UNIVERSIDAD de ANTIOQUIA

FACULTAD DE ODONTOLOGÍA
CURSO INTERSEMESTRAL 2013
BIOQUÍMICA
DOCENTE

JUAN GUILLERMO BERRÍO VÁSQUEZ

ODONTÓLOGO U de A
LICENCIADO EN BIOLOGÍA Y QUÍMICA
U de A
 OBJETIVOS GENERALES
• Al terminar el semestre el alumno estará en
capacidad de comprender y manejar la
estructura y función de las proteínas,
enzimas, carbohidratos, lípidos, ácidos
nucleícos.
• Comprenderá y manejara la catálisis
enzimática.
 BIOQUIMICA
• El agua
• Bioelementos
• Biocompuestos
 ENERGIA
• Definición
• Divisiones
• Leyes de la energía
• Gasto energético
• Balance
• fotosíntesis
 PROTEINAS
• Generalidades
• Composición, clasificación, estructura.
• Funciones
• Estructura
• Aminoácido
• Metabolismo
• Reacciones generales de los aminoácidos
 ENZIMAS
• Generalidades
• Composición y clasificación
• Mecanismos de acción
 CARBOHIDRATOS
• Generalidades
• Propiedades
• Composición y clasificación
• Metabolismo
• Ciclos de la glucosa
• Ciclos de las pentosas
 LIPIDOS
• Generalidades
• Clasificación y composición
• Metabolismo
• Beta oxidación
• Lipólisis
• Cetogenesis
• Colesterol
 ACIDOS NUCLEICOS
• Generalidades
• Composición y clasificación
• Vectores genéticos
• Metabolismo de purinas y pirimidinas
 BIBLIOGRAFIA

1. M.R Campbell, S.O. Farrel. Bioquímica, 4°ed. México. International Thomson

Ed. 2004:07-27
2. E. Herrera. Bioquímica: Aspectos Estructurales y Vías Metabólicas, 2a. ed.
Madrid: Interamericana McGraw-Hill, 1996.
3. Bioquímica de Harper, 15a. ed. México: Manual Moderno.2001.
4. D.Z. Zagoya-Hicks: Bioquímica 2a. ed. México: Interamericana McGraw-Hill,
1995.
5. J.J. Hicks: Bioquímica, México: Interamericana McGraw-Hill. 2001.
6. T.M.Devlin: Bioquímica: Libro Texto con Aplicaciónes Clínicas, Vol. I y II,
3a.ed. Es paña: Editorial Revert.S.A 1999.
 EVALUACION
• 1. 25% un parcial MIERCOLES 23
• 2. 25% un parcial SABADO 26
• 3. 25% un parcial JUEVES 31
• 4. 25% un parcial SABADO 2 DE NOVIEMBRE
 “Donde quiera que hay
vida, ocurren procesos
bioquímicos”

Célula = unidad estructural de los sistemas vivientes.

DEFINICIÓN:
“Ciencia que trata la química de la vida”
 Objetivo  Importancia

• La bioquímica busca • Los estudios

describir y explicar en bioquímicos
términos moleculares contribuyen al
todos los procesos diagnostico,
químicos de las células pronostico y tratamiento
vivas. de la enfermedad.
 BIOQUÍMICA

“Donde quiera que hay vida, ocurren procesos bioquímicos”

CONCEPTO

Célula = unidad estructural de los sistemas vivientes.

Ciencia que estudia las diversas moléculas que se presentan

en las células, así como las reacciones químicas que ocurren
en los mismos.
 Bioquímica
• La bioquímica o química biológica es la ciencia
encargada de estudiar las moléculas que
constituyen los seres vivos, su estructura, su
localización en los tejidos y órganos, las
reacciones químicas por las cuales se forman y
se destruyen para producir energia y por
ultimo sus funciones.
• La Bioquímica utiliza las leyes de la física,
química general (Mineral y Orgánica).
 Objetivo de la Bioquímica:
Conocimiento de la vida en términos moleculares

• Cuál es la estructura de los componentes de la

materia viva?
• Cómo interaccionan éstos componentes para dar
origen a estructuras supramoleculares organizadas
(células, tejidos, organismos)?
• Cómo extrae energía del entorno la materia viva?
• Cómo almacena y transmite un organismo la
información necesaria para crecer y
reproducirse de forma exacta?
•Qué cambios químicos acompañan a procesos como la
reproducción, el envejecimiento y la muerte de células y
organismos?
• Cómo se controlan las reacciones químicas en la
célula?

Este objetivo se simplifica

gracias a una cierta uniformidad
entre los seres vivos

• Contienen las mismas macromoléculas

• Utilizan la misma moneda de energía: el ATP
• Poseen los mismos tipos de reacciones
• El código genético es, prácticamente, universal
 INTERRELACION DE LA BIOQUÍMICA

Medicina
Muchos estudios bioquímicas aclaran mecanismos patológicos
y su vez las enfermedades inspiran estudios en áreas
especificas de la bioquímica.
Las investigaciones bioquímicas en relación con las
enfermedades pueden resumirse en cinco categorías:
• Demostración de sus causas.
• Sugerir tratamientos racionales y eficaces.
• Poner a disposición pruebas selectivas para el diagnostico
temprano.
• Colaborar en la vigilancia del progreso.
• Ayuda a valorar la respuesta al tratamiento.
 INTERRELACION DE LA BIOQUÍMICA

Otras ciencias
Genética:
Fisiología:
Inmunología:
Farmacología:
Nutrición
 Importancia de la Bioquímica

• Algunas biomoléculas son componentes activos de

medicamentos: vitaminas, hormonas, azúcares, aa,
coenzimas,...:
* “Terapia de sustitución”: Insulina
(pacientes diabéticos)
* Ampliación de mecanismos fisiológicos:
- Antioxidantes (vitaminas E, C y b-caroteno)
- Prevención de procesos de oxidación
(cáncer, envejecimiento,...)
 • El mecanismo de acción de muchos
fármacos se explica por su interacción con
estructuras y funciones bioquímicas:

• La metabolización de los fármacos repercute en:

- su vida media
- su funcionalidad (formación de metabolitos
con diferente actividad farmacológica)
- interacciones entre fármacos (potenciación
o antagonismo de sus efectos)
Tipos de bioquímica
• Estática
– Descriptiva , estioquiología
• Dinámica
– Fisiológica, biodinamoquímica
• Medica
• Comparada
 NIVELES DE ORGANIZACIÓN

• QUIMICA
• CELULAR
• ECOLOGICA
• ORGANIZACIÓN QUMICA
Bioelementos
 La esencialidad se basa en los
siguientes requisitos:
• Debe estar en los tejidos vivos
• La concentración corporal debe ser similar
y constante de individuo a individuo
• Deben tener un papel bioquímico
• Su ausencia debe conllevar a anormalidad
fisiológica
• Luego de una carencia la administración
aliviará la anormalidad
Composición de los seres vivos
• •Solamente unos 30 elementos químicos
de los más de 90 presentes en la
naturaleza son esenciales para los seres
vivos
• • La mayoría tienen un número atómico
bajo, por debajo de 34.
• •Macroelementos
• Estructura de los seres vivos y
múltiples funciones.
 BIOELEMENTOS PRIMARIOS
• Estos elementos constituyen el 95% de la masa viva
total y son:
Las propiedades físico-químicas que los hacen idóneos
son las siguientes:
Forman entre ellos enlaces covalentes.
Pueden compartir mas de un par de electrones,
formando enlaces dobles y triples.
Son los elementos mas ligeros, formando enlaces
muy estables.
 ORGANIZACIÓN QUMICA
Bioelementos
• Oxigeno: 65%
• Necesario para la respiración celular;
presente en casi todos los compuestos
orgánicos; forma parte del agua

• Carbono: 18%
• Constituye el esqueleto de las moléculas
orgánicas; puede formar cuatro enlaces con
otros tantos átomos
• Hidrogeno:
• 10% Presente en la mayoría de los
compuestos orgánicos; forma parte del
agua

• Nitrógeno:
• 3% Componente de todas las proteínas y
ácidos nucleicos
 BIOELEMENTOS SECUNDARIOS
• Los bioelementos secundarios componen alrededor
del 4’5% de la masa de los organismos vivos, se
localizan en lugares diversos y cumplen funciones
muy variadas.
Son 7 elementos secundarios en total:

•Calcio (Ca) •Fósforo (P) •Cloro (Cl)

•Potasio (K) •Azufre (S) •Sodio (Na)
• Magnesio (Mg)
El S y el P a veces son considerados como primarios
por su importancia biológica.
• Calcio:
• formación de sales de calcio
• Componente estructural de los huesos y
dientes;
• intervienen en la coagulación sanguínea,
• en la contracción muscular
• mantiene el ritmo cardiaco normal,
• Transmisión del impulso nervioso
• la permeabilidad de la membrana,
• Fósforo:
• Componente de los ácidos nucleicos;
componente estructural del hueso
Integra los fosfolípidos de la
membrana celular.
• Asociado con el calcio
• Formación de fosfatos
• Forman enlaces fosfato de energía
(AMP, GMP, ATP),
• Estructura y el funcionamiento de las
células
• Potasio
• El principal catión intra celular
• Conducción nerviosa,
• presión osmótica ,
• metabolismo energético

• Sodio
• Principal catión extra celular
• importante en el equilibrio hídrico del cuerpo;
• pH del plasma
• metabolismo energético
• esencial para la conducción de impulsos
nerviosos
• Magnesio 0,1%
• Contracción muscular, fosforilación
• Necesario para la sangre y los tejidos del
cuerpo;
• forma parte de muchas enzimas
 OLIGOELEMENTOS

• Intervienen en cantidades muy pequeñas, pero

cumplen funciones esenciales en los seres vivos. Se
han aislado unos 60, pero solo catorce de ellos
forman parte habitual de la composición de los seres
vivos. Los principales son: hierro, cobre, cinc, silicio,
yodo, manganeso y flúor. Algunos de estos son:
•Hierro (Fe) •Cobalto (Co) •Manganeso (Mn)
•Silicio (Si) •Litio(Li) •Yodo (I) •Cromo(Cr)
•Molibdeno(Mo) •Flúor (F) •Zinc (Zn)
 Bioelementos

• Yodo trazas
• Componente de las hormonas tiroideas
(T3 y T4)

• Cromo
• Interviene junto a la insulina en la
regulación de glucosa en sangre
• Cloro
• anión más abundante extra celular,
importante en el equilibrio hídrico, activa la
amilasa salivar,
• Azufre 0,25%
• En proteínas, insulina, retardo en el
crecimiento
• Fluor
• Es un bioelemento que interacciona en el
metabolismo de las bacterias.
• Cobre
• Metal enzimas, en el sistema inmunitario
• oxidación,
• infecciones,
• queratina,
• eritropoyesis
• Zinc
• Homeostasis del los tejidos , CO2, 0,22% en
los diente, gusto, desarrollo óseo
cicatrización, g,e

• Cobalto
• Hematopoyesis, forma parte de la B12
• Anemia perniciosa , talasemia
• Ayuda a bajar la presión arterial y a dilatar
los vasossanguíneos
 Bioelementos

• Hierro trazas
• Componente de la hemoglobina y mioglobina; forma
parte de ciertas enzimas.
• Disminución de la productividad, desarrollo
cognitivo, anemia microcitica, lengua ulcerado y lisa,
queilitis angular, deficiencia en el gusto

• Manganeso
• Tejido óseo. Enzimas en el metabolismos de los
compuestos orgánicos.
• Perdida de peso, dermatitis, nauseas, funciones
sexuales y reproductivas
• Selenio (Se):
• Está considerado como un fuerte antioxidante.
• Garantiza el buen funcionamiento de los
músculos.
• Resguarda elsistema cardiovascular.
• Litio (Li):
• trabaja sobre las bases del sistema nervioso.
Previene afecciones cardíacas
• Vanadio (V):
• potencia la actividad de la insulina.
• Boro (B):
• Mantenimiento de la estructura de la pared
celular en los vegetales.
• Níquel (Ni):
• Parte de las enzimas tipo las hidrogenasas,
especialmente en aquellas cuya función es
oxidar el hidrógeno.
 Radioisótopos
• Cambios nucleares son usados en la medicina y se denomina el uso de
radioisótopos tales como
• Arsénico -74 para la localización de tumores cerebrales.
• Cromo-51 para la determinación del volumen total de angre.
• Cobalto-58 para la determinación de la vitamina B12.
• Radio-226 para terapia y tratamiento del cáncer.
• Fósforo-32 para la detección del cáncer en la piel.
• Hierro-59 para determinar la velocidad de formación de los
glóbulos rojos.
• Yodo-131 para el diagnostico de mal funcionamiento de la
tiroides.
• Sodio-24 para la detección de obstrucciones circulatorias
 Biomoléculas
La mayoría son compuestos orgánicos
(esqueleto carbonado).
Los Carbonos pueden formar cadenas lineales,
ramificadas y circulares.
Al esqueleto carbonado se le añaden grupos de
otros átomos, llamados grupos funcionales.
Es un conjunto de átomos enlazados de una
forma determinada y que confiere a los
compuestos orgánicos que lo poseen unas
propiedades físicas y químicas especificas
 Biomoléculas

Los bioelementos se unen originando las

biomoléculas que forman la materia viva

• Glúcidos
• Agua
Inorgánicos Compuestos Orgánicos • Lípidos
• Sales
minerales • Proteínas
Unión de numerosos • Ácidos
monómeros nucleicos

Macromoléculas
POLÍMEROS formadas a base de
moléculas más sencillas
 ORGANIZACIÓN QUIMICA
Biocompuestos

• Carbohidratos
• Lípidos
• Proteínas
• Ácidos nucleidos
• Enzimas
• Hormonas
• Vitaminas
 Reacciones de la química orgánica
• nuestro organismo es una fabrica de compuestos
químicos en donde también se están formando y
rompiendo enlaces orgánicos permanentemente.
• Se forman por la ruptura o formación de enlaces,
• se pueden dividir en cinco clases de reacciones
así;
• Sustitución,
• eliminación,
• adición,
• reagrupamiento,
• polimerización
ORGANIZACIÓN QUIMICA
AGUA
• Principal compuesto inorgánico
• ¾ del planeta son agua.
 EL AGUA EN LA TIERRA SE ENCUENTRA DISTRIBUIDA
DE LA SIGUIENTE FORMA:

HAY ALREDEDOR DE 1.360.000.000 Km3 DE AGUA EN LA TIERRA

1.320.000.000 KM3 AGUA DE MAR 97%

40.000.000 KM3 AGUA DULCE 3%
25.000.000 KM3 HIELO 1.8%
13.000.000 KM3 AGUA SUBTERRANEA 0.96%
250.000 KM3 LAGOS Y RIOS 0.02%
13.000 KM3 VAPOR DE AGUA 0.001%

El pH de las aguas "naturales" oscila entre 7 y 9,

mientras que el del agua de los océanos varía
entre 8 y 8,4.
 Principal nutriente que requieren los
organismos.
– Todos los alimentos contienen agua, en una
proporción que varía de 7,3% en la harina de
avena, hasta 94,7% en las lechugas.
• 60% del cuerpo son agua
INTRACELULAR 40%
– COMPOSICIÓN : K+ , Mg , PROTEINAS Y FOSFATOS.
EXTRACELULAR 20%
CONTIENE: Na ,Cl- ,HCO3, PROTEINAS
15% agua intersticial
5% agua plasmatica o Vascular
 Composición del agua
• 11.1% de Hidrogeno
• 88.9% Oxigeno
• H2O
• Electronegatividad
• Enlaces
• Bipolaridad
• Puentes de hidrogeno
• Auto ionización
• Ph
 Algunos valores comunes del pH
Sustancia / Disolución pH
Disolución de HCl 1 M 0,0
Jugo gástrico 1,5
Zumo de limón 2,4
Refresco de cola 2,5

• La escala de pH
Vinagre 2,9
Zumo de naranja o manzana 3,0

mide el grado Cerveza

Café
4,5
5,0

de acidez o Té 5,5
Lluvia ácida < 5,6
basicidad de un Saliva (pacientes con cáncer) 4,5 a 5,7

objeto. Leche
Agua pura
6,5
7,0
Saliva humana 6,5 a 7,4
Sangre 7,35 a 7,45
Orina 8,0
Agua de mar 8,0
Jabón de manos 9,0 a 10,0
Amoníaco 11,5
Hipoclorito de sodio 12,5
Hidróxido sódico 13,5
 Fenómenos de Cohesión y Adhesión del Agua
cohesión Sus moléculas presentan una
fuerte tendencia a unirse entre sí), debido a
la presencia de puentes de hidrógeno entre
ellas. Adhesión Las moléculas se adhieren
a otras sustancias que tienen en su superficie
grupos de átomos o moléculas cargados
capilaridad Las fuerzas de
adhesión y cohesión explican la
tendencia del agua a ascender por
los tubos de vidrio de calibre muy
pequeño (tubos capilares),

El agua se mueve en los espacios

microscópicos que hay entre las partículas del
suelo y llega hasta las raíces de las plantas por
capilaridad; este mismo fenómeno contribuye
al ascenso del agua de los tallos a las hojas
 Tensión Superficial del Agua
El alto grado de tensión
superficial del agua es debido
a la cohesión de sus moléculas,
ya que éstas se atraen entre sí
con mayor fuerza que las
moléculas del aire. Las
moléculas de agua de la
superficie libre se agrupan
formando una capa debido a la
Loto gigante (Victoria amazónica)
atracción que ejercen sobre
ellas otras moléculas de agua
situadas por debajo. Este
hecho es importante en el caso
de las plantas acuáticas y en el
desarrollo de las larvas de
algunos insectos.

Larvas de mosquitos en el agua

 Calor Específico del Agua
Hace falta 1 caloría para elevar la
temperatura de 1 gramo de agua en 1ºC. El
alto calor específico es consecuencia de los
puentes de H entre sus moléculas Así, los
organismos que viven en los océanos cuentan
con un medio de temperatura uniforme. El
alto contenido de agua de plantas y animales
terrestres les ayuda a mantener una
temperatura interna constante

El agua tiene también un elevado

calor de vaporización. Gracias a
ello el cuerpo humano puede
disipar el exceso de calor por la
evaporación del sudor, y una hoja
se mantiene fresca, en presencia
de una luz intensa, evaporando
agua en su superficie
 Densidad del Agua
En el hielo los puentes de
hidrógeno mantienen a las
moléculas de agua más
separadas que en el agua
líquida (la densidad del hielo
es 10 % menor que la
densidad del agua); por eso el
hielo flota sobre el agua fría,
que es más densa.
Esta propiedad del agua ha
sido esencial en la aparición,
supervivencia y evolución de
la vida en la Tierra..
 La importancia del agua
‘la búsqueda de vida comienza por la búsqueda de agua’

• Ayuda a combinarse a la sustancias

• Está en estado líquido a temperaturas en las cuales se llevan a cabo las

reacciones químicas centrales para el metabolismo.

• Ayuda a regular la temperatura, protegiendo de cambios radicales que

pueden ser potencialmente peligrosos.

• El hielo de agua flota en el agua líquida permitiendo que ciertas formas

de vida se desarrollen bajo su ‘protección.

• Existe un ciclo del agua que es crucial para la vida y depende de la T.

