INFORME DE LABORATORIO N°4

PROTEÍNAS
Fecha: 23/03/2023
Carrera: Ingeniería Agroindustrial - Ingeniería Biotecnológica Asignatura: bioquímica Grupo:
1610323 B
1) Objetivos
✓ Identificar proteínas a partir de la clara de huevo.
✓ Realizar pruebas cualitativas en la identificación y reconocimiento de las proteínas
✓ Escribir las diferentes reacciones químicas que suceden en cada uno de los ensayos

2) Introducción

Las proteínas son macromoléculas formadas por unidades estructurales llamadas aminoácidos. Los
aminoácidos son moléculas orgánicas compuestas por un grupo funcional amino (-NH2) en un
extremo y un grupo funcional carboxilo (-COOH) en el otro extremo. Existen veinte aminoácidos
fundamentales, que, en distintas combinaciones, constituyen la base de las proteínas. Siempre
contienen en su estructura carbono, oxígeno, nitrógeno, hidrógeno y algunas veces también azufre.
Las secuencias de aminoácidos determinan la estructura tridimensional única de cada proteína y su
función específica. Las proteínas son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido en
nitrógeno, ausente en otras moléculas como las grasas o los hidratos de carbono. También ayudan
a transportar ciertos gases a través de la sangre, como el oxígeno y el dióxido de carbono, y actúan
como amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión oncótica del plasma,
haciendo a las proteínas una biomolécula sumamente importante dentro del organismo.
 INFORME DE LABORATORIO N°4
PROTEÍNAS

Imagen 1. Funciones de las proteínas.

La desnaturalización de proteínas es un proceso en el que una proteína sufre cambios estructurales.

Esta estructura tridimensional se conoce como conformación espacial y es muy importante para
que las proteínas realicen correctamente sus funciones, la pérdida de esta estructura tridimensional,
o, dicho de otra manera, qué la proteína pierda esa naturaleza con la cual fue codificada puede
conducir a la pérdida completa de la función biológica de la misma.
 INFORME DE LABORATORIO N°4
PROTEÍNAS
La desnaturalización de las proteínas es consecuencia de algunos factores externos como la acidez
o la temperatura. Es importante tener en cuenta que el proceso de desnaturalización no afecta la
estructura primaria de la proteína, es decir, la desnaturalización no afecta la cadena de aminoácidos
que forma la proteína, solo su conformación específica en el espacio.

Imagen 2. Representación del proceso de desnaturalización de una proteína

A menudo es posible revertir la desnaturalización porque la estructura primaria del polipéptido, los
enlaces covalentes que contienen los aminoácidos en su secuencia correcta, está intacta.
Una vez que se elimina el desnaturalizante, las interacciones originales entre los aminoácidos
devuelven la proteína a su conformación original y puede reanudar su función. El calor de una
 INFORME DE LABORATORIO N°4
PROTEÍNAS
sartén desnaturaliza la proteína albúmina de la clara de huevo líquida y la vuelve insoluble. La
proteína en la carne también se desnaturaliza y endurece cuando se cocina, haciendo que la proteína
desnaturalizada sea incapaz de volver a su estado original.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza
iónica).
La polaridad del disolvente disminuye cuando se añaden sustancias menos polares qué el agua,
cómo alcohol o cetonas, esto reduce el grado de hidratación de los grupos iónicos en la superficie
de la molécula de proteína, provocando agregación y precipitación. Los solventes orgánicos
interactúan con el interior hidrofóbico de la proteína y alteran la estructura terciaria, causando
desnaturalización y precipitación.
El aumento de la fuerza iónica del medio (agregando sulfato de amonio, urea o cloruro de
guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos
iónicos superficiales de las proteínas, debido a que estos solutos compiten por el agua. rompiendo
enlaces de hidrógeno o interacciones electrostáticas, de modo que las moléculas de proteína se
agreguen y precipiten.
Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y rompe la estructura
de la proteína, de manera que el interior hidrofóbico interactúa con el medio acuoso y se produce
la agregación y depósito de proteínas desnaturalizadas.

