TEMA 1: INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL

ÍNDICE

1. Definición.
2. Interacciones moleculares.
3. Tipos de interacciones.
 1. DEFINICIÓN.

La bioquímica estructural estudia la arquitectura de las macromoléculas (proteínas y ácidos

nucleicos), no sólo estructuralmente, sino también a nivel molecular; permitiendo conocer su
funcionamiento (relaciona sus estructuras con su función).

Permite conocer el funcionamiento a nivel molecular de determinadas estructuras (por ejemplo: en

una casa hay diferentes zonas que desempeñan distintas funciones, la habitación y la cocina no son
iguales porque en ellas se realizan diferentes funciones).

Además informa sobre las reglas arquitectónicas (cómo se ha ido formando una estructura que
debe ser funcional) que rigen la construcción de estas moléculas:

Reglas arquitectónicas:

● Existencia de patrones sencillos de organización espacial (en el ejemplo de la casa: ladrillos,

cemento..etc).
● Se construye una jerarquía de los niveles de organización, en el ejemplo de la casa: Las
habitaciones.
Los elementos más pequeños se juntan formando otros más grandes, ya independientes,
que pueden construir otras estructuras, son así como las estructuras secundarias, terciarias,
dominios, regiones…
● Se hallan los tipos de interacciones (enlaces fuertes, débiles…) que participan y, de este
modo, se trata de comprender el proceso constructivo de determinada proteína.

Por otra parte, la información necesaria para que la proteína realice el correcto plegamiento viene
determinada por su estructura primaria (secuencia de aminoácidos); las interacciones químicas
dependen de los grupos funcionales de cada uno de los diferentes aminoácidos; son los aminoácidos
los que contienen la información necesaria que da lugar a la configuración espacial definitiva de una

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proteína, por lo que el cambio de cualquier aminoácido en la cadena puede provocar que parte de
una región de una proteína cambie su conformación física y química y pierda su estructura
característica.

Aún así, una misma secuencia de aminoácidos puede dar lugar a infinitas conformaciones,
dependiendo de la orientación de los enlaces covalentes. Eso sí, se ha comprobado que cada vez que
se transcribe el ARNm a polipéptido, la proteína se pliega de la misma manera, por lo que tendrán
una misma estructura tridimensional funcional.

2. INTERACCIONES MOLECULARES.

Las interacciones químicas dependen de los grupos funcionales (de la estructura atómica) de cada
uno de los diferentes aminoácidos, que contienen la información necesaria que da lugar a la
configuración espacial definitiva de una proteína. [Esto hace que las proteínas sean las moléculas
más versátiles de la naturaleza].

Las relaciones de los aminoácidos con su entorno dependen de la estructura electrónica de los
átomos de dicho entorno, ya que son los electrones de valencia los que condicionan la naturaleza de
las interacciones, de tal forma que éstas se diferencian en fuertes y débiles.

3. TIPOS DE INTERACCIONES.
● Interacciones / Uniones fuertes.

- En este tipo de uniones nos encontramos a los enlaces covalentes, los cuales se dan
entre los aminoácidos, y dentro de ellos. Siendo los responsables de las
características fisicoquímicas del agua.

- Permiten un cierto grado de modificación espacial (no son totalmente rígidos) de los
elementos que forman parte del enlace, siendo esto la base de la plasticidad de las
proteínas.

- Son consecuencia de la reactividad química de los átomos que tienden a rellenar los
orbitales de sus últimas capas.

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 ★ Solapamiento de orbitales p: orbitales moleculares tipo “pi”.
★ Solapamiento de orbitales s y de híbridos sp: orbitales moleculares “sigma”.

Estos orbitales pi y sigma permiten los diferentes movimientos de los átomos, y la

rotación y variación suficientes para dar las infinitas posibilidades de unión.

- Se requiere bastante energía para destruirlos.

● Interacciones / Uniones débiles.

- Son las encargadas de dar forma a la propia proteína, permite obtener la forma
tridimensional final de esta molécula (dan plasticidad a las proteínas).

- Tienen menos fuerza que los anteriores, pero se encuentran en un número mucho
mayor, por lo que adquieren mayor fuerza (han de darse muchas en la misma
región).

- Por tanto, a lahora de formarse las proteínas, se estructura un armazón fijo y

alrededor suyo se establecen miles de millones de enlaces débiles, que hacen que la
unión sea estable y a la vez fácil de romper, necesitando poca energía y así poder
realizar grandes cambios en la estructura para adaptarse al medio.