• Es el solvente universal.
Funciones del agua

• Función estructural
– Favorecedor de la circulación y de la turgencia
– Promotor de la flexibilidad y la elasticidad de
los tejidos
– Reactivo importante en los procesos
metabólicos aportando iones: H+ y OH-
• Lubricante.
• Transporte.
• Función amortiguadora
 Fuentes del agua.
• Los requerimientos de agua están
determinados por el metabolismo de cada
persona, las condiciones ambientales y el
grado de actividad física, por lo que son
muy variables.
• En general, se estima que es necesario
tomar un mililitro (aproximadamente un cc
de agua por cada caloría consumida.
• Palacios Gil-Antuñano, N. Actividad física,
hidratación y sales minerales
• adulto : 30 ml / K / d
• Anciano 25 ml/K/ d
BALANCE HIDRICO:
INTERCAMBIO DE AGUA EN 24 HORAS (ml)
Entradas Movimientos de H2O Salidas
Secreción Reabsorción
Tracto GI Saliva 1500
H2O como fluido (50%) 1300 J gástrico 2500
H2O en alimentos (38.5%) 1000 Bilis 500
H2O de la oxidación(11.5%) 300 J pancreático 700
J intestinal 3000
Total GI 2600 Total 8200 8000 (8%) 200

Tracto respiratorio 0 (15%) 400

Piel 0 (19%) 500
Riñón 0 Filtrado 172000 170500 (58%) 1500

TOTAL 2600ml 2600ml

 Perdidas de agua
• Regulación del volumen de agua circulante
• El volumen del agua sigue un camino
paralelo al de la sal.
• Es regulado básicamente por el riñón bajo
la influencia de dos hormonas. Aldosterona
y la antidiurética

• Soler, A. & Bóveda, J.L. La Vanguardia 2/07/1993

 Perdidas de agua
• Obligatoria
– Sensible
• PERDIDA RENAL:
• PERDIDA DIGESTIVA:

– Insensible
• Aditivas
 Balance hídrico normal...

– FIEBRE:
• 150 ml por cada 1 C°, por encima de 37.5°C
– HIPERVENTILACIÓN:
• 100 ml por cada 5 respiraciones por encima de
20
 Pérdidas por sudor

• Constituye una pérdida hídrica adicional

sensible.
• Presente con temperatura ambiente
superior a 30.5ºC.
• Por cada ºC por arriba de lo normal se
pierde agua hasta 30 mL/kg/día aprox.
 ¿QUE ES LA DESHIDRATACIÓN?
• Estado fisiopatológico en el que existe un balance negativo de
agua, generalmente debida a pérdida patológica. Puede o no
ser concomitante con alteración electrolítica y/o desequilibrio
ácido-base
• El vómito y la diarrea son las causas más comunes
GRADOS DE DESHIDRATACIÓN

LEVE ( GRADO I )
3-5% (perdida de peso en las 24 horas)

MODERADA ( GRADO II )
6-10%

GRAVE ( GRADO III )

MAS DEL 10%
Cuadro clínico de la deshidratación

• • LIGERA: síntomas son escasos, sed

• • MODERADA: sed, sequedad de la piel y
mucosas, hipotensión postural, oliguria,
pérdida de la turgencia cutánea, obnubilación,
náuseas y vómitos
• • SEVERA: intensificación de síntomas previos
 DESHIDRATACION
• PATOGENIA
Pérdida de
líquidos se
acompaña de
electrolitos

Deshidratación Deshidratación Deshidratación

isotónica hipotónica hipertónica

Perdida Se pierde mayor Se pierde mayor

balanceada de cantidad de sales cantidad de agua
agua y Na que de agua que de sales
 DESHIDRATACIÓN ISOTONICA

DEFINICIÓN CAUSAS
Se presenta cuando un Por disminución en el
organismo pierde igual ingreso
cantidad de soluto y de Por incremento en el
solvente. egreso
El sodio sérico es de 130 Por causas mixtas
a 150 meq/l. ingreso-egreso
Es la mas frecuente
Los mecanismos de
defensa renales, SNC,
actúan
Hemorragias, vómitos, diarreas crónicas y quemaduras
 Perdidas de agua
• HIPOTONICA O EXTRACELULAR,
• se pierde soluto, hay déficit extracelular de sodio.
• Hay movimiento de agua del líquido extracelular al
líquido intracelular.
• El sodio sérico es inferior a 130 meq/l.
• Diarrea, vomito y sudoración
• Produce náuseas, debilidad, calor y sequedad.
• En casos graves los pacientes se vuelven apáticos,
hay enturbamiento de la conciencia y comatosos.
 Cuadro clínico
• • Cansancio, apatía, laxitud e indiferencia
• • Hipotensión arterial o shock
• • Hipotonía muscular y de los globos oculares
• • Pliegue cutáneo (poco valor en el anciano)
• • Náuseas y vómitos
• • Calambres musculares
• • Cefalea, convulsiones o coma
• • Hiporreflexia
• • La tendencia a la sed es poca
• • Oliguria
 Perdidas de agua
• HIPERTONICA O INTRACELULAR,
• Definida por un sodio sérico superior a 150
meq/l. se pierde mas solvente, que soluto
• Hay paso del líquido intracelular al
extracelular.
• Lactantes, náufragos, en enfermedades
renales, en la diabetes mellitus o en una
diuresis insípida inducida por fármacos.
• aumento de la temperatura, inquietud,
desasosiego, delirio, coma, y en estados
tardíos shock.
 Cuadro clínico
• • Sed (aumenta a medida que se incrementa la
• deshidratación)
• • Sequedad de la piel y las mucosas
• • Estupor, irritabilidad.
• • Rigidez nucal e hipertonía (más frecuente en
niños)
• • No hay pliegue cutáneo
• • Oliguria (excepto si es por ganancia de sal)
• • Hipotensión o shock (rara)
ENERGIA
• Cuando hablamos de energía, lo más
probable es que lo primero que se nos
venga a la cabeza, sean manifestaciones de
ella, por ejemplo: la energía solar, la
energía atómica, la energía eléctrica, etc.
• Pero si tratamos de dar una definición de
ella…. la tarea se dificulta.
Definición de energía
• La energía no es un estado físico
real, ni una "sustancia intangible"
sino sólo un número escalar que se le
asigna al estado del sistema físico,
Por ejemplo, se puede decir que un
sistema con energía cinética nula está
en reposo.
• La energía es la capacidad que tiene
un cuerpo o un sistema para
desarrollar un trabajo.
• Einstein descubrió que la energía es
directamente proporcional a la masa
a una velocidad constante (a la
velocidad de la luz al cuadrado)
• E = mc2
 Manifestaciones de la energía

RELACIÓN DE ENERGÍA LIBERADA

FUENTES DE ENERGÍA CABALLOS DE VAPOR JOULES/SEGUNDO (wattios)
HOMBRE 1/30 25
CABALLO 1 750
RUEDA DE AGUA 5 3,750
MOLINO DE VIENTO 8 6,000
PRIMEROS MOTORES DE VAPOR 100 75,000
CENTRAL DE ENERGÍA ELÉCTRICA 3 X 106 2250 X106

SE SABE QUE UN GRAMO DE LOS SIGUIENTES NUTRIENTES PROPORCIONAN LAS CALORÍAS QUE SE
INDICAN A CONTINUACIÓN :
1 g de grasa proporciona 9 Kcal
1 g de proteína 4 Kcal
1 g de carbohidratos 4 Kcal
 Principio de conservación de la energía

• Todas estas energías cumplen con un

principio:
• “La energía se puede transformar de una clase
en otra, pero no es posible crearla ni
destruirla; la energía total es constante.”
Clases de energía
 ENERGIA CINETICA
CLASES DE ENERGIA
ENERGIA POTENCIAL

ENERGIA CINETICA – Es la energía que posee un cuerpo en

Virtud a su movimiento.

ENERGIA POTENCIAL – Es la energía que posee un cuerpo en

Virtud a su posición.
 MECÁNICA CINÉTICA

POTENCIAL SOLAR

EÓLICA QUÍMICA
ENERGÍA

ELÉCTRICA y HIDRÁULICA
ELECTROMAGNETICA

CALORÍFICA NUCLEAR

RADIANTE
 Todo por un astro

Energía solar

CO2 + H2O C6H1206 + O2

• Gracias al calor del Sol tenemos vientos; el ciclo

del agua y fluctuaciones en las mareas (ayudado
principalmente por la Luna).
 Primera ley de la termodinámica
LA ENERGÍA TOTAL DEL UNIVERSO PERMANECE CONSTANTE”
Equivale a decir: la energía del universo no se crea ni se
destruye, permanece invariante. Solo se transforma.

• Energía = Capacidad de
realizar un trabajo
• “Si bien la energía se puede
convertir de una forma en
otra, no puede ser creada ni
destruida”
 LEYES DE la termodinámica
• Postula que como resultado de las
Transformaciones o Conversiones de la
Energía, el Universo y sus Componentes
(i.e., los Sistemas Vivientes) se ncuentran
en un Alto Estado de Alteración,
• Los Cambios Energético en los Sistemas
Vivientes Tienden a ir desde un Estado Alto
de Energía Libre a un Estado Bajo de
Energía
 Segunda ley de la Termo dinámica

• Como resultado de las transformaciones o

conversiones de la energía, el universo y sus
componentes (ej. Todos los organismos) se
encuentran en un alto estado de alteración.
• Los cambios energéticos en los organismos
vivientes tienden a ir de un estado de alta
energía libre a un estado de baja energía.
• En otras palabras siempre existe energía libre
que se pierde ya que pasa de un estado de
alta energía a uno de baja energía
 DEFINICIONES
• ENTALPÍA la entalpía es el contenido de calor de una sustancia
(H).

• (DH): es la energía en forma de calor, liberada o consumida en un

sistema a , T y P constantes.
• es el calor absorbido o desprendido en la reacción.

• ENTROPÍA (DS): energía no degradada, no utilizada para realizar

trabajo.
• En palabras sencillas es la medida de desorden de alguna cosa

• ENERGÍA LIBRE (DG): energía disponible para realizar trabajo. Es

Energía contenida en las moléculas. Representa la energía
intercambiada en una reacción química

DG = DH -TDS

94
 Variables termodinámicas

• La medición que se utilizan en la

medición de las transformaciones
y transferencias de energía se
hace principalmente, utilizando la
variable termodinámica que
conocemos como temperatura.

• °K = 273.15 + °C
• °F = 1.8 x (°C)+32
• °C = ( °F - 32) / 1.8
Bioenergética
es el estudio de las transformaciones de
energía que tienen lugar en la célula, y
de la naturaleza y función de los procesos
químicos en los que se basan esas
transformaciones, las cuales siguen las
leyes de la termodinámica

96
 sistemas
• Según su relación con el entorno, los sistemas
pueden ser:
• Aislados: son aquellos que no intercambian
materia ni energía con el entorno; este
sistema no produce efectos observables sobre
el exterior.
• Cerrados: son aquellos que intercambian
energía, pero no materia con el ambiente.
• Abiertos: son los que intercambian energía y
materia con el exterior.
• PROCESO EXOTÉRMICO: es aquel que
transcurre con liberación de calor al medio.
• PROCESO ENDOTÉRMICO: el que transcurre
tomando calor del medio.
• PROCESO EXERGÓNICO: libera energía.
(ESPONTANEO)
• PROCESO ENDERGÓNICO: absorbe energía.
(NO ESPONTANEO)

98
La conversión de energía y la transformación de materia constituyen el
metabolismo

 Fuente de energía
fototrofo (plantas, algas y algunas bacterias)
quimiotrofo (animales, hongos, protozoos y algunas bacterias)
 Fuente de carbono
autótrofo (Ci) (plantas, algas y algunas bacterias)
heterótrofo (comp. orgánico) (animales, hongos, protozoos y algunas
bacterias)
 Relación con el oxígeno
aerobio
anaerobio (fermentativo)
 Fuente de nitrógeno
orgánico (animales, hongos, protozoos y algunas bacterias)
inorgánico (NH3, NO3-, NO2-) (plantas, algas y algunas bacterias)
molecular (N2) (algunas bacterias)
Independientemente de la fuente primaria, los
ribonucleótidos trifosfato aportan la energía
metabólica a las reacciones biológicas
• NADH y FADH2 son los
principales transportadores
de electrones, ya que
sufren oxidaciones y/o
reducciones reversibles.
• Sus reducciones, permiten
la conservación de la
Energía Libre que se
produce en la oxidación de
los sustratos
101
• Metabolismo: es una red de rutas con
reacciones acopladas es decir la suma de
todas las reacciones químicas que ocurren en
la célula. Tiene lugar en una serie de
reacciones catalizadas, llamadas “rutas
metabólicas”.
• Catabolismo: es la fase degradadora. Las
moléculas nutrientes se convierten en otras
mas pequeñas y simples. Produce energía
• Anabolismo: moléculas pequeñas reaccionan
para convertirse en otras mas grandes y
complejas. Utiliza energía
102
Calor corporal

VO2
actividad
Oxidación
de
nutrientes Temp corp
energía CALOR 4 0
“golpe de calor”

Las glándulas sudoríparas se “aclimatan” modulando la pérdida de

ClNa (por > aldosterona suprarenal) = > reabsorción ClNa en túbulos
glándulas sudoríparas
• EL GOLPE DE CALOR (GDC) ES UN SÍNDROME
POTENCIALMENTE LETAL, PRODUCIDO POR SHOCK
CIRCULATORIO SECUNDARIO A UN FALLO EN LA
TERMORREGULACIÓN RESULTANTE DE UNA
EXPOSICIÓN AL CALOR AMBIENTAL (GOLPE DE
CALOR CLÁSICO) O EJERCICIO FÍSICO EXTENUANTE
(GOLPE DE CALOR DEL EJERCICIO).
• CON UNA TEMPERATURA CENTRAL MAYOR DE 40C
 LA ENFERMEDAD POR CALOR QUEDÓ DEFINIDA
EN TRES CONDICIONES

• LA PRIMERA FUE DENOMINADA CALAMBRES POR CALOR:

CALAMBRES MUSCULARES INTENSOS ,EN PERSONAS QUE
INGIEREN AGUA SIN SALES Y QUE SE ENCUENTRAN
EXPUESTOS A AMBIENTES CON MUY ALTA TEMPERATURA.
• LA SEGUNDA AGOTAMIENTO POR CALOR ASOCIADO A
PERDIDA DE AGUA Y LA SEGUNDA RELACIONADA A
DEPLECIÓN DE SAL.
• LA TERCERA FORMA, ES EL GOLPE DE CALOR:
ES UN DESORDEN CATASTRÓFICO CARACTERIZADO POR
HIPERPIREXIA (TEMPERATURA RECTAL MAYOR DE 41º C),
DELIRIO, COMA Y FALTA DE SUDORACIÓN
 CUADRO CLINICOS

• • CANSANCIO, AGOTAMIENTO
• • DEBILIDAD
• • MAREOS
• • DOLORES O CALAMBRES MUSCULARES
• • VÉRTIGO
• • CEFALEA
• • VISIÓN BORROSA
• • PULSO ACELERADO
• • PIEL CALIENTE Y SECA, SIN TRANSPIRACIÓN.
• • PUEDE OCASIONAR DESMAYOS, FIEBRE ALTA, CRISIS CONVULSIVA Y
PÉRDIDA DEL ESTADO DE ALERTA.
• •DADO QUE DISMINUYE LA IRRIGACIÓN CEREBRAL Y RENAL, EN CASOS
MUY AVANZADOS, PODRÍA CAUSAR LA MUERTE.
El metabolismo es una red de rutas con reacciones
acopladas de degradación (catabolismo) y síntesis
(anabolismo)
 La energía que poseen estos nutrimentos
se encuentra

• Almacenada en forma química

• Durante la digestión, los alimentos se
degradan en hidratos de carbono, grasas y
proteínas
• Son absorbidos por la sangre a nivel
intestinal.
• Una vez en el torrente sanguíneo serán
empleados como sustratos en el
metabolismo celular o almacenados en el
cuerpo

30/10/2019 Balance Energético 110

 La energía que poseen estos nutrimentos
se encuentra

• Almacenada en forma química

• Durante la digestión, los alimentos se
degradan en hidratos de carbono, grasas y
proteínas
• Son absorbidos por la sangre a nivel
intestinal.
• Una vez en el torrente sanguíneo serán
empleados como sustratos en el
metabolismo celular o almacenados en el
cuerpo

30/10/2019 Balance Energético 111

 Metabolismo

– Tiene el objetivo de proveer energía para el:

• crecimiento, contracción muscular,
transporte de compuestos y líquidos
• y para funciones vitales del organismo.

30/10/2019 Balance Energético 112

 Una kilocaloría
• Representa la cantidad de calor requerido
para elevar la temperatura de un kilogramo
(2.2 lbs ó 1 litro) de agua destilada a un
grado Centígrado (de 14° a 15.5 °C ), a nivel
del mar (a una presión barométrica de 1
atmósfera ó 760 mm. Hg.). 4,18 julios
 UNIDAD DE MEDICIÓN PARA LA ENERGÍA

• La energía que potencialmente poseen los

alimentos y la que se libera de los procesos
bioquímicos se mide en términos de:
– Caloría (caloría pequeña) o
– kilocaloría (caloría grande).
• 1 Kcal. = 1 Cal = 1000 cal.
• Estas son las unidades de calor utilizada para
expresar el valor energético de los alimentos y
del movimiento humano (ejercicios y actividad
física).

30/10/2019 Balance Energético 114

• El valor energético proviene de:
• Carbohidratos: 4.3 Calorías por gramo.
• Proteínas: 4.3 Calorías por gramo.
• Grasas: 9.1 Calorías por gramo.
• Alcohol: 7.0 Calorías por gramo.
 Gasto de energía
• Metabolismo basal
– La mínima cantidad de energía requerida para mantener
los procesos vitales del cuerpo durante el reposo y
mientras se está despierto, pero recostado y
completamente relajado
• Mantener la bomba sodio potasio.
• En la síntesis de moléculas.
• En la multiplicación celular.
• En la transmisión genética.
• En la actividad enzimática

• Termogénesis por alimento

• Actividad física
Factores que Modifican la
Intensidad del Metabolismo
Basal
 Factores que Modifican la Intensidad del
Metabolismo Basal

• Movimiento humano (ejercicio o

actividad física):
– Luego de una sesión de ejercicio, el
metabolismo basal se mantiene
elevado por un período de tiempo
 Tamaño y constitución del cuerpo

• El metabolismo basal es mayor en

individuos con una constitución física
musculosa, y es menor en personas obesas
 Efecto termogénico de los alimentos ó
(acción dinámica específica)

• Después de ingerir una comida aumenta el

metabolismo;
– Esto es causado principalmente por las
distintas reacciones químicas asociadas con
• La digestión,
• La absorción
• El almacenamiento de los alimentos en el
organismo
 Edad y Crecimiento
 Los niños tienen un elevado metabolismo basal
 Esto se debe a la gran intensidad de las reacciones celulares,
y a la rápida síntesis de material celular y al crecimiento del
organismo.
 Por el otro lado, en la edad adulta el metabolismo basal
desciende porque decrece la masa celular activa
 Porque en muchos casos aumenta la grasa corporal total.
 Sexo (Género)
 Por lo regular:

 El hombre tiene un mayor metabolismo basal

que la mujer
 Secreción de hormonas
 Por ciertas glándulas endocrinas:
 La tiroxina (hormona producida por la tiroides)
aumenta el metabolismo.
 Si la secreción de esta hormona disminuye
(hipotiroidismo), el metabolismo basal se
reduce también.
 la adrenalina (secretada por la médula
adrenal) causa una elevación en el
metabolismo.
 Otras causa

• Clima: El metabolismo basal es mucho

menor en regiones tropicales que en las
frías.
• Sueño: Durante el sueno el metabolismo
disminuye, debido a un mayor grado de
relajamiento muscular y emocional.
 Enfermedades
• Desnutrición: Una desnutrición prolongada
puede disminuir el metabolismo
drásticamente, debido a la falta de
alimento en la célula.
• Fiebre: Cualquiera que fuera su causa, la
fiebre aumenta el metabolismo basal
– 13 % por cada grado centígrado > 37°
 Embarazo
 Durante el último trimestre de la
embarazada hay un aumento en el
metabolismo basal,
 El feto y
 La placenta
 Incrementan su actividad metabólica (debido a
que van creciendo)
 porque los tejidos maternales lo hacen de igual
modo.

