Flujo de energía en las

células
La vida se sostiene por las transformaciones de la energía
dentro y fuera de las células
 Energía
• La energía es la capacidad para realizar un trabajo. Un trabajo es la transferencia de energía
a un objeto para que se mueva.
• Tipos de energía:
• Química: Energía contenida en las moléculas, liberada por reacciones químicas
• Potencial: Energía que está guardada. Comprende la energía química conservada en los enlaces
que unen a los átomos de las moléculas, la energía eléctrica almacenada en una pila y la energía de
posición que tiene un pingüino listo para zambullirse.
• Cinética: Energía del movimiento. Abarca la luz (movimiento de fotones), calor (movimiento de
moléculas), electricidad (movimiento de partículas con carga eléctrica) y todo movimiento de
objetos grandes.
 Propiedades básicas de la energía: Leyes de
termodinámica(describen la cantidad (total) y la
cualidad (utilidad) de la energía)
• Primera ley de la termodinámica: ”Conservación de la energía” establece que la energía no se crea ni se
destruye por medios ordinarios . Puede cambiar de forma; por ejemplo, de energía luminosa a energía térmica y
química. (En un sistema cerrado se puede medir)”La energía no se crea ni se destruye, se transforma”
• Segunda ley de la termodinámica: Establece que todas las reacciones o cambios físicos hacen que la energía se
convierta en formas cada vez menos útiles. Ningún proceso de conversión de energía, incluyendo los que ocurren
en el cuerpo, es 100% eficiente al usar energía para un fin determinado.
• Organización de la materia. La energía útil se guarda en materia muy ordenada y cuando se usa en un sistema
cerrado, hay un aumento general en el desorden y la aleatoriedad de la materia. Las moléculas de glucógeno
almacenadas en los músculos de los corredores, que de ser cadenas muy organizadas de moléculas de glucosa, se
convierten en moléculas más simples de agua y dióxido de carbono cuando las usan los músculos.
• Entropía: tendencia a la pérdida de complejidad, orden y energía útil (y el aumento consiguiente de aleatoriedad,
desorden y energía menos útil)
 ¡La energía solar nos salva de la entropía!
Las reacciones químicas, incluso las del interior de las células vivas aumentan la cantidad de energía
inutilizable y si la materia tiende a la aleatoriedad y al desorden,
¿Cómo pueden los organismos acumular la energía útil y las moléculas ordenadas que son
característica de la vida?
Las reacciones nucleares del Sol generan energía cinética en forma de luz, lo que produce enormes aumentos
de la entropía dentro del Sol en forma de calor. Los seres vivos usan un flujo continuo de energía solar para
sintetizar moléculas complejas y mantener estructuras ordenadas, para “luchar contra el desorden”.
Los sistemas organizados y de baja entropía de la vida no violan la segunda ley de la termodinámica
porque son producto de un flujo constante de energía solar luminosa. Las reacciones solares que
suministran energía a la Tierra causan una pérdida mucho más grande de la energía útil en el Sol, el
cual, finalmente, se consumirá.
Flujo de energía en las reacciones químicas
• Reacción química: Proceso que forma o rompe los enlaces químicos que mantienen unidos a los átomos. Convierten unas
sustancias químicas, los reactantes, en otras, los productos. Desprenden energía o requieren un aporte neto de energía.
• Una reacción es exergónica si libera energía(en forma de calor); los reactantes iniciales contienen más energía que
los productos finales. Ej.: Respiración celular
• Son reacciones catabolicas
• Una reacción es endergónica si requiere un aporte neto de energía( de una fuente externa); es decir, si los productos
contienen más energía que los reactantes. Ej.: fotosíntesis.
• Son reacciones anabólicas
• Los seres humanos y otros animales de “sangre caliente” usan el calor, generado como subproducto de toda transformación
bioquímica, para mantener una temperatura corporal elevada, pues tal temperatura acelera las reacciones bioquímicas; los
animales se desplazan con más rapidez y responden antes a los estímulos que si su temperatura fuera menor
Transporte de energía en las células: ATP
• El ATP es el principal portador de energía en las células Muchas reacciones exergónicas de
las células producen adenosín trifosfato (ATP), la molécula portadora de energía más común
del cuerpo. Proporciona energía para impulsar diversas reacciones endergónicas. El ATP es un
nucleótido compuesto de la base nitrogenada adenina, el azúcar ribosa y tres grupos fosfatos. .
