AMINOÁCIDOS,+

PEPTIDOS+Y+
PROTEÍNAS

QFB.+ERIKA+RAMIREZ+URBINA
AMINOÁCIDOS
 3

Un aminoácido es una pequeña molécula orgánica que con4ene, al

menos, un grupo amino (NH2), de naturaleza básica, y un grupo
carboxilo (COOH), de carácter ácido.
AMINOÁCIDOS
Aunque los seres vivos sinte4zan para dis4ntos propósitos 4pos
diversos de aminoácidos, sin duda los más importantes son los que
forman parte de las proteínas, todos los cuales pertenecen a la clase de
los aminoácidos.
 4

ESTRUCTURA

Estas%moléculas%con-enen:

Un%átomo%de%carbono%central%(el%carbono%%ALFA%)%al%que%están%unidos%un%
grupo%amino,%un%grupo%carboxilo,%un%átomo%de%hidrógeno%y%un%grupo%R%
(cadena%lateral).%
 5

EXCEPCIÓN

La excepción: la prolina, difiere de los otros aminoácidos estándar en que su

grupo amino es secundario, formado por un anillo cerrado entre el grupo R y el
nitrógeno del grupo amino.

La prolina confiere rigidez a la cadena peptídica debido a que no es posible la

rotación alrededor del carbón ALFA.
 6

ESTRUCTURA(
QUÍMICA
 7

! Existen 300 aminoácido aproximadamente en la naturaleza.

ESTÁNDAR
! 20 aminoácidos que se encuentran con regularidad en las
NO*ESTÁNDAR proteínas. Estos aminoácidos se denominan estándar.

! Los aminoácidos no estándar son residuos de

aminoácidos que se han modificado químicamente después
de haberse incorporado a un polipép?do o los aminoácidos
que se encuentran en los seres vivos pero que no se
encuentran en las proteínas.
 8

AMINOÁCIDOS****
ESTÁNDAR*
 9

AMINOÀCIDOS
ESTÁNDAR.
 10

AMINOÁCIDOS*
ESTANDAR*
 11

AMINOÁCIDOS*
ESTANDAR*
 12

AMINOÁCIDOS*
ESENCIALES*

AMINOÁCIDOS*
NO*ESENCIALES* Amino ácidos esenciales
Los amino ácidos que el
organismo no puede
sintetizar, se les conoce
como “Esenciales”.
 13

AMINOÁCIDOS*
ESENCIALES*

AMINOÁCIDOS*NO*
ESENCIALES*
 14

EJEMPLO'DE'
ESTRUCTURAS'
AMINOACIDOS.
 15

CLASIFICACIÓN

• AA.+NO+POLARES
• AA.+POLARES
• AA.+ÁCIDOS
• AA.+BÁSICOS
 16

CLASIFICACIÓN
 “
17

CLASIFICACIÓN
 “
18

RESUMEN
EJEMPLO:
EJEMPLO:
EJEMPLO:
 22

¿DONDE&SE&
ENCUENTRAN&?
 23

• ARROZ
HISTIDINA • TRIGO
PRINCIPALES*
FUENTES**DE*LOS* • HUEVO,3PESCADO,
AMINOACIDOS ISOLEUCINA • GARBANZO,3LENTEJAS,3ALMENDRAS

• PAPAS,3HABAS
LISINA • LECHE

• CARNE,3HUEVO,YOGURT,3AJO3.
METIONINA • SEMILLAS
 EJEMPLO'DE'
FUNCIONES'DE'
AA
 25

EJEMPLO'DE'
FUNCIONES'DE'
AA
 26

EJEMPLO'DE'
FUNCIONES'DE'
AA
 27

EJEMPLO'DE'
FUNCIONES'DE'
AA
 28

PÉPTIDOS
 29

○ Moléculas formadas por la unión de varios

PÉPTIDOS aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

○ La unión de un numero pequeño de

aminoácidos da lugar a un péptido.
 “
30

ESTRUCTURA:

La larga secuencia repe-da de enlaces pep/dicos forman una cadena,

la estructura primaria o esqueleto de las proteínas. Por convención
siempre se escriben los pép-dos con el aminoácido N?terminal a la
izquierda y el aminoácido C?terminal a la derecha. El nombre del
pép-do se indica u-lizando las abreviaturas para cada aminoácido.
 31

ENLACE&
PEPTÌDICO
 “
32

EJEMPLO:
 ! Oligopép(do: Número de aminoácidos es menos de 10
! Polipép(do: Número de aminoácidos es más de 10
! Proteína: Número de aminoácidos es más de 100
CLASIFICACIÓN

! Dos aminoácidos unidos forman un dipép(do.

