Universidad de Panamá

Uso de enzimas en la industria alimentaria

Presentado por: Yomairy Aikman 3-749-923, Jean Arauz 8-975-1990, Belén Hernández 3-748-
1442

El uso de las enzimas para la producción de alimentos data del año 2000 A.C., en productos
fermentados como cerveza, vino, pan y queso, aunque fue hasta finales del siglo XIX que se acuñó
el término enzima. En los años 80’s del siglo XX se incorporaron por primera vez a nivel industrial
preparaciones enzimáticas comerciales para incrementar el contenido nutritivo y la digestibilidad de
alimento para ganado. En la década de los 90’s se produjeron y aprobó el uso de enzimas
recombinantes para queso (EUA) y pan (Reino Unido). Actualmente, las enzimas se consideran como
aditivos en la industria de los alimentos que pueden modificar la apariencia, textura, valor
nutricional, generar aromas y sabores, además de disminuir el tiempo de proceso. Su utilización se
ha extendido a otras aplicaciones relacionadas con la industria alimentaria como el desarrollo de
envases activos y biosensores (García-Gómez, Ramírez-Coutiño, & Del Moral, 2015).

Impacto económico

La venta mundial de enzimas se ha incrementado de manera constante desde hace varios años, en
función de las necesidades específicas de cada continente o región. La distribución del mercado está
repartida en diversos sectores, entre los que se encuentran productos de limpieza (37 %), alimentos
y bebidas (31 %), bioenergéticos (17 %), alimentos para ganado (15 %). Las regiones en las que se
comercializan las enzimas son Norteamérica (35 %), Europa (36%), Asia (19%) y Latinoamérica (10%).
En Europa y Norteamérica se consumen enzimas para el sector de bicombustibles y de detergentes;
mientras que, en América Latina y China, en el sector alimentario. En China e India, se producen
enzimas para autoconsumo y se estima que en pocos años se sumen a los principales productores
mundiales (García-Gómez, Ramírez-Coutiño, & Del Moral, 2015).

Obtención de enzimas

Las enzimas pueden obtenerse a partir de tejidos animales, tejidos vegetales o mediante procesos
de fermentación utilizando microorganismos seleccionados. El uso de enzimas a nivel industrial se
ve limitado por la disponibilidad-costo, es por ello que los microorganismos como fuente de enzimas
versus plantas y animales ofrecen importantes ventajas como: espacios de producción reducidos, no
son estacionales, poseen un rápido crecimiento sobre medios de cultivo económicos, la mayoría de
las enzimas son secretadas al medio de cultivo lo que facilita su recuperación. Además, las enzimas
microbianas son más estables y su producción es más conveniente y segura. Por esta razón, 50% de
las enzimas son producidas por hongos y levaduras, 35% por bacterias, y 15% por plantas y animales.
La mayoría de las enzimas hidrolíticas extracelulares, utilizadas en alimentos, son producidas por
organismos pertenecientes a los géneros Bacillus y Aspergillus (García-Gómez, Ramírez-Coutiño, &
Del Moral, 2015).

Obtención de enzimas a partir de fuentes no-cultivables: metagenómica.

La mayor parte de las enzimas con aplicación industrial en alimentos proviene de fuentes
microbianas cultivables, sin embargo, se estima que solo se conoce entre el 0.001-15% de la
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microbiota de una muestra. Para explicar ese fenómeno se ha argumentado que se desconocen los
requerimientos nutricionales y las condiciones fisicoquímicas necesarias para el desarrollo de gran
número de grupos microbianos. Como alternativa a este problema ha surgido la metagenómica, con
la que se accede al material genómico representativo de una comunidad microbiológica sin
necesidad de cultivar a los microrganismos.

El uso de la metagenómica como herramienta novedosa en la búsqueda de nuevas enzimas está

ampliamente reportado. De hecho, en estudios metagenómicos pioneros realizados en el Mar de los
Sargasos se identificaron 1.2 millones de genes que codifican para enzimas con diversas categorías
funcionales. Se han encontrado genes, no reportados, que codifican para esterasas, celulasas,
ciclodextrinasas, lipasas, amilasa, glucosidasas, entre otras, de ambientes muy diversos (heces
fecales porcinas, suelos, heces fecales humanas, etc.). Hoy en día, se han comenzado a explorar
ambientes extremos: zonas geotérmicas, ambientes hipersalinos y zonas polares con el fin de
encontrar enzimas con actividades a temperatura y el pH de estos sitios. Incluso análisis
metagenómicos del intestino humano han revelado una gran diversidad de enzimas, sobre todo
aquellas relacionadas con la hidrólisis de carbohidratos. Aunque actualmente no se han empezado
a utilizar de manera industrial enzimas aisladas de metagenomas en alimentos, es posible que su
inserción se haga a corto plazo. Mientras tanto, la metagenómica brinda la oportunidad de aislar
nuevas enzimas con mejores propiedades catalíticas de cualquier fuente ambiental, que serán de
gran valor en la industria (García-Gómez, Ramírez-Coutiño, & Del Moral, 2015).

