HUMANA

CA
BIO UÍMI

- F
QB II
MED -
Q

CÁTEDRA 1
UB
.

A - DPTO

TRABAJO PRÁCTICO
METABOLISMO DE LA
FENILALANINA
PROD. ESPECIALIZADOS DE
AMINOÁCIDOS

MATERIA: QUÍMICA BIOLÓGICA II

CÁTEDRA 1
DPTO. BIOQUÍMICA HUMANA - FMED - UBA

CICLO LECTIVO 2022

 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2022

TRABAJO PRÁCTICO

Metabolismo de la fenilalanina –
Productos especializados de aminoácidos
Objetivos de la clase:
•Identificar el origen aminoacídico de ciertas sustancias de importancia biológica
•Reconocer la enzima clave en la conversión de aminoácidos en productos
especializados
•Identificar los cofactores necesarios en la conversión de los aminoácidos en
productos especializados
•Reconocer enfermedades congénitas relacionadas con las vías metabólicas
involucradas en la conversión de aminoácidos en productos especializados
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Los aminoácidos, además de ser componentes de las proteínas y una importante
fuente de energía, son precursores de otros compuestos relevantes tales como porfirinas,
fosfolípidos, catecolaminas, hormonas, ácido nicotínico, melanina, creatina, carnitina,
poliaminas y muchos otros. Enunciamos esta larga lista de compuestos para hacer hincapié
en la importancia de los aminoácidos como precursores de moléculas bioquímicamente
relevantes. A continuación, analizaremos algunos de estos compuestos en particular.

1. Síntesis de catecolaminas (adrenalina-noradrenalina y dopamina) a partir de

FENILALANINA y TIROSINA.
En condiciones normales, casi toda la fenilalanina se convierte en tirosina por
hidroxilación en posición 4. Esta hidroxilación es catalizada por una oxigenasa de función
mixta denominada fenilalanina hidroxilasa que utiliza tetrahidrobiopterina como
coenzima.
La tirosina es sustrato de la enzima tirosinasa, que tiene dos actividades ya que
actúa como tirosina hidroxilasa y dopa oxidasa.
La actividad de tirosina hidroxilasa es similar a la de la fenilalanina hidroxilasa y
también requiere tetrahidrobiopterina. Por esta reacción, la tirosina se hidroxila para dar L-
DiOHPhenylAlanine, nombre en inglés de la dihidroxifenilalanina, abreviada como L-DOPA,
que aún es un aminoácido y conserva su isomería L.
La L-Dopa puede ser descarboxilada por una descarboxilasa que requiere de
fosfato de piridoxal como cofactor, para dar dopamina. La dopamina se hidroxila en la
cadena lateral para dar noradrenalina (norepinefrina) por una β-hidroxilasa de dopamina.
Finalmente, la noradrenalina se metila para dar adrenalina (epinefrina) por acción de una
metiltransferasa que utiliza S-Adenosil Metionina (SAM) como dador de grupos metilos
La L-Dopa también puede ser oxidada por la actividad de dopa oxidasa, segunda
actividad de la tirosinasa, para dar dopaquinona. Luego de una serie de reacciones, la
dopaquinona se convierte en varios tipos de pigmentos de melanina, que se encuentra en
varios tejidos, particularmente en los ojos, el pelo y la piel. La melanina es sintetizada en
los melanocitos. Su función es proteger a las células de los efectos dañinos de los rayos
ultravioletas.
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Síntesis de Dopamina Síntesis de Norepinefrina

y Epinefrina
HO

DoDopamina

Tirosina Hidroxilasa Dopamina Hidroxilasa

HO HO CH- CH2- NH2

OH
DoDopa Norepinefrina
SAM
CO2 Descarboxilasa
Metiltransferasa
HO
HO CH- CH2- NH-CH3

DoDopamina OH
Epinefrina

La adrenalina y la noradrenalina se metabolizan a ácido vainillín-mandélico en un

proceso que involucra la participación de dos enzimas: la catecol-O-metiltranferasa (COMT)
y la monoaminoxidasa (MAO). Los niveles de urinarios de ácido vainillín-mandélico son un
indicio de la producción de catecolaminas en las células cromafines de médula adrenal y
en el sistema nervioso simpático.

