Consolidado UNIDAD I y II

DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE FUENTES METABÓLICAS.
REGULACIÓN DEL METABOLISMO EN AYUNO Y ESTRÉS
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA

DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE CIENCIAS DINÁMICAS
BIOQUIMICA 2023 – II
SESIÓN 1
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE FUENTES
METABÓLICAS
CONTENIDOS
▪ Bioquímica
▪ Digestión y absorción de fuentes metabólicas, enzimas.
▪ Vías de absorción y almacenamiento.
▪ Regulación del metabolismo en ayuno y estrés.
METABÓLICAS
BIOQUÍMICA
▪ Ciencia que estudia la química de la vida o de los seres biológicos.
▪ Ciencia que estudia las modificaciones químicas que ocurren en los seres vivos.
▪ Ciencia que estudia las estructuras químicas de los seres vivos y las
modificaciones que en ellas se realizan.
METABÓLICAS
BIOQUÍMICA
▪ Todos están formados por moléculas orgánicas- carbono- que se modifican,
reagrupan e interaccionan en cada momento de su vida.
▪ Son parte de un sistema jerárquico en le que cada nivel de complejidad descansa
sobre el nivel anterior de simpleza. La función de los biopolímeros descansa en
función de los monómeros, pero es más que todos los monómeros reunidos. P.e.:
una proteína es funcionalmente más que la suma de sus aminoácidos .
METABÓLICAS
BIOQUÍMICA
▪ La vida está ligada a la unión de los componentes celulares y, la membrana celular
cumple con reunir a todas las partes para hacerlas accesibles unas a otras. Se
puede apreciar la información contenida en el núcleo, la función enzimática
mitocondrial o ribosomal in vitro, pero el movimiento, la reproducción, la respuesta
al estímulo, dependen de que todas esas partes estén juntas.
METABÓLICAS
METABOLISMO
▪ Anabólicas: Compuesto simples generan mayores.
▪ Catabólicas: Procesos de ruptura de grandes moléculas a pequeñas. ATP
▪ ATP: Adenina, ribosa y tres moléculas de ácido fosfórico. Hidrólisis del último
fosfato genera ADP.
▪ Cuerpo humano: 100 g ATP, necesita 40 Kg. 1 hora ejercicio: 30 Kg más. Maratón: 65
Kg más
Sistema digestivo: Funciones
Metabolismo celular
Carbohidratos
METABÓLICAS
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN
▪ La digestión comprende hidrólisis de moléculas de alimento hacia moléculas de
menor tamaño para absorción a través del epitelio gastrointestinal.
1. Los polisacáridos se absorben como monosacáridos,
2. los triacilgliceroles como 2-monoacilgliceroles, ácidos grasos y glicerol, y
3. las proteínas como aminoácidos.
METABÓLICAS
▪ Los trastornos digestivos surgen como resultado de:
1. deficiencia enzimática, por ejemplo, lactasa y sacarasa;
2. malabsorción, por ejemplo, de glucosa y galactosa como resultado de defectos del
cotransportador de Na+-glucosa (SGLT 1);
3. absorción de polipéptidos no hidrolizados que lleva a respuestas inmunitarias, por
ejemplo, en la enfermedad celiaca, y
4. precipitación de colesterol desde la bilis como cálculos biliares.
METABÓLICAS
DIGESTIÓN
▪ La hidrolisis del almidón es catalizada por amilasas salivales y pancreáticas, que
catalizan la hidrólisis al azar de enlaces glucosídicos α (1→4), lo que da dextrinas,
y después una mezcla de glucosa, maltosa y maltotriosa, y dextrinas ramificadas
pequeñas (a partir de puntos de ramificación en la amilopectina).
▪ Los disacáridos, la maltasa, la sacarasa-isomaltasa (una enzima bifuncional que
cataliza la hidrólisis de sacarosa e isomaltosa), lactasa y trehalasa están localizadas
en el borde en cepillo de las células de la mucosa intestinal, donde se absorben
los monosacáridos resultantes y los que surgen a partir de la dieta.
METABÓLICAS
Carbohidratos: Fuentes, enlaces, productos

METABÓLICAS
Carbohidratos: Digestión
METABÓLICAS
ABSORCIÓN
▪ La glucosa y la galactosa se absorben mediante un proceso dependiente de sodio.
Se transportan mediante la misma proteína de transporte (SGLT 1), y compiten
entre sí por la absorción intestinal
▪ Otros monosacáridos se absorben mediante difusión mediada por acarreador.
▪ Dado que no se transportan de manera activa, la fructosa y los alcoholes azúcar
sólo se absorben a favor de su gradiente de concentración, y después de una
ingestión moderadamente alta, cierta cantidad permanece en la luz del intestino, y
actúa como un sustrato para la fermentación bacteriana
Intestino delgado: absorción de glucosa
Transporte de glucosa, fructosa y galactosa a través
del epitelio intestinal
Transporte de glucosa: estructura SGLT [1]
Transporte de glucosa: estructura GLUT [2]
Transporte de glucosa: GLUT y SGLT [1]
Transporte de glucosa: clasificación familia de sistema de
facilitadores de transporte de glucosa GLUT
Transporte de glucosa: GLUTS y SGLT [1]
METABÓLICAS
ABSORCIÓN DE MONOSACARIDOS
▪ Rara vez ocurre deficiencia congénita de lactasa en lactantes, lo que lleva a
intolerancia a la lactosa y falta de crecimiento y desarrollo cuando se les alimenta
con leche materna o leche artificial para lactantes normales.
▪ Ocurre deficiencia congénita de sacarasa-isomaltasa entre los inuit o esquimales,
lo que lleva a intolerancia a la sacarosa, con diarrea persistente y falta de
crecimiento y desarrollo cuando la dieta contiene sacarosa.
Transporte y destino de
carbohidratos y aminoácidos
Carbohidratos: Digestión y absorción
METABÓLICAS
LÍPIDOS
▪ Triacilglicerol y fosfolípidos.
▪ Hidrolizar y emulsificar: Micelas.
▪ Vitaminas liposolubles: A, D, E, K
Lípidos: Digestión y absorción
Triacilgliceroles: Digestión y absorción
Quilomicrones: Formación
METABÓLICAS
PROTEÍNAS
▪ Proteínas por día: 70–100 g de la dieta y 35–200 g de proteínas endógenas,
incluyendo enzimas digestivas y células muertas
▪ Enzimas proteolíticas participan en la conversión de las proteínas de la dieta en
aminoácidos.
▪ Endopeptidasas: Hidrolizan enlaces peptídicos entre AA específicos en toda la
molécula.
▪ Exopeptidasas: Hidrolizan enlaces peptídicos desde los extremos.
METABÓLICAS
Peptidasas: Activación, acción, productos

Proteínas: Digestión y absorción
METABÓLICAS
VITAMINAS Y MINERALES
▪ Se liberan durante la digestión, no es completo.
▪ Vitaminas liposubles: Absorben micelas del lípido.
▪ Vitaminas hidrosolubles: Transporte activo o difusión con transportador, se unen a
proteínas intracelulares.
▪ Vitamina B12: Factor intrínseco.
▪ Calcio: vitamina D, Zinc: Páncreas exocrino.
▪ Hierro: Limitada.
Hierro: Absorción
Metabolismo: Intermediarios
Metabolismo: Regulación
Metabolismo: Regulación [2]
METABÓLICAS
AYUNO
▪ Por parte del diccionario del idioma español Real Academia Española define al
ayuno como: “abstinencia de toda comida y bebida desde las doce de la 146
noche antecedente”.
▪ Desde el punto de vista fisiológico, situación metabólica que se circunscribe a la
mañana posterior a una noche (10 -14 horas) sin comer.
Ayuno: Vías metabólicas
Ayuno: (a) Breve < 24 h (b) 24 – 48 h
Ayuno prolongado
Estrés: Respuesta metabólica
Estrés: Patrón de la respuesta metabólica
Estrés: Modificaciones endocrinometabólicas
METABÓLICAS
MUCHAS GRACIAS
METABÓLICAS
BIBLIOGRAFIA
1.Hall, John. Guyton y Hall Tratado de Fisiología Médica. 13ª ed., España 2016.
2.Castrejon, Vicente et al. Mecanismos moleculares que intervienen en el transporte
de glucose. REB 26(2): 49-57, 2007
3.Victor Rodwell, David A Bender, Kathleen M. Botham. Harper. Bioquímica ilustrada
31ª Ed.Mc Graw Hill 2019.
4.Alvarado-Ortiz Ureta C. Repasando Bioquímica y Nutrición. 1era Edición. Fondo
Editorial USMP. 2012.
5.Von Oetinger A, Trujillo LM. Beneficios metabólicos de realizar ejercicio en estado
de ayuno. Rev Chil Nutr 2015;42 (2).
METABÓLICAS
BIBLIOGRAFIA
6.García de Lorenzo y Mateos A. Rodríguez JA. Metabolismo en el ayuno y la
agresión. Su papel en el desarrollo de la desnutrición relacionada con la
enfermedad. Nutr Hosp Suplementos. 2013;6(1):1-9
7.Joseph-Bravo P, De Gortari P. El estrés y sus efectos en el metabolismo y el
aprendizaje. Biotecnologia V14 CS3
8.Barbara E. Goodman, Insights into digestion and absorption of major nutrients in
humans, Adv Physiol Educ 34: 44–53, 2010.
AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

SESIÓN 2
CONTENIDOS
▪ Aminoácidos: Clasificación, pKa, pI, actividad biológica
▪ Enlace peptídico
▪ Péptidos
Proteínas: ejemplos
Fuente (1)
AMINOÁCIDOS
▪ Tanto los D-aminoácidos como los no-α-aminoácidos existen en la naturaleza, pero
sólo los L-α-aminoácidos están presentes en las proteínas.
▪ El código genético especifica 20 L-α-aminoácidos
▪ Todos los aminoácidos poseen al menos dos grupos funcionales débilmente
acídicos, R—NH3+ y R—COOH.
▪ Muchos también poseen grupos funcionales débilmente acídicos adicionales,
como —OH, —SH, guanidino o porciones imidazol.
Alanina: Enantiomeros
Fuente (1)
L-α-aminoácidos [1]
Fuente (2)
Fuente (2)
Fuente (2)
Fuente (2)
Fuente (2)
Cistina: Unión de dos cisteínas

Fuente (1)
AMINOÁCIDOS
▪ Los valores de pKa de todos los grupos funcionales de un aminoácido dictan su
carga neta a un pH dado.
▪ El pI es el pH al cual un aminoácido no porta carga neta y así no se mueve en un
campo eléctrico de corriente directa.
Aminoácidos: pKa
Fuente (1)
AMINOÁCIDOS
▪ Las moléculas que contienen un igual número de grupos ionizables de carga
opuesta y que, por ende, no portan carga neta, reciben el nombre de zwitteriones.
Equilibrios protónicos del ácido aspártico

Fuente (2)
Resonancia del Grupo R: Histidina y Arginina

Fuente (2)
AMINOÁCIDOS
▪ Los grupos R de aminoácidos determinan sus funciones bioquímicas singulares.
Con base en las propiedades de sus grupos R, los aminoácidos se clasifican como:
1. básicos,
2. acídicos,
3. aromáticos,
4. alifáticos o que contienen azufre.
Aminoácidos esenciales y no esenciales

Fuente (3)
AMINOÁCIDOS – FUNCIÓN BIOLÓGICA
▪ Además de su función principal como componentes de las proteínas, los
aminoácidos poseen muchas otras funciones biológicas:
1. Numerosos aminoácidos α o sus derivados actúan como mensajeros químicos Por
ejemplo, la glicina, el glutamato, el ácido Υ-aminobutírico (GABA, un derivado del
glutamato) y la serotonina y la melatonina (derivados del triptófano) son
neurotransmisores
2. Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que contienen
nitrógeno. Entre los ejemplos se encuentran las bases nitrogenadas que componen los
nucleótidos y los ácidos nucleicos, el hemo (el grupo orgánico que contiene el hierro
necesario para la actividad biológica de varias proteínas importantes) y la clorofila
AMINOÁCIDOS – FUNCIÓN BIOLÓGICA
▪ Además de su función principal como componentes de las proteínas, los
aminoácidos poseen muchas otras funciones biológicas:
3. Numerosos aminoácidos estándar y no estándar actúan como intermediarios
metabólicos. Por ejemplo, la arginina, la citrulina y la ornitina son componentes del
ciclo de la urea.
Derivados de aminoácidos
Fuente (2)
AMINOÁCIDOS
▪ De las reacciones bioquímicas de aminoácidos, la más importante es la formación
de enlaces peptídicos.
Enlace peptídico: dipéptido
Fuente (1)
Enlace peptídico
Fuente (1)
PÉPTIDOS
▪ Los polímeros cortos de aminoácidos llamados péptidos desempeñan funciones
importantes en el sistema neuroendocrino como hormonas, factores liberadores
de hormona, neuromoduladores o neurotransmisores.
▪ Los péptidos reciben su nombre por el número de residuos aminoácidos presentes
y como derivados del residuo carboxilo terminal. La estructura primaria de un
péptido es su secuencia de aminoácidos, empezando a partir del residuo amino
terminal.
▪ El carácter de doble enlace parcial del enlace que une el carbono carbonilo y el
nitrógeno de un péptido hace coplanares a los cuatro átomos del enlace peptídico
y restringe el número de conformaciones peptídicas posibles.
PÉPTIDOS
▪ Algunos péptidos contienen aminoácidos poco comunes, pueden contener
aminoácidos no proteínicos, derivados de los aminoácidos proteínicos, o
aminoácidos ligados por un enlace peptídico atípico.
▪ Las fuerzas no covalentes restringen las conformaciones de péptidos
Cadena polipéptidica extendida

Fuente (2)
Péptidos de importancia biológica

Fuente (1)
Péptidos de importancia biológica: Insulina

Fuente (3)
MUCHAS GRACIAS
BIBLIOGRAFIA
1.McKee, Trudyand McKee, James R. Bioquímica: las bases moleculares de la vida.
McGraw-Hill, México. 2014.
2.Murray, Robert K. Harper: Bioquímica ilustrada. 28va ed. McGraw-Hill, México. 2012
3.Nelson, David L, Cox, Michael M, Lehninger, Albert L. Lehninger: Principios de
Bioquímica. Omega, Barcelona, 2006.
PROTEÍNAS