30/10/2019
 FUENTES DE ATP
• glucólisis anaeróbica
El sistema del acido láctico
• Metabolismo aeróbico
Glucólisis aeróbica
El ciclo de Krebs (ciclo del acido cítrico)
El sistema o cadena de transporte de
electrones
 Sistema del acido láctico
• Combustible
• Glucosa y glucógeno
• Ventajas
• Suministra rápidamente ATP
• No requiere oxigeno
• Desventajas
• Produce solo 2 moles de ATP
• Elabora acido láctico
 Ácido Láctico

pH

Inhibición

Actividad ATPasa Enzimas de la Glucólisis

De la Miosina
EL SISTEMA DEL ÁCIDO LÁCTICO
(GLUCÓLISIS ANAERÓBICA)
Es Utilizado en Actividades Físicas que se Realizan a una
Intensidad Máxima Durante Periodos de 1-3 Minutos, Como
las Carreras de Velocidad (400 y 800 Metros)
 Vías del acido lactico
• ocurre en las células carentes de mitocondrias (eritrocitos
maduros, cornea y cristalino),
• en células con pocas mitocondrias (fibras musculares
blancas, la medula renal y los testículos),
• también en las células cuando hay deficiencia en el
suministro de oxigeno.
 METABOLISMO AERÓBICO
• Combustible utilizado
• Hidratos de carbono, lípidos, proteínas
• Ventajas
• Produce 39 ATP
• No elabora acido láctico
• Desventajas
• Requiere la presencia de oxigeno
• La formación de ATP es lenta
 METABOLISMO AERÓBICO
(EL SISTEMA DE OXÍGENO)

¿Dónde se Lleva a Cabo?

• Citoplasma o Sarcoplasma:
»Glucólisis Aeróbica
• Mitocondrias:
»Ciclo de Krebs
»Sistema de Transporte Electrónico
 METABOLISMO AERÓBICO
(EL SISTEMA DE OXÍGENO)
Es utilizado predominante los ejercicios de larga duración, los
cuales son efectuados a una Intensidad submáxima, tales
como las carreras de larga distancia
 Reposo
• Combustible utilizado
• 2/3 de las grasas, 1/3 de carbohidratos Sin
valor las proteínas
• Metabolismo Aeróbico
• Nivel de acido láctico: 10mg% (VN)
 Ejercicios de corta duración y de alta
intensidad
• Ejercicios realizados a carga máxima durante
1-3 minutos.
• Combustible Carbohidratos, en menor
proporción los lípidos y sin valor las proteínas
• Metabolismo anaeróbico
• Hay déficit de oxigeno
• El nivel de acido láctico se aumenta en los
músculos y sangre
 Ejercicios prolongados
• Ejercicios que se mantienen por un periodo
mayor a 5 minutos
• Combustible etapa inicial carbohidratos,
etapa final los lípidos, y las proteínas aportan
el 10% de las necesidades energéticas
• Metabolismo aeróbico
• No hay aumento del acido láctico
 Balance Energético

• Esta ecuación establece que el peso

corporal se mantendrá constante cuando la
ingesta calórica (la energía química
potencial de los alimentos ingeridos
diariamente) es igual al gasto calórico
(energía gastada durante el transcurso del
día).
30/10/2019
 Balance Energético
• Equilibrado
• Ocurre cuando las calorías ingeridas se
aproximan a las calorías gastadas durante el
curso del día, manteniéndose de esta
manera el peso estable

30/10/2019
 Balance Energético Positivo

• En este caso, se ingieren más calorías que

las gastadas, y como consecuencia:
• Se aumenta de peso, ya que el exceso de
calorías se almacena
• En forma de grasa en los depósitos del
tejido adiposo corporal.

30/10/2019
 • Se ha estimado que por cada 3,500 Calorías
que se consuman en exceso

– Una libra de grasa se almacena en el cuerpo

30/10/2019
 Balance Energético Negativo

• Si por el contrario, el consumo total de

calorías es menor en relación al gasto
• La persona pierde peso.
• Si el déficit energético es de 3,500 Calorías,
Se pierde una libra de grasa (500g)

30/10/2019
 Reservas energéticas
Combustible Tejido gramos Kcal
almacenado

Glucógeno Hepático 70 280

Glucógeno Muscular 120 480

Glucosa Fluidos 20 80
corp.
Triglicérido Adiposo 15.000 135.000

Proteínas Muscular 6.000 24.000

 Moléculas almacenadoras de
energía
• Adenosin tri fosfato (ATP):
• Fosfo enol piruvato:
• AMP cíclico:
• Creatinina fosfato:
• 1.3 Difosfo glicerato:
• Acetil s coenzima A:
• NADP ( fosfato di nucleótido de nicotin
amida y adenina ):
FOTOSÍNTESIS
 La Fotosíntesis (Síntesis
de la Luz),
 del griego antiguo φωτο
(foto) "luz“ y σύνθεσις
(síntesis) "unión",
 es la Base de la
Vida en el Planeta
Tierra.
PRINCIPALES COMPUESTOS
METABOLICOS EN LAS PLANTAS
COMPUESTOS Compuestos Compuestos Compuestos
ESTRUCTURALES ALMACENAMIENTO
ACTIVIDAD
Celulosa •Almidón CELULAR
•Hemicelulosa • Fructosas •Acidos nucleicos
O2 •Pectinas. • Proteinas • Enzimas
• Lipidos • Citocromos
• Clorofila
•Fosfolípidos.
CLOROPLASTO
( FOTOSINESIS)
Sintesis / Translocación

Glicolisis ATP,
CO2 MITOCONDRIA
NADP
: Respiración; C. de Krebs

O2
CO2
 Fase lumínica
• 1. Conversión de energía lumínica en energía
eléctrica.
• 2. Utilización de la energía eléctrica
 Qué ocurre en la fase luminosa?

• En esta fase la clorofila capta la luz,

"se excita" y trae como
consecuencia tres sucesos:
• 1. Fotólisis del agua ocurre por
descomposición de la molécula de
agua en sus elementos
constituyentes (H y O) por acción de
la luz.
• 2H2O + luz O2 + 4H+ +4e-
• El oxígeno es liberado (O2) a la
atmósfera a través de los estomas
de las hojas.
• 2. Síntesis de nicotinamida - adenin -
dinucleótido fosfato (NADPH) ) se forma a
partir del NADP+ el cual acepta electrones.
• NADP+ + 2H+ + 2e- NADPH + H+
• 3.Síntesis de adenosin - trifosfato (ATP) se
forma a partir del adenosin - difosfato (ADP) y
el fosfato inorgánico (Pi)
ADP + Pi ATP + H2O
 Ciclo de Calvin-benson

• Etapas de la fase oscura

• Fijación del CO2
. CO2 + 2NADPH+ CH2O + 2NADP
• Etapa de polimerización
• 3 (CH2O) C3H6O3

• C3H6O3 + ATP
 Fase oscura
• Fijación del CO2
• CO2 + NADPH+ CH2O + NADP
• Etapa de polimerización
• 3(CH2O) C3H6O3 Gliceraldehido
• C3H6O3 + ATP Gliceraldehido fosfato + ADP
• Ac fosfo glicérico*
• 2( 3 fosfogliceraldehido) glucosa
• Xilulosa 5 fosfato
• Ribulosa 5 fosfato
• Ribulosa 1,5 difosfato
• inicia
 PROTEINAS

• Las proteínas son la base estructural de la

célula y de los tejidos y por consiguiente de
todos los seres vivos.
 Proteínas

•Heteropolímeros lineales de aminoácidos

unidos por enlace peptídico.
•Están formadas por C, H, O, N y S
•Constituidos por unos veinte tipos de
aminoácidos.
•En la naturaleza, existen unos 300 tipos de
aminoácidos ( otras funciones).
• Forman dispersiones coloidales
• Por hidrólisis produce moléculas mas
pequeñas que son los a.a
• Presentan especificidad de las características
biológicas
• Se desnaturalizan
 LA PRINCIPAL FUNCIÓN DE LAS
PROTEÍNAS ES
CONSTRUIR Y REPARAR TEJIDOS,
SINTETIZAR
HORMONAS, ENZIMAS Y OTROS
COMPUESTOS QUE REGULAN LAS
FUNCIONES CORPORALES.
 FUNCIONES ESPECIFICAS DE LAS PROTEÍNAS

TIPO FUNCIÓN Ejemplo Función concreta

Enzimática Amilasa Digestión del almidón a glucosa

Queratina Pelo, lana, uñas, cuernos, cascos, de los

Estructural colágeno tendones, cartílagos
Hormonal O Insulina, Regula la glucosa en sangre
regulador Oxitocina Contracción del útero durante el parto

Contráctil Actina, Contracción de las fibras musculares

miosina

Almacenamiento Ferritina Almacen de hierro en el bazo

Transporte Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre y músculos

Mioglobina

Inmunológica Anticuerpos Inhibición del antígeno. Defensa molecular

Funciones biológicas de las proteínas
 Funciones especificas
• Amortiguadora,
• función que cumple para mantener el pH
constante parte de esta función la cumple la
hemoglobina.
• Defensa,
• función que cumple la queratina
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
 AMINOÁCIDOS

Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas

Fórmula general (excepto prolina)
 Composición de los Aminoácidos
• Carbono alfa
• Un hidrogenión
• Un radical
• Un grupo amino
• Un grupo
carboxilo
 ASIMETRÍA DE LOS AMINOÁCIDOS
El C  es asimétrico, es decir es un carbono quiral (excepto por
glicina)
Un carbono quiral es un centro ópticamente activo y se forma
cuando sus electrones de valencia se unen a cuatro grupos
diferentes entre sí.
 Clasificación de los aminoácidos
según su constitución o cadena
• Neutros polares o hidrófilos
– Serina Treonina Cisteína
– Asparagina Glutamina Tirosina
– Cistina
• Neutros no polares hidrófobos
– Glicina Alanina Valina
– Leucina Isoleucina Metionina
– Prolina Fenilalanina Triptófano
• Ácidos
– Ácido aspártico Ácido glutámico
• Básicos
– Lisina Arginina Histidina
Clasificación de los aminoácidos
 Clasificación según su origen
• LOS ESENCIALES
• Histidina isoleucina
• Leucina lisina
• Metionina fenilalanina
• Treonina triptófano
• Valina Arginina
169
No Esenciales
• Alanina Aspargina
• Prolina Serina
• Cisteína Glicina
• Glutamina Tirosina
• Acido Aspártico Acido glutámico
•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se
encuentran en la proteína fibrosa llamada
colágeno.
•N-metil-lisina: se encontra en la miosina
(proteína contráctil del músculo)
•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina
que interviene en la coagulación de la sangre.
•Ornitina y Citrulina: no se encuentran en
proteínas. Intervienen en la biosíntesis de
arginina y el ciclo de la urea.

171
 Propiedades de los aminoácidos

• Color
• Punto de fusión
• Solubilidad
• Ion dipolar
• Neutralidad
• Isomería
• Conductividad eléctrica
• Especificidad
• Desnaturalizacion
 Propiedades
• Ácido-básicas.
• Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se
denominan sustancias anfóteras.
• Ópticas.
Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando
la glicina) por lo cual presentan ISOMEROS Si el amino está a la
derecha se denomina D, si está a la izquierda L.
• Químicas.
• Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
– Sales, Esteres, Amidas

• Las que afectan al grupo amino (desaminación).

• Desaminación, transaminación

• Las que afectan al grupo R.

 TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE
FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS

174
 ENLACE PEPTÍDICO
• CARACTERÍSTICAS:
– Se forma al reaccionar un grupo amino y otro
ácido desprendiendo una molécula de agua.
– Enlace covalente directo C—N
– Muy fuerte, semejante a un doble enlace.
– No permite el libre giro C—N
– Todos los átomos unidos al C y al N se
encuentran en un mismo plano.
– Con distancias y ángulos característicos.
 Composición de las proteínas

• Dipéptido
• Tripéptido
• Oligopéptido
• Polipéptido
• Proteína
 PÉPTIDOS
• Dipéptido: 2 aa
• Tripéptido: 3 aa
• Tetrapéptido: 4 aa
• Pentapéptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la
cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena

178
 PEPTIDOS
• EJEMPLOS:
– OXITOCINA: hormona que estimula la contracción
del útero.
– GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.
– ANTIBIÓTICOS
– GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la célula.

179
 SIMPLES

Por su naturaleza química CONJUGADAS

FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS
Por la forma que adopta GLOBULAR
PROTEINAS

ENZIMAS

PROTEÍNASDE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y

Por su función Biológica MÓTILES

DE DEFENSA

REGULADORAS

NUTRIENTES

HORMONAS

180
 Organización de las proteínas
• Estructura primaria: cadena polipeptídica
determinada por el ADN.
Ejemplo: Insulina
 ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función
biológica.
182
• Estructura secundaria: plegamiento de la cadena
sobre si misma.
• Interacciónes entre aa que se encuentran próximos
en la cadena.
• La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
• Los aa interaccionan por puentes H.
– Hélice alfa: enrollamiento en espiral.
– Hoja plegada beta: estructura en zig-zag.

Ejemplo: queratina Ejemplo: fibrina

• Estructura terciaria: corresponde a un tipo de proteína
secundaria que se plegó sobre si misma. Posee una
estructura semejante a una esfera o globular.
ejemplo: algunas enzimas como la lisozima, algunas proteínas
estructurales de la membrana
• Estructura cuaternaria: corresponde a la
unión de dos o más cadenas polipeptídicas.
 estructura quinaria
• En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre
sí, bien con otros grupos de biomoléculas para
formar estructuras supramoleculares de orden
superior y que tienen un carácter permanente.

• Asociación entre proteínas

• Asociación entre proteínas y otras biomoleculas
Clasificación de las Proteínas
• 1. Según su estado:
– A. Fibrosas

• B. Globulares.
– B. Globulares
 Clasificación de las Proteínas
• 2. Según la composición.
• A. Proteínas simples o halo proteínas.
– a. Albúminas transporte
– b. Globulinas, protectora
– c. Glutelinas, reserva
– d. Protaminas, nucleoproteinas
– e. Escleroproteínas estructura
• Colágeno.
• Elastina:
• Queratinas,
– f. Histonas
 B. Proteínas compuestas o
heteroproteínas, o proteínas conjugadas
Proteína Grupo prostético ejemplo
característico

Glucoproteínas Carbohidrato Globulina de la sangre,

anticuerpos.

lipoproteína lípidos Lipoproteína de la sangre

fosfoproteína Grupo fosfato Caseína de la leche
homoproteína hemo Hemoglobina
flavo proteína Núcleo de flavina Succinato deshidrogenasa
metalproteína Fe, Cu, Zn, Ferritina,
alcohol deshidrogenasa

cromoproteínas citocromos
 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
• PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto
isoeléctrico.
• SOLUBILIDAD:
– Forman dispersiones en agua
– Efecto del pH: hace variar la carga.
– Efecto de las sales:
– Baja [ ]: aumenta la solubilidad
– Alta [ ]: disminuye la solubilidad
– Efecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad.
191
 Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y
4º, careciendo de importancia biológica”
• Agentes:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales

192
 PROTEINAS DEL PLASMA
• ALBUMINA: transporta ácidos grasos.
• FIBRINÓGENO: proteína que interviene en la
coagulación.
• GLOBULINAS: 1, 2, b1, b2 y g
• IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig
D.

193
•Metabolismo de las
proteínas y los
aminoácidos
 Metabolismo de las proteínas y
los aminoacidos
• Dieta proteínas corporales
•
Digestión biosíntesis
• absorción
• AMINOACIDOS
• Desaminación
•
• Cetoácidos
amoniaco
•
Glucogénicos Cetogénicos libre
•
• Mixtos Bases púricas ac u
• Bases purinicas y
• Ciclo de la urea
• Oxaloacetico acetil coa
•

• Ciclo de krebs cuerpos cetónicos

 Metabolismos de las proteínas.
Digestión.
Estomago
pepsinógeno
Páncreas
- tripsinógeno,
- quimiotripsinógeno
- carboxipeptidasa inactiva
El intestino delgado
- enteroquinasa
- aminopeptídasa inactiva
 Metabolismos de las proteínas.
• Absorción
• Totalmente fraccionadas
• Transporte activo
• Aminoácidos naturales (asparagina y la
glutamina.)
• Vitamina B6 o piridoxina
 RUTA DE ABSORCION
• Venas mesentericas
• Vena porta
• Hígado
• Vena hepática
• Cava inferior
 Metabolismo en el hígado
Desanimación
• Glucogénicos:
• Cetogénicos
Trasaminación
• Cetoácido
• Aminoácido
 Rutas del amoniaco
Amoniaco libre
• Glutamina
Acido úrico
• Adenina, guanina
Urea
Ciclo de la urea o de la ornitina
 Ciclo de la urea o
de la ornitina
• NH3 + CO2 Carbamil fosfato
• Carbamil fosfato + Ornitina Citrulina
• Citrulina + ac aspartico Ac arginosuccinico
» Mg
• Ac arginosuccinico Arginina
• Ac. Fumarico
• Arginina UREA
• Ornitina
 Requerimientos diarios de proteína
• 0,6- 1,5 g / Kg peso/ día
• X= 1 g / Kg peso/ día para los adultos
• X= 2 g / Kg / día en niños
•
 Balance de nitrógeno

• El nitrógeno es excretado por la orina en

forma de urea, creatinina, ácido úrico y
amonio libre
• BN en equilibrio: Ingerido = Excretado