! Tres reciben el nombre tripép(do.
! Una cadena más larga de aminoácidos recibe el nombre
de polipép(do.
! Cuando la cadena polipep:dica ;ene más de 100
aminoácidos se denomina proteína.
 34

! Formados(por(enlaces(pep.dicos((amino(y(carboxilo(terminal).
CARACTERÍSTICAS) ! Tiene(secuencia(lineal(de(2(o(más(aminoácidos((estructura(
primaria(de(una(proteína).
! Provienen(de(la(hidrólisis(enzimáAca(de(proteínas.(
! Tienen(carga(igual(que(los(aminoácidos(debido(a(sus(grupos(R(
! Tienen(diversas(conformaciones(
! Clasificación(general:(OligopépAdos(o(polipépAdos
 35

Nomenclatura:

NOMENCLATURA
a.a.#que#forman#enlace#peptídico#con#terminación#“il”0
seguidos#del#a.a.#sin#enlace#peptídico#con#terminación##
“ina”.0

Ejemplo:

! Lis:Tir:leu:Gln :##lisil:tirosil:leucil:glutamina
 36

EJEMPLO
Y(
EJERCICIO
 37

PROTEÍNAS
Las proteínas son un grupo diverso de
macromoléculas. Esta diversidad está
directamente relacionada con las
posibilidades de combinación de cada
monómero de los 20 aminoácidos.
 38

! Ac#vidad enzimá#ca (tripsina: hidroliza ciertos pép#dos).

! Reguladoras (calmodulina: modulador intracelular unido al calcio).

FUNCIONES
! Reserva (ferri#na: almacén de hierro en el bazo).

! Transporte (hemoglobina: transporte de O2 en la sangre de los vertebrados).

! Contrác#les (ac#na: filamentos móviles de las miofibrillas)

! Protección (an#cuerpos: forman complejos con las proteínas extrañas).

! Hormonas (insulina: regula el metabolismo de la glucosa).

! Estructurales (alfaKquera#na: piel, plumas, uñas y pezuñas).

 39

ESTRUCTURA:
ESTRUCTURA(( ESTRUCTURA( ESTRUCTURA(
4*NIVELES** PRIMARIA( SECUNDARIA( TERCIARIA(

ESTRUCTURA(
CUATERNARIA(
 40

ESTRUCTURA(
PRIMARIA(

INSULINA

Es la secuencia de aminoácidos que conforman a la proteína. Esta secuencia lineal de aminoácidos

viene codificada por el material gené9co de un organismo. Esta secuencia de aminoácidos es la
principal determinante de las propiedades de la molécula proteica, determina la conformación
tridimensional, o forma, que adoptará en un medio dado.
 41

ESTRUCTURA(
SECUNDARIA

Se refiere la organización local de la cadena polipep0dica. El átomo de hidrogeno de un grupo

amino y un átomo de oxigeno de un aminoácido diferente de la proximidad pueden formar enlaces
de hidrógeno débiles (puentes de hidrógeno). Estos enlaces hacen que la cadena adquiera una
configuración concreta, la cual puede tener la forma de una hélice alfa, o una hoja plegada beta.
 42

ESTRUCTURA(
TERCIARIA(

Las cadenas polipep,dicas presentan un plegamiento que origina una configuración tridimensional compleja.

Este plegamiento se debe a las interacciones químicas que existen entre aminoácidos concretos localizados en
diferentes regiones de la cadena polipep,dica. La estabilización de estas estructuras se debe en su mayoría a
enlaces débiles, como puentes de hidrogeno, que se establecen entre aminoácidos muy separados,
interacciones electrostáBcas entre grupos laterales cargados y fuerzas de van der Waals (atracción débiles
entre moléculas y átomos cercanos con propiedades hidrofóbicas). Algunas otras proteínas son estabilizadas
por enlaces covalentes de sulfuro de aminoácidos de cisteína.
 43

Muchas proteínas se componen de

una cadena polipeptídica única y
tienen solo tres niveles de
estructura.
ESTRUCTURA(
CUATERNARIA Sin embargo, algunas proteínas se
componen de varias cadenas
polipeptídicas, también conocidas
como subunidades. Cuando estas
subunidades se unen, generan
la estructura cuaternaria de la
proteína.

La hemoglobina y la insulina son ejemplo de este tipo de

estructura. En el caso de la hemoglobina está constituida
por cuatro cadenas polipeptídicas diferentes, mientras que
la insulina esta formada por dos.
 44

RESUMEN
 45

NIVELES'
1º,'2º,3º,4º'
46
 47

APARATO&
DIGESTIVO&
 48

ENZIMAS(
DIGESTIVA
 49

INTESTINO'
DELGADO