TEMA 3: LAS ENZIMAS

MECANISMO DE ACCIÓN:
1. INTRODUCCIÓN:
¿Todas las enzimas son proteínas? NO ¿Todas las proteínas son enzimas? NO

Todas las enzimas eran de naturaleza proteica y la mayoría lo son,pero se ha observado que
también las hay de otra naturaleza como el caso de RNA riboenzimas

Las enzimas controlan tanto la naturaleza como la velocidad de las reacciones.

Intervienen tanto en:

-Las reacciones espontaneas (exergónica)que son reacciones que liberan energía cuando se
producen) .

-Las reacciones no espontáneas (endergónicas)que son las reacciones que necesitan energía
para producirse).

Las distintas reacciones enzimática permite al organismo alcanzar una composición constante a
pesar de su continua transformación, es decir el estado estacionario.

2. TERMINOLOGÍA Y DEFINICIONES:
Las enzimas catalizan (realizan reacciones) la conversión de uno o mas compuestos (sustratos)
en uno o mas productos.

Las enzimas no modifican la constante de equilibrio ni las características de las reacciones sino
que hacen que las reacciones sean mas rápidas.

Las enzimas son muy específicas tanto en el tipo de reacción que catalizan como en la
naturaleza del sustrato sobre los que actúa.

Las enzimas se regulan, logran un estado estacionario.

Las enzimas no se consumen o se alteran después de una reacción.

Para llevar a cabo su acción catalítica (hacer reacciones) la enzima tiene que interactuar con el
sustrato, de forma que el sustrato se une de forma temporalmente a la enzima en el sitio de
unión del sustrato que está formado por aminoácidos de la enzima.

El conjunto del sitio de unión del sustrato y del sitio catalítico de la enzima se llama

centro activo.
  Apoenzima: corresponde a la parte proteica de la enzima pero no funciona
catalíticamente porque para funcionar necesita otros grupos no proteicos.

 Los grupos prostéticos: son componentes no proteicos que están unidos fuertemente
a la apoenzima como son los iones metálicos. La unión de los grupos prostéticos a la
apoenzima da lugar a la holoenzima que es la enzima activa.

 Holoenzima: es la enzima activa. Es una unión del grupo prostético a la apoenzima

 Los cofactores: Son componentes orgánicos o inorgánicos que se unen a la enzima de

forma transitoria y se unen débilmente para facilitar su funcionamiento

 Las coenzimas: son moléculas orgánicas de bajo peso molecular pero su presencia es
necesaria para que la enzima pueda tener actividad catalítica.

 Enzimas halostéricas: Son enzimas que tienen un sitio activo distinto, que se llama
centro alostérico donde se unen pequeñas moléculas que modifican la configuración
espacial de la enzima, alterando su eficacia catalítica pueden activarla o inhibirla.

3. CLASIFICACIÓN Y NOMENGLATURA:
Hay 6 clases de enzimas:

1.OXIDO-REDUCCIÓN: Catalizan reacciones de oxido-reducción entre dos sustratos. (dan o

reciben H+ y e-)

El sustrato que se oxida es un donador de H+

Podemos reducirnos (ganando H+) o reducir (dando H+ y así nos oxidamos)

Deshidrogenasas, reductasas, y cuando el O2 es el aceptor oxidasas, oxigenasas y peroxidasas.

2.TRANSFERASAS: transfieren un grupo distinto del hidrógeno de un sustrato a otro.

Y todas empiezan por trans transaminasas, transmetilasas, transcarboxilasas.

3.HIDROLASAS: rompen con H2O los enlaces y así unen el sustrato con OH- y H+.

Esterasas, fosfatasas y peptidasas

4.LIASAS: rompen enlaces dando lugar a dobles enlaces sin la participación de agua y
oxidación.

Descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desanimasas y sintetasas,

5.ISOMERASAS: catalizan distintos tipos de reordenamientos intramoleculares. Cambian de

sitio los átomos.

Racemasas,epimerasas,cistransiomerasas,tautomerasas,mutasas o cicloisomerasas.

