La bioquímica es la ciencia que estudia los procesos químicos dentro de los seres vivos.

La bioquímica estudia: composición molecular, interacciones biológicas, reacciones celulares,

utilización de energía, mantención y propagación de la información genética.

niveles de organización: subatómico, átomo, molécula, macromolécula, organelo, célula, tejido,

órgano, aparato, organismo.

La bioquímica en la salud ayuda al diagnóstico, prevención y tratamiento de enfermedades, ej:

test de orina, embarazo, sangre, covid, alcolemia, cáncer de mama y la glicemia.

Importancia de la bioquímica en la salud

● La mayoría de las enfermedades tiene un componente molecular, por lo tanto tienen una
base en la bioquímica.
● Los ciclos de alimentación/ayuno marcan la dirección de las vías metabólicas.
● La ingesta de vitaminas, ácidos grasos, minerales y agua son fundamentales para el
mantenimiento de la salud.

Las principales causas de enfermedades

● Agentes físicos: traumatismo mecánico, temperatura extrema, cambios repentinos de

temperatura ,la presión atmosférica, radiación, descarga eléctrica.
● Agentes químicos: incluso algunos fármacos tienen compuestos tóxicos y los fármacos
terapéuticos.
● Agentes biológicos: Virus, bacterias, hongos, formas superiores de parásitos.
● Falta de oxígeno: pérdida de aporte sanguíneo, disminución de la capacidad de transportar
oxígeno de la sangre, envenenamiento de las enzimas oxidativas.
● Trastornos genéticos: congénitos y moleculares
● Reacciones inmunitarias: anafilaxia, enfermedades autoinmunitarias.
● Desequilibrios nutricionales: deficiencias y excesos.
● Desequilibrios endocrinos: deficiencia o excesos hormonales.

Bioquímica a nivel diagnóstico

● Modificaciones del ph de fluidos biológicos (sangre y orina) son reflejos de una patología.
● Detección de agentes patógenos (bacterias, virus) mediante ensayos enzimáticos,
moleculares (proteínas) e inmunológicos (anticuerpos).
● Prevención y diagnóstico de malformaciones congénitas por análisis de células fetales.
● Detección de marcadores de células tumorales (Ej: PSA, A-125, etc) antígeno prostático,
antígeno de cáncer.

Las enfermedades pueden ser internas (genéticas), externas (fisicas, quimicas, biologicas,
nutricionales) y multifactoriales que son la combinación de ambas, todas estas tienen en común una
alteración a nivel bioquímico.
Características que distinguen a los seres vivos: organización, homeostasis, irritabilidad,
metabolismo, crecimiento y desarrollo, reproducción, adaptación.

Homeostasis

● Es un estado de equilibrio en los sistemas de un organismo necesario para que el cuerpo

funcione correctamente y para la subsistencia.
 ● El estímulo desestabiliza la homeostasis, este es detectado por el receptor el cual lo envía a
través de una vía al centro de control y este lo manda al efector, el cual envía la respuesta al
cambio y estabiliza la homeostasis nuevamente.

Variables mantenidas por la homeostasis: Temperatura, ph sanguíneo, glucemia, balance hídrico,

presión arterial, balance de iones.

La homeostasis se regula por Feedback positivo y negativo

● F. negativo: actúa en oposición al estímulo o señal, Ej: Al comer un helado incrementa la
glucosa en la sangre por lo que las células beta del páncreas secretan insulina, la cual hace
que el exceso de glucosa se reserve en el tejido adiposo como grasa y así disminuye la
azúcar en la sangre.
● F. positivo: Es cuando se intensifica el estímulo o señal, Ej: Al hacer ejercicio baja el nivel de
azúcar en la sangre, entonces las células alfa del páncreas secretan glucagón, el cual libera
las reservas de glucógeno del hígado.