SESIÓN 2
PROTEÍNAS
CONTENIDOS
▪ Proteínas: Estructura, Funciones
▪ Clatrina, Alcohol Deshidrogenasa, Albumina, Citoquinas, Inmunoglobulinas
▪ Digestión y Metabolismo
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
▪ Primaria: secuencia de los aminoácidos en una cadena polipeptídica
▪ Secundaria: plegado de segmentos de polipéptido cortos (3 a 30 residuos) y
contiguos, hacia unidades ordenadas de manera geométrica
▪ Terciaria: montaje de unidades estructurales secundarias hacia unidades
funcionales de mayor tamaño como el polipéptido maduro y los dominios que lo
componen
▪ Cuaternaria: número y los tipos de unidades polipeptídicas de proteínas
oligoméricas y su disposición espacial.
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
▪ Los polímeros de aminoácidos largos o polipéptidos constituyen la unidad
estructural básica de las proteínas, y la estructura de una proteína proporciona
información acerca de cómo desempeña sus funciones.
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
▪ La rotación libre sólo es posible alrededor de dos de los tres enlaces covalentes
del esqueleto polipeptídico: el carbono α (Cα) el carbono carbonilo (Co), y el Cα
al enlace de nitrógeno.
▪ El carácter de doble enlace parcial del enlace peptídico que une el Co al
nitrógeno α requiere que el carbono carbonilo, el oxígeno carbonilo y el nitrógeno
α permanezcan coplanares, lo que evita la rotación
PROTEÍNAS
▪ Hélice α: El esqueleto polipeptídico de una hélice α está torcido por una cantidad
igual alrededor de cada carbono α con un ángulo i de aproximadamente –57° y un
ángulo psi de alrededor de –47°.
▪ Un giro completo de la hélice contiene un promedio de 3.6 residuos aminoacilo y
la distancia que sube por cada giro (su pendiente) es de 0.54 nm.
▪ Los grupos R de cada residuo aminoacilo en una hélice α miran hacia afuera.
▪ Las proteínas sólo contienen l-aminoácidos, para los cuales una hélice α diestra es
con mucho la más estable, y en las proteínas sólo hay hélices α diestras.
PROTEÍNAS
▪ Hélice α: En los diagramas esquemáticos de proteínas se representa a las hélices α
como espirales o cilindros.
▪ La estabilidad de una hélice α proviene sobre todo de enlaces (puentes) de
hidrógeno formados entre el oxígeno del enlace peptídico del grupo carbonilo y
el átomo de hidrógeno del grupo amino (que contiene nitrógeno) del enlace
peptídico del cuarto residuo en dirección descendente por la cadena de
polipéptido.
▪ La capacidad para formar el número máximo de enlaces de hidrógeno,
complementada por interacciones de van der Waals en el centro de esta estructura
estrechamente apretada, brinda la fuerza impulsora termodinámica para la
formación de una hélice α.
PROTEÍNAS
▪ Hélice α: En muchas hélices α predominan grupos R hidrofóbicos en un lado del
eje de la hélice e hidrofílicos en el otro.
▪ Estas hélices anfipáticas están bien adaptadas a la formación de interfases entre
regiones polares y no polares como el interior hidrofóbico de una proteína y su
ambiente acuoso.
▪ Las agrupaciones de hélices anfipáticas pueden crear un canal, o poro, que
permite que moléculas polares específicas pasen a través de membranas celulares
hidrofóbicas.
Hélice α [1]
Fuente (2)
Hélice α: vista superior [2]
Fuente (2)
Hélice α: puentes de hidrógeno [3]
Fuente (2)
PROTEÍNAS
▪ Hoja β: Los residuos aminoácidos de una hoja β, cuando se observan de canto,
forman un modelo en zigzag o plisado en el cual los grupos R de residuos
adyacentes apuntan en direcciones opuestas.
▪ A diferencia del esqueleto compacto de la hélice α, el esqueleto peptídico de la
hoja β está muy extendido; sin embargo, al igual que la hélice α, gran parte de la
estabilidad de las hojas β se deriva de enlaces de hidrógeno entre los oxígenos
carbonilo y los hidrógenos amida de enlaces peptídicos.
▪ En contraste con la hélice α, estos enlaces se forman con segmentos adyacentes de
hoja β .
Hélice β: (a) Superior: Antiparalela, (b) Inferior: Paralela [1]
Fuente (2)
PROTEÍNAS
▪ Giros: segmentos cortos de aminoácidos que unen dos unidades de estructura
secundaria, como dos hebras adyacentes de una hoja β antiparalela. Un giro β
comprende cuatro residuos amianoacilo, en los cuales el primer residuo está
enlazado con hidrógeno al cuarto, lo que da por resultado una vuelta de 180°
cerrada.
▪ La prolina y la glicina a menudo están presentes en giros β
PROTEÍNAS
Giro β
Fuente (2)
PROTEÍNAS
▪ Asas y Flexiones: Para muchas enzimas, las asas que forman puentes entre
dominios encargados de la unión de sustratos a menudo contienen residuos
aminoacilo que participan en catálisis.
▪ Los motivos de hélice-asa-hélice proporcionan la porción de unión a
oligonucleótido de proteínas de unión a DNA como represores y factores de
transcripción.
▪ Los motivos estructurales, como el motivo de hélice-asa-hélice que son
intermedios entre estructuras secundarias y terciarias, a menudo se denominan
estructuras supersecundarias.
PROTEÍNAS
▪ Asas y Flexiones: existen en una conformación específica estabilizada por medio
de formación de enlaces de hidrógeno, puentes salinos, e interacciones
hidrofóbicas con otras porciones de la proteína; sin embargo, no todas las
porciones de proteínas están necesariamente ordenadas.
▪ Las proteínas pueden contener regiones “desordenadas”, a menudo en el extremo
amino o carboxilo terminal, caracterizadas por una alta flexibilidad
conformacional. En muchos casos, estas regiones desordenadas adoptan una
conformación ordenada en el momento de unión de un ligando.
▪ Tal flexibilidad estructural permite que dichas regiones actúen como
conmutadores controlados por ligando que afectan la estructura y la función de
proteínas.
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA y CUATERNARIA
▪ Es el ordenamiento tridimensional del polipéptido, de qué modo las características
estructurales secundarias —hélices, hojas, flexiones, giros y asas— se montan para
formar dominios, y cómo estos últimos se relacionan desde el punto de vista
espacial entre sí.
▪ Un dominio es una sección de estructura proteínica suficiente para desempeñar
una tarea química o física particular como la unión de un sustrato u otro ligando.
▪ Casi todos los dominios son de naturaleza modular, contiguos tanto en secuencia
primaria como en espacio tridimensional
PROTEÍNAS
▪ No todos los dominios unen sustratos. Los dominios de membrana hidrofóbicos
fijan proteínas a membranas o les permiten abarcar membranas.
▪ Las secuencias de localización dirigen proteínas hacia ubicaciones subcelulares o
extracelulares específicas, como el núcleo, las mitocondrias, vesículas secretoras,
etc.
▪ Los dominios reguladores desencadenan cambios de la función de proteína en
respuesta a la unión de efectores alostéricos o modificaciones covalentes
PROTEÍNAS
Lactato deshidrogenasa: Sustratos en dominios (1) rojo – NADH y

(2) azul - Piruvato
Fuente (2)
PROTEÍNAS
▪ Los órdenes superiores de la estructura de proteínas se estabilizan de manera
primordial —y a menudo de forma exclusiva— por medio de interacciones no
covalentes.
▪ Algunas proteínas contienen enlaces disulfuro covalentes (S—S) que enlazan los
grupos sulhidrilo de residuos cisteinilo. La formación de enlaces disulfuro
comprende oxidación de los grupos cisteinilo sulhidrilo y requiere oxígeno.
▪ Los enlaces disulfuro intrapolipeptídicos aumentan más la estabilidad de la
conformación plegada de un péptido, mientras que los enlaces disulfuro
interpolipeptídicos estabilizan la estructura cuaternaria de ciertas proteínas
oligoméricas.
PROTEÍNAS
FALLAS CONFORMACIONALES
▪ Las enfermedades por prión son trastornos de conformación de proteína que se
transmiten al alterar la conformación y, por ende, las propiedades físicas, de
proteínas endógenas para el huésped.
▪ La proteína relacionada con prión, PrP, de seres humanos, una glucoproteína
codiicada en el brazo corto del cromosoma 20, en circunstancias normales es
monomérica y rica en hélice α.
▪ Las proteínas prión patológicas sirven como las plantillas para la transformación
conformacional de la PrP normal, conocida como PrPc (celular), hacia PrPsc
(scrapie); esta última es rica en hojas β con muchas cadenas laterales aminoacilo
hidrofóbicas expuestas a solvente.
PROTEÍNAS
▪ A medida que se forma cada nueva molécula de PrPsc, desencadena la producción
de aún más variantes patológicas en una reacción en cadena conformacional.
▪ Estos cambios se observan en las encefalopatías espongiformes transmisibles,
tales como la enfermedad de Creutzfeldt–Jakob en seres humanos, encefalopatía
espongiforme en ovejas y encefalopatía espongiforme en el ganado vacuno
(enfermedad de las vacas locas).
▪ Una forma variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, la vCJD, misma que
afecta a pacientes más jóvenes, se relaciona con trastornos psiquiátricos y
conductuales de inicio temprano.
PROTEÍNAS
▪ En pacientes con enfermedad de Alzheimer, las cifras de amiloide β (producido
por la división proteolítica de una proteína de mayor tamaño conocida como
proteína precursora amiloide) aumentan, y esta proteína pasa por una
transformación conformacional desde un estado rico en hélice α soluble hacia un
estado abundante en hoja β y propenso a la autoagregación.
▪ La apolipoproteína E ha quedado comprendida como un mediador potencial de
esta transformación conformacional.
PROTEÍNAS
CLASIFICACION FUNCIONAL DE LAS PROTEINAS
a.ESTRUCTURAL: Colágeno, Histonas.
b.CONTROL Y REGULACION: Hormonas, Receptores hormonales.
c. TRANSPORTE: Hemoglobina, Albumina, Canales Iónicos.
d.PROTECCION: Inmunoglobulina C.
e.CATALITICO: Enzimas.
f. MOVIMIENTO: Miosina, F-Actina, Tropomiosina.
g.ALMACENAMIENTO: Músculo.
Proteínas: ejemplos
Fuente (1)
PROTEÍNAS
Proteínas estructurales: ejemplos

Fuente (1)
PROTEÍNAS
Proteínas de control y regulación: ejemplos [1]

Fuente (1)
Proteínas de control y regulación: ejemplos [2]
Fuente (1)
PROTEÍNAS
Proteínas de transporte: ejemplos [1]

Fuente (1)
Fuente (1)
PROTEÍNAS

Fuente (2)
PROTEÍNAS

Fuente (1)
Fuente (1)
Proteínas de protección: ejemplos [1]
Fuente (1)
PROTEÍNAS
Proteínas catalíticas: ejemplos [1]