La energía liberada en las células durante la degradación de la glucosa u otras reacciones
exergónicas se usa para combinar las moléculas de energía baja adenosín difosfato (ADP) y
fosfato (HPO4 2, también simbolizado como P) en una molécula de ATP energética y mucho
menos estable . La formación del ATP es endergónica.
 Transporte de energía en las células:
moléculas portadoras de electrones
• Moléculas portadoras de energía especiales llamadas transportadores de
electrones:
• Captan electrones energéticos que provienen de reacciones exergónicas o de
la etapa lumínica de la fotosíntesis , también captan iones H
• Son la nicotinamida adenina dinucleótido (NADH) y su molécula
emparentada, la flavina adenina dinucleótido (FADH2). Los
transportadores de electrones cargados donan sus electrones energéticos
a otras moléculas que se encuentran en las vías que generan ATP.
 Las reacciones acopladas enlazan las
reacciones exergónicas con las endergónicas
• En una reacción acoplada, una reacción exergónica proporciona la energía
necesaria para impulsar una reacción endergónica .
• Todos los organismos usan la energía liberada por reacciones exergónicas (como la
degradación de la glucosa en dióxido de carbono y agua) para impulsar reacciones
endergónicas (como la síntesis de proteínas a partir de los aminoácidos). Como se
pierde energía como calor cada vez que se transforma, en las reacciones acopladas la
energía liberada por las reacciones exergónicas debe superar la energía necesaria
para impulsar las reacciones endergónicas. En las reacciones acopladas, la energía se
traslada por medio de moléculas transportadoras de energía, como el ATP.
Reacciones químicas endergónicas y
exergónicas
 Las reacciones químicas requieren energía
de activación
• Las reacciones químicas requieren energía de activación para iniciar porque capas de
electrones con carga negativa rodean todos los átomos y moléculas. Para que dos moléculas
reaccionen una con otra hay que forzar la unión de sus capas electrónicas, pese a la repulsión
eléctrica mutua. Forzar la unión de las capas electrónicas requiere energía de activación.
• La energía de activación puede provenir de la energía cinética de moléculas en movimiento. A
cualquier temperatura superior al cero absoluto (-273 °C), átomos y moléculas están en constante
movimiento. Las moléculas en reacción que se mueven con suficiente velocidad chocan con tal
fuerza, que obligan a sus capas de electrones a juntarse y reaccionar. Como las moléculas se mueven
más deprisa a medida que aumenta la temperatura, la mayor parte de las reacciones químicas ocurre
con mayor facilidad a temperaturas elevadas.
• Las reacciones endergónicas no son espontáneas.
 LAS ENZIMAS y las REACCIONES
BIOQUÍMICAS
• A temperatura corporal, las reacciones espontáneas ocurren con demasiada lentitud para sostener la vida a la
temperatura de los organismos vivos, la glucosa y muchas otras moléculas energéticas casi nunca se degradan ni liberan
su energía. Las enzimas son catalizadores sirven para favorecer las reacciones que tienen energía de activación
elevada .
• Propiedades de los catalizadores: • Los catalizadores aceleran las reacciones porque disminuyen la energía de
activación que se requiere para que comience la reacción.• Los catalizadores pueden acelerar reacciones exergónicas y
endergónicas, pero no pueden hacer que ocurra de manera espontánea una reacción endergónica. Las reacciones
endergónicas necesitan un aporte de energía, con o sin catalizador. • Los catalizadores no se consumen ni cambian de
forma permanente en las reacciones que promueven.
Casi todas las enzimas catalizan una reacción única que abarca moléculas específicas, incluso dejan intactas las moléculas
muy parecidas. Por ejemplo, la síntesis de ATP a partir de ADP y P está catalizada por la enzima ATP sintasa. Esta enzima
capta parte de la energía liberada en la serie de reacciones que degradan la glucosa y luego la guardan en el ATP. Cuando
se requiere energía para impulsar reacciones endergónicas, la ATPasa degrada el ATP .
Algunas enzimas necesitan para funcionar ciertas moléculas orgánicas auxiliares pequeñas que no son proteínas, las
coenzimas. Muchas vitaminas solubles en agua (como las vitaminas B) son esenciales para los seres humanos porque el
organismo las usa para sintetizar coenzimas.
Estructura de las enzimas
 ¿Cómo catalizan una reacción las
enzimas?
• Primero, tanto por la forma como por la carga del sitio activo, los sustratos entran en la enzima
sólo en determinadas orientaciones .
• Segundo, cuando un sustrato entra en el sitio activo, el sustrato y el sitio cambian de forma .
