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El: 18 mayo 2012, a las: 02:10
Editorial: Taylor & Francisco
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Reseñas críticas en ciencia de los alimentos y nutrición

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Tendencias en el envejecimiento post mortem en peces: comprensión de

la proteólisis y la desorganización de las miofibrilares
Estructura
a C
Christine Delbarre-Ladrat , Romuald Cheret
abdominales

, ricardo taylor y Véronique Verrez-Bagnis

a

a
IFREMER, DRV-VP, Rue de l'Ile d'Yeu, BP21105, Nantes Cedex 3, 44311, Francia
b
ENITIAA, UMR CNRS 6144, GEPEA, Rue de la Géraudière, BP82225, Nantes Cedex 3, 44332,
Francia
C
SRV, INRA, St. Génes-Champanelle, 63122, Francia

Disponible en línea: 26 de abril de 2007

Para citar este artículo: Christine Delbarre-Ladrat, Romuald Chéret, Richard Taylor & Véronique Verrez-Bagnis (2006): Trends in
Envejecimiento post mortem en peces: comprensión de la proteólisis y la desorganización de la estructura miofibrilar, revisiones críticas en
Ciencia de los Alimentos y Nutrición, 46:5, 409-421

Para enlazar a este artículo: http://dx.doi.org/10.1080/10408390591000929

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Reseñas críticas en ciencia de los alimentos y nutrición, 46: 409–421 (2006)

Copyright C Taylor and Francis Group, LLC
ISSN: 1040-8398 DOI: 10.1080/10408390591000929

Tendencias en el envejecimiento post mortem en pescado:

Comprensión de la proteólisis y
Desorganización de las Miofibrilares
Estructura

CHRISTINE DELBARRE-LADRAT
IFREMER, DRV-VP, Rue de l'Ile d'Yeu, BP21105, 44311 Nantes Cedex 3, Francia

´
ROMUALDO CHERET
IFREMER, DRV-VP, Rue de l'Ile d'Yeu, BP21105, 44311 Nantes Cedex 3, Francia y ENITIAA, UMR CNRS 6144,
GEPEA, Rue de la G´eraudi`ere, BP82225, 44332 Nantes Cedex 3, Francia

RICARDO TAYLOR
SRV, INRA, 63122 St G´enes-Champanelle, Francia

´
VÉRONIQUE VÉRREZ-BAGNIS
IFREMER, DRV-VP, Rue de l'Ile d'Yeu, BP21105, 44311 Nantes Cedex 3, Francia

El ablandamiento post mortem está causado por la degradación enzimática de proteínas estructurales clave en las miofibrillas, así como en la
matriz extracelular, y de proteínas implicadas en los enlaces intermiofibrilares y los enlaces entre las miofibrillas y el sarcolema. La función de
estas proteínas es mantener la integridad estructural de las miofibrillas. Los datos actuales indican que las calpaínas y las catepsinas pueden ser
responsables de la degradación de estas proteínas. Otros fenómenos que ocurren en las células post mortem (caída del pH, aumento del Ca2+
sarcoplásmico , aumento de la presión osmótica, procesos oxidativos) pueden actuar en sinergia con las proteasas. Nuestra comprensión de los
mecanismos subyacentes de la degradación muscular debe mejorarse para una evaluación precisa de los cambios musculares post mortem y,
en consecuencia, de la calidad del pescado.

Palabras clave músculo de pescado, post mortem, proteólisis, calidad, indicador

INTRODUCCIÓN El ablandamiento post mortem es uno de los atributos de calidad más

Los atributos de calidad de la carne de pescado, incluida la seguridad
alimentaria, las características organolépticas, la calidad nutricional y la
aptitud para la transformación industrial, influyen en el consumo y la
aceptabilidad del pescado como alimento. Los cambios sensoriales y las
propiedades de la textura del pescado están estrechamente relacionados con
la frescura. Junto con la bioquímica muscular ante mortem , los procesos
bioquímicos post mortem están directamente relacionados con los atributos
de calidad final. La comprensión de los mecanismos post mortem es un
requisito previo para un control preciso de la calidad del pescado
comercializado mediante la identificación de marcadores o indicadores objetivos. músculo de pescado mediante la caracterización de los componentes
Dirija la correspondencia a Christine Delbarre-Ladrat, IFREMER, DRV VP,
Rue de l'Ile d'Yeu BP21105, Nantes Cedex 3, 44311 Francia. Correo electrónico:
cladrat@ifremer.fr
importantes del músculo de pescado. La pérdida de frescura se debe a una
combinación compleja de procesos bioquímicos, químicos y físicos, y es
seguida por el deterioro muscular debido a la contaminación microbiológica.
Las modificaciones autolíticas incluyen la acción de la proteasa sobre las
proteínas y el tejido conjuntivo, y también la hidrólisis de las grasas. La
tiernización es de naturaleza enzimática; las condiciones fisicoquímicas (pH,
presión osmótica) pueden modular la acción proteolítica de las enzimas
endógenas.
Nuestros estudios han aportado información adicional sobre los
mecanismos proteolíticos implicados en la desorganización post mortem del
miofibrilares sometidos a proteolisis1ÿ3 , así como mediante el estudio de las
proteasas implicadas, especialmente las calpaínas4,5 y sus efectos in vitro
sobre las proteínas miofibrilares6. Se debe mejorar el conocimiento de la
relación entre esta desorganización, la pérdida de frescura y la degradación
de la textura para identificar la frescura potencial.

