PROTEÍNAS:

Son los materiales con los que están

constituidos los seres vivos.
Están constituidas por carbono, nitrógeno,
hidrógeno y oxígeno, se les agrega
generalmente fósforo y azufre.
 FUNCIONES:
• Se encargan de catalizar las reacciones que se producen en el
organismo (enzimas).
• Regular procesos metabólicos (hormonas).
• Transportar el oxígeno (hemoglobina).
• Proporcionan medios de protección al organismo (anticuerpos).
• Otorgan al cuerpo los medios de movimientos (músculos y tendones).
 NATURALEZA QUÍMICA:

Las proteínas están constituidas por unidades (monómeros)

llamadas aminoácidos, constituidos por átomos de carbono,
hidrógeno, nitrógeno y oxígeno; aparte de estos átomos se les
agregan azufre y fósforo.
 ESTRUCTURA:
Cada molécula de proteína tiene una forma tridimensional definida llamada
conformación.
La conformación de una proteína se divide en cuatro niveles de organización: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
PRIMARIA:
Es la más importante y está relacionada con la secuencia de aminoácidos en la
cadena polipéptica. Las proteínas que poseen esta estructura tienen una cadena
abierta polipéptida de aminoácidos, con un grupo amino (NH2) inicial y un grupo
carboxilo (COOH) terminal.
SECUNDARIA:
Presenta conformaciones extendidas o arrolladas en espiral de las cadenas
polipépticas, como las proteínas fibrosas.
Se presentan en formas distintas:

Alfa hélice:
Los enlaces de hidrógeno de esta estructura se prolongan desde los átomos de
oxígeno del grupo carbonilo hasta los átomos de hidrógeno a lo largo de todo el
esqueleto polipéptido. La configuración helicoidal de la cadena polipéptida
permanece rígida debido al puente de hidrógeno.

Beta lamina plegada:

Consiste en un arreglo lado a lado de las moléculas de un polipéptido tiende a adquirir
la forma de una hoja plegada, en la que los enlaces de hidrógeno unen las cadenas.
Tipo colágeno:
Consiste en un súper enrollamiento triple de la cadena de las unidades de polipéptido.
Cada cadena tiene aproximadamente 1,000 residuos de aminoácidos, estos se
tuercen para construir una triple hélice, de tal forma que cada cadena está dispuesta
en una hélice abierta, en la cual las hélices se enrollan una a otra hasta constituir un
cable helicoidal súper enrollado.

TERCIARIA:
Está consiste en un súper enrollamiento o torcedura posterior de las estructuras
secundarios capaz de producir una estructura rígida, tal como la estructura terciaria de
la mioglobina, que contiene 153 aminoácidos.

CUATERNARIA:
Está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o
diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan auto ensambladas por
enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las
proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.
 CLASIFICACIÓN:
SEGÚN SU COMPOSICIÓN:
Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o
predominantemente por aminoácidos.

Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico

que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos:

Lipoproteínas
• Proteínas conjugadas con lípidos que se
encuentran en las membranas celulares.

Glicoproteínas
Hemoproteínas o Cromoproteínas • Su estructura posee azucares.
Ejemplo: las inmunoglobulinas,
• Proteínas que tienen en su estructura un algunas proteínas de membrana,
grupo hem. Ejemplos: Hemoglobina, el colágeno y otras proteínas de
Mioglobina y ciertas enzimas como los tejidos conectivos
citocromos. (glucosaminoglicanos).

Metaloproteínas
• Contienen en su molécula uno o
más iones metálicos que no
constituyen un grupo hem. Por
ejemplo algunas enzimas.
Nucleoproteínas
• Se presentan unidas a un ácido
nucleico, como en los
cromosomas, ribosomas y en los
virus.
DE ACUERDO CON SU MORFOLOGÍA Y SOLUBILIDAD:

Proteínas Son insolubles en agua.

fibrosas
Presentan formas moleculares
alargadas, con un número variado de
cadenas polipeptídicas que constituyen
fibras resistentes, con cierto grado de
elasticidad, fragilidad o ductilidad.

Funcionan como proteínas estructurales o de

soporte. Las más comunes son: Elastina,
Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.
 Proteínas globulares
Tienden a ser más solubles en agua, debido a A su vez las
que su superficie es polar, también pueden proteínas
presentar mayor solubilidad en otros globulares se
solventes (soluciones salinas, ácidos o bases pueden
diluidas o alcohol). Estructura compacta con clasificar de
formas casi esféricas. La mayoría de las acuerdo con su
proteínas conocidas son globulares (dentro solubilidad:
de las que se consideran todas las enzimas, Albúminas: Proteínas
las proteínas del plasma y las presentes en las Globulinas: fácilmente solubles
membranas celulares). Escasamente solubles en agua, que
en agua pura, pero coagulan con el calor
solubles en y precipitan con las
soluciones salinas soluciones salinas
Prolaminas: Solubles diluidas como cloruro saturadas. Por
en alcohol del 70 al Glutelinas: Solubles de sodio, entre ellas ejemplo la
80%, insolubles en en ácidos y bases se encuentran las Lactoalbúmina,
agua, alcohol diluidos, insolubles seroglobulinas albúmina del suero, la
absoluto y otros en solventes neutros. (sangre), ovoalbúmina
solventes neutros, Ejemplo: La ovoglobulina, (presente en la clara
como la Zeína del Glutenina del trigo. inmunoglobulinas, del huevo).
maíz y la Gliadina del etc.
trigo.
 DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA:

