BIOLOGÍA

GRADO EN QUÍMICA

PRACTICA 1.

VISUALIZACIÓN DE MACROMOLÉCULAS POR ORDENADOR

Conteste aquí y pase sus respuestas al Cuestionario de Práctica 1

que encontrará en el Curso virtual.

FECHAS PARA CONTESTAR EL CUESTIONARIO DE LA

PRÁCTICA 1: HASTA 27 DE NOVIEMBRE (NO SE
PODRÁ REALIZAR POSTERIORMENTE). TAMPOCO EN
SEPTIEMBRE
 PRÁCTICA 1
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GRADO EN QUÍMICA

PRACTICA 1. VISUALIZACIÓN DE MACROMOLÉCULAS POR ORDENADOR

El objetivo de esta práctica es facilitar la comprensión de la estructura tridimensional de las

biomoléculas, centrándonos en las proteínas. Comenzaremos por analizar sus monómeros, los
aminoácidos, para continuar con su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria.

Contenidos:

ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
Los monómeros

1. Aminoácidos

Estructura común

Representaciones

Clasificación y estructura

Primer nivel: secuencia

2. Estructura primaria

Enlace peptídico

Péptidos y esqueleto peptídico

Segundo nivel: conformación

3. Estructura secundaria

Hélice alfa

Hoja plegada beta

4. Estructura terciaria

Concepto y representaciones

Tercer nivel: asociación

5. Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Material necesario
- Ordenador con acceso a internet.

- A continuación, comience la práctica propuesta visitando la página web:

https://biomodel.uah.es/model1j/prot/contents.htm

Estrella Cortés y María Jesús Rueda

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Visite las distintas páginas siguiendo el guion de la práctica y realice los ejercicios propuestos.
Conteste a las preguntas que se plantean en este documento en los recuadros disponibles. Luego
debe pasar sus respuestas al Cuestionario de Práctica 1 accesible hasta el 27 de noviembre en el
Curso virtual.

ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

Los monómeros

1. Aminoácidos

- Estructura común:

Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Los alfa-aminoácidos se
caracterizan por tener un grupo amino y un grupo carboxilo unido al carbono alfa. Al carbono alfa se unen
además un átomo de hidrógeno y una cadena lateral R, que distingue a los diferentes aminoácidos. A pH
fisiológico, el grupo amino se encuentra protonado (-NH3+) y el carboxilo sin protonar (-COO–).

https://biomodel.uah.es/model1j/prot/aa-intro.htm

- Representaciones: https://biomodel.uah.es/model1j/prot/aa-intro2.htm

En la glicina (G), el aminoácido más simple, la cadena R es un átomo de hidrógeno. El modelo de

bolas y varillas no refleja ni el tamaño ni la forma real de la molécula, aunque permite distinguir claramente
los diferentes átomos y enlaces. Un modelo espacial compacto muestra el tamaño y forma real de la
molécula, pero dificulta la percepción de la estructura. En el modelo de varillas se muestran sólo los
enlaces. Este modelo es adecuado para ver la estructura de moléculas grandes.

Pulse los distintos botones de la pantalla y familiarícese con el panel de información, panel de
utilidades, distintas representaciones: varillas, bolas y varillas, esferas, gire la molécula, podrá ver la
distancia y ángulo entre distintos átomos, deje el ratón sobre un átomo y le indicará cuál es, etc.

Conteste a las siguientes preguntas:

1. ¿Qué color tienen los oxígenos, los nitrógenos y los azufres en el código CPK?
Oxígenos =

Nitrógenos =

Azufres =

2. En la glicina, ¿qué distancia hay entre el carbono alfa y el nitrógeno del grupo amino?; ¿qué ángulo forma
el N del grupo amino, C alfa y C del grupo carboxilo?

Para contestar la pregunta 2 siga las instrucciones que se indican en el Panel de utilidades. que le

aparece en la parte inferior de la pantalla.

Estrella Cortés y María Jesús Rueda

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Además de la glicina, en las proteínas se encuentran 19 aminoácidos más. Los distintos

aminoácidos se diferencian en la estructura de la cadena lateral R. Según la naturaleza de esta cadena
lateral podemos clasificar los aminoácidos en distintos grupos. Hay muchas clasificaciones, algunas
eliminan el grupo de los aminoácidos aromáticos, añadiendo la fenilalanina y el triptófano a los apolares, e
incluyendo la tirosina en los polares sin carga por la presencia del grupo hidroxifenilo.

- Clasificación y estructura:

La clasificación de los aminoácidos que muestra el autor de la página web es compleja, otra más
sencilla se presenta en el siguiente enlace: http://biomodel.uah.es/model3j/aa.htm nos basaremos en esta
clasificación.

 Alifáticos apolares

 Polares sin carga

 Aromáticos

 Cargados positivamente o básicos

 Cargados negativamente o ácidos

Visualice los diferentes aminoácidos en todas las formas posibles que permite el programa, localice
los grupos comunes y las características de la cadena lateral. Para ello, haga uso del botón izquierdo del
ratón y despliegue todas las posibilidades de visualización.