• BN positivo: ingerido mayor excretado

• BN negativo: ingerido menor excretado

 Efectos de la deficiencia de proteína
• Retardo en el crecimiento
• Perdida de peso
• Desnutrición:
• Hipoprotéica ( Kwashiorkor)
• Hipocalórica ( Marasmo) malnutrición
proteinoenergética (MPE)
 Sindrome de Kwashiorkor
• Alimentación pobre en proteínas
• Los pequeños presentan edemas
(hinchazón) progresiva en los
miembros, cara y abdomen.
Alteraciones del cabello; fragilidad y
decoloración.
Irritabilidad.
Hepatomegalia (hinchazón del hígado),
que contribuye al hinchamiento del
vientre.
Importante atrofia muscular, que
contrasta con el aspecto regordete por
los edemas.
Poco apetito (los hidratos de carbono
son los que calman la sensación de
hambre).
 INTOXICACION POR AMONIACO
• Pulmones, vías respiratorias y tórax ( tos dolor torácico
intenso opresión en el pecho dificultad para respirar
sibilancias)
• Ojos, oídos, nariz, boca y garganta (lagrimeo y ardor en los
ojos ceguera temporal dolor de garganta (fuerte) dolor en la
boca hinchazón de los labios)
• Corazón y sangre (pulso débil y rápido desmayo y shock
• Sistema nervioso ( estado mental alterado, fiebre inquietud)
• Cutáneos (uñas y labios azulados quemaduras graves si el
contacto dura más de unos pocos minutos)
• Gastrointestinales (dolor abdominal intenso vómitos)
• Gota
• ocurre cuando el ácido úrico se
acumula en las articulaciones
• No toda persona con niveles altos
de ácido úrico en la sangre tiene
gota.
• La causa exacta se desconoce. La
gota puede ser hereditaria. Es más
común en los varones, las mujeres
posmenopáusicas y las personas
que beben alcohol.
Algunas enfermedades por deficiencia
de proteinas
• Mioglobulinuria
• La presencia de mioglobina en orina es
anormal y generalmente indica necrosis
reciente del músculo esquelético o cardiaco .
• Talasemia
• trastorno sanguíneo que se transmite de padres a hijos
(hereditario) en el cual el cuerpo produce una forma anormal
de hemoglobina, la proteína en los glóbulos rojos que
transporta el oxígeno. Este trastorno ocasiona destrucción
excesiva de los glóbulos rojos, lo cual lleva a que se presente
anemia
• Deformidades óseas en la cara
• Fatiga
• Insuficiencia del crecimiento
• Dificultad respiratoria
• Piel amarilla (ictericia)
 RESUMEN
NOMBRE DEFICIENCIA ENZIMÁTICA METABOLISMO AFECTADO

METABOLISMO DE
AMINOÁCIDOS
ALBINISMO Tirosinasa Tirosina

ALCAPTONURIA Homogentisato Dioxigenasa Fenilalanina, Tirosina

CISTATIONINURIA Cistationina Liasa Cisteína, Metionina, Serina

HISTIDINEMIA Histidina amonio Liasa Histidina

HOMOCISTINURIA Cistationina Sintasa Cisteína, Metionina, Serina

ENFERMEDAD DE LA ORINA DE Cetoácido deshidrogenasa Valina, Isoleucina, Leucina

MIEL MAPLE de cadena ramificada
FENILCETONURIA Hidroxilasa de fenilalanina Fenilalanina

CICLO DE LA UREA

ARGININEMIA Arginasa Ciclo de la Urea

ARGININOSUCCINATURIA Argininosuccinato Liasa Ciclo de la Urea

CITRULINEMIA Argininosuccinato Sintetasa Ciclo de la Urea

HIPERAMONEMIA I Ornitina transcarbamoilasa Ciclo de la Urea

HIPERAMONEMIA II Sintetasa I carbamoil-fosfato Ciclo de la Urea

 ENFERMEDAD Y SU INCIDENCIA

ENFERMEDAD INCIDENCIA

TIROSINEMIA TIPO I 1/100.000

TIROSINEMIA TIPO II 1/685.000

ALCAPTONURIA 1/200.000

HOMOCISTINURIA CLASICA 1/335.000

CICLO DE LA UREA 1/60.000

ORINA DE JARABE DE ARCE 1/200.000

CISTATIONINURIA 1/7.000
ENZIMAS
 LAS ENZIMAS SON:

• Proteínas globulares especializadas.

• Específicas de sustrato y de reacción.
• Rangos de pH, Temperatura, salinidad estrechos.
• Hacen parte de las diferentes rutas metabólicas
de los organismos.
• No alteran el equilibrio químico de las reacciones.
• Las enzimas pueden actuar dentro de la célula ,
fuera de ésta, y en el tubo de ensayo.
 Características de la actividad
enzimática
• Catálisis enzimático en segundos.
• Aumentan la velocidad de las reacciones sin
alterar el equilibrio químico entre sustratos y
productos.
• Catalizan reacciones energéticamente
favorables.
• Enzima disminuye la energía de activación de
Sustrato, incrementan la velocidad de la
reacción.
 Que hacen las enzimas

• Inician, facilitan y aceleran

• Liberan:
• Descomponen:
 Enzima - Catalizador
• Tanto la enzima como el catalizador aceleran la
velocidad de una reacción química.
• Una enzima puede transformar 1000 moléculas de
sustrato/ segundo
Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
Especificidad por el sustrato
Se desnaturalizan
Pueden ser reguladas
 BASES DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA: ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN

• Para que se de una reacción química tienen que verificarse 3

condiciones
• 1.- Los reactivos, llamados sustratos en enzimología, deben
colisionar
• 2.- La colisión molecular tiene que ocurrir con una
orientación adecuada (las enzimas aumentan la
probabilidad)
• 3.- Los reactivos deben poseer suficiente energía para
alcanzar el estado de transición. Esta energía se llama
energía de activación
• Las enzimas hacen que la reacción vaya más rápida
La enzima disminuye la energía de
activación
Sin enzima
Con enzima

• La Ea de la hidrólisis de la urea
baja de 30 a 11 kcal/mol con la
E+S acción de las enzimas, acelerando
la reacción 1014 x
• El aumento de temperatura
necesario para producir la reacción
E+P
no catalizada seria de 529ºC
Tiempo de la reacción
• Toda reacción enzimática implica varias
etapas, que involucran la formación y
desaparición de especies químicas o
intermediarias de la reacción.
 Propiedades de las enzimas
• Al final de la reacción permanece inalterado.
• Actúa en pequeñas cantidades con relación
a las masas de sustancias reaccionantes.
• Acelera la velocidad de reacción, pero no
modifica la posición en equilibrio químico
 Composición de las enzimas
• Parte proteica o Apoenzima
• Parte no proteica
coofactor
coenzima
• Holoenzima
• Proenzima o zimógeno o preenzima.
 Donde se Desarrolla la Actividad
Enzimático?
• Sitio activo o centro activo: Sitio de acople con
sustrato mediante interacciones no covalentes,
enlaces H, enlaces iónicos e interacciones
hidrófobas
• La interacción forma el denominado complejo
enzima sustrato.
• E + S — ES — EP — E + P
 Mecanismo de acción de las enzimas
• 1. Sitio activo.

• 2. Sitio alosterico.
 Modelos de acción enzimática:
• A. Modelo de Ficher:

• .
• B. Modelo de acoplamiento inducido
 Requerimientos de las enzimas.
• Eficacia;
Esto quiere decir que la enzima debe
actuar en el menor tiempo posible para
cumplir la función deseada.
• Eficiencia:
Esto quiere decir que muy poca cantidad de
enzima debe actuar sobre mucho sustrato
para desdoblarlo.
 Clasificación según su origen de
producción
• Intracelulares
• Extracelulares
 Propiedades de las enzimas:
• 1. Especificas.
• Especificidad: Habilidad de discriminar entre
dos moléculas como sustratos.
• Presentan un alto grado de especificidad por
sus sustratos, aceleran reacciones químicas
específicas.
• Especificidad absoluta:
• Especificidad de grupo:
• Especificidad estereoespecifica:
• la especificidad depende de
• La forma
• la carga
• las características hidrofílicas / hidrofóbicas
• 2. Desactibables.
• 3. Regulables.
 La velocidad de una reacción
enzimática depende de:
• Concentración de la enzima
• Concentración del sustrato
• Condiciones de la reacción
• Presencia de inhibidores
 CATALISIS ENZIMATICA
• La concentración de enzima (directa/
proporcional).
b) La concentración de sustrato
(inicial/te aumenta velocidad,
luego constante)
Las condiciones de reacción
• Temperatura:
• La mayoría de las enzimas
tienen una temperatura
optima ente 35 y 40 ºC
• pH:
• La mayoria de las enzimas
presentan un pH optimo
entre 6 y 8
• salinidad, presión,
humedad
Inhibidores enzimáticos

son moléculas que se unen a

enzimas y disminuyen su
actividad.
Inhibidor:

Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a

través de interacciones con el centro activo u otros
centros específicos (alostéricos).

Esta definición excluye todos aquellos agentes que

inactivan a la enzima a través de desnaturalización
de la molécula enzimática
 Tipos de inhibidores
1. isostéricos: ejerce su acción sobre el
centro activo.

• 2. Alostéricos: ejerce su acción en

alguna región de la molécula que no se
el centro activo, causando un cambio
conformacional con repercusión
negativa en la actividad enzimática.
Inhibición enzimática isostérica
Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:

1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,

con el complejo enzima-substrato o con ambos:

E+I EI

ES + I ESI

2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:

E+I E’
 Inhibición reversible

(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,

impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo

haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la
fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción
catalítica: Inhibición No Competitiva

(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato

una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo
se conoce como Inhibición Anticompetitiva
Inhibición Competitiva
 Inhibidores Competitivos
• Compiten con el sustrato por el sitio activo de
la enzima
• Se une solo a la enzima libre
Inhibición competitiva

• El sustrato y el inhibidor
no se pueden unir a la
misma enzima al mismo
tiempo.
• Los inhibidores
competitivos son a
menudo similares en
estructura al sustrato
verdadero.
 Inhibición competitiva

Al aumentar la cantidad de
SUSTRATO el inhibidor
competitivo es desplazado y se
forma producto
 Sin inhibidor

Con inhibidor

El inhibidor competitivo
aumenta la Km

Km Km
Sin con
inhibidor inhibidor
 Ejemplo Inhibidor Competitivo
• Ácido succínico + FAD == ácido fumárico +
FADH2
• El inhibidor competitivo es el ácido malónico
• Es un análogo estructuralmente parecido al
ácido succínico
 Ácido Fólico y Sulfanilamida
• La sulfanilamida es un análogo estructural del
ácido p - aminobenzoico (PABA)
• PABA es el punto de partida para la síntesis de
ácido fólico en las bacterias
• El ácido fólico es una vitamina esencial para la
proliferación (división) bacteriana
• Sulfanilamida se usa en el tratamiento algunas
infecciones
 Inhibidor competitivo
su estructura es similar a la del sustrato

No se forma producto
 2. No competitiva

La unión del inhibidor con la enzima REDUCE SU

ACTIVIDAD pero no afecta la unión del sustrato con la
enzima.
 Inhibidor No Competitivo
• Se une a un lugar diferente del sitio activo la
enzima
• Se une a la enzima libre y también al complejo
enzima-sustrato
• Por acción del inhibidor disminuye la Vm pero
el valor de Km no se altera
 Inhibidor NO competitivo
El inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un sitio diferente del sitio
activo
 3. anticompetitiva (mixta)

El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo

que al complejo enzima sustrato.

Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del

sustrato, y viceversa.

La unión del inhibidor con el sitio alostérico de la

enzima, cambia la forma tridimensional de ésta,
reduciendo la atracción entre el sustrato y la enzima.
 S
E ES E+P
I

ESI

El inhibidor sólo puede fijarse al complejo ES;

el complejo ESI no es productivo
 Inhibición Irreversible

-Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo

químico de la enzima, modificándola covalentemente
-- Su acción no se describe por una constante de
equilibrio Ki, sino por una constante de velocidad ki:

E+I E’
- A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los
inhibidores irreversibles depende del tiempo de
actuación del inhibidor.

- Los inhibidores irreversibles son por lo general,

altamente tóxicos.
Algunos tipos de inhibidores irreversibles

1. Reactivos de grupos -SH

2. Organofosfóricos

3. Ligandos de metales

4. Metales pesados
 Nomenclatura de las enzimas
• Sustrato
• Función
• Terminación
 Clasificación de las enzimas.

• 1. Oxido reductasas. (reacciones de oxido-

reducción).
• Actúan sobre ": CH – OH
• Actúan sobre ": C = O
• Actúan sobre ": C = CH –
• Actúan sobre ": CH – NH2
• Actúan sobre ": CH – NH –
• A. Deshidrogenasa,
• forman dobles o triples enlaces
• B. Oxigenasas:
• incorporan el oxigeno, hay formación de alcoholes
• C: Oxidasas:
• transfieren electrones del sustrato al oxigeno H2O2
• D. Hidroxilasas:
• Introducen el grupo hidroxilo forman alcoholes y agua
• E. Reductasas:
• introducen hidrogeniones, de cetonas a alcoholes
• F. Peroxidasas:
• destruyen peróxidos con incorporación de H2O2
• G. Catalasas:
• catalizan la autodestrucción del agua oxigenada
 2. Transferasas.
• Transfieren grupos activos (transferencia de grupos
funcionales) a otras sustancias receptoras. Suelen
actuar en procesos de ínter conversiones de
azucares, de aminoácidos, etc
• Grupos de un átomo de C
• Grupos aldehídos o cetónicos
• Grupos acilos
• Grupos glucosilos
• Grupos fosfatos
• Grupos que contienen azufre
• A. Quinasas:
• B. Transaminasas:
• C. Transaldolasas:
• D. Transcetolasas:
 3. Hidrolasas.
• Verifican reacciones de hidrólisis con la
consiguiente obtención de monómeros a partir de
polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que
normalmente actúan en primer lugar
• Esteres
• Enlaces glucosídico
• Enlaces peptídicos
• Otros enlaces C – N
 4. Liasas.
• Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces
entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno,
carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. (Adición a los
dobles enlaces o formación) Los grupos separados son el
agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco.
• :C=C
• :C=O
• :C=N–
• A. Descarboxilasas:
• B. Deshidratasas.
• C. Hidratasas.
• D. Sintasas:
• E. Liasas:
 5. Isomerasas.
• Actúan sobre determinadas moléculas
obteniendo de ellas sus isómeros de función
o de posición. Suelen actuar en procesos de
ínter conversión
• A. Racemerasas.
• B. Epimerasas.
• C. Mutasas.
 6. Ligasas.
• (Formación de enlaces con escisión de ATP)
Es un grupo de enzimas que permite la unión
de dos moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la degradación del ATP
• :C–O
• :C–N
• :C–S
• :C–C
• A. Carboxilasas.
• B. Sintetasas:
 Enzimas de origen microbiano.
• Hialuronidasa
• Condrosulfatasa
• Aril sulfatasa.
 Enzimas y Catalizadores

Otros catalizadores biológicos:

Ribozimas: RNA catalítico
Desoxirribozimas: DNA catalítico
Abzimas: Anticuerpos catalíticos)
Sinzimas: Enzimas sintéticos
Ribozima Desoxiribozima Abzima Sinzima
 Aplicaciones de los inhibidores
Los inhibidores enzimáticos pueden ser
encontrados en la naturaleza, pero
también son diseñados y producidos
como parte de la farmacología y
bioquímica.
• Inhibidores enzimáticos usados como fármacos

• Las drogas utilizadas para inhibir enzimas de

microorganismos no deben poseen efecto sobre las
células humanas.

• En humanos se utilizan drogas que inhiben

específicamente una isoenzima, sin afectar las otras.
• El ácido Tartárico = análogo del ácido Málico
que inhibe a la enzima Fumarasa del ciclo
de Krebs: disminuyendo la gluconeogénesis.
Ej:fibromialgia.
• La ampicilina modifica covalentemente la
transpeptidasa responsable de la síntesis de
las proteínas de la membrana celular de las
bacterias
• La aspirina modifica la ciclooxigenasa que
produce señales inflamatorias
VITAMINAS
• Este termino de vitamina fue acuñado por
Casimiro Funk en el año de 1912
• el factor B tenia una amina
• que como era vital para el desarrollo de la vida
les acuñaron el termino de vitaminas,
• esta amina no era un factor común en todas
las vitaminas,.
• El requerimiento diario de vitaminas es muy
poca ya que se encuentra en un rango que va
entre 10-7 y 10-9 gr./dl .
 Vitaminas
-Pequeñas moléculas orgánicas
- heterogénea en su composición
química
Las vitaminas son nutrientes esenciales,
imprescindibles para la vida.
- se necesitan en pequeñas cantidades
- participan en una gran variedad de
procesos metabólicos.
 Funciones de las vitaminas
• Las vitaminas suelen ser precursoras de las
coenzimas.
• Actúan como coenzimas y grupos prostéticos de las
enzimas
• Las vitaminas también actúan como sustancias
antioxidantes, que previenen distintos tipos de
cáncer.
• Pueden actuar como hormona
• pueden cumplir otras funciones como la de
activación de la visión, en la osificación, en la
coagulación, etc.
Clasificación de las vitaminas
•Vitaminas liposolubles: A , D ,K,E

se unen a las grasas para su absorción

se almacenan en el hígado y los tejidos grasos
Pueden alcanzar niveles tóxicos

Por ser liposolubles, no son excretadas por la

orina
.
 Palmitato de retinol o Vitamina A

• Puede actuar de tres formas diferentes como:

• Retinol que es un alcohol actua como hormona
reproductiva.
• Retinal químicamente es un aldehído que reacciona con
la opsina para formar la rodopsina que es un pigmento
fotosensible que se encuentra en los bastones de la
retina.
• Ácido retinoico. Es un ácido que interviene en la síntesis
de las glucoproteínas y es indispensable para mantener
el buen estado de todos los epitelios, es antagonista de
la tiroxina. Crecimiento y diferenciación de tejidos
epiteliales
• VITAMINA A
• Deficiencia:
• - ceguera nocturna - la hemeralopía
• - xeroftalmia - sequedad conjuntival,
• - manchas de Bitot
• - lesiones cutáneas
• Detención del crecimiento
• Queratinizaciones del pulmón
 Palmitato de retinol o Vitamina A

• En los tejidos dentarios se produce falta de esmalte,

• La hipervitaminosis produce hemorragias, rinitis, y

lesiones pulmonares.
 Vitamina D
•Estructura:
Es un derivado de colesterol ,(7-
dehidrocolesterol), el que es convertido a
colecalciferol por acción de la luz solar ).
(Molécula activa : 1,25 dihidroxicolecalciferol)

•Se encuentra en:

•en los animales en forma de colecalciferol , en los
aceites de los peces
•Algunos vegetales ( como ergocalciferol o Vit D2).
 Vitamina D
•Función:
Es un grupo de esteroides que tienen función
como hormona. Su principal función es regular
los niveles plasmáticos del calcio y del fósforo.

•Su deficiencia:
Osteomalacia en adultos, raquitismo en niños,
Trastornos del crecimiento y remodelación del
hueso.
 Calciferol o vitamina D
• Esta vitamina se absorbe a nivel del tracto gastro
intestinal junto con las grasas, y requiere la presencia
de los ácidos biliares.
• Toxicidad:
• - hipercalcemia
• - hiperfosfatemia
• - gastrointestinales
 Vitamina E

•Estructura:
agrupa a 8 tocoferoles,
Componente de todas las membranas celulares donde
sirve como antioxidante lipídico, reaccionando con
radicales libres para convertirlos a formas menos
tóxicas
- lentifica el desarrollo de ateroesclerosis
- disminuye la severidad de la retinopatía y la hemorragia
intracraneana en prematuros

•Se encuentra en:

Principalmente en aceites vegetales, menor cantidad en
hígado y huevos.
 Vitamina E

•Rol:
Es un antioxidante , retarda la oxidación de
las grasas y economiza el consumo de la
vitamina A.
Interviene en la respiración celular, y en los
citocromos paras el transporte del hidrogeno.
Es una antiperoxidasa

•Su deficiencia
Hemólisisy otros trastornos asociados
también con daños por radicales libres.
 Tocoferol o vitamina E
La falta de esta vitamina produce trastornos en la
producción de los ácidos nucleicos,
esterilidad en el hombre disminuye progresivamente la
espermatogenesis, la atrofia de los testículos.
en la mujer el desarrollo del óvulo prosigue, la
fecundación es posible pero el feto muere en el útero
antes del termino de la gestación. fibrosis quística,
• Toxicidad:
• - visión borrosa
• - vértigo
• - gastrointestinales
 Vitamina K
•Estructura:
Existe en diversas formas:
•Filoquinona en plantas,
•menaquinonas ( producida por bacterias
intestinales).

