LOS BIOCATALIZADORES

La biocatálisis implica la utilización de enzimas, hormonas y

vitaminas para llevar a cabo reacciones químicas. Históricamente,
las enzimas de origen natural se han empleado para diversas
aplicaciones, como la descomposición de aceites y proteínas en
detergentes, la producción de antibióticos semi-sintéticos y la
creación de precursores quirales para la industria farmacéutica (la
quiralidad es a la propiedad de no ser superponible con su
imagen especular, por ejemplo nuestras manos, por lo que un
precursor quiral vendría siendo un punto de partida para la [Quiralidad]
síntesis de moléculas con esta cualidad).

Un biocatalizador modifica la
energía de activación de una reacción
química, acelerándola o retardándola.
Un ejemplo común es la enzima amilasa
(saliva y secreciones pancreáticas), que
cataliza la descomposición de los
carbohidratos.

Su uso en la industria es amplio y

versátil, actualmente, destaca su uso en:
la síntesis farmacéutica, química verde o
sostenible, industria alimentaria,
biotransformación industrial, síntesis de
polímeros sostenibles, síntesis de
productos químicos finales,
biotecnología ambiental y en la
producción de materiales biomiméticos
(que imitan a la naturaleza).
[Diagrama del proceso de los biocatalizadores en la industria]

LOS BIOINHIBIDORES

Los bioinhibidores, en cambio, se utilizan para interferir en procesos biológicos concretos.

Estos compuestos pueden tener aplicaciones en una variedad de campos, como en la investigación
biomédica, la agricultura y la industria.

En el ámbito biomédico, se emplean como fármacos para tratar enfermedades al modular la

actividad de enzimas o receptores. En agricultura, los bioinhibidores se utilizan para controlar
plagas y enfermedades en los cultivos. En el ámbito industrial, los bioinhibidores pueden estar
involucrados en la producción de productos químicos.

Se pueden diferenciar en:

• Un inhibidor competitivo es una sustancia que se une al sitio activo de una enzima,
compitiendo directamente con el sustrato por el acceso a ese sitio. Esto impide la unión
normal del sustrato a la enzima y reduce la velocidad de la reacción. Además, este tipo de

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 inhibidores suele ser reversible, es decir, pueden desprenderse del sitio activo cuando la
concentración de sustrato aumenta.

• Por otro lado, un inhibidor no competitivo se une a un sitio diferente de la enzima, no al

sitio activo. Al unirse, cambia la conformación de la enzima, afectando su actividad y
disminuyendo la capacidad de la enzima para realizar su función catalítica. Aunque suelen
ser reversibles, la unión del inhibidor no competitivo no se ve afectada por la presencia de
sustrato.

Este último, es el que disminuye más la velocidad de la reacción, tal y como se ve en la siguiente
gráfica.

Los biocatalizadores y bioinhibidores desempeñan roles esenciales en la modulación de

reacciones químicas industriales. Dentro de estas sustancias, las enzimas y los inhibidores
enzimáticos son particularmente destacados. Asimismo, se encuentran los activadores enzimáticos,
que potencian la eficacia de las enzimas. Este nivel de complejidad en la catálisis de las reacciones
biológicas refleja la necesidad de mantener niveles precisos de componentes específicos dentro del
organismo para garantizar su óptimo funcionamiento.

Las enzimas, mayormente constituidas por proteínas, facilitan reacciones químicas específicas al
interactuar con los sustratos (sustancia sobre la cual actúa), promoviendo su división o unión. Esta
interacción "llave-cerradura", donde la estructura tridimensional de la enzima permite que el
sustrato se ajuste de manera precisa, confiere una alta especificidad a estas moléculas. Muchas
enzimas se denominan con nombres que terminan en "-asa", relacionados con sus sustratos
específicos. Además, algunas enzimas requieren coenzimas, moléculas no proteicas que participan
activamente en la estructura formada por la enzima y el sustrato, activándola y contribuyendo al
proceso de catálisis.

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 [Unión enzima+sustrato]

Un ejemplo de inhibidor enzimático, es la angiotensina (IECA). Estos medicamentos se utilizan

comúnmente para tratar la hipertensión y algunas enfermedades cardíacas. La enzima convertidora
de angiotensina (ECA) juega un papel importante en la regulación de la presión arterial al convertir
la angiotensina I en angiotensina II, una sustancia que estrecha los vasos sanguíneos y, por lo tanto,
eleva la presión arterial. Los IECA, como el enalapril o el lisinopril, actúan como inhibidores
enzimáticos al bloquear la acción de la ECA. Al hacerlo, reducen la formación de angiotensina II y
disminuyen la presión arterial, mejorando así la salud cardiovascular. Estos inhibidores, consumidos
en el proceso, permanecen unidos a la enzima o reaccionan con ella para desactivarla. La industria
farmacéutica dedica una parte significativa de su producción al desarrollo de medicamentos que
contienen inhibidores enzimáticos para diversos propósitos terapéuticos.