Fuente (1)
Fuente (1)
Fuente (1)
PROTEÍNAS

Fuente (1)
Proteínas Intracelulares [1]
Fuente (1)
Proteínas Intracelulares [2]
Fuente (1)
PROTEÍNAS
CLATRINA
▪ Es el componente principal de las vesículas cubiertas purificadas, estructuras
intracelulares que derivan de la membrana cubierta involucrada en endocitosis y
reciclaje de receptores.
▪ La endocitosis mediada por Clatrina es la ruta principal para la reabsorción de
macromoléculas específicas dentro de las células, como LDL-C y transferrina-Fe,
que son captados por receptores expuestos en la superficie celular.
▪ Mientras que el contenido es llevado a un endosoma, las proteinas de cubierta y
los receptores son reciclados por medio del compartimiento endosomal y retornan
a la membrana plasmática.
Clatrina
Fuente (1)
PROTEÍNAS
CLATRINA
▪ Esta involucrado en la presentación de antígenos, entrega de receptores y
moléculas de señalización, así como el reciclaje de las vesículas sinápticas
nerviosas.
▪ Están particularmente asociadas con la entrega de moléculas del sector trans del
aparto de Golgi.
▪ Sin embargo, los virus (p.e. Virus de influenza) aprovechan este sistema para
infectar la célula, asi como otros patógenos y sustancias extrañas.
▪ El defecto de este sistema se expresa como Hipercolesterolemia familiar, y
enfermedad de célula I.
PROTEÍNAS
SISTEMA MDR
▪ Deshidrogenasas/Reductasas de Cadena Media (MDR) es una amplia familia de
enzimas deshidrogenasas y reductasas que incluye la forma clásica de la alcohol
deshidrogenasa ADH.
▪ Son usualmente proteínas que contienen alrededor de 350 residuos, y casi siempre
tienen un átomo de zinc en el sitio activo.
▪ La alcohol deshidrogenasa cataliza la interconversión reversible de un alcohol a un
aldehido/cetona. Tiene cierta actividad con el etanol. Frecuentemente la coenzima
es la NAD+
PROTEÍNAS
ADH
Fuente (1)
PROTEÍNAS
ALCOHOL DESHIDROGENASA ADH - CLASES
i. Contiene la ADH clásica, en grandes cantidades en el hígado pero casi
inexistente en otros tejidos. Tiene buena actividad enzimática sobre alcoholes
primarios, retinoles, ciclohexanol, otros alcoholes y sus respectivos aldehidos.
ii. Es altamente variable. Poca importancia en el metabolismo de etanol.
iii. Identica a la Formoaldehido Deshidrogenasa dependiente de Glutation (GSH). Se
expresa en todos los tejidos, deshidrogena alcoholes de cadena larga y es
inactiva frente al etanol.
iv. Esta presente en piel y estómago. Es la forma más activa frente al etanol
PROTEÍNAS
ALBUMINA
▪ Se obtiene por centrifugación suave de sangre con EDTA, la aplicación de Ca++
para la activación del fibrinógeno a fibrina, y dialisis del suero restante con agua
destilada para forzar la precipitación de globulinas. Las albuminas se mantienen
solubles en el agua destilada.
▪ Comprende entre 50-60% del total de proteínas plasmáticas.
▪ Es relativamente estable frente a la urea o al guanidino clorida, pero a pH 4-4.5
cambia su estructura N (estable) a una desordenada de alta movilidad
electroforética, llamada estructura F.
▪ La estructura N es estable en solución alcalina hasta pH 10-11.
PROTEÍNAS
Albumina
Fuente (1)
PROTEÍNAS
CITOQUINAS
▪ Péptidos y Proteinas con funcion de señalización (sustancias de señalización
hidrofílica), sintetizadas y secretadas por células del sistema inmune y otros tipos
de células.
▪ Regulan el crecimiento, diferenciación y sobrevida de las células.
▪ Tambien se involucran en la regulación de la apoptosis.
▪ Funciones:
1. Control del desarrollo de la homeostasis del sistema inmune.
2. Control del sistema hematopoyético.
3. Defensa no específica, influyendo en los procesos inflamatorios, coagulación sanguínea, y
presión arterial.
PROTEÍNAS
CITOQUINAS
▪ Componentes:
1. IL Interleuquinas: Estimulan la proliferación y actividad de células inmunes.
2. IFN Interferones: Usados en el tratamiento de infecciones virales y otras enfermedades.
3. CSF Factores de estimulación de colonias
4. Monoquinas
5. Quemoquinas
Citoquinas
Fuente (1)
PROTEÍNAS
INMUNOGLOBULINAS
▪ IgM: Primeras inmunoglobulinas que se forman al contacto con un antígeno
extraño. Las formas tempranas se ubican en la superficie de los Linfocitos B, y las
tardías son secretadas por las células plasmáticas como pentameros. Activan la
acción contra microorganismos particulares.
▪ IgG: La más importante inmunoglobulina. Se encuentra en sangre y fluido
intersticial. Puede transferirse de madre a feto.
▪ IgA: Tracto intestinal y secreciones corporales.
▪ IgE: Bajas concentraciones séricas. Activa degranulación de mastocitos. Rol
importante en reacciones alérgicas
▪ IgD: Actividad no explicada. Muy baja concentración plasmática.
PROTEÍNAS
Inmunoglobulinas [1]
Fuente (1)
Inmunoglobulinas [2]
Fuente (1)
PROTEÍNAS
ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS
▪ Se requieren 20 aminoácidos diferentes para llevar a cabo la síntesis de proteína,
de los cuales nueve son esenciales en la dieta del ser humano.
▪ La cantidad de proteína requerida está incluida por la calidad de la proteína, el
ingreso de energía, y la actividad física
Aminoácidos esenciales y no esenciales
Fuente (2)
PROTEÍNAS
▪ Todos los vertebrados pueden formar ciertos aminoácidos a partir de
intermediarios anfibólicos o de otros aminoácidos en la dieta.
▪ Los intermediarios y los aminoácidos a los cuales dan lugar son:
1. α-cetoglutarato (Glu, Gln, Pro, Hip),
2. oxaloacetato (Asp, Asn) y
3. 3-fosfoglicerato (Ser, Gli).
PROTEÍNAS
▪ La cisteína, tirosina e hidroxilisina se forman a partir de aminoácidos esenciales en
el aspecto nutricional.
▪ La serina proporciona el esqueleto de carbono, y la homocisteína el azufre para la
biosíntesis de cisteína.
▪ La fenilalanina hidroxilasa convierte a la fenilalanina en tirosina en una reacción
irreversible.
PROTEÍNAS
▪ Ni la hidroxiprolina ni la hidroxilisina de la dieta se incorporan hacia proteínas
porque ningún codón o tRNA dicta su inserción hacia péptidos.
▪ La peptidil hidroxiprolina e hidroxilisina se forman mediante hidroxilación de
peptidil prolina o lisina en reacciones catalizadas por oxidasas de función mixta
que necesitan vitamina C como cofactor.
▪ La enfermedad nutricional escorbuto releja hidroxilación alterada debido a
deiciencia de vitamina C.
PROTEÍNAS
Síntesis de aminoácidos no esenciales [1]

Fuente (2)
PROTEÍNAS

Fuente (2)
PROTEÍNAS

Fuente (2)
PROTEÍNAS

Fuente (2)
PROTEÍNAS

Fuente (2)
PROTEÍNAS
Digestión de proteínas
Fuente (3)
PROTEÍNAS
Intercambio de aminoácidos entre órganos [1]

Fuente (2)
PROTEÍNAS
Intercambio de aminoácidos entre órganos: post prandial [2]

Fuente (2)
PROTEÍNAS
Ciclo de Glucosa - Alanina

Fuente (2)
PROTEÍNAS
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
▪ Los aminoácidos son necesarios para efectuar la síntesis de proteína. Algunos
deben suministrarse en la dieta (los aminoácidos esenciales), porque no se
pueden sintetizar en el organismo.
▪ El resto son aminoácidos no esenciales, que provienen de la dieta, pero también
pueden formarse a partir de intermediarios metabólicos mediante transaminación
usando el nitrógeno amino de otros aminoácidos.
PROTEÍNAS
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
▪ Después de desaminación, el nitrógeno amino se excreta como urea, y los
esqueletos de carbono que permanecen luego de transaminación pueden:
1. oxidarse hacia CO2 por medio del ciclo del ácido cítrico,
2. usarse para sintetizar glucosa (gluconeogénesis) o
3. formar cuerpos cetónicos, que pueden ser oxidados o emplearse para la síntesis de
ácidos grasos.
▪ Varios aminoácidos también son los precursores de otros compuestos, por
ejemplo, purinas, pirimidinas, hormonas como epinefrina y tiroxina, y
neurotransmisores.
PROTEÍNAS
Desaminación
Fuente (2)
PROTEÍNAS
Catabolismo de aminoácidos
Fuente (2)
Metabolismo de proteínas
Fuente (3)
PROTEÍNAS
Transaminación
Fuente (2)
Síntesis de Urea
Fuente (2)
Ciclo del citrato: Intermediarios anfibólicos
Fuente (2)
PROTEÍNAS
MUCHAS GRACIAS
PROTEÍNAS
BIBLIOGRAFIA
ENZIMAS

SESIÓN 4
ENZIMAS
CONTENIDOS
▪ Definición
▪ Clasificación
▪ Cinética: Definición, Energía Libre, índices de reacción, Constante de equilibrio,
Cofactores, Coenzimas
▪ Efecto de Inhibidores, Orden de sustratos
▪ Regulación de actividad metabólica, cantidad de enzima
ENZIMAS
DEFINICION
▪ Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que
hacen posible la vida tal como la conocemos. La presencia y el mantenimiento de
un conjunto completo y equilibrado de enzimas son esenciales para
1. la desintegración de nutrientes a fin de que proporcionen energía y bloques de
construcción químicos;
2. el montaje de esos bloques de construcción hacia proteínas, DNA, membranas, células y
tejidos, y
3. la utilización de energía para impulsar la motilidad celular, la función neural y la
contracción muscular.
ENZIMAS
DEFINICION
▪ Con la excepción de las moléculas de RNA catalíticas, o ribozimas, las enzimas son
proteínas.
▪ Las deficiencias de la cantidad o la actividad catalítica de enzimas clave pueden
sobrevenir por defectos genéticos, déficit nutricionales o toxinas. Las enzimas
defectuosas pueden producirse por mutaciones genéticas o infección por virus o
bacterias patógenos
Acción enzimática [1]
Fuente (3)
Representación planar de la “fijación de tres puntos” de un sustrato
al sitio activo de una enzima
Fuente (2)
Acción enzimática [2]
Fuente (3)
Reacción mediada por enzima
Fuente (3)
Representación bidimensional del modelo de
adaptación inducida
Fuente (2)
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN
▪ Las enzimas se agrupan en seis clases:
1. Oxidorreductasas (catalizan oxidaciones y reducciones).
2. Transferasas (catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilo, metilo o
fosforilo)
3. Hidrolasas (catalizan la división hidrolítica de C—C, C—O, C—N y otros enlaces).
4. Liasas (catalizan la división de C—C, C—O, C—N y otros enlaces mediante eliminación
de átomo, dejando dobles enlaces).
5. Isomerasas (catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula).
6. Ligasas (catalizan la unión de dos moléculas acopladas a la hidrólisis de ATP).
Clasificación de enzimas
Fuente (3)
Coenzimas [1]
Fuente (3)
Coenzimas [2]
Fuente (3)
Quimiotripsina: Mecanismo de acción
Fuente (1)
Representación bidimensional del modelo de
adaptación inducida
Fuente (2)
Catálisis mediante fructosa-2,6-bisfosfatasa
Fuente (2)
ENZIMAS
CATÁLISIS
▪ Las isozimas son formas de enzima distintas que catalizan la misma reacción.
▪ La actividad catalítica de enzimas facilita su detección.
▪ El descubrimiento de fármacos requiere valoraciones enzimáticas idóneas para
investigación de “alta capacidad de procesamiento”
1. Inmunoanálisis ligado a enzima
2. Las deshidrogenasas dependientes de Nad(P)+ son valoradas de manera
espectrofotométrica
3. Muchas enzimas son valoradas mediante acoplamiento a una deshidrogenasa
Principales enzimas séricas usadas en el diagnóstico clínico
Fuente (2)
ENZIMAS
CATÁLISIS
▪ Las isozimas son formas de enzima distintas que catalizan la misma reacción.
▪ La actividad catalítica de enzimas facilita su detección.
▪ El descubrimiento de fármacos requiere valoraciones enzimáticas idóneas para
investigación de “alta capacidad de procesamiento”
1. Inmunoanálisis ligado a enzima
2. Las deshidrogenasas dependientes de Nad(P)+ son valoradas de manera
espectrofotométrica
3. Muchas enzimas son valoradas mediante acoplamiento a una deshidrogenasa
ENZIMAS: CINÉTICA
DEFINICION
▪ El estudio de la cinética enzimática, entendido como los factores que afectan los
índices de reacciones catalizadas por enzima, revela los pasos individuales
mediante los que las enzimas transforman sustratos en productos.
▪ El análisis cinético puede revelar el número y orden de los pasos individuales
mediante los cuales las enzimas transforman sustratos en productos.
▪ Junto con la mutagénesis dirigida hacia sitio y otras técnicas que sondean la
estructura de proteínas, los análisis cinéticos revelan detalles del mecanismo
catalítico de una enzima dada.
ENZIMAS: CINÉTICA
ENERGÍA LIBRE
▪ La ΔG, el cambio general de la energía libre o energía de Gibss para una reacción,
es independiente del mecanismo de reacción, y no proporciona información
respecto a los índices de reacciones.
▪ La energía de Gibss describe tanto la dirección en la cual tenderá a proceder una
reacción química, como las concentraciones de reactivos y productos que estarán
presentes en equilibrio
ENZIMAS: CINÉTICA
Energía Libre de formación (F) y descomposición (D)

Fuente (2)
ENZIMAS: CINÉTICA
ÍNDICES DE REACCIÓN
▪ Las reacciones proceden por medio de estados de transición en los cuales ΔGF es
la energía de activación.
ENZIMAS: CINÉTICA
Formación de un intermediario de estado de

transición durante una reacción química simple
Fuente (2)
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ Muchas reacciones comprenden múltiples estados de transición, cada uno con un
cambio relacionado de energía libre.
▪ Para estas reacciones, la ΔG general representa la suma de todos los cambios de
energía libre relacionados con la formación y la descomposición de todos los
estados de transición.
▪ Por ende, a partir de la ΔG general es imposible inferir el número o el tipo de
estados de transición a través de los cuales procede la reacción.
▪ Dicho de otra manera, la termodinámica general no dice nada acerca de la
cinética.
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ La ΔGF para llegar a un estado de transición a menudo se denomina la energía de
activación, Eact.
▪ La facilidad —y por ende, la frecuencia— con la cual esta barrera se supera se
relaciona de manera inversa con Eact.
▪ La energía de activación para la reacción que está procediendo en la dirección

opuesta a la trazada es igual a –ΔGD
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ La teoría cinética (teoría de la coalición) de cinética química declara que para que
dos moléculas reaccionen, deben:
a. aproximarse dentro de la distancia formadora de enlace de la otra, o “chocar”, y
b. poseer suficiente energía cinética para vencer la barrera de energía para alcanzar el
estado de transición.
Barrera de energía para reacciones químicas
Fuente (2)
ENZIMAS: CINÉTICA
CONSTANTE DE EQUILIBRIO
▪ La proporción de k1 a k–1 se denomina la constante de equilibrio Keq. Es necesario
tener en mente las propiedades importantes que siguen de un sistema en
equilibrio:
1. La constante de equilibrio es una proporción de las constantes de índice de reacción (no
los índices de reacción).
2. En equilibrio, los índices de reacción (no las constantes de índice) de las reacciones
hacia adelante y hacia atrás son iguales.
3. El equilibrio es un estado dinámico. Aunque no hay cambio neto de la concentración de
sustratos o productos, moléculas individuales de sustrato y producto continuamente se
están interconvirtiendo
ENZIMAS: CINÉTICA
CONSTANTE DE EQUILIBRIO
▪ Las enzimas no afectan la Keq; esta última, una proporción de constantes de índice
de reacción, se calcula a partir de las concentraciones de sustratos y productos en
equilibrio, o a partir de la proporción k1/k–1.
1. Si ΔG0 es un número negativo, Keq será mayor que la unidad, y la concentración de
productos en equilibrio excederá la de los sustratos.
2. Si ΔG0 es positiva, Keq será menor que la unidad, y se favorecerá la formación de
sustratos.
ENZIMAS: CINÉTICA
Cálculo de Keq
Fuente (2)
ENZIMAS: CINÉTICA
CATÁLISIS ENZIMÁTICA: CINÉTICA
▪ Las enzimas:
1. disminuyen la barrera de energía de activación para una reacción
2. No afectan Keq
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ En la medición del índice de una reacción catalizada por enzima por lo general se
emplean condiciones de índice iniciales, para las cuales la ausencia esencial de
producto impide la reacción inversa.
▪ Las formas lineales de la ecuación de Michaelis-Menten simplifican la
determinación de Km y Vmáx.
ENZIMAS: CINÉTICA
CATÁLISIS ENZIMÁTICA: COFACTORES
▪ Los metales importantes en los seres vivos son de dos clases:
1. Metales alcalinos y alcalinotérreos (p. ej., Na+, K+, Mg2+ y Ca2+) y
2. metales de transición (p. ej., Zn2+, Fe2+ y Cu2+).
▪ En las enzimas, los metales alcalinos y alcalinotérreos están unidos de forma laxa y
suelen tener funciones estructurales.
▪ En cambio, los metales de transición tienen funciones clave en la catálisis, ya sea
unidos a grupos funcionales como el carboxilato, el imidazol o el hidroxilo, o como
componentes de grupos prostéticos como el Fe2+ del hemo.
ENZIMAS: CINÉTICA
Función del Zn como cofactor

