Colágeno

-Se asocia a patologías como la osteogénesis, que se relaciona con dentinogénesis (hueso
frágil-dentina frágil)
-Tres cadenas polipeptídicas son la base para formar las fibras de colágeno
-Diámetros de las fibras pueden ser más grandes o pequeñas, por lo tanto, pueden ser
gruesas o delgadas
-Organización: fibras pueden estar a lo largo (fibrilar) o más desordenadas (no fibrilar)
Propiedades del colágeno
Flexibles pero resistentes: tiene una cierta flexibilidad y resistencia, no tanto como una
fibra elástica
Birrefrigencia: Cuando llegan los rayos hay un índice de refracción que se forma, tiene dos
índices
-Anisotropía: Puede tener distintas propiedades dependiendo de la dirección que se mida
(organización diferente)
-Sensible a enzimas proteasas: Ejemplo la colagenasa
-Tiene capacidad de remodelación constantemente y hay procesos donde se remodela
mayor cantidad de colágenos, como en los procesos inflamatorios, la idea de esto es
eliminar el daño, y para poder hacer los túneles para que pasen los anticuerpos, se degrada
el colágeno. Otro ejemplo de mucha remodelación de colágeno, es cuando hay brackets, se
degrada el colágeno de un lado y se remodela para poder mover el diente
-Sales metálicas: Puentes disulfuros se ven afectados por los metales pesados y estos
pueden interferir en la estructura de las proteínas, incluido el colágeno

Tipos de colágeno
Tipo 1 heterotrímero
-Heterotrimero: 2 cadenas alfa 1 y una cadena alfa 2
-Colágeno tipo 1: Los sintetizan los fibroblastos
-Resisten el estiramiento pero no son flexibles como una fibra elástica
-Se organiza en haces y es ell más grueso en diametro
-Biominerales tiene como fuente principal el colágeno tipo 1
Tipo 2: Homotrímero
-Homotrímero: 3 cadenas iguales de tipo alfa 1
-Mayormente en cartílago hialino (condroblasto)
-Un poco más elástico, ya que es delgadito, pero se organiza en haces fibrilares

Tipo 3: Homotrímero
-Homotrímero: 3 cadenas iguales de tipo alfa 1
-Hay un poco de colágeno en cartílago hialino
-Hay mucho de este colágeno en el hígado, se le adhieren proteoglicanes, como fibras
reticulares (que son colageno tipo 3)
-Tiene función estructural, no tanto de resistencia, más de soporte

Tipo 4: Heterotrímero
-Heterotrímero: 2 cadenas alfa 1 y 1 alfa 2
-Se encuentra en lámina basal: interfase entre epitelio y tejido conjuntivo, este permite e
}- anclaje de la célula epitelial, y luego la laminina se adhiere al colageno tipo 4 para dar
anclaje al epitelio (IMPORTANTE)
-Hemidesmosoma: se engancha a la laminina, y la laminina se une al colágeno tipo 4
-Desmosoma: une dos células, de manera muy fuente

Tipo 6: heterotrímero
-Heterotrímetro: 1 cadena alfa 1, 1 alfa 2 y una alfa 3
-Siempre está asociado a otro colágeno

Como se forma el colágeno

-Estructura primaria definida por el ADN
-Fibroblastos generan el tropocolágeno, se ensamblan a lo largo y a lo ancho para formar
fibrillas y luego las fibras de colágeno
-Secuencia de aa que se repite es: Gly-X-Y (Glicina, prolina e hidroxiprolina) importante
porque estos aa permiten que se esamblen las cadenas. IMPORTANTES AA PARA
MANTENER EL TRIPLETE UNIDO Y ESTABLE

-Diferente de las demás proteínas8

-Fibroblasto genera una doble hélice, libera el procolágeno y proteasas cortan los dos
extremos del triplete para formar el tropocolágeno, se unen todos los tropocolágenos y se
forman las fibrillas, estas fibrillas se unen y se forman las fibras de colágeno
-Diferencias entre el procolágeno y el tropocolágeno:
-Estas fibras de colágeno se pueden desarmar mediante proteasas (por inflamación, fuerzas,
renovación, etc). Estos se reutilizan en parte, además de formar nuevos colágenos
-Triplete en colágeno tipo 4 interacciona por el dominio C terminal

-Hidroxilaciones son importantes para estabilizar el triplete, esto ocurre dentro del aparato
de golgi, se agregan enzimas para glicosilar y es importante para agregar las demás
estructuras
-Procolagenos N y C terminal, cortan los extremos de la cadena

Fibras elásticas
-Define la forma de la fibra
Se forma a partir de la tropoelastina, el inicial para formar la elastina y luego la fibra
elástica
-Por fuera estarán la fibrilina y la fibulina, por dentro la tropoelastina
-Enzimas que degradan fibras elasticas: elastasas

-Tropoeliastina: molécula que es liberada por el fibroblasto

-Desmosina: aa que no es común, y es importante para formar los enlaces cruzados de la
tropoelastina, deriva de la lisina
-Fibras se pueden estirar hasta un 150%, más de la long. inicial y volver a la misma
longitud
-Con el tiempo la fibra pierde la capacidad de estiramiento, pierde la longitud inicial al
estirarse

Componentes de la sustancia amorfa

-Proteoglicanes: Son centros proteicos unidos covalentemente, estas proteínas se asocian a
GAGS
-GAGS: carbohidratos (polisacárido lineal, no ramificado, formado por muchos disacáridos
repetidos). Le da el estado de gel a la MEC

Agrecán
-Ácido hialurónico: Es un GAGS que actúa solo
-Formado por proteoglicanes, que se unen al ácido hialurónico
-Permite que el ácido hialurónico atraiga agua y forme gel

GAGS: ÁCIDO HIALURÓNICO

-Es el único que no forma proteoglicanes
-Formado por el ácido glucoronico y N acetil D glucosamina
HEPARINA
-Fibronectina: glicoproteína adhesiva

Glicoproteínas adhesivas
-Fibronectina: Se debe unir al soporte, que puede ser colágeno, proteoglicanes o receptores
celulares
-Dominiciones RGD: Cuando se pueden unir a receptores celulares
-Tenascina: atrae a factores de crecimiento, estos pueden inducir a la mitosis celular,
además pueden inducir a tejidos oncogénicos (tumores) por el nivel de expresión de
factores de crecimiento
-Trombospondina: Defensa contra tumor porque es antiangiogénico, por lo que al haber
más expresión de vasos sanguíneos, el tumor crece más rápido, entonces este evita que los
vasos crezcan e irriguen al tumor
-Integrinas: se pueden unir a la laminina por ejemplo y anclar el epitelio al tejido. Estas
pueden estar como hemidemosomas o uniones focales (que interactúan como las
glicoproteínas)