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Patologías asociadas al metabolismo de la fenilalanina y tirosina

Cuando hay un defecto en la reacción catalizada por la fenilalanina hidroxilasa, la
fenilalanina se acumula en la sangre y se equilibra con su producto de transaminación,
fenilpiruvato. Este compuesto en parte se excreta y también se convierte en fenilactato y
fenilacetato por reducción y descarboxilación oxidativa, respectivamente. Estos productos
también son excretados en la orina.
El defecto en la reacción catalizada por la fenilalanina hidroxilasa se denomina
fenilcetonuria. Su nombre deriva de la presencia de niveles aumentados de ácido
fenilpirúvico (una fenil-cetona) en la orina. También se encuentran aumentados los niveles
de fenilactato.
El fenilpiruvato puede detectarse en la orina a través de la formación de un producto
de color verde cuando reacciona con cloruro férrico, aunque otros compuestos dan un color
similar. Por lo tanto, para mayor especificidad debe ser detectado en sangre.
En algunos casos, la fenilcetonuria produce síntomas neurológicos severos que se
atribuyen a efectos tóxicos de la fenilalanina que competiría por el transporte y metabolismo
de otros aminoácidos aromáticos en el sistema nervioso.

La tirosina se degrada por una vía principal, pero también sigue otras vías
minoritarias de gran importancia fisiológica. La vía principal ocurre en el hígado donde
comienza con su transaminación a p-hidroxifenilpiruvato. La aminotransferasa es una
enzima inducible, cuyos niveles aumentan considerablemente en animales tratados con
tirosina o con glucocorticoides. La oxidación del p-hidroxifenilpiruvato es compleja y
produce homogentisato el cual luego de procesarse por varias enzimas genera fumaril-

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acetoacetato. La hidrólisis de este compuesto produce fumarato (un intermediario del ciclo
de Krebs) y acetoacetato (un cuerpo cetónico). Por lo tanto, la fenilalanina y la tirosina
son aminoácidos tanto glucogénicos como cetogénicos.

La alcaptonuria es una enfermedad congénita que se produce por un déficit de la

enzima que degrada el homogentisato, que en exceso se elimina por orina y se oxida por
el oxígeno del aire, formando un pigmento de color negro llamado alcaptona.

El albinismo es una condición genética en la que hay una ausencia congénita de

pigmentación (melanina) de ojos, piel y pelo en los seres humanos y animales. Hay
diferentes tipos y causas de albinismo. Una de ellas es la deficiencia de la actividad oxidasa
en la enzima tirosinasa que provoca un déficit de producción de melanina.

Perlitas históricas
La L-DOPA fue crucial en el cambio de paradigma del tratamiento de los enfermos de Parkinson.
Hacia los años 50, el sueco Arvid Carlsson demostró que la dopamina era un neurotransmisor y que
sus niveles en los ganglios de la base eran altos en sujetos sanos y deficitarios en modelos animales
de parkinsonismo. Aunque inicialmente fue muy criticado, el tiempo le dio la razón y obtuvo el premio
Nobel en el año 2000. Sus trabajos sirvieron de base a los exitosos ensayos en pacientes
parkinsonianos con levodopa, que finalmente se convirtió en el eje del tratamiento de la enfermedad
de Parkinson hasta nuestros días.

La alcaptonuria es un enfermedad recesiva extremadamente rara con una incidencia de 3 a 5 casos

por millón de habitantes. Hay descripciones de la enfermedad en momias egipcias, que se
caracteriza por orina que se torna de color negro en contacto con el aire, la pigmentación de
cartílagos en color ocre y artropatía deformante. Los primeros casos de pacientes se describieron
en 1584; sin embargo, la explicación bioquímica recién se conoció en 1958, cuando se aisló la
enzima deficitaria en este caso. La alcaptonuria se convirtió en la primera enfermedad descripta
como errores congénitos del metabolismo. Archibal Edward Garrod, un médico inglés, que entre
otras cosas estaba muy interesado en el color de la orina y estudiando el caso de un niño con
alcaptonuria cuyos padres eran primos, empezó a hablar de “individualidad química” haciendo
hincapié en aspectos congénitos y metabólicos, hasta que hacia 1902 empezó a referirse como
desorden metabólico congénito. Así Garrod fue quien dedujo que, si falta una enzima, una sustancia
que debía transformarse no lo hacía y en consecuencia se excretaba por orina. Garrod también
explicó el origen congénito del albinismo.

