Informe Prático 1 - Grupo 1

UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL
Facultad de Oceanografía, Pesquería, Ciencias alimentarias y Acuicultura

Escuela Profesional de Ingeniería Alimentaria
Práctica N°1: Reconocimiento de Proteínas

Grupo 1
102233: Química Orgánica Aplicada
Integrantes:
Barrientos Sánchez, Priscila Cielo
Caro Sanchez Espezúa, Milagros Daniela
Carmen Pérez, Katherine Gabriela
Murillo Rojas, Juan Luis
Lorenzo Jesus, Katherine Melissa
Docente: Mg. Aldave Palacios Gladis Josefina
07 de diciembre del 2022
Semestre académico 2022-II

2
“Año del Fortalecimiento de la Soberanía Nacional”
Resumen
Las proteínas son de gran importancia en los sistemas biológicos, ya que abarcan todo
tipo de funciones: estructura, transporte, motilidad, defensa, reconocimiento,
almacenamiento y la función catalítica que llevan a cabo las enzimas. Además, en los
alimentos juegan un papel relevante debido a que poseen propiedades nutricionales, y
de sus componentes se obtienen moléculas nitrogenadas que permiten conservar la
estructura y el crecimiento de quien las consume. El presente trabajo tiene como
objetivo identificar las proteínas presentes en alimentos que consumimos a diario como
la albúmina en el huevo, la caseína en la leche y los polipéptidos de cadena corta
presentes en la gelatina a quienes se les ha sometido a un proceso de desnaturalización
proteica, por medio del calor y la adición de ácidos (limón y vinagre) y bases
(bicarbonato de sodio).
3
Introducción
Las proteínas forman parte de nuestras células, construyen tejidos y forman nuestro
cuerpo. Su función estructural no es la única función que desempeñan estas
biomoléculas, también son factor enzimático, hormonal, de defensa y definen la
identidad de cada ser vivo (Estructuran el ADN). Diariamente consumimos más de 1,2
gr de proteínas por kilogramo de peso que poseemos, es considerable, ya que es el valor
promedio de cada persona.
Teóricamente las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de
aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega "proteios", que significa
"primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
En este trabajo identificaremos algunas proteínas en alimentos como el huevo, leche y
gelatina.
Los objetivos de nuestro trabajo abarcan la identificación de algunas proteínas en los
alimentos que consumimos a diario, identificaremos procesos de desnaturalización y
aislamiento, analizaremos el efecto de factores como la temperatura, pH en la estructura
de la proteína, de la misma manera conoceremos las principales reacciones que se
aplican en el laboratorio con el fin de reconocer los componentes de una muestra de
aminoácidos y proteínas.
4
Marco teórico
Proteínas
Las proteínas son macromoléculas conformadas por largas cadenas de aminoácidos que
se unen mediante enlace peptídico, el cual es un tipo de enlace entre el grupo ɑ-amino
de un aminoácido con el grupo carboxilo del otro aminoácido (López, 2014).
El nivel de organización estructural de las proteínas está dado por: (a) Estructura
primaria, la cual es la secuencia de aminoácidos, (b) y (c) Estructura secundaria,
doblamiento en hélices ɑ y plegamiento en láminas β estabilizados por enlaces de
hidrógeno, (d) Estructura terciaria, la cual es la forma tridimensional de la cadena,
estabilizados por enlaces hidrógeno y disulfuro y (e) Estructura cuaternaria, la cual es el
ensamblamiento de dos o más cadenas polipeptídicas entre sí.

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Figura 1. Esquema que muestra los niveles de organización proteica. Fuente:
Organización estructural de las proteínas. Blog de biología.
Desnaturalización de proteínas
La desnaturalización de proteínas es el proceso en el que se modifican las propiedades
de la proteína nativa, es decir, a nivel molecular se modifica el ordenamiento espacial de
la cadena(estructura terciaria y secundaria) debido a la ruptura de las fuerzas
intermoleculares que mantienen estable esta disposición geométrica. Estas
modificaciones pueden ser causadas por agentes físicos como el calor y el tratamiento
mecánico o por agentes químicos como el pH, metales o la adición de disolventes
orgánicos como el etanol (Cueva et al., 2015).
Reacciones para identificar proteínas
Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret es una solución diluida de sulfato cúprico en tartrato fuertemente
alcalino, ésta se adiciona a la solución de proteína, resultando un compuesto de color
entre púrpura y violeta obtenido por la formación de un complejo de Cu +2 con dos
enlaces peptídicos adyacentes. La intensidad del color indica la concentración de
proteínas. La prueba es positiva no sólo para proteínas sino también para péptidos cortos
de por lo menos 3 aminoácidos (Badui , 2006)

