de las
reservas para iniciar la germinacin
(3). En esencia, el ciclo del glioxilato
es una forma modificada del ciclo de
Krebs, que ocurre en la mitocondria,
el cual se salta los pasos de
descarboxilacin permitiendo la

*Recibido: 17 de junio de 2008 Aceptado: 9 de septiembre de 2008

Departamento de Neurociencias,Instituto de Fisiologa Celular y Departamento de Biologa, Facultad de Ciencias, Universidad Nacional
Autnoma de Mxico, Mxico, D. F., Mxico. Correo E: rsalceda@ifc.unam.mx

86

Salceda Sacanelles R
Grasas
cidos grasos

Citosol

Ciclo del
glioxilato

Ciclo de
-oxidacin

Glioxisoma

Ciclo de
Krebs
Citosol

Hexosa

Fosfoenolpiruvato
(FEP)
CO2

Mitocondria

Figura 1. Conversin gluconeognica de grasas en azcares durante la germinacin y crecimiento de las semillas. Los cidos grasos entran
al glioxisoma y son convertidos a acetil CoA la cual entra al ciclo del glioxalato, el succinato producido en este ciclo es transferido a la
mitocondria , en donde es convertido a oxaloacetato en el ciclo de Krebs. El oxaloacetato sale al citoplasma, donde se convierte en azcares.
Notese que las reacciones asociadas a la beta- oxidacin llevan a la produccin de H2O2 que es eliminado por la actividad de la catalasa.

produccin neta de esqueletos de carbono y no la prdida como CO2, participando as en la gluconeognesis

(Fig. 1).
La matriz de los peroxisomas
contiene ms de 50 enzimas diferentes
relacionadas con distintas vas
metablicas (Tabla 1) (4). Dos vas
altamente conservadas en los
peroxisomas son la beta-oxidacin de
los cidos grasos y el metabolismo del
perxido de hidrgeno (H2O2). En la

mayora de los organismos los

peroxisomas contienen un nmero de
oxidasas (como la urato oxidasa
requerida en el catabolismo de
purinas) que reducen el oxgeno a
travs de oxidar a una variedad de
substratos (lactato, glicolato, Daminocidos, cido rico, etc.).
Adems, participan en la alfaoxidacin de cidos grasos especficos,
catabolismo de poliaminas, prostaglandinas, eicosanoides y en la biosntesis

de esteroles y plasmalgenos (que

contribuyen a ms del 80% del
contenido de fosfolpidos en la
materia blanca del cerebro). Tambin
estn implicados en el metabolismo
de radicales libres de oxgeno y xido
ntrico, as como en la sealizacin
intra e intercelular (como el factor de
transcripcin de tipo receptor nuclear
que participa en la proliferacin
peroxisomal, PPAR). Asimismo, estos
organelos participan en los pasos

REB 27(3): 85-92, 2008 Peroxisomas

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TABLA 1
Enzimas y vas metablicas en diferentes tipos de microcuerpos.*
Mamferos

Levadura

Semilla

Tripanosoma

Beta-oxidacin de cidos grasos

Catalasa

Sntesis de ter-fosfolpidos

--

--

Gluclisis

--

--

--

Ciclo del glioxilato

--

--

Sntesis de isoprenoides

--

Reutilizacin de Purinas

--

--

--

* Actividad enzimtica presente (+), ausente (--), se desconoce (?).

finales en la sntesis de penicilina y

reacciones de foto respiracin en las
hojas de las plantas.
En las clulas de mamferos los
peroxisomas se mueven continuamente
en el citoplasma a travs de
microtbulos y protenas motoras:
dineinas y cinesinas; se desconoce si
los filamentos de actina participan en
su desplazamiento.
BIOGNESIS
Formacin de vesculas.
El origen de los peroxisomas ha sido
controversial, aunque se consideran
organelos autnomos que resultan de
la herencia materna. Estudios
bioqumicos recientes en los que se ha
utilizado
microscopa
de
fluorescencia, proporcionaron
evidencia de que el retculo
endoplsmico (RE) es la fuente de
membranas durante la formacin de
novo de los peroxisomas. La protena
Pex3 se observ que se concentra en
distintos puntos del RE, formando un
subcompartimiento dinmico: el
retculo preperoxisoma. Mltiples
observaciones demuestran que
protenas de la membrana peroxisomal
son dirigidas al RE, secretadas en

sitios especializados e incorporados a

vesculas que se separan del RE
generando
precursores
de
peroxisomas (preperoxisomas), las
peroxinas se fusionan con estas
vesculas permitiendo su crecimiento
y maduracin (Fig. 2), (5).