3) Marco Teórico

Las claras de huevo están compuestas de agua y proteínas (principalmente ovoalbúmina) que son
excretadas por las secreciones epiteliales de las trompas de Falopio a medida que el óvulo pasa a
través de las trompas de Falopio. En concreto, se estima que las secreciones están compuestas
principalmente por un 15% de proteínas disueltas en agua. Debido a su alto valor nutricional,
su principal función natural es proteger la yema y aportar nutrientes adicionales para el crecimiento
del embrión. A diferencia de las yemas de huevo, no aporta grasas ni colesterol. Las claras de
huevo tienen muchos usos para los humanos, especialmente en la cocina. Coagula y se vuelve
blanco a 65º C. Cuando se mezcla, tiende a atrapar burbujas de aire y formar una especie de
espuma, por lo que, si se mezcla mucho, agrega volumen y adquiere una consistencia semisólida.
Las proteínas son grandes moléculas complejas que realizan muchas funciones importantes en el
cuerpo. Hacen la mayor parte del trabajo en las células y son muy necesarias para la estructura,
función y regulación de los tejidos y órganos humanos. Las proteínas están formadas por cientos
o miles de unidades más pequeñas llamadas aminoácidos, que se unen en largas cadenas. Hay 20
 INFORME DE LABORATORIO N°4
PROTEÍNAS
tipos diferentes de aminoácidos que se pueden combinar para formar proteínas. La secuencia de
aminoácidos determina la estructura tridimensional única de cada proteína y su función específica.

Hay dos tipos de coagulantes de alta eficiencia, 42% líquidos o sólidos anhidros. Ácido y
corrosivo. El cloruro férrico se utiliza como un excelente floculante en plantas de tratamiento de
agua potable y aguas residuales y es ampliamente utilizado por su eliminación eficiente de
compuestos orgánicos y metales pesados; también se utiliza como grabador, catalizador,
mordiente, oxidante en litografía y fotografía, desinfectantes, pigmentos, Aditivos alimentarios.
El nitrato de plata (AgNO3) es una sal inorgánica mixta. Este compuesto es muy utilizado para
detectar la presencia de cloruros en otras soluciones. Cuando se diluye en aceite, reacciona con el
cobre para formar nitrato de cobre, que se filtra y lo que queda en el filtro es plata. El nitrato de
plata es un sólido cristalino incoloro. Se disuelve en aceite. La mayoría de los compuestos de
plata son insolubles en agua. Si la luz brilla sobre él, se oscurecerá. Es un agente oxidante. La
mayoría de las veces se reduce el ion plata, pero a veces se reduce el ion nitrato. Reacciona con
cobre para hacer cristales de plata y nitrato de cobre. Se convierte en plata, dióxido de nitrógeno
y oxígeno cuando se calienta. Es el compuesto de plata menos costoso. Reacciona con bases para
producir óxido de plata marrón claro.
El ácido nítrico se puede obtener haciendo reaccionar dióxido de nitrógeno con agua. Para fines
comerciales, el método de producción básico es el llamado proceso Ostwald. Esta es la oxidación
catalítica de amoníaco a óxido nítrico, que, utilizando torres de absorción especiales, produce ácido
HNO3 concentrado.
Para la compra, la concentración ideal es del 65% al 68%. Otro método de producción es la
reacción de nitrato de potasio con ácido sulfúrico para producir ácido nítrico puro (V) en
condiciones de laboratorio. En la industria química, el ácido nítrico es principalmente un precursor
de compuestos orgánicos que contienen nitrógeno, como el nitrobenceno. Cuando se combina con
compuestos aromáticos, produce sustancias que se utilizan para fabricar explosivos, como TNT y
nitroglicerina. Otra aplicación importante es el combustible para cohetes. Para ello se preparó una
mezcla de ácido nítrico fumante rojo. Su uso en la industria aeroespacial depende de la capacidad
de almacenar eficientemente las materias primas. El potencial del ácido nítrico para la producción
de plástico también es significativo. La oxidación que inicia produce ácido adípico, que luego se
utiliza para producir fibras sintéticas como el nailon. Otros usos menos populares del ácido nítrico
(V) incluyen:

• Producción de tintes y lacas orgánicos;

• Industria farmacéutica;
• Producción de fungicidas;
• Limpieza y grabado de superficies metálicas;
 INFORME DE LABORATORIO N°4
PROTEÍNAS
• Refinado de metales preciosos para la industria de la joyería;
• El envejecimiento artificial de la madera para obtener el tono deseado;
• Producción de productos de limpieza para el hogar;
• Detección de trazas de metales en sustancias de prueba de laboratorio.

