LAS ENZIMAS

Son proteínas que actúan específicamente, es decir,

cada Enzima actúa, catalizando un tipo de reacción,
sobre un tipo de sustrato o sobre un grupo
reducido de ellos.
Son de naturaleza proteica que presentan masas
moleculares elevadas y su tamaño suele ser mayor
que la molécula sobre la que actúan.
Son biocatalizadores
Catálisis, es el proceso de aceleración de una
reacción química por efecto de una sustancia
llamada catalizador.
En las reacciones enzimáticas, las moléculas que
reaccionan (sustratos) y las sustancias formadas
(productos)
 ESTRUCTURA QUÍMCA DE LAS ENZIMAS
Componente Proteico: Apoenzima
Formado por una o mas cadenas peptídicas
Componente No proteico:
Cofactores: Iones inorgánicos unidos temporalmente.
Coenzimas: Pequeñas moléculas carbonatadas,
imprescindibles para la actividad de la enzima. Suelen
intervenir como transportadores intermediarios.
Pueden unirse a varias enzimas.
Grupos prostético: Son cofactores y coenzimas que
permanecen permanentemente con la Enzima.
(Citocromo c)

HOLOENZIMA = APOENZIMA + GRUPO PROSTÉTICO

 APOENZIMA

Tipos de Aminoácidos que lo constituyen:

• No esenciales: No contribuyen ni directa ni indirectamente
en el proceso catalítico, por lo que pueden ser eliminados de
la cadena polipeptídica sin que se pierda actividad
enzimática.
• Estructurales: Son los que mantienen la estructura
terciaria de la proteína enzimática.
• De unión o fijación: Sujetan el apoenzima al sustrato.
• Catalíticos: Son los responsables directos de la actividad
enzimática y forman el llamado “sitio catalítico”. Además,
junto con los de unión, forman el centro activo del enzima
que es una oquedad tridimensional cuya forma depende de la
estructura terciaria de la molécula proteica del apoenzima y
que ocupa una pequeña parte de ésta.
Atendiendo a su composición quimica se distinguen
dos tipos de enzimas: holoproteínas o proteínas
simples y holoenzimas
Holoproteínas
Son las que están formadas solamente por
polipéptidos y no contienen grupos químicos
diferentes de los residuos de aminoácidos.
Ej: ARN pancreática cataliza la hidrólisis de ARN
Holoenzimas
Son proteínas conjugadas, presentan una parte
protéica (apoenzima) y una no proteica (cofactor)
o un grupo prostético:
Cofactor:
Un ión metalico
Un coenzima
 VITAMINAS

1906-1912 bioquímico inglés Sir Frederick. Hopkins (1861-

1967)estudió con ratas la nutrición con productos
esenciales seleccionados y vio que las ratas dejaban de
crecer y cuando se realimentaba con leche fresca
volvían a hacer lo.
1912 . La palabra, ideada por el bioquímico Casimir Funk,
está integrada por “vita” vida, y “amina” sustancia que
contiene amoníaco.
Entre 1928 y 1948, se identificaron en el laboratorio y se
estableció su papel nutricional y metabólico; y lograron
sintetizarlas artificialmente para consumo humano.
Son sustancias orgánicas, de naturaleza variada que son
imprescindible en los procesos metabólicos que tienen
lugar en la nutrición de los seres vivos.
CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS VITAMINAS

Son sustancias lábiles, se alteran fácilmente por

cambios de luz, pH y temperatura
No aportan energía pero son reguladores.
Actúan en las células como coenzimas o precursores de
estas.
Los vegetales, hongos y microorganismos, son capaces de
sintetizarlas por si mismos.
Los animales, salvo excepciones, carecen de esta
capacidad, por lo que deben adquirirlos por la dieta o por
biosíntesis con microorganismos bacterianos.
Pueden aparecer en la dieta de forma inactiva, como
protovitaminas y activarse en el interior del organismo.
Todas ejercen funciones muy específicas en el
organismos.
Deben estar en la dieta diaria. Avitaminosis,
hipovitaminosis y hipervitaminosis
 CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS

Tradicionalmente por su solubilidad en agua o en grasas

o aceites.
Nomenclatura. Se les asigna una letra mayúscula y un
nombre químico.