La introduccin de un gen de sntesis de membrana peroxisomal en

mutantes de levadura y clulas de
mamfero, induce la formacin de
novo del oganelo, por lo que ahora se
consideran como entidades semi
autnomas que consituyen parte de la
va secretora.
La preservacin de las funciones
peroxisomales se debe a que las
clulas desarrollan mecanismos
moleculares que permiten mantener la
poblacin de estos organelos durante
la divisin celular. El nmero de
peroxisomas es regulado por varios
procesos: formacin a partir del RE,
fusin de peroxisomas (aunque no se
conoce el mecanismo), fisin que lleva
a la formacin de dos peroxisomas y
pexofagia (degradacin especfica de
peroxisomas), que ocurre cuando la
clula se libera de condiciones que
llevan a la proliferacin de stos.
La divisin del peroxisoma ocurre
por elongacin o crecimiento de ste,
constriccin de la membrana y fisin.
Varias protenas participan en la

protenas

RE

Pex 5
Pex 19

Pex 11

Figura 2. Biognesis de peroxisomas. Vesculas peroxisomales se originan en regiones

especializadas del retculo endoplsmico (RE). El crecimiento de estas vesculas ocurre por
fusin con otras vesculas preperoxisomales, con la participacin de Pex11, y a travs de la
incorporacin de protenas a la membrana y matriz del organelo.

88
biognesis de este organelo a las que
en general se les llama peroxinas (Pex)
(5). La saturacin de las protenas de
la matriz, promueve que la Pex16
inicie la biosntesis y movimiento de
lpidos de la membrana que permite
su crecimiento.
La protena Pex11 participa en la
elongacin y protenas relacionadas a
la dinamina (GTPasa grande que
participa en muchas reacciones de
escisin de vesculas) catalizan la
fisin. Adems, la Pex11 participa en
el eficiente proceso de transporte a
travs de la membrana y la
importacin de protenas a la matriz
del peroxisoma. La GTPasa Rho1
participa en la organizacin de actina
en la membrana peroxisomal, que
permite la elongacin y posterior
fisin del mismo; el evento de fisin
se asocia a protenas relacionadas a la
dinamina, Vps1 y Dnm1, que tambin
participan en la fisin mitocondrial.
Otras peroxinas estn implicadas
en la regulacin del tamao y nmero
de peroxisomas (Pex30, Pex31,
Pex32), la carencia de Pex30 lleva a
un aumento en el nmero, mientras
que la ausencia de Pex31 o Pex32,
lleva a un amento en el tamao,
aunque el mecanismo se desconoce.
PROLIFERACIN
Una caracterstica de los peroxisomas
es su capacidad de proliferar y
multiplicarse, o ser degradados en
respuesta a estmulos nutricionales o
ambiente extracelular. As, en las
clulas de mamfero, su nmero y
tamao incrementan notablemente
cuando se aaden activadores del receptor PPAR, que pertenece a la familia de factores de transcripcin nuclear, el cual se activa por ligandos
lipdicos y regula la expresin de
genes asociados al metabolismo de
lpidos y la diferenciacin de
adipocitos (6). La proliferacin de
peroxisomas tambin se induce por la
exposicin de ciertos xenobiticos que

Salceda Sacanelles R

activan la transcripcin de genes que

participan en la funcin del organelo.
HERENCIA
Los peroxisomas son organelos
altamente dinmicos que presentan
cambios en su forma y tamao. La
distribucin de estos organelos,
particularmente durante la divisin
celular, requiere de su movimiento a
lo largo del citoesqueleto, el cual se
efecta por protenas motoras. En
levaduras, cuando la yema se hace
visible los peroxisomas se renen en
la corteza de la clula madre y son
rpidamente transportados a la yema,
esto ocurre a travs de filamentos de
actina y la fuerza motriz se realiza por
una miosina de tipo V, Myo2; la mitad
de los peroxisomas se transportan a la
clula hija y el resto permanecen fijos
a la superficie de la clula madre. Las
protenas Inp1 e Inp2 participan en la
retencin y movilidad de los peroxisomas, respectivamente. La Inp1 es
una protena perifrica de la membrana del peroxisoma que se une a la
membrana plasmtica y permite la retencin del organelo a la clula madre. La Inp2 es una protena integral
de la membrana que funciona como
un receptor de peroxinas que reclutan
a la miosina (5).
IMPORTACIN DE PROTENAS
AL PEROXISOMA
Debido a que los peroxisomas no
contienen DNA, todas las protenas de
la membrana del peroxisoma son
codificadas en el ncleo, sintetizadas
en ribosomas libres en el citoplasma
y transportadas al interior del
peroxisoma totalmente plegadas y an
en forma oligomrica.
Existen al menos dos tipos de seal
para dirigir a las protenas al
peroxisoma, las protenas de
membrana de clase I y II; las primeras
requieren de Pex19, que funciona
como chaperona y receptor para la
importacin de estas protenas. Las

