TEMA 4: LAS PROTEÍNAS

1) Introducción

• Proteínas: biomoléculas orgánicas→ biomoléculas (C, H, O, N

siempre y S, P depende)

• Tienen un papel fundamental en los SSVV

• Macromoléculas de aminoácidos monómero

2) Los aminoácidos

• Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al

unirse forman proteínas

• 170aa:

◦ 20/22aa protéicos

◦ 150aa no protéicos
 • Aminoácidos esenciales: no podemos sintetizar→ dieta. Son 9:

◦ Triptófano Metionina

◦ treonina Histidina VaLeria Me

◦ Valina Fenilalanina Hiso FeLis y

◦ Lisina Isoleucina TrisTre

◦ Leucina

CLASIFICACIÓN

• Polares:

◦ Con carga:

▪ Básicos (+): lisina (Lys), histidina (His) y arginina (Arg)

▪ Ácidos (-): ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu)

◦ Sin carga: serina (Ser), tirosina (Tyr), glutamina (Gln),

treonina (Thr), cisteina (Cys) y asparagina (Asn)

• Apolares:

◦ Alifáticos: glicina (Gly), valina (Val), metionina (Met), alanina

(Ala), isoleucina (Ile), prolina (Pro) y leucina (Leu)

◦ Aromáticos: fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp)

PROPIEDADES

• Solubles y cristalinos

• Cα: carbono asimétrico excepto en la glicina

◦ Isomerías:

▪ Óptica: dextrógiro (+) y levógiro (-)

 ▪ Espacial: D (amino derecha) y L (amino izquierda)

• Carácter anfótero: puede actuar como ácido o como base:

◦ En disoluciones acuosas neutras (pH=7)

◦ En disoluciones acuosas básico (pH=4→ muchos H+)

◦ En disoluciones acuosas ácido (pH=9→ pocos H+)

• PI (punto isoeléctrico): pH donde el aa tiene carga 0

◦ Si pI > pH = +1

◦ Si pI < pH = -1

3) Enlace peptídico

• Une aminoácidos

• Tipo de enlace covalente de tipo amida

• ¿Qué grupos?:

◦ Grupo carboxilo: 1r aa
 ◦ Grupo amino: siguiente

• Forman péptidos:

◦ Oligopéptidos (-10aa)

▪ Dipéptidos

▪ Tripéptidos

◦ Polipéptidos (de 10aa a 100aa)

◦ Proteínas (+100aa)

CARACTERÍSTICAS

• Carácter parcial de doble enlace→ rígido

• Los átomos del enlace en el mismo plano

 • Rotura del enlace mediante…

◦ Hidrólisis

◦ Enzimas (proteasas, peptidasas)

4) Estructura de las proteínas

• Objetivo: proteínas se pliegan para conseguir la configuración

estable→ FUNCIÓN

• Tipos:

◦ E1: estructura primaria

◦ E2: estructura secundaria

◦ E3: estructura terciaria

◦ E4: estructura cuaternaria

ESTRUCTURA PRIMARIA

• Es la secuencia de aa→ ¿qué aa? , ¿cuántos? , ¿orden?

• ¿Orden?→ secuencia de ADN

ADN ATG CCA CCC GGG

ARNM UAC GGU GGG CCC

proteína N-Ter – aa1 - aa2 – aa3 – aa4 - C-Ter

• Enlace peptídico: estabiliza la estructura

• Importante: determina el resto de los niveles estructurales y

también la función de la proteína
ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Disposición espacial de la E1 gracias a los giros de los C α

• Tipos:

◦ Hélice α

◦ Lámina/Hoja β

◦ Hélice de colágeno (E4)

HÉLICE α

• Se enrolla helicoidalmente sobre si misma (E1)

• Giro dextrógiro

• Enlaces estabilizadores: pdH intracatenarios (dentro de la

cadena) entre el grupo amino de un aa y el grupo carboxilo de
otro aa cercano (cuarto→ n+4)

