UNIVERSIDAD CIENTÍFICA DEL SUR

CARRERA(S): INGENIERÍA CIVIL

PRÁCTICA DE LABORATORIO
CURSO: Química
PROFESOR(A): Ramos Yacasi, Gladys Rosario

INFORME DE PRÁCTICA
PRÁCTICA N°: 12
TÍTULO: PROPIEDADES QUÍMICAS DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
INTEGRANTES: Hilasaca Muro, Hansel Samir – 100135829@cientifica.edu.pe – 100 %
Bravo Sánchez, Yeffer Anderson – 100135423@cientifica.edu.pe – 100 %
Lino Bravo, Flavio José – 100135221@cientifica.edu.pe – 100 %

HORARIO DE PRÁCTICA
FECHA DE REALIZACIÓN DE LA PRÁCTICA: 01 de julio de 2023
FECHA DE ENTREGA DEL INFORME: 02 de julio de 2023

LIMA, PERÚ
2023
 PROPIEDADES DE QUÍMICAS DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

1. Objetivos

 Reconocer las propiedades químicas de los aminoácidos y proteínas

correctamente.

 Dar a conocer las características más importantes de los aminoácidos y

proteínas.

 Reconocimiento de los α-aminoácidos.

 Determinación de los grupos R en aminoácidos y proteínas.

2. Tablas y evaluaciones
I. Resultados y evaluación

1. Identificación de α – aminoácidos libres: Reacción de ninhidrina

REACCIONA CON OBSERVACIÓN

MUESTRAS
NINHIDRINA

α - AMINOÁCIDO .
(+) Presenta grupos aminos libres
(Alamina) en posición α
+ (+) Forma el complejo de (N)
color violeta.
(-) No presenta grupos aminos
(Asparagina) libres.
- (-) No forma el complejo de (N)
color violeta.
(+) Presenta grupos aminos libres
(Glicina) en posición α
+ (+) Forma el complejo de (N)
color violeta.
ALBÚMINA
Presenta 59 grupos aminos libres.
(BSA) Forma el complejo de (N) color
+ violeta.
Presenta 59 grupos aminos libres.
(Ovoalbúmina) Forma el complejo de (N) color
+ violeta.

MUESTRA No hubo formación del complejo

de (N) color violeta.
PROBLEMA -
(Prolina)
 EVALUACIÓN

¿Cómo verificó la presencia de α-aminoácidos libres?

Forma el complejo de (N) color violeta.

Presenta grupos aminos libres en posición alfa.
La ninhidrina reacciona con el grupo alfa – amino de aminoácidos libres. No reaccionan con los
nitrógenos de los enlaces peptídicos; por tanto, es útil para reconocer aminoácidos libres.
Si al añadir la ninhidrina se observa un cambio de color, es indicativo de la presencia de α-
aminoácidos libres en la muestra analizada.
¿Por qué la albúmina, no tuvo el mismo comportamiento?

La albúmina, como proteína, está compuesta por una cadena de aminoácidos unidos mediante
enlaces peptídicos. En la reacción de ninhidrina, que es específica para α-aminoácidos libres, los
enlaces peptídicos presentes en la albúmina no son susceptibles a reaccionar con la ninhidrina de la
misma manera que los aminoácidos libres. Por lo tanto, la albúmina no muestra el cambio de color
característico de la reacción de ninhidrina. Sin embargo, es posible que la albúmina contenga
aminoácidos libres en su estructura, lo que podría explicar la reacción positiva observada en la
muestra de albúmina.
 2. Reconocimiento de R anillos aromáticos: Reacción xantoproteica

REACCIONA CON: OBSERVACIÓN

MUESTRAS
XANTOPROTEICA

La muestra adquiere una coloración

(amarillo – naranja).
TIROSINA +
Reconoce la presencia de grupos
aromáticos derivados del benceno
es su estructura.
No se observa el color amarillo –
naranja.
GLICINA -
No presenta el anillo bencénico en
su estructura.
Se observó el compuesto color
naranja.
ALBUMINA +
Presenta grupos aromáticos
derivados del benceno en su
estructura.
MUESTRA No se observa el compuesto color
PROBLEMA (X) amarillo – naranja.
-
No contiene el anillo bencénico en
su estructura.