Inmovilización de enzimas para su utilización en la industria alimentaria.

La calidad de los productos de la industria de procesamiento de alimentos debe mejorarse

económicamente incorporando metodologías más ecológicas que mejoren la seguridad y la vida útil
a través de la aplicación de enzimas manteniendo las cualidades nutricionales esenciales. Sin
embargo, las duras condiciones de los procesos industriales continúan aumentando la propensión a
la desestabilización de las enzimas, lo que acorta su vida útil industrial, es decir, la lixiviación de las
enzimas, la capacidad de recuperación, la orientación incontrolable y la falta de un procedimiento
general. Los estudios innovadores se han esforzado por proporcionar nuevas herramientas y
materiales para el desarrollo de sistemas que ofrecen nuevas posibilidades para las aplicaciones
industriales de las enzimas (Taheri-Kafrani, A., 2021).

Inmovilización de enzimas en la industria alimentaria:

A diferencia de la industria farmacéutica y partes de la industria química, los requisitos en la industria

alimentaria son producir cantidades muy grandes de productos sensibles a los costos. En este caso,
el costo del biocatalizador (enzima inmovilizada) debe ser bajo; por lo tanto, tiene que mostrar una
buena estabilidad operativa que permita realizar un gran número de ciclos. Se presentan ejemplos
de enzimas inmovilizadas utilizadas a gran escala en procesos continuos para la producción de
productos alimenticios como jarabe de maíz con alto contenido de fructosa, análogos de manteca
de cacao, alulosa y galacto-oligosacáridos (Basso, A., 2020).
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Glucosa Isomerasa Para HFSC (High fructose corn syrup)

El uso de glucosa isomerasa inmovilizada en la producción del llamado jarabe de maíz de alta
fructosa (HFSC) representa el mayor proceso comercial que implica una enzima inmovilizada, tanto
en términos de cantidad de enzima vendida como de volumen del producto producido. De hecho,
anualmente se fabrican más de 500 toneladas de glucosa isomerasa inmovilizada, lo que permite la
producción de aproximadamente 10 millones de toneladas de (HFSC) por año. El HFSC se usa además
en la producción de fructosa como edulcorante para bebidas y alimentos o para uso directo como
componente alimentario. Aunque la D-xilosa es el sustrato nativo de la glucosa isomerasa, la enzima
tiene una amplia especificidad de sustrato y convierte eficientemente la D-glucosa en D-fructosa, en
esta aplicación industrial. Las dos preparaciones comerciales de glucosa isomerasa inmovilizada se
basan en vehículos inorgánicos económicos como la arcilla de bentonita y la tierra de diatomeas con
enzima reticulada por glutaraldehído. Siguiendo la enzima-glutaraldehído. En la reticulación, el
material compuesto se deshidrata y se extruye mecánicamente antes de secarlo en un secador de
lecho fluidizado. La isomerasa de glucosa inmovilizada resultante es extremadamente estable, con
una vida media de más de 1 año cuando se usan en envases empaquetados (Basso, A., 2020).

Figura 1: Fabricación de fructosa por glucosa

isomerasa inmovilizada en medio acuoso.

Epimerasa para alulosa

La alulosa es un edulcorante de “cero calorías” y tiene un dulzor similar al de la dextrosa. La D-alulosa

es el epímero C-3 de la D-fructosa, y la diferencia estructural entre la alulosa y la fructosa da como
resultado que el cuerpo humano no metabolice la alulosa y, por lo tanto, tenga cero calorías. Por lo
tanto, se cree que la alulosa es un buen candidato como agente de carga dulce, ya que no tiene
calorías y se informa que mantiene propiedades similares a los monosacáridos típicos. El principal
mercado objetivo de la alulosa son los fabricantes de alimentos y bebidas; la sustitución de dextrosa,
fructosa o HFSC por alulosa en sus productos reduce significativamente las calorías sin alterar las
propiedades impartidas por el componente de azúcar, por ejemplo, volumen, dorado, textura y
dulzura. El proceso es un reactor continuo de lecho fijo con solución de fructosa a pH 8,0 bombeada
y recirculada continuamente a una velocidad de 8 volúmenes de lecho por hora con las columnas
encamisadas calentadas a una temperatura de 57 °C (Basso, A., 2020).