protenas de clase II no se dirigen

directamente al peroxisoma, viajan al
RE por una ruta desconocida y
despus se insertan en la membrana.
Las protenas de la matriz son
transportadas a travs de cuatro
etapas: son identificadas por un
receptor citoplsmico que las gua a
un sitio de anclaje en la membrana
peroxisomal, despus de su
traslocacin, el complejo se separa y
el receptor regresa al citoplasma (7).
La mayora de las protenas de la
matriz presentan un tipo de seal
(PTS1) en el C-terminal que consiste
de un tripptido (ser/ala, lis/arg/his,
leu), secuencia que es reconocida por
el receptor soluble, Pex5. El otro tipo
de seal (PTS2) corresponde a un
nonapptido con una secuencia
consenso (arg/gln, leu/val/ile)-X5, (his/
gln), (leu/ala) cercana al N-terminal de
la protena, que es reconocida por Pex7.
Alternativamente, un nmero pequeo
de protenas puede importarse
independientemente de estas dos PTS.
El receptor soluble, Pex5, de la
seal PTS1 es el principal factor de
reconocimiento de esta seal destinada
a los peroxisomas. El ciclo de este
receptor involucra reconocimiento de
la molcula cargo en el citosol, anclaje
del complejo receptor-cargo a la
membrana, la liberacin del cargo en
la matriz y translocacin del receptor
hacia el citosol (Fig. 3).
El complejo de anclaje de la
maquinaria de importacin en la
membrana peroxisomal consiste de
tres peroxinas: Pex13, Pex14 y Pex17;
que se piensa forman un poro
transitorio en la membrana en el que
Pex14 es el sitio de entrada del
receptor al complejo.
El mecanismo de translocacin se
desconoce, una vez que la protena se
libera en la matriz, Pex5 es translocado
al citoplasma. Estudios en sistemas
libres de clulas y utilizando clulas
silvestres y mutantes, demostraron que
Pex5 es importado y exportado por

REB 27(3): 85-92, 2008 Peroxisomas

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Figura 3. Importacin de protenas a la matriz del peroxisoma. El receptor Pex5 reconoce y asocia a las protenas con la seal PTS, el
complejo se ancla a varias protenas, entre ellas Pex14 y se liberan las protenas PTS en la matriz del peroxisoma. Pex5 puede monoubiquitinarse
y ser exportado nuevamente al citoplasma por un mecanismo dependiente de ATP, mediado por Pex1 y Pex6. Adicionalmente, Pex5 puede
poliubiquitinarse en la membrana siendo as etiquetado para su degradacin en el proteosoma.

mltiples ciclos en el peroxisoma, lo

que ocurre de manera independiente
de ATP pero dependiente de
temperatura. Por el contrario, la
liberacin de Pex5 al citoplasma
requiere de ATP, y Pex1 y Pex6 son
las protenas motoras de esta
translocacin (8). Pex1 y Pex6 son
miembros de una gran familia de
ATPasas asociadas con varias
actividades celulares (AAA) que
incluyen el transporte vesicular,
reparacin de ADN y localizacin de
la GTPasa Rho1. Se piensa que el
pegado e hidrlisis de ATP inducen
cambios conformacionales en las
peroxinas AAA que generan la fuerza
motriz que empuja a Pex5 hacia fuera
del peroxisoma.

Ms interesante an, los receptores de PTS, Pex5, Pex18 y Pex20 son

ubiquitinados.
Pex5
puede
modificarse por mono ubiquitinacin,
la cual constituye una seal de
exportacin hacia el citoplasma. La
ubiquitina se activa de forma
dependiente de ATP y la hidrlisis de
otro ATP por Pex1 y Pex6 se requiere
para la separacin del receptor
ubiquitinado de la membrana.
Alternativamente, Pex5 puede
poliubiquitinarse, lo que ocurre
exclusivamente en la membrana
peroxisomal; la poliubiquitinacin
requiere la actividad de las enzimas
Ubc4p, Ubc5 y Ubc1 y marca al
receptor para su degradacin en el
proteosoma (Fig. 3) (7).