Fuente (1)
ENZIMAS: CINÉTICA
CATÁLISIS ENZIMÁTICA: COENZIMAS
▪ Las coenzimas son moléculas orgánicas que dan versatilidad química a las enzimas
porque aportan grupos reactivos que no están presentes en las cadenas laterales
de sus aminoácidos o porque pueden actuar como transportadoras de moléculas
de sustrato.
▪ Algunas coenzimas sólo se unen de manera transitoria a la enzima y son
esencialmente co-sustratos, mientras que otras están unidas con firmeza por medio
de enlaces covalentes o no covalentes.
ENZIMAS: CINÉTICA
CATÁLISIS ENZIMÁTICA: COENZIMAS
▪ Las coenzimas pueden clasificarse conforme a su función en tres
grupos:
1. de transferencia de electrones: NAD+, NADP+, FAD, FMN, CoQ ,
tetrahidrobiopterina BH4
2. de transferencia de grupos: Pirofosfato de tiamina TPP, CoA, fosfato de
piridoxal
3. con potencial de transferencia de alta energía: UDP-glucosa, CDP-
etanolamina.
Vitaminas, moléculas similares a vitaminas, y sus formas
coenzimáticas
Fuente (1)
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ Los índices de reacciones catalizadas por enzima son afectados por:
1. temperatura,
2. concentración de ion hidrógeno,
3. concentración de enzima,
4. concentración de sustrato e
5. inhibidores
Efecto del pH sobre la actividad de la enzima
Fuente (2)
Efecto de la concentración de sustrato sobre
la velocidad inicial de una reacción catalizada por enzima
Fuente (2)
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ La constante Km de Michaelis es la concentración de sustrato a la cual vi es la mitad
de la velocidad máxima (Vmáx/2) alcanzable a una concentración particular de
enzima.
ENZIMAS: CINÉTICA
Enzima: concentración de sustrato (a) por debajo de Km, (b)

concentración igual a Km, y (c) concentración bastante por arriba
de Km
Fuente (2)
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ Una forma lineal de la Ecuación de Hill se usa para evaluar la cinética de unión a
sustrato cooperativa mostrada por algunas enzimas multiméricas.
▪ La pendiente n, el coeficiente de Hill, refleja el número, la naturaleza y la fuerza de
las interacciones de los sitios de unión a sustrato.
▪ Un valor de n de más de 1 indica cooperación positiva.
ENZIMAS: CINÉTICA
EFECTO DE INHIBIDORES
1.Los efectos de inhibidores competitivos simples, que por lo general semejan
sustratos, se superan al aumentar la concentración del sustrato.
2.Los inhibidores no competitivos simples disminuyen la Vmáx pero no afectan la Km.
3.Para inhibidores competitivos y no competitivos simples, la constante inhibitoria Ki
es igual a la constante de disociación de equilibrio para el complejo de enzima-
inhibidor relevante. Un término más simple y menos riguroso para evaluar la
eficacia de un inhibidor es la IC50, la concentración del inhibidor que produce
inhibición de 50% en las circunstancias particulares del experimento.
ENZIMAS: CINÉTICA
EFECTO DE INHIBIDORES
4.Los inhibidores irreversibles “envenenan” enzimas: comprenden hacer o romper
enlaces covalentes con residuos aminoacilo esenciales para la unión a sustrato,
catálisis o mantenimiento de la conformación funcional de la enzima. Dado que
estos cambios covalentes son hasta cierto punto estables, una enzima que ha sido
“envenenada” por un inhibidor irreversible, como un átomo de metal pesado o un
reactivo acilante, permanece inhibida incluso después de eliminar del medio
circundante el inhibidor que resta
5.Inhibición basada en mecanismo: Los inhibidores “suicidas” son análogos de
sustrato especializados que contienen un grupo químico que puede transformarse
mediante la maquinaria catalítica de la enzima blanco.
Gráfico de Lineweaver-Burk: Inhibición
competitiva
Fuente (2)
Gráfico de Lineweaver-Burk: Inhibición no competitiva simple
Fuente (2)
ENZIMAS: CINÉTICA
ORDEN DE SUSTRATOS
▪ Los sustratos pueden añadirse en:
1. un orden al azar (cualquier sustrato puede combinarse primero con la enzima) y
2. en un orden forzoso (el sustrato A debe unirse antes que el sustrato B).
3. En reacciones de ping-pong, uno o más productos se liberan a partir de la enzima antes
de que se hayan añadido todos los sustratos.
Reacción Bi-Bi: Oxidorreductasas, Cinasas/Deshidrogenasa, y
Aminotransferasas/Serina proteasas
Fuente (2)
ENZIMAS: CINÉTICA
APLICACIÓN EN FARMACOLOGÍA
▪ La cinética enzimática aplicada facilita la identificación y caracterización de
fármacos que inhiben de manera selectiva enzimas específicas.
▪ De este modo, la cinética enzimática desempeña una función crucial en el
descubrimiento de fármacos, en la farmacodinámica comparativa, y en la
determinación del modo de acción de fármacos.
ENZIMAS: CINÉTICA
REGULACIÓN DE ACTIVIDADES
▪ La homeostasis incluye mantener un ambiente intracelular y dentro de órganos
relativamente constante pese a amplias fluctuaciones en el ambiente externo.
▪ Esto se logra por medio de cambios apropiados en las velocidades de reacciones
bioquímicas en respuesta a necesidad fisiológica.
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ Los sustratos para casi todas las enzimas por lo general están presentes a una
concentración cercana a su Km. Esto facilita el control pasivo de los índices de
formación de producto en respuesta a cambios de las concentraciones de
intermediarios metabólicos.
▪ El flujo de metabolitos tiende a ser unidireccional
ENZIMAS: CINÉTICA
Célula ideal en equilibrio dinámico

Fuente (2)
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ El control activo del lujo de metabolitos comprende cambios de
1. concentración,
2. actividad catalítica, o ambos,
▪ de una enzima que cataliza una reacción limitante comprometida.

▪ El control de una enzima que cataliza una reacción limitante regula una vía
metabólica completa
ENZIMAS: CINÉTICA
REGULACIÓN DE CANTIDAD DE ENZIMA
▪ Hay que tener en cuenta:
1. Las proteínas se sintetizan y degradan de manera continua
2. Control de la síntesis de enzima
3. Control de la degradación enzimática
ENZIMAS: CINÉTICA
REGULACIÓN DE CANTIDAD DE ENZIMA
▪ La proteólisis selectiva de proenzimas inactivas desde el punto de vista catalítico,
inicia cambios conformacionales que forman el sitio activo.
▪ La secreción como una proenzima inactiva facilita la movilización rápida de la
enzima en respuesta a lesión o necesidad fisiológica, y puede proteger al tejido de
origen (p. ej., autodigestión por proteasas).
ENZIMAS: CINÉTICA
REGULACIÓN DE ACTIVIDAD CATALÍTICA
▪ En seres humanos, la inducción de síntesis de proteína es un proceso complejo, de
múltiples pasos, que típicamente requiere horas para producir cambios
importantes de la concentración total de enzima.
▪ En contraste, los cambios de la eficiencia catalítica intrínseca por unión de
ligandos disociables (regulación alostérica) o por modificación covalente logran
regulación de la actividad enzimática en segundos.
▪ Los cambios de la concentración de proteína satisfacen requisitos adaptativos a
largo plazo, mientras que los cambios de la eficiencia catalítica son más idóneos
para alteraciones rápidas y transitorias del flujo de metabolitos.
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ las enzimas alostéricas son aquellas para las cuales la catálisis en el sitio activo
puede modularse por la presencia de efectores en un sitio alostérico.
▪ Los efectores alostéricos regulan ciertas enzimas: La inhibición por
retroalimentación se refiere a la inhibición de una enzima en una vía biosintética
por un producto terminal de esa vía.
▪ Por lo general, este producto terminal se une a un sitio alostérico separado desde
el punto de vista espacial del sitio catalítico de la enzima blanco.
▪ De esta manera, los inhibidores por retroacción típicamente tienen poca o ninguna
similitud estructural con los sustratos de las enzimas que inhiben.
ENZIMAS: CINÉTICA
Sitios de inhibición por retroalimentación

Fuente (2)
ENZIMAS: CINÉTICA
Sitios de inhibición por retroalimentación múltiple

Fuente (2)
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ Los sitios alostérico y catalítico son distintos desde el punto de vista espacial.
▪ Los efectos alostéricos pueden ocurrir sobre Km o sobre Vmáx
ENZIMAS: CINÉTICA
▪ La unión de metabolitos y segundos mensajeros a sitios distintos del sitio catalítico
de enzimas desencadena cambios conformacionales que alteran la Vmáx o la Km.
▪ La fosforilación por proteína cinasas de residuos serilo, treonilo o tirosilo
especíicos —y la desfosforilación subsiguiente por proteína fosfatasas— regula la
actividad de muchas enzimas de seres humanos.
▪ Las proteína cinasas y fosfatasas que participan en cascadas de regulación que
responden a señales hormonales o de segundo mensajero, constituyen redes
reguladoras que pueden procesar e integrar información ambiental compleja para
producir una respuesta celular apropiada e integral.
Representación simplificada del punto de control de G1 a S del
ciclo de célula eucariótica
Fuente (2)
ENZIMAS
MUCHAS GRACIAS
ENZIMAS
BIBLIOGRAFIA
EQUILIBRIO ÁCIDO-BASE