Ciertos aminoácidos en el sitio activo de la enzima pueden enlazarse temporalmente con átomos de
los sustratos, o bien, interacciones eléctricas entre los aminoácidos del sitio activo y los sustratos
alteran los enlaces químicos de los sustratos. La combinación de selectividad y orientación de los
sustratos, enlaces químicos temporales y la distorsión de los enlaces anteriores, favorece una
reacción química catalizada por una enzima particular. Cuando termina la reacción entre los
sustratos, el producto o los productos ya no embonan en el sitio activo y salen
• Tercero, la enzima vuelve a su configuración original y está lista para aceptar otras moléculas de
sustrato
 Las enzimas, como todos los catalizadores,
disminuyen la energía de activación
• En una célula, la degradación o síntesis de una molécula ocurre en breves etapas definidas, cada
una catalizada por una enzima diferente. Todas estas enzimas disminuyen la energía de activación
de la reacción particular de cada una, para que se produzca con facilidad a temperatura ambiente.
Una serie de etapas de una reacción, cada una con una cantidad pequeña de energía de activación
y catalizada por una enzima que reduce esta energía, da por resultado una reacción general (en el
ejemplo, la oxidación de la glucosa) que remonta su energía general de activación y se produce a
la temperatura del cuerpo.
• Las enzimas controlan la velocidad de liberación de la energía y captan energía del ATP. Mediante
una serie de transformaciones químicas —cada una catalizada por una enzima diferente—, la energía
almacenada en el azúcar se libera paulatinamente. Parte se pierde como calor, que nos mantiene tibios,
mientras que parte se aprovecha para impulsar las reacciones endergónicas que sintetizan ATP
 LAS CÉLULAS REGULAN SUS
REACCIONES METABÓLICAS
• El metabolismo de una célula es la suma de todas las reacciones químicas que se realizan en
ella. Muchas de estas reacciones están enlazadas en secuencias llamadas rutas metabólicas .
En una ruta metabólica, una molécula reactante inicial es modificada por una enzima y forma una
molécula intermedia ligeramente diferente, que es modificada por otra enzima para formar una
segunda intermediaria, y así sucesivamente, hasta llegar al producto final. En las rutas metabólicas,
las moléculas se sintetizan y se degradan, de modo que el producto final puede ser una molécula de
desecho (como el dióxido de carbono formado cuando se degrada la glucosa) o bien el producto
final puede ser una molécula, como un aminoácido . La fotosíntesis es una ruta metabólica que da
por resultado la síntesis de moléculas energéticas, entre ellas la glucosa.
• Diferentes rutas metabólicas utilizan las mismas moléculas; por consiguiente, las miles de
rutas metabólicas de una célula están interconectadas, ya sea de manera directa o indirecta.
Rutas metabólicas
Las células regulan la síntesis de enzimas
• Las células ejercen un control estrecho sobre los tipos de proteínas que producen. Los genes
que codifican determinadas proteínas se activan o desactivan, dependiendo de que se
necesiten dichas proteínas.
• Las proteínas enzimáticas rigen todas las actividades metabólicas celulares, y debe ser posible
cambiar estas actividades para cubrir las necesidades de las células. Algunas enzimas se sintetizan
en grandes cantidades cuando hay más sustrato. Así, grandes cantidades de una enzima aceleran la
velocidad a la que se metaboliza una sustancia, porque se unen más moléculas del sustrato a las
moléculas de la enzima en cierto tiempo. Por ejemplo, el hígado de los bebedores produce más
deshidrogenasa, una enzima que degrada el alcohol. Por desgracia, esta enzima y otras convierten
el alcohol en sustancias tóxicas, y por eso es frecuente que los alcohólicos sufran daño hepático.
Las mutaciones (cambios accidentales) de los genes pueden alterar la producción de enzimas.
Las células regulan la actividad enzimática
• Algunas enzimas son sintetizadas en una forma inactiva que se activa cuando se encuentran las condiciones en que dichas
enzimas mas son necesarias.( Entre los ejemplos se encuentran las enzimas que digieren proteínas pepsina y tripsina)
• La actividad enzimática puede inhibirse de forma competitiva o no competitiva
• Muchas enzimas necesitan quedar inhibidas para que la célula no consuma todos sus sustratos ni se quede abrumada
con demasiados productos. Hay dos maneras generales:
• Inhibición competitiva, una sustancia que no es el sustrato normal de la enzima se une al sitio activo de ésta y compite con el
sustrato por dicho sitio activo. Por ejemplo, junto con la ruta metabólica que degrada la glucosa, una enzima de la secuencia de
reacciones queda inhibida de manera competitiva por la molécula formada a dos pasos de distancia. Esta molécula entra y sale
por difusión del sitio activo, de modo que el enlace es reversible. Esto significa que el sustrato normal y el inhibidor pueden
desplazarse uno al otro si su concentración es suficiente, lo que sirve para controlar la velocidad a la que se degrada la glucosa.