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2. Síntesis de óxido nítrico (NO) a partir de L-ARGININA

Además de ser sustrato de la enzima arginasa que cataliza la síntesis de urea, la L-
arginina es precursora del óxido nítrico (NO). Esta molécula biatómica de naturaleza
gaseosa es un radical libre, producido por diferentes tipos celulares y con una gran variedad
de funciones. Entre estas funciones, el NO es un agente relajante del endotelio vascular,
una molécula de señalización en células del sistema nervioso y, en altas concentraciones,
un agente citotóxico liberado por macrófagos activados. La enzima óxido nítrico sintasa
(NOS) cataliza la reacción en la que se produce NO y citrulina a partir de L-arginina. La
coenzima que participa en esta reacción es el NADPH y algunas isoformas de NOS
requieren también Ca2+/calmodulina.

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3. Síntesis de -aminobutirato (GABA) a partir de GLUTAMATO
El ácido -aminobutírico (GABA) es el principal neurotransmisor inhibitorio del
sistema nervioso central. La enzima glutamato descarboxilasa cataliza la remoción del
grupo -carboxilo del glutamato y la consecuente síntesis de GABA. Esta reacción ocurre
principalmente en el cerebro. En su metabolización, el GABA se transamina con α-
cetoglutarato por la enzima GABA transaminasa y finalmente forma succinato, que puede
ingresar al ciclo de Krebs.

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4. Síntesis de S-adenosilmetionina (SAM) a partir de METIONINA
La S-adenosilmetionina (SAM) es un cofactor en reacciones de transferencia de
metilos (metiltransferasas) y en reacciones de descarboxilación. Se sintetiza a partir de
metionina, que se activa con ATP en una reacción catalizada por la metionina
adenosiltransferasa. En esta reacción, los grupos fosfato del ATP se eliminan (uno como
fosfato (Pi) y los otros dos como pirofosfato (PPi)), dejando libre el C-5' de la ribosa que
forma parte del ATP. Este C de la ribosa se une con el átomo de azufre de la metionina. El
producto resultante, la S-adenosilmetionina es una molécula muy reactiva debido a la carga
positiva sobre el azufre. Existen reacciones en las que se transfiere el grupo metilo,
fragmentos de tres o cuatro carbonos del resto de la estructura de la metionina o el grupo
adenosilo a aceptores específicos. En cada caso quedan otros dos sustituyentes en el
tioéter.

Las reacciones más importantes en las que interviene la S-adenosilmetionina son las
catalizadas por metiltransferasas. En cada uno de estos casos, luego de ceder el grupo
metilo, la SAM se transforma en S-adenosilhomocisteína, cuya hidrólisis produce adenosina
y homocisteína. Los destinos posibles de la homocisteína son:
a) ser metilada por el N5-metil-H4 folato para producir metionina (ver figura)
b) reaccionar con serina para producir cisteína
c) ser hidrolizada a -cetobutirato, amoníaco y ácido sulfhídrico

La SAM puede ser descarboxilada por una enzima específica que da como producto
S-adenosil-metiltiopropilamina. Este compuesto es el dador del fragmento de 3C utilizado
para la síntesis de poliaminas. La síntesis de poliaminas requiere una enzima llamada
ornitina descarboxilasa. Las poliaminas son moléculas altamente catiónicas y se unen
fuertemente a los ácidos nucleicos y a otros polianiones. Entre otras funciones, son
esenciales para la función de las topoisomerasas. Esto podría explicar el incremento
temprano de la actividad de ornitina descarboxilasa durante la división celular.

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Reacciones en las cuales interviene la SAM

Precursor Producto metilado
noradrenalina adrenalina
guanidinoacetato creatina
nucleótidos nucleótidos metilados
fosfatidiletanolamina fosfatidilcolina
acetilserotonina melatonina

5. Síntesis de taurina a partir de CISTEÍNA

A partir de cisteína se sintetiza taurina, que es utilizada para formar los conjugados
de ácidos biliares taurocolato y taurodesoxicólico.
Otro producto obtenido a partir del catabolismo de la cisteína es el sulfato. Aunque
la mayor parte del sulfato se excreta, una parte se utiliza como componente de diversos
elementos estructurales como proteínas, polisacáridos y lípidos. Por otra parte, muchos
compuestos se eliminan como ésteres de sulfato. Entre estos, los metabolitos de las
hormonas esteroideas se eliminan en la orina. Estos compuestos sulfatados se forman a
partir de la transferencia de sulfato desde un nucleótido transportador, el PAPS
(3'Fosfoadenosina-5'-fosfosulfato) que se sintetiza en dos etapas:
ATP sulfurasa, Mg
2-
Adenosina-5 ´- fosfosulfato (AMPS) + PPi
SO4 + ATP
AMPS tioquinasa, Mg

AMPS + ATP PAPS + ADP

El PAPS se utiliza en reacciones que involucran la transferencia de sulfato a diversas

moléculas, por ejemplo, a los azúcares de los glicoesfingolípidos o galactocerebrósidos.