SESIÓN 5
CONTENIDOS
▪ Teorías Ácido Base
▪ pH
▪ Sistemas Buffer
▪ Regulación ácido base
EQUILIBRIO ACIDO BASE
▪ La diferencia entre el ingreso y salida de ácidos y bases con respecto a un sistema
definido con un intervalo definido.
▪ Variables del equilibrio ácido- base:
Ion hidrógeno (protón)
Dióxido de carbono (PCO2)
Bicarbonato
TEORÍAS ACIDO BASE
▪ Teoría de Arrhenius - Teoría de la disociación electrolítica iónica: Cuando los
electrolitos (ácidos, bases y sales) se disuelven en se disocian en partículas
cargadas: IONES.
▪ Ácido es toda sustancia que en disolución acuosa cede protones (libera iones
hidrógeno, H+ ), y Base es toda sustancia que en solución acuosa cede iones OH-
HA -> H+ + A-
HCl -> H+ + Cl-
TEORÍAS ACIDO BASE
▪ Teoría de Arrhenius - Teoría de la disociación electrolítica iónica: Las fuerzas de
los ácidos y bases están relacionadas con el número de iones H+ y OH- que se
producen en la disolución.
▪ Los ácidos y bases fuertes son electrolitos fuertes (se ionizan o disocian totalmente
en solución).
▪ El HCl es un ácido fuerte porque se ioniza un 100% en solución acuosa.
HCl g -> H+ ac + Cl- ac
TEORÍAS ACIDO BASE
▪ Teoría de Arrhenius - Teoría de la disociación electrolítica iónica: La base NaOH
también se disocia en un 100% en solución acuosa.
NaOH s -> Na+ ac + OH- ac
▪ Según esta definición de Arrehenius los ácidos y bases solo pueden existir en
soluciones acuosa.
TEORÍAS ACIDO BASE
▪ Teoría de Bronsted-Lowry: Los ácidos son sustancias capaces de ceder protones
(H+) y bases sustancias capaces de aceptarlos.
TEORÍAS ACIDO BASE
▪ Teoría de Bronsted-Lowry:
▪ Ácido: sustancia capaz de ceder un protón (a una base)
HCl + H2O -> Cl- + H3O+
▪ Base: sustancia capaz de aceptar un protón (de un ácido)
NH3 + H2O -> NH4+ + OH-
▪ El ión hidrógeno, al ser tan pequeño, en disolución acuosa se encuentra hidratado,
dando el ión hidronio.
H+ + H2O -> H3O+
TEORÍAS ACIDO BASE
▪ Teoría de Bronsted-Lowry: Cada ácido y su base conjugada forman un "par ácido-
base":
TEORÍAS ACIDO BASE
▪ Teoría de Bronsted-Lowry: Anfótero: Sustancia que se comporta como ácido o como
base según las condiciones del medio. Ejemplo: Bicarbonato
TEORÍAS ACIDO BASE
▪ Teoría de Bronsted-Lowry: El agua tiene propiedades anfóteras, puede reaccionar
tanto con ácidos como con bases.
▪ Actúa como base en presencia de un ácido más fuerte que ella
▪ Actúa como ácido en presencia de una base más fuerte que ella
TEORÍAS ACIDO BASE
▪ Teoría de Lewis: Se establece que los ácidos son receptores de uno o varios pares
de electrones y las bases son donantes de uno o varios pares de electrones.
SUSTANCIAS ÁCIDAS
▪ Los ácidos son sustancias que tienen sabor agrio, reaccionan con algunos metales
desprendiendo hidrógeno, algunos son corrosivos, y en solución acuosa conducen
la electricidad.
▪ Estas sustancias son utilizadas tanto en el hogar como en la industria.
Sustancias ácidas
SUSTANCIAS BÁSICAS
▪ Las bases son sustancias de sabor amargo y jabonosas al tacto. Algunas son
corrosivas y también conducen la electricidad en solución acuosa.
▪ Las bases tienen múltiples usos.
Sustancias básicas
pH
▪ El químico Sorensen propuso expresar el grado de acidez o de alcalinidad de una
solución como el valor absoluto del exponente en base 10, o con el logaritmo
negativo de la concentración de los iones H+ en la solución
▪ Se introdujo cuando se descubrió que el agua está formada por protones (H+) e
iones hidroxilo (OH-).
▪ Expresa la intensidad de acidez
▪ Es la medida de la actividad protónica
▪ Describe el proceso de transferencia de protones
pH
▪ Características:
1. Los ácidos y las bases tienen una característica especial que permite determinar su pH
o pOH, la concentración de los iones H+ y OH-.
pH = -log [H3O+]
pOH = -log [OH-]
2. Ácidos fuertes tienen altas concentraciones H+ mientras que los ácidos débiles tienen
bajas.
3. El pH es un factor logarítmico; cuando una solución se vuelve diez veces más ácida, el
pH disminuye una unidad.
pH
▪ Ácidos y bases fuertes y débiles: La fuerza de un ácido se mide por su grado de
disociación al transferir un protón al agua, produciendo el ion hidronio, H3O+. La
fuerza de una base se mide por su grado de aceptación de un protón del agua.
▪ Ácido fuerte: Sustancia que se disocia completamente en un medio acuoso.
▪ Ácido débil: Sustancia que se disocia parcialmente en un medio acuoso,
independientemente de la concentración. La intensidad de un ácido es
inversamente proporcional a su base conjugada
pH
▪ Ka: Constante de Disociación de ácidos, o de acidez
1. Si Ka > 100, el ácido es fuerte y estará disociado totalmente.
2. Si Ka < 1, el ácido es débil y estará parcialmente disociado
pH
▪ Kb: Constante de Disociación de bases, o de basicidad
1. Si Kb > 100, la base es fuerte y estará disociada totalmente.
2. Si Kb < 1, la base es débil y estará parcialmente disociado.
Grado de ionización
Ácido fuerte y base fuerte: Valoración de 25,00 ml de HCl(ac) 0,100 M con NaOH(ac) 0,100 M
Ácido débil y base fuerte: Valoración de 25,00 ml de HAc(ac) 0,100 M con NaOH(ac) 0,100 M.
Ka(HAc)=1,8x10-5.
Fuerza relativa de algunos ácidos y bases de Brönsted y Lowry
ECUACIÓN DE HENDERSON-HASSELBALCH
▪ Es una fórmula química que se utiliza para calcular el pH, de una solución buffer, o
tampón, a partir del pKa (la constante de disociación del ácido) y de las
concentraciones de equilibrio del ácido o base, del ácido o la base conjugada.
Ecuación de Henderson-Hasselbalch
ACIDOS POLIPROTIDOS
▪ Hay ácidos que tienen más de un protón que pueden ceder, por lo tanto,
presentaran varias constantes de acidez
▪ Se disocian en más de una etapa y cada etapa presenta su propia constante de
equilibrio
Valoración de un ácido poliprótico:
H3PO4(ac) con NaOH(ac).
Ácidos Poliprótidos
REACCIONES DE NEUTRALIZACIÓN
▪ La neutralización es una reacción química entre un ácido y una base.
▪ Cuando un ácido y una base reaccionan, ambos compuestos se neutralizan y
pierden sus propiedades produciéndose sal y agua:
Ácido + base -> Sal y Agua
HCl + NaOH -> NaCl + H2O
▪ Si alguna vez has tenido acidez estomacal probablemente tomaste antiácido.
▪ Estos contienen bases débiles que reaccionan con el ácido del estómago
neutralizando y aliviando el malestar provocado por la acidez
Comportamiento de las disoluciones reguladoras frente a la adición de un ácido o de una base
TITULACIÓN
▪ Es la determinación de la concentración de una solución cuya concentración se
desconoce mediante la adición de una segunda solución cuya concentración es
conocida y que sufre una reacción química de estequiometría conocida, al
mezclarse con la solución de concentración desconocida.
Titulación
INDICADORES
▪ Sustancias químicas que se ponen de manifiesto mediante algún tipo de cambio
visible (color) el punto final de la valoración en las proximidades del punto de
equivalencia.
▪ Reaccionan con el agente valorante, produciendo el cambio sensible.
▪ Reactivos que poseen una propiedad característica (Eléctrica: E, óptica-
espectroscópica: Absorbancia) que experimenta un cambio brusco al interactuar
con la sustancia a valorar
▪ La tabla de indicadores sintéticos empleados y sus cambios de color en función
del pH, es la dada, señalándose las regiones del viraje:
Indicadores Sintéticos
Indicadores Sintéticos
pH: Escala
pH: Escala [2]
SOLUCIONES AMORTIGUADORAS O BUFFER
▪ La solución tiene la capacidad de resistir los cambios de pH cuando se agregan
pequeñas cantidades tanto de ácido como de base.
▪ Sistemas que tienden a impedir el cambio de pH cuando se añaden H + u OH-
▪ Anfolitos: son sustancias que tienen en su molécula grupos ácidos y básicos. Son
generalmente moléculas de sustancias orgánicas, como por ejemplo los
aminoácidos (glicina)
SOLUCIONES BUFFER SINTÉTICOS
▪ Buffer citrato: se metaboliza con facilidad
▪ Buffer fosfato: existe en forma habitual en el organismo
▪ Buffer borato: se usa en preparaciones oftálmicas no se usa para soluciones de uso
interno por su toxicidad
▪ Buffer acetato: se utiliza en preparaciones oftálmicas (sales de plata)
SOLUCIONES BUFFER BIOLÓGICAS
▪ El cuerpo humano produce ácidos volátiles de forma continua. Cada día, un
individuo adulto normal produce aproximadamente 20.000 nmol de ácido volátil
(ácido carbónico) y unos 80 nmol de ácido no volátil.
▪ La mayor parte de ácido volátil se produce en forma de CO2 durante la respiración
celular y reacciona con agua para formar ácido carbónico y bicarbonato.
▪ El ácido no volátil se origina principalmente a partir de la transformación
metabólica de las proteínas contenidas en los alimentos, sobre todo a partir de los
aminoácidos metionina y cisteína.
▪ Otros ácidos provienen del metabolismo de los hidratos de carbono y las grasas,
de las nucleoproteínas (ácido úrico) y de los compuestos fosforados inorgánicos
1. Combustión incompleta de grasos: Ácidos orgánicos
2. Combustión incompleta de hidratos de carbono: Ácidos orgánicos
3. Metabolismo de las nucleoproteínas: Ácido úrico
4. Metabolismo de fosfato y fósforo orgánico: H+ y P inorgánico
5. Ácidos potenciales en los alimentos: citrato
▪ Intracelulares: Sistema tampón fosfato (diácido fosfato mono ácido) HPO4- - H2PO4-2
pKa alrededor de 7.0
▪ También contribuyen Glucosa 6 P, ATP, proteínas intracelulares.
SOLUCIONES TAMPÓN
▪ Sigue un orden:
1. Primera línea, los buffers
2. Segunda línea: regulación respiratoria
3. Tercera línea: regulación renal
▪ El sistema bicarbonato/CO2 representa el 75% de la capacidad buffer de la
sangre.
SOLUCIONES TAMPÓN
▪ Tampón extracelular: Bicarbonato / acido carbónico
▪ Tampón intracelular:
▪ Anillo imidazólico de la histidina
▪ Bicarbonato/ acido carbónico
▪ Fosfatos
Buffer Sanguíneos
Buffer Sanguíneos [2]

REGULACIÓN DEL ACIDO-BASE
▪ Los órganos y tejidos implicados en el mantenimiento del equilibrio ácido-base
son los pulmones, los eritrocitos y los riñones.
1. Los pulmones controlan el intercambio de dióxido de carbono y de oxígeno entre la
sangre y la atmósfera exterior.
2. Los eritrocitos transportan gases entre los pulmones y los tejidos y
3. Los riñones controlan la concentración de bicarbonato en el plasma y excretan el ión
hidrógeno en la orina.
Balance ácido base
▪ Sistema de amortiguación – Bicarbonato:
1. El coeficiente de solubilidad del CO2 en el plasma es 0.23 en kPa (o 0.03 si se mide la
pCO2 en mmHg).
2. Equivalencia:1 kPa = 7.5 mmHg y 1 mmHg = 0.133 kPa
3. A una pCO2 normal de 5.3 kPa (40 mmHg), la concentración del CO2 disuelto (dCO2)
es:
dCO2 (mmol/L) = 5.3 kPa x 0.23 = 1.2 mmol/L
▪ Sistema de amortiguación – Bicarbonato: La Ecuación de Henderson-Hasselbalch
▪ Sistema de amortiguación – Bicarbonato: Así:
1. La proporción en las cifras de 20/1 siempre dará el logaritmo 1.3. La suma de la
constante 6.1+1.3 siempre será el pH normal: 7.4
2. Toda desproporción del 20/1 provocará la pérdida del equilibrio porque ya no será
1.3: (y el pH será diferente de 7.4).
3. Los problemas metabólicos modificarán la cifra del numerador (el bicarbonato de 24).
4. Los problemas respiratorios modificarán la cifra del denominador (el CO2 de 1.2).
▪ La concentración de bicarbonato (metabólico) varía de acuerdo a la producción de
ácidos no volátiles producidos en los tejidos.
▪ La pCO2 depende de la frecuencia respiratoria.
Sistema amortiguador: Bicarbonato
▪ Sistema de amortiguación – Bicarbonato: En el plasma la reacción:
Ocurre muy lentamente. Los eritrocitos y las células de los túbulos renales aceleran
la reacción a por la acción de la enzima anhidrasa carbónica. Por medio de esta
acción los riñones controlan la concentración de bicarbonato en plasma.
Amortiguadores intracelulares: Proteínas, Fosfatos y recambio de potasio
Amortiguadores intracelulares: Proteínas, Fosfatos y recambio de potasio [2]
BALANCE ACIDO-BASE
1. La anhidrasa carbónica del eritrocito “fija”
CO2 como bicarbonato.
2. El ión hidrógeno resultante, es amortiguado
por la hemoglobina.
3. El bicarbonato se intercambia con el ión
CLORURO del plasma.
4. 70% del CO2 producido en los tejidos se
convierte en bicarbonato.
5. 20% va como “carbamino” en la Hb.
6. 10% viaja disuelto en el plasma.
BALANCE ACIDO-BASE
1. Se generan cantidades sustanciales de
ácidos inorgánicos como consecuencia de
disolverse el CO2 producido del
metabolismo oxidativo energético y
combinarse con agua, y del metabolismo
de aminoácidos sulfurados y fosforados.
2. El ácido láctico es resultado de la glucólisis
anaeróbica resultante de la hipoxia (se
bloquea la función mitocondrial) y
3. Los cuerpos cetónicos se asocian a exceso
de beta-oxidación de ácidos grasos, por
descompensación diabética.
BALANCE ACIDO-BASE
1. Los pulmones controlan el intercambio
gaseoso con el aire atmosférico.
2. El CO2 generado es transportado en el
plasma como HCO3- .
3. La Hb amortigua ión hidrógeno
4. Los riñones reabsorben bicarbonato
filtrado en los túbulos proximales y generan
nuevo bicarbonato en los túbulos distales,
donde hay una secreción neta de ión
hidrógeno.
TRASTORNOS ACIDO-BASE
▪ Los trastornos en el equilibrio acido-base no son la enfermedad en sí, sino la
expresión de esta y otras veces una respuesta a esta.
▪ No son causa sino consecuencia.
▪ Acidosis metabólica
▪ Alcalosis metabólica
▪ Acidosis respiratoria
▪ Alcalosis respiratoria
▪ Un aumento primario en la pCO2 o una disminución en [HCO3-]p lleva a
ACIDOSIS.
▪ La disminución de la pCO2 o el aumento en [HCO3-]p lleva a ALCALOSIS .
▪ Si el cambio primario afecta a la pCO2 es “respiratorio”
▪ Si el cambio primario afecta a la [HCO3-]p es “metabólico”
Trastorno ácido base
Gases sanguíneos: Intervalos de referencia
▪ Función del pulmón:
▪ El epitelio bronquial elimina partículas.
▪ El centro respiratorio (en el bulbo raquídeo) tiene quimiorreceptores sensibles a pCO2 y
al pH: > pCO2 o < pH, que conlleva a mayor ventilación.
▪ En los cuerpos carotídeos del cayado aórtico hay sensores que ante la hipoxia (pO2 < 8
kPa o 60mmHg) asumen el control ventilatorio.
▪ En condiciones patológica es primero hipoxia que hipercapnia (que indica gravedad).
Presiones parciales: O2 y CO2
▪ Función del pulmón: Se compromete la función pulmonar por:
▪ Deformidades restrictivas
▪ Trauma y colapso pulmonar (< surfactante)
▪ Obstrucción de la vía aérea
▪ Asma (broncoespasmo)
▪ Parálisis respiratoria
▪ Edema pulmonar o fibrosis intersticial
▪ Shock, ICC, Cáncer.
CONTROL DE LA RESPIRACIÓN
1. La ventilación y la perfusión pulmonares
son los principales factores que controlan
el intercambio gaseoso.
2. La pCO2 afecta a la frecuencia ventilatoria
por medio de los quimiorreceptores
centrales en el tronco encefálico.
3. También la afecta el descenso de la pO2
detectada por los receptores periféricos
sensibles a la pO2 situados en los cuerpos
carotídeos del cayado aórtico.
ELIMINACIÓN DE CO2 DE LOS TEJIDOS
1. El bicarbonato producido en los eritrocitos
se mueve al plasma a cambio de Cl-
2. 70% del CO2 se convierte en bicarbonato
3. 20% se une a hemoglobina y
4. 10% se disuelve en el plasma.
EXCRECIÓN DE CO2 EN AIRE ESPIRADO
▪ En los pulmones la mayor pO2 facilita la
disociación del CO2 de la Hb (efecto
Haldane).
▪ La Hb libera H+ y lleva a producir CO2 +
H2O.
Efectos de la Perfusión y Ventilación pulmonar
▪ Función del riñón: El Sistema Renal Regula la excreción de H+ :
▪ Por reabsorción tubular de HCO3 - filtrado en el glomérulo
▪ por regeneración de bicarbonato gastado en la neutralización del ácido fijo, mediante la
eliminación de H+.
▪ Para eliminar el exceso de H+ por la orina, se combina con tampones intratubulares:
“acidez titulable” o como amonio
REABSORCIÓN DE BICARBONATO DEL RIÑÓN
▪ Tiene lugar en el túbulo proximal.
▪ En este momento no hay una excreción neta
de ión hidrógeno.
▪ La anhidrasa carbónica está presente en la
cara luminal de las células tubulares.
EXCRECIÓN DEL IÓN HIDRÓGENO
▪ Ocurre en los túbulos distales del riñón.
▪ El H+ + amoníaco producen AMONIO que es
excretado.
▪ El H+ también es amortiguado por el fosfato.
▪ La excreción diaria de H+ es de 50 mmol.
▪ Pérdida del equilibrio:
▪ El pulmón y el riñón trabajan de modo concertado para reducir al mínimo los cambios en
el pH plasmático y pueden compensarse cuando se producen problemas.
▪ Si se modifica la [HCO3-]-plasma (componente metabólico), cambia la cifra del
numerador de la proporción 20/1.
▪ Si se modifica la pCO2 (componente respiratorio), cambia la cifra del denominador de la
proporción 20/1.
▪ Si el cociente aumenta (>20/1) será alcalosis, y
▪ Si baja (<20/1) será acidosis
▪ Acidosis:
▪ Descompensada: cuando la cifra de pH es baja (<7.4).
▪ Compensada: cuando la cifra de pH es normal, pero la cifra del bicarbonato o del CO2
total es aún anormal
▪ Alcalosis:
▪ Descompensada: cuando la cifra del pH es alta (>7.4).
▪ Compensada: cuando la cifra de pH es normal, pero la cifra del bicarbonato o del CO2
total es aún anormal
▪ Acidosis metabólica:
▪ Producción de ácidos en exceso
▪ Perdida de HCO3 por riñón
▪ Disminución de la excreción de ácidos y en la regeneración de HCO3
▪ Cuadro clínico: Hiperventilación, debilidad muscular, contractibilidad miocárdica