Agua

Funciones del agua a nivel celular:

● Medio para reacciones químicas
● Estabilidad de estructuras celulares
● actividad enzimática
● Solvente de electrolitos (iones esenciales para la vida)
● Potencial electrico en membranas (neuronas)

Funciones fisiológicas del agua:

● Regula la temperatura corporal
● Ayuda a mejorar el funcionamiento de los riñones y evita la retención de líquidos
● Ayuda a la función digestiva
● Lubrica las articulaciones
● Posibilita el transporte de los nutrientes y el oxígeno en la sangre
● Medio de disolución de todos los líquidos corporales

Estructura del agua:

● 2 hidrógenos y 1 oxígeno formado por enlace covalente
● Distribución asimétrica de sus electrones
● Molécula polar
● Interacciones dipolo- dipolo, está dada por puentes de hidrógeno (no covalentes)
● Cada molécula de agua se puede unir a 4 más por puentes de hidrógeno.

Propiedades del agua:

● Acción disolvente: Este es el líquido que más sustancias disuelve debido a su capacidad de
formar puentes de hidrógeno con otras sustancias.
● Fuerza de cohesión: los puentes de hidrógeno mantienen a las moléculas fuertemente
unidas
● Fuerza de adhesión: el agua se une con otras moléculas polares (hace que suba por el
tubo)
● Tensión superficial: Es la resistencia de un líquido a dispersarse, por eso el mosquito flota
● Elevado calor específico: La capacidad de obtener y entregar calor sin tener grandes
cambios en la temperatura.
● Elevado calor de vaporización: Necesita mucha energía para que el agua se vaporice
 ● Bajo grado de ionización: poca agua tiene la capacidad de ionización, esto es bueno
porque permite un equilibrio químico y así los valores de ph se mantienen estables.
● Punto más alto de densidad en la fase líquida, lo que permite que el hielo flote

Ácidos y bases

Un ácido es una molécula que en una solución es capaz de ceder un ión H + (protón), Ej: Ácido
cítrico del limón, Ácido fórmico en hormigas, aspirina.

Una base es una molécula que en solución acepta un ión H+, ej: la cafeína

Características:
● Acido: Tiene sabor agrio, son corrosivos para la piel, enrojecen ciertos colorantes vegetales,
disuelven sustancias, atacan a los metales desprendiendo H2, pierden sus propiedades al
reaccionar con bases.
● Base: Tiene sabor amargo, suave pero corrosivo para la piel, dan un color azul a ciertos
colorantes, precipitan sustancias disueltas por ácidos, disuelven grasas, pierden sus
propiedades al reaccionar con ácidos.

Equilibrio acido-base
El ph es una medida cuantificada que nos permite saber la concentración de protones H + y el poh de
hidroxilos OH-.
Hay que mantener un rango del ph de los organismos
el ph se calcula a partir de H+
Ph: -log [h+]
solo los H+ y los OH- alteran el ph
ph + poh:14
● Un ácido fuerte es cuando logra una disociación completa

Equilibrio acido base en la sangre: el rango de ph adecuado en la sangre es de 7,35 a 7,45

mecanismos de compensación homeostática

Existen 3 mecanismos:
● Buffers químicos (inmediatos): ej: ácido carbónico, bicarbonato, proteínas, ácido fosfórico,
ácido sulfúrico.
● Sistema respiratorio (acción aguda): Cuando la sangre está ácida (ph bajo) elimina el Co2 de
la hemoglobina , así regulando.
● Sistema renal (acción lenta): reabsorber el bicarbonato y elimina protones
 ácidos débiles y amortiguación del ph

Un tampón (buffer o solución amortiguadora) es una solución que ante la adición de cantidades
pequeñas de H + u OH- se resiste a cambios dramáticos en el ph. Los tampones comunes están
formados por un ácido débil y su base conjugada. Los buffers, por lo tanto, estabilizan la solución a
un determinado Ph. Las características de estos va a depender de su naturaleza (pka).

Fuerza de un ácido débil

Los ácidos débil son los que no se disocian por completo, la fuerza de este depende de cuanto se
disocia (entre más disociado, más fuerte) para saber su fuerza hay que analizar la constante de
disociación ácida (Ka)

ácido agua producto base conjugada

fórmula:

Cuando aumenta la Ka, disminuye el Ph, ya que el ácido es más fuerte.