409
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410 C. DELBARRE-LADRAT Y AL.

indicadores y desarrollar métodos para mejorar la calidad. El propósito de este artículo contenido) que los mamíferos (40%). La fracción miofibrilar, o
es dar una visión general de los cambios de calidad proteínas estructurales, representaron el 64% de la proteína total en
en peces y los posibles mecanismos responsables. músculo blanco de la trucha arcoíris, mientras que el músculo sarcoplásmico soluble
la proteína comprendía el 30% de la proteína total.26 Pescado sarcoplásmico
Las proteínas representan del 20 al 50% de las proteínas musculares totales y
EFECTO DEL ALMACENAMIENTO EN FRÍO EN EL MÚSCULO DEL PESCADO
están compuestas principalmente por enzimas glucolíticas y otras enzimas que
participan en el metabolismo celular.27,28 Las proteínas del tejido conectivo (colágeno)
Metabolismo muscular post mortem
constituyen del 3 al 10% de las proteínas del pescado.
músculo.
Inmediatamente después del cese de la circulación de la sangre.
Al carecer del sistema tendinoso que conecta los haces musculares con
y, en consecuencia, del suministro de oxígeno, los carbohidratos almacenados
el esqueleto como en los mamíferos, las células musculares de los peces corren paralelas y
el glucógeno se degrada anaeróbicamente y el ácido láctico se acumula en el
están conectados a vainas de tejido conectivo (miocomas),
músculo7-9, lo que da como resultado una caída del pH desde un valor cercano
que están anclados al esqueleto y la piel.29 Mamífero
a 7,4 a 6 en peces, a veces por debajo.10 Presión osmótica muscular
y los músculos esqueléticos de los peces se caracterizan por la organización precisa
aumenta dentro de las horas post mortem,11 el ATP (trifosfato de adenosina)
de las proteínas contráctiles en miofibrillas estriadas que resultan de la repetición de
disminuye7-9 y los lípidos se oxidan. TMAO (óxido de trimetilamina) se cambia a TMA
unidades dispuestas en serie, los sarcómeros.
(trimetilamina) por enzimas endógenas y luego por bacterias cuando la actividad
(Figura 1). Los filamentos intermedios de Desmin ocupan un lugar estratégico
microbiana
posición que une miofibrillas individuales lateralmente en sus discos Z
comienza,10 y el óxido nítrico y las especies reactivas de oxígeno también
e interconectando sarcómeros a la membrana del sarcolema
aumento.12 El deterioro de las mitocondrias y el retículo sarcoplásmico debido a la
(el citoesqueleto es revisado por Greaser30 y Small et al.31)
caída del pH y los cambios en la presión osmótica da como resultado la
Una red de filamentos intermedios envuelve y une todos los sarcomas a la membrana
liberación de iones de calcio en el citosol donde las concentraciones pueden
del citoesqueleto (costamero), mitocondrias,
llegar a 0,2 mM de calcio libre.11
núcleos y retículo sarcoplásmico. Los filamentos intermedios de desmina son esenciales
El inicio y la extensión del rigor mortis se caracterizan bioquímicamente por un
para mantener la resistencia a la tracción y la integridad estructural de las fibras
agotamiento total de los compuestos ricos en energía. atp
musculares. La distrofina es un componente clave
el agotamiento inicia el proceso de rigor mortis,13,14 y en menos de
de los costameres, el transverso subsarcolemal rico en vinculina
15
ATP 2 µM, actina y miosina forman actomiosina inextensible,
citoesqueleto. Es una proteína de 400 kDa que se une por su
lo que provoca rigidez de todo el cuerpo en rigor mortis. los
C-terminal a proteínas transmembrana y por su N-terminal a
el rigor generalmente comienza de una a seis horas después de la muerte en los peces16; en
Filamentos de actina. Se sabe que la ÿ-actinina es un componente clave de
particular, es máximo un día y medio después de la muerte para el mar
el disco Z del músculo vertebrado que conecta los sarcomas vecinos y posee una
músculo bajo almacenado a OÿC. Esta condición suele durar un día.
estructura lo suficientemente fuerte como para transmitir
y luego la resolución del rigor mortis hace que el músculo sea menos
la tensión desarrollada por la interacción de filamentos delgados y gruesos de
rígido y ya no elástico. El rigor depende mucho del estrés.
sarcómeros individuales. Implicación directa de la ÿ-actinina
antes del sacrificio: el salmón de control muestra un rigor máximo medio
en la organización y estabilidad de los discos Z en el músculo esquelético
aproximadamente 8 horas después de la muerte, mientras que los peces muy estresados pueden
miofibrillas ha sido bien documentado.32,33 La miosina es una proteína hexamérica
entrar en rigor tan pronto como 30 minutos después de la muerte.17-19
asimétrica de alrededor de 500 kDa que contiene varios
Algún tiempo después de la muerte, un proceso opuesto llamado ablandamiento
dominios estructurales y funcionales. Se ensambla en grueso
comienza pocas horas después de la muerte y continúa durante
filamentos, la forma funcional de la miosina en el músculo. Polimerizada en finos
almacenamiento post mortem. Varios estudios demostraron que la tiernización
filamentos, la actina es la segunda proteína más abundante en el músculo. La
comienza en la etapa temprana del almacenamiento post mortem de pescado20 y
interacción entre los filamentos delgados de actina y
mamíferos.21 Las estructuras clave que se degradan son los enlaces del citoesqueleto
filamentos gruesos de miosina genera la fuerza para la contracción muscular. La titina
a los sarcómeros y a la membrana plasmática.22-24
(o connectina), la tercera proteína más abundante en el
Varios estudios sugieren que la desintegración gradual de la
miofibrillas, es la proteína más grande descubierta hasta ahora (aproximadamente
la estructura de la matriz extracelular también es responsable del ablandamiento del
3000 kDa). Cumple al menos dos funciones en el músculo estriado.
pescado.25 La tasa y el grado de ablandamiento varían dependiendo de
células proporcionando una plantilla para los filamentos gruesos de miosina y como
especies y otros factores. En particular, los músculos de los peces pelágicos son
un elemento de conexión elástico entre los filamentos gruesos y el
se degrada más rápidamente que los peces de las profundidades del océano.9
Líneas Z sarcoméricas,34,35 unión a ÿ-actinina en la línea Z.36,37
La nebulina, otro componente importante de la fibra muscular esquelética, es una
LA ESTRUCTURA MUSCULAR SE MODIFICA DESPUÉS proteína bastante grande (aproximadamente 800 kDa) que