disminuida, tendencia a hipotensión y taquicardia, predisposición a edema de
pulmón
▪ Alcalosis metabólica:
▪ pCO2 normal o aumentado
▪ pH aumentado
▪ Excreción renal aumentada de HCO3Na o K
▪ Volumen extracelular disminuido
▪ Reabsorción bicarbonato aumentada
▪ Cuadro clínico: Pérdida de ácidos (vómitos, drenaje gástrico), perdidas urinarias

que sobrepasan ingesta. Alteraciones SNC: Confusión mental, estupor, arritmia
cardiaca, asociación con tetania (espasmos en la musculatura estriada ) por
descenso del Ca.
▪ Acidosis respiratoria:
▪ pCO2 arterial aumentado: pCO2 >40 mmHg
▪ Existe una hipoventilación alveolar primaria: FR disminuida y retención de CO2
▪ pH < 7.35
▪ Compensación renal: Aumenta excreción de H+ y NH4+ y aumenta reabsorción de
bicarbonato
▪ Cuadro clínico: Inhibición del centro respiratorio por: fármacos opiáceos,
anestésicos, sedantes, oxigenoterapia, apnea central del sueño, paro cardiaco,
crónico: obesidad extrema, lesiones del SNC.
▪ Alcalosis respiratoria:
▪ Existe una hiperventilación alveolar primaria
▪ pCO2 disminuido: pCO2 <40 mmHg
▪ pH aumentado: pH > 7.45
▪ HCO3 plasmático disminuido variable
▪ Hipoxia: altura, FiO2 disminuido, Desbalance V/Q, hipotensión, anemia severa
▪ Enfermedad pulmonar: enfermedad pulmonar intersticial, neumonía, embolia pulmonar,
edema pulmonar
▪ Cuadro clínico: Excitabilidad del SNC y periférico, mareos, alteración del
conocimiento, parestesias, arritmias supraventriculares y ventriculares,
disminución del flujo sanguíneo cerebral a 35-40%
Acidosis metabólica y respiratoria mixta
Acidosis metabólica y respiratoria mixta
Alcalosis metabólica y respiratoria mixta
Compensación metabólica y respiratoria
Trastornos ácido base: Causa clínicas
ANION GAP – BRECHA ANIÓNICA
▪ Los componentes que naturalmente ocupan
este espacio son las cifras normales de
lactato, piruvato, cuerpos cetónicos y otros
ácidos metabólicos.
▪ Si se presentan cambios que provocan su
aumento (como la cetosis o el metabolismo
anaeróbico productor de lactato), elevará la
cifra cada vez más lejos del 12mEq/L
ampliando el espacio que muestra la flecha
blanca del esquema.
Anión Gap
Acidosis con Anión Gap normal
MUCHAS GRACIAS
BIBLIOGRAFIA
1.Baynes, John W. Dominiczak, Marek H. Bioquímica Médica. Elsevier España S.L.,
Madrid. 2011.
4.Barreno, Karina K. Bioquímica: Control del equilibrio ácido base. Universidad de
San Carlos de Guatemala. Antigua. 2018.
CARBOHIDRATOS I

SESIÓN 6
CARBOHIDRATOS I
CONTENIDOS
▪ Estructura de los carbohidratos.
▪ Clasificación, características importantes como fuente de energía
▪ Digestión y Absorción
▪ Transporte de los carbohidratos a través de las membranas celulares: activo y
facilitado.
CARBOHIDRATOS I
Carbohidratos: clasificación (a) recta

(b) α D glucosa, proyección Haworth (c) forma de silla [1]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
ESTRUCTURA
▪ La glucosa es el carbohidrato de mayor importancia en la bioquímica de
mamíferos, porque casi todo el carbohidrato en los alimentos se convierte en
glucosa para el metabolismo.
CARBOHIDRATOS I
ESTRUCTURA
▪ Los azúcares tienen grandes números de estereoisómeros porque contienen varios
átomos de carbono asimétricos.
1. Isomerismo d y l: la designación de un isómero de azúcar como la forma d o su imagen
en espejo como la forma L está determinada por su relación espacial con el compuesto
original de los carbohidratos, el azúcar de tres carbonos glicerosa (gliceraldehído).
2. Estructuras en anillo piranosa y furanosa: las estructuras en anillo de monosacáridos son
similares a las estructuras en anillo de pirano (un anillo de seis miembros) o furano (un
anillo de cinco miembros). Para la glucosa en solución, más de 99% está en la forma de
piranosa.
CARBOHIDRATOS I
Carbohidratos: D y L isomerismo [2]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
ESTRUCTURA
3. Anómeros α y β: la estructura en anillo de una aldosa es hemiacetal, porque se forma
por combinación de un grupo aldehído y un alcohol. De modo similar, la estructura en
anillo de una cetosa es un hemicetal. La glucosa cristalina es α-d-glucopiranosa. La
estructura cíclica se retiene en solución, pero ocurre isomerismo alrededor de la
posición 1, el carbonilo o átomo de carbono anomérico, para dar una mezcla de α-
glucopiranosa (38%) y β-glucopiranosa (62%). Menos de 0.3% está representado por
anómeros α y β de glucofuranosa.
Carbohidratos: anillos [3]
Fuente (2)
Carbohidratos: Fructosa [4]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
ESTRUCTURA
4. Epímeros: los isómeros que difieren como resultado de variaciones de configuración
del —OH y —H en los átomos de carbono 2, 3 y 4 de la glucosa, se conocen como
epímeros. Desde el punto de vista biológico, los epímeros de mayor importancia de la
glucosa son manosa (epimerizada en el carbono 2) y galactosa (epimerizada en el
carbono 4)
5. Isomerismo de aldosa-cetosa: la fructosa tiene la misma fórmula molecular que la
glucosa, pero difieren en su fórmula estructural, porque hay un grupo ceto potencial
en la posición 2, el carbono anomérico de la fructosa, mientras que hay un grupo
aldehído potencial en la posición 1, el carbono anomérico de la glucosa
CARBOHIDRATOS I
Carbohidratos: Epímeros de la glucosa [5]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
CLASIFICACIÓN
▪ Los carbohidratos son constituyentes importantes del alimento de los animales y
del tejido de éstos. Se caracterizan por el tipo y número de residuos monosacárido
en sus moléculas.
▪ Se clasifican en:
1. Monosacáridos: son los azúcares que no se pueden hidrolizar hacia carbohidratos más
simples. Pueden clasificarse como triosas, tetrosas, pentosas, hexosas o heptosas,
dependiendo del número de átomos de carbono, y como aldosas o cetosas, dependiendo
de si tienen un grupo aldehído o cetona.
CARBOHIDRATOS I
Carbohidratos: clasificación [1]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
CLASIFICACIÓN
▪ Se clasifican en:
2. Disacáridos: productos de condensación de dos unidades de monosacáridos, como
maltosa y sacarosa
3. Oligosacáridos: son productos de condensación de 3 a 10 monosacáridos. Casi
ninguno es digerido por las enzimas del ser humano.
4. Polisacáridos son productos de condensación de más de 10 unidades de
monosacáridos; los ejemplos son los almidones y las dextrinas, que pueden ser
polímeros lineales o ramificados. Los polisacáridos a veces se clasifican como
hexosanos o pentosanos, dependiendo de la identidad de los monosacáridos que los
constituyen (hexosas y pentosas, respectivamente). Otros ejemplos son la celulosa
(polímero de glucosa) e inulina (polímero de fructosa).
CARBOHIDRATOS I
CLASIFICACIÓN
▪ Los monosacáridos de mayor importancia fisiológica son:
1. la glucosa, el “azúcar de la sangre” y
2. la ribosa, un importante constituyente de nucleótidos y ácidos nucleicos.
CARBOHIDRATOS I
Monosacáridos: aldosas de importancia fisiológica [6]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
Monosacáridos : cetosas de importancia fisiológica [7]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
Monosacáridos : pentosas de importancia fisiológica [8]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
Monosacáridos : hexosas de importancia fisiológica [9]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
CLASIFICACIÓN
▪ Los disacáridos importantes son:
1. maltosa (glucosil glucosa), un intermediario en la digestión del almidón;
2. la sacarosa (glucosil fructosa), importante como un constituyente de la dieta, que
contiene fructosa, y
3. la lactosa (galactosil glucosa), en la leche.
CARBOHIDRATOS I
Disacáridos [1]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
Disacáridos de importancia fisiológica

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
Polisacáridos: (a) amilosa (b) amilopectina [1]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
Polisacáridos: Glucógeno [2]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
CLASIFICACIÓN
▪ El almidón y el glucógeno son polímeros de glucosa de almacenamiento en
vegetales y animales, respectivamente.
▪ El almidón es la principal fuente de energía en la dieta.
CARBOHIDRATOS I
CLASIFICACIÓN
▪ Los carbohidratos complejos contienen otros derivados de azúcar como azúcares
amino, ácidos urónicos y ácidos siálicos. Incluyen proteoglucanos y
glucosaminoglucanos, que se relacionan con elementos estructurales de los
tejidos, y glucoproteínas, que son proteínas que contienen cadenas de
oligosacárido; se encuentran en muchas situaciones, incluso en la membrana
celular.
CARBOHIDRATOS I
Carbohidratos: desoxi pentosa

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
Carbohidratos complejos: carbohidratos presentes en

glucoproteínas
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
Carbohidratos complejos: azúcar amino

Fuente (2)
Carbohidratos complejos: glucosaminglicanos
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS I
Carbohidratos complejos: Ácido siálico N-acetilneuramínico

Fuente (2)
Funciones del sistema digestivo
Fuente (3)
CARBOHIDRATOS I
▪ La digestión comprende hidrólisis de moléculas de alimento hacia moléculas de
menor tamaño para absorción a través del epitelio gastrointestinal.
1. Los polisacáridos se absorben como monosacáridos,
2. los triacilgliceroles como 2-monoacilgliceroles, ácidos grasos y glicerol, y
3. las proteínas como aminoácidos.
CARBOHIDRATOS I
▪ Los trastornos digestivos surgen como resultado de:
1. deficiencia enzimática, por ejemplo, lactasa y sacarasa;
2. malabsorción, por ejemplo, de glucosa y galactosa como resultado de defectos del
cotransportador de Na+-glucosa (SGLT 1);
3. absorción de polipéptidos no hidrolizados que lleva a respuestas inmunitarias, por
ejemplo, en la enfermedad celiaca, y
4. precipitación de colesterol desde la bilis como cálculos biliares.
CARBOHIDRATOS I
DIGESTIÓN
▪ La hidrolisis del almidón es catalizada por amilasas salivales y pancreáticas, que
catalizan la hidrólisis al azar de enlaces glucosídicos α (1→4), lo que da dextrinas,
y después una mezcla de glucosa, maltosa y maltotriosa, y dextrinas ramificadas
pequeñas (a partir de puntos de ramificación en la amilopectina).
▪ Los disacáridos, la maltasa, la sacarasa-isomaltasa (una enzima bifuncional que
cataliza la hidrólisis de sacarosa e isomaltosa), lactasa y trehalasa están localizadas
en el borde en cepillo de las células de la mucosa intestinal, donde se absorben
los monosacáridos resultantes y los que surgen a partir de la dieta.
CARBOHIDRATOS I
Digestión de carbohidratos
Fuente (3)
CARBOHIDRATOS I
ABSORCIÓN
▪ La glucosa y la galactosa se absorben mediante un proceso dependiente de sodio.
Se transportan mediante la misma proteína de transporte (SGLT 1), y compiten
entre sí por la absorción intestinal
▪ Otros monosacáridos se absorben mediante difusión mediada por acarreador.
▪ Dado que no se transportan de manera activa, la fructosa y los alcoholes azúcar
sólo se absorben a favor de su gradiente de concentración, y después de una
ingestión moderadamente alta, cierta cantidad permanece en la luz del intestino, y
actúa como un sustrato para la fermentación bacteriana
Intestino delgado: absorción de glucosa
Fuente (3)
Transporte de glucosa, fructosa y galactosa a través
del epitelio intestinal
Fuente (3)
CARBOHIDRATOS I
Transporte de glucosa: estructura SGLT [1]