6. Síntesis de colina a partir de SERINA.

La colina es un precursor de acetilcolina, el neurotransmisor de la placa
neuromuscular y del sistema nervioso autónomo. Proviene principalmente de la dieta,
aunque una parte puede sintetizarse a partir del aminoácido serina, mediante dos
reacciones: una descarboxilación (que genera etanolamina) seguida de una metilación (se
forma trimetil etanolamina o colina)

CO2

Decarboxilación

Metilación

3 CH3

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La colina reacciona con acetil-CoA y forma acetilcolina. Esta reacción es catalizada
por la enzima colina acetil transferasa.

O Colina Acetil
Transferasa
CoA- S - C - CH3 + CoA -SH

Acetil CoA O
CH3 - C
Acetil-colina

7. Síntesis de carnitina a partir de LISINA y METIONINA

La carnitina es esencial para el ingreso de los ácidos grasos a la mitocondria para
su posterior oxidación, proceso en el que intervienen las enzimas CAT1 y CAT2. La carnitina
se sintetiza en hígado y riñón, a partir de los aminoácidos lisina y metionina. La síntesis de
carnitina requiere ácido ascórbico (vitamina C), niacina, fosfato de piridoxal y hierro.
Los músculos esquelético y cardíaco dependen de la carnitina proveniente de los
hepatocitos o de la dieta. El músculo esquelético contiene cerca del 97% de la carnitina
corporal.

8. Síntesis de creatina a partir de GLICINA y ARGININA

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La síntesis de creatina comienza en el riñón y se completa en el hígado. En el primer
paso, la glicina se combina con arginina para formar guanidinoacetato. En esta reacción, el
grupo guanidino de la arginina (el grupo que también forma urea), se transfiere a la glicina
y lo que queda de la molécula de arginina se libera como ornitina. El guanidino acetato se
metila luego en el hígado, utilizando SAM, para formar creatina. La creatina se transporta a
través del torrente sanguíneo particularmente al músculo y cerebro, donde reacciona con
ATP para formar creatina-fosfato. Las células pueden usar creatina-fosfato para regenerar
ATP a partir de ADP por lo cual esta molécula desempeña un rol muy importante en el
músculo durante el ejercicio. La creatina-fosfato es un compuesto inestable que se recicla
espontáneamente formando creatinina, que no puede ser metabolizada y es excretada por
orina y representa un buen indicador de la función renal.

Perlita histórica:
La creatina, descubierta en 1832, se utiliza como suplemento para mejorar el trabajo muscular. Los
juegos olímpicos de 1996, celebrados en Atlanta (USA) con motivo de celebrase el centenario de
los Juegos Olímpicos, se los llamó “Los juegos de la creatina” ya que la mayoría de los medallistas
dorados habían sido suplementados con creatina.

9. Síntesis de histamina a partir de HISTIDINA

La histamina es un mensajero químico que media una gran variedad de respuestas
celulares, incluidas reacciones alérgicas e inflamación. Es un potente vasodilatador, regula
la secreción de ácido clorhídrico en el estómago y controla ciertos procesos neurológicos
en zonas particulares del cerebro. La histamina se sintetiza a partir de histidina en una
reacción catalizada por la enzima histidina descarboxilasa que requiere de fosfato de
piridoxal como cofactor.

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10. Síntesis de serotonina a partir de TRIPTOFANO

La serotonina o 5-hidroxitriptamina se sintetiza y almacena en diversos tejidos, pero
la mayor cantidad de serotonina se encuentra en las células de la mucosa intestinal. Se
sintetiza a partir del triptofano en una reacción catalizada por una hidroxilasa similar a la
fenilalanina hidroxilasa, dando como producto 5-hidroxitriptofano, que se descarboxila para
formar 5-hidroxitriptamina o serotonina. La serotonina está involucrada en diversos
procesos tales como la percepción del dolor, trastornos afectivos y regulación del sueño,
regulación de la temperatura corporal y de la presión sanguínea.