LA MUERTE constituye filamentos inextensibles en conjunción con el delgado
filamentos de actina. Las proteínas musculares tropomiosina y troponina
Composición de proteínas en el músculo están estrechamente involucrados en la regulación de la contracción muscular.
La tropomiosina, que forma parte de los filamentos delgados, es un dímero
El músculo está compuesto principalmente de proteínas miofibrilares. El contenido proteína; la distribución de sus isoformas en el músculo de pescado ha sido
miofibrillar es mayor en el pescado (60-80% de la proteína total ampliamente estudiado por Heeley et al.38 La troponina consta de tres
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PROTEÓLISIS POSTMORTEM EN PECES
Figura 1 Diagrama esquemático de la organización miofibrilar (adaptado de Campbell158 y Trinick).159
componentes, cada uno de los cuales realiza funciones específicas. La troponina C
se une a Ca2+, la troponina I inhibe la actividad ATPasa de
la actomiosina y la troponina T proporcionan la unión de la troponina
a la tropomiosina.
En el músculo esquelético, la matriz extracelular o tejido conjuntivo es estructural
y funcionalmente compleja.39,40 El colágeno es
el componente principal de esta matriz que es responsable de la
integridad de los miocomatos y las propiedades mecánicas del músculo. El tejido
conjuntivo está compuesto por el epimisio que envuelve el músculo, el perimisio, que
rodea los haces de
miofibras y el endomisio que rodea al individuo
fibras musculares. En el músculo de los peces teleósteos, hay dos tipos principales
de colágeno, colágenos tipo I y V, con diferente bioquímica
características.41,42
Proteólisis observada en el músculo
La proteólisis de los componentes del citoesqueleto da como resultado la
degradación del miofilamento.43,44 En los peces, dependiendo de la especie, esto
puede incluir degradación de titina,45 nebulina,46 distrofina,47
Liberación de ÿ-actinina,48,49 proteólisis de miosina y tropomiosina
deslocalización.46 La desmina se degrada en el rodaballo y la sardina, pero
no en la lubina2 y en la corvina.43 Por el contrario, en la autopsia
músculo bovino, la desmina es un excelente sustrato para calpaínas y
se degrada en gran medida a 4ÿC durante el proceso de envejecimiento.23,50 El
los costameres que unen los sarcómeros al sarcolema también son
degradado dentro de las 24 h post mortem.22,47 La mayoría de los cambios son
411
comunes entre diferentes especies de peces, pero pueden ocurrir a diferentes
velocidades.51 En particular, los cambios musculares de la lubina incluyen la
desprendimiento de sarcolema, la degradación de titina y neblina, así como la
liberación y proteolisis de ÿ-actinina de
la línea Z y la degradación de la distrofina.46-48 Encontramos
que la desmina se mantuvo sin cambios después de 4 días de almacenamiento en frío
en el músculo de la lubina, pero estaba altamente degradado en la sardina.2 A
También se demostró que la proteína sarcoplásmica de 16 kDa (identificada como
nucleósido difosfato quinasa) se somete a proteólisis tras
almacenamiento.3 La tropomiosina se liberó de las miofibrillas; la
contenido de tropomiosina extraída aumentó con el tiempo entre
0 y 48 h en presencia de EGTA 5 mM. En extractos con
Ca2+ 5 mM , se observó tropomiosina en cantidades más bajas después
48h.46 _
El colágeno del tejido conectivo se degrada en los peces después de la muerte
como se muestra en el análisis de microscopía electrónica de barrido del músculo
como una descomposición progresiva de las uniones de colágeno entre los miocomas
y las fibras musculares durante el almacenamiento en
hielo. El cambio estructural en la red fibrilar de colágeno en peces
se correlaciona con la tiernización post mortem.52 Las fibrillas de colágeno en el
tejido conectivo pericelular están desorganizadas y
se degrada y aumenta el espacio entre las fibras. Bremner,41 en un
revisión sobre el papel del colágeno en la estructura de la carne de pescado, indicada
que este componente principal de la matriz extracelular es predominante
en la determinación de los atributos de textura de la carne cruda. La disminución del
contenido de colágeno tipo V tiene una correlación con la
ablandamiento post mortem de la carne de pescado durante el almacenamiento refrigerado.53-55
Parece que se produce la escisión de los enlaces cruzados intermoleculares del colágeno.
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412 C. DELBARRE-LADRAT Y AL.
durante el almacenamiento de salmón del Atlántico de piscifactoría en hielo.56 Sin
embargo, algunos autores informaron que no existen diferencias significativas en la
solubilidad del colágeno durante el almacenamiento del salmón del Atlántico57 y el
halibut.58 Varios estudios han demostrado que el colágeno es soluble en el músculo
del pescado después de la muerte, y la solubilidad se relaciona según la textura, la
estación y la temperatura del agua.57,59,60
Cambios estructurales musculares post mortem
El músculo de pescado está organizado como bloques de tejido de miómeros
unidos a miocomas. Esta estructura hace que la carne sea inherentemente suave,
especialmente cuando se cocina, porque el tejido conectivo del pescado es soluble
a bajas temperaturas de cocción. Sin embargo, hay muy poco cambio estructural
en las miofibrillas de los peces después de la muerte y, de hecho, son mucho más
estables que las de los mamíferos. Los cambios estructurales en bovinos y ovinos
están bien caracterizados23,61,62 y muestran rupturas significativas en las bandas
I y los costómeros después de 7 días de almacenamiento.
En marcado contraste, las bandas I de los peces casi nunca se rompen.1,22,43,44
Como se mencionó anteriormente, las proteínas del citoesqueleto de los peces y
los mamíferos se degradan en los días posteriores a la muerte, por lo que es
sorprendente que las miofibrillas de los peces sean estructuralmente estables. Una
posible explicación es que estos resultados se basan en microscopía electrónica de
muestras cuidadosamente manipuladas. De hecho, cuando se purifican las miofibras
de peces63,64 y mamíferos65,23 y se cuantifican las roturas de miofibras, ambas
muestran roturas extensas post mortem. Por lo tanto, se necesita una disrupción
mecánica para demostrar la fragilidad de las miofibras de los peces.
El índice de fragmentación de miofibras se correlaciona con la textura del pescado.
Tanto los peces22,47 como los mamíferos23,62 muestran desprendimientos
de miofibras a tejido conjuntivo (endomisio) dentro de las 24 h post mortem.
