Access 

Provided by:

Harper. Bioquímica ilustrada, 30e

CAPÍTULO 43: Nutrición, digestión y absorción

DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS
Las proteínas naturales son resistentes a la digestión porque pocos enlaces peptídicos están accesibles a las enzimas proteolíticas, sin
desnaturalización previa de las proteínas de la dieta (mediante calor en la cocción y por medio de la acción del ácido gástrico).

Varios grupos de enzimas catalizan la digestión de proteínas

Hay dos clases principales de enzimas digestivas proteolíticas (proteasas), con diferentes especificidades para los aminoácidos que forman el enlace
peptídico que se va a hidrolizar. Las endopeptidasas hidrolizan enlaces peptídicos entre aminoácidos específicos en toda la molécula; son las
primeras enzimas en actuar y dan un número mayor de fragmentos de menor tamaño. La pepsina en el jugo gástrico cataliza la hidrólisis de enlaces
peptídicos adyacentes a aminoácidos con cadenas laterales abultadas (aromáticos y de cadena ramificada, y a metionina). El páncreas secreta tripsina,
quimotripsina y elastasa hacia el intestino delgado. La tripsina cataliza la hidrólisis de ésteres lisina y arginina; la quimotripsina, la de ésteres de
aminoácidos aromáticos, y la elastasa, la de ésteres de aminoácidos alifáticos neutros pequeños. Las exopeptidasas catalizan la hidrólisis de enlaces
peptídicos, uno a la vez, desde los extremos de péptidos. Las carboxipeptidasas, secretadas en el jugo pancreático, liberan aminoácidos desde el
carboxilo terminal libre; las aminopeptidasas, secretadas por las células de la mucosa intestinal, liberan aminoácidos desde el amino terminal. Las
dipeptidasas y tripeptidasas en el borde en cepillo de las células de la mucosa intestinal catalizan la hidrólisis de dipéptidos y tripéptidos, que no
son sustratos para aminopeptidasas ni carboxipeptidasas.

Las proteasas se secretan como zimógenos inactivos; el sitio activo de la enzima está enmascarado por una pequeña región de la cadena peptídica
que se elimina mediante hidrólisis de un enlace peptídico específico. El pepsinógeno se activa hacia pepsina por el ácido gástrico y por pepsina
activada. En el intestino delgado, el tripsinógeno, el precursor de la tripsina, se activa mediante la enteropeptidasa, que es secretada por las células
epiteliales del duodeno; la tripsina a continuación puede activar al quimotripsinógeno hacia quimotripsina, la proelastasa hacia elastasa, la
procarboxipeptidasa hacia carboxipeptidasa, y la proaminopeptidasa hacia aminopeptidasa.

Los aminoácidos libres y los péptidos pequeños se absorben mediante mecanismos diferentes

El producto terminal de la acción de las endopeptidasas y las exopeptidasas es una mezcla de aminoácidos libres, dipéptidos y tripéptidos, y
oligopéptidos, todos los cuales se absorben. Los aminoácidos libres se absorben a través de la mucosa intestinal por medio de transporte activo
dependiente de sodio. Hay varios transportadores de aminoácido diferentes, con especificidad para la naturaleza de la cadena lateral del aminoácido
(grande o pequeña, neutra, ácida o básica). Los diversos aminoácidos transportados por cualquier transportador compiten entre sí por la absorción y
por la captación hacia los tejidos. Los dipéptidos y tripéptidos entran en el borde en cepillo de las células de la mucosa intestinal, donde se hidrolizan
hacia aminoácidos libres, que a continuación se transportan hacia la vena porta hepática. Los péptidos relativamente grandes pueden absorberse
intactos, sea mediante captación hacia células epiteliales de la mucosa (transcelular) o al pasar entre células epiteliales (paracelular). Muchos de esos
péptidos son suficientemente grandes como para estimular la formación de anticuerpos; ésta es la base de las reacciones alérgicas a alimentos.

Downloaded 2023­2­23 10:54 P  Your IP is 186.92.66.39
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS, David A. Bender, PhD; Peter A. Mayes, PhD, DSc Page 1 / 1
©2023 McGraw Hill. All Rights Reserved.   Terms of Use • Privacy Policy • Notice • Accessibility