11. Síntesis de melatonina a partir de

SEROTONINA
La melatonina o N-acetil-5-
metoxitriptamina se produce principalmente en
la glándula pineal y regula una gran cantidad
de procesos celulares, neuroendócrinos y
neurofisiológicos. Sus niveles varían de
manera significativa, con niveles más altos
durante la fase nocturna que en la diurna. Por
tal motivo, se la considera como una de las
principales hormonas que participa en la
regulación de los ritmos circadianos.
Su síntesis se inicia a partir de
serotonina por acción de la N-
acetiltransferasa, cuyos niveles se regulan
por la luz ambiental, siendo más activa durante
la noche. La síntesis finaliza con la acción de la
enzima hidroxi-indol-O-metiltransferasa que
da como producto melatonina.

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12. Síntesis de niacina a partir de TRIPTOFANO
La niacina se sintetiza en el hígado a partir del aminoácido triptófano. La síntesis
requiere tiamina, riboflavina y fosfato de piridoxal. La síntesis es sumamente ineficiente ya
que se requieren unos 60 mg de triptofano para sintetizar 1 mg de niacina. La niacina se
activa al combinarse con adenina para formar NAD+ y NADP+, importantes coenzimas en
procesos rédox.

Perlita histórica:
El déficit de niacina se conoce como Pelagra (que significa piel áspera, característica principal de
la enfermedad), en 1914 Joseph Goldberger se encargó de demostrar que se trataba de una
enfermedad carencial ligada a la pobreza y desnutrición y no era, como se creía, una enfermedad
infectocontagiosa.

13. Síntesis de glutation a partir de GLUTAMATO,

CISTEINA, GLICINA
El -glutamil-cisteinil-glicina o glutation es un tripéptido
no proteinogénico que se sintetiza en dos etapas, a partir de
la unión amida no peptídica entre el carboxilo del ácido
glutámico y la cisteína, catalizada por la enzima -glutamil-
cisteína sintasa y la unión posterior de la glicina por la enzima
glutatión sintasa. La presencia de cisteína le confiere al
glutation un grupo sulfhidrilo de gran importancia para la
participación del glutatión en procesos rédox. El glutation
participa en numerosas reacciones celulares, entre ellas, es
responsable de mantener los sulfhidrilos proteicos reducidos,
participa en la síntesis de desoxinucleótidos, y detoxifica
peróxidos, entre otras funciones.

14. Síntesis de porfirinas y grupo HEMO a partir de GLICINA

Las porfirinas son compuestos cíclicos con gran afinidad por iones metálicos, en
particular Fe2+ y Fe3+. La metaloporfirina más abundante es el grupo hemo. El grupo hemo
se sintetiza principalmente en el hígado y en las células madre de la médula ósea que darán
origen a los eritrocitos. Todos los átomos de la molécula de porfirina provienen de dos
moléculas sencillas: la glicina y el succinil-CoA que se condensan en una reacción
catalizada por la enzima delta aminolevulínico sintasa, que requiere de fosfato de piridoxal
como cofactor. El grupo hemo está presente en una gran cantidad de proteínas, tales como
la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, la catalasa, y la pirrolasa del triptofano.

15. A partir de glutamina, glicina y aspártico se sintetizan nucleótidos

Los aminoácidos glutamina, glicina y aspártico son precursores en la síntesis de novo
de los nucleótidos de purina, en tanto que la glutamina y el aspártico lo son en la síntesis
de nucleótidos de pirimidina. Los aminoácidos aportan carbonos y nitrógenos para la
formación de los anillos de purina y pirimidina.

16. Taurina y glicina participan en la síntesis de ácidos biliares

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Estos aminoácidos se combinan con los ácidos biliares para aumentar su solubilidad
en la bilis.

