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Inhibidor. Molcula que se une al Enzima reversible o irreversiblemente. (estos ltimos usualmente se denominan INACTIVADORES)
E + S ES
+I Ki
E+ P
Vmax
EI
V=
1+ 1/[S] Km
(1+[I]/Ki)
El Km aumenta
Inhibicin no competitiva. El inhibidor no se une al enzima en el sitio activo. Se forma un complejo terciario E + S ES E+ P
+I
EI
ESI
+S
+I
Vmax. disminuye
1 V 1+[I]/[Ki] 1+1/[S] Km
1 1+[I]/Ki
v V
competitiva
+I
[Km] [Km]
[s]
I
E
S
E
I
E
+I
1/Km 1/V
1/Km
v Vmax
no competitiva
+I
[Km]
[s]
+I
1/v
1/Km
1/[s]
v T opt.
pH
Efecto del pH sobre la conformacin del enzima
T + NH3 -H
+ NH3
- H+ + H+
+ NH3
- H+ + H+
.. NH2- H
.. NH2
COO
+ H+
COOH
COOH
COO
COO-
+ H+
DE MANERA ORDENADA
1.
2.
La actividad cataltica de un enzima puede regularse directamente mediante alteraciones de conformacin o de estructura.
Allosterism The influencing of an enzyme activity, or the binding of a ligand to a protein, by a change in the conformation of the protein, by the binding of a substrate or other effector at a site (allosteric site) other than the active site of the protein.
(co-operatividad)
MODELO SECUENCIAL
MODELO CONCERTADO
No olvidar.
Los desplazamientos terciarios y cuaternarios estn ntimamente acoplados a travs de contactos intersubunidades intensos que no pueden tener lugar independientemente.
alosterismo proteinas reguladoras modificacion covalente activacion proteolitica control de la expresion genica
Several conserved amino acids can be seen in the active sites of the serine proteases - the blue arrows indicate the catalytic triad