EVALUACIÓN

¿De qué manera identificó que el aminoácido y la proteína cuenta con restos bencénicos?

La reacción xantoproteica se utiliza para identificar la presencia de grupos aromáticos,

específicamente restos bencénicos, en aminoácidos y proteínas. Esta reacción se basa en la formación
de un complejo coloreado entre los grupos aromáticos y el reactivo de Folin-Ciocalteu, que contiene
ácido fosfotúngstico y molibdico. Cuando se produce la reacción, se forma un precipitado de color
azul oscuro o violeta.
¿La albúmina tiene restos bencénicos?

La albúmina, que es una proteína, sí contiene restos bencénicos. Esto se debe a que las proteínas
están compuestas por cadenas de aminoácidos, y algunos de estos aminoácidos contienen grupos
aromáticos, como el aminoácido tirosina. Por lo tanto, la albúmina puede reaccionar positivamente
en la prueba de xantoproteica, indicando la presencia de restos bencénicos.

¿A qué conclusión llegó con su muestra problema?

La muestra problema dio un resultado negativo en la prueba de xantoproteica. Esto indica que no se
detectaron restos bencénicos en la muestra o que su concentración es tan baja que no se pudo detectar
con la prueba utilizada. Como resultado, se puede concluir que la muestra problema no contiene
aminoácidos o proteínas con restos bencénicos o que la concentración de los mismos es muy baja.
 3. Reconocimiento de restos fenólicos: Prueba de Millón

REACCIONA CON OBSERVACIÓN

MUESTRAS
:MILLON

++ La muestra presenta una

TIROSINA (Y) coloración roja.

Presenta el grupo Fenol en su

estructura.
- No presenta el grupo Fenol en
GLICINA su estructura.

+ La muestra presenta un color

ALBUMINA rojo.
BSA Albúmina de bovino
Es una proteína que lleva en
su estructura a la Tirosina, por
lo que presenta grupo Fenol.
+++ La solución viró a rojo.
MUESTRA PROBLEMA
(Fenol) Presenta grupo Fenol en su
estructura, ya que es un Fenol.

EVALUACIÓN

¿Cómo verificó la presencia de restos fenólicos?

Para verificar la presencia de restos fenólicos, se utilizó la prueba de Millon. Esta prueba es
específica para detectar compuestos fenólicos, y se basa en la reacción de los fenoles con el reactivo
de Millon, que contiene una solución de nitrato mercurioso (HgNO3) en ácido nítrico concentrado.
Cuando los fenoles reaccionan con el reactivo de Millon, se forma un precipitado rojo, indicando la
presencia de restos fenólicos.
¿Si en la prueba xantoproteica dio positiva la reacción, necesariamente la misma muestra tiene
que dar positiva la prueba de Millón?

No necesariamente. Aunque la prueba xantoproteica y la prueba de Millon son reacciones que

implican a los fenoles, cada una se basa en diferentes principios y compuestos. La prueba
xantoproteica se utiliza para detectar la presencia de compuestos tirosínicos, y utiliza una solución
de ácido nítrico concentrado para formar un complejo amarillo. Por lo tanto, una muestra puede
dar positiva en la prueba xantoproteica sin necesariamente dar positiva en la prueba de Millon, ya
que pueden haber otros compuestos diferentes a los fenoles que reaccionen en la prueba
xantoproteica.
¿Si una muestra da positiva la prueba de Millón, necesariamente tiene que dar positiva la prueba
xantoproteica?

No necesariamente. Aunque tanto la prueba de Millon como la prueba xantoproteica pueden

indicar la presencia de fenoles, son reacciones diferentes que pueden detectar diferentes
compuestos. La prueba de Millon es específica para fenoles, mientras que la prueba xantoproteica
está dirigida a compuestos aromáticos derivados del benceno. Por lo tanto, una muestra puede dar
positiva en la prueba de Millon sin necesariamente dar positiva en la prueba xantoproteica si hay
otros fenoles presentes además de los compuestos aromáticos derivados del benceno.
¿A qué conclusión llegó con su muestra problema?

