Fibras elásticas y

proteínas.
Jesús Gabino Chavarría Palacios.
GabinoCh_15@hotmail.com
Índice:

• Introducción.
• Fibras elásticas y reticulares.
• Proteínas:
• Proteoglucanos.
• Glucoproteínas.
• Conclusión.
• Bibliografía.
Introducción:

• En la siguiente exposición
abarcaremos los temas de las fibras
elásticas y reticulares implicadas en la
adherencia celular como las
principales proteínas que cumplen con
funciones similares en la célula.
Fibras reticulares o de reticula.

• Se localizan en la lámina
fibrorreticular de las membranas
basales de los epitelios y células
musculares lisas y estriadas.
Fibras elásticas.

• Fibras elásticas: Fibras de 0.2 a 1 nm de anchura que se dividen y

anastomosan (a diferencia de las fibras de colágeno). Su
característica más importante es la elasticidad (hasta 150% de su
longitud cuando se ejerce una fuerza de 30 kgs/cm2), y destaca en
tejido conjuntivo elástico, algunos tejudos conjuntivos fibrosos y
arterias.
• Las microfibrillas comprenden varias glucoproteínas (algunas se
parecen al colágeno). No contienen ni prolina, ni lisina y son ricas en
aminoácidos polares y cisteína. La glucoproteína predominante es
fibrilina y hay 3 variedades (1,2 y 3). Ésta se destruye con tripsina.
 Matriz amorfa de las fibras elásticas.

• La matriz amorfa es una proteína no glucosilada muy

hidrófila de 750 aminoácidos llamada elastina.
• Comprende dos cortos segmentos que le alternan
repetidas veces:
1) Hidrófobo (rico en prolina y glicina; y
pobre en hidroxilisina) y es el responsable de las
propiedades lasticas y del plegamiento espiral de la
molécula.
2) Un segmento en hélice α (rico en alanina
y lisina) los culaes cuatro derivados de lisina se
unen entre sí para fomrar enlaces cortos (de
desmosina catalizados por lisiloxidasa).
• Las fibras elásticas son sintetizadas por los fibroblastos o por las células
musculares de las arterias. En el interior de estas células se observan las
microfibrillas formadas por tropoelastina (las cuales se segregan al
espacio extracelular y se ensamblan en delgadas fibras).
• Las microfibrillas dan forma al depósito de elastina, en elensamblaje de
las microfibrillas y la eslastina interviene la glucoproteína fibulina 1.
• En el envejecimiento y enfermedades autoinmunes las microfibrillas se
rodean de amiloide y glucoproteínas adhesivas como la vitronectina. Una
mutación en las microfibrillas origina el síndrome de Marfan.
Proteoglucanos.

• Constan de un eje proteico de longitud variable (desde decenas hasta

centenares de glucosaminoglucanos que quedan unidas covalentemente a
los aminoácidos).
• Son muy hidrófilos y permiten la retención del agua sin modicar sus
propiedades físicas (forman geles).
• Generando configuraciones extendidas con algunos plegamientos al azar,
y diámeros de poros (constituyendo un filtro que regula los movimientos
de la molécula dependiendo su función de su tamaño y movimiento)
• Mientras este armazón esté bien hidratado mantiene la forma del tejido y
resiten la compresión y tracción.
• Constan del 95% , cadenas
largas no ramificadas
formadas por unidades
repetidas de disacáridos, de
los cuales uno de los que más
se reptinen es un aminoazúcar
(N-acetil-galactosamina o N-
acetil.glucosamina)y el otro
es un residuo del ácido
urónico.
Ácido hialurónico.

• El glucosáminoglucano más abundante es el ácido hialurónico

sobre todo tejido conjuntivo.es el único que no está sulfatado y
que no se une covalentemente a las proteínas, sino que actúa del
eje al que se le suman otros proteoglucanos.
• Consta de un disacárido formado por ácido glucorónico y N-
acetil-glucosamina.Facilitando la migración celular durante la
morfogénesis y reparación de los tejidos.
• *Las bacterias que producen enzima hialuronidasa se desplaza
muy bien por el tejido conjuntivo*.
• En la matriz extracelular también se encuentran
glucosaminoglucanos sulfatados cuyos contribuyen en gran
medida a la basofilia de la sustancia fundamental.
• Algunos se unen al glucofosfatidil inositol (GPI) de la
membrana plasmática y otros son proteínas transmembranosas
cuyo dominio extracelular interactúa con la fibronectina de la
matriz, y su dominio intracelular con los filamentos de actina
y con proteínas de señal de la corteza celular.
• No todos los proteoglucanos son extracelulares.
• Otro proteoglucano es el distroglucano (componente
proteico transmembranoso unido a la laminina y el
perlecano con proteínas asociadas al citoesqueleto.
• Por lo que se involucra en las vías de transducción de
señales y el mantenimiento de las uniones
neuromusculares.
Glucoaminoglucanos.
 Glucoproteínas.