PEXOFAGIA
La degradacin selectiva de
peroxisomas ocurre va un proceso
relacionado con la autofagia llamado
pexofagia que se ha estudiado
ampliamente en levaduras. Existen
dos formas de pexofagia: macro y
micropexofagia (9). La primera
ocurre nicamente en peroxisomas
maduros. Los peroxisomas marcados
para degradacin son secuestrados por
varias capas de membranas, de origen
desconocido, que constituyen el
pexofagosoma que se fusiona con la
vacuola, en levaduras, y es degradado
por las enzimas hidrolasas.
En la micropexofagia, la
membrana vacuolar desarrolla
profusiones en su membrana cercana

90
a los peroxisomas y los engloba. Este
mecanismo parece requerir de ms de
14 protenas, muchas de las cuales
participan
tambin
en
la
macropexofagia.
INTERRELACIN CON LA
MITOCONDRIA
Bajo condiciones en que la biognesis
de peroxisomas es defectuosa, se han
observado alteraciones funcionales y
estructurales de la mitocondria; por
ello, se piensa que cambios en la
relacin entre estos organelos puede
estar asociada a la degeneracin
celular y enfermedades en el ser
humano.
Los peroxisomas y mitocondrias
son organelos de diferente origen
evolutivo. La mitocondria, adicional
a su funcin en la conversin de
energa, participa en el control del
estado redox de la clula, la
homeostasis del calcio y en la
apoptosis (10). A pesar de las claras
diferencias entre estos organelos,
diversos estudios indican que
comparten ciertas similitudes
morfolgicas y funcionales: ambos
organelos adoptan una variedad de
formas y comparten componentes de
su maquinaria de divisin.
Mientras que la mitocondria realiza
funciones especficas (produccin de
ATP), los peroxisomas, se considera,
tienen mltiples funciones. La
homeostasis de los lpidos en la clula
se mantiene por la oxidacin de cidos
grasos y acumulacin de triglicridos
en la que participan ambos organelos.
En la mitocondria, el primer paso
de la beta-oxidacin de cidos grasos
es catalizada por varias deshidrogenasas unidas a FAD, las cuales donan
sus electrones a la cadena respiratoria.
La beta-oxidacin en los peroxisomas
no participa en la formacin de ATP,
la energa se disipa como calor y por
tanto contribuye a la termognesis;
por su parte donan los electrones
directamente al oxgeno molecular

Salceda Sacanelles R

formando H2O2, que se rompe en O2 y

agua por la actividad de la catalasa.
Ms an, una gran interaccin
metablica existe entre los
peroxisomas, mitocondrias y
cloroplastos en las hojas de las plantas
en donde los peroxisomas convierten
el glicolato, formado en la fotosntesis,
en glicina y serina lo que se conoce
como foto respiracin (11).
En clulas animales los
peroxisomas y las mitocondrias
presentan sistemas de beta-oxidacin
de lpidos, los cuales tienen diferente
especificidad de sustratos. Los
peroxisomas oxidan cidos grasos de
cadena muy larga, cidos dicarboxlicos
de cadena larga, precursores de cidos
biliares, prostaglandinas, leucotrienos y
cidos grasos poli insaturados;
mientras que la mitocondria cataliza
la beta-oxidacin de cidos grasos de
cadena menor como: el palmitato,
oleato y linoleato.
La cadena respiratoria de la
mitocondria es el sitio principal de
produccin de radicales libres. La
formacin de radicales superxido
ocurre en el complejo I (NADH- coQ
reductasa) as como en el complejo III
(citocromo c oxidasa) de la cadena
respiratoria. El superxido puede
rpidamente convertirse en especies
reactivas de oxgeno (ERO) ms
potentes (H2O2, radicales hidroxilo,
peroxinitrito), los cuales pueden
actuar sobre diferentes molculas
llevando a la inactivacin de protenas,
lpidos y DNA en la mitocondria u
otras regiones de la clula.
La mitocondria contiene molculas
antioxidantes (glutatin, NADH, tioredoxina) y enzimas que minimizan el
dao oxidativo a partir de la
descomposicin de ERO (superxido
dismutasa dependiente de manganeso
(Mn-SOD), glutatin reductasa,
peroxidasa).
En los peroxisomas, las numerosas
oxidasas, junto con el citocromo B5 y
un citocromo P-450, producen ERO