Fuente (4)
CARBOHIDRATOS I
Transporte de glucosa: estructura GLUT [2]

Fuente (4)
Transporte de glucosa: GLUT y SGLT [1]
Fuente (4)
CARBOHIDRATOS I
Transporte de glucosa: clasificación familia de sistema de

facilitadores de transporte de glucosa GLUT
Fuente (4)
Transporte de glucosa: GLUTS y SGLT [1]
Fuente (4)
CARBOHIDRATOS I
ABSORCIÓN DE MONOSACARIDOS
▪ Rara vez ocurre deficiencia congénita de lactasa en lactantes, lo que lleva a
intolerancia a la lactosa y falta de crecimiento y desarrollo cuando se les alimenta
con leche materna o leche artificial para lactantes normales.
▪ Ocurre deficiencia congénita de sacarasa-isomaltasa entre los inuit o esquimales,
lo que lleva a intolerancia a la sacarosa, con diarrea persistente y falta de
crecimiento y desarrollo cuando la dieta contiene sacarosa.
CARBOHIDRATOS I
Transporte y destino de
carbohidratos y aminoácidos
Fuente (3)
CARBOHIDRATOS I
MUCHAS GRACIAS
CARBOHIDRATOS I
BIBLIOGRAFIA
3.Hall, John. Guyton y Hall Tratado de Fisiología Médica. 13ª ed., España 2016.
4.Castrejon, Vicente et al. Mecanismos moleculares que intervienen en el transporte
de glucose. REB 26(2): 49-57, 2007
CARBOHIDRATOS II

SESIÓN 7
CARBOHIDRATOS II
CONTENIDOS
▪ Oxidación Biológica
▪ Cadena Respiratoria y Fosforilación Oxidativa
▪ Función del ATP
▪ Metabolismo y Suministro de combustibles metabólicos
CARBOHIDRATOS II
OXIDACIÓN METABÓLICA
▪ En sistemas biológicos, al igual que los sistemas químicos, la oxidación (pérdida
de electrones) siempre se acompaña de reducción de un aceptor de electrón.
CARBOHIDRATOS II
▪ Las oxidorreductasas tienen diversas funciones en el metabolismo:
1. Las oxidasas y las deshidrogenasas desempeñan funciones importantes en la respiración
2. Las hidroperoxidasas protegen al cuerpo contra daño por radicales libres, y
3. Las oxigenasas median la hidroxilación de fármacos y esteroides.
CARBOHIDRATOS II
Oxidación de un metabolito catalizada por una oxidasa (a) formando H2O (b) formando H2O2
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
Oxidación de un metabolito catalizada por una deshidrogenasa acopladas [1]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
Mecanismo de oxido-reducción mediada por coenzimas nicotinamida [1]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
Retículo endoplásmico: Cadena de transporte de electrones mediado por monoxigenasa P450

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ Los tejidos están protegidos contra toxicidad por oxígeno causada por el radical
libre superóxido por medio de la enzima específica superóxido dismutasa.
CARBOHIDRATOS II
Formación y reducción de Superóxido

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
CADENA RESPIRATORIA Y FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
▪ Casi toda la energía liberada a partir de la oxidación de carbohidratos, grasas y
proteínas se pone a disposición en las mitocondrias como equivalentes reductores
(—H o e–), los cuales se encauzan hacia la cadena respiratoria, donde pasan por un
gradiente redox de acarreadores hacia su reacción final con oxígeno para formar
agua.
CARBOHIDRATOS II
Alimentos: Absorción y transformación en ATP

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ Los acarreadores redox están agrupados en cuatro complejos de cadena
respiratoria en la membrana mitocondrial interna.
▪ Tres de los cuatro complejos tienen la capacidad para usar la energía liberada en
el gradiente redox para bombear protones hacia el exterior de la membrana, lo
que crea un potencial electroquímico entre la matriz y el espacio de la membrana
interna.
Mitocondria: Estructura y posición de complejos enzimáticos
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
Cadena respiratoria: flujo de electrones [1]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
Cadena respiratoria: flujo de electrones [2]

Fuente (2)
Cadena respiratoria: ciclo Q [3]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ La ATP sintasa abarca la membrana y actúa como un motor rotatorio usando la
energía potencial del gradiente de protón o fuerza motriz de protón para sintetizar
ATP a partir de ADP y Pi.
▪ De este modo, la oxidación está estrechamente acoplada a la fosforilación para
satisfacer las necesidades de energía de las células.
Producción de ATP: ATP sintasa
Fuente (2)
Fosforilización oxidativa: Teoría quimiosmótica
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ Dado que la membrana mitocondrial interna es impermeable a protones y otros
iones, los transportadores de intercambio especiales abarcan la membrana para
permitir que iones como OH–, ATP4–, ADP3– y metabolitos, pasen sin descargar el
gradiente electroquímico a través de la membrana.
1 Transportador de
fosfato,
2 simporte piruvato,
3 transportador de
dicarboxilato,
4 transportador de
tricarboxilato,
5 transportador de α-
cetoglutarato,
6 transportador de
nucleótido
adenina
Transportadores de intercambio [1]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
1 Transportador de
fosfato,
2 transportador de
nucleótido
adenina
Transportadores de intercambio: Síntesis de ATP [1]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
Transportadores de intercambio: Transferencia de equivalentes reductores [3]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
Transportadores de intercambio: Transferencia de equivalentes reductores [4]

Fuente (2)
Transportadores de intercambio: Transferencia de creatina fostato en m. estriado y cardiaco [5]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ El control respiratorio asegura un aporte constante de ATP
▪ La disponibilidad de ADP puede controlar el índice de respiración de las
mitocondrias, lo cual se debe a que la oxidación y fosforilación están firmemente
acopladas; esto es, la oxidación no puede proceder por la cadena respiratoria sin
fosforilación concomitante de ADP.
CARBOHIDRATOS II
Control Respiratorio: Estado 4 (Reposo), Estado 3 o 5 (Ejercicio)

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ La enfermedad conocida como miopatía mitocondrial mortal infantil con
disfunción renal comprende disminución grave o falta de casi todas las
oxidorreductasas de la cadena respiratoria.
▪ En el síndrome MELAS (del inglés mitochondrial encephalopathy, lactic acidosis
and stroke, mitencefalopatía, acidosis láctica y apoplejía mitocondriales) es una
enfermedad hereditaria debida a deficiencia de NADH-Q oxidorreductasa
(complejo I) o citocromo oxidasa (complejo IV). Se produce por una mutación del
DNA mitocondrial, y se cree que está involucrada en la enfermedad de Alzheimer
y la diabetes mellitus.
CARBOHIDRATOS II
▪ Muchos venenos bien conocidos, como el cianuro, suspenden la respiración
mediante inhibición de la cadena respiratoria.
CARBOHIDRATOS II
Cadena Respiratoria: Sitios de inhibición

BAL (dimercaprol) TTFA agente quelante del Fe
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
FUNCIÓN DEL ATP
▪ En los sistemas biológicos se utiliza energía química para impulsar procesos vivos,
de acuerdo a las leyes de la termodinámica.
CARBOHIDRATOS II
FUNCIÓN DEL ATP
▪ Primera Ley de la Termodinámica: La energía total de un sistema, incluso sus
alrededores, permanece constante
▪ En sistemas vivos, la energía química se transforma hacia calor o hacia energías eléctrica,
radiante o mecánica.
▪ Segunda Ley de la Termodinámica: Para que un proceso ocurra de manera
espontánea, es necesario que la entropía total de un sistema aumente.
▪ La entropía es la extensión de trastorno o de aleatoriedad del sistema y alcanza su punto
máximo conforme alcanza el equilibrio.
CARBOHIDRATOS II
G Energía de Gibbs
H Entalpía (calor)
T temperatura
S Entropía
* En sistemas biológicos:
H Entalpía (calor) semejante a E Energía
CARBOHIDRATOS II
FUNCIÓN DEL ATP
▪ Las reacciones exergónicas tienen lugar de modo espontáneo, con pérdida de
energía libre (ΔG es negativa).
▪ Las reacciones endergónicas requieren la ganancia de energía libre (ΔG es
positiva) y sólo ocurren cuando se acoplan a reacciones exergónicas.
Acoplamiento: Reacción Exergónica + Endergónica
Fuente (2)
Transferencia de Energía mediado por compuesto de alta energía: Reacción Exergónica +
Endergónica
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
FUNCIÓN DEL ATP
▪ El ATP actúa como la “moneda de energía” de la célula, al transferir energía libre
derivada de sustancias de potencial de energía superior hacia las de potencial de
energía inferior
CARBOHIDRATOS II
ATP: Estructura [1]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
ATP: Estructura [2]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
ATP: Estructura [3]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
ATP: Estructura [4]

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
FUNCIÓN DEL ATP
▪ Fuentes principales de P
1. Fosforilación oxidativa: Fuente principal, con consumo de O2.
2. Glucólisis: Formación neta de dos ATP. Glucosa transformada en Lactato por acción de
fosfoglicerato cinasa y piruvato cinasa.
3. Ciclo del ácido cítrico: acción directa de succinato tiocinasa.
ATP: Ciclo de transferencia de energía (5)
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
ATP: Adenililciclasa (6)

Fuente (2)
ATP: ciclos del fosfato (7)
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
ATP: Uso de otros nucleótidos (8)

Fuente (2)
Energía libre obtenida por hidrólisis
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
METABOLISMO Y SUMINISTRO DE COMBUSTIBLES METABÓLICOS
▪ Los productos de la digestión proporcionan a los tejidos los bloques de
construcción para la biosíntesis de moléculas complejas y el combustible para
impulsar los procesos vivos.
▪ Casi todos los productos de la digestión de carbohidratos, grasas y proteínas se
metabolizan hacia un metabolito común, la acetil-CoA, antes de oxidación hacia
CO2, en el ciclo del ácido cítrico.
▪ La acetil-CoA también es el precursor para la síntesis de ácidos grasos de cadena
larga y esteroides, incluso colesterol y cuerpos cetónicos.
Vías catabólicas: Resumen [1]
Fuente (2)
Vías catabólicas: carbohidratos [2]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ La glucosa proporciona esqueletos de carbono para el glicerol de triacilgliceroles
y aminoácidos no esenciales.
AcetilCoA
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ Los productos de la digestión hidrosolubles se transportan de manera directa
hacia el hígado por medio de la vena porta hepática.
▪ El hígado regula las concentraciones de glucosa y aminoácidos en sangre.
Fuentes metabólicas [1]
Fuente (2)
Fuentes metabólicas [2]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ Las vías están compartamentalizadas dentro de la célula.
1. La glucólisis, glucogénesis, glucogenólisis, la vía de la pentosa fosfato y la lipogénesis
ocurren en el citosol.
2. Las mitocondrias contienen las enzimas del ciclo del ácido cítrico, β-oxidación de ácidos
grasos, y la cadena respiratoria y la ATP sintasa.
3. Las membranas del retículo endoplásmico contienen las enzimas para varios otros
procesos, entre ellos la síntesis de triacilglicerol y el metabolismo de fármacos.
Vías metabólicas: Localización celular
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ Las vías metabólicas están reguladas por mecanismos rápidos que afectan la
actividad de las enzimas existentes, esto es, modificación alostérica y covalente (a
menudo en respuesta a la acción de hormona), y mecanismos lentos que afectan la
síntesis de enzimas.
CARBOHIDRATOS II
▪ Los carbohidratos y aminoácidos de la dieta que exceden los requerimientos
pueden usarse para la síntesis de ácidos grasos y, por consiguiente, de
triacilglicerol.
Fuentes metabólicas: Interrelación Glúcidos - Lípidos [3]
Fuente (2)
Fuentes metabólicas: Resumen por tejido [4]
Fuente (2)
Fuentes metabólicas: Resumen por tejido [5]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ En el ayuno y la inanición, debe proporcionarse glucosa para el cerebro y los
eritrocitos; en el estado de ayuno temprano, esto se suministra a partir de las
reservas de glucógeno.
▪ Para preservar la glucosa, el músculo y otros tejidos no la captan cuando la
secreción de insulina es baja; utilizan ácidos grasos (y más tarde cuerpos
cetónicos) como su combustible preferido.
CARBOHIDRATOS II
▪ En el estado de ayuno, el tejido adiposo libera ácidos grasos libres; en el ayuno y
la inanición prolongados el hígado los usa para síntesis de cuerpos cetónicos, que
se exportan para proporcionar el principal combustible para el músculo.
Metabólismo: Inanición temprana
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS II
▪ Casi todos los aminoácidos, provenientes de la dieta o del recambio de proteína
en los tejidos, pueden emplearse para gluconeogénesis, al igual que el glicerol
proveniente del triacilglicerol.
CARBOHIDRATOS II
▪ Ni los ácidos grasos —derivados de la dieta o de lipólisis de triacilglicerol del
tejido adiposo— ni los cuerpos cetónicos —formados a partir de ácidos grasos en
el estado de ayuno— pueden proporcionar sustratos para la gluconeogénesis.
CARBOHIDRATOS II
BIBLIOGRAFIA
CARBOHIDRATOS III