6
Figura 2. Reacción de Biuret. Fuente: Experimentos de Química Orgánica con enfoque

en ciencias de la vida. Guarnizo y Martinez (2009).
Reacción con ninhidrina
Se usa con frecuencia para detectar aminoácidos en solución. Consiste en reaccionar
ninhidrina con un aminoácido a través de su grupo α-amino para generar un enlace
peptídico. La ninhidrina a un pH entre 4-8 es un fuerte oxidante que reaccionará con los
grupos α-amino para dar un compuesto de color entre azul y púrpura y causar la pérdida
de la cadena lateral del aminoácido en forma de aldehído. La intensidad del color será
un indicativo de la concentración del aminoácido en la solución (Grande, 2013)
Figura 3. Reacción con ninhidrina. Fuente: Manual de prácticas de Química Orgánica

Aplicada. Grande (2013).
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Reacción xantoproteica
Es una prueba para identificar aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina y
triptófano), utilizando ácido nítrico concentrado que produce la nitración en el anillo
aromático y genera compuestos de color amarillo. Con un tratamiento alcalino, la
solución se torna naranja.
Figura 4. Reacción xantoproteica. Fuente: Fuente: Manual de prácticas de Química
Orgánica Aplicada. Grande (2013)

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Marco metodológico
Ovoalbumina
Materiales
Materiales Imágenes
3 huevos
Bicarbonato de Sodio
1 Limón
9

3 Vasos
Fuente: Propia
Método
1. Romper dos huevos y verterlos en un plato.
2. Procedemos a retirar las yemas de las claras.
3. Vertimos las claras en un recipiente, para agregarles el mismo volumen de agua.
4. Dividimos esta mezcla en tres vasos distintos con las mismas proporciones.
5. En la primera muestra agregamos gotas de zumo de limón.
6. En la segunda muestra agregamos solución de Bicarbonato de Sodio.
7. Colocamos la tercera muestra en un vaso precipitado el cual será sometido a
Baño María entre 5 a 6 minutos.
Gelatina (Grenetina)
Materiales
Gelatina sin Sabor

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Bicarbonato de Sodio
1 Limón
3 Vasos
11

Fuente: Propia
Método
1. Solubilizamos la gelatina con agua.
2. Dividimos esta mezcla en tres vasos distintos con las mismas proporciones.
3. En la primera muestra agregamos gotas de zumo de limón.
4. En la segunda muestra agregamos solución de Bicarbonato de Sodio.
5. Colocamos la tercera muestra en un vaso precipitado el cual será sometido a
Baño Maria entre 5 a 6 minutos.
Caseina
Materiales
100 mL de leche
12

Vinagre
Alcohol
Fuente: Propia
Método
1. Agregamos 100 mL de leche en un vaso y aplicamos vinagre blanco poco a
poco.
2. Posteriormente se filtra en una membrana de tela el precipitado.

13

3. En la membrana de tela con el precipitado presente realizamos un lavado con un
poco de alcohol.
Resultados
Ovoalbúmina
Resultados Descripción
Se produce una desnaturalización de las

proteínas por acción del zumo de limón
(ácido cítrico) provocando precipitación
de la proteína ovoglobulina, teniendo
grasas sobrenadantes.
14

Fuente: Propia
Se genera transformaciones en la
proteína por la adición de bicarbonato
de sodio (sal básica). Este aumento de
pH provoca la compactación de la
proteína y el origen de la s-
ovoalbúmina.
Se observa la precipitación de la
proteína y pequeñas burbujas de
dióxido de carbono sobrenadantes.
Fuente: Propia
La muestra puesta a Baño María se

transforma a una coloración blanca y de
estado sólido.
Se observa el proceso de
desnaturalización de la proteína y la
coagulación
15
Fuente: Propia
Gelatina (Grenetina)
Al adicionar el zumo de limón se
observa poca reacción y
formación de algunas burbujas
blancas.
El tiempo de coagulación es más

prolongado y compacto.
Fuente: Propia
16

Al adicionar bicarbonato de
sodio se observa la escasa
liberación de dióxido de carbono
formando parte del sobrenadante.
El tiempo de coagulación es
menor y con una coagulación
más movible.
Fuente: Propia
Al someter la muestra a Baño
María se observa un cambio de
coloración con escasas
reacciones, además su
coagulación presenta mayor
movilidad respecto al resto de las
muestras.
Fuente: Propia
Caseína
17

