DEPARTAMENTO DE QUIMICA

APUNTES QUIMICA CLINICA II

L.A.Q.B.

PRIMERA UNIDAD: QUIMICA SANGUÍNEA

METABOLISMO DE PROTEINAS

AMINOACIDOS: (*nutricionalmente escenciales)

Glicina
Alanina
Valina *
Leucina *
Isoleucina *
Cysteina
Metionina *
Tryptofano *
Fenilalanina *
Asparagina
Glutamina
Serina
Treonina *
Lisina *
Arginina
Histidina *
Aspartato
Glutamato
Prolina

PEPTIDOS:
La unión de dos o más a.a. mediante enlaces amida origina los péptidos, reciben el nombre de enlaces
peptídico
Menos de 15 a.a. = oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.).
15 y 50 a.a. = polipéptido
Número de a.a mayor = proteínas.
En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más de 1000 a.a.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS:

Las proteínas plasmáticas son importantes para la nutrición tisular
Pueden ser hidrolizadas a a.a; acido cítrico y producir energía
Se encargan de la distribución de agua a todo el organismo (fuerza osmótica)
Mantenimiento de distribución de agua entre células, tejidos, compartimiento intersticial y el sistema vascular
del organismo
Participación como buffer para mantener el pH
Transporte de sustancias metabólicas
Parte del sistema de defensa
Hormonas y receptores
Estructuras del tejido conectivo
Biocatálisis (enzimas)
Participación en la hemostasis y coagulación de la sangre.

Estructura de las proteínas:

Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número variado
de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad. Funcionan como
proteínas estructurales o de soporte. Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.

Dra. en C. Esperanza Sánchez Alemán

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Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo,
pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o
alcohol

Número de subunidades:
Monomericas: la proteína está conformada por una sola cadena polipeptídica (mioglobina)
Oligomerica: La proteína consta de 2 o más cadenas polipeptídicas, estas cadenas podrán ser iguales o
diferentes (hemoglobina).

Características principales de las proteínas

- 50 -70% peso seco de la célula
- Las proteínas plasmáticas se sintetizan en hígado, las inmunoglobulinas en las células plasmáticas.
- Estructura primaria (polipeptidos)
- Estructura secundaria: Hélice secundaria en C=O . . . . . . H-N (Puentes de Hidrogeno).
- Estructura terciaria: Manera en la cual las cadenas se tuercen formando estructura tridimensional
- Estructura cuaternaria: Arreglo de dos o más cadenas de polipeptidos para formar una proteína
funcional.

Desnaturalización de proteínas:
La desnaturalización de las proteínas se produce a causa de diversos factores que pueden provocar que las
proteínas pierdan su estructura original llamada también estructura nativa, lo cual incide en el cambio de las
propiedades fisicoquímicas y en su óptimo funcionamiento:
- Polaridad del disolvente.
- pH del medio (hidrolisis por un ácido o base fuerte)
- Acción enzimática
- Luz ultravioleta
- Condiciones extremas de temperatura.

PROTEINAS PLASMÁTICAS

PREALBUMINA (TRANSTIRETINA)
- Prealbumina transportadora de tiroxina
- Forma complejos con la proteína transportadora de retinol (Vitamina A)
- Disminuye en casos de daño hepático y desnutrición

ALBUMINA:
- Más abundante; 50-60% de proteínas del suero
- pKa y pH 8
- Mantiene la presión oncótica
- Proteína de transporte (hormonas, ac. Grasos, bilirrubina no conjugada, fármacos)
- Controla el pH (soluble en agua)
- Se observa deficiencia de albumina en: cirrosis hepática, desnutrición, sx nefrótico, diarrea, grandes
quemaduras.

GLOBULINAS:
- Grupo de proteínas solubles en agua, se divide en fracciones α1, α2, β y γ.
o Globulina alfa 1: (antitripsina) Proteína de fase aguda, controla la acción de enzimas
lisosomales (evitando daño al tejido).
o Globulina alfa 2: Eritropoyetina; sintetizada en el riñón, responsable de la formación de
eritrocitos y plaquetas.
o Globulina beta:
! Transferrina: transporte de hierro del intestino a depósitos de ferritina (proteínas de

Dra. en C. Esperanza Sánchez Alemán

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almacén de hierro) diferentes tejidos y a donde es necesario.

! C3 del complemento
! Fibrinógeno: coagulación de fibrina cuando es activado por trombina (sintetizada
en el hígado)
! Haptoglobina: Fija la Hemoglobina plasmática de los eritrocitos y la transporta a el
hígado para que no se excrete por la orina.
! Proteína C reactiva: Llamada así porque precipita con la sustancia C (un
polisacárido del neumococo). Se eleva en necrosis, daño por una cantidad de m.o.
bacterianos y hongos. Facilita unión del complemento y fagocitos (opsonización).
o Globulina gamma: Inmunoglobulinas séricas (IgA, E, G, M, D)

VALORES NORMALES:
- Proteínas totales: 6 – 8 gr/dl
- Albumina: 3.5 – 5.0 gr/dl
- Globulina: 2.0 – 3.0 gr/dl
- Proporción A/G: 1.0 – 2.0

OTRAS PROTEINAS:
- Mioglobina: Musculo estriado esquelético y cardiaco
- Troponina: Contracción tejido muscular pero no liso.

PROTEINAS URINARIAS:
Origen: Riñón, tracto urinario; (otras fuentes: vagina y próstata)
Elevadas (proteinuria) en padecimientos como:
- Diabetes
- Lupus
- Intoxicación con medicamentos
- Pre-eclampsia
- Pielonefritis
- Intoxicación por metales pesados
- Sx nefrótico
Valores normales proteínas en orina hasta 25 mg/dl
Orina de 24 hrs: 30 – 140 mg/24hr (en embarazadas hasta 160 mg/24hrs).

Dra. en C. Esperanza Sánchez Alemán