Figura 2: Fabricación
de alulosa por
epimerasa
inmovilizada en medio
acuoso
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Lipasa CalB para esteres de Vitamina C

El ácido L-ascórbico (vitamina C) es el principal antioxidante natural soluble en agua. Actuando como
eliminador de radicales libres, el ácido L-ascórbico y sus derivados reaccionan con el oxígeno,
eliminándolo así en un sistema cerrado. Ésteres de ácido L-ascórbico con ácidos grasos de cadena
larga (E-304) se emplean como antioxidantes en alimentos ricos en lípidos debido a su solubilidad
en grasas en comparación con la vitamina C (insoluble en aceites). Los métodos biocatalíticos
informados emplean el CalB inmovilizado como biocatalizador y ácidos grasos libres o ésteres
activados como donantes de acilo (Basso, A., 2020)

Figura 3: Fabricación de éster de ácido graso de vitamina C por transesterificación catalizada por CalB
inmovilizado

Ventajas y desventajas de los procesos de inmovilización (Basso, A., 2019):

Ventajas Desventajas
Fácil separación del biocatalizador. Menor actividad enzimática en comparación con la enzima
nativa.
Uso múltiple de biocatalizador Velocidades de reacción más bajas en comparación con las enzimas
(reciclaje). nativas.
Uso de reactores de lecho fijo o
por lotes sin necesidad de
membrana para aislar la enzima
del producto

Aplicaciones industriales de la enzima Lacasa

Esta proteína puede presentar una estructura monomérica, dimérica o tetramérica, compuesta de
manosa, galactosa y Nacetilglucosamina que permite la estabilización de la estructura proteica.
Además, esta posee 4 átomos de cobre. Lacasa es una enzima que cataliza la oxidación de diferentes
compuestos orgánicos e inorgánicos, a través de la transferencia de un electrón, provocando la
reducción lateral de oxígeno en agua (transferencia global de 4 electrones) y la formación de un
radical libre procedente del sustrato de partida.
Diagrama 1: Catálisis oxidativa de Lacasa. (S) sustrato,
(SR.) radical procedente del sustrato

presenta una estructura de clave griega formada por 2 hojas β que presentan 7 horquillas β y se
pliegan formando una estructura de barril cerrada.
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Una de las principales actividades de Lacasa descritas ha sido su capacidad para degradar fármacos,
pesticidas o disruptores endocrinos lo que podría constituir una herramienta relevante para evitar
la introducción de sustancias contaminantes en la cadena alimentaria.

se pueden destacar por su importancia industrial los residuos de destilería y de producción de

cerveza. En el primer caso, estos residuos se caracterizan por presentar una gran diversidad de
compuestos químicos en elevadas concentraciones, tales como metales alcalinos o compuestos
orgánicos. De entre todos estos compuestos destaca la melanoidina, compuesto tóxico para
animales. Por su parte, los residuos de cerveza se caracterizan por presentar una alta concentración
de taninos. En este sentido, a pesar de la dificultad de degradación de la melanoidina por métodos
convencionales se ha demostrado la degradación de estos compuestos con Lacasa inmovilizada en
aluminio.

El vino es un producto alimentario formados por diferentes compuestos tales como polifenoles,
etanol o ácidos orgánicos, entre otros, que dotan a este producto de su característico color y sabor.
En este sentido, se ha descrito la adición de Lacasa en vinos, como un tratamiento de estabilización
efectivo debido a su capacidad de eliminación de polifenoles en medio acido y su posibilidad de
inactivarse de forma reversible a través del uso de sulfito. Lacasa presenta la capacidad de producir
polímeros entrecruzados, así pues, esta propiedad permite que esta enzima muestre aplicaciones
en procesos de panadería, tales como la mejora del procesamiento de la masa derivada de una
mayor sequedad o dureza de esta. (Manzano Nicolás, J., 2021).

Transglutaminasa microbiana

Las transglutaminasas (TGasas) son una familia de proteínas que poseen actividad enzimática y que
están presentes en la mayoría de los tejidos y fluidos extracelulares de los vertebrados. Es una
proteína simple, monomérica, que consta de 331 aminoácidos y su masa molecular calculada a partir
de su composición de aminoácidos es de 38 kDa

En la actualidad, la MTGasa es empleada para mejorar las propiedades físicas de muchos alimentos
ricos en proteínas, como carne, lácteos, o soja, incluso en productos de panadería, aunque su
empleo en la elaboración de productos a partir de músculo de pescado es aún poco frecuente y
menos aun cuando se quiere que estos productos mantengan su aspecto de crudo durante la
comercialización. Los enlaces cruzados que se forman como consecuencia de su adición mejoran
varias de las propiedades funcionales de las proteínas como son la capacidad emulsionante, la
solubilidad y la gelificación. Sin embargo, los altos costes y la poca disponibilidad de estas enzimas
limitaron su uso en la industria alimentaria durante mucho tiempo

