Guia Bioquimica Ii

BIOQUIMICA II
Dra. Martha Naranjo, MSc

FMV
2020-2021
UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR
FACULTAD DE MEDICINA VETERINARIA Y ZOOTECNIA
GUIA DE BIOQUIMICA II
SEGUNDO SEMESTRE
DRA. MARTHA NARANJO, MSc.
DOCENTE
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BIOQUIMICA II
FMV
2020-2021
FACULTAD DE MEDICINA VETERINARIA Y ZOOTECNIA
MISION
Formar profesionales Médicos Veterinarios Zootecnistas competentes, con valores éticos
y morales para enfrentar y resolver problemas de la medicina veterinaria, producción
animal y salud pública, con compromiso social y respeto al ambiente a fin de alcanzar el
bienestar humano y animal.
VISION
En el próximo quinquenio la Carrera de Medicina Veterinaria y Zootecnia mejorará su
posicionamiento en la sociedad ecuatoriana y en el sistema universitario nacional, con
excelencia académica en las áreas profesionales de producción animal, medicina
veterinaria y salud pública con respeto al ambiente y compromiso social.
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BIOQUIMICA II
FMV
2020-2021
INTRODUCCION
La Bioquímica es una ciencia que constituye la base para todas aquellas ramas que
están relacionadas con Medicina, por lo que he querido presentarles esta guía de
Bioquímica Dinámica, que estudia las diferentes transformaciones que sufren las
biomoléculas y su regulación, con la finalidad de proporcionar CO2, H2O y energía al
organismo.
El objetivo de ésta guía es que les sirva como material de estudio para ustedes queridos
estudiantes de la Facultad de Medicina Veterinaria y Zootecnia.
La guía constituye una