La cuantificación de estas rupturas demuestra que están asociadas con la textura
del filete de pescado y probablemente explican gran parte de los primeros cambios
de textura.22 Como se mencionó anteriormente, la degradación de los costómeros
y el desprendimiento del endomisio se deben a la actividad de la calpaína contra las
proteínas del citoesqueleto.
El tejido conjuntivo de mamíferos62 y peces22 , especialmente el endomisio, es
muy estable post mortem, pero está desprendido de las miofibras. El desprendimiento
del endomisio se debe a rupturas del citoesqueleto como se mencionó anteriormente,
pero no a la degradación del tejido conectivo. El endomisio, al menos en los
mamíferos, también es termoestable. Perimysium muestra algo de debilitamiento
por microscopía electrónica de barrido de extractos musculares25 pero es raro ver
rupturas extensas. Hay roturas dentro de los miocomas después de aproximadamente (las calpaínas han sido revisadas recientemente por Goll).78 Las calpaínas ubicuas
5 días de almacenamiento, roturas que están asociadas con la apertura.41 Los incluyen calpaína I o micro(µ)-calpaína que requiere una concentración de calcio
miocomas también se debilitan mecánicamente66 durante el almacenamiento y son
muy lábiles al calor.67 Es la fragilidad del tejido conjuntivo lo que contribuye a la
formación de filetes. cambios de textura abiertos y de almacenamiento a largo
plazo.22
PAPEL DE LAS PROTEASAS EN LA AUTOLISIS POSTMORTEM
DE MÚSCULO DE PESCADO
El deterioro de la carne de pescado resulta de la compleja combinación de
procesos físicos, químicos, bioquímicos y microbianos. Sin embargo, los primeros
cambios que ocurren en los peces post mortem
muscular se deben a las enzimas endógenas que promueven la proteólisis de las
proteínas musculares y el tejido conectivo, así como la hidrólisis de las grasas.
De hecho, el músculo no está significativamente contaminado por bacterias en esta
etapa.
Proteasas en músculo de pescado
Existen diferentes sistemas proteolíticos dentro de la célula muscular: un
complejo multicatalítico o proteasoma, un sistema lisosomal que incluye catepsinas
ácidas aspárticas y de cisteína, las calpaínas dependientes de calcio citosólicas, así
como aminopéptidos citoplasmáticos, proteasas alcalinas68, y enzimas hidrolíticas
del tejido conjuntivo tales como elastasa y colagenasa.69 El complejo multicatalítico
participa en la degradación de hormonas, antígenos, factores de transcripción y
proteínas conjugadas u oxidadas con ubiquitina.70 El proteasoma 26S requiere
ATP para su actividad e hidroliza las proteínas conjugadas con ubiquitina.
El proteasoma 20S, que de hecho también forma parte del proteasoma 26S, existe
como una forma latente posiblemente activada por diferentes compuestos .
proteasoma de conejo73 y oveja,74 y ambos son necesarios para la actividad del
proteasoma de pescado in vitro. 70,75
Las catepsinas son proteasas ácidas que generalmente se encuentran en
orgánulos llamados lisosomas y, por lo tanto, son en su mayor parte inactivas en el
tejido vivo, pero se liberan en los sitios de lesión o al congelar y descongelar el
músculo post mortem. Las catepsinas se pueden distinguir por su sitio activo
(aspártico, cisteína, serina proteasas), así como por su especificidad de sustrato y
sensibilidad a los inhibidores.
Se sabe que los lisosomas albergan al menos 13 catepsinas.76 Entre ellas, las
catepsinas B, D, L, similares a L ya se han purificado del pescado. Las catepsinas
B, D, L y H son las principales catepsinas dentro de los lisosomas del músculo de
pescado.77 Hemos probado las catepsinas B, L y H similares a L en el músculo
blanco de la lubina utilizando sustratos sintéticos fluorescentes. Se ha detectado
una mayor cantidad de catepsina L, pero un nivel más bajo de catepsina B, en
comparación con el músculo de res. No se encontró catepsina H. También se ha
encontrado catepsina D en gran cantidad (resultados no publicados).
Las calpaínas son cisteína proteasas activas a pH neutro y dependen del calcio
micromolar para una actividad completa (10 a 50 µM) y calpaína II o mili(m)-calpaína
que requieren concentraciones milimolares de calcio (300 µM a 1 mM) .79 También
se ha descrito una forma con sensibilidad intermedia al calcio que coexiste con las
otras dos en el músculo de pollo.80 Proteasas similares a la calpaína han sido
descritas como calpaínas atípicas (sin dominios implicados en la activación del
calcio) y otras como específicas de tejido como la calpaína específica del músculo
esquelético p94.81,82 El descubrimiento de n-calpaínas (por nano-calpaína) en el
estómago79 y en el aparato digestivo tract83 es reciente. Braun et al. han propuesto
una clasificación de las calpaínas en función de su actividad y regulación84 . Las
calpaínas son heterodímeros que se disocian en presencia de calcio. La subunidad
pequeña (30 kDa) es común a los ubicuos
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PROTEÓLISIS POSTMORTEM EN PECES
calpaínas y la subunidad grande (80 kDa) es específica del tipo de dolor cal y es
responsable de la actividad catalítica.85 Calpaínas,
activos al pH fisiológico intracelular, están altamente regulados en
Vivo. La regulación de la actividad de la calpaína es compleja y no completamente
comprendido. El sistema de regulación se basa en la fijación del calcio,
asociación de subunidades, interacción con calpastatina (la endógena
inhibidor específico de las calpaínas), y también membranas celulares
como autólisis limitada en presencia de calcio que permite la actividad proteolítica,
pero aumenta la inestabilidad.86 La unión del calcio es
debido a motivos estructurales de EF Hand en la molécula de calpaína que dan
como resultado un cambio conformacional que permite la alineación de
el trío de aminoácidos catalíticos Cys, His, Asn.87 Cuatro propiedades de
Las calpaínas dependen del calcio: se unen a los componentes celulares.
como membranas, unión a calpastatina, actividad proteolítica y
autólisis.88 Sin embargo, no está claro si se requiere autolisis
y procede antes de la proteólisis del sustrato.89,90
Caracterizamos el sistema calcio dependiente neutro del músculo blanco de
la lubina para determinar sus características y regulación. Se han detectado tres
actividades diferentes similares a la calpaína.
en músculo blanco post mortem de lubina: dos similares a m calpaína y una a µ-
calpaína. Comparten muchos bioquímicos
