Está en la página 1de 5

UN I V ER SI D AD DE A NTI OQ U IA

FACULTAD DE INGENIERIA
DEPARTAMENTO DE INGENIERIA QUIMICA
INGENEIRIA BIOQUIMICA

Quiz Taller # 1. Bioquímica. Proteínas-Aminoácidos


Marzo 26 de 2024
Valor 10%

Aminoácidos y proteínas

1. (10%) Sobre las proteínas es correcto afirmar que

I. La disposición especifica de aminoácidos se extruye a nivel primario


II. El nivel secundario de una proteína se forma a partir de puentes de hidrogeno
entre los constituyentes repetitivos de la cadena polipeptídica, si la estructura es
en hélice alfa α los puentes de hidrogeno se forman cada 4 aminoácidos.
III. Las proteínas están formadas a partir de monómeros llamados aminoácidos y
estos están formados por un carbono unido a un hidrogeno (generalmente se
conoce un carbono alfa), un radical, un grupo amino y un grupo carbonilo.
IV. Son moléculas formadas en su gran mayoría por átomos de hidrogeno, carbono y
oxígeno. Sus cadenas laterales no albergan diferentes átomos.
V. En la estructura terciaria se forman interacciones entre los grupos funcionales de
las cadenas laterales. Grupos R

a. I, II y IV son verdaderas
b. I y III son verdaderas
c. II y IV son verdaderas
d. II, III y V son verdaderas
e. I, III y IV son verdaderas
f. I, III y V son verdaderas
g. I, II y III son verdaderas
h. Todas son verdaderas

2. (5%) Las proteínas son sintetizados a partir de monómeros por qué proceso?

a. La pérdida de agua (hidrolisis)


b. Enlaces iónicos entre monómeros
c. La formación de puentes hidrogeno entre monómeros
d. La pérdida de agua (condensación)
e. La adición de agua a cada monómero (hidrolisis)
f. Conectando monosacáridos juntos
g. La adición de agua a cada monómero (condensación)

Docente: Jerónimo Osorio Echavarría


UN I V ER SI D AD DE A NTI OQ U IA
FACULTAD DE INGENIERIA
DEPARTAMENTO DE INGENIERIA QUIMICA
INGENEIRIA BIOQUIMICA

3. (15%) ¿A qué se debe la poca torsión del enlace amida cuando se estructura un
polipéptido? Sustenta tu respuesta

4. (50%) A continuación, se muestra una proteína que va a ejercer una función biológica
especifica dentro de nuestro organismo.

a. (15%) Suponga que en el recuadro se especifican varias interacciones que


extruyen el nivel secundario y terciario de la proteína y se quiere analizar
específicamente el aminoácido histidina.

El aminoácido histidina se ioniza según el siguiente esquema:

Docente: Jerónimo Osorio Echavarría


UN I V ER SI D AD DE A NTI OQ U IA
FACULTAD DE INGENIERIA
DEPARTAMENTO DE INGENIERIA QUIMICA
INGENEIRIA BIOQUIMICA

• Calcule el punto isoeléctrico de la histidina.


• Calcule la carga media de la histidina cuando pH = 8.5. (Sugerencia: Encuentre la
carga media de cada grupo ionizable y súmelas).

b. (20%) En el mismo recuadro se especifica el siguiente oligopéptido. Calcular la


carga media del polipéptido y el punto isoeléctrico

Docente: Jerónimo Osorio Echavarría


UN I V ER SI D AD DE A NTI OQ U IA
FACULTAD DE INGENIERIA
DEPARTAMENTO DE INGENIERIA QUIMICA
INGENEIRIA BIOQUIMICA

c. (15%) Tomando en cuenta los resultados de los incisos a y b. ¿Porque bajo estas
condiciones (pH=8,5) la proteína se desnaturalizaría? ¿qué factores están
relacionados con este proceso? Sustenta tu respuesta

Punto de consulta y argumentación

5. (20%) El proceso de plegamiento de una proteína implica pasar de una multitud de


conformaciones de "espiral aleatoria" a una única estructura plegada, esto conduce a una
disminución de la aleatoriedad y, por tanto, una disminución de la entropía (ΔS ˂ 0). Este
cambio se denomina entropía conformacional del plegamiento: Conformación aleatoria
(mayor entropía) proteína plegada (menor entropía)

ΔS=S proteína plegada -S proteína desplegada

las interacciones polares y no polares pueden contribuir significativamente a la


estabilidad de la proteína (ΔH ˂ 0), ya que en la proteína plegada ambos grupos pueden
estar están densamente empaquetados y, por tanto, establecen un gran número de
interacciones.

En este caso el estado desplegado se caracteriza por interacciones no covalentes entre la


cadena proteica extendida y las moléculas de agua, y el estado plegado incluye muchas

Docente: Jerónimo Osorio Echavarría


UN I V ER SI D AD DE A NTI OQ U IA
FACULTAD DE INGENIERIA
DEPARTAMENTO DE INGENIERIA QUIMICA
INGENEIRIA BIOQUIMICA

menos interacciones con el disolvente y muchas más interacciones intramoleculares en


su lugar

ΔH=H proteína plegada -H proteína desplegada

¿Según lo descrito anteriormente como se consideraría este estado de plegamiento de la


proteína, espontaneo o no espontaneo? Sustenta tu respuesta
¿Qué harías para que el proceso sea termodinámicamente favorable y libere energía?
Sustenta tu respuesta

Docente: Jerónimo Osorio Echavarría

También podría gustarte