MATERIALES Y REACTIVOS
MATERIALES
• Agitador de vidrio
• Espátula
• Gotero
• Gradilla
• Pinzas para tubo de ensayo
• Tubos de ensayo
REACTIVOS
• Acetato de Plomo al 1%.
• Ácido nítrico concentrado
• ácido tánico al 5%
• Alcohol etílico
• Amoniaco
• Cloruro de Sodio sólido
• Cloruro Férrico al 1 %.
• Nitrato de Plata al 1%.
• Reactivo Millón
• Solución CuSO4 al 1%.
• Solución de albúmina
• Solución NaOH 10%
• Sulfato de Amonio

ANÁLISIS DE RESULTADOS
PRUEBA DE MOLISCH:
 INFORME DE LABORATORIO N°4
PROTEÍNAS
➢ En tubo de ensayo deposite 2 mL de solución de carbohidrato (sacarosa y repetir con
glucosa), agregue dos gotas de reactivo de molisch y mezcle totalmente, incline el tubo y
agregue lentamente de manera que resbale por las paredes 1 mL de H2SO4 concentrado,
note la formación de un anillo púrpura violeta entre los dos líquidos. ¿cuál es el
fundamento de la prueba?
• agitamos y observamos que da un color violeta es
decir que da positivo para enlaces de peptídicos de la
albumina
¿cuál es el fundamento de la prueba?
R/ la acción hidrolizante y deshidratan te del ácido
sulfúrico concentrado sobre los carbohidratos.

REACCIÓN XANTOPROTEICA:
➢ En un tubo de ensayo se agrega 1mL de solución de clara de huevo, se le añade a esto 10
gotas de HNO3 (Ácido Nítrico) se Calienta y se observa la coloración.
• Resultado: Positivo, color Amarillo,
esto indica la presencia de Aminoácidos
Aromáticos (Tirosina, Triptófano y
Fenilalanina). La coloración se debe a la
formación de compuestos nitrogenados
derivados de la nitración de los grupos
bencénicos. El amoníaco participa en la
alcalinización de la reacción, presentándose
un color naranja fuerte.

PRUEBA DE MILLON:
➢ En un tubo de ensayo se agregó 5 mL de solución de proteína, se le añade 7 gotas de millón.
 INFORME DE LABORATORIO N°4
PROTEÍNAS
• Resultado: Positivo,
color Rosado, La proteína se
precipitó, tiene presencia de
aminoácido tirosina

COAGULACION POR
CALOR:
➢ Caliente a ebullición 3 mL de solución de proteína en un tubo de ensayo.
COAGULACION ALCOHOLICA:
➢ En un tubo de ensayo se agrega una gran cantidad de solución de proteína, se le añade gran
cantidad de Alcohol etílico.
• Resultado: Coágulos blancos. El alcohol se disuelve, ya que
el alcohol y el agua forman puentes de hidrogeno. La proteína
estando desprotegida no tiene como disolverse. La proteína se
Deshidrato.

PRUEBA DE HELLER:
 INFORME DE LABORATORIO N°4
PROTEÍNAS
➢ En un tubo de ensayo agregue 2mL de solución de proteína, se le añade 1mL de HNO3
concentrado.
• Resultado: Presencia de un anillo blancuzco. Causa la
desnaturalización de la proteína esto causa que se precipite.

SALES DE METALES PESADOS:

➢ Se tomaron 3 tubos de ensayo, en cada uno de ellos se le agrega algunas soluciones
respectivamente.
✓ Se agrega en un tubo de ensayo 2 ml de solución de proteína y 2 gotas de Nitrato de
Plata al 1%
• Su resultado es positivo, ya que se observa la presencia del
enlace peptídico

✓ Se agrega en un tubo de ensayo 2 ml de solución de proteína y 1 gota de Cloruro Férrico

al 1%
• Resultado: Positivo, Coloración amarilla, se puede observar
la presencia del enlace peptídico.

✓ Se agrega en un tubo de ensayo 2 ml de solución de proteína

y 1 gota de Acetato de plomo al 1%
 INFORME DE LABORATORIO N°4
PROTEÍNAS
• Resultado: Formación de precipitados. Este metal pesado provoca la
precipitación de la proteína por que el ion del metal se una con la
proteína.

REACTIVO ALCALOIDAL:
➢ En un tubo de ensayo se agregó 2mL de solución de proteína, se le añade 3 gotas de Acido
Tánico al 5%.
• Resultado: El ácido Alcaloidal reacciona con la proteína
causando la Precipitado de esta.