Con la muestra problema "Fenol" que dio una reacción muy intensa (+++) en la prueba de Millon, se
puede concluir que la muestra contiene una cantidad significativa de compuestos fenólicos. La alta
intensidad de la reacción indica una alta concentración de fenoles presentes en la muestra.
 4. Prueba para aminoácidos azufrados

REACCIONA CON:
MUESTRAS ACETATO DE OBSERVACIÓN
PLOMO/NaOH
Presencia del precipitado oscuro del
+ Sulfuro de Plomo (PbS).
CISTEINA

Aminoácido que no presenta Azufre

(S) en su estructura, por lo que no
GLICINA
- forma el precipitado oscuro del
Sulfuro de Plomo (PbS).
Presencia del precipitado oscuro del
Sulfuro de Plomo (PbS).
ALBUMINA
de huevo. +
Presenta Cisteína en su cadena
(Ovoalbumin
estructural.
a)
Presencia del precipitado oscuro del
MUESTRA Sulfuro de Plomo (PbS).
PROBLEMA +
Se sospecha de un aminoácido o
una proteína que lleva Azufre (S)
en su estructura.

EVALUACIÓN

¿De qué manera verificó la presencia de restos azufrados en aminoácidos y proteínas?

Para verificar la presencia de restos azufrados en aminoácidos y proteínas, se utilizó la prueba con
acetato de plomo (NaOH). Esta prueba se basa en la reacción entre el grupo sulfhidrilo (-SH) presente
en los aminoácidos azufrados y el acetato de plomo (NaOH). Cuando los restos azufrados están
presentes, se forma un precipitado oscuro o de color marrón-gris, indicando la presencia de grupos
sulfhidrilo en la muestra.

¿A qué se debe el color marrón-gris característico de esta prueba?

El color marrón-gris característico de esta prueba se debe a la formación de sulfuro de plomo (PbS). El
grupo sulfhidrilo (-SH) presente en los aminoácidos azufrados reacciona con el acetato de plomo,
formando sulfuro de plomo insoluble, que es de color marrón-gris. Esta reacción es específica para la
detección de grupos sulfhidrilo y permite identificar la presencia de aminoácidos azufrados en la
muestra.
¿A qué conclusión llegó con su muestra problema?

Con la muestra problema que dio una reacción positiva en la prueba con acetato de plomo, se puede
concluir que contiene aminoácidos o proteínas que poseen grupos sulfhidrilo. La formación de un
precipitado marrón-gris indica la presencia de restos azufrados en la muestra.
 5. Reconocimiento de enlaces peptídicos: Reacción de Biuret

REACCIONA CON OBSERVACIÓN

MUESTRAS
BIURET

Es un aminoácido, por lo que no

presenta enlaces peptídicos.
CISTEINA -
No forma el complejo violeta.
Es un aminoácido, por lo que no
presenta enlaces peptídicos.
GLICINA -
No forma el complejo violeta.
La prueba da positiva ya que se
torna de un color violeta.

ALBUMINA + Es una proteína que presenta

uniones de varios aminoácidos por
lo que tiene enlaces peptídicos

Se forma el complejo violeta lo que

significa que la Albumina presenta
enlaces peptídicos.

No hubo reacción ya que se

MUESTRA - mantiene el color azul del Reactivo
PROBLEMA de Biuret.

EVALUACIÓN

¿En las pruebas realizadas con el reactivo de Biuret, encontró alguna diferencia con cada
una de las muestras ensayadas? ¿Cómo lo diferenció?

Sí, se encontraron diferencias en las pruebas realizadas con el reactivo de Biuret en cada una de
las muestras ensayadas. El reactivo de Biuret reacciona con los enlaces peptídicos presentes en los
péptidos y proteínas, formando un complejo de coordinación que produce un cambio de color en
la solución. En las muestras que dieron resultado positivo, como la albúmina, se observa un
cambio de color característico violeta o rosa intenso. Sin embargo, en las muestras que dieron
resultado negativo, como la cisteína, glicina y la muestra problema, no se produce este cambio de
color, indicando la ausencia de enlaces peptídicos detectables por la reacción de Biuret.

¿Su muestra problema tiene enlaces peptídico?

No, según los resultados obtenidos en la prueba con el reactivo de Biuret, la muestra problema dio un
resultado negativo, lo que indica que no se detectaron enlaces peptídicos significativos en esa muestra
específica.
 6. Desnaturalización de la albúmina

SE
OBSERVACIÓN
DESNATURALIZA
Formación de precipitado,
coágulos que presenta un
color blanco debido a que se
desnaturalizó la albúmina de
huevo, se cosió la albúmina
TEMPERATURA (°C) +++ o se cosió la clara de huevo.