Además, es crucial destacar que muchos venenos, ya sean de origen animal o sintéticos, actúan
como inhibidores enzimáticos, interfiriendo con procesos esenciales y, en algunos casos,
provocando daños irreversibles. Este conocimiento no solo tiene implicaciones en la industria
farmacéutica sino también en la comprensión de la toxicología y la interacción de sustancias con
sistemas biológicos.
Como curiosidad, por mencionar algún veneno animal que actúe como inhibidor, cabe
mencionar el presente en la víbora de Russell (Daboia russelii) que produce un veneno que contiene
inhibidores de metaloproteasas. Las metaloproteasas son
enzimas que juegan un papel crucial en la degradación de
tejidos en el cuerpo. Algunos venenos de serpientes
contienen inhibidores específicos de estas enzimas para
evitar la descomposición de su propio veneno al ser
inyectado en la presa. Estos inhibidores de metaloproteasas
ayudan a que el veneno permanezca activo y cause daño a
los tejidos de la presa, facilitando así la digestión. Este
mecanismo es una adaptación evolutiva. Los daños que
puede provocar en el ser humano son: dolor e hinchazón,
hemorragias, problemas neurológicos y de coagulación,
[Daboia russelii]
insuficiencia renal,...

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 En la industria los usos más destacados e interesantes son:

• La transesterificación mejorada, que viene siendo el intercambio de un grupo alcoxi de un

éster por otro alcohol, un paso clave en la producción de biodiesel, puede ser facilitada por
enzimas lipásicas. Estas enzimas pueden catalizar la reacción de manera más eficiente y
específica, generando biodiesel de manera más sostenible.

• La ingeniería metabólica y el uso de enzimas específicas pueden mejorar los procesos

fermentativos para la producción de biocombustibles a partir de materias primas biológicas,
como la fermentación de azúcares en etanol. Por ejemplo, enzimas como las amilasas y las
proteasas se utilizan en la producción de cerveza y vino para descomponer almidones y
proteínas, respectivamente, facilitando la fermentación.

• La ingeniería de proteínas permite modificar la estructura de las enzimas para mejorar sus
propiedades. Esto incluye aumentar la estabilidad térmica, la solubilidad y la capacidad para
trabajar en condiciones más extremas, lo que amplía su aplicación en procesos industriales.

• Se utilizan técnicas de mutagénesis dirigida para introducir cambios específicos en la

secuencia de aminoácidos de una enzima. Esto puede mejorar la eficiencia catalítica o
alterar la regioselectividad y estereoselectividad de la enzima para adaptarla a procesos
químicos específicos.

• Detergentes enzimáticos. Enzimas como las proteasas y lipasas se incorporan en

detergentes para romper las manchas de proteínas y grasas, mejorando la limpieza.

CONCLUSIÓN

En resumen, los biocatalizadores, como las enzimas, son esenciales para facilitar reacciones
químicas en organismos, pero además, son aplicables en diversos ámbitos industriales. Por otro
lado, los bioinhibidores, al interferir específicamente con procesos biológicos, destacan como
herramientas valiosas para regular y controlar reacciones enzimáticas, con potenciales usos en
campos como la medicina y la agricultura. En conjunto, ambos conceptos subrayan la polivalencia y
la importancia de comprender y manipular la actividad biocatalítica para abordar desafíos con el fin
de mejorar nuestras vidas y el mundo que nos rodea, que de eso trata la ciencia.

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WEBGRAFÍA

https://libroelectronico.uaa.mx/capitulo-6-enzimas/inhibidores-enzimaticos.html
https://es.wikipedia.org/wiki/Biocatalizador
https://www.science.org/doi/10.1126/science.adh8615
https://www.mayoclinic.org/es/diseases-conditions/high-blood-pressure/in-depth/
ace-inhibitors/art-20047480
https://colombia.inaturalist.org/taxa/30687-Daboia-russelii
https://www.nationalgeographic.es/medio-ambiente/que-son-los-biocombustibles
https://es.wikipedia.org/wiki/Mutag%C3%A9nesis#:~:text=En%20gen%C3%A9t
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%20de%20inter%C3%A9s
https://www.redalyc.org/journal/911/91160956005/html/#:~:text=La%20transeste
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