propiedades con las de los vertebrados terrestres, pero se expresan de manera
diferente a lo largo del año. En particular, la µ-calpaína
isoforma sólo se detectó durante el período de desove de mar
bajo. Esto podría estar relacionado con la variación, de una estación a otra, de la
extensión o tasa de degradación muscular.4 Geesink
et al. calpaínas parcialmente purificadas de salmón y comparadas
sus actividades a la calpaina ovina y bovina. El salmón tenía alrededor
tanta calpastatina como ovejas pero 100 veces menor post mortem
actividad calpaina.63
Las metaloproteasas de matriz (MMP) representan una gran familia de
endopeptidasas relacionadas estructuralmente responsables de conectivo
catabolismo tisular. Las MMP pueden degradar diferentes tipos de
colágeno y proteínas del citoesqueleto que conectan el sarcolema con
la matriz extracelular.91 Son zinc y calcio-dependientes
enzimas, clasificadas en cuatro subfamilias: colagenasa, gelatinasa, estromelisina
y MMP tipo membrana. bracho y haard
han caracterizado algunas actividades de metaloproteasas en pescado de roca, 92
Stocknes y Rustad en salmón93 y Lodemel et al. en cod.94
Saito et al.95,96 identificaron una MMP en fibroblastos de trucha arcoíris
y posteriormente lo clonó, lo expresó y lo caracterizó.
Informes sobre otras actividades proteolíticas como serina proteasas,
proteasas neutras o proteasas alcalinas de músculo de pescado
están fragmentados.
Factores que afectan la composición muscular
El músculo blanco del pescado constituye una importante reserva energética
proteica. Por lo tanto, el contenido de proteína y las actividades de proteasa
pueden variar durante el año debido a las condiciones ambientales y
factores fisiológicos. Se observa una variación normal sustancial
debido a los cambios estacionales en la composición proximal del músculo del
pescado, así como en las formas de calpaína presentes en el músculo de la lubina.4
En particular, el contenido de proteínas disminuye durante el desove.
aumenta el período y el nivel de actividad de la calpaína. Proteína movilizada
413
también se ha informado en respuesta a factores como el estrés
y la inanición97 o la migración de desove en el salmón.98,99 La degradación se
produce principalmente en las proteínas sarcoplásmicas, pero
las proteínas no se salvan totalmente.100 Gómez-Guillén y Batista101
también han demostrado que la producción de catepsina D aumenta durante los
períodos de desove (abril y octubre) en Sardina pilchardus
músculo. Este aumento es más marcado en las mujeres y en los músculos rojos.
Yamashita y Konagaya han mostrado grandes aumentos
de la actividad de la catepsina L en el desove del salmón102 que puede ser
debido al aumento de células fagocíticas durante el desove.103 Se sabe que
varias hormonas pueden regular la proteína muscular
degradación al actuar sobre enzimas proteolíticas.104 Este es en particular el
caso de la catepsina L105 y la calpaína/calpastatina
sistema.106,107
Se han producido modificaciones de las propiedades contráctiles y las
características metabólicas que podrían influir potencialmente en la calidad de la carne.
descrito en algunas especies.108 Mecanismos celulares de
Las adaptaciones estacionales en el metabolismo son complejas e incluyen
expresión genética diferencial, efecto de la temperatura en la proteína
síntesis y degradación, así como modificación en el microambiente de enzimas
metabólicas clave. La síntesis de
También se ha informado de isoenzimas específicas para bajas temperaturas en
especies poliploides. 109 Haard68 también mostró que una proteinasa de
Lota Lota lota exhibe diferentes características catalíticas en invierno y
el verano.
Por lo tanto, las proteínas y las enzimas, variables dentro de las especies, así como
como entre especies,68 también varían con la temporada en el músculo y pueden
reflejan la variación de la tasa de ablandamiento muscular.4
Contribución de las proteasas a los cambios autolíticos post mortem
Hasta ahora no se ha llegado a comprender los complejos mecanismos
responsables de los cambios post mortem en el músculo de los peces.
acuerdo General. En mamíferos, con la mayoría de los estudios realizados
en el ganado, está claro que la mayor parte o incluso la totalidad de la ternura de
la carne está asociada con la actividad de la calpaína.21 Para el pescado, de los
diferentes sistemas proteolíticos intracelulares identificados hasta ahora, dos
En general, se distinguieron las principales vías para la degradación de las
proteínas musculares durante el almacenamiento post mortem: las catepsinas y
las calpainas. Probablemente actúen de manera complementaria y
en sinergia a diferentes niveles del proceso de degradación de proteínas
miofibrilares. La identificación del papel exacto de cada proteasa requiere la
demostración de que la enzima es activa en
el entorno muscular post mortem (actividad inhibidora, coubicación del sustrato
enzimático, proceso de activación) y la identificación
de sus sustratos musculares.
Proteosoma purificado de langosta75 y conejo110 hidrolizados
proteínas miofibrilares in vitro pero requiere activación por calor o
adición de SDS. Por lo tanto, su papel en la degradación post mortem podría
ser de menor importancia, pero también necesita caracterizarse más.
Una rápida disminución del pH después de la muerte podría indicar que las
proteinasas ácidas lisosomales pueden estar activas si se liberan.
de los lisosomas para llegar al sustrato. Las catepsinas D y L son
Se cree que juega un papel importante en la degradación autolítica debido a
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414 C. DELBARRE-LADRAT Y AL.
su amplio rango de pH de actividad mientras que otras catepsinas son activas
a valores de pH demasiado bajos para ser de importancia fisiológica. La altura
contenido de catepsina en los peces en desove102 y la rápida degradación de
el músculo post mortem indica un posible papel que también existe en los peces
normales. También apoyando el papel de la catepsina está la degradación
de proteínas del tejido conectivo en cuestión de días en peces54,111; Las
proteínas del tejido conectivo no son susceptibles a la mayoría de las proteasas, pero son
sustratos de catepsina.
El segundo sistema de proteasa que puede degradar el tejido conectivo
tejido son las metaloproteasas. Estas proteasas son constitutivamente
inactivo en mamíferos y requiere vía de transducción de señales
activación. Hay un informe de su actividad en rockfish92 pero no