El color blanco que se

evidencia significa que hubo
rompimiento de enlaces de
la clara de huevo cosida.
Evidencia de precipitado,
ALCOHOL ETÍLICO coágulos.
++
El color blanco que se
evidencia significa que hubo
rompimiento de enlaces de
la clara de huevo cosida.
ÁCIDO CLORHÍDRICO Se dio la precipitación o
coagulación.
+++
El color blanco que se
evidencia significa que hubo
rompimiento de enlaces de
la clara de huevo cosida.
SOLUCIÓN CONCENT. DE Implicó la formación de
NaOH precipitado o coágulos.
+
El color blanco que se
evidencia significa que hubo
rompimiento de enlaces de
la clara de huevo cosida.

3. Cuestionario
CUESTIONARIO

1. ¿Con cuál de los reactivos empleados en la práctica se utiliza para verificar la

presencia de α-aminoácidos en una hidrólisis de la proteína?
En la práctica de verificar la presencia de α-aminoácidos en una hidrólisis de
proteínas, se utiliza un reactivo llamado reactivo de ninhidrina. La ninhidrina es
un compuesto químico que reacciona con los grupos amino libres de los α-
aminoácidos, formando un complejo de color púrpura intenso. Esta reacción es
conocida como la reacción de ninhidrina y se utiliza comúnmente como una
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Curso: Química General

prueba cualitativa para detectar la presencia de α-aminoácidos en una muestra

proteica.
2. ¿Cuál es el grupo responsable de la reacción positiva con la
prueba xantoproteica?
La prueba xantoproteica es una prueba química utilizada para detectar la
presencia de aminoácidos aromáticos, como la tirosina y el triptófano, en una
muestra proteica. En esta prueba, se agrega ácido nítrico concentrado a la
muestra proteica y se calienta. Si la muestra contiene aminoácidos aromáticos,
se produce una reacción positiva y la solución adquiere un color amarillo
intenso.

El grupo responsable de la reacción positiva con la prueba xantoproteica es el

grupo aromático presente en los aminoácidos. Tanto la tirosina como el
triptófano contienen anillos aromáticos en su estructura química, y estos anillos
reaccionan con el ácido nítrico para formar compuestos de color amarillo que
son responsables del cambio de color observado en la prueba xantoproteica.
3. ¿Cómo comprobaría que la albúmina de huevo contiene aminoácidos con restos
fenólicos?
 Para comprobar si la albúmina de huevo contiene aminoácidos con restos fenólicos,
puedes realizar una prueba conocida como la prueba de Millon. Aquí te presento el
procedimiento:
 Materiales necesarios:
 Albúmina de huevo (muestra a analizar)
 Reactivo de Millon (solución de nitrato de mercurio(II) en ácido nítrico concentrado)
 Tubos de ensayo
 Pipetas
 Agua destilada
 Procedimiento:
1. Prepara una serie de tubos de ensayo, uno para cada muestra que deseas analizar.
2. Agrega una pequeña cantidad de albúmina de huevo en cada tubo de ensayo.
3. Añade unas gotas del reactivo de Millon a cada tubo de ensayo. Asegúrate de que la
solución se mezcle bien con la muestra.
4. Calienta suavemente los tubos de ensayo en un baño de agua caliente durante unos
minutos.

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Curso: Química General

5. Observa cualquier cambio de color en las muestras después del calentamiento. Si la

albúmina de huevo contiene aminoácidos con restos fenólicos, se producirá una
coloración roja o rojo intenso.

4. ¿Cuál o cuáles de los siguientes aminoácidos dan positiva con el reactivo de

Xantoproteica?
a) Triptófano
b) Tirosina
c) Histidina
d) Fenilalanina
e) Metionina
f) Glicina
El reactivo de Xantoproteica se utiliza para detectar la presencia de aminoácidos
aromáticos en una muestra. Los aminoácidos aromáticos son aquellos que contienen
anillos aromáticos en su estructura química. De los aminoácidos mencionados, los que
tienen restos aromáticos y darían una reacción positiva con el reactivo de Xantoproteica
son:

a) Triptófano
b) Tirosina
d) Fenilalanina

Los aminoácidos histidina, metionina y glicina no tienen restos aromáticos en su

estructura, por lo que no reaccionarían positivamente con el reactivo de Xantoproteica.