Al adicionar vinagre (ácido acético)
se observa la precipitación.
Fuente: Propia
Luego de la filtración se observa un
precipitado que contiene caseína y
grasa.
Fuente: Propia
Luego del lavado con alcohol para

eliminar la grasa se obtiene la
proteína caseína.
Fuente: Propia
Discusión
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La clara de huevo o albumen se encuentra constituida por 88% de agua y 12% proteínas.
En este 12% se encuentra la albúmina que es básicamente una solución constituida de
proteínas globulares, aproximadamente más de treinta, entre las que mayoritariamente
se encuentran la ovoalbúmina. La desnaturalización de la proteína ocurre cuando las
atracciones intermoleculares débiles conservan con delicadeza la estructura terciaria de
una proteína globular. Con frecuencia un ligero cambio en la temperatura o en el pH
altera su estructura terciaria la que es causante de que la proteína se desnaturalice. Esta
se efectúa en condiciones tan suaves que la estructura primaria permanece intacta, pero
la estructura terciaria se desdobla de una forma globular específica a una cadena
enrollada al azar. Al someter a Baño María se eleva la energía cinética de sus moléculas
y estas empiezan a moverse rápidamente y a chocar unas con otras. Formando una red
tridimensional que atrapa al agua, dando como resultado moléculas de proteínas
densamente agrupadas y la solidificación de su estructura.
La desnaturalización no solo puede producirse por acción del calor sino también por el
contacto con otras sustancias como el vinagre y etanol.
La preferencia en la utilización de la clara de huevo y no de la yema para observar la
desnaturalización de proteínas se debe a que la clara posee mayor cantidad de estas
mientras que la yema las posee en menor cantidad y además las proteínas de la yema se
encuentran unidas a lípidos formando lipoproteínas lo cual daría como resultado de la
desnaturalización un complejo lipoproteico.

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Conclusiones
 Se logró identificar algunas proteínas en los alimentos que consumimos a diario
de una manera sencilla y práctica.
 Los factores como la temperatura y el pH inciden en la transformación de la
estructura de la proteína.
 Las proteínas están constituidas por aminoácidos por los cuales los métodos se
basaron en el reconocimiento de los aminoácidos.
 El vinagre (ácido acético) es capaz de producir la desnaturalización de la
proteína presente en la leche llamada caseína.
 La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su
desnaturalización.
 La gelatina líquida no posee proteínas como tal, esta contiene polipéptidos
pequeños lo cual hizo que las reacciones sean poco perceptibles.

20

Fuentes Bibliográficas
Badui Dergal, S. (2006). Química de los alimentos. (4ta edición). Editorial Pearson.
https://fcen.uncuyo.edu.ar/upload/libro-badui200626571.pdf
Bastidas, V., Pinchao, B., y Solís, J. (2016). Desnaturalización de la albumina.
https://baixardoc.com/preview/informe-1-desnaturalizacion-de-proteinas-
5cd09970729ee
Blog de biología (s.f.). Organización estructural de las proteínas.

https://www.blogdebiologia.com/organizacion-estructural-de-las-
proteinas.html
Cueva, P., León, J. y Fukusaki, A. (2015). Manual de Laboratorio de Química

Orgánica (4ta edición).
Desgualangue Show. (14 de diciembre de 2020). Practica 2 aminoácidos y proteínas
Anderson Portillo [Vídeo]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?
v=EDXI6V86HtE
Grande, C. (2013). Manual de prácticas de Química Orgánica Aplicada. Editorial

Bonaventuriana.
https://bibliotecadigital.usb.edu.co/server/api/core/bitstreams/4eb98195-ced0-
4f8a-a6a3-4d1cc9314507/content
Guarnizo, A. y Martinez, P. (2009). Experimentos de Quimica Orgánica con enfoque en

ciencias de la vida. Editorial Elizcom S.A.S
21

Pillaca, Y., y Graciano, I. (2016). Identificación y reacciones de aminoácidos y
proteínas. https://es.slideshare.net/yonipillacaguillen/informe-n-6-63828592