estudios de su papel en la textura.
El calcio post mórtem intracelular aumenta a aproximadamente 300 µM
y favorece un papel clave de las calpaínas en la textura del filete. El dolor in vivo
puede ser activo a concentraciones fisiológicas de calcio como
tan bajo como 0.3 µM como lo demuestra la autólisis y la degradación del sustrato
en las plaquetas.112 Pero, in vitro , requieren calcio libre
niveles cien veces más altos que la concentración fisiológica habitual de calcio113,
una paradoja nunca explicada.90 Shimada
et al.114 demostraron que la concentración final de iones de calcio sarcoplásmico
en el músculo post mortem de pollo aumentó a aproximadamente
200 µM, que es unas 2000 veces mayor que en el músculo en reposo.
Esto sería suficiente para activar el sistema calpain. Fosfolípidos de membrana,
activadores de proteínas y fosforilación
también se han propuesto para permitir la activación in vivo de calpains en
niveles de calcio inferiores a los requeridos in vitro.85,115,116 Además , aumentos
temporales y localizados en la concentración de calcio
también podría permitir la hidrólisis del sustrato en estos sitios localizados,
especialmente en la membrana plasmática o el retículo sarcoplásmico.117
Otros cationes como Sr2+ y Ba2+ también pueden activar
calpaínas in vitro. 5,86
Se ha planteado la hipótesis de que el aumento del calcio libre en el músculo
post mórtem tiene un papel en la tiernización a través de enzimas no enzimáticas.
procesos . 118 Esta controvertida teoría sugiere un efecto directo del calcio per
se en varios componentes musculares, como
Debilitamiento del disco Z, rigor debilitamiento del complejo actomiosina, titina
división, fragmentación de filamentos de nebulina y filamentos intermedios de
ruptura de desmina.119,120 A partir de sus resultados, Shimada
et al.114 concluyeron que el calcio estaba involucrado en el debilitamiento de los
discos Z a través de la unión directa con los fosfolípidos. Takahashi y
al.121 también concluyeron de sus estudios que hay un efecto de
calcio solo en el debilitamiento del disco Z. Pero no pudieron excluir por completo
la posibilidad de alguna proteólisis limitada por un
proteasa "desconocida". Más tarde, Geesink et al.122 contradijeron esto
teoría y explicaciones alternativas propuestas sobre lo observado.
aumento del calcio sarcoplásmico y su correlación con el índice de fragmentación
miofibrillar y la fuerza de cizallamiento: (i) el aumento del calcio libre
el calcio es el resultado y no la causa de las degradaciones que ocurren en el
músculo, (ii) el calcio libre activa el sistema de calpaína
y posteriormente afecta su eficiencia degradante en la estructura miofibrillar. Esta
evidencia, junto con los roles conocidos de
calpaína,21,78 la inhibición de la calpaína y la ternura,123 y modelos animales
como la oveja callipyge,124 indican que la
La principal proteasa de la ternura en los mamíferos es la calpaína.
Varios estudios in vitro han demostrado claramente la
susceptibilidad de numerosas proteínas miofibrilares a la proteólisis
por calpaínas y proteinasas lisosomales.125-129 En el músculo de la lubina, la
calpaína pudo liberar ÿ-actinina y tropomiosina de
miofibrillas in vitro. Tanto las calpaínas como las catepsinas degradan la miosina
cadena pesada, ÿ-actinina y desmina, mientras que actina y tropomiosina
parecen ser sensibles a las catepsinas B, D, L. La troponina T fue degradada por
las catepsinas B y L con una aparición concomitante
de una banda de 30 kDa.130 Cambios menores de algunos otros miofibrilares
o también se observaron proteínas citosólicas (creatina quinasa y
otras proteínas no identificadas). Existen discrepancias entre los cambios
observados en las proteínas en el músculo de la lubina refrigerada y
degradación in vitro resultante de la acción de la calpaína o las catepsinas
(Figura 2). Este es en particular el caso de la miosina, la troponina T,
y desmina que no se descomponen durante el almacenamiento pero se
sensible a calpaína o catepsinas.
Además de su papel clave en los cambios de proteínas miofibrilares post
mortem, las calpaínas también han estado involucradas en un músculo de pescado.
degeneración post mortem llamada atún quemado.131
Se han inyectado algunos inhibidores de la proteasa en el músculo del
pescado para aclarar el papel de estas enzimas en el ablandamiento post mortem.
Kubota et al.132 demostraron que el EDTA, un bivalente
quelante iónico de metal y 1,10 fenantrolina, un inhibidor específico de la
metaloproteasa, suprimen la tiernización de la platija
músculo. Dado que E64, un inhibidor de la cisteína proteinasa, no mostró
efecto sobre la tiernización (fuerza de corte medida), las calpaínas son
no está involucrado en la descomposición de las proteínas de la matriz extracelular
que se sospecha que es responsable de la autopsia
ablandamiento del músculo de pescado durante el almacenamiento refrigerado.
Los autores concluyeron que las metaloproteasas de la matriz degradan los
componentes de la matriz extracelular en el músculo del pescado y, en consecuencia,
desencadenar el ablandamiento post mortem de la platija japonesa. Ellos
también propuso que algunas serina proteinasas son responsables
para ablandamiento. Una proteasa aspártica también podría ser activa en
sus experimentos y, en consecuencia, podría ser responsable de
ablandamiento
Los cambios en el colágeno se han atribuido a las colagenasas;
también se han relacionado con el proceso responsable del fenómeno gaping en
el que las fibras musculares se desconectan gradualmente de los miocomatos
durante el almacenamiento refrigerado debido a
descomposición de las fibras de colágeno.41,133 Kubota et al.134 han señalado
determinar el papel de las metaloproteinasas de matriz (MMP-9 en este caso)
en la desintegración del tejido conjuntivo intramuscular que
induce la tiernización post mortem del músculo de pescado. Lodemel
y Olsen135 han observado cambios tanto cuantitativos como cualitativos .
diferencias en las actividades colagenolíticas en el músculo de diferentes
Especies de peces. Existen proteinasas tipo MMP y serina en el músculo tanto
del bacalao del Atlántico como del pez lobo, mientras que solo la primera puede
detectarse en el salmón del Atlántico. Del mismo modo, Sentandreu
et al.136 en una revisión sobre el papel de las endopeptidasas musculares en
la ternura de la carne discutió el papel de las MMP en la degradación
de los diferentes tipos de colágeno junto con las proteínas del citoesqueleto que