•. Participa en el proceso de coagulación

sanguínea, actuando como coenzima en la
carboxilación de factores de la coagulación (
adición de carboxilo a residuos de glutamato)
 Fitoquinona o Vitamina K
• Esta vitamina puede ser sintetizada por las bacterias del tracto
gastro intestinal, además se puede encontrar en el hígado, en los
aceites, y en las grasas de los animales, en las plantas como la
alfalfa, la lechuga, el repollo, el tomate y la col.
• Esta vitamina interviene en la producción e la protrombina en el
hígado (factor II), la procomvertina (factor VII), el factor IX y el factor
X o de cristmas

• La avitaminosis de la vitamina K produce una hipoprotrombinemia,

que se manifiesta como defectos en la coagulación y un aumento en
el tiempo de la coagulación. Recién nacidos pueden tener deficit
 •Vitaminas hidrosolubles:

En general las vitaminas hidrosolubles no son

tóxicas y las cantidades almacenadas en el
cuerpo son muy pequeñas.( deben
suministrarse continuamente).
Muchas de ellas dan origen a las coenzimas.
 Vitamina B1 : Tiamina.
•Estructura:

•Se encuentra en: Carne (especialmente

cerdo), leche, levadura , cereales con cáscara
y nueces.
 Vitamina B1.Tiamina

•Rol:
Participa en el metabolismo como TPP
(tiamina pirofosfato),sirve como coenzima en las
descarboxilaciones de los -cetoácidos
y en la vía de las pentosas.

•Su deficiencia:
puede ser causas: alcoholismo, diálisis, dietas altas en
CHO
•Total : Beri-beri ,extenso deterioro sistema
nervioso y circulatorio, trastornos musculares y edema,
encefalopatía
Parcial: en enfermos hospitalizados y ancianos y en
alcoholismo crónico asociado a insuficiencia dietaria o
mala absorción intestinal.
 Vitamina B2 : Riboflavina
•Estructura:
se combina con ácido fosfórico para hacer parte de una
coenzima necesaria para el crecimiento
- cofactor en síntesis adrenal de corticoides, formación de
eritrocitos en medula ósea, síntesis de glucógeno,
metabolismo de ácidos grasos, y actividad de la
hormona tiroidea
Fuentes: lácteos, granos integrales, vegetales verdes

Funcionan como grupos

prostéticos, unidos, a veces
covalentemente a flavoenzimas
( oxidoreductasas )
 Vitamina B2 : Riboflavina

FMN y FAD son capaces de aceptar cada una

, dos átomos de Hidrógeno formando FMNH2
y FADH2.
 Vitamina B2 : Riboflavina

•Su deficiencia:
queilosis y queilitis angular
•vascularización corneal ,
•dermatitis seborreica,
•lesiones mucosas.
 Vitamina B3 Niacina o acido
•Estructura:
nicotinico
Es un derivado del ácido nicotínico.

Rol:

es parte de dos coenzimas NAD y NADP

necesarios para el metabolismo de CHO,
grasas y proteínas
- en dosis grandes reduce el colesterol
sérico y aumenta las HDL.
 Vitamina B3 Niacina

•Su deficiencia:
Pelagra: problemas cutáneos,trastornos
neurológicos y gastrointestinales
(dermatitis,diarrea, demencia ) .
 Acido pantoténico Vit B5

•Estructura y Rol :
Derivado del acido pantoico y b-alanina, es
componente de la Coenzima A.
•La coenzima A transporta grupos acilo como
ésteres tiólicos ( Succinil CoA, acetilCoA,
acilgrasoCoA.
El ácido pantoténico también forma parte del
complejo ácido graso sintasa.
 Vitamina B6 ( nombre colectivo para
Piridoxina,piridoxal,piridoxamina)
•Rol:
Participa en el metabolismo dando origen a la
coenzima piridoxal fosfato, que catalizan
principalmente reacciones de los aminoácidos:
Transaminación, desaminación, descarboxilación.
•Deficiencia:
Por alcoholismo o interacción con medicamentos
como isoniacida, cicloserina, penicilamina y
anticonceptivos orales
- anemia hipocrómica microcítica
- dermatitis, glositis, estomatitis
- convulsiones, neuritis periférica
 Vitamina B6
Piridoxina,piridoxal,piridoxamina.

Se encuentra en trigo, maíz, yema, hígado y

carne. Sus requerimientos aumentan si hay
mayor consumo de proteínas.

Se debe suplementar la dieta con B6 para

pacientes tratados con Isoniacida ( anti TBC)

Hipervitaminosis : síntomas neurológicos.

 Biotina - B8 - vit H

•Estructura:

Aquí se une el
CO2
reemplazando
al H

•Rol:
Participa en el metabolismo formando grupo
prostético.
Reacciones en las que participa : Adición de
dioxido de Carbono a una molécula para
sintetizar grupo carboxilo.
Ej.: Piruvato carboxilasa
 Biotina
•interviene en el metabolismo de grasas,
aminoácidos, hidratos y purinas. Se le conoce
también como vitamina H o B8
•Se encuentra :
Ampliamente distribuída en gran variedad de
alimentos, especialmente en hígado, leche y
yema.
•Su deficiencia:
Casi no existe ( ampliamente distribuída en los
alimentos y producida por la acción de bacterias
intestinales).
 Acido fólico B9

•importancia en la síntesis de ADN como

cofactor en la síntesis de purinas y pirimidinas;
por tanto, el ac fólico está implicado en
procesos de proliferación celular rápida, en la
formación de proteínas estructurales y
hemoglobina.
•Su deficiencia:
Anemia megaloblástica.( indagar si vit
B12 está normal )
Deficit en el crecimiento.
 Vitamina B12
Cobalamina

•Estructura:
estructura compleja (tetrapirrólica, un poco
diferente de las porfirinas) que contiene un
átomo de cobalto.
Rol:
implicada en reacciones metabólicas de los
ácidos grasos y de aminoácidos
Participa en muy pocas reacciones , pero
importantes: Ej. Isomerización de metil
malonil CoA ( proviene de ác. grasos de N°
impar de C) y síntesis de metionina.
 Vitamina B12
Cobalamina

•Se encuentra :Es sintetizada sólo por

microorganismos, las plantas no la contienen

•En la carne , especialmente hígado , leche

entera, huevos, aunque los animales no la
sintetizan.
 Vitamina B12
Cobalamina
•Su deficiencia:
Es más notoria en células en división rápida.
La falta de vit B12 , lo que lleva a no sintetizar
adecuadamente purinas ni pirimidinas:Anemia
megaloblástica.
Daño irreversibles en SNC.

Deficiencia puede ser causada por ausencia

de factor intrínseco ( impide la absorción de
cobalamina), causando anemia perniciosa.
 Vitamina c
Acido ascórbico
•Estructura:
de 6 Carbonos:
cetolactona.
Muy reductor.

•Rol:
Permite la síntesis de colágeno normal.
Reacciones en las que participa como
coenzima: reacciones de hidroxilasas ( Lisil y
prolil hidroxilasas en colágeno) y otras
hidroxilasas
Es un antioxidante.
CARBOHIDRATOS
• Son compuestos orgánicos conformados
básicamente por tres elementos, carbono,
hidrogeno, oxigeno, en relación de un átomo
de carbono por uno de oxigeno y dos de
hidrogeno
• Los carbohidratos también llamados hidratos
de carbono, glúcidos, azucares, harinas
• Su fórmula general suele ser (CH2O)n
 CARBOHIDRATOS
• ESTAS MOLÉCULAS SE PRODUCEN EN DONDE
QUIERA QUE SE COMBINEN EL DIÓXIDO DE
CARBONO Y EL AIRE EN LAS HOJAS DE LAS
PLANTAS Y EN PRESENCIA DE AGUA.
Luz solar

• 6 CO2 + H2O C6H12O6 + 6 O2

Metabolismo
 Funciones
Los carbohidratos cumplen gran
diversidad de funciones, siendo las
más importantes:
Energética
RESERVA
 CARBOHIDRATOS
• TRANSPORTE DE SUSTANCIAS COMO LOS
GLUCOCONJUGADOS
• MEJORAN LA SOLUBILIDAD DE SUSTANCIAS
• ESTRUCTURA
• FORMAN PARTE DE LA ESTRUCTURA DEL
RNA Y DNA, EN LA PARED CELULAR EN
BACTERIAS , DEL EXOESQUELETO DE
ARTRÓPODOS Y LA CELULOSA DE LOS
VEGETALES.
 FUNCIÓN DE LOS
GLUCOCONJUGADOS
• Función informativa
• RECONOCIMIENTO ENTRE LAS CÉLULAS SE
APOYAN TAMBIÉN EN LOS CARBOHIDRATOS
DE LA SUPERFICIE CELULAR.
-LAS GLUCOPROTEÍNAS Y LOS GLUCOLÍPIDOS
SON RESPONSABLES DE INTERACCIONES
ESPECÍFICAS CON OTRAS SUPERFICIES
CELULARES
 Aporte de fibra a la digestion
• Polisacáridos complejos no hidrolizables por
enzimas de vertebrados superiores.
• Juegan papel de relleno y dan volumen a bolo
alimenticio.
• Función estimulante sobre tracto digestivo.
 REQUERIMIENTOS DE FIBRA
DIETÉTICA DIARIOS

• HOMBRES (19 A 50 AÑOS): 30g

CONSUMO REAL: 22g

• MUJERES (19 A 50 AÑOS): 25-30g

CONSUMO REAL: 19g
-Otras funciones.

•Pueden actuar como

•antibióticos (estreptomicina),
•vitaminas (vitamina C),
•anticoagulantes (heparina),
•hormonas (h.hipofisiaria),
•inmunológica (inmunoglobulinas),
•principios activos de plantas medicinales.
 Para qué sirven
Como principios inmediatos son soportes de la
vida
Proporcionan: alimento, casa y vestido.
Alcohol, Medicina, Decoración, Comodidad

Muchas aplicaciones en la industria Química

• Polimeros, como el piliester, conservas,
medicamentos , bebidas
 Composición:
• Una cadena de carbonos
• Varios alcoholes
• Aldehído
• Poli hidroxi aldehídos, (aldoles),
• Cetona,
• Polihidroxicetonas (cetosas).
 CLASIFICACIÓN DE LOS
CARBOHIDRATOS
GLÚCIDOS

ÓSIDOS
Monosacáridos u OSAS
Aldosas y Cetosas

Holósidos Heterósidos
Triosas
Tetrosas Glucoproteidos
Pentosas
Oligosacáridos Polisacáridos Glucolípidos
Hexosas
Heptosas
Glúcidos de los
Disacáridos ácidos nucleicos
Homopolisacáridos
Trisacáridos
Heteropolisacáridos
 LOS MONOSACÁRIDOS
• Los azucares simples, sólidos de
color blanco, dulces y solubles en
agua y se pueden cristalizar.
• Poseen actividad óptica, debido a
que poseen carbonos
asimétricos.(4 radicales distintos)
• Presentan Mutarrotación
• Desvían la luz polarizada
• Fundamentalmente se usan como
sustrato energético.
• Forman parte de los nucleótidos.
• Se pueden unir a lípidos y
proteínas.
• No son esenciales, ya que todos se
sintetizan en el organismo.
 Clasificación: Monosacáridos.
• Triosas :
• C3H6O3
• Gliceraldehido , dihidroxicetona

•
 Monosacáridos
• Tetrosa:
• C4H8O4

• Eritrosa eritrulosa
 Monosacáridos
• Pentosas:
• C5H10O5
• Ej ribosa la ribulosa.
• C5H10O5
 Monosacáridos

• Hexosas:
• C6H12O6
• glucosa, la galactosa y la manosa (monosacárido constitutivo
de algunos glucoproteidos), la fructuosa.

• Glucosa fructuosa
 MONOSACARIDOSS
• Seudoheptulosa.
• Es una de las pocas heptulosas existentes en
la naturaleza, se encuentra como
intermediario del ciclo de las pentosas.
• Si dos monosacáridos se diferencian solo en el
–OH de un carbono se denominan epímeros.
Si son imágenes especulares entre si se
denominan enantiomeros
Unión de monosacáridos
Formación de polímeros:

Síntesis de condensación
(unión)

H2O
Glucosídico

Hidrólisis
(ruptura)
Si dos monosacáridos se diferencian solo en el –
OH de un carbono se denominan epímeros.
Si son imágenes especulares entre si se
denominan enantiomeros
 Disacaridos
• Disacáridos.
• Sacarosa; Disacárido que por hidrólisis
produce glucosa y fructuosa, se encuentra
en el azúcar corriente (caña de azúcar) y
en la remolacha.
• Lactosa: Compuesto que por hidrólisis
produce glucosa y galactosa, se encuentra
en la leche (azúcar de leche).
• Maltosa. Compuesto por dos moléculas
de glucosa y que por hidrólisis las
produce. Se encuentra en la cebada
germinada (azúcar de malta
Oligosacáridos

- Cadenas de 3-10 monosacáridos

- Gran variabilidad:

- Suelen unirse a otras moléculas

(glucoproteínas y glucolípidos)
- Función de identificación y
reconocimiento celular (en
membranas).
 Polisacáridos.(C6H10O5)n

• Glucógeno
• Almidón
• Celulosa
 Glucosa
• C6H12O6
• La también se puede llamar dextrosa o azúcar de
uva,
• Existe libre en los jugos de frutas, en la sangre y en
los tejidos animales,
• hidrólisis ácida o enzimática de: sacarosa, maltosa,
almidón, celulosa, glucógeno.
• cristaliza en tres formas diferentes y c/u gira el plano
de polarización de la luz en distinto grado.
• Es la principal forma de transporte de los
carbohidratos.
 Glucosa
• En su estructura química se encuentra el
grupo funcional aldehído, con cinco grupos
alcoholes
• Presenta cuatro carbonos asimétricos
• esta presencia de cuatro carbonos
asimétricos determina el numero de isómeros
ópticos que pueden formar que son 16,
• La glucosa presenta solubilidad en el agua y en
esta forma presenta forma cíclica o hemicetal,
• cuando se encuentra de esta forma se origina
un éster poli alcohólico. C6H12O6
 Propiedades físicas de los
carbohidratos
• Hay gran actividad óptica.
• Los monosacáridos se pueden fermentan
• el grupo aldehído es característico de
compuestos reductores
• los grupos alcoholes son capaces de
combinarse con los ácidos para formar
esteres.
 Propiedades de
los carbohidratos.
• Oxidación. Todos los carbohidratos se pueden oxidar,
• Cuando se oxida el carbono 1 forma el ácido gluconico,
• cuando se oxida el 6 forma el ácido glucuronico
• cuando se oxida el 1 y el 6 forma el ácido glucosacarido.
• El ácido glucuronico es utilizado en el hígado en reacciones de
conjugación principalmente con la bilirrubina y forma la
bilirrubina conjugada y de esta forma se hace soluble la
bilirrubina y puede ser transportada en la sangre.
 Propiedades de
los carbohidratos
Desoxigenación. Es la posibilidad de quitar un
oxigeno de un grupo hidroxilo, la más
importante para nosotros es la
desoxigenación de la ribosa para formar
desoxirribosa presente en el ADN.
Se producen cuando los azucares pierden un
átomo de oxigeno de un OH. Ejemplo 2-
Desoxi-D-ribosa (DNA)

 Propiedades de
los carbohidratos
 Aminación. Es cuando se reemplaza el grupo hidroxilo por un grupo
amino, formando un amino azúcar
 por ejemplo la glucosamina y la galactosamina que los encontramos en los
cerebrocidos y los gangliocidos
 compuestos muco polisacáridos importantes en la formación de mielina y
en la comunicación intercelular).
 De esta misma forma se forman la heparina en el hígado y la formación
de ácido hialuronico que se deriva de la glucosa y del ácido condroitin
sulfato que se origina de la galactosa.
• Aminación: -NH2
• Ej. Glucosa (C2)+ NH3-------2- Glucosamina
• Galactosa (C2) + NH3---2-Galactosamina
• Ribosa (C2) + NH3---- 2 – Ribosamina
 Propiedades de
los carbohidratos
 Fosforilación
 Los carbohidratos con su grupo alcohólico
reaccionan con el ácido fosfórico originando
compuestos que intervienen en el metabolismo
celular,
 Glucosa 6 fosfato, ribosa 5 fosfato, fructuosa 1,6
di fosfato.
 Formula general de la fosforilación
 OH OH
 R - OH + HO - P = O R - O - P = O + H2O
 OH OH
 Propiedades de
los carbohidratos
Fermentación. destrucción de los
monosacáridos en ausencia de oxigeno),
Produce alcohol, acido lactico

Esta fermentación se produce en el

metabolismo de algunas bacterias presentes
en la flora normal del tracto digestivo.
 Deshidratación. Es la reacción en la cual se
unen dos monosacáridos perdiendo una
molécula de agua para formar disacáridos. Los
enlaces que más común mente se forman entre
dos hexosas son entre el carbono 1 y 6 y entre
los carbonos 1 y 4.
 Este tipo de enlace que se forma entre dos
monosacáridos se llama glucosidico.
 R - OH + HO - R’ ------------> R - O - R’ + H2O
• Coloración: reducción de las sales de cobre (
Cu+2---Cu+1).Reactivo de Benedict
• Ej. Todos los reductores----------- Ladrillo
Caramelización

• Reacción de oscurecimiento, también llamada pirolisis (calentamiento drástico)

• Se lleva a cabo tanto a pH acido como básico (catalizan ácidos carboxílicos y
sales (bisulfito de amonio)
• Se presenta en alimentos tratados térmicamente (leche condensada, pan,
frituras, dulces etc)

• La deshidratación es el primer paso para la caramelización del azúcar de

donde se obtienen algunos compuestos llamados, Isosacarosana, caramelanos
(C24H36O18), caramelenos (C36H50O25) y caramelinas (alto pM).

CH2OH
CH2OH
O OH
CH2OH OH
O CH2OH
OH -H2O OH Amargo
HO
O HO
HO O
OH O HO
CH2O H O CH2 O
isosacarosana
Azucares-alcoholes o polioles

• Se forman por la reducción de los aldehídos o cetonas a un grupo alcohol

• El poliol mas conocido es el glicerol o glicerina (grasas )
• Entre los hexitoles mas comunes se encuentran: Sorbitol, Xilitol, Manitol (se
obtienen por reducción catalítica en níquel de la glucosa, la xilosa y manosa).