Vitaminas Hidrosolubles:
 Se disuelven en agua.
 Son Coenzimas o precursores de estas.
 No se almacenan en el organismo.
 El exceso se elimina por la orina.
 Enfermedades son carenciales (hipovitaminosis o
avitaminosis)
 Son: C, B1, B2, B3, B5, B6, B7,B12.
Vitaminas Liposolubles:

 Se disuelven en compuestos lipídicos .

 Se consumen a través de los alimentos ricos en
grasas.
 Se almacenan en el hígado o en los tejidos grasos.
 No es necesario el consumo diario.
 Enfermedades:
 Avitaminosis y Hipovitaminosis
 Hipervitaminosis. (consumo superiores a 10 veces
el necesario es tóxico).
 Son: A, D, E Y K.
 VITAMINOIDES O FALSAS VITAMINAS
Tienen una acción similar.
En el organismos son sintetizadas en mayor o menor medida
Las mas conocidas son:
INOSITOL
COLINA
ACIDO FÓLICO

AVISOS AL CONSUMO DE VITAMINAS:

Degradación
Pelado de frutas
Cocción
VITAMINAS LIPOSOLUBLES
 Propiedades de los enzimas

*Gran actividad catalítica

* Especificidad.

*Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura.

• Su actividad puede regularse.

* Desnaturalización.
 Nomenclatura
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción
química que cataliza, con la palabra terminada en -asa.

La Unión internacional de Bioquimica y Biología celular, ha desarrollado

una nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los
denominados . Los números EC (Enzyme Commission numbers)
De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de
cuatro números precedidos por las letras "EC". El primer número
clasifica a la enzima según su mecanismo de acción.
A continuación se indican las seis grandes clases de enzimas
existentes en la actualidad:
EC1 Oxidorreductasas:
EC2 Transferasas:
EC3 Hidrolasas:
EC4 Liasas:
EC5 Isomerasas
EC6 Ligasas:
 RIBOZIMAS
Las ribozimas son ARN con actividad catalítica.
El término "ribozima" es una contracción de las
palabras "ácido ribonucleico" y "enzima".
Los sustratos de las ribozimas son con frecuencia
ARN. La actividad de las ribozimas combina
transesterificación e hidrólisis de un enlace
fosfodiéster.
Muchas ribozimas naturales catalizan la hidrólisis de
uno de sus propios enlaces fosfodiéster (ribozimas
autocatalíticas) o de enlaces de otros ARN.

Se han descrito ribozimas en virus, en procariotas y en

eucariotas, también en arqueas.
 ESTUDIO DE LAS ENZIMAS

1833, La primera enzima fue descubierta por

Anselme Payen y Jean-François Persoz.

1894, FISCHER comparó la especificidad de la acción

enzimática con la existente entre una llave y su
cerradura.

1958, KHOSLAND propuso la hipótesis del ajuste

inducido, la relación E-S se comparaba a la
existente entre una mano y un guante.
 FUNCIONAMIENTO DE LAS ENZIMAS

Por ser proteínas además :

Se desnaturalizan
Especificidad con respecto aun grupo funcional
MECANISMOS DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
 CATALISIS ENZIMÁTICA