Informe Prático 1 - Grupo 1

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“Año del Fortalecimiento de la Soberanía Nacional”

tipo de funciones: estructura, transporte, motilidad, defensa, reconocimiento,

alimentos juegan un papel relevante debido a que poseen propiedades nutricionales, y

de sus componentes se obtienen moléculas nitrogenadas que permiten conservar la

estructura y el crecimiento de quien las consume. El presente trabajo tiene como

la albúmina en el huevo, la caseína en la leche y los polipéptidos de cadena corta

presentes en la gelatina a quienes se les ha sometido a un proceso de desnaturalización

“Año del Fortalecimiento de la Soberanía Nacional”

cuerpo. Su función estructural no es la única función que desempeñan estas

biomoléculas, también son factor enzimático, hormonal, de defensa y definen la

gr de proteínas por kilogramo de peso que poseemos, es considerable, ya que es el valor

promedio de cada persona.

Teóricamente las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de

aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega "proteios", que significa

En este trabajo identificaremos algunas proteínas en alimentos como el huevo, leche y

Los objetivos de nuestro trabajo abarcan la identificación de algunas proteínas en los

alimentos que consumimos a diario, identificaremos procesos de desnaturalización y

aislamiento, analizaremos el efecto de factores como la temperatura, pH en la estructura

de la proteína, de la misma manera conoceremos las principales reacciones que se

aplican en el laboratorio con el fin de reconocer los componentes de una muestra de

“Año del Fortalecimiento de la Soberanía Nacional”

de un aminoácido con el grupo carboxilo del otro aminoácido (López, 2014).

primaria, la cual es la secuencia de aminoácidos, (b) y (c) Estructura secundaria,

doblamiento en hélices ɑ y plegamiento en láminas β estabilizados por enlaces de

hidrógeno, (d) Estructura terciaria, la cual es la forma tridimensional de la cadena,

estabilizados por enlaces hidrógeno y disulfuro y (e) Estructura cuaternaria, la cual es el

ensamblamiento de dos o más cadenas polipeptídicas entre sí.

“Año del Fortalecimiento de la Soberanía Nacional”

Organización estructural de las proteínas. Blog de biología.

La desnaturalización de proteínas es el proceso en el que se modifican las propiedades

de la proteína nativa, es decir, a nivel molecular se modifica el ordenamiento espacial de

la cadena(estructura terciaria y secundaria) debido a la ruptura de las fuerzas

intermoleculares que mantienen estable esta disposición geométrica. Estas

mecánico o por agentes químicos como el pH, metales o la adición de disolventes

orgánicos como el etanol (Cueva et al., 2015).

Reacciones para identificar proteínas

El reactivo de Biuret es una solución diluida de sulfato cúprico en tartrato fuertemente

alcalino, ésta se adiciona a la solución de proteína, resultando un compuesto de color

entre púrpura y violeta obtenido por la formación de un complejo de Cu +2 con dos

enlaces peptídicos adyacentes. La intensidad del color indica la concentración de

de por lo menos 3 aminoácidos (Badui , 2006)

“Año del Fortalecimiento de la Soberanía Nacional”

Figura 2. Reacción de Biuret. Fuente: Experimentos de Química Orgánica con enfoque

Reacción con ninhidrina

Se usa con frecuencia para detectar aminoácidos en solución. Consiste en reaccionar

ninhidrina con un aminoácido a través de su grupo α-amino para generar un enlace

un indicativo de la concentración del aminoácido en la solución (Grande, 2013)

Figura 3. Reacción con ninhidrina. Fuente: Manual de prácticas de Química Orgánica

“Año del Fortalecimiento de la Soberanía Nacional”

Es una prueba para identificar aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina y

triptófano), utilizando ácido nítrico concentrado que produce la nitración en el anillo

aromático y genera compuestos de color amarillo. Con un tratamiento alcalino, la

solución se torna naranja.

Figura 4. Reacción xantoproteica. Fuente: Fuente: Manual de prácticas de Química

Orgánica Aplicada. Grande (2013)

“Año del Fortalecimiento de la Soberanía Nacional”

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