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  • Aminoáciods, Péptidos y Proteinas 1

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    Aminoáciods,péptidos y proteinas 1

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    ele material concttuye una gufa tedrica de los temas que se in abordando en el curso, contiene imagenes importantes para le comprensin de las clases pero NO SUSTITUYE EN ABSOLUTO la lectura del tema de la bibliografia recomendada, que se detalla a continuacién: Blanco, A, (5/8). Quimica biolégica, recuperado de booksmedices.org / Capitulo 3: "Proteinas’ Carey, F (2003). Quimica orgénico, México DF, México: MeGraw Hill interamericana. / Capitulo 27: “Aminadcidos, péptidos y proteinas” Mathews, C, Van Holde, K, Ahern, K., (2002). Bloquimico, Madrid, Espafia: Pearson Education. /Capitulo 5: “Introduccion @ las proteinas”, Capitulo 6; “Estructura tridimensional de las proteinas” y otros ‘Timberlake, K. (2013) Una introduccién a la quimica general, orgénica y biolégica, Madrid, Espafa: Pearson Education / Capitulo 16: “Aminodcidos, proteinas y enzimas Las células de los animales y de los vegetales contienen tres tipos importantes de compuestos:lipidos, glicidos y proteinas. én una bacteria, uno de ls seres vivos mis sencils que se conoce, hay unas 3.000 proteinas diferentes. Enel hombre, fa cantidad total de proteinas es alrededor de 30.000 aunque sélo se ha estudiado con profundidad un bajo porcentaje de elas. 1ys0n las més importantes desde el punto de vista fisiolégico, yaique desempesan et ‘mayor niimero de funciones en las células de los seres vivos. significa “lo primero, lo fundamental, lo principal. Esta importancia radica en que son indispensables para la vida animal, incluido el ser humano, Las proteinas son macromoléculas que se encuentran en todo organismo vivo Le palabra proteina deriva de la palabra griega proteias (npwrelox) que FUNCIONES DE LAS PROTEINAS structural: son parte de la estructura de organismos [Algunas proteinas confieren elasticidad y resistencia a érganos y tejidos + Elcolégeno del tejido conjuntivo fioroso (tendones, cartilagos, piel, huesos). © La elastina del tejido conjuntivo eléstico (ligamentos). + La queratina de la epidermis (ua, pelos) «= La fibroina segregada como hilos por gusanos de seda (capullos)y arafia (telarafas). Me Saf Enziméticas aceleradores de reacciones quimicas [Algunas proteinas actian como catalizadores biolégicos,acelerando 0 posibiltando que ocurran reacciones quimicas + Lalipasa actia sobre la degradacién de las grasas, © La amilasa de las glandulas salivales, permite comenzar Ia degradacién de azicares en la boca + Lalactasa, presente en el higado permite metabolizar la lactose. «© Lapepsina acta en la digestién de las proteinas, rompiéndolas en péptidos. Deteansporte; proteinas que transportan sustandasa travésdelorganismo = [SiGe ] + Lahemoglobina transporta oxigeno en la sangre de los vertebrados. + Lamioglobina transporta oxigeno en los masculos. * Las lipoproteinas transportan lipidos desde el higado a otros érganos por siosetlas = la sangre (HDL y LOL) } Hormonal: mensajeros quimicos hemi La insulina y el glucagén que regulan los nveles de glucosa en sangre. cen time La tiroxina [T4) segregada por la tiroides La calcitonina, regula el metabolism del calcio Oxitosina, hormona del apego segregada en la lactancia Contréctil: permiten la contraccién 0 movimiento muscular ‘© Laactina ya miosina constituyen las miofibrilas responsables de la contraccién muscular. Reserva: nutrientes celulares ‘© Laovoalbimina de la clara de huevo, la factoalbumina de la leche, la gliadina del grano de trigo, constituyen una reserva de aminodcidos para el desarrollo y crecimiento del ser vivo. Defensiva: molécilas que diferencian lo propio de lo ajeno Proteinas que protegen al organismo de invasién 0 agresién ajena, ee Las inmunogloblinas actuan como anticuerpos frente a posibles antigenos. * La trombina y el fibrinégeno contribuyen a la formacién de codgulos sanguineos paara evitar hemorragias. * ‘+ Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas, + Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas (toxinas) 2[Pagina ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: LOS AMINOACIDOS: Las proteinas son moléculas extremadamente