• Inhibición no competitiva, una molécula se enlaza a un sitio inhibidor no competitivo en la enzima que es distinto del sitio
activo. Como resultado, el sitio activo de la enzima se distorsiona y lo hace menos capaz de catalizar la reacción . Muchas
moléculas inhibidoras no competitivas son venenos.
Inhibición competitiva y no competitiva
 Algunas enzimas están controladas por
regulación alostérica
• Algunas enzimas, llamadas alostéricas, cambian de manera fácil y espontánea entre dos
configuraciones (“alostérica” significa “otro sitio”), una configuración es activa, mientras que
la otra es inactiva. Estas enzimas están controladas por regulación alostérica, que ocurre
cuando las moléculas “activadoras alostéricas” o “inhibidoras alostéricas” se unen
reversiblemente en los sitios de regulación de la enzima, diferentes del sitio activo de ésta. El
enlace reversible de las moléculas activadora e inhibitoria significa que se unen de manera
temporal, así que el número de enzimas activadas (o inhibidas) es proporcional al número de
las moléculas del activador (o inhibidor) que están presentes en un momento dado. Las
moléculas activadoras alostéricas estabilizan la enzima en su forma activa; cuando hay
muchas moléculas activadoras alostéricas, la actividad enzimática es elevada. Las moléculas
inhibidoras alostéricas se enlazan a un sitio regulador diferente que estabiliza la enzima en su
forma inactiva. Así, el nivel general de la actividad de la enzima alostérica está regulado por
las cantidades relativas de activadoras e inhibidoras.
Activación e Inhibición alostérica
 Regulación alostérica: inhibición por
retroalimentación
• Mediante la inhibición por retroalimentación, una ruta metabólica deja de
elaborar un producto cuando la concentración de éste llega a su nivel óptimo, de
forma parecida al termostato que apaga el calentador cuando el agua se calienta.
• En la inhibición por retroalimentación, la actividad de la enzima que está hacia el
comienzo de la ruta metabólica queda inhibida por el producto final de la ruta. Este
producto final actúa como molécula inhibidora alostérica. EJ.:Inhibidor alostérico es
el ATP, que inhibe las enzimas en las rutas metabólicas que llevan a la síntesis del
ATP. Cuando una célula tiene todo el ATP que necesita, hay suficiente para bloquear
su producción. Cuando se gasta el ATP, las rutas que lo producen vuelven a activarse.
Inhibición por retroalimentación
 Venenos, fármacos y condiciones ambientales
influyen en la actividad de las enzimas
• Los venenos y fármacos que actúan en las enzimas normalmente las
inhiben, sea de forma competitiva o no competitiva.
• Las condiciones ambientales pueden desnaturalizar a las enzimas y
distorsionar la estructura tridimensional que es crucial para su
funcionamiento.
 Algunos venenos y fármacos compiten con el
sustrato del sitio activo de la enzima
• Venenos, entre éstos el metanol (un alcohol tóxico usado como disolvente y anticongelante), actúan como inhibidores competitivos
de las enzimas. El metanol compite por el sitio activo de la alcohol deshidrogenasa, cuyo sustrato normal es el etanol (presente en
las bebidas alcohólicas). La enzima alcohol deshidrogenasa puede degradar el metanol, pero entre tanto produce formaldehído, que
llega a causar ceguera. Los médicos sacan provecho de la inhibición competitiva cuando administran etanol a las víctimas de
envenenamiento por metanol. Al competir con el metanol por el sitio activo de la enzima alcohol deshidrogenasa, el etanol bloquea
la producción de formaldehído.
• Fármacos funcionan porque actúan como inhibidores competitivos de las enzimas. Por ejemplo, el ibuprofeno (Advil™) actúa
como inhibidor competitivo de una enzima que cataliza la síntesis de las moléculas que contribuyen a la inflamación, dolor y fiebre.