6.LIGASAS: catalizan la unión de dos moléculas usando ATP y en la reacción se forma un enlace
rico en energía.
Sintasas y carboxilasas

4.GRUPOS PRÓSTÉRICOS, COFACTORES Y COENZIMAS:

Amplian las capacidades catalítica de las enzimas por encima del limitado numero de
grupos funcionales presentes en las cadenas laterales de los aminoácidos. (ayudan a
las enzimas)
 GRUPOS PROSTETICOS: están íntimamente asociados a la estructura proteica
de la enzima(apoenzima) mediante enlaces covalentes o no covalentes.
Entre ellos están los iones metálicos y compuestos orgánicos.
Ejemplo: Flavina mononucleotido (FMN) y Flavina adenina dinucleótido (FAD),
son considerados coenzimas.
Los iones metálicos son los grupos prostéticos mas comunes se denominan
metaloenzimas.
Un ejemplo de actuación de un ion metálico como cofactor es una reacción
enzimática lo tenemos en la anhidrasa carbónica
CO2 + H2O H2CO3 H+ + CO3-

 COENZIMAS (CoE): Para llevar a cabo su acción catalítica muchas enzimas

necesitan moléculas de naturaleza orgánica y bajo peso molecular denominada
coenzimas , participan en el proceso catalítico de dos formas diferentes:
-La coenzima puede considerarse como un segundo sustrato porque
tiene afinidad con la enzima.
-La coenzima se encuentra unida covalentemente al centro activo de la
enzima participando en el proceso catalítico.
También hay casos que se encuentra haciendo una función intermedia a estas
dos funciones.
También hay veces que funciona como transportador

LA MAYORÍA DE LAS COENZIMAS DERIVAN DE LAS VITAMINAS

VITAMINAS: Son compuestos orgánicos que se requieren en pequeñas

cantidades para una amplia variedad e procesos bioquímicos y no pueden ser
sintetizadas por el organismo deben ser aportadas en la dieta (esenciales).
Las vitaminas se dividen en dos grupos:
-HIDROSULUBLES: son las vitaminas B y la C (acido ascórbico) son solubles
en H2O.
-LIPOSOLUBLES: K,E,D,A

Hacer tabla
NIACINA (ácido nicotínico)
La niacina no se puede considerar estrictamente una vitamina porque se puede sintetizar en
nuestro organismo a partir del aminoácido Triptófano. Y además hay alimentos ricos en niacina
leche,huevos,pescado y aves.

De la Niacina existen dos compuestos que tienen actividad biológica:

-Ácido nicotínico

-Nicotinamida: función metabólica y forma parte de las coenzimas nicotinamina adenina

dinucleótido NAD y nicotianmina adenina dinucleótido fosfato NADP y participan en las
reacciones de oxido-reducción pueden aparecer oxidadas NAP+ NADP+ o reducidas NADH y
NADPH denominadas Deshidrogenasas cogen dos hidrógenos, y captan uno y los 2e- y el otro
lo liberan.

RIBOFLAVINA (vitamina B2)

Aporta la coenzima Flavina mononucleotido (FMN) y Flavina adenina dinucleótido (FAD) las
principales fuentes son la leche y los productos lácteos.

Tanto el FMN como el FAD actúan como grupos prostéticos en las enzimas flavoproteínas estas
funcionan como deshidrogenasas,oxidasas e hidrolasas. Los mecanismos de oxido-reduccion
de estas son complejos.

5. MECANISMO GENERAL DE LA CATALISIS:

La efectividad catalítica de las enzimas depende tanto de su capacidad para unir
específicamente al sustrato y de la presencia de grupos catalíticos en su centro activo.

un compuesto con determinado nivel energético (estado inicial) debe alcanzar un nivel
energético mas alto (estado intermedio o de transición) para ser transformado en un producto,
con un nivel energético final (estado final) que normalmente es inferior al inicial.El producto tiene
menos energía que el sustrato. La formación del estado intermedio o de transición representa una
barrera que es la energía de activación que debe ser aportada por el entorno para que la
reacción se haga.

La energía de activación de las reacciones químicas se obtiene mediante una variación de la

temperatura, cambios en el pH y cambios físicos.
Energía de activación: es la energía que le tenemos que dar a un sustrato para llegar ala estado de transicion

LOS CATALIZADORES LOGRAN DISMINUIR LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN.

