Leches pasteurizada, ultrapasteurizada y esterilizada

Fuente: Química de los Alimentos. Salvador Badui Dergal

Uno de los métodos más comunes de conservación de los alimentos es mediante un calentamiento que destruye los
microorganismos y las enzimas dañinas. Existen diferentes tratamientos, que varían en la temperatura y el tiempo de
proceso, que se emplean de acuerdo con los requerimientos del consumidor y de la industria. Antes del calentamiento, la
leche cruda se somete a una centrifugación para eliminar partículas extrañas como células de las glándulas mamarias,
leucocitos y otros posibles contaminantes; además, se somete a una estandarización del contenido de grasa mediante
centrifugación. La crema recuperada por este método se utiliza en la fabricación de la mantequilla.

Tratamiento térmico

El proceso de pasteurización original se desarrolló para destruir al Mycobacterium tuberculosis, causante de la

tuberculosis, y consistía en calentar la leche a 61.5 °C por 30 minutos; sin embargo, en estas condiciones sobrevive la
Coxiella burnetii, que es el patógeno más termorresistente que crece en la leche. Por esta razón, la temperatura se
incrementó a 63 °C por el mismo tiempo. Actualmente, se lleva a cabo en sistemas continuos de intercambiadores de calor
de placas o de tubos, en los que la leche se somete a 71.8 °C durante 15 segundos de tratamiento efectivo (figura 1). La
pasteurización está calculada en la reducción de 12 ciclos logarítmicos de la cuenta microbiana de la C. burnetii.

Figura 1. Pasteurización de la leche.

Paralelamente a la destrucción de este patógeno también se eliminan microorganismos más termosensibles, como los
coliformes, y se inactiva la fosfatasa alcalina, pero no así las esporas o la peroxidasa, ni las bacterias termorresistentes,
como las lácticas (figura 2); es decir, la leche pasteurizada todavía tiene una determinada cuenta microbiana,
principalmente de bacterias lácticas (no patógenas pero sí fermentativas), y requiere de refrigeración, ya que su vida de
anaquel es tan solo de algunos días. La eficiencia de la pasteurización se valida indirectamente al medir la actividad residual
de la fosfatasa alcalina, ya que su inactivación indica que el tratamiento térmico fue efectivo; sin embargo, hay que tomar
ciertas precauciones ya que se puede presentar su reactivación durante el almacenamiento y causar desconcierto en la
interpretación de los resultados. El fenómeno de la reactivación también se presenta con otras enzimas, principalmente
proteasas.

La ultrapasteurización es un tratamiento más intenso, 145-155°C/1-5 seg, que destruye prácticamente todos los
microorganismos y las enzimas más termorresistentes mediante dos métodos comerciales: el indirecto, que usa
intercambiadores de calor, y el directo (también llamado uperización), por inyección directa de vapor culinario a la leche
y su posterior eliminación en un tanque a presión reducida. El producto obtenido puede almacenarse sin refrigeración por
periodos hasta de varios meses, siempre y cuando no se abra el envase.
 Figura 2. Pasteurización y ultrapasteurización de la leche y su relación con la destrucción de microorganismos y
enzimas.

Por su parte, la esterilización es el tratamiento más drástico, ya que se lleva a cabo a 121°C durante varios minutos
(depende del producto); a diferencia de los anteriores, el envase utilizado es el bote de hojalata, como en las leches
evaporada y condensada.

A medida que se incrementa la intensidad del calentamiento, se favorecen varias de las transformaciones que más
adelante se explicarán. Cabe indicar que la estabilidad térmica de la leche depende de muchos factores, como son la
presencia de microorganismos y de enzimas proteolíticas, de los sólidos totales, de la homogeneización, del pH, de la
acidez, de las sales, de las albúminas, de las globulinas, y otros.