Usos:
• Confitería, panificación (sustitutos del azúcar,
baja absorción, 2.4 Kca/g vs 4Kcal/g azúcar)
• Aumentan el punto de ebullición y disminuyen el
punto de congelación
• alta solubilidad en agua (preparar alimentos de
humedad intermedia, bajan aw)
•No dejan cristalizar los azucares
• No intervienen en reacciones de pardeamiento
no enzimático.
•Ayudan a la rehidratación de productos secos y
funcionan como humectantes.
•No producen caries dental
•Xilitol calor de disolución negativo
 Fuentes de la energia
• Fuente exógena
• La endógena
 Digestión de los hidratos de Carbono
•En la boca y en el intestino delgado.
•Digestión es muy rápida.
 Cuadro resumen de la acción enzimático de los
carbohidratos
Sitio de acción Sustrato Enzima Productos

 Boca Polisacáridos Ptialina o amilasa Dextrinas

salivar
Esófago No Cambia No No
Estomago No Cambia No No
Duodeno Páncreas polisacáridos Amilasa pancreática Dextrinas

Dextrinas Dextrinasa Disacáridos

Intestino delgado Matosa Maltasa Glucosa y glucosa

Sacarosa Sacarasa Glucosa y
fructuosa
Lactosa Lactasa Glucosa y
galactosa
 Absorción de los
monosacaridos
• transporte activo
• la glucosa y la galactosa
• difusión facilitada
• la fructuosa.
• El orden de absorción de los monosacáridos es
el siguiente:
• Galactosa > glucosa > fructuosa > manosa >
xilulosa > arabinosa.
 Factores que influyen
en la concentracion
• Actividad glucostatica del hígado
• La ingestión de carbohidratos en la dieta
• Velocidad de entrada de la glucosa a las
células musculares, tejido adiposo y a otros
órganos.
• Conversion de la glucosa
• glucógeno, 5%
• en grasa del 30 al 40%.
 Metabolismo
• Glucógeno génesis
• Glucógeno lisis.
• Glicólisis
• - Sin oxigeno
• - Con oxigeno.
• Gluconeogenesis
 Glucógeno génesis
fosforilación
• Glucosa <--------------------> glucosa 1 fospato
• glucosa-1-P + UTP <--------------------> UDP-glucosa + PPi
– (glucosa-1-P uridil transferasa)

• UDP-glucosa + (glucosa)n ----------------> UDP + (glucosa)n+1

Glucógeno sintasa (requiere la glucogénina)

• Existe un factor genético que se puede caracterizar por deficiencia en el

almacenamiento del glucógeno, produciendo debilidad muscular, y en
algunos casos puede llegar a ser fatal cuando se almacena en los lisosomas.
 Glucógenolisis
• glucógeno +Pi glucosa 1 fosfato,
fosforilasa,
• glucosa 1 fosfato glucosa 1,6 difosfato,

• glucosa 1,6 difosfato glucosa 6 fosfato

• Este proceso es regulado

• El glucagon en el hígado
• La adrenalina en los músculos.
• Cuando ocurre la glucógeno lisis debe estar inactiva la glucógeno síntesis y
viceversa.
 Glucolisis
o
Glicólisis

• Se caracteriza por una serie de reacciones que

se llevan a cabo en el citoplasma de la célula y
permiten la conversión de glucosa a,. hasta
ácido pirúvico,
• La primera reacción ocurre cuando la glucosa
es fosforilada para formar glucosa 6 fosfato,
 Glucólisis o glicólisis

• Ocurren una serie de reacciones que las

podemos separar así:
• -Formación de fosfatos de hexosas:
• -Formación de fosfatos de triosas.
• -Formación de ácido pirúvico.
 Formación de fosfatos de hexosa
• Glucosa
» ATP -------ADP POR UNA QUINASA
• Glucosa 6 fosfato
» mutasa
• Fructuosa 6 fosfato
» ATP -------ADP quinasa

• Fructuosa 1,6 di fosfato

• En la formación de fosfatos de hexosa hay gasto de energía (2
ATP)
• Se realiza en el citoplasma
 Formación fosfatos de triosas
• Fructuosa 1,6 di fosfato
»Enolasa y Mg
• Fosfogliceraldehído
• Fosfato de dihidroxi acetona
FORMACIÓN DEL ACIDO PIRUVICO
• Fosfogliceraldehído y la Fosfato de dihidroxi acetona
» NAD + Pi--------------- NADH

• 1,3 difosfo glicerato

» ADP ---------- ATP desfosforilasa

• 3 fosfoglicerato
» mutasa

• 2 fosfoglicerato
» H2O hidratasa

• Fosfoenolpiruvico
» ADP-------ATP desfosforilasa

• Piruvato
 Formación de fosfatos
de triosas
• En la formación de fosfatos de triosas hay
producción de energía
• Se realiza en el citoplasma celular
• Hay ganancia neta de 8 ATP por mol de
glucosa
 Acido pirúvico

• El ácido pirúvico
• da lugar a muchos productos diferentes,
• el primer producto de la secuencia glucolitica
que puede atravesar fácilmente la membrana
de la célula
 Vías del acido
pirúvico
Sin oxigeno

• Por una reducción se forma ácido láctico (en

el citoplasma de la célula),
• Este ácido puede degradarse hasta CO2 y H2O
 Vias del acido pirúvico sin oxigeno

Fermentación alcohólica,
• Este proceso comprende una Descarboxilación
• Esencialmente irreversible
• Produce un acetaldehído y gas carbónico,
 Vías del acido pirúvico fermentación
alcohólica
• El acetaldehído producido en presencia de una deshidrogenasa alcohólica
produce etanol. (El hidrogeno proviene del NADH).
 Con oxigeno
• El ácido pirúvico obtenido por la glicólisis es
descarboxilado para producir ácido acético el
cual se une a la coenzima A para formar acetil
coenzima A y energía (6 ATP).
 Paso de piruvato a acetil-coA
• La oxidación del piruvato a Ac-CoA es
catalizada por el complejo multienzimático de
la piruvato deshidrogenasa (PDH),
• Piruvato + NAD+ + CoA  Ac-CoA + NADH +
H+ + CO2
• No forma parte del ciclo de Krebs,
 Ciclo de krebs o ciclo del ácido cítrico.

• Es una serie de reacciones

• síntesis,
• descarboxilaciones
• Deshidrogenaciones
• hidrataciones
• deshidrataciones
• que ocurren en la membrana de las
mitocondrias.
• El acetil coenzima a se une por condensación con el ácido
oxaloacetico para formar una hexosa,
• el ácido cítrico que por deshidratación forma el ácido cis-
aconitico
• hidratación forma el ácido isocitrico ,
• deshidrogenasa forma el ácido oxalosuccinico
• descarboxilacion forma gas carbónico y el ácido cetoglutarico
el ácido cetoglutarico se descarboxila y se deshidrogena para
formar el ácido fumarico,
• deshidratación forma el ácido malico
• deshidrogena y forma el ácido oxaloacetico
• ácido oxaloacetico que inicia nuevamente el ciclo.
Ciclo de krebbs
• dos descarboxilacilaciones
• 4 deshidrogenaciones
• 1 hidratación al inicio del ciclo
• Los hidrógenos pasan al sistema de transporte
de electrones y fosforilación oxidativa,
• 3 hidrataciones.
• En todo el ciclo se produce el 95% de la
energía producida por la glucosa,
• hay ganancia de 24 ATP
• El ciclo de krebs es regulado por enzimas
• citratosintetasa,
• la isocitrato deshidrogenasa
• la cetoglutarico deshidrogenasa.
• Cuando de adiciona mono flúor acetato se
puede producir mono flúor citrato
bloqueándose casi totalmente el ciclo de
krebs.
 ganancia de energía
• De glucosa a gas carbónico y agua 38 ATP
• En la formación de fosfatos de hexosas -2 ATP
• En la formación de fosfatos de triosas 8 ATP
• De ac. Pirúvico a acetil coenzima a 6 ATP
• De acetil coenzima a gas carbónico
• en el c. de krebs 2 4 ATP
• Ganancia total de 36 ATP.
Umbral renal para la glucosa 170 mg/dl

Glucosuria
 Cadena de transporte de electrones y fosforilación
oxidativa.

• Los electrones provenientes del ciclo de Krebs

son transportados por las coenzimas
• En membrana interna de la mitocondria
• Hay intercambio de los electrones y los
hidrogeniones por reacciones de oxido
reducción
• Formar agua y tres moléculas de ATP.
Inhibidores de la fosforilación oxidativa

• En NAD a NADH los estrógenos

• En el citocromo B la antimicina
• En el citocromo A3 El CO y NaCN
 Metabolismo de hexosas diferentes a la
glucosa
• Galactosa
• La utilización de la galactosa al igual que la glucosa esta
regulada por la insulina
• La galactosa es convertida en glucosa en el hígado
• Esta ultima reacción es catalizada por una transferasa
• cuando se carece de esta enzima, la galactosa se acumula en
la sangre formando la galactosemia,
• enfermedad que interfiere en el desarrollo y crecimiento del
organismo.
• Fructuosa
• La fructuosa es fosforilada
• fructuosa 1 fosfato
• dihidrocetona y en el gliceraldehido
fosforilado
gluoconeogesis

Biosíntesis de ácidos grasos

 Pentosas
• Monosacáridos de 5 C
• Incluyen L-arabisona, D-xilosa, D-ribosa.
• .
• D-ribosa y la D-desoxiribosa son
componentes esenciales de ARN y ADN,
respectivamente.
 Vía de las pentosas
• Es una vía colateral de la degradación de la
glucosa,
• Citoplasma celular
 Ciclo de las pentosas
• Primera fase:
• Es una etapa oxidativa,
• irreversible en la cual a partir de tres
moléculas de glucosa se originan tres residuos
de 5 carbonos (pentosas)
• tres moléculas de gas carbónico
• Seis hidrógenos que se adhieren a la molécula
NADP para dar NADPH.
• En esta etapa ocurren reacciones de
descarboxilación y deshidrogenación.
• Segunda fase:
• Es una etapa de no oxidación,
• es una etapa de ordenaciones y
condensaciones (etapas reversibles) en donde
la glucosa 6 fosfato es regenerada a partir de
las pentosas obtenidas en la primera fase.
• De tres moléculas de pentosas obtenidas se
regeneran dos y media moléculas de glucosa 6
fosfato.
 Esquema grafico del ciclo de las pentosas

• Glucosa
• Glucosa 6 fosfato
• Gluconato 6 fosfato
• Ribulosa 5 fosfato

Xilulosa 5 fosfato Ribosa 5 fosfato

Gliceraldehido 3 fosfato Seudoheptulosa 5 fosfato Xilulosa 5 fosfato
Fructuosa 6 fosfato Eritrosa 4 fosfato Gliceraldehido 3
fosfato
Glucosa 6 fosfato Glucosa 6 fosfato Glucosa 6 fosfato
LIPIDOS
 LIPIDOS

• Los lípidos son compuestos orgánicos

derivados de los ácidos orgánicos cuando
reaccionan con un alcohol y forman los
esteres
• Estos compuestos son de peso molecular alto
 COMPOSICION DE LOS LIPIDOS
• Estos compuestos orgánicos están conformados
químicamente por tres elementos
• Carbono,
• Hidrogeno,
• Oxigeno,
• Poseen menos oxigeno
• Característica que les permite oxidarse
• Algunas oportunidades pueden tener nitrógeno y
fósforo
 Estructura molecular
• no son polímeros
• son moléculas bastante pequeñas que presentan una fuerte
tendencia a asociarse mediante fuerzas no covalentes
• tienen una "cabeza" hidrófila polar, conectada a una "cola"
hidrocarbonada hidrófoba no polar
 Lípidos
• La unidad básica de los Lípidos son los
alcoholes y los ácidos grasos.
– Alcohol: puede ser glicerol o esfingocina
– Ácidos grasos: moléculas con una larga
cadena carbonada, con un extremo polar
(COOH)
se conocen 70 tipos de ácidos grasos
 Ácidos grasos

•Son ácidos carboxílicos ( R-COOH), en que R es un

radical alquilo.
•De acuerdo al número de carbonos:
-Cadena corta (2-4)
-Cadena media (6-10)
-Cadena larga (12-26) ( son los más abundantes en
humanos) Predominio de 14C - 16C – 18C
•Unos 100 tipos en seres vivos
•Casi todos los ácidos grasos de los productos
naturales son de Nª par de átomos de carbono)
 Acidos grasos saturados
NOMBRE Nombre Formula P. De
COMUN científico fusión
Butírico butanoico CH 3(CH2)2COOH -5.9
Caproico Hexanoico CH3(CH2)4COOH -3.4
Caprílico Octanoico CH3(CH2)6COOH 16.7
Cáprico Decanoico CH3(CH2)8COOH 31.6
Láurico Dodecanoico CH3(CH2)10COOH 44.2
Miristico Tetradecanoico CH3(CH2)12COOH 54.4
Palmítico hexadecanoíco CH3(CH2)14COOH 63.0
Estearico octadecanoico. CH3(CH2)16COOH 68.9
Araquidico eicosanoico CH3(CH2)18COOH 75.5
 ACIDOS CARBOXILICOS
• Los ácidos carboxílicos insaturados de
mayor interés biológico
• estos ácidos son de 18 carbonos
• oleico, un solo doble enlace en el carbono
numero 9,
• linoleico, presenta dos dobles enlaces en el
carbono 9 y 12,
• linolenico, presenta tres dobles enlaces en
el carbono 9, 12 y15
 Ácidos grasos insaturados
Nombre Nombre Formula P. De
trivial científico fusión
palmitoleico Hexadeca-9-enoico C15H29COOH -0.5

olieico Octadeca-9-enoico C17H33COOH 13

linoleico Octadeca-9:12- C17H31COOH -5.0

dienoico
linolénico Octadeca-9:12:15- C17H29COOH -11.0
trienoico
araquidónico Eicosa-5:8:11:14 C19H31COOH -49.5
tetraenoico
vaccénico Octadeca-11-enoico C17H32COOH 39.5
 Lípidos
• Ácidos grasos esenciales
Estos ácidos grasos no pueden ser sintetizados por el
organismo y tienen que venir obligatoriamente aportados
por la dieta, si no es así tendríamos carencias de este tipo
de nutriente.

Son los ácidos:

- Linoleico
- Linolénico
- Araquidónico
- Docosahexaenoico

Son imprescindibles para la formación de estructuras

cerebrales y en la síntesis de prostaglandinas.
• Propiedades de ácidos grasos
• son ácidos débiles, poseen una zona hidrófila:
• carboxilo (- COOH)
• zona lipófila: cadena hidrocarbonada:
• grupos metileno (-CH2-)
• un grupo metilo (-CH3) terminal).
 Funciones de los lípidos.
• Energética. Son sustancias de alto poder energético y calórico,
• por cada gramo le suministra al organismo, 9.3 k cal/g
(proteínas y glúcidos sólo producen 4.3 kcal/g
• Reserva. Estos existen en los tejidos en forma de góticas más
o menos abundantes,
• En las plantas se almacena básicamente en las frutas,
• en el hombre básicamente se almacena en:
• tejido subcutáneo,
• tejido conjuntivo
• tejido retroperitoneal.
 Funciones de los lípidos
• en el cerebro entre un 10% y 15%
• en la sangre en 1% ,
• en el hígado entre 3% y 20%
• forman un 10% y 20% del peso corporal total de la
persona.
 Funciones de los lípidos.
• Constitución o estructural.,
• Componentes de células y membranas biológicas

• Forman las bicapas lipídicas de las membranas

celulares como fosfolipidos, colesterol.
• Hacen parte de las hormonas y jugos biliares.
• Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen
mecánicamente
• también forman parte de los pigmentos
 Funciones de los lípidos.
• Transporte. Los lípidos son compuestos que nos
sirven para transportar parte de las vitaminas como
son las liposolubles que son la A, D, E, K.
• Sustratos de transporte en las reacciones enzimáticas

• Protección. Este compuesto por almacenarse en el

tejido subcutáneo nos sirve para proteger al
organismo contra el enfriamiento, por lo tanto
interviene en la regulación térmica de los organismos
homotermos.
 Funciones de los lípidos.
• Se considera que los lípidos juegan un papel
importante como colchón mecánico para el soporte
de los órganos vitales y ayudan en el mantenimiento
de la flotabilidad neutra.
• Son fuente de esteroides esenciales,
• el colesterol está involucrado en el mantenimiento
de los sistemas de membrana, en el transporte
lipídico y como precursor de la vitamina D3, los
ácidos biliares y hormonas, estrógenos, hormonas
adrenales y corticosteroides).
• RESERVA DE AGUA
• los lípidos representan una importante reserva de agua.
• la combustión aerobia de los lípidos produce una gran
cantidad de agua (agua metabólica). Así, la combustión de un
mol de ácido palmítico puede producir hasta 146 moles de
agua (32 por la combustión directa del palmítico, y el resto
por la fosforilación oxidativa acoplada a la respiración). La
relación por peso es de 1 a 10
 Importancia