LOS CATALIZADORES LOGRAN REDUCIR LA ENERGÍA DEL ESTADO DE TRANSICIÓN SIN

MODIFICAR EL CAMBIO EN LA ENERGÍA DE LA REACCION

Las enzimas realizan su acción catalítica a temperaturas moderadas y son muy especificas en
las reacciones sobre las que actúan
6.ACCIÓN CATALÍTICA Y ESPECIFICIDAD:
Para llevar a cabo su acción catalítica una enzima debe unir el sustrato en su centro activo. El
centro activo está formado por un bolsillo o hendidura que tiene las cadenas laterales de unos
aminoácidos que facilitan la unión específica del sustrato.

MODELO DE LLAVE-CERRADURA así se explica la acción enzimática.En este modelo el sustrato

queda perfectamente ajustado en el centro activo. Sin embargo supone rigidez en el
acoplamiento de la enzima que no es compatible con la estructura flexible de las proteínas ni
con algunas propiedades de las enzimas y por eso está descartado.

Posteriormente se propuso una modificación denominado MODELO DE AJUSTE INDUCIDO

este modelo explica la distorsión de la enzima y del sustrato al unirse a ella, así el sustrato
adquiere una conformación de tensión.

La unión del sustrato a la enzima en el sitio activo se realiza en una parte del sustrato que en el
transcurso de la reacción catalítica no implica cambio en su estructura. Dicha unión del sustrato
al centro activo lo coloca de tal forma que la parte que vaya a ser transformada esté cerca a
los radicales de los aminoácidos del centro activo.

GRUPOS CATALÍTICOS: (son los aminoácidos que van a estar en el centro activo con sus
cadenas laterales R)

Las cadenas laterales de diversos aminoácidos participan en la acción catalítica de las enzimas.

En el caso de aa con cadenas laterales que pueden ceder H+ y donar H+ y pueden actuar como
ácido y bases, las cadenas laterales (R) de acido glutámico, aspártico, histidina y lisina.

Y en el caso de aa que en su cadenas laterales (R) poseen grupos hidroxilo o amino pueden
ceder e- actúan como nucleófilos.

ESPECÍFICIDAD ENZIMÁTICA:

Las enzimas son extremadamente muy específicas tanto en su función de reacción que
catalizan como del sustrato o sustratos parecidos.

También existe la especificidad de función que se refiere a que un mismo compuesto puede ser
sustrato de diferentes enzimas.

7.ISOENZIMAS:
Las células de nuestros órganos y tejidos contienen enzimas que aunque catalicen las mismas
reacciones pueden presentar características estructurales, físicas e incluso inmunológicas
diferentes, las características del sitio activo sean iguales no son proteínas idénticas, la
secuencia de aminoácidos pueden ser diferentes.Poseen diferencias moleculares.

Realmente el termino isoenzima se utiliza para referirse a variantes genéticas de una misma
enzima, a proteínas con características genéticas independientes y con escasa homología.

Sin embargo la característica común de todas estas variantes para ser consideradas isoenzimas
debe ser que catalicen la misma reacción.

Por ejemplo la enzima Lactato deshidrogenasa (LDH), Creatina quinasa (CK) se ha utilizado con
valor diagnostico en determinadas patologías.
CINÉTICA ENZIMÁTICA:
1.INTRODUCCIÓN:
La cinética enzimática hace referencia a los aspectos cuantitativos de las reacciones
catalizadas por enzimas , así como a los factores que la modulan.
Todos los procesos biológicos están controlados por enzimas.
2.CONSTANTE DE EQUILIBRIO:
En cualquier reacción química los compuestos iniciales (sustratos) se transforman en
otros (productos) de una forma estequiométrica (ver cuanta cantidad de A B C D
tengo).

Por ejemplo en una reacción con dos sustratos (A y B) de los que reacciona una
molécula de cada uno se llegan a formar una molécula de cada uno (C y D)
A+B C+D
Las flechas en direcciones opuesta indican reversibilidad de la reacción,esta
reversibilidad puede hacer que los dos compuestos que se han formado C y D puedan
transformarse en A y B, por lo que podrían actuar como sustratos en una reacción
hacia la izquierda.
Cuando el desplazamiento