• Anticancerígenos son inhibidores competitivos de las enzimas. Las células cancerosas, que se dividen rápidamente, sintetizan
continuamente nuevas cadenas de ADN. Algunos anticancerígenos vuelven a armar las unidades que componen el ADN. Estos
fármacos compiten con las unidades normales y engañan a las enzimas para que acumulen ADN defectuoso, de modo que se evita la
proliferación de las células cancerosas. Por desgracia, estos fármacos interfieren también con el crecimiento de otras células de
división rápida, como los folículos pilosos y el revestimiento del aparato digestivo. A esto se debe que la pérdida del cabello y las
náuseas sean efectos secundarios de algunos anticancerígenos de quimioterapia.
 Algunos venenos y fármacos se enlazan
permanentemente( de manera irreversible)a la
enzima
• Son inhibidores irreversibles pueden bloquear de forma permanente el sitio activo de la enzima,
o pueden unirse a otra parte de la enzima de manera no competitiva y cambiar la forma de la
enzima o modificarla de modo que ya no se una a sus sustratos. Por ejemplo, algunos gases
nerviosos e insecticidas causan bloqueo permanente en el sitio activo de la acetilcolinesterasa, una
enzima que degrada la acetilcolina (una sustancia que liberan las células nerviosas para activar los
músculos). Con esto, la acetilcolina se acumula y como estimula excesivamente el músculo, lo
paraliza. Las víctimas mueren porque no pueden respirar. La penicilina elimina las bacterias porque
es un inhibidor competitivo irreversible de la enzima con que las bacterias producen su pared celular,
sin la cual estallan. La penicilina es inofensiva para las células animales, que no tienen paredes
celulares. Otros venenos, como arsénico, mercurio y plomo, son inhibidores no competitivos que se
enlazan permanentemente a otras partes de varias enzimas y las inactivan.
Inhibición irreversible
 La actividad de las enzimas está influida
por el entorno
• Las complejas estructuras tridimensionales de las enzimas son sensibles a las
condiciones ambientales.. Casi todas las enzimas tienen un conjunto muy reducido de
condiciones en las que funcionan óptimamente. Cuando tales condiciones quedan
fuera de sus límites, la enzima se desnaturaliza, lo que significa que pierde la
estructura tridimensional precisa que requiere para funcionar adecuadamente.
• PH En humanos, las enzimas celulares funcionan mejor con un pH de alrededor de
7.4, que el pH en el interior y los alrededores de nuestras células . Para estas enzimas,
un pH ácido altera las cargas de los aminoácidos agregándoles iones hidrógeno, los
cuales cambian la forma de la enzima y ponen en riesgo su capacidad de funcionar.
Los ácidos estomacales eliminan muchas bacterias desnaturalizando sus enzimas.
Enzimas y entorno
 La actividad de las enzimas está influida
por el entorno
• Temperatura afecta la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, pues se lentifican a bajas temperaturas y se
activan con las moderadamente altas. Esto se debe a que la velocidad del movimiento de las moléculas determina la
probabilidad de que encuentren el sitio activo de una enzima . Enfriar el cuerpo puede desacelerar drásticamente las reacciones
metabólicas humanas. En un caso real, un chico que cayó en un lago congelado fue rescatado tras estar 20 minutos en el agua y
sobrevivió sin daño alguno. Aunque a temperaturas normales el cerebro muere a los cuatro minutos de carecer de oxígeno, el
agua helada redujo la temperatura y el ritmo metabólico del chico, lo que aminoró radicalmente su necesidad de oxígeno. Al
contrario, cuando las temperaturas se elevan demasiado, los enlaces de hidrógeno que regulan la forma de las proteínas pueden
romperse si los movimientos de las moléculas son excesivos, lo que desnaturaliza las proteínas. Piensa en la proteína de la
clara del huevo y cuánto cambian su apariencia y textura cuando se cocina.
• La comida se mantiene fresca en el refrigerador o la heladera porque el enfriamiento disminuye las reacciones enzimáticas de
las que dependen estos microorganismos para crecer y reproducirse. Antes de la llegada de la refrigeración, la carne se
conservaba en soluciones salinas concentradas (como el tocino o el cerdo salado), que eliminan a la mayor parte de las
bacterias. Las sales se disocian en iones, que forman enlaces con los aminoácidos de las proteínas enzimáticas. Demasiada sal
(o muy poca) interfiere con la estructura tridimensional de las enzimas y anulan su actividad. Los encurtidos se conservan muy
bien en una solución de sal y vinagre, que combina a la vez las condiciones ácidas y muy salinas. Los organismos que viven en
entornos salinos, como es de imaginar, tienen enzimas cuya configuración depende de una concentración elevada de iones de
sal.
Enzimas y entorno