Aminoácidos y Proteínas

Estructura 3-D de la Mioglobina

 Niveles de la Estructura Proteica

• Estructura Primaria – secuencia de aminoácidos en

el polipéptido.
• Estructura Secundaria – arreglo espacial local de los
átomos de la cadena del polipéptido ( sin tomar en
cuenta la cadena lateral).
• Estructura Terciaria - estructura tridimensional de
todo el polipéptido.
• Estructura Cuaternaria – arreglo espacial de las
subunidades de proteínas compuestas por múltiples
polipéptidos.
Estructura de -aminoacidos
20 Aminoácidos Presentes en Proteínas
Aminoácidos Esenciales y No Esenciales

• Esenciales: isoleucina, leucina, treonina, lisina,

metionina, fenilalanina, triptófano y valina.
• Parcialmente esenciales o semiesenciales: histidina
y arginina ( esenciales en niños pero no en adultos).
• No esenciales: alanina, aspartato, cisteína,
glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina, tirosina
y asparagina.
 Clasificación basada en el metabolismo

• Puramente cetogénicos: leucina

• Cetogénicos y glucogénicos: lisina, isoleucina,
fenilalanina, tirosina y triptófano.
• Puramente glucogénicos: treonina, metionina, valina,
alanina, arginina, aspartato, cisteína, glutamato,
glicina, prolina, serina, histidina, glutamina y
asparagina.
Absorción de Luz UV por Aminoáacidos
Aromáticos
 Propiedades de la cadena lateral de la
Cisteína
SH
pKa = 8.2 Cadenas laterales con
S
+ H+ -SH o -OH pueden
H3N COO H3N COO
ionizarse, haciendólos
mas nucleofílicos.

H3N COO H3N COO

HS
oxidation
+ 2H+
Oxidación entre un par de
S
S + 2e-
cadenas laterales de la
SH reduction cisteína resulta en la
H3N COO
H3N COO formación de un puente
disulfuro.

Los puentes de disulfuro se encuentran principalemente en proteínas

extracelulares; el glutation ~5 mM (g-Glu-Cys-Gly) hace que el interior
de la célula sea un ambiente altamente reductor.
Aminoácidos con cadenas laterales que
contienen grupos hidroxilos
pKa = 13
OH O
+ H+
Serina H 3N COO H3N COO

pKa = 13
HO CH3 O CH3
+ H+
Treonina H 3N COO H3N COO

OH pKa = 10.1 O

Tirosina + H+

H 3N COO H 3N COO
 Tirosina, Serina y Treonina pueden estar
fosforilados en las Proteínas
Ejemplo: Tirosina

:Base-Enzyme (Kinase)
O H

N
H
O

Tyrosyl Residue in a Protein

O O
NH2 P
O O
O N
N

O O O N N
+ O P O P O P O O
O O O N
H
N O
H OH OH
O Mg2+
Phosphotyrosyl Residue

+ ADP
Taylor W.R. (1986) J. Theror Biol., 119:205-18
Propiedades de Cadenas Laterales de
Differentes Aminoacidos
Estereoquimica de -aminoacidos
Estereoisomeros de -aminoácidos

Todos los
aminoacidos en
proteinas son L-
aminoácidos, excepto
glicina, que es aquiral.
Sistema de Nomenclatura RS (Sistema
de Cahn, Ingold y Prelog)
 Representación Alternativa de
Aminoácidos

Todos L-aminoácidos en las proteínas son S,

excepto cisteína, que es R.

CH3
H3N (S) COO
H C CH3
Leucina CH2 = =
H3N C COO H3N (S) COO
H

SH
Cisteína CH2
=
SH
=
H3N (R) COO
H3N C COO
H3N (R) COO SH
H
Aminoácidos Modificados o Inusuales
 Titulación de Aminoácidos con Cadenas
Laterales Ionizables

Punto Isoeléctrico (pI) para aminoácidos con cadenas laterales

ionizables:
Se calcula el promedio de los pKa’s para las dos ionizaciones involucradas
en la generación de la especie neutra (carga neta = 0).
pI de glutamato = (2.19 + 4.25)/2 = 3.22
pI de histidina = (6.0 + 9.17)/2 = 7.59
Formación de un Péptido
Planaridad del enlace Peptídico (Amida)
.
Isomeros cis y trans

El isomero trans es generalmente mas

estable porque hay menos
impedimento esterico de las cadenas
laterales que en el isomero cis.
Ejemplo de Oligopéptidos
Los extremos N- y C- pueden estar
modificados en la proteinas
Estructura Primaria de Insulina Bovina

Primera proteína en ser secuenciada por

completo (por Fred Sanger en 1953). Por
esto, el ganó su primer Premio Nobel (su
segundo fue por el método de secuenciar
ADN denominado método didesoxi de
Sanger).
Formación de los puentes de Disulfuro
en la Insulina