(H2O2, radicales superxido, radicales

hidroxilo y xido ntrico) (12). Se
estima que cerca del 35% del H2O2
producido en el hgado de la rata se
genera por las oxidasas de
peroxisomas, constituyendo 20% del
total del consumo de oxgeno. Estos
organelos tambin tienen mltiples
enzimas antioxidantes (catalasa, CuZn-SOD, glutatin peroxidasa).
Mitocondrias y peroxisomas
comparten distintas vas metablicas
y la maquinaria de fisin; adems,
recientes estudios demostraron que
una protena unida a la membrana
externa mitocondrial se incorpora en
pequeas vesculas que fusionan su
contenido a los peroxisomas,
indicando nuevas rutas de
comunicacin entre ellos (13).
Por lo anterior, resulta relevante el
hecho de que la mitocondria pueda
iniciar la apoptosis celular. En este
sentido, recientemente se han
descubierto nuevas funciones de los
peroxisomas en el desarrollo,
diferenciacin y morfognesis (10,
12) y defectos en este organelo estn
conectados con carcinognesis,
neurodegeneracin y envejecimiento
(10).
PATOLOGAS
La importancia de los peroxisomas
resalta por los desordenes en su
biognesis que llevan a alteraciones
en humanos que incluyen el sndrome
de Zellweger, enfermedad infantil de
Refsum y adrenoleucodistrofia
neonatal. Se conocen al menos 20
enfermedades peroxisomales de
origen gentico con manifestaciones
clnicas y bioqumicas heterogneas,
las que se caracterizan por defectos en
la biognesis o deficiencia en alguna
enzima, como el caso de la urato
oxidasa que causa la gota. Ambos tipos
presentan defectos similares, la
mayora presentan dao neurolgico
y llevan a la muerte a temprana edad
(14).

REB 27(3): 85-92, 2008 Peroxisomas

Trece grupos complementarios de

heterogeneidad gentica se han
identificado en los desordenes de la
biognesis de peroxisomas, en la que
ms de 30 peroxinas se requieren.
Anlisis de estos grupos complementarios revel que la causa ms
comn de desrdenes en la biognesis
peroxisomal son mutaciones en Pex1.
EVOLUCIN
Para los peroxisomas, se ha propuesto
un origen endosimbitico; mas,
estudios recientes sugieren que se
derivaron de la membrana plasmtica,
de manera semejante al RE (15). Se
ha especulado que, inicialmente, los
peroxisomas pudieron llevar a cabo
una funcin protectora de
destoxificacin de oxgeno y que
fueron previos a la mitocondria.
Conforme a lo anterior, las enzimas
de la beta-oxidacin de cidos grasos
son completamente peroxisomales en
plantas y hongos.
Anlisis del genoma del parsito
Plasmodium falciparum no ha revelado la presencia de genes PEX, sugiriendo que no existen peroxisomas en
este protozoario. En contraste, varios

91
genes PEX se han identificado en
tripanosomtidos (16). Verdaderos
homlogos de protenas semejantes a
la dinamina se desconocen en
Saccharomyces. Protenas que
participan en los procesos de endocitosis
no tienen parecido alguno a la dinamina;
es posible que los eucariontes
evolucionaran construyendo la dinamina
a travs de reclutar dominios de una
protena primitiva semejante a sta.
Puede especularse que por duplicacin
y divergencia de genes, estas protenas
evolucionaron en distintos grupos con
distintas funciones en diversos
procesos celulares.
CONCLUSIONES
Si bien en los ltimos 20 aos se han
realizado grandes avances en el
estudio de los peroxisomas, uno de los
retos que se presentan es dilucidar los
mecanismos moleculares de insercin
de protenas de membrana del
organelo; de particular inters es
conocer los mecanismos de gemacin
de peroxisomas a partir del RE y la
fisin del peroxisoma maduro, as
como la identificacin de nuevos
componentes de la pexofagia, lo que

permitir entender la homeostasis de

peroxisomas.
La presencia de diversas vas
metablicas en glucosomas y
glioxisomas ofrece la oportunidad de
estudiar los genes participantes y
seales que los regulan, as como su
biognesis.
Asimismo, el proceso que
mantiene la comunicacin con otros
organelos, en particular la mitocondria
y el cloroplasto, est lejos de ser
comprendido. La mitocondria y el
peroxisoma estn unidos metablicamente, lo que requiere una
coordinacin entre la biognesis,
recambio y herencia, que puede estar
asociada a la degeneracin celular
observada en distintas enfermedades.
El estudio de la interrelacin de estos
dos organelos y su implicacin
funcional ampliar el conocimiento
de la dinmica celular y permitir
avances en aspectos clnicos.
AGRADECIMIENTOS
Apoyado parcialmente por PAPIME
/ UNAM EN217504.

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