CUADRO RESUMEN DE PRODUCTOS ESPECIALIZADOS DE AMINOACIDOS

PRODUCTO
AMINOÁCIDO FUNCIÓN DEL PRODUCTO ESPECIAL
ESPECIAL

CATECOLAMINAS NEUROTRANSMISORES
FENILALANINA
MELANINAS PIGMENTOS
COFACTOR PARA LAS METILACIONES
METIONINA SAM
SÍNTESIS DE POLIAMINAS
LISINA +
CARNITINA TRANSPORTE DE ÁCIDOS GRASOS
METIONINA

SERINA ACETILCOLINA NEUROTRANSMISOR

METABOLISMO ENERGÉTICO MUSCULAR

GLICINA + (CPK)
CREATINA
ARGININA SE DEGRADA A CREATININA (INDICADOR
DE LA FUNCIÓN RENAL)

VÍA Rc H1: INFLAMACIÓN Y

HISTIDINA HISTAMINA NEUROTRANSMISIÓN
VIA Rc H2: SECRECIÓN DE HCl

GLUTAMATO GABA NEUROTRANSMISOR

SEROTONINA NEUROTRANSMISOR
TRIPTOFANO MELATONINA PINEAL -SUEÑO/VIGILIA
NAD COFACTOR REDOX

ARGININA NO VASODILATACION
GLUTAMATO +
CISTEINA + GLUTATION ANTIOXIDANTE
GLICINA
GLICINA HEMO HEMOPROTEÍNAS
GLICINA,
ASPARTATO, NUCLEÓTIDOS ARN - ADN
GLUTAMINA
TAURINA Y TAURO Y CONJUGACIÓN HEPÁTICA DE ÁCIDOS
GLICINA GLICOCONJUGADOS BILIARES

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CUESTIONARIO DE PRODUCTOS ESPECIALIZADOS DE AMINOÁCIDOS
1) ¿Qué características tiene el óxido nítrico (NO)? ¿En qué procesos
fisiológicos o patológicos participa? ¿Qué funciones tiene? ¿En qué tejidos se produce?
2) Escriba la reacción enzimática que genera NO, nombrando sustratos,
productos, enzimas y cofactores involucrados.
3) Escriba la estructura del GABA. ¿De qué clase de molécula se trata? ¿Cuál
es su función y en qué tejidos se produce?
4) ¿De qué aminoácido deriva el GABA, qué tipo de reacción lo genera y cuál es
la enzima involucrada en su síntesis?
5) ¿Qué función tiene la S-adenosilmetionina? ¿En qué reacciones participa? ¿A
partir de qué moléculas se sintetiza?
6) ¿Qué función tiene la taurina y de qué aminoácido deriva?
7) ¿Qué grupo funcional se genera del metabolismo de la cisteína? ¿En qué
reacciones participa? ¿Qué función tiene su agregado a diferentes moléculas?
8) Un paciente con un tumor de médula adrenal presenta palpitaciones,
sudoración excesiva y dolores de cabeza por hipertensión. Su orina contiene cantidades
elevadas de ácido vainillínmandélico. ¿Al aumento de qué metabolito podrían atribuirse
estos síntomas?
9) ¿Qué función tiene la 5-hidroxitriptamina (serotonina)? ¿A partir de qué
aminoácido se sintetiza? ¿En qué tipo de reacción?
10) ¿Qué es la creatinina? ¿Qué función tiene? ¿A partir de qué aminoácidos se
sintetiza?
11) ¿Qué neurotransmisores son catecolaminas? ¿A partir de qué aminoácido se
forman?
12) ¿Qué papel juega la S-adenosilmetionina en la síntesis de catecolaminas?
13) Un pequeño número de niños que padecen fenilcetonuria presentan una
actividad de fenilalanina hidroxilasa normal, pero al consumir dietas normales acumulan
fenilalanina y otros metabolitos, incluyendo fenilpiruvato, fenilactato y fenilacetato. También
tienen altos niveles de tetrahidrobiopterina quinoide (forma oxidada de la coenzima).
a) Indique cual podría ser la enzima deficiente
b) Escriba brevemente las vías para la formación de los metabolitos de fenilalanina
en estos pacientes.
14) ¿Por qué los pacientes de fenilcetonuria deben evitar el consumo de
aspartame?
Aspartame: L-aspartil-L-fenilalanina metil éster
15) ¿Cuál es el déficit enzimático en la alcaptonuria? ¿Qué metabolitos se
acumulan? ¿Por qué? ¿Qué consecuencias tiene?
16) ¿Qué es la melanina? ¿Qué función tiene? ¿A partir de qué aminoácido se
sintetiza?
17) Para los siguientes compuestos indique: a) los aminoácidos de los que
derivan, b) su función, c) el tipo de reacción en la que se forman.
i) Histamina
ii) Melatonina
iii) Niacina
18) ¿Qué es el glutation? ¿A partir de qué aminoácidos se sintetiza? ¿Qué función
tiene?

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