5. ¿Con qué prueba reconocería, los enlaces peptídicos de una proteína?

Para reconocer los enlaces peptídicos de una proteína, se puede utilizar la prueba de Biuret. Esta prueba es
ampliamente utilizada para detectar la presencia de enlaces peptídicos en una muestra proteica.

El procedimiento para la prueba de Biuret es el siguiente:

1. Prepara una solución de la muestra proteica que deseas analizar. Puede ser una solución acuosa de
la proteína o una disolución en un solvente adecuado.

2. Transfiere una pequeña cantidad de la solución de la muestra a un tubo de ensayo.

3. Añade una solución de reactivo de Biuret al tubo de ensayo. El reactivo de Biuret consiste en una
solución alcalina de sulfato de cobre (II) en presencia de hidróxido de sodio.

4. Mezcla suavemente la solución en el tubo de ensayo y observa cualquier cambio de color.

Si la muestra contiene enlaces peptídicos, se producirá un cambio de color característico. En presencia de

enlaces peptídicos, el reactivo de Biuret forma un complejo de coordinación con los grupos amida en los

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enlaces peptídicos, lo que produce un cambio de color de azul a violeta o rosa intenso. La intensidad del
color puede variar dependiendo de la concentración de enlaces peptídicos en la muestra.

Es importante destacar que la prueba de Biuret es una prueba cualitativa para detectar enlaces peptídicos
en general y no permite cuantificar la concentración de proteína en la muestra.

6. Explique a qué se debe el fenómeno de la desnaturalización de las proteínas.

La desnaturalización de las proteínas es el proceso en el cual una proteína pierde su

estructura tridimensional nativa y adopta una conformación desplegada. Este fenómeno
ocurre cuando las fuerzas y enlaces que mantienen la estructura proteica se ven alterados o
desequilibrados, lo que provoca la pérdida de su forma y función.

La desnaturalización puede ser causada por diversos factores, entre los cuales se incluyen:

Temperatura: Las proteínas son sensibles a cambios de temperatura. El aumento de la

temperatura puede romper los enlaces débiles, como los enlaces de hidrógeno y las
interacciones hidrofóbicas, que son fundamentales para mantener la estructura
tridimensional de la proteína. Esto puede llevar a la desnaturalización de la proteína.

pH: Los cambios en el pH pueden afectar las cargas eléctricas de los aminoácidos presentes en
la proteína, lo que a su vez altera las interacciones electrostáticas y puede llevar a la
desnaturalización. Cada proteína tiene un rango de pH óptimo en el cual mantiene su
estructura y función adecuadas.

Agentes químicos: Algunos agentes químicos, como los detergentes, los solventes orgánicos y
los agentes reductores, pueden romper los enlaces disulfuro, los enlaces iónicos y otros
enlaces que mantienen la estructura proteica, causando la desnaturalización.

Fuerzas mecánicas: La aplicación de fuerzas mecánicas, como la agitación vigorosa o la

aplicación de presión, puede desestabilizar la estructura proteica y llevar a su
desnaturalización.

Cuando una proteína se desnaturaliza, pierde su estructura tridimensional y, en muchos

casos, también pierde su función biológica. Sin embargo, es importante tener en cuenta que
algunas proteínas pueden volver a plegarse y recuperar su estructura y función nativas cuando
se restauran las condiciones adecuadas, mientras que otras pueden quedar irreversiblemente
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desnaturalizadas.

7. ¿Por qué el ácido nítrico produce una coloración amarilla cuando se pone en
contacto con un pedazo de cabello o piel?
La coloración amarilla que se produce cuando el ácido nítrico entra en contacto
con un pedazo de cabello o piel se debe a la reacción química entre el ácido
nítrico y las proteínas presentes en el tejido.

El ácido nítrico es un ácido fuerte que tiene la capacidad de desnaturalizar y

degradar las proteínas. Al entrar en contacto con el cabello o la piel, el ácido
nítrico reacciona con los aminoácidos presentes en las proteínas, especialmente
con aquellos que contienen grupos amino libres.