Ejemplos de ácidos débiles: amonio, Ácido cloroso, Ácido fluorhídrico, ácido acético

Fuerza de una base débil

la constante de disociación básica (Kb)

base agua producto ácido conjugado

Fórmula:

Entre más se ioniza la base, más fuerte será y más alto será el Kb

Pka

El Pka es el logaritmo negativo de la constante de disociación de un ácido débil, cuanto este es alto
el ka es bajo, osea son inversamente proporcionales.
Ecuación de henderson- Hasselbach:
 Amortiguadores biológicos

● Ácido carbónico bicarbonato (bicarbonato es una base conjugada)

● Fosfato monoácido/ fosfato diácido
● Hemoglobina (transporte del Co2)
● Proteínas en general
acido carbonico bicarbonato

● El buffer principal de la sangre es el ácido carbónico bicarbonato

● El ácido carbónico es un ácido débil

su capacidad amortiguadora depende de:

● Co2 gaseoso (pulmonar/hemoglobina)
● Co2 acuoso
● Ácido carbónico
● Bicarbonato
Regulación buffer carbonato

● Un protón (H+) se une con un bicarbonato HCO3- luego un agua con un dióxido de carbono
se unen y forman el ácido carbónico el cual se expulsa a través de la hemoglobina hacia los
pulmones y se expulsa.
● el ácido carbónico se amortigua con la reabsorción del bicarbonato y la liberación del Co2
● El sistema renal reabsorbe bicarbonato y elimina protones

Desbalance homeostasis sanguínea

● alcalosis (ph sobre 7,45) es cuando la sangre está muy básica

● Acidosis (ph bajo 7,35) es cuando la sangre esta muy acida
Estos desbalances pueden ser respiratorios y metabólica
● Alcalosis metabólica: los protones bajan y el ph sube, sus causas pueden ser la perdida de
jugos gástricos, ingesta de antiacidos, tomar antidiureticos.
● Alcalosis respiratoria: el Co2 baja y el ph sube, sus causas son la hiperventilación por
ansiedad, embarazo, alturas, etc.
● Acidosis metabólica: los protones suben y el ph baja, sus causas son falla renal, diarrea.
● Acidosis respiratoria: el Co2 sube y el ph baja, sus causas son la hipoventilación, esta
puede ser causada por un ovace, presión en el pecho, edema pulmonar,etc

Termodinamica y equilibrio

Los organismos vivos existen en un estado de interacciones constantes con su entorno en un

intercambio de materia y energía
En los organismos se produce y se consume energía

Metabolismo
Rutas metabolicas:
 ● Anabolica (sintesis): de moleculas simples a complejas (necesita energia) Ej: de
glucosa a glucogeno.ES ENDERGONICA
● Metabolismo (degradativo): De moléculas complejas a simples (genera energía) Ej:
de glucógeno a glucosa. ES EXERGÓNICA.

Termodinámica

La termodinámica es el estudio de las reacciones entre calor, temperatura, trabajo y energía, las
leyes de la termodinámica describen como la energía de un sistema cambia.

en la biología la termodinámica se refiere al estudio de la transferencia de energía que se produce

entre moléculas o conjunto de moléculas y está en las rutas metabólicas

Los sistemas vivos se rigen por las leyes de la termodinámica

el sistema en un organismo y el universo es el entorno del sistema.