De todos los constituyentes de la leche, las enzimas libres y las proteínas del suero (inmunoglobulinas > seroalbúminas >
-lactoglobulina > -lactalbúmina) son las más termosensibles, seguidas de las enzimas, ya sea unidas a las micelas o a los
glóbulos de grasa, de las caseínas, de la lactosa y, por último, de los lípidos. En términos generales, el 10 a 15% de las
proteínas del suero (inmunoglobulinas y seroalbúminas) se desnaturalizan en la pasteurización y el 30 a 40%
(inmunoglobulinas, seroalbúminas y algo de -lactoglobulina) en la ultrapasteurización. La mayoría de los aminoácidos
azufrados de la leche, cistina, cisteína y metionina, se localizan en estas proteínas, que son las responsables de la
generación de ácido sulfhídrico (H2S) y de mercaptanos, típicos del olor y el sabor de las leches sobrecalentadas. Su
desnaturalización provoca el desdoblamiento y la exposición de sus grupos sulfhidrilo libres y causa la ruptura del enlace
–S–S–, que también genera –SH; en estas condiciones, la leche reduce su potencial de oxidación-reducción y propicia una
atmósfera que inhibe las reacciones de oxidación. El calentamiento excesivo del suero de la leche induce la precipitación
y agregación de sus proteínas en un proceso no muy claro, que se lleva a cabo en varias etapas en las que la -
lactoglobulina interviene; esta globulina se encuentra como dímero al pH normal de la leche, y el calentamiento provoca
que se desdoble en sus monómeros, con sus correspondientes sulfhidrilos expuestos, los cuales a su vez se asocian y
agregan mediante iones calcio.

Por otra parte, los tratamientos térmicos intensos de la leche propician la interacción entre la -lactoglobulina y la caseína
, modificación que influye negativamente en la fabricación de quesos; el sulfhidrilo de la primera (–SH) se une al enlace
disulfuro (–S–S) de la segunda, y así se produce un complejo en el que intervienen también otros enlaces, como los de
hidrógeno, los hidrófobos y los electrostáticos. En estas condiciones, la caseína  no es fácilmente atacada por la renina,
puesto que la globulina bloquea el sitio específico (aminoácidos 105-106) en el que actúa la enzima; el coágulo así formado
es muy débil y el rendimiento del queso es inadecuado para una operación industrial.
Esta reacción, indeseable para la industria de los quesos, es necesaria para la manufactura de leche evaporada o
condensada con 25 a 26% de sólidos. Antes del enlatado, estos productos se someten a un precalentamiento (90ºC por
15 a 20 min) para favorecer la interacción de las proteínas, ya que de otra manera, la -lactoglobulina se desnaturaliza y
precipita durante la esterilización, lo cual trae consigo la inestabilidad de todo el sistema de proteínas, incluyendo a las
caseínas. Las micelas de menor tamaño tienen una proporción mayor de caseína , y por lo tanto, reaccionan más
fácilmente con la -lactoglobulina. En el caso de los yogures, dicha interacción proteína-proteína también es benéfica,
siempre y cuando se haga de manera muy controlada, ya que si es excesiva, los resultados son igualmente negativos,
puesto que se reduce el rendimiento y deteriora las propiedades reológicas del yogurt.

En términos generales, las caseínas son muy estables ante la mayoría de los tratamientos térmicos, aun cuando en ciertos
casos se puede perder su sistema de estabilidad. Su precipitación por calor al pH normal de la leche sólo se logra en
condiciones de temperatura-tiempo muy drásticas que en general no se emplean comercialmente. Ya que las caseínas no
tienen estructuras secundaria y terciaria definidas, difícilmente se desnaturalizan como lo hace la mayoría de las proteínas
del suero que presentan una estructura más compleja. Como se explicó, las micelas se estabilizan principalmente por su
carga negativa, además de su hidratación, su balance salino y sus interacciones con los fosfatos coloidal y soluble; cuando
alguna de estas funciones se altera por un excesivo calentamiento, se induce la inestabilidad, cuya intensidad depende
del grado de calentamiento. Cuando se genera inestabilidad, puede presentarse: a) la degradación de la lactosa en ácidos,
como el fórmico, que reduce el pH; b) el cambio del fosfato de calcio soluble a coloidal y su transformación al estado más
estable de hidroxiapatita, lo que trae consigo una desprotonación de los fosfatos y una baja del pH; y c) la hidrólisis de las
fosfoserinas de las caseínas. El conjunto de todas estas alteraciones puede abatir el pH hasta 5, situación en la que las
caseínas están muy cercanas a su punto isoeléctrico y consecuentemente a su precipitación.