• Entre ellas, hay moléculas de

tropocolágeno, fibronectina,
tenascina, trombospondina,
laminina y nidogeno.
Fibronectina.
• Gran glucoproteína constituida por 2
monómeros idénticos.
• Presenta varios dominios globulares separados
por regiones flexibles donde se une al
colágeno, heparina y receptores específicos de
la superficie de varios tipos de células.
• Tiene varias secuencias de aminoácidos que se
repiten, la mayor es la secuencia RGD (Arg-
Gly-Asp) la cual es reconocida por las
integrinas de la superficie de muchos tipos de
células sanguíneas, epiteliales y del tejido
conjuntivo.
• *Esta secuencia también aparece en otras
proteínas de la matriz extracelular como el
fibrinógeno, y en las desintegrinas (proteínas
anticoagulantes del veneno de las serpientes).
Fibronectina.

• Es producida por fibroblastos, miofibroblastos, condrocitos, células de Schwann,

astrocitos, células epiteliales y endoteliales. Y pueden encontrarse en:
• 1. Dímeros solubles en plasma sanguíneo (coagulación y fagocitosis).
• 2. Tejido conjuntivo (intervienen en la migración celular proporcionando guía a
las células emigrantes). Esto es particularmente evidente en el desarrollo embrionario.
• 3. Forma oligomérica (revistiendo la superficie de las células que la producen
favoreciendo la adhesión de estas células a otras como el colágeno y a diferentes
sustratos).
• La interrelación entre fibronectina y la actina esta medida por la proteína tirosina quinasa
de adhesión focal (la FAK).
Tenascina.

• Consta de 6 cadenas polipeptídicas glucosiladas que se unen

entre sí por los enlaces disulfuros para configurarse de
modo radial formando un complejo en rueda de carro.
• Es menos abundante en tejido conjuntivo y se encuentra
sobre todo en los tejidos embrionarios y tejido nervioso.
• Se asume que su función es guiar los movimientos celulares
en el desarrollo y promover o inhibir la adhesión celular
(dependiendo el tipo celular).
Trombospodina

• Es una glucoproteína de adhesión, que abunda en los gránulos de

las plaquetas (proceso esencial al unirse al fibrinógeno y al
activador plasminógeno.
• También abunda alrededor de los vasos sanguíneos (parece inhibir
la neoangiogénesis).
• Es sintetizada y segregada a la matriz extracelular por los
fibroblastos, células musculares lisas, macrófagos y células
endoteliales.
• Su función es considerada similar a la de la tenascina
Laminina.
• Localizada solo en la lámina basal.
• Se sintetizan en los epitelios y algunos tipos
celulares (células musculares y algunas asimiladas a
ellas como adipositos, células de Schwann y
Layding, pero no los fibroblastos).
• Es un complejo que consta de 3 polipéptidos que se
enrollan entre sí formando una triple hélice y se
separan haca el extremo amino (adquiriendo la
forma de cruz latina).
• Polipeptido α: cadena recta.
• Polpeptido β y γ: se dispionen simétricamente y
perpendicular a la anterior.
 Nidógeno.

• Pequeña proteína que tiene la configuración

pesada y se sitúa en el cruce de los brazos de la
laminina.
• También se une al colágeno tipo IV por lo que
sirve de enlace entre ambas proteínas.
Fibulina

• Proteína estructurada alargada con muchos sitos de

unión al calcio, por lo cual puede unirse a varias
proteínas de la membrana basal entre otras. Se
conocen 5 variantes.
 • Se ha comparado el uso de diferentes
Conclusión. proteínas con la adhesión celular al
igual que el funcionamiento
coolaterale de las células con las
proteínas y fibras alrededor de su
estructura para el desarrollo
embrionario y fisiológico del
organismo.
 • Relaciones de la célula con su entorno. Paniagua
R, & Nistal M, & Sesma P, & Álvarez-Uría M, &
Fraile B, & Anadón R, & Saéz F(Eds.), (2017).
Biología celular y molecular, 4e. McGraw Hill.
https://accessmedicina.mhmedical.com/content.a
spx?bookid=2214&sectionid=171771087
• https://3.bp.blogspot.com/-NW2G5mJalJo/TfNP
Bibliografías: KcWMERI/AAAAAAAAALk/1IkKmXfnW4Y/
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