complejas debido ala diversidad de funciones biolégicas que cumplen en los organismos vivos. Para poder comprender su estructura podemos definirlas como “polimeros constituidos a partir de 20 aminodcidos diferentes”. Cada proteina esta formada por una secuencia de aminodcidos ordenados de un modo especifico que determina su estructura y funcién biolégica, cadena de 99> ominoscdos ‘tion sus popcanses QusnamsY Bojer Los aminodcidos son moléculas organicas que contienen un grupo amino —NH; yn grupo carboxilo - COOH en su estructura, pero pueden contener atomos de azufre, ademas de C,H, Oy N en. su estructura. H 4 La mayoria de los aminoscidos presentes en la naturaleza forman proteinas, UV pero no todos. Se les puede clasificar como: PROTEICOS y No PROTEICOS. S Dentro de los aminodcidos PROTEICOS hay dos grandes grupos, os lmados HY R OH CODIFICABLES © UNIVERSALES (incorporados a las proteinas como tales) 0 los MODIFICADOS © PARTICULARES (han sido modificados quimicamente al sintetizarse la proteina). Los aminodcidos proteicos codificables son 20. Los 20 aminodcidos que forman a las proteinas s6n llamados: “L-a-aminodcidos”, ocr {2 denominacién “a se asigna al étomo de carbono consecutive al carbono del grupo carboxilo. En ese tomo se encuentra el grupo amino. $¢ le denomina “B" al segundo sett tomo de carbone despues del grupo carboxiloy “y” al tercer carbone después del grupo cH, carboxilo. La denominacin “L” proviene de la ubicacién HACIA LA IZQUIERDA del grupo funcional prioritario (grupo amino) que se encuentra ubicado en el carbono quiral alfa. El ‘organismo humano sdlo es capaz de utilizar los isémeros L, L-atanina Cada aminodcido se identifica con un simbolo de tres letras que deriva de! nombre del aminodcido en inglés. También existe una codificacién que usa una sola letra, (utlizado en tratamientos de datos en computacién para comparar secuencias de proteinas). &j:Alanina: Ala / A Valina: Val/V Serina: Ser/$ Fenilalanina: Phe / F Leucina: Leu/L —treonina: The /T CLASIFICACION DE AMINOACIDOS Hay muchas formas de clasificar a los aminodcidos: y 2) 3) 4) Segiin la posicién relativa de ambos grupos funcionales: a, 8 o y. Los mds importantes son los a aminodcidos, Segiin el nmero de grupos amino y grupos carboxilo que presenten: dcidos, acidos o neutros. Segiin la naturaleza quimica de R. Segin la naturaleza de la cadena hidrocarbonada (alifticos, arométicos 0 heterociclicos). Seguin la posibilidad de formar puentes de hidedgeno con el agua (polares/apolares). También se pueden clasificar segun la ionizacién de su cadena (aniénico, catiénico 0 sin carga) Segiin sean 0 no imprescindibles para la vida: esenciales y no esenciales. Se llaman esenciales a aquellos que el ‘organismo no sintetiza y por ello es necesario consumirlos en la dieta. Histidina: s6lo esencial en bebés, (Ver imagenes en préxima pagina sobre AA esenciales) [Paging Fer Hizo un Lio ‘mendo y Valentina Le Metid un Triptofano } i [ i Alanine (Ale) Isoleucin (He) | | | Metioning — THtofane Tirosina (Tyr) Leucina (Leu) | | eae ‘Aspartate (Asp) Lisina (tys) | Csteina (rs) Metionina (Met) levee apg. SUtamat0 61) Fenillanina (Phe) | : Glutamine Gin) Treonine (Tx) 4 — ee Angling «| Glicina (Gly) ‘Triptéfano (Trp), ss = Praline (ro) Valine Wall Fesdsenios ace Serina (Ser) Histiina (His) Asparagine (As). Tepaioa a) PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS 1) SOLUBILIDAD EN AGUA: Dependiendo de la cadena lateral “R” de cada AA, podran ser solubles en agua o no. * HIDROFOBOS: poco solubles en agua. Poseen un R apolar formado de cadenas hidrocarbonadas, tanto alifaticas 0 arométicas, “Aminseidoe no pores 9 ° ° ° i i i i HNGHAE-OH HsNGH-E—OH HNAGH=E—OH HNAEH=E=O oH, GH-cH, oH, gisons T i oH, Guo, cH, i i oH, by g Hen £04 bx, i bu, $ i bn, de hidrégeno (menos la glicina). ‘olubles en agua. Poseen un R polar capaz de establecer atracciones con el agua del tipo puentes ° 4 ‘ninadeidos polars y no eargados ‘Aminodcidos dcidos i i i ° H.NCCH-E—OH HNCCH-E—OH HN CH-E—OH H,tt—cH—-C—OH i id i ou go espace (9.0) W ‘Arrinadeidos basicos 9 9 t HiN=eH-E— oH 4 [Pagina 2) ACTIVIDAD OPTICA: Losaminoscidos son épticamente activos: desvian el plano de la luz polarizada hacia la derecha (dextrégiros) o hacia {a izquierda (levégiros}. Todos los aminodcidos presentan al