SALES NEUTRAS
➢ En un tubo de ensayo agregue 3 mL de solución de proteína, saturar la solución con Cloruro
de sodio sólido. Se agrego la sal en pequeñas porciones hasta que no se disolvió más.
• Resultado: Precipitado. Se coagula más lento. Ya que la sal
neutraliza las interacciones de la estructura de la proteína.

➢ Repita esta prueba empleando Sulfato de Amonio en lugar de Cloruro de Sodio y observe
cualquier diferencia.
 INFORME DE LABORATORIO N°4
PROTEÍNAS
• Resultado: Precipitado. Se coagula más rápido. Se une al
agua formando puentes de hidrogeno, la proteína se deshidrata y la
biomolécula interactúan hidro-fóbicamente entre ellas formando
precipitación.

CONCLUSIONES:
• Se pudo concluir que la desnaturalización de las proteínas se produce por una pérdida de
sus estructuras tridimensionales, lo cual es causado por el rompimiento de los puentes de
hidrógeno.
• Podemos decir que la coagulación por calor podemos observar la formación de una masa
sólida, la cual hace referencia a coágulos, estos también se evidencian al agregarle alcohol
a la solución con proteína.
• En la prueba de Heller, la proteína utilizada reacciona positivamente hasta convertirse en
algo similar a un huevo hervido y/o cocido.
• Se concluyó que, el proceso con sales de metales pesados, se puede ver que la proteína tiene
varios colores y texturas en una forma desnaturalizada.
• Podemos concluir que el uso de cloruro férrico y nitrato de plata detalla la presencia de
pequeños enlaces peptídicos

WEBGRAFIA
(S/f). Lifeder.com. Recuperado el 3 de noviembre de 2022, de
https://www.lifeder.com/biuret/
Access to this page has been denied. (s. f.). Recuperado 4 de noviembre de 2022, de
https://www.studocu.com/co/document/universidad-de-cordoba-
colombia/bioquimica/informe-2-lab-bioquimica-2022/28788164
Adivinando a las proteínas (I): ¿Podemos y debemos diseñarlas? (2022, 28 agosto). Cubadebate.
http://www.cubadebate.cu/opinion/2022/08/28/adivinando-a-las-proteinas-i-podemos-ydebemos-
disenarlas/
 INFORME DE LABORATORIO N°4
PROTEÍNAS
Biotecnología y fuentes alternativas de proteína. (s. f.). Redacción. Recuperado 4 de noviembre de
2022, de https://merida.anahuac.mx/noticias/biotecnologia-fuentes-alternativas-de-proteina
colaboradores de Wikipedia. (2022, 28 mayo). Reacción xantoproteica. Wikipedia, la enciclopedia
libre. https://es.wikipedia.org/wiki/Reacci%C3%B3n_xantoproteica
ESTRUCTURA y PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. (s. f.). Redacción. Recuperado 4 de
noviembre de 2022, de https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
File:Millon Reaction Principle V.1.svg - Wikimedia Commons. (2012, 1 marzo).
https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Millon_Reaction_Principle_V.1.svg
Organic Tube. (2020, 17 julio). Reacción Xantoprotéica para aminoácidos - Mecanismo Completo.
[Vídeo]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?v=v5eFPHXuD8o
PROTEÍNAS, PÉPTIDOS Y AMINOÁCIDOS. (s. f.). Redacción. Recuperado 4 de noviembre de
2022, de http://www.fcn.unp.edu.ar/sitio/farmacognosia/wp-content/uploads/2017/03/TP3-
_PROTEÍNAS-PEP-AA-2017.pdf
Reconocimiento de ProteÃnas. (s. f.). Recuperado 4 de noviembre de 2022, de
http://japt.es/vida/biomoleculas/luengo/proteinas.html
sales de metales pesados. Medio ambiente. Universidad de Sevilla. (s. f.). Recuperado 4 de
noviembre de 2022, de http://smantenimiento.us.es/uma/info_sales_de_metales_pesados.php
Sales neutras Ejemplos. (2020, 8 octubre). Areaciencias.
https://www.areaciencias.com/quimica/sales-neutras-ejemplos/
Sociedad Estudiantil de Ciencias Clínicas UPCH. (2021, 20 febrero). Estructura y función de las
proteínas [Vídeo]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?v=8MV5_7WkOZk