Estructura primaria de las proteínas
La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, ordenados desde el
primer aminoácido hasta el último. Por tanto, indica los aminoácidos que componen la cadena
polipeptídica y en qué orden se encuentran. La función de cada proteína depende de su secuencia de
aminoácidos que la forman y de la forma que ésta adopte.
Todas las proteínas tienen dos extremos:
Un extremo N-terminal en el que se encuentra el primer aminoácido con su grupo amino libre,
por lo que se le llama aminoácido N-terminal.
Un extremo C-terminal, en el que está situado el último aminoácido con su grupo carboxilo libre,
por lo que se llama aminoácido C-terminal.
- Enlace
La secuencia de una proteína se define enumerando los aminoácidos desde el
extremo N-terminal hasta el C-terminal. Esta secuencia está basada en la
información aportada por el ADN, y de ella depende la función de la proteína y
determina el resto de niveles estructurales más complejos.
Una característica de esta estructura es su disposición en zigzag, debido a la
capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α. Los enlaces
peptídicos no pueden girar y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que
participan en ellos se sitúan en el mismo plano.
Aunque sólo hay 20 aminoácidos distintos que constituyen los péptidos, como
pueden tener cientos o miles de aminoácidos, la variedad de secuencias
peptídicas es prácticamente ilimitada, ya que pueden formarse 20n polipéptidos
distintos, donde n es el número de aminoácidos presentes en la cadena.
Estructura secundaria de las proteínas
La estructura secundaria de una proteína es la disposición en el espacio de la secuencia
de aminoácidos o estructura primaria. Se debe a la capacidad de rotación de los enlaces que
forman el carbono α, y a los radicales de los aminoácidos, que hacen que el polipéptido
adquiera una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la
forman.
Se conocen tres tipos de estructura secundaria:
La α-hélice.
La lámina plegada o lámina β.
La hélice de colágeno.
α-hélice
La estructura secundaria en la α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre
sí misma, de forma dextrógira (en el sentido de las agujas del reloj).
Este tipo de estructura es típico de proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con
radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la
rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de enlaces por puentes de
hidrógeno que se establecen entre el -NH de un aminoácido y el –C=O del cuarto aminoácido que le
sigue en la espiral. La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta.
Por esto, en la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos –C=O quedan orientados en el mismo sentido,
y los hidrógenos de todos los grupos -NH quedan orientados justo en el sentido contrario, mientras que
los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α-hélice.
Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces, por lo
que proteínas con estructuras primarias muy diferentes pueden presentar la misma estructura
secundaria.
Algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden reaccionar con otras con carga del mismo signo, y
desestabilizar la estructura, por lo que se puede encontrar en una misma proteína zonas en las que no
se aprecie la α-hélice.
Conformación β o lámina plegada
Otra forma de disponerse en el espacio la estructura primaria de una proteína es la conformación
β o lámina plegada, como la que se da en la β-queratina, presente en uñas, pelos y plumas.
Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los
radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Varias cadenas se disponen en paralelo,
formando una lámina plegada.
Se estabiliza creando puentes de hidrógeno entre los grupos –C=O y –NH de las cadenas paralelas. No
existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica.
La lámina beta determina una estructura más ordenada o compactada de la cadena polipeptídica que la
hélice alfa debido a su forma laminar.
Hélice de colágeno
Además de la α-hélice y de la lámina plegada, existen otros tipos de estructuras secundarias, como la
triple hélice del colágeno.
Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, que forma parte de los tendones y los tejidos
conectivos; se trata de una estructura particularmente rígida.
El colágeno posee una disposición en hélice especial, algo más alargada que la α-hélice, debido a la
abundancia de glicina, prolina e hidroxiprolina. Estos aminoácidos poseen una estructura que
dificulta mucho la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que no se forma una α-hélice sino una
hélice levógira algo más estirada que la α-hélice, teniendo únicamente tres aminoácidos por vuelta.
El colágeno está formado por la asociación de tres hélices levógiras, que se enrollan entre ellas en
sentido dextrógiro, y se unen mediante enlaces de tipo puente de hidrógeno.
Estructura terciaria de las proteínas
La estructura terciaria es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio.
Por tanto, la estructura primaria determina cuál es la estructura secundaria y la terciaria.
Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces que se producen entre los radicales –R
de los diferentes aminoácidos, situados en posiciones muy alejadas de la cadena peptídica.
Enlaces por puente de hidrógeno entre grupos polares no iónicos en los que existen
cargas parciales en su cadena lateral.
Atracciones electrostáticas, enlaces iónicos entre grupos R de aminoácidos ácidos (con
carga negativa, -COO-) y aminoácidos básicos (con carga positiva, -NH3+).
Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos de las
cadenas laterales de aminoácidos apolares.
Puentes disulfuro, enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH), correspondientes a
dos cisteínas.
Si se sustituye un aminoácido por otro (estructura primaria), se alterará la estructura tridimensional de la
proteína, ya que no se formará alguno de estos enlaces. La disposición espacial de los distintos grupos funcionales
determina su interacción con otras moléculas, por lo que esta estructura es la responsable directa de
las propiedades biológicas de una proteína.
La estructura terciaria es el mayor nivel estructural que pueden tener las proteínas formadas por una única
cadena polipeptídica.
Es frecuente que se repitan combinaciones espaciales de tipo α-hélice o β-lámina, llamadas dominios
estructurales, que tienen una geometría muy concreta que les permite desempeñar funciones muy importantes
dentro de la proteína, como el centro activo de las enzimas.
En general, existen dos tipos de estructuras terciarias en las proteínas:
Globulares: se pliega la estructura secundaria y da lugar a estructuras con forma de esfera. Las
proteínas globulares suelen ser solubles en agua y presentan funciones enzimáticas,
de transporte u hormonales.
Fibrosas o filamentosas: la estructura secundaria no se pliega, por lo que estas estructuras
presentan formas alargadas. Las proteínas filamentosas son insolubles en agua y disoluciones
salinas y suelen tener función estructural, como la queratina, el colágeno o la elastina.
Estructura cuaternaria de las proteínas
La estructura cuaternaria aparece cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas,
tengan o no estructura terciaria. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero, monómero o subunidad.
Estos protómeros están unidos por enlaces débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der
Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el caso de las inmunoglobulinas.
El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas
para formar una triple hélice más grande, que confiere a estas fibras gran resistencia.
La hemoglobina (ver imagen inferior) es una proteína globular compuesta de cuatro cadenas
polipeptídicas.
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