menos un centro quiral (el C-2), asi que existirin isémeros pticos (enantiomeros}. Los AA presentes en las proteinas siempre son los estereoisémeros con configuracién l, por lo que sunombre correcto debe escribirse “L-metionina’, “L-cisteina”, etc. La excepcién es laglicina, ya que R=H y carece de centros Quirales: este seré el nico aminodcido que no tenga actividad optica 7 9 3) PROPIEDADES ACIDO ~ BASE: Lot arisen antag cent 8 mens an $e —Heh—C-E— OH = pt Amino carboxiioe Erupo acido (carboxilo ~COOH) y un grupo bésico (amino ~ NH) R Recordemes: Qué es un ideo una base? i Grupo R, caracterstico de cada Segdn la teoria de Archenius 1884 (curso de 4to afc): esta es una aminoicido, puede o no presentar teorfa sencilla que permite explicar el comportamiento dcido 0 Propiedades Seidp:baze bisico de algunas sustancias al estar disueltas en agua. Un dcido es una sustancia que en solucién acuosa se disocia formando cationes hidrégeno H°, HCl jj —® He + Clise Una base es una sustancia que en solucién acuoss se disocia formando aniones hidroxilo OH. NaOHiag—® Nan) OH ia Segiin la teorla de Brénsted-Lowry 1923 (curso de Gto afio|: esta es una teoria més amplia que permite explicar et comportamiento cido o bisico de sustancias 0 iones sin necesidad de que estén en un medio acuoso, Un ACIDO es toda especie capaz de liberar/donar Cationes hidrégeno (Ht) o protones a otra especie. Una BASE es toda especie capaz de aceptar cationes hidrégeno (H*) o protones de otra especie, * En solucién acuosa se produce una reaccién acido-base a nivel interno de cada aminodcido, forméndose la estructura de ion dipolar (o zwitterion) que permanece en equilibrio con la forma molecular. Zwitter (alemén): hermafrodita + ion ° It HO— HN—C—B R R FORMA MOLECULAR [ton pipouar /2wirreRion (Weutr | (Neutro) | €Gomo ocurre el proceso? El grupo dcido (carboxilo: COOH) cede un protén al grupo basico (amino: NH) de esta | | forma el grupo carbosilo se transforma en el ANION CARBOXILATO (COO) y el grupo amino en el CATION ! + AMONIO (NHs*). 1 ‘+ Elion dipolar/awitterion formado es neutro, pero explica las caracteristicas dcido-base de los aminoscidos: El anién carboxilato (COO') puede aceptar protones y comportarse como base. = Elcatién amonio (NH"} puede ceder protones y comportarse como dcido. Por lo tanto un aminodcido se puede comportar como un dcido 0 una base, segiin el pH del medio en el cual se encuentre. S|Pagine * los AA son sensibles a cambios de pH y pueden existir en forma neutra 0 con carga positiva (cationes) o negativa (anlones). Segun el pH del medio en el que se encuentre el aminoacido se puede protonar (actuar como base y aceptar Protones desde el anion -COO})o se puede desprotonar (actuar como cido liberar protones deste el catién -NHs"). * Elvalor de pH en el cual el AA se encuentra en forma de ion dipolar se denomina PUNTO ISOELECTRICO. En este valor de pH el AA no presenta carga eléctrca (es neutro). Cada aminodcido tiene su valor especifico de punto isoelécrico, dependiendo de su estructura, es decir, de su cadena lateral . Ver tabla con valores de pl * En medios cuyo pH sea menor que el punto isoeléctrico (en general més dcidos), el aminodcido capturaré cationes Hr del entorno actuando como base y permaneceré en forma catiénica: cargado positivamente. * En medios cuyo pH sea mayor que el punto isoeléctrico (en general més bisicos), el aminodcido liberafdieationes H* hhacia el entorno actuando como acido, y permaneceré en forma aniénica: cargado negativamente, pH = pl H I “HN —C—coo cation anion (2 bajo pH) (2 alto pH) ‘anid EZ [Abeviowra] anda, pomos goer ~ po aera [tening was + Lee AA neutros tenen un valor dep cercan a6: (Ete valores | AEB ae levemente acide, debido a que la acidez del grupo carboxilo es |[tevcna Neutresapolaes [iy | 6,00 ajo quel based del grupo amino, seus ca + Los AR dcidos tienen un valor pl aprox. de 3, este valor representa |[2rlina ero [9.30 Fentanina pHE | 538 medio ciao, Firosina INevtrosaromdticos| tev | 565 m7 Te? 59 + Les AA bisizas tienen un valor de pl entre & y Il, este valor |Po2S neater representa un medio basico. cise os [5.07 freecnina Neutrospolares | tre [6.6 + Sibien la carge neta del AA es neutra cuando este se encuentra |fasseragina ass sat

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