Además de estas reacciones, las proteínas lácteas están sujetas a modificaciones que inducen la formación de
lisinoalanina, de lantionina y de enlaces entrecruzados, así como la racemización de aminoácidos.

Por su parte, la lactosa interviene principalmente en las transformaciones de oscurecimiento no enzimático de Maillard;
la disponibilidad de lisina hace que el grupo reductor del disacárido produzca rápidamente la glucosilamina
correspondiente. La caramelización se observa en la fabricación de algunos dulces a base de leche que requieren de
temperaturas muy elevadas durante tiempos prolongados. Los lípidos se llegan a degradar para sintetizar lactonas que
contribuyen al aroma y al sabor de los productos muy calentados. Algunos países sobreproductores de leche procesan sus
excedentes para obtener derivados deshidratados, caseínas, caseinatos y proteínas del suero; cada uno tiene usos
específicos en la industria, ya que además de su valor nutritivo, presentan propiedades funcionales que los hacen
adecuados para fabricar otros alimentos. Sin embargo, si la leche de donde provienen sufrió calentamientos severos el
derivado probablemente no tendrá todas sus características nutritivas y funcionales. Por esta razón, existen varios
métodos sencillos para determinar el daño térmico, como por ejemplo, los índices de solubilidad.

Homogeneización

La homogeneización se emplea en la industria para estabilizar los lípidos de la leche y evitar la separación de fases con
formación de la crema. Primero se calienta, como en el proceso de pasteurización, para disminuir su viscosidad, licuar la
grasa y facilitar el rompimiento de los glóbulos; en esas condiciones se pasa a través de una válvula con una abertura muy
pequeña en donde las partículas alcanzan velocidades de 250 m/seg o más por efecto de las altas presiones ejercidas que
van de 50 a 200 kg/cm2. Los glóbulos originales, grandes en diámetro, se desintegran en un gran número de ellos de menor
tamaño (<2 mm), lo que aumenta de 6 a 8 veces su área superficial. La homogeneización no sólo rompe los glóbulos de
grasa, si no que provoca una interacción lípido-proteína.

Después de homogeneizada, la leche adquiere nuevas características y propiedades que hacen que se reduzca
notablemente su tendencia natural al cremado y se aumente la estabilidad de la fase lipídica; es decir, se desarrolla un
estado de dispersión de la grasa que no tiene capacidad de formar la crema. Esto se atribuye a que la membrana original
del glóbulo se rompe para dar lugar a una nueva, constituida por diferentes proteínas, caseínas y por el suero, que se unen
a la superficie del glóbulo mediante enlaces hidrófobos, y a que las inmunoglobulinas pierden su capacidad de
interaccionar entre ellas, ya que ahora lo hacen con la caseína . Al mismo tiempo, la densidad de los nuevos glóbulos
aumenta por la influencia de las proteínas, con lo que se disminuye el gradiente de densidades que originalmente existe
entre las fases lipídica y proteínica de la leche cruda.

Por todo lo anterior, el sistema que se genera es tan estable que es muy difícil recuperar la grasa de la leche
homogeneizada con los métodos tradicionales de centrifugación.

Dado que en este proceso se produce un gran número de pequeños glóbulos de grasa, la difracción de la luz es mayor y,
por tanto, la leche adquiere un color más blanco; al mismo tiempo, este aumento del área superficial hace que los glóbulos
se vuelvan más susceptibles a la fotooxidación, pero también se inhibe la autooxidación iniciada por el cobre y los
fosfolípidos, ya que estos se solubilizan en el suero y pierden su efecto catalítico.

Si la leche no está pasteurizada, la homogeneización provoca la rancidez hidrolítica ocasionada por las lipasas que se
localizan en las micelas; al interaccionar con los glóbulos, la caseína pone en contacto íntimo la enzima con la fase lipídica,
lo cual se favorece por el considerable incremento del área superficial. En general esto no ocurre, ya que las leches se
pasteurizan inmediatamente antes o después de la homogeneización con lo cual se inactivan las lipasas.