Proteínas Proteínas de Proteínas de Proteínas

estructurales transporte defensa hormonales
• Forman parte de • Transportan • Protegen al • Se sintetizan en
células y tejidos a sustancias como organismo contra un tipo particular
los que confieren el oxígeno en el posibles ataques de células pero su
apoyo estructural. caso de la de agentes acción la ejercen
• El colágeno y la hemoglobina y la extraños. en otro tipo.
elastina presentes mioglobina, ácidos • Las proteínas • Ejemplo: la
en el tejido grasos en el caso interferones insulina.
conectivo de los de la albúmina de inhiben la
vertebrados. la sangre, o las proliferación de
• La queratinas de que realizan un virus en células
transporte infectadas e inducir
la piel, pelo y uñas
transmembrana resistencia a la
y la espectirna
en ambos infección viral en
presente en la otras células, el
membrana de los sentidos.
fibrinógeno de la
eritrocitos. sangre importante
en el proceso de
coagulación.
 Proteínas
como factores
• Función consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la
división celular.
• Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el

de
factor de crecimiento derivado de plaquetas.

crecimiento
Proteínas • Permiten aumentar la velocidad de las reacciones
metabólicas, dentro de las células son variadas y se
encuentran en cantidad considerable para satisfacer

catalíticas o adecuadamente sus necesidades.

• Entre otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya
función es la degradación de otras proteínas, lipasas,

enzimas amilasas, fosfatasas, etc.

• Son capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las

Proteínas
células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse,
contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas
en los diferentes mecanismos de motilidad.
• Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la

contráctiles miosina.
 • Son las encargadas de combinarse con una sustancia específica, si
se encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de

Proteínas
captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el medio,
si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su
interacción; sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana
ya que algunas se encuentran en el citoplasma.

receptoras • El ejemplo más típico de éstas son los receptores de las hormonas
esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las
hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia
de estas proteínas.

Proteínas de • Son proteínas integrales de membrana, comunes en las

transferencia mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el

transporte de electrones desde un donador inicial hasta un
aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía.

de • Como ejemplo se citan a los citocromos que hacen parte de la

cadena respiratoria.

electrones
 REACCIONES:
• Con los ácidos minerales concentrados, realizan hidrólisis
proteínica, originando diversos tipos de aminoácidos.

• Con los álcalis no hay precipitaciones de proteínas, pero si se

origina hidrólisis y descomposición oxidativa.

• Al reaccionar las proteínas con metales pesados hay precipitación

de proteínas y formación de electrolitos.

• Con la presencia de los ácidos las proteínas producen cambios en el

pH de los aminoácidos restantes, permitiendo que las proteínas
alcancen su punto isoeléctrico.

• Entre 38° a 75°C las proteínas se coagulan en su punto isoeléctrico.

También existen algunas formas de identificar las proteínas atreves de
sus reacciones coloridas, entre las formas de identificación tenemos:

• Prueba del millón: consiste en agregar una mescla de nitrito y nitrato

de mercurio. Está prueba permite demostrar que la muestra
proteínica contiene tirosina, si la prueba da positivo, poco a poco se
tiñe de color rojo.

• Prueba de Biuret: consiste en añadir un álcali más dos o tres gotas

de una sal débil, está prueba permite la identificación de enlaces
peptídicos, dependiendo del tipo de proteína que se analice el color
será azul o rosa .

• Prueba Xantoproteíca: consiste en tratar la muestra proteínica con

ácido nítrico concentrado, precipitándose la proteína y tomando un
color amarillo-limón.
• Reacción de Hopkins-Cole: se agrega un poco de ácido glioxílico y
cierta cantidad de ácido sulfúrico concentrado, apareciendo así, un
anillo violeta en la zona donde la mescla hiso contacto; con esta
prueba se identifica el aminoácido triptófano.

• Prueba de la Ninhidrina: está prueba permite valorar los

aminoácidos y consiste en calentarlo junto con dos equivalentes de
ninhidrina, así aparece un color azul si tienen aminos libres,
mientras que la prolina e hidroxiprolina dan derivados de color
amarillo.

• Prueba de Diazo-Ehrlich: se utiliza el nitrito de sodio en una solución

con ácido sulfanílico disuelto en ácido clorhídrico, después se
alcaliza con hidróxido de amonio, aparece una coloración naranja.
Está prueba permite la identificación de la histidina o tirosina.
 DESNATURALIZACIÓN:
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los
puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una
interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble
en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.

La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura,

( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver
a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS
PROTEÍNAS:
El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las
proteínas de origen animal.

En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está

presente en cantidades suficientes.

Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína

por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para
los seres humanos.

La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar

sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De
hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor
biológico de las demás proteínas de la dieta.
Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren
y asimilan.

La utilización neta de una determinada proteína, o aporte

proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el
que el organismo retiene.

Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar

de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen
animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho
mejor en nuestro sistema digestivo.