Hay 3 tipos de sistemas:

● S. abierto: Puede intercambiar materia y energía con su entorno.
● S. cerrado: Sólo puede intercambiar energía con su entorno mas no materia
● S. aislado: No se puede intercambiar ni energía ni materia (no existe en la biología)

Leyes de la termodinámica:
● 1°: La energía no se puede crear ni destruir, solo puede cambiarse o transferirse de un objeto
a otro. Este es un principio de la conservación de energía , Ej: el hombre va corriendo y
alimentándose para obtener la energía de la comida y así poder seguir corriendo.
● 2°: Cualquier proceso, como una reacción química o un conjunto de reacciones, procederá a
una dirección que aumente la entropía total del universo, cierta cantidad de energía útil se
transforma en energía no útil (calor). En todos los procesos naturales aumenta la entropía (S)
del universo. Ej: De moléculas complejas a simples, en sus productos siempre habrá más
desorden.
Energía libre de gibbs (entalpía): Es la medida de la cantidad de energía utilizable, esta entrega
información sobre la energía y espontaneidad de la reacción y si se puede llevar a cabo sin energía.

Cuando el reactivo es más grande es espontánea, por lo tanto exergónico

● Es una reacción EXERGÓNICA cuando es espontánea , su delta G es - y libera

energía (perdida).
● Es una reacción ENDERGÓNICA cuando no es espontánea ya que necesita energía
(ganancia), su delta G es + .
Espontáneo es cuando la reacción se realiza sin la necesidad de agregar energía y no espontáneo es
cuando la reacción necesita energía.

TODO ESTO ASUMIENDO CONSTANTES DE PRESIÓN Y TEMPERATURA

Delta G es igual al delta H (entalpía:ganancia o pérdida de calor) - temperatura x delta S (Entropía:
Ganancia o pérdida de desorden).

Relación entre energía libre y constante de equilibrio

Una reacción reversible tiende al equilibrio.

Es la concentración del producto : por la concentración de los reactantes

● Si la Keq es 1 quiere decir que está en equilibrio, osea su energía es 0 y
no requiere energía.
● Si la Keq es mayor a 1 se genera más producto, es favorable y su Delta g
es -
● Si la Keq es menor a 1 es porque hay más reactivo que producto, no es favorable y su Delta
g es +
Las células mantiene un alto nivel de organización comparado con su entorno, los sistemas
biológicos mantienen ese orden gracias al ACOPLAMIENTO, el cual es cuando se toma la energía
de otra reacción (ATP)
El atp tiene la capacidad de formar y romper enlaces
La mayor cantidad de atp se forma en la mitocondria
El atp es un ácido nucleico del tipo ARN
La hidrólisis del atp proporciona energía libre para impulsar reacciones endergónicas,
energéticamente desfavorables (no espontáneas y con un delta g positivo)
El atp se rompe al unirse con un con una molécula de agua, se pierde un agua y la energía del
fosfato que ahora está libre tiene que ver con la fosforilación y libera energía.

Otras reacciones de acoplamiento son la bomba sodio-potasio y síntesis de atp acoplado a la

gradiente de protones.

aminoacidos y proteinas

en las células tenemos distintos componentes químicos que se clasifican en orgánicos que son
carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos y orgánicos que se dividen en agua que es
disolvente universal, no se mezcla con lípidos y ahí se efectúan todos los procesos celulares, sales
minerales que participan en la sangre y huesos (calcio) estas son importantes a nivel estructural en el
organismo y los iones como magnesio, calcio, manganeso que son importantes como cofactores para
el funcionamientos de ciertas proteínas.

Todas las macromoléculas se constituyen a partir de un número reducido de unidades monoméricas

que son capaces de formar estructuras superiores
Las proteínas estructuralmente son un polímero de aminoácidos , existen proteínas que tienen
distintos tipos de funciones y existen miles de proteínas distintas.
componentes orgánicos:
● hidratos de carbono (carbohidratos): estos pueden ser monosacáridos, oligosacáridos y
polisacáridos.
● Ácidos nucleicos: El adn (almacena toda la información genética) o Arn
● Lípidos: Son macromoléculas heterogéneas y están compuestos por carbono, hidrogeno y
oxigeno, estos tienen función de almacenamiento, termostato, aislante de temperatura,
regulador, transportador, señalización,
las proteínas son aminoácidos que se enlazan por un enlace peptídico (enlace covalente)

estructuralmente un aminoácido está formado por un átomo de carbono central o carbono alfa, está
unido a un átomo de hidrógeno, a un grupo amino terminal y un grupo carboxilo terminal y también
está unido a un grupo radical, todos los aminoácidos son iguales , lo único que cambia en su grupo
radical
una proteína se crea en la unión del grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro
aminoácido por un enlace peptídico que es covalente (fuerte) AL FORMARSE EL ENLACE SE
PIERDE UNA MOLÉCULA DE AGUA.