3. La figura representa un aminoácido. Relacione las estructuras numeradas con los nombres que reciben.
A. Cadena lateral

B. Grupo amino

C. Grupo carboxilo

D. Carbono alfa

E. Átomo de hidrógeno.

1.

2.

3.

4.

Estrella Cortés y María Jesús Rueda

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GRADO EN QUÍMICA

5.

4. Escriba en código de tres letras la siguiente secuencia de aminoácidos: NYWFKRQ

5. Relacione cada aminoácido con el grupo al que pertenece según la clasificación indicada en Biomodel3:

1) Arginina a) Alifático apolar

2) Glutámico b) Polar

3) Treonina c) Aromático

4) Tirosina d) Cargado positivamente o básico

5) Valina e) Cargado negativamente o ácido

6. Identifique los siguientes aminoácidos por su nombre completo, y por el código de una y tres letras.

Debe identificar primero los grupos carboxilo y amino y después analizar la cadena lateral para
identificar el aminoácido.

A) B) C)

7. Observe la prolina. ¿En qué se diferencia del resto de los aminoácidos proteicos?

8. ¿Qué aminoácidos contienen azufre?

9. ¿Qué aminoácido contiene azufre y puede formar enlaces disulfuro?

Estrella Cortés y María Jesús Rueda

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Primer nivel: secuencia

2. Estructura primaria

- Enlace peptídico

- Sitúese de nuevo en la página: https://biomodel.uah.es/model1j/prot/pept-enl.htm

Dos aminoácidos pueden unirse covalentemente a través de un enlace amida, denominado enlace
peptídico. Este enlace se forma al reaccionar el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido con el grupo alfa-
amino del otro aminoácido, perdiéndose una molécula de agua. Pueden unirse dos o más aminoácidos para
formar un dipéptido, tripéptido, etc. o pueden unirse muchos aminoácidos para formar polipéptidos o
proteínas. Los carbonos alfa de cada aminoácido se van alternando con los enlaces peptídicos para formar
el "esqueleto" del péptido.

- Péptidos y esqueleto peptídico

Cargue el modelo para ver la unión peptídica entre glicina y serina y la disposición plana del enlace. En
la siguiente pantalla puede verse el esqueleto peptídico de un péptido. Observe cómo el enlace peptídico es
una estructura plana, y cómo el oxígeno y el hidrógeno se disponen en configuración trans.

10. En la siguiente figura ¿cuál de los números señala el enlace peptídico?

Sitúese de nuevo en la página: http://biomodel.uah.es/model1j/prot/peptidos.htm Péptidos y Esqueleto

peptídico, cargue el modelo y las cadenas laterales y realice el ejercicio propuesto.

11. Anote aquí sus resultados:

Aminoácido 1 (N-terminal)

Aminoácido 2

Aminoácido 3

Estrella Cortés y María Jesús Rueda

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Aminoácido 4 (C terminal)

La secuencia por tanto es: ____________________________________________

Segundo nivel: conformación

3. Estructura secundaria

- Hélice alfa

En este tipo de estructura secundaria el esqueleto peptídico se enrolla sobre sí mismo describiendo
una hélice compacta alrededor del eje longitudinal de la molécula.

Observe en https://biomodel.uah.es/model1j/prot/alfa.htm el fragmento de una cadena polipeptídica

con este tipo de estructura. Hágala rotar y analice su patrón de giro helicoidal conservando la naturaleza
coplanar del enlace peptídico. Represéntela sucesivamente en las distintas formas de esqueleto, varillas,
bolas, y varillas y esferas. Observe la dirección de la hélice y el establecimiento de los puentes de hidrógeno
que mantienen esta estructura.

Responda a las siguientes cuestiones:

12. Señale con una X la opción correcta. La hélice alfa es:

a. a derechas

b. a izquierdas

13. Complete: La hélice alfa se mantiene mediante entre el grupo

del aminoácido n y el grupo del aminoácido .

14. ¿Cuántos aminoácidos forman este polipéptido?

15. Identifique el primer y último aminoácidos. Le puede ayudar a identificarlos si usa el modelo de bolas y
varillas, y el modelo de cintas. Así quedan bien diferenciadas las cadenas laterales (tenga en cuenta que en
esta representación se han eliminado los átomos de H).

16. El polipéptido contiene un aminoácido aromático, la tirosina, indique en qué posición se encuentra.

Estrella Cortés y María Jesús Rueda

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- Hoja plegada beta

https://biomodel.uah.es/model1j/prot/beta.htm

En la hebra beta (o conformación beta o lámina beta), el esqueleto polipeptídico se encuentra

extendido, formando una cadena en forma de zigzag.

Siga el procedimiento marcado en pantalla. Vea la disposición del esqueleto peptídico, la disposición
de las cadenas laterales y los puentes de hidrógeno intercatenarios que mantienen esta estructura. Esos
puentes de hidrógeno también pueden ser intracatenarios en una proteína globular donde se produzca un
giro de la cadena, y los dos fragmentos representados sean en realidad parte de una misma cadena
polipeptídica.