 Fuentes de energía y ácidos grasos esenciales

 Reducción de polvosidad de los alimentos

 Palatabilidad: mejora sabor y textura del alimento

 LIPIDOS
• El olor y el sabor de muchas frutas y flores se
deben a la presencia de estos esteres,
• Plátanos se debe a la presencia del acetato de
n-pentilo,
• Naranjas al acetato de octilo
• la piña al butirato de etilo.
 Lípidos
Triglicéridos
Triglicéridos
 Lípidos
Céridos
• Formados por un ácido graso y un alcohol de alto peso
molecular. Son de aspecto sólido laminado.
• Ejemplos: cera de abeja, plumas, vegetales.
 Lípidos
Lípidos Complejos
• Provienen de la unión de lípidos simples con
otros elementos químicos (S, N, P o un
glúcido).
• Presentan regiones hidrófilas e hidrófobas
• Son saponificables.
• Son la base estructural de las membranas
celulares
• Pueden ser: fosfolípidos o glucolípidos.
 Lípidos
Fosfolípidos
• Abundantes en las membranas celulares.
• Presentan una región hidrofílica y una
hidrofóbica.
– Hidrofílica: alcohol y ácido fosfórico.
– Hidrofóbica: ácido graso.
 Lípidos complejos: Fosfolípidos.
Lecitina o fosfatidil colina:
constituyente esencial de todos los tejidos,
intervienen en el metabolismo de los lípidos en el
hígado, se encuentra en la capa exterior de los
eritrocitos.
Cefalinas:
un alcohol llamado serina o etanolamina se
encuentra en el tejido nervioso e interviene en la
coagulación formando la tromboplastina.
Esfingomielina.
• un alcohol que es la colina, acido fosforico y la
esfingosina, se encuentran en el cerebro
 Lípidos complejos: Glucolípidos
• Son esteres de ácidos grasos unidos a glúcidos y a
bases nitrogenadas no presentan el fósforo,
– la galactosa
– la glucosa.
• Presentes en las membranas celulares animales
(neuronas).
• Realizan las funciones de relación celular.
• Entre los glucolípidos se encuentran los cerebrosidos
y los gangliosiodos en la sustancia blanca del
cerebro, y en las vainas de mielina que cubren las
fibras nerviosas.
• Funcionan como receptores moleculares
 Lípidos complejos:
Lipoproteínas.
• Estas sustancias están conformadas por los lípidos unidos a
una porción proteica,
• Sirven para el transporte de lípidos,
• Se encuentran en las mitocondrias en el tejido nervioso y
como constituyente de la membrana celular.
• .
 Lípidos
Lípidos Derivados
• No poseen alcohol ni ácidos grasos.
• Son insolubles en agua.
• No son saponificables.
• Presentes en el organismo en pequeñas
cantidades.
• Su actividad biológica es esencial como
reguladores (hormonas y vitaminas).
 Lípidos
Lípidos Derivados
Terpenos:
– Esencias vegetales (menthol)
– Vitaminas A, E, K
– Transportadores de electrones (ubiquinona Q10)
– Pigmentos vegetales (carotenos y xantofila)
Prostaglandinas:
– Participan en procesos inflamatorios
– Protegen la superficie gástrica de la acción del HCl
 Lípidos
Lípidos Derivados
• Esteroides:
– Moléculas complejas, presentan anillos cíclicos.
– El principal esteroide es el colesterol
– El colesterol es una pieza importante de las
membranas celulares.
– Del colesterol se deriva la vitamina D, las sales
biliares y las hormonas sexuales (testosterona y
estrógenos) y hormonas suprarrenales (aldosterona)
 Propiedades físicas
• Las propiedades generales de los lípidos
dependen del ácido graso con el cual este
formada,
• Son insolubles en agua y solubles en solventes
no polares,
• Punto de fusión,
• Mientras más grande sea la cadena más alto
punto de fusión presentan.
• Ácidos grasos saturados
• Pf aumenta con el peso
molecular.
• Punto de fusión entre -
20 y 100ºC.
• De C4 a C8 son líquidos
a 25°C
• Solubilidad en agua
inversa al peso
• AG (<C10) contribuyen
al sabor
 Propiedades químicas de los lípidos.
• Las reacciones químicas más importantes de
los lípidos se refieren al grupo carboxilo y los
dobles enlaces en lo que se refiere al ácido
graso que lo conforman y entre estas
reacciones encontramos:
 Propiedades químicas de los lípidos.
• Esterificación: Esta reacción química ocurre cundo se hace
reaccionar un grupo ácido y un alcohol originando una
molécula de éster y una de agua, es una reacción demasiado
lenta en caso de no presentarse un catalizador como el calor,
y los iones de hidrogeno o de ambos. Esta reacción es
marcadamente reversible.
• O O
• R - C - OH + H - O - R’ R - C - O - R’ + H20
 Reacciones del doble enlace
• Las reacciones del doble enlace en los ácidos grasos
comprenden la hidrogenación, la halogenación y la oxidación.
• Hidrogenación:
• Los ácidos grasos no saturados o sus esteres pueden
hidrogenarse fácilmente con hidrogeno gaseoso en presencia
de un catalizador como el níquel el paladio o el platino.
• Esta reacción es de importancia industrial pues el proceso por
el cual permite transformar las aceites vegetales baratos con
muchas instauraciones en ácidos grasos neutros.
• Oxidación.
• Los ácidos grasos insaturados se oxidan
fácilmente, originando un hidroxiácidos y un
aldehído .
• este fenómeno se denomina enranciamiento o
rancidez.
 Hidrólisis:
• Es una reacción que presentan los lípidos
originando un ácido graso y una molécula de
alcohol,
• En la industria se presenta un proceso similar
• Este proceso industrial se denomina la
saponificación.
Saponificación.
¿ DE QUE FUENTES OBTIENE LA CELULA LOS
ACIDOS GRASOS?

GRASAS CONSUMIDAS EN LA DIETA (EXOGENO).

GRASAS ALMACENADAS EN LAS CELULAS EN

FORMA DE GOTICULAS DE LIPIDOS (CEL ADIPOSAS).

GRASAS SINTETIZADAS EN UN ORGANO Y QUE SE

EXPORTAN A OTRO (ENDOGENO).
Enzimas involucradas
ENZIMAS LOCALIZACIÓN

LIPASA Páncreas

FOSFOLIPASA A2
Páncreas

COLESTEROLASA Páncreas

ISOMERASA Intestino

441
FUNCIÓN DE LOS ÁCIDOS BILIARES
• Aumentan la función de la Lipasa pancreática.
• Reducen la “Tensión Superficial” y con ello favorecen la
formación de una EMULSIÓN de las grasas.
• Contribuyen a dispersar los lípidos en pequeñas
partículas y por lo tanto hay mas superficie expuesta a
la acción de la lipasa.
• Favorece la absorción de Vitaminas Liposolubles.
• Acción Colerética: estimulan la producción de bilis.

442
 Absorcion

• La absorción de las grasas se realiza en la primera

porción del intestino delgado
• También se absorben cantidades apreciables en el
ileon.
• De esta forma se absorben el 95% de los lípidos
ingeridos en una dieta normal,
• Cuando se consume dieta grande en lípidos o existe
un problema en la digestión por la falta de enzimas
se encuentra un valor muy grande de lípidos en las
heces fecales, llamándose esteatorrea.
• los ácidos grasos y el glicerol son absorbidos
• una vez pasan a las células intestinales se
resintetizan en los triglicéridos,
• pasan a los vasos quilíferos en forma de
quilomicrones,
• los quilomicrones es la unión de los triglicéridos,
proteínas plasmáticas, colesterol y fosfolípidos
(lipidemia)
• y son llevados por el conducto toráxico a la
circulación general.
• Al sistema linfático pasan los ácidos grasos mayores
de 12 carbonos (láurico)
• Al sistema porta pasan los ácidos grasos de menos
de 12 carbonos.
• El colesterol es absorbido en presencia de bilis,
ácidos grasos y jugo pancreático.
• Pasa a la linfa en donde mas de la mitad permanece
en estado libre,
• En resumen tenemos
• 1. Hidrólisis de los triglicéridos para
convertirlos en ácidos grasos y glicerol.
• 2. Solubilización o emulsión con los ácidos
biliares.
• 3. Captación de los ácidos grasos, y el glicerol
por las células intestinales y resintesis de los
triglicéridos.
• 4. Formación de los quilomicrones
• 5. Salida de los quilomicrones de las células
intestinales hacia la linfa en los vasos
quilíferos
• 6. Los quilomicrones son retirados a los
depósitos por acción de la lipoproteinlípasa,
la cual requiere de la heparina.
 Transporte de Lípidos en la
sangre
Son usadas 4 tipos de LIPOPROTEINAS para
transportar lípidos en la sangre:
• Quilomicrones
• Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL)
• Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
• Lipoproteínas de alta densidad (HDL)

.
448
 Metabolismo de los lípidos.
• el triglicérido es hidrolizado
• En glicerol y un acido graso
• El glicerol
• fosfogliceraldehido
• luego a glucosa
• gas carbónico y agua.
 BETA-OXIDACIÓN

DEFINICIÓN:
Es la degradación de los ácidos grasos con la
finalidad de obtener energía química…
LOCALIZACIÓN TISULAR:
Hígado, riñón, tejido adiposo, músculo
esquelético; corazón; suprarrenales.
LOCALIZACIÓN CELULAR:
Matriz mitocondrial.
 Beta oxidación

• Es la destrucción de los ácidos grasos hasta llevarlos

a Acetil coenzima A
• ciclo del ácido cítrico o ciclo de Krebs,
• colesterol,
• ácidos biliares
• cuerpos cetónicos.
 Ingreso
• Reacción con la Coenzima A, para formar el ácido graso–CoA
o acil-CoA
• ser transportado hasta la membrana externa de la
mitocondria,
• Reacción con la carnitina en la membrana externa de la
mitocondria
• forma la acil-carnitina,
• suelta el aminoácido y el ácido graso ingresa a la matriz de la
mitocondria
• se une a una nueva CoA formando nuevamente el grupo acil-
CoA.
 BETA OXIDACION DE LOS ACIDOS
GRASOS

• Produce residuos de dos carbonos

• El rompimiento es entre el carbono 2 y 3 es decir entre el alfa y
el beta, oxidando el carbono beta.
• Son cuatro reacciones sucesivas
• Las reacciones son
• Oxidación entre el carbono 2 y 3 por una deshidrogenasa
(deshidrogenación)
• Hidratación por acción de una hidrolasa
• Deshidrogenación por medio de una deshidrogenasa
• Tiólisis por medio de una cetotiolasa
b- Oxidación de ácidos grasos

1.-Deshidrogenación: producción de un doble

enlace (acil CoA insaturado) + FADH2.
2.-Hidratación: Adición de agua al doble
enlace ( Hidroxiacil CoA).
3.-Oxidación( deshidrogenación ) del grupo
hidroxiacil, produciéndose cetoacil y NADH.
4.-Tiolisis ( ruptura mediante CoASH), se
obtiene acetil CoA + AcilCoA acortado en 2
átomos de carbono.
Ciclos se repite, acortandose el acil CoA en
2 carbonos cada vez.
• Él numero de vueltas que tendría por ejemplo
el ácido palmitico es de 7, y se calcula con la
siguiente formula: N vueltas = N carbonos-2 /
2, esto debido a que en la ultima vuelta se
produce dos moléculas de acetil-CoA.
REGULACION DE LA OXIDACION DE LOS TRIACILGLICERIDOS

HORMONAS:

•glucagon: estimula
• insulina: inhibe
• adrenalina: estimula
BETA OXIDACIÓN: BALANCE ENERGÉTICO
DEL PALMITATO

• 1*v 16 C acetil CoA

• 2*v 14 C acetil CoA
• 3*v 12 C acetil CoA
• 4*v 10 C acetil CoA
• 5*v 8C acetil CoA
• 6*v 4C acetil CoA
• 7*v acetil CoA acetil CoA
 ¿Cuántos ATP se ganan por oxidación del
palmitato (16 C)?:

• Son necesarias 7 vueltas para oxidar

completamente al ácido graso;
• Por cada vuelta al ciclo se ganan 5 ATPs por
reoxidación, en cadena respiratoria, del NADH2 y
del FADH2 ;
• Como se dan 7 vueltas para la degradación, en
total se ganan 35 ATPs;
• Se obtienen 8 moléculas de acetil CoA;
• Por cada molécula de acetil CoA, se ganan 12 ATPs
(8 x 12= 96);
 BALANCE ENERGÉTICO DE LA BETA-OXIDACIÓN:

• 35 (siete ciclos) + 96 ATP = 131 ATP;

• 131 – 2 ATP (gastado en la activación del
ácido graso) = 129 ATPs;
La oxidación del palmitato, generará
129 moléculas de ATP por la beta
oxidación…
 Otros casos de Beta oxidación
• ácidos grasos insaturados,
• ácidos grasos de numero impar de carbonos,
• ácidos grasos que poseen en su estructura un
radical,
• para estos casos sé modifica la beta oxidación
de la siguiente manera:
 Beta oxidación de ácidos grasos
insaturados
• el linoleico
• El organismo metaboliza fácilmente los ácidos grasos
insaturados que presentan una isomería geométrica tipo
CIS,
• por lo tanto lo primero que realiza es una isomeración
para cambiar la isomería de TRANS a CIS,
• luego continua con la beta oxidación
• llegar a la insaturación que la rompe agregándole
hidrógenos y saturando la cadena,
• para continuar así la beta oxidación normal.
 Beta oxidación de ácidos grasos de numero de
carbonos impar.

• inician la beta oxidación normal

• en la ultima vuelta se origina una acetil-CoA, y un
ácido graso de 3 átomos de carbono en su cadena
llamado propionil-CoA.
• Este ultimo se carboxila (por medio de una
carboxilasa),
• Origina el manonil-CoA que por medio de una
isomerasa se convierte en el succinil-CoA
• se incorpora al ciclo del ácido cítrico o ciclo de Krebs.
 Beta oxidación de ácidos grasos con ramificaciones
tipo metilicas

• Cuando existe una ramificación metílica en el

carbono 3 o beta
• la beta oxidación no puede ocurrir porque el carbono
es de tipo terciario,
• enzima especifica como la alfaoxidasa, la cual
hidroliza el carbono alfa,
• luego lo oxida para convertirlo en un cuerpo
cetónico.
 CETOGÉNESIS:

• Es la síntesis de cuerpos cetónicos,

a partir de un aumento en la
oxidación de ácidos grasos;
• LOCALIZACIÓN TISULAR:
• Hígado (Exclusivamente)
• LOCALIZACIÓN CELULAR:
• Matriz mitocondrial
• FINALIDAD:
• Exportar energía química..
• Cetogenesis
• a partir de la acetil-CoA
• el ácido acetoacético,
• el ácido hidroxibutirico
• la acetona,
• (estos dos últimos derivados del ácido aceto acético)
• reacciones que son reversibles para convertirse
nuevamente en ácido aceto acético
• ser demolidos hasta gas carbónico, agua, y energía.
• tejido nervioso, el músculo cardiaco, y los órganos
periféricos.
Síntesis de
cuerpos
cetónicos
• La reacción bioquímica se inicia con la unión de dos
moléculas de acetil-CoA, formando una HCoA libre y
una molécula de acetoacetil-CoA,
• la cual se dehidrata y se le une otra molécula de
acetil-CoA para originar el hidroxi metil glutaril-CoA,
• que suelta una acetil-CoA y origina el ácido aceto
acético
• se descarboxila y forma la acetona
• se hidrogena y forma el ácido hidroxi butirico.
• estas reacciones son reversibles.
• Cuando los cuerpos cetónicos no son utilizados se
tienen que eliminar
• se eliminan por medio de la orina o por el aire
expirado con un olor característico denominado
cetónico que es muy similar al olor de manzana,
• la acumulación de los cuerpos cetónicos la sangre
origina la cetonuria
 CETÓLISIS:

• DEFINICIÓN:
• Es la degradación de cuerpos cetónicos,
con fines energéticos…
• LOCALIZACIÓN TISULAR:
• Músculo esquelético, cardíaco y riñón
• LOCALIZACIÓN CELULAR;
• MATRIZ MITOCONDRIAL
 Metabolización u oxidación de cuerpos
cetónicos
Los cuerpos cetónicos liberados por el hígado al plasma,
son captados por el cerebro, corazón y músculo
esquelético y usados como fuente de energía.
Normalmente la síntesis hepática es escasa, pero
aumenta en el ayuno, para proveer energía a los tejidos
periféricos.
•Sólo los tejidos que tienen mitocondrias pueden
metabolizar los cuerpos cetónicos.

• Excepción :Hígado no puede utilizar los cuerpos

cetónicos por carecer de la enzima succinil CoA
acetoacetato CoA transferasa
 Biosíntesis de ácidos grasos.

• Es la formación de los ácidos grasos en el

organismo a partir de la acetil-CoA,
• también este proceso se puede llamar
lipogenesis,
• este proceso ocurre en el citosol (citoplasma)
 Síntesis de ácidos grasos
•Ocurre cuando hay aporte de Hidratos de
Carbono mayor al que se necesita.

• No ocurre usando vía inversa de la

degradación de acidos grasos (b-oxidación)

• Ocurre en hígado ,glándula mamaria, tejido

adiposo, riñón ( menor proporción) .

• Se requiere: Acetil CoA , ATP y NADPH.

 Transporte de acetilos y poder reductor
al citoplasma
Interior mitocondrial membrana citosol
 Biosíntesis de ácidos grasos.
• el acetil-CoA que se produce en la mitocondria,
• intercambia la CoA con el ácido oxalo acético para
formar el ácido citrico
• una vez en el citoplasma este ácido citrico se
descompone en sus constituyentes originando
nuevamente el grupo acetil,
• que se une a una CoA en el citoplasma dando como
resultante el acetil-CoA
• el ácido oxalo acético que se convierte en
malato y luego a piruvato que ingresa a la
mitocondria,se carboxila para formar
nuevamente el ácido oxalo acético para sacar
otra molécula de acetil hacia el citoplasma.
• En esta fase de transporte se gastan 2
moléculas de ATP
 Biosíntesis de ácidos grasos.
• El acetil-CoA una vez en el citosol inicia el proceso de síntesis
del ácido graso,
• intercambio la CoA por una proteína transportadora llamada
SACP (proteína transportadora del grupo acil).
• Otra molécula de acetil-CoA sé carboxila quedando el malonil-
SACP.
• Estas dos moléculas el acetil-SACP y el malonil-SACP se unen
soltando una proteína transportadora, un hidrogeno y un gas
carbónico dando el ceto butanoil-SACP,
• ceto butanoil-SACP, es hidrogenado, y se convierte
en hidroxibutanoil-SACP,
• hidroxibutanoil-SACP, pierde una molécula de agua y
da el butenoil-SACP,
• butenoil-SACP, que se hidrogena y queda el butanoil-
SACP (ácido graso se 4 átomos de carbonos unidos a
una molécula transportador).
• Esta molécula de cuatro átomos de carbono se une a otra
molécula de malonil-SACP y sigue los mismos pasos de la
reacción anterior originando un ácido graso de 6 átomos de
carbono unidos a la proteína transportadora y así
sucesivamente hasta alcanzar el tamaño de la cadena del
ácido graso que el organismo requiere. En este punto la
célula requiere estabilizar la reacción y lo realiza remplazando
la proteína transportadora por una CoA, o hidratándolo para
formar la proteína transportadora y el ácido graso libre.
Comparación entre síntesis y degradación de ácidos grasos.
SINTESIS DEGRADACION
Después de comida rica
Mayor actividad En ayunas
en HdeC
Bajo Cuociente
Estado hormonal que Alto Cuociente Insulina/glucagon
favorece la vía Insulina/glucagon

Principal tejido donde ocurre Principalmente hígado Músculo , hígado

Ubicación subcelular Citosol mitocondria
Transportador de grupo acil o Citrato ( de mitocondria a Carnitina ( de Citosol a
acetil entre mitocondria y citosol) mitocondria)
citosol
Cofactores ( de reducción u NADPH NAD+ FAD
oxidación)
Donadoresde fragmentos de Malonil CoA: Donador de Producto:AcetilCoA
2 Carbonos o productos de 2 un grupo acetilo
Carbonos
Activador Citrato
Inhibidor Acil CoA de cadena larga MalonilCoA ( Inhibe
( Inhibe acetilCoA carnitina aciltransferasa I)
carboxilasa)
• Esterificación
• Este proceso es la formación de los mono, di, y tri
acilgliceridos que es la forma de almacenar la energía
en el citoplasma de las células del tejido adiposo.
• Esta síntesis se inicia a partir de la dihidroxicetona
fosfato dihidroxicetona fosfato se hidrogena forma el
glicerol 3 fosfato.
• glicerol 3 fosfato. se une un ácido graso libre
(AGL) y forma el ácido lisofosfatidico,
• ácido lisofosfatidico se une a otro AGL y forma
el ácido fosfatidico,
• el ácido fosfatidico, mas agua pierde el fósforo
para dar el diacilglicerido,
• diacilglicerido molécula a la que se le une otro
AGL y forma el triacilglicerido o triglicérido.
• Lipólisis
• Cuando el organismo requiere un ácido graso libre debe
trasportarlo desde el tejido adiposo en forma de
triacilglicerido en el que se encuentra hasta el sitio donde lo
requiere.
• Para lograr esto tiene que hidrolizar este triacilglicerido por
medio de una enzima que es la lipasa
• La lipasa agrega agua al triacilglicerido
• diacilglicerido más un AGL
• diacilglicerido es hidrolizado nuevamente y origina el
monoacilglicerido y otro AGL.
• El glicerol obtenido es fosforilado y produce el
fosfoglicerido
• que forma la glucosa o entrar al ciclo de Krebs
o del ácido cítrico para ser demolido hasta gas
carbónico, agua y energía.
• La lipasa que rompen estos enlaces éster se
clasifican en:
• Lipoproteína lipasa sanguínea que se encuentra en las
células del endotelio de los capilares, enzima
encargada de hidrolizar los enlaces éster terminales o
de las posiciones extremas.
• Lipasas dependientes de hormonas. (glucagon y
adrenalina), hormonas que se encargan de regular la
salida de los AGL desde el tejido adiposo pasándolo al
plasma en donde se unen a una albúmina serica para
poder transportarse.
CICLOPENTANOPERHIDROFENANTRENO ESTERANO