la prueba biuret es un reactivo de sulfato de cobre que reacciona con los enlaces peptidicos
cambiando de color (de azul a violeta) este metodo sirve para detectar proteinas en distintos liquidos.
TODOS LOS ORGANISMOS ESTÁN FORMADOS POR LOS MISMOS 20 DIFERENTES
AMINOÁCIDOS, LO QUE CAMBIA ES LA SECUENCIA Y ORDEN DE ELLOS.

Los aminoácidos se categorizan en:

● grupo R aromático: el grupo radical es como un panal de abeja.
● Apolar: tienen cadena alifática (ch3, ch3)
● polar sin carga:
● cargado negativamente: tienen un COO
● cargado positivamente : tiene un nitrógeno

Asimetría molecular: enantiómeros:existen los L-aminoácidos y D-aminoácidos, estos son

químicamente iguales pero estructuralmente no. LOS QUE SE USAN EN LAS PROTEÍNAS SON
LOS L-AMINOÁCIDOS A EXCEPCIÓN POR LOS PÉPTIDOS DE LA PEPTIDOGLUCANO.

Los aminoácidos se clasifican en esenciales que son los que necesitamos ya que el cuerpo no los
genera y los no esenciales que son los que nuestro cuerpo produce.

los grupos amino y carboxilo se pueden ionizar (ganar o perder electrones) también se pueden
comportar como ácidos y bases, osea son anfóteras.

cuando está el amino y el carboxilo positivos está protonado y se comporta como ácido
cuando el camino es + y el carbonilo- está en zwitterion y está neutro con carga 0
Cuando el amino y el carboxilo están - está desprotonado y se comporta como una base

En el zwitterion el ph presenta carga neutra o 0 ahí se le denomina punto isoeléctrico 8es el punto
medio entre dos valores de pka) la fórmula es sumar los dos pka y dividir en dos
cuando hay 3 pka se suman los dos más cercanos. El tercer paso lo crea las cadenas laterales, osea
el grupo radical.

Los aminoácidos se comportan como buffer en los pka porque funciona como ácido y como base.

Las características ácidas o básicas de proteínas permiten su identificación mediante colorantes ej: el
basófilo es una célula que ayuda a ver los ácidos y los eosinófilos ayudan a ver las bases.

con la electricidad de los aminoácidos y proteínas se pueden separar las proteínas por la
electroforesis.
 proteínas

existen 4 niveles de organización de las proteínas

la gran mayoría llega al nivel 3
● 1°: es la secuencia de aminoácidos que componen una proteína
● 2°: Es a nivel local por interacción de aminoácidos que son cercanos entre sí por las cadenas
laterales, esto pasa desde la 2 hasta la 4. Existen 2 secundarias: alfa hélice y beta plegadas,
estas pueden ir en la misma dirección o al contrario .
● 3°: son las interacciones de aminoácidos que están lejanos y su conformación es la nativa de
una proteína. desde la 3 ya son funcionales.
● 4°: Es cuando está formada por más de una cadena polipeptídica ej la hemoglobina.
El puente de sulfuro es el único enlace covalente que estabiliza a las proteínas 3° y 4°, también hay
enlaces iónicos, puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.