Lea la ampliación sobre hojas paralelas y hojas antiparalelas.

17. La estructura de lámina beta que se puede observar en parte de la molécula de lisozima se encuentran
orientadas en: (Señale con una X la opción correcta)

a. Sentidos opuestos (antiparalelos)

b. El mismo sentido (paralelos)

4. Estructura terciaria

- Concepto y representaciones

La estructura terciaria de una proteína (su estructura tridimensional completa) suele estar formada
por varios tramos con estructuras secundarias diferentes.

https://biomodel.uah.es/model1j/prot/terciaria.htm

La lisozima es una enzima formada por una cadena polipeptídica de 129 aminoácidos, con varios
enlaces disulfuro, trate de visualizarlos. Si carga el modelo en forma de bolas y varillas, y selecciona “color
por elemento” (aparecen en amarillo las cisteínas), sitúe el ratón encima de la bola amarilla y le indicará qué
posición ocupan las Cys entre las que se forman los enlaces disulfuro. También observará en amarillo las
metioninas recuerde que contienen azufre que se representa de color amarillo, pero no forman puentes de
hidrógeno).

18. Indique cuántos puentes de disulfuro tiene la lisozima

19. ¿Cuántas metioninas tiene la lisozima?

Estrella Cortés y María Jesús Rueda

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Recuerde que puede ampliar el modelo y girarlo para observar los distintos aminoácidos con detalle.

En la estructura de la lisozima hay hélices alfa y algunas regiones de la cadena tienen conformación
de lámina beta. (Observe el modelo seleccionando Color: por estructura y Estilo: bloques o esquemático).

20. ¿Cuántos fragmentos de alfa hélice observa en la lisozima?

21. Los tres fragmentos de lámina beta de la lisozima ¿Son inter o intracatenarios?

22. Los tres fragmentos de lámina beta de la lisozima ¿Son paralelos o antiparalelos?

En la misma página biomodel.uah.es/model1j/prot/terciaria.htm carga el modelo de la pepsina.

La pepsina es una enzima que degrada las proteínas rompiendo el enlace peptídico que se
establece entre determinados aminoácidos. La pepsina se produce en el estómago y es activa a pH muy
ácido, entre 2 y 4. Se desactiva a pH superiores a 6.

23. ¿Cuál es la estructura secundaria más abundante en la pepsina?

Ahora carga el modelo de la mioglobina

La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en las células. Observe la estructura y
posición del grupo hemo.

Utilice las distintas opciones de representar la cadena polipeptídica. Observe su estructura y

responda a las siguientes preguntas: (Seleccione: Color por estructura y Estilo por bloques o esquématico)

24. ¿Qué estructura secundaria es mayoritaria en la mioglobina?

5. Estructura cuaternaria

- Hemoglobina

La estructura cuaternaria se forma por la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas o subunidades.

Conteste a las siguientes preguntas después de haber visitado las páginas que se refieren a la
estructura de la hemoglobina. https://biomodel.uah.es/model1j/prot/hb-indice.htm

25. ¿Cuántas cadenas polipeptídicas forman la hemoglobina? ¿Cuántos grupos hemo contiene la
hemoglobina?

Estrella Cortés y María Jesús Rueda

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26. ¿Cuál es la estructura secundaria más abundante en cada una de las subunidades de la hemoglobina?

- Interacción entre las subunidades de la hemoglobina

Observe cómo se asocian y mantienen unidas las subunidades de la hemoglobina; se han

determinado los aminoácidos implicados en el mantenimiento de su estructura cuaternaria.

https://biomodel.uah.es/model1j/prot/hb-salinos.htm

27. Señale con una X el tipo de interacción que mantiene unidas entre sí las distintas subunidades de la
hemoglobina:
a. Enlaces peptídicos

b. Enlaces covalentes

c. Puentes salinos

d. Puentes de hidrógeno

28. Señale el número de enlaces que mantienen unidas las distintas subunidades de la hemoglobina.

La cadena alfa 1 y la cadena alfa 2 se mantienen unidas mediante _____ enlaces_________. Las cadenas
beta además de unirse a las cadenas alfa, tiene/n _____enlace/s ________ intracatenario/s cada una.

- Alteración de la estructura y la función: Hemoglobina S

En la hemoglobina S se produce una mutación que provoca el cambio en un aminoácido respecto a la

secuencia de la hemoglobina A; este cambio en la estructura primaria de la proteína tiene consecuencias en
la estructura cuaternaria. https://biomodel.uah.es/model1j/prot/hb-s.htm

29. ¿Qué aminoácido cambia en la hemoglobina S respecto a la hemoglobina A? ¿En qué subunidad o
subunidades se encuentra?

30. ¿Qué cambios se producen en la estructura cuaternaria de la molécula de hemoglobina S?

Estrella Cortés y María Jesús Rueda

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Una vez haya respondido a las preguntas de este guion de prácticas, pase sus
respuestas al Cuestionario de Práctica 1 (en el curso virtual)
Respete la fecha límite de entrega. No se admitirá entrega fuera de plazo.

Estrella Cortés y María Jesús Rueda

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