COLESTEROL
 COLESTEROL
• kole (bilis)
• stereos (sólido),
• Michel Eugène Chevreul quien le dio el
nombre de «colesterina».
• El colesterol es un esterol
• El colesterol es de origen animal
• Los esteroles vegetales el organismo no los
puede absorber
• se encuentra en los tejidos corporales y en el
plasma sanguíneo
• Se presenta en altas concentraciones en el
hígado, médula espinal, páncreas y cerebro.
 Colesterol.
• Es un alcohol de alto peso molecular
• Es una molécula de ciclopentanoperhidrofenantreno esterano
• constituida por cuatro carbociclos condensados o fundidos,
denominados A, B, C y D, que presentan varias sustituciones:
• Dos radicales metilo en las posiciones C-10 y C-13.
• Una cadena alifática ramificada de 8 carbonos en la posición C-17. (seis
en la cadena y dos ramificaciones en el 1 y en el 5)
• Un grupo hidroxilo en la posición C-3.
• Una insaturación entre los carbonos C-5 y C-6
 Funciones
del colesterol
• Estructural:
• Precursor de la vitamina D:
• Precursor de las hormonas sexuales: progesterona,
estrógenos y testosterona.
• Precursor de las hormonas corticoesteroidales:
cortisol y aldosterona
• Precursor de las sales biliares: esenciales en la
absorción de algunos nutrientes lipídicos y vía
principal para la excreción de colesterol corporal.
• Es sintetizado por casi todos los tejidos. Principalmente:
Hígado, intestino, corteza adrenal, y tejidos reproductivos.
• La biosíntesis del colesterol tiene lugar en el retículo
endoplasmático liso
• El colesterol se sintetiza a partir de 2 moléculas de Acetil-CoA,
• para dar el ácido acetoacético-CoA,
• que se une otra molécula de acetil-CoA para dar el
hidroximetil glutaril-CoA,
• compuesto que se hidrogena para soltar la molécula de CoA y
el resto formar el ácido mevaloico
• fosforilación, Descarboxilación, desfosforilado
y produce el 3 isopentil pirofosfato.
• Ensamblaje sucesivo de seis moléculas de
isopentil pirofosfato para originar escualeno
• Ciclación del escualeno a lanosterol
• El lanosterol después de 21 reacciones
sucesivas se convierte en colesterol,
• que implican la eliminación de tres grupos
metilo (-CH3),
• el desplazamiento de un doble enlace,
reducción del doble enlace de la cadena
lateral.
• La formación del ácido mevaloico es controlada por
la insulina e inhibida por el glucagon,
• el colesterol plasmático es deprimido por las
hormonas tiroideas y los estrógenos
• es aumentado cuando se obstruyen las vías biliares
• en la diabetes mellitus no controlada.
• El colesterol sintetizado debe ser transportado
por lipoproteínas
• lipoproteínas de muy baja densidad, (VLDL),
• lipoproteínas de baja densidad (LDL),
• lipoproteínas de alta densidad (HDL).
• Las HDL son las lipoproteínas benéficas para el
organismo
• fijan el colesterol en exceso
• invierten el proceso de formación de plaquetas,
• llevándolas al hígado para que se conviertan en
ácidos biliares
• este proceso de formación, eliminación, reabsorción,
se conoce como ciclo enteroheparico.
• Colesterolemia por debajo de 200 mg/dL
(miligramos por decilitros): es la concentración
deseable, un bajo riesgo de enfermedad
cardiovascular.
• Colesterolemia entre 200 y 239 mg/dL: existe un
riesgo intermedio en la población general,
• Colesterolemia mayor de 240 mg/dL: puede
determinar un alto riesgo cardiovascular
• Edad
• sexo
• Antecedentes familiares
• Tabaquismo
• Presencia de hipertensión arterial
• Nivel de colesterol HDL
• arteriosclerosis
• Cuando el colesterol se
almacena en las arterias
periféricas
• ateroesclerosis.
• cuando se une a las
arterias coronarias
Ácidos
Nucleic
os
 ACIDOS NUCLEICOS

SON POLÍMEROS CONSTITUÍDOS

POR LA UNIÓN MEDIANTE ENLACES
QUÍMICOS DE UNIDADES MENORES
LLAMADAS NUCLEÓTIDOS

SON COMPUESTOS DE ELEVADO

PESO MOLECULAR , ES DECIR
MACROMOLÉCULAS
• El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a
Meischer (1869),
• Obtuvo una sustancia rica en carbono, hidrogeno,
oxigeno, nitrógeno y un porcentaje elevado de
fósforo.
• A esta sustancia se le llamo en un principio nucleína,
por encontrarse en el núcleo.
• En 1953, James Watson y Francis Crick,
descubrieron la estructura tridimensional de
uno de estos ácidos, concretamente del acido
desoxirribonucleico (ADN )
 Nucleótido:
Combinación química de una base , un azúcar y un fosfato.

base
O
5’
PO4 HOCH2 OH

4’ 1’

H H
H H
3’ 2’

OH H

nucleotido
FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS

Son fundamentales para la vida de las células, pues

al unirse con otras moléculas cumplen tres
funciones cruciales:
TRANSPORTAN ENERGÍA
TRANSPORTAN ÁTOMOS
TRANSMITEN LOS CARACTERES
HEREDITARIOS
TRANSPORTE DE ÁTOMOS O MOLÉCULAS

En algunas reacciones metabólicas un grupo

de átomos se separa de un compuesto y es
transportado a otro compuesto.

Dicho grupo de átomos se une

temporariamente a una coenzima
(molécula transportadora de sustancias)
 Funciones de los ácidos nucleicos

• - Duplicación del ADN

• - Expresión del mensaje genético:
• - Transcripción del ADN para formar ARNm y
otros
• - Traducción, en los ribosomas, del mensaje
contenido en el ARNm a proteínas.
 Composición
• Los ácidos nucleicos mas
importantes son el ácido
dexorribonucleico (ADN) y el
ribonucleico (ARN)
• Por hidrólisis producen tres
sustancias diferentes

Pentosa
•Puricas (adenina
guanina)
Base nitrogenada •Pirimidinas
Nucleótido:
(citosina
timina uracilo)

Uno, dos o tres grupos fosfato

• Existen en la naturaleza otras bases
nitrogenadas derivadas del anillo de purinas
• la xantina, a hipóxantina y el acido úrico.
 Nucleósido.
• Son la hidrólisis parcial de los ácidos nucleicos
• Están formados por la unión de dos de las moléculas
• La base nitrogenada y el azúcar,
• Esta unión se encuentra sola en la célula, es decir
que no se puede unir por si sola para formar las
grandes cadenas de los ácidos nucleicos.
• En el modelo de la estructura del ADN propuesto por Watson
y Crick
• doble cadena en espiral en el cual las bases nitrogenadas
hacia el medio
• unión de las bases por medio de puentes de hidrogeno entre
el NH2 de la adenina y el OH de la timina o viceversa, por
medio de un doble enlace
• el NH2 de la citosina y el OH de la guanina o viceversa, por
medio de un triple enlace
• esto quiere decir que nunca vas a encontrar la adenina unida
a la citosina o guanina, lo mismo que la timina.
• Los cuatro nucleótidos pueden encontrarse en cualquier
orden en una de las espirares, sin embargo la ordenación de
la otra esta estrictamente determinada, como si se tratara de
la imagen de la una proyectada por un espejo.
• La adenina, la guanina y la citosina se
encuentran tanto en el DNA como en el RNA,
• la timina se encuentra sólo en el DNA
• el uracilo sólo en el RNA.
Ácido Desoxirribonucleico o ADN o DNA

• A.- ESTRUCTURA.
• Composición química la pentosa
desoxirribosa,
• El acido fosfórico,
• bases nitrogenadas
• adenina, guanina, citosina, y timina.
• El ADN presenta especificidad absoluta.
• La información genética está contenida en el orden
exacto de los nucleótidos.
• El ADN presenta dos funciones biológicas importantes
• la duplicación
– es la formación de dos copias totalmente exactas,
para conservar la información genética y poder
pasársela a otra célula sin errores.
• la transcripción,
– es pasar la información genética al ARN en forma de
tripletas (codón) para constituir la información
genética necesaria para la síntesis de las proteínas.
 ESTRUCTURA PRIMARIA DEL ADN
• Se trata de la secuencia de
desoxirribonucleótidos de una de las cadenas.
• La información genética está contenida en el
orden exacto de los nucleótidos.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA DEL ADN
• Es una estructura en doble hélice.
• Dextrógira o levógira, según el tipo de ADN.
• Permite explicar el almacenamiento de la
información genética y el mecanismo de
duplicación del ADN.
 ESTRUCTURA TERCIARIA DEL ADN.
• Se refiere a como se almacena el ADN en un
volumen reducido.
• a) En procariontes se pliega como una súper-
hélice
• Generalmente circular
• Asociada a una pequeña cantidad de
proteínas.
• b) En eucariontes
• Requiere la presencia de proteínas, como son las
histonas y protaminas
• A esta unión de ADN y proteínas se conoce como:
• Red de cromatina,
• Núcleosoma
• Collar de perlas
• Fibras de cromatína
• Bucles radiales
• Cromosoma
 RNA mensajero mRNA ( 5 %)

RNA de transferencia tRNA ( 20 %)

RNA ribosomal rRNA (más abundante, 75%)
RNA nuclear heterogéneo HnRNA
Tipos de RNA
RNA nuclear pequeño y RNA citoplasmático
pequeño
RNA de organelos
• ESTRUCTURA PRIMARIA DEL ARN
• Al igual que el ADN, se refiere a la secuencia de las
bases nitrogenadas que constituyen sus nucleótidos.
• ESTRUCTURA SECUNDARIA DEL ARN
• en una misma cadena, existen regiones con
secuencias complementarias capaces de aparearse.
• ESTRUCTURA TERCIARIA DE ARN
• Es un plegamiento, complicado, sobre al estructura
secundaria.
 CLASIFICACIÓN DE LOS ARN.
• ARN MENSAJERO (ARNm)

• - Se le llama mensajero porque transporta la información necesaria para la

síntesis de proteínas. Cadenas de largo tamaño con estructura primaria.
• - Cada ARNm tiene información para sintetizar una proteína determinada.
• - Su vida media es corta.
• a) En procariontes el extremo 5´ posee un grupo trifosfato
• b) En eucariontes en el extremo 5´ posee un grupo metil-guanosina unido
al trifosfato, y el en otro extremo 3´ posee una cola de poli-A
• En los eucariontes se puede distinguir también:
• - Exones, secuencias de bases que codifican proteínas
• - Intrones, secuencias sin información.
• Un ARNm de este tipo ha de madurar (eliminación de
intrones) antes de hacerse funcional. Antes de
madurar, el ARNm recibe el nombre de ARN
heterogeneonuclear (ARNhn).
• El lugar exacto para colocarse en el ARNm lo hace
gracias a tres bases, y cuyo conjunto se llaman
anticodón (las complementarias en el ARNm se
llaman codón).
• ARN RIBOSÓMICO (ARNr)
• Sus principales características son:
• Cada ARNr presenta cadena de diferente tamaño,
con estructura secundaria y terciaria.
• Forma parte de las subunidades ribosómicas cuando
se une con muchas proteínas.
• Están vinculados con la síntesis de proteínas.
• ARN NUCLEOLAR (ARNn)
• Sus características principales son:
• Se sintetiza en el nucleolo.
• Actúa como precursor de parte del ARNr,
• ARNu
• Se les denomina de esta manera por poseer mucho uracilo en
su composición
• Son moléculas de pequeño tamaño
• Se asocia a proteínas del núcleo y forma ribonucleoproteinas
pequeño nucleares (RNPpn) que intervienen en:
• a) Corte y empalme de ARN
• b) Maduración en los ARNm de los
eucariontes
• c) Obtención de ARNr a partir de
ARNn
 ARN TRANSFERENTE (ARNt)
• Las moléculas de ARN-t tienen un pm - 25.000,
• lo que supone entre 75 y 90 nucleótidos.
• Sus moléculas son relativamente pequeñas.
• Poseen en algunas zonas estructura secundaria, lo que va
hacer que en las zonas donde no hay bases complementarias
adquieran un aspecto de bucles, como una hoja de trébol.
• Los plegamientos se llegan a hacer tan complejos que
adquieren una estructura terciaria
• Su misión es unir aminoácidos y transportarlos hasta el
ARNm para sintetizar proteínas.
 Metabolismo de los ácidos nucleicos.
• Las bases nitrogenadas púricas: adenina y guanina y
las pirimidínicas: citosina, timina y uracilo no son
requeridas en la dieta
• Pueden ser sintetizadas apartar de los diferentes
aminoácidos especialmente en el hígado,
• Pueden ser absorbidas en el intestino delgado como
consecuencia de la ingestión en la dieta,
• Las bases nitrogenadas presentan dos vías de
consecución
 Metabolismo de los nucleótidos

De rescate o de
recuperación ( a partir de las
bases o nucleósidos de la alimentación
o degradación de ác.nucleicos)
•Anabolismo
De novo, (a partir de precursores de
bajo peso molecular)

•Catabolismo
 Biosíntesis de Nucleótidos de purina

síntesis de novo
Vias Costo energético alto

de recuperación
Costo energético bajo
 Vía de rescate.

• La digestión de las nucleoproteínas

• Empieza en él estomago originando histonas y protaminas
• Los ácidos nucleicos por parte del jugo gástrico no sufren
ninguna alteración
• Pasan al duodeno
• Nucleasas
• Ribonucleasa libera los mononucleótidos que contienen las
pirimidinas,
• La desoxiribonucleasa actúa en la presencia del magnesio o
manganeso e hidroliza el ADN llevándolos a mononucleótidos,
• En el intestino delgado se producen la fosfatasa o
nucleotidasa que hidrolizan los enlaces fosfóricos
originando una sal ortofosforica y los nucleósidos
que se absorben como tal, para ser transportados y
utilizados.
• En el hígado, riñones y en el hueso enzimas que
pueden incidir en el enlace glucosídico de los
nucleosidos, en donde puede realizarse el
metabolismo de estos.
• Por lo tanto estos órganos pueden actuar como
órganos metabólicos o degradantes de los
nucleosidos.
 Biosíntesis de novo de los nucleótidos de purina
Asp
Gly
Aminoácidos
Gln

Atomos del anillo de purina vienen de

CO2

Derivados del acido

fólico
•El anillo de purina es sintetizado a partir de
precursores de bajo peso molecular .
•El anillo de purina se va formando por adición de
átomos a una ribosa 5 P preformada en la vía de
las pentosas,dando origen a un nucleótido.
(ribonucleótidos), los que después pueden
reducirse para dar origen a desoxiribonucleótidos.
•La ribosa fosfato debe estar como PRPP
(fosforibosilpirofosfato)
•Los nucléotidos de purina son muy importantes
en la síntesis de coenzimas:
Nucleótidos de flavina, de nicotinamida y
Coenzima A.
 síntesis nova de las bases purinicas

• Esta síntesis ocurre en el citoplasma de las células

• Se inicia a partir de la ribosa y del fósforo, formándose el
fosforibosilpirofosfato por acción de una enzima llamada la
pirofosfatoquinasa,
• El fosforibosilpirofosfato reacciona con la glutamina para así
aminarse originando un amino-azúcar que es la
fosforibosilamina,
• La fosforibosilamina inicia una serie de reacciones de
transferencia del grupo amino hasta formarse un anillo
llamado acido inosínico
• acido inosínico que diferentes reacciones forma la adenina y
la guanina
síntesis nova de las bases purinicas
.
ribosa +l fósforo,
pirofosfato quinaza
fosforibosilpirofosfato,+ glutamina

fosforibosilamina,
transferasa
acido inosínico

la adenina y la guanina
 Catabolismo de las bases púricas
• El catabolismo ocurre por acción de las enzimas adenasa y
guanasa
• la guanina por desaminación se transforma en xantina, liberando
el grupo amino de las bases nitrogenadas,
• La adenina por hidratación se transforma en hipóxantina
• la hipóxantina incorpora oxigeno por acción de una oxidasa para
convertirse en xantina
• La xaantina incorpora oxigeno por acción de una oxidasa y se
convierte en acido úrico y agua oxigenada.
• El producto final de la degradación de los nucleótidos púricos es
el ácido úrico, el que es excretado en la orina.
• Los humanos no podemos romper el anillo de purina.
 Catabolismo de las bases púricas
• El catabolismo ocurre por acción de las enzimas
adenasa y guanasa
»
• adenina + agua hidratación hipóxantina
• la guanina desanimación xantina + NH2
»
• la hipóxantina +O2 oxidasa xantina
»
• xantina oxidasa acido úrico
• para ser excretado como tal y agua oxigenada
 Metabolismo de los nucleótidos de pirimidina

Síntesis de pirimidinas: Origenes de los átomos

de las pirimidinas

A diferencia de las purinas, el anillo de pirimidina se sintetiza entero antes

de unirse a la ribosa 5 P, esta es donada por PRPP.
 Síntesis nova de las bases pirimidínicas.

• Ocurre en el citoplasma celular

• Se inicia con la unión del gas carbónico y de un amoniaco
para formar el carbamil fosfato
• El carbamil fosfato se une al acido aspartico y forma el
acido ureido succínico, reacción catalizada por acción de la
enzima aspartato carbamil trasferasa.
• El acido ureido succínico por una deshidrogenación forma
un anillo llamado el acido orótico reacción catalizada por la
enzima deshidrogenas dihidro orótica.
 Síntesis nova de las bases pirimidínicas.
• El acido orótico se une con un fosforibosilpirofosfato
para formar un compuesto llamado fosfato de
orotidina,
• Que por descarboxilación y una desaminación para
formar el uracilo,
• El uracilo, se puede aminar y forma la citosina
• (para aminarce toma el amoniaco de la glutamina),
• el uracilo por desoxigenación forma la timina.
 Síntesis nova de las bases pirimidínicas.

Gas carbonico Carbamil fosfato Acido ureido succinico

+amoniaco + acido aspartico
deshidrogenasa
aspartato carbamil trasferasa dihidro orótica
deshidrogena

Un anillo del
acido orotico
+
fosforibosilpirofosfato
citosina aminación

fosfato de orotidina

timina desoxigenación
Catabolismo de nucleotidos pirimidicos:
• El anillo pirimídico se puede escindir a
moléculas muy solubles , como b alanina y
b-aminoisobutirato ( ac. b-ureidopropiónico)
las que dan origen a acetilCoA y succinilCoA
 Catabolismo de las bases pirimidínicas.
• Se inicia cuando el uracilo por una
desaminación y una descarboxilación produce
el acido propanoico,
• La citosina produce el acido acético, ácido que
es utilizado en la síntesis de los ácidos grasos y
el gas carbónico producido es eliminado
 Catabolismo de las bases pirimidínicas
• uracilo ácido propanoico, o
• desaminación ,descarboxilación alanina

• la citosina ácido acético

• desaminación , descarboxilación

• la timina β-Aminoisobutírico o
. Hidrogenación , descarboxilación , des aminacion Succinil- SCoA
• el gas carbónico producido es eliminado