Las proteínas pueden ser globular son solubles en agua (hemoglobina) y las fibrosas son las que
dan estructura (colágeno)

Propiedades de las proteínas:

● Ácido base: lo del punto isoeléctrico
● Solubilidad: esta depende del grado de ionización del grupo radical . EL GRUPO RADICAL
SE PUEDE IONIZAR CUANDO TIENE UN AMINO O UN CARBOXILO
● Desnaturalización: Puede ser reversible o irreversible y es cuando pierden su estructura
funcional, 3 o 4. Factores que afectan la desnaturalización son el ph, calor, agentes
reductores y fuerza mecánica (fuerza aplicada o algo exterior)
● Especificidad: Cada proteína está especializada en una determinada función, esta
especificidad dada por secuencia de aminoacida. ej: anticuerpos , que son específicos a
algún virus o a alguna secuencia
Funciones de las proteínas:
● transporte:la hemoglobina es un ejemplo
● sport estructural: el colágeno que está en las uñas, cartílago, hueso, t¿tejido conectivo,
dermis , etc.
● Hormonas;algunas son solo péptidos (fragmentos cortos de proteínas), proteínas, derivados
de aminoácidos y grupos de proteínas que son proteína y azúcar, ej insulina
● Defensa:anticuerpos que reconocen algún fragmento de alguna proteína de alguna
enfermedad
● almacenamiento: el huevo almacena albúmina para el embrión
● Señalización:
● Enzimas.
 cinetica enzimatica

todas las reacciones químicas que están en los seres vivos están catalizadas por enzimas.
Las Enzimas son catalizadores específicos, es decir que cada enzima cataliza un solo tipo de
reacción y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos
la actividad de una enzima puede regularse
catalizar:acelerar

Los gener son los que llevan el orden de los aminoacidos, esto es importante para la estructura de la
proteina.
Las enzimas en su mayoría son proteínas (excepto las ribozimas que son de arn) encargadas de
catalizar reacciones que ocurren en los seres vivos, por lo tanto son catalizadores específicos.
la enzima disminuye la energía de activación facilitando el estado de transición
la enzima disminuye energía de activación pero no cambia el producto ni el reactante
la enzima reconoce al sustrato y se une a él por su sitio activo, se crea el complejo enzima sustrato,
luego se crea el complejo enzima producto y finalmente la enzima libera los productos y está lista
para volver a hacer el procedimiento.
Este sustrato se une en el sitio activo , los aminoácidos del sitio activo pueden estar en distintos
sitios de la proteína.

Ventajas de las enzimas:

● Velocidad de reacción elevadas
● condiciones de reacción más suaves.
● mayor especificidad de reacción (sustratos, reactivos, no subproductos)
● apacidad para regulación: es el sitio alostérico, modificación covalente

Características de las enzimas:

● Estereoespecificidad: Son los sustratos quirales(son iguales químicamente pero distintos
estructuralmente)las enzimas actúan sobre sustratos L o D, pero no sobre ambos a la vez.
Las enzimas son estereoespecíficas porque forman varias interacciones entre aminoácidos
del centro activo y los distintos grupos del sustrato.
● Especificidad geométrica: Las enzimas son selectivas hacia la identidad de los grupos
químicos situados en los sustratos.
● sitio activo: lugar donde se lleva a cabo la catálisis enzimática
● Sitio alostérico: Lugar de unión a moléculas pequeñas, cuyo efecto es un cambio en el sitio
activo o en el sitio de unión a sustrato, que modulan la actividad enzimática
existen dos teorías para explicar la unión específica:
● teoría de la llave y la cerradura: está quiere decir que el sustrato ya viene con la forma de la
enzima, por eso encajan perfectamente
● Teoría del ajuste inducido: esto quiere decir que el sustrato puede venir de cualquier forma,
pero al unirse al sitio activo se acomoda a la forma de este.
Clasificación funcional de las enzimas: Estas se clasifican según el tipo de reacción que catalizan
● oxidorreductasas: etsna encargadas de catalizar reacciones de oxido reducción
● tranferasas: transfieren grupos funcionales
● hidrolasas: cataliza la hidrolisis de enlaces quimicos.transforma polimeros en monomeros
● liasas: agregan o quitan doble enlaces
● isomerasa: transforma moleculas en sus isomeros (poseen las mismas moleculas pero en
distintos lados)
● Ligasa o sintasa: forman enlaces en donde hay un aporte energetico