Se parte de la existencia de un complejo intermedio

(enzima – sustrato)
E+S E-S E+P
1913 Leonor Michaelis y Maud Menten. Desarrollaron
la primera teoría sobre catálisis enzimática
Estas son catalizadores capaces de incrementar la
velocidad de las reacciones químicas, hasta 1000
veces en comparación de las reacciones
espontáneas.
La velocidad de una reacción se refiere a la cantidad
de producto que se obtiene por unidad de tiempo.
Función de todo catalizador (enzimático o no) es
acelerar la reacción química, disminuyendo la
energía de activación.
La unión de la E y S se realiza en una pequeña parte de la
molécula llamada centro activo.
Especificidad enzimática, es a dos niveles:
De acción:
Cada enzima realiza una acción específica, de las que pueden
producirse en el sustrato.
De sustratro:
Cada enzima actúa sobre un sustrato o sobre un número
reducido de sustratos. Esto es la especificidad
Absoluta: La Enzima actúa sobre un único sustrato. Ureasa.
(actua sobre la urea, rompiendola en CO2 y NH3 )
De grupo: La Enzima actúa sobre sustratos que presentan un
determinado enlace. Descarboxilasas (elimina CO2, de los aa)
Esteroquímica: Cuando actuan sobre uno de los isómeros
ópticos, y no sobre el otro. Aspartasa ( L-aspartato).
La energía de activación: Es la cantidad de energía
requerida para llevar a 1 mol de moléculas de los
reactivos hasta un “estado de transición o
activado” a una temperatura determinada.
La actividad catalítica se realiza:
- Orientando a los sustratos: haciendolos rotar o
enfrentarse ….
- Agregar cargas a los sustratos
- Inducen a la deformación de los sustrato.
- Cambio de forma de las enzimas al unirse al
sustratos. (ajuste inducido)
Puede producirse por medios físicos (aumento de
temp, descargas eléctricas…) o bien químicos, con
la utilización de catalizadores. En los seres vivos
se usan las enzimas.
 ETAPAS DE LAS REACCIONES CATALÍTICAS

1. El sustrato se une a la apoenzima y se forma el

Complejo Enzima – Sustrato. E-S.
Teoría de la llave-cerradura (Emil Fischer)
Ajuste o acoplamiento inducido (D. E. Koshland)
2. Se lleva acabao la reacción y se obtiene el
producto final (P)
3. El producto es liberado del centro activo y la
apoenzima queda libre.
 ECUACIÓN DE MICHAELIS - MENTEN

Definieron una constante Km, que representaba la

concentración de sustrato (en milimoles por litro) en la que la
velocidad de la reacción enzimática es la mitad de la
velocidad máxima. En este punto la mitad de las moléculas de
Enzima están unidas al Sustrato.
Km< gran afinidad E-S Km> poca afinidad E-S
 Es específica de cada Enzima
A mayor Km menor afinidad
entre la enzima y el sustrato

El Katal (kat) cantidad de enzima que se transforma por 1 mol de sustrato en un segundo
FACTORES QUE AFECTAN A LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

• Variaciones de temperatura.
• Variaciones de pH.
• Presencia de sustrato.
• Concentración de cofactores y coenzimas
(caso de la vit C en la sintesis de colágeno)
• Inhibidores :
– Competitivos
– No competitivos ( Inhibidores
alostéricos)
– Venenos
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
 CONCENTRA CIÓN DE SUSTRATO

Al aumentar la concentración de sustrato existen

más centros activos ocupados y la velocidad de
reacción aumentan hasta que no queden centros
activos libres; a partir de ese momento, un aumento
del sustrato no supone un aumento de la velocidad de
reacción.
 MECANISMOS QUE AUMENTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

Compartimentación celular.
Reacciones en cascada
Complejos multienzimáticos
Existencia de las isozimas.
 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Sobre la síntesis del enzima.

El enzima solo se produce en la cantidad y en el
momento que se necesita, y se degrada
rápidamente, después de realizar su acción
Sobre la actividad.
El enzima presenta dos conformaciones, activa e
inactiva, cuya transformación se produce por la
unión de un líquido. Así, se regula la actividad de
los enzimas modificados covalentemente y de los
enzimas alostéricos
ACTIVACIÓN ENZIMATICA
INHIBICIÓN: INHIBICIÓN COMPETITIVA
Tanto el sustrato como el inhibidor pueden unirse al centro activo
del enzima. Su efecto se aminora con el aumento del sustrato.
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
El inhibidor se une al enzima por un sitio diferente del que se une el sustrato,
alterando su conformación, de modo que el sustrato no puede unirse al centro
activo. El aumento del sustrato no recupera la actividad enzimática.
 ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Son enzimas regulados por
la unión no covalente de una
molécula, llamada
modulador o efector
alostérico, que se une en un
sitio distinto del centro
activo, denominado sitio
alostérico.
Cada centro alostérico es
específico de un modulador.
La enzima presentara dos
situaciones Activa o
Inactiva, condicionadas por
la unión o separación del
modulador.