• 3,6 aa por vuelta

• Las cadenas laterales: hacia el exterior

LÁMINA/HOJA β

• Cadena en forma de zig-zag

• Enlaces estabilizadores: pdH intracatenarios y intercatenarios

(intra: misma cadena y inter: diferente cadena)

• Cadenas laterales alternativas

• Tipos:

◦ Paralelas Antiparalelas:
HÉLICE DE COLÁGENO

• Hélices levógiras gracias a aa como la prelina, hidroxiprolina

y glicina

• Súper hélice: 3 hélices→ 3 dextrógiras

• Enlaces estabilizadores: pdH intercatenarios

ESTRUCTURA TERCIARIA

• Plegamiento en 3D de la E2

• Estructura + estable que la E2: porque tiene más interacciones:

◦ PdH: grupos polares

◦ Interacciones hidrofóbicas: grupos apolares

◦ Fuerzas de Van Der Walls: grupos apolares

◦ Interacciones iónicas: grupos con cargas +/- y -/+

◦ Puentes disulfuro: solo en la cisteina (Cys)→ SH (grupo

sulfídrico)

• Según la E3 son…

◦ Globulares:

▪ Forma + esférica

▪ Solubles en agua

▪ Funciones dinámicas = regulación

◦ Fibrosas:

▪ Forma + alargada

▪ Insolubles en agua

▪ Funciones estructurales
ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Estructura de unión de más de una cadena polipeptídica

• Cadenas: protómero / Unión de cadenas: proteínas oligoméricas

• Estabilizada por las mismas que la E3

• Ejemplo: hemoglobina (4 cadenas de globina)

• Estado nativo: cuando las proteínas se encuentran en su estado

funcional y lo alcanzan en la 3a o 4a estructura porque es
cuando están estables y trabajan

5) Propiedades

• Solubilidad

◦ Proteínas fibrosas: insolubles

◦ Proteínas globulares: solubles

◦ Dependen del pH, temperatura y concentración de sales

• Especificidad

◦ De función: cada proteína su función (estructura)

◦ De especia: grado parentesco (evolución)

◦ De individuo: rechazos en transplantes

• Carácter anfótero: actúan como ácido o base para amortiguar

cambios del pH

• Desnaturalización

◦ Pérdida de la estructura nativa (deja de funcionar)

◦ Agentes desnaturalizantes (cambios que provocan la

desnaturalización de la proteína):
 ▪ Aumento de temperatura

▪ Variaciones del pH enzimas

▪ Sustancias químicas

◦ Tipos:

▪ Reversible: cuando desaparece el agente desnaturalizante

la proteína vuelve al estado nativo

▪ Irreversible: cuando desaparece el agente

desnaturalizante la proteína vuelve al estado nativo

6) Funciones

• Estructural: queratina

• Reserva: ovoalbumina

• Transporte: hemoglobina

• Defensiva: inmunoglobulina

• Hormonal: insulina

• Contráctil: actina, miosina

• Catalítica: amilasa

• Homeostática: gracias al carácter anfótero

7) Clasificación

• Holoproteínas: solo aa

◦ Fibrosas:

▪ Colágeno

▪ Queratina
 ◦ Globulares:

▪ Globulinas

▪ Albúminas

• Heteroproteínas: grupo protéico + grupo prostéico

◦ Glucoproteínas:

▪ Glúcido + aa

▪ Ej: inmunoglobulina (ig)

◦ Fosfoproteínas:

▪ Fósforo + aa

▪ Ej: caseína

◦ Lipoproteínas:

▪ Lípido + aa

▪ Ej: HDL (colesterol bueno) y LDL (colesterol malo)

◦ Nucleoproteínas:

▪ ADN + aa

▪ Ej: histonas + aa

◦ Cromoproteínas:

▪ Grupo emo + aa

▪ Ej: hemoglobina