Otras aplicaciones no alimentarias: La MTGasa tiene aplicaciones interesantes en otros campos

como la industria textil al incrementar la fuerza de la fibra y reducir el encogimiento de la; la industria
peletera, para producir pieles más resistentes; la industria farmacéutica, en el desarrollo de un
material que promueve la absorción de minerales para la formulación de suplementos alimenticios.
(Guerra, M. 2016)

lecitina

La lecitina es una mezcla o fracciones de fosfolípidos o fosfátidos obtenidos por procedimientos

físicos de productos alimenticios de origen animal o vegetal, es una mezcla compleja de fosfolípidos,
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glicolípidos y triglicéridos con cantidades sustanciales de fosfatidilcolinas, fosfatidiletanolaminas y
fosfatidilinositoles, los cuales se denominan como 1,2-diacil-3-fosfocolinas. La fórmula estructural
de los fosfolípidos principales según la unidad de ácido graso de los fosfolípidos puede diferir, tales
como ácido palmítico, esteárico, oleico y linoleico (21). Debido a que los ácidos grasos en la lecitina
tienen un numero variable de átomos de carbono, la fórmula y masa moleculares exactas sólo
pueden darse para los componentes individuales.

El color es dependiente de su origen, procesamiento y tratamiento de blanqueo o filtración. Su

consistencia está determinada principalmente por su contenido de aceite, ácidos grasos libres y
humedad. La lecitina refinada prácticamente es inodora y tiene un sabor suave. La estructura polar
de las moléculas de lecitina la convierten en agentes emulsificantes (Fig. 2). Las cadenas laterales
lipofílicas de los ácidos grasos esterificados están enlazadas al grupo polar en la cabeza. Las unidades
de fosfatos y que contienen nitrógeno pueden ser ionizadas y por esto hay residuos cargados positiva
y negativamente (23). La lecitina es soluble en hidrocarburos alifáticos y aromáticos, así como
hidrocarburos clorados. Sin embargo, sólo es parcialmente soluble en alcoholes alifáticos

Figura 4: Estructura
esquemática de un fosfolípido.

la lecitina se puede agregar a

todos los nutrientes destinados a ser utilizados en alimentos para bebés y niños pequeños para usos
en preparaciones de nutrientes con la condición de que no se exceda el nivel máximo en los
alimentos mencionados. también está autorizada como transportadora de aditivos alimentarios
como colorante soluble en grasa, antioxidante y agente de glaseado para frutas

Los usos mundiales de la lecitina se distribuyen de la siguiente manera: margarinas 25 a 30 %,

horneados/chocolate y helado 25 a 30 %, productos técnicos 10 a 20 %, cosméticos 3 a 5 % y
productos farmacéuticos 3 %. (Pino, J. 2021).
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Bibliografía:

Basso, A., & Serban, S. (2020). Overview of immobilized enzymes’ applications in pharmaceutical,
chemical, and food industry. Immobilization of Enzymes and Cells: Methods and Protocols, 27-63.

Basso, A., & Serban, S. (2019). Industrial applications of immobilized enzymes—A review. Molecular
Catalysis, 479, 110607.

García-Gómez, M., Ramírez-Coutiño, L., & Del Moral, S. (2015). Aspectos relevantes del uso de
enzimas en la industria de los alimentos. Revista Iberoamericana de Ciencias, 88-90.

Guerra, M., Ramírez J., Uresti R., Vázquez M. (2016). Transglutaminasa microbiana: aplicaciones y
producción. Unidad de Trabajo Social y Desarrollo Humano. Universidad Autóma de Tamaulipas. 289-
298.

Manzano Nicolás, J. (2021). Estudio del enzima Lacasa y sus aplicaciones en la industria alimentaria.
Universidad de Murcia, 3-18.

Taheri-Kafrani, A., Kharazmi, S., Nasrollahzadeh, M., Soozanipour, A., Ejeian, F., Etedali, P., ... &
Varma, R. S. (2021). Recent developments in enzyme immobilization technology for high-throughput
processing in food industries. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 61(19), 3160-3196.

Pino, J. (2021). LECITINA: QUÍMICA, BIOQUÍMICA Y USO EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA. Instituto

de Investigaciones para la Industria Alimenticia. Carr. al Guatao km 3 ½, CP 19200, La Habana, Cuba.