conectan el sarcolema con la matriz extracelular. Estudios definitivos que
correlacionan la degradación del sustrato con
las medidas de textura aún no se han hecho.
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PROTEÓLISIS POSTMORTEM EN PECES
Cuadro 2 Eventos post mortem, factores y mecanismos en carne de pescado.
Eventos post mortem, factores y mecanismos sugeridos como responsables de la degradación de la carne y la pérdida de calidad durante el almacenamiento refrigerado de la lubina. Factores enzimáticos
fueron sugeridas en nuestros trabajos previos.6,47,130,137
Ninguno de estos sistemas por sí solo puede explicar todos los cambios
observado post mortem. Sinergia entre proteasas137 y otras
existen factores ambientales. Durante el rigor mortis, ya que osmótico
la presión se modifica, la fuerza iónica aumenta y puede volverse
lo suficientemente alto como para debilitar la estructura miofibrilar, haciéndola más
susceptibles a la proteólisis.11 Procesos oxidativos que inducen
Los radicales libres y la formación de óxido nítrico pueden hacer que los
componentes proteicos del músculo sean más susceptibles a las proteasas y se debiliten.
(i) Análisis sensorial basado en sabor, olor, textura y
la estructura miofibrilar general. Por lo tanto, una acción sinérgica
entre especies de radicales libres y proteasas, o entre osmótica
Se han propuesto la presión y la proteasa.11
ALMACENAMIENTO POSTMORTEM Y CALIDAD DE
CARNE DE PESCADO
Métodos para evaluar la calidad del pescado
La calidad de la carne generalmente se define en términos de apariencia, sabor,
olor, firmeza, jugosidad, frescura y características del proceso.
415
También puede involucrar aspectos de seguridad. Por lo tanto, la calidad de la carne es
un conjunto complejo de caracteres que involucran factores intrínsecos tales como
textura, composición química, color, contenido de grasa y está fuertemente
influenciado por factores extrínsecos como el régimen de alimentación, la dieta
composición y procedimientos de manipulación antes o después del sacrificio.
La calidad de la carne de pescado, estrechamente relacionada con la noción
de frescura, puede evaluarse mediante cuatro métodos diferentes:16,138ÿ140
criterios de apariencia:141 La Comunidad Europea proporciona un
guía multilingüe utilizando tres categorías de frescura (E, A o
B) para una comprensión e interpretación comunes de la
descripciones para la evaluación sensorial del deterioro del pescado, incluido el
aspecto general de los ojos, la textura y las propiedades físicas de la piel y las
membranas, branquias, cavidad intestinal,
y los olores discriminatorios de las branquias que sustentan la frescura
calificaciones (www.fao.org/wairdocs/tan/x5995e/x5995e00.htm);
(ii) Métodos químicos, incluido el factor K,142,143ÿ144 biogénico
aminas,145 hidrólisis y oxidación de lípidos,146 (iii) Parámetros microbianos:
cuando el pez muere, las bacterias de la piel, branquias e intestinos pueden
proliferar libremente; datos microbiológicos incluyen total
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416 C. DELBARRE-LADRAT Y AL.
recuentos, 147 números de bacterias estimados por microscopía y evaluación metabólica
específica (TMA), identificación de patógenos
bacterias por inmunología o biología molecular148; (iv) Físico
métodos.149 El uso de la herramienta de Kramer con medidas perpendiculares a la
orientación de la fibra muscular puede dar resultados mecánicos repetibles.
19 Ninguno de estos métodos es completamente satisfactorio ya que
son demasiado subjetivos, difíciles de implementar en la industria, o
no lo suficientemente universal.
Estos métodos se han utilizado para evaluar los cambios de calidad.
en lubinas, cuerpos enteros sin eviscerar almacenados en hielo derretido hasta
22 días.150 Análisis sensorial de piel, mucosidades externas, ojos, branquias,
olores, usando la escala de frescura de la EC dio un grado E por hasta 3 días,
grado A por 6 días más y grado B por cinco días más; después de eso, fue calificado
como no apto. Esto indica la pérdida gradual de
calidad. Análisis microbiológicos (recuentos viables totales, recuentos de
bacterias productoras de sulfuro) revelaron cantidades bacterianas inferiores
que los niveles de deterioro. Los compuestos volátiles como TMA aumentaron
muy lentamente durante el almacenamiento en hielo. Bases volátiles totales (TVB),
incluidos amoníaco, trimetilamina, dimetilamina y otras
las aminas volátiles aumentaron significativamente solo después de que el pescado
estaba en una etapa incipiente de deterioro. El pH no cambió significativamente durante
la primera mitad del almacenamiento (6.34–6.41) y
aumentó ligeramente después del día 12 a 6,69 el día 22. Este aumento
se asoció con el estado de rápido deterioro del pescado. En
La auto-oxidación de lípidos de lubina congelada entera parece ser un problema menor.
proceso de deterioro. Se han mostrado el valor K y el valor k1 derivado
para proporcionar una buena indicación de la pérdida de frescura en el hielo almacenado
peces que ocurren después de 4 días en hielo.
Indicadores proteicos de la calidad del pescado
Idealmente, un nuevo indicador debe ser capaz de integrar los efectos de
tiempo y temperatura en los mismos niveles que los cambios que ocurren
en el pescado Debe derivar de una buena correlación entre sus
evolución y disminución de frescura o tiempo de almacenamiento, debe ser
no subjetiva e independiente de las condiciones de sacrificio, y de
estado fisiológico de los peces. Un método universal debe ser
aplicable a todas las especies y de fácil implementación en la industria:
evidencia de una proteína en tiras inmunológicas por ejemplo.
Un método rápido para determinar los cambios en las proteínas musculares
durante el almacenamiento post mortem puede preverse ya que algunos de estos
Las proteínas tienen una degradación rápida que puede indicar músculo temprano
degradación. Una correlación entre la cinética de liberación de proteínas miofibrilares, la
inducción proteolítica, la tasa de degradación post mortem
y el alcance debe permitir la identificación de marcadores cualitativos
de carne de pescado.
El objetivo de todos nuestros estudios sobre los cambios post mortem en la lubina
fue investigar indicadores del mecanismo de autólisis miofibrilar. La proteólisis es un
parámetro clave para investigar la relación entre la estructura y las características de los
alimentos (textura,
calidad organoléptica). Las proteínas miofibrilares y del tejido conjuntivo son los principales