SESIÓN 8
CARBOHIDRATOS III
CONTENIDOS
▪ Ciclo del ácido cítrico
▪ Glucólisis y oxidación del piruvato
▪ Metabolismo del glucógeno
▪ Gluconeogénesis y control sérico de glucosa
▪ Vía de la pentosa fosfato
CARBOHIDRATOS III
CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO
▪ El ciclo del ácido cítrico es la vía final para la oxidación de carbohidratos, lípidos y
proteínas. Su metabolito terminal común, la acetil-CoA, reacciona con el
oxaloacetato para formar citrato.
▪ Mediante una serie de deshidrogenaciones y descarboxilaciones, el citrato es
degradado, lo que reduce coenzimas, libera 2CO2 y regenera oxaloacetato.
Ciclo del ácido cítrico [1]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ Las coenzimas reducidas se oxidan mediante la cadena respiratoria enlazada a la
formación de ATP. De este modo, el ciclo es la principal vía para la formación de
ATP, y está ubicado en la matriz de mitocondrias adyacente a las enzimas de la
cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa.
Fuente (2)
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ El ciclo del ácido cítrico es anfibólico, puesto que además de oxidación, es
importante en el suministro de esqueletos de carbono para la gluconeogénesis, la
síntesis de ácidos grasos y la interconversión de aminoácidos.
Ciclo del ácido cítrico: Transaminación y Gluconeogénesis [4]
Fuente (2)
Ciclo del ácido cítrico: Síntesis de ácidos grasos [5]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
GLUCÓLISIS Y OXIDACIÓN DEL PIRUVATO
▪ La glucólisis es la vía citosólica de todas las células de mamífero para el
metabolismo de la glucosa (o del glucógeno) el piruvato a lactato.
Glucólisis [1]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ Puede funcionar de manera anaeróbica al regenerar NAD+ oxidado (que se
requiere en la reacción de la gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa), al reducir
piruvato hacia lactato.
Glucólisis [2]
Fuente (2)
Gliceraldehido-3-fosfato: Oxidación
Fuente (2)
Piruvato: Descarboxilación oxidativa
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ El lactato es el producto terminal de la glucólisis en:
1. condiciones anaerobias (p. ej., en músculo que está haciendo ejercicio), o
2. cuando falta la maquinaria metabólica para la oxidación adicional de piruvato (p. ej., en
los eritrocitos).
CARBOHIDRATOS III
▪ La glucólisis está regulada por tres enzimas que catalizan reacciones no en
equilibrio (irreversibles):
1. hexocinasa,
2. fosfofructocinasa y
3. piruvato cinasa.
CARBOHIDRATOS III
▪ En los eritrocitos, puede evitarse el paso por el primer sitio en la glucólisis para la
generación de ATP, lo que lleva a la formación de 2,3-bisfosfoglicerato, que tiene
importancia en el decremento de la afinidad de la hemoglobina por el O2.
Vía del 2,3-bifosfoglicerato: Eritrocitos
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ El piruvato se oxida a acetil-CoA mediante un complejo de múltiples enzimas,
piruvato deshidrogenasa, que es dependiente del cofactor difosfato de tiamina
derivado de vitamina.
Piruvato deshidrogenasa: regulación por producto terminal
Fuente (2)
Piruvato deshidrogenasa: regulación por interconversión de forma activa/inactiva
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ Las condiciones que involucran un deterioro del metabolismo del piruvato suelen
llevar a acidosis láctica.
Glucólisis: Formación de ATP
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
METABOLISMO DEL GLUCÓGENO
▪ El glucógeno representa el principal carbohidrato de almacenamiento en el
cuerpo, sobre todo en el hígado y el músculo.
▪ En el hígado, su importante función es proporcionar glucosa para tejidos
extrahepáticos. En el músculo, sirve sobre todo como una fuente fácil de
combustible metabólico para uso en el músculo.
▪ El músculo carece de glucosa 6-fosfatasa y no puede liberar la glucosa libre a
partir del glucógeno.
CARBOHIDRATOS III
Glucógeno: Almacenamiento, ser humano 70 kilos

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ El glucógeno se sintetiza a partir de la glucosa mediante la vía de la glucogénesis.
Se desintegra mediante una vía separada, la glucogenólisis.
CARBOHIDRATOS III
Glucógeno: Síntesis
Fuente (2)
Vía de la Glucogénesis y Glucogenólisis
Fuente (2)
Glucogenólisis
Fuente (2)
Regulación de fosforilasa en el músculo
Fuente (2)
Regulación de glucógeno sintasa en el músculo
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ El cAMP integra la regulación de la glucogenólisis y la glucogénesis mediante
promover la activación de la fosforilasa y la inhibición de la glucógeno sintasa en
forma simultánea.
▪ La insulina actúa de manera recíproca al inhibir la glucogenólisis y estimular la
glucogénesis.
Regulación de glucogenólisis/glucogénesis mediante proteína cinasa dependiente de cAMP
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ Las deficiencias hereditarias de las enzimas del metabolismo del glucógeno tanto
en el hígado como en el músculo causan enfermedades por depósito de
glucógeno.
Enfermedades por depósito de Glucógeno [1]
Fuente (2)
Enfermedades por depósito de Glucógeno [2]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
GLUCONEOGÉNESIS Y CONTROL SÉRICO DE GLUCOSA
▪ La gluconeogénesis es el proceso de síntesis de glucosa o glucógeno a partir de
precursores que no son carbohidratos.
▪ Tiene especial importancia cuando el carbohidrato no está disponible a partir de
la dieta.
▪ Los sustratos importantes son:
1. aminoácidos,
2. lactato,
3. glicerol y
4. propionato.
CARBOHIDRATOS III
▪ La vía de la gluconeogénesis en hígado y riñones utiliza las reacciones en la
glucólisis que son reversibles, más cuatro reacciones adicionales que evitan el
paso por las reacciones no de equilibrio irreversibles.
▪ Dado que la glucólisis y la gluconeogénesis comparten la misma vía pero operan
en direcciones opuestas, es necesario que sus actividades se regulen de manera
recíproca.
▪ El hígado regula la glucosa en la sangre después de una comida, porque contiene
la glucocinasa que presenta una Km alta que promueve el aumento de la utilización
hepática de glucosa
Vías de glucogenólisis/glucogénesis: Hígado
Fuente (2)
Regulación de glucogenólisis/glucólisis: Fructosa 2,6
difosfato y enzima PFK-2/F-2,6-Pasa en Hígado
Fuente (2)
Metabolismo de carbohidratos: enzimas reguladoras y adaptativas [1]
Fuente (2)
Metabolismo de carbohidratos: enzimas reguladoras y adaptativas [2]
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ La insulina se secreta como una respuesta directa a la hiperglucemia; estimula al
hígado para que almacene glucosa como glucógeno, y facilita la captación de
glucosa hacia tejidos extrahepáticos.
Ciclo del ácido láctico (cori) y glucosa-alanina
Fuente (2)
Glucosa: Transportadores
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ El glucagon se secreta como una respuesta a la hipoglucemia y activa tanto la
glucogenólisis como la gluconeogénesis en el hígado, lo que causa liberación de
glucosa hacia la sangre.
Insulina/Glucógeno: Respuesta tisular
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
REGULACIÓN HORMONAL
▪ Existe una regulación genética general.
▪ Los sistemas Endocrino, SNC e Inmune coordinan y regulan las funciones
generales del organismo humano.
▪ La regulación general del sistema Endocrino se basa, en las interrelaciones entre
el SNC, el SI y el medio ambiente.
▪ Ciertas mutaciones genéticas condicionan alteraciones hormonales hacia la
hiperproducción, la insuficiencia hormonal, resistencia hormonal.
CARBOHIDRATOS III
▪ Existen hormonas cuya regulación
principal tiene lugar por vías
diferentes: mediante receptores
intracelulares, de membrana:
CARBOHIDRATOS III
▪ Existen hormonas cuya regulación
principal tiene lugar por vías
diferentes: mediante receptores
intracelulares, de membrana:
CARBOHIDRATOS III
▪ La insulina a través de su receptor(IR) regula el metabolismo de carbohidratos,
lípidos y proteínas mediante la vía PI-3K. El IR es un dímero de dos unidades
idénticas, cada una de las cuales consta de una subunidad α y una β unidas entre sí
por puentes disulfuro
▪ El IR puede presentarse con dos isoformas: A y B, dependiendo de si ha sufrido o
no procesamiento alternativo del exón 11 del gen que codifica este receptor. La
expresión de estas isoformas es específica de tejido.
Insulina: Receptor
CARBOHIDRATOS III
VÍA DE LA PENTOSA FOSFATO
▪ La vía de la pentosa fosfato, presente en el citosol, puede explicar la oxidación
completa de glucosa, lo que produce NADPH y CO2, no así ATP.
CARBOHIDRATOS III
▪ La vía tiene:
1. una fase oxidativa, que es irreversible y genera NADPH, y
2. una fase no oxidativa, que es reversible y proporciona precursores de ribosa para la
síntesis de nucleótido.
▪ La vía completa sólo se encuentra en los tejidos que tienen un requerimiento de
NADPH para síntesis reductivas, por ejemplo, lipogénesis o esteroidogénesis,
mientras que la fase no oxidativa está presente en todas las células que requieren
ribosa.
CARBOHIDRATOS III
▪ En los eritrocitos, la vía tiene una función importante en la prevención de la
hemólisis al proporcionar NADPH para mantener el glutatión en el estado reducido
como el sustrato para la glutatión peroxidasa.
CARBOHIDRATOS III
Glutation peroxidasa: Eritrocitos

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ La vía del ácido urónico es la fuente de ácido glucurónico para conjugación de
muchas sustancias endógenas y exógenas antes de excreción como glucurónidos
en la orina y la bilis.
Vía del Ácido Urónico
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ La fructosa evita el principal paso regulador en la glucólisis, catalizado por la
fosfofructocinasa, y estimula la síntesis de ácidos grasos y la secreción hepática de
triacilglicerol.
Metabolismo de Fructosa
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
▪ La galactosa se sintetiza a partir de la glucosa en la glándula mamaria durante la
lactancia y en otros tejidos donde es necesaria para la síntesis de glucolípidos,
proteoglucanos y glucoproteínas.
CARBOHIDRATOS III
Interconversión de Galactosa a Glucosa: Hígado

Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
Interconversión de Glucosa a Lactosa: Glándula mamaria

Fuente (2)
Metabolismo de Azucares amino:
Interrelación
Fuente (2)
CARBOHIDRATOS III
FIBRA DIETARIA
▪ Componente dietético complejo que incluye sustancias no digeridas de los
alimentos de origen vegetal con propiedades físicas y fisiológicas muy diferentes
y efectos beneficiosos para la salud.
▪ Las bacterias colónicas pueden fermentar la FD y los productos de esta
fermentación (gas + ácidos grasos de cadena corta (AGCC)) tienen un papel
metabólico destacado y en la funcionalidad intestinal. Se clasifican como:
1. Fibra dietética (FD) (fibra que comemos con los alimentos)
2. Fibra funcional (FF) (fibra aislada de los vegetales y añadida a algunos alimentos por su
papel en la salud)
3. Fibra total (FD + FF).
Glúcidos y Fibra dietaria
CARBOHIDRATOS III
FIBRA DIETARIA
▪ Fibra insoluble (FI) (Celulosa, algunas hemicelulosas y lignina): Papel destacado
en la mecánica digestiva. Prevención del estreñimiento. Posible factor de
protección en ECV, diabetes, obesidad, algunos tipos de cáncer.
▪ Fibra soluble (FS)/viscosa/fermentable (Pectinas, gomas, mucílagos, β-glucano,
psyllium): Mejora de la salud y función intestinal. Puede contribuir a controlar la
glucemia y la colesterolemia. Mantiene una adecuada flora intestinal.
Fibra dietaria: Clasificación
CARBOHIDRATOS III
FIBRA DIETARIA
▪ Papel energético: ≈ 2 kcal/g
▪ Suficiente evidencia de relación entre consumo adecuado de fibra y:
▪ Mejora de salud gastrointestinal (previene estreñimiento, hemorroides, diverticulosis).
▪ Regulación de glucemia e insulinemia.
▪ Reducción de hiperlipidemia, HTA y otros factores de riesgo de enfermedad coronaria.
▪ Reducción del riesgo de desarrollar algunos tipos de cáncer.
▪ Aumenta la saciedad y ayuda al control del peso.
CARBOHIDRATOS III
FIBRA DIETARIA
▪ Efectos fisiológicos de la fibra (locales y sistémicos) gracias a:
▪ Capacidad de hidratación (Water-Holding Capacity (WHC), retener /absorber agua,
volumen, mecánica digestiva) (FI/FS)
▪ Capacidad adsortiva, intercambio iónico (unir (adsorber) lípidos, glucosa, sales biliares,
fármacos, NH3, minerales, carcinógenos, otros) (lignina, FS, FI)
▪ Fermentabilidad (salud intestinal) (FS/FI)
CARBOHIDRATOS III
FIBRA DIETARIA
▪ Parte superior del aparato digestivo:
▪ Viscosidad
▪ Capacidad de hidratación (absorber o retener agua)
▪ Capacidad para unir minerales, lípidos y sales biliares
▪ Parte inferior del aparato digestivo:

▪ Capacidad de hidratación (retener o absorber agua)
▪ Presión intraluminal en colon
▪ Adsorción de sustancias
▪ Fermentabilidad [beneficios sobre flora bacteriana y huésped (locales y sistémicos)]
CARBOHIDRATOS III
FIBRA DIETARIA
▪ Objetivos nutricionales: 25-30 g/día de diferentes tipos de fibra a partir de los
alimentos.
▪ Alimentos vegetales tienen una mezcla de fibras (FI + FS)
▪ FI: Principalmente en cereales integrales, verduras y frutas.
▪ FS: Principalmente en legumbres, algunas frutas y verduras, avena, cebada.
Fibra dietaria: Acción
Fibra dietaria: Fermentación bacteriana
CARBOHIDRATOS III
BIBLIOGRAFIA

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DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE FUENTES METABÓLICAS.

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Monosacáridos : cetosas de importancia fisiológica [7]

Monosacáridos : pentosas de importancia fisiológica [8]

Monosacáridos : hexosas de importancia fisiológica [9]

Disacáridos de importancia fisiológica

Polisacáridos: (a) amilosa (b) amilopectina [1]

Polisacáridos: Glucógeno [2]

Carbohidratos: desoxi pentosa

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Carbohidratos complejos: azúcar amino

Carbohidratos complejos: Ácido siálico N-acetilneuramínico

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Transporte de glucosa: estructura GLUT [2]

Transporte de glucosa: clasificación familia de sistema de

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