La reacción entre el ácido nítrico y los aminoácidos produce una serie de

productos de reacción, incluyendo compuestos nitrogenados y productos de
oxidación. Algunos de estos compuestos tienen una coloración amarilla, lo que da
lugar a la apariencia amarillenta en la zona en contacto con el ácido nítrico.

Es importante destacar que el ácido nítrico es un compuesto químico corrosivo y

altamente oxidante, por lo que debe manejarse con precaución y en un entorno
adecuado para evitar daños en la piel o el cabello.
8. ¿Cómo separaría Ud. a los aminoácidos contenidos en una mezcla?

Para separar los aminoácidos contenidos en una mezcla, se pueden utilizar diversas técnicas
cromatográficas. La cromatografía es una técnica ampliamente utilizada en química para
separar y analizar componentes de una mezcla en función de sus propiedades físicas y
químicas.

Una de las técnicas cromatográficas más comunes para separar aminoácidos es la

cromatografía en capa fina (TLC, por sus siglas en inglés) y la cromatografía en columna. A
continuación, te proporciono un resumen de ambos métodos:

Cromatografía en capa fina (TLC):

Prepara una placa de TLC con una capa delgada de material adsorbente (como sílice gel o
celulosa).
Prepara una muestra de los aminoácidos que deseas separar.
Aplica la muestra en una pequeña mancha en la parte inferior de la placa de TLC.
Coloca la placa en una cámara con un solvente adecuado que ascienda por capilaridad a lo
largo de la placa.
A medida que el solvente se mueve por la placa, los aminoácidos se separan en función de su
afinidad por el material adsorbente y su interacción con el solvente.
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Una vez que el solvente ha ascendido lo suficiente, retira la placa de TLC y revela los
aminoácidos utilizando agentes de revelado adecuados, como el reactivo de ninhidrina.
Cromatografía en columna:
Prepara una columna cromatográfica con un material adsorbente, como una resina de
intercambio iónico o una fase estacionaria líquida.
Carga la muestra de aminoácidos en la parte superior de la columna.
Pasa un solvente adecuado a través de la columna.
A medida que el solvente se mueve a través de la columna, los aminoácidos se separan en
función de sus interacciones con la fase estacionaria y el solvente.
Recoge las fracciones que contengan los aminoácidos separados.
Estos son solo dos ejemplos de técnicas cromatográficas que se pueden utilizar para separar
aminoácidos. Dependiendo de la necesidad específica y la disponibilidad de equipos, también
se pueden emplear técnicas como cromatografía líquida de alta resolución (HPLC),
cromatografía de intercambio iónico, cromatografía de exclusión molecular, entre otras.

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4. Bibliografía

DAMO en la Web – TV. (14 de agosto del 2016) Proteínas ¿Qué son y cuántas necesitamos?
[video]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?
v=yuV6rKXLlWM&ab_channel=DAMOenlaWeb-%E1%B4%9B%E1%B4%A0

Laboratorios FCNI. (20 de agosto del 2020) Pruebas de reconocimiento de aminoácidos. Reacción
con la ninhidrina [video]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?
v=KcfuspLbDM8&ab_channel=LaboratoriosFCNI

Videotutoriales Informática Educativa. (17 de enero del 2017) Reacción Xantoproteica [video].
YouTube. https://www.youtube.com/watch?
v=GzGMbw5w4Wo&ab_channel=VideotutorialesInform%C3%A1ticaEducativa

Laboratorios FCNI. (21 de agosto del 2020) Pruebas de reconocimiento de aminoácidos. Reacción
de millon [video]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?
v=n9wvDyqaCak&ab_channel=LaboratoriosFCNI

Videotutoriales Informática Educativa. (13 de diciembre del 2016) Identificación de Aminoácidos

Azufrados [video]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?
v=sQ6jn0lR5EM&ab_channel=VideotutorialesInform%C3%A1ticaEducativa

Videotutoriales Informática Educativa. (13 de diciembre del 2016) Prueba de Biuret [video].
YouTube. https://www.youtube.com/watch?v=1p0xrmyKGxs&ab_channel=VideotutorialesInform
%C3%A1ticaEducativa

Videoscilis. (23 de octubre del 2015) LabCILIS #3_Desnaturalización de la proteína del huevo
[video]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?v=9J5wVAn21jU&ab_channel=videoscilis

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3) T.A.

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formilo

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