componentes que contribuyen a las características de textura. Sin embargo, generalmente
se reconoce que las miofibrilares
La contribución de los componentes a la firmeza es más importante que
componentes del tejido conjuntivo, incluso si no se diferencian fácilmente. Por lo tanto,
aunque el tejido conectivo es estructural y
modificado bioquímicamente, la firmeza de la carne no se modifica.12 Sin embargo,
algunos autores también han demostrado la contribución en el pescado
músculo del tejido conectivo a la textura de la carne. Taylor et al.
han demostrado que los cambios de textura inicial que ocurren dentro de las 24 h de
almacenamiento de salmón están asociados con la pérdida de miofibra a miofibra
adjuntos, mientras que los cambios de textura a largo plazo y la apertura son
asociado con las uniones de miofibras a miosepto.22 Touhata
et al.151 plantearon la hipótesis de que el cambio estacional en el contenido de colágeno
muscular posiblemente podría contribuir a la firmeza muscular en rojo
besugo. Thakur et al.152 demostraron que la composición bioquímica del músculo y la
textura de la carne cruda de la cola amarilla cultivada varían según la ubicación anatómica
en el filete y la temporada,
la resistencia a la rotura se correlaciona positivamente con el músculo
contenido de colágeno De la misma manera, Bugeon et al.153 demostraron que
las diferencias en la textura de la trucha marrón parecían depender de
las características del tejido conectivo inducidas por el ejercicio durante
crianza
En la carne de vacuno se han identificado diferentes proteínas como posibles
marcadores incluso si la validación no se ha logrado en una industria
nivel.154 Algunos de estos marcadores son inapropiados para peces como
desmin2 pero algunos otros pueden ser interesantes como la ÿ-actinina
debido a su función estructural o apariencia como un 30 kDa
fragmento proteico.
Geesink et al.63 identificaron un producto de degradación de 31 kDa en el
gránulo lavado de miofibrillas durante el almacenamiento refrigerado de salmón
músculo, así como durante la digestión in vitro de miofibrillas por
calpaín. Podría estar relacionado con el fragmento de degradación de 30 kDa
de la troponina T que se encuentra en los músculos de los mamíferos ablandados.61 En
nuestros estudios, la troponina T de la lubina fue degradada por las catepsinas
B y L con aparición concomitante de una banda de 30 kDa130.
Sin embargo, si está relacionado con la descomposición de la troponina T debería
evaluarse con herramientas inmunológicas. Este fragmento que aparece
podría usarse como un indicador de la extensión de la proteólisis. Un
un estudio inicial informó un producto de degradación de 38 kDa como marcador de
textura de trucha.155 La distrofina también se ha propuesto como marcador
de los cambios post mortem en la lubina durante el almacenamiento refrigerado o
para detectar el proceso de congelación-descongelación.47,156 En el músculo del salmón,
la distrofina se degrada en un 100 % en 2 días, en un momento en que la mayoría de
se han producido cambios de textura, así como cambios estructurales
relacionado con la textura.22 Por lo tanto, la distrofina es un posible marcador temprano
de frescura. La liberación de ÿ-actinina de las miofibrillas también puede servir
como un marcador de desorganización en el músculo de pescado post mortem desde
su liberación y proteólisis dependen del tiempo y la temperatura,
pero la velocidad de liberación depende de la especie.48 Además, se han propuesto
inhibidores de la proteasa y sus enzimas diana.
como marcadores de la proteólisis asociada a la textura de la calidad de la pulpa.
Existe evidencia amplia y exhaustiva de que la actividad inicial de la calpaína post mortem
y la cantidad de su inhibidor específico,
calpastatina, se correlacionan con el grado de ablandamiento en los músculos de los
mamíferos.21 Koohmaraie mostró que el ablandamiento post mortem se debió a la
desaparición del inhibidor de la calpaína
que a un aumento en las actividades de la proteasa. Sin embargo, la tasa de
el ablandamiento de la carne está más relacionado con la relación enzima/inhibidor
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PROTEÓLISIS POSTMORTEM EN PECES
que al contenido de calpaína.21 En particular, es probable que la rápida
disminución de la actividad de la µ-calpaína, en relación con la actividad
de la calpastatina, reduzca el grado de ablandamiento y la terneza final de
la carne de res. En músculos de lubina y salmón almacenados refrigerados,
la actividad del dolor cal disminuye con el tiempo, pero la calpastatina
permanece bastante constante.63,157 En conclusión, los procesos post
mortem, las proteínas degradadas y la acumulación de metabolitos son
tantos que ningún indicador por sí solo es suficiente para evaluar la calidad
de los alimentos marinos. Es necesario combinar indicadores y diferenciar
los que determinan la pérdida de frescura de los que detectan el deterioro
bacteriano. El desarrollo de métodos fiables para evaluar la frescura del
pescado, así como
ya que la evaluación de los criterios de calidad ha sido el objetivo de la
investigación pesquera durante muchos años. Aunque se ha logrado un
progreso significativo para desarrollar métodos rápidos y objetivos, se
necesita más investigación para verificar estos métodos. Pueden
implementarse, por ejemplo, ensayos de producto de degradación de ÿ-
actinina soluble, 38 kDa o 30 kDa, para medir la frescura de todo tipo de
pescado y productos pesqueros. El envejecimiento post mortem es un
proceso muy complejo que depende de muchos factores ante mortem y
post mortem que pueden explicar la dificultad de comprender las causas y
los mecanismos y, posteriormente, identificar los marcadores de calidad.
Sin embargo, sigue siendo necesario establecer criterios utilizables para
la frescura y el deterioro del pescado que sean prácticos para la industria
pesquera y reflejen la demanda de frescura del pescado por parte de los
consumidores. Igualmente importante es que la industria muestre interés
en el uso de dichos marcadores y desarrolle etiquetas de calidad para productos superiores.
AGRADECIMIENTOS
Este estudio cuenta con el apoyo de IFREMER (http://www.ifremer. fr),
le Minist`ere de l'Agriculture et de la Pˆeche, INRA (http://www.inra.fr), y el
contrato de la UE SEAFOODPlus (http://www.inra.fr) ://www.seaseaplus.org/).
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