- Tipos:

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o Interacciones electrostáticas/iónicas: Basadas en la Ley de Coulomb → ‘’Las cargas opuestas se
atraen y las iguales se repelen, teniendo en cuenta el medio y distancia a la que se encuentren’’.

No hace falta que los elementos tengan carga neta, sino que pueden tener una carga inducida: ésta
se produce cuando la nube electrónica que rodea al núcleo del átomo se desplaza, desprotegiendo
un lado del núcleo y concentra la carga negativa en una zona concreta: carga parcial positiva y
negativa. Se puede dar sobre moléculas bipolares o en elementos cuya nube electrónica pueda ser
modificable, ya que se puede ver influida por la presencia de otras moléculas polares aunque no
estén cargadas, (dipolos permanentes el agua, por ejemplo, o transitorios, el benceno, donde los
electrones están deslocalizados).

La distancia óptima para que dos átomos se mantengan unidos se llama radio de Van der Waals y
depende en última instancia de la estructura atómica de cada una de las moléculas. Fuera de este
radio prevalece la repulsión entre los átomos.

Cabe destacar la formación de cristales iónicos, la

disolución de los cuales será el resultado de la
interposición entre elementos cargados de moléculas.

o Fuerzas de Van der Waals: Dependen mucho de las

distancias, y de los elementos que intervienen. La unión
se produce en un punto concreto de cercanía de dos
elementos, ya que son muy débiles estos enlaces, siendo
solo eficaces en ese punto. Fuera de ese punto, se
constituirá el denominado radio de Van der Waals, donde
los elementos quedan cargados.
Las fuerzas de Van der Waals son las que más soportan la estructura. En el GECKO, son las fuerzas
de Van der Waals las que soportan el peso del animal.

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o Puente de H2: Son la base de las estructuras secundarias, pues mantienen esta estructura además
de las fuerzas de Van der Waals.

➔ Es aquella unión en la que un átomo de hidrógeno es compartido por dos elementos

electronegativos, no se da entre todos los elementos (normalmente se de con oxígeno o
nitrógeno).
➔ Dependen de la estructura atómica de determinados elementos.
➔ Son enlaces flexibles, lo que permite que las moléculas que los presenten puedan modificar
su forma sin que tengan que romperse dichos enlaces.
➔ Este enlace tiene una distancia específica para cada dos elementos que participan en esa
unión (la distancia es muy variable).
➔ Tiene capacidad de rotación, lo que permite la movilidad de algunas zonas, por ejemplo de la
estructura secundaria de las proteínas.

Zhang et al. usaron un microscopio de fuerza atómica (AFM) con el método de no-contacto de Fischer para estudiar la
8-hidroxiquinolina. Esta molécula tiene la particularidad de que es plana pero los enlaces de hidrógeno que pueda formar
quedan fuera de ese plano, lo que incrementa su visibilidad.

o Fuerzas hidrofóbicas: Se dan entre elementos apolares o hidrofóbicos, por su tendencia a escapar
del agua, aumentando, así, la entropía del sistema y ganando estabilidad.Mantienen unidos los
elementos gracias a su natural repulsión hacia el agua.

Las cabezas polares de una molécula tendrán una relación normal con el medio, pero la cola
hidrofóbica obligará a las moléculas de agua a formar una estructura ordenada llamada clatrato.
Esto va en contra de la 2ª Ley de la Termodinámica (ya que el universo tiende al desorden, o lo que
es lo mismo, aumenta la entropía). Las colas eliminan las moléculas de agua que existen a su
alrededor relacionándose entre ellas sin dejar espacios, por lo que no se mantienen en contacto con
el medio.

La base fisicoquímica es, por tanto, la formación de los clatratos (que son, como hemos citado,
estructuras semicristalinas que se forman alrededor de las estructuras hidrofóbicas, y que están
formadas por una unión de moléculas de agua).

Para aumentar la entropía (desorden), las moléculas hidrofóbicas tienden a romper los clatratos y a
acumularse en estructuras que favorezcan más la estabilidad (se tiende al desorden).

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 Cuando dos elementos hidrofóbicos se unen entre sí para escapar del agua lo que estamos
haciendo es destruir esa estructura ordenada que forman las moléculas para huir del agua.

Esta estructura (el clatrato) la encontramos en el interior de nuestras células y la molécula que lo
permite es el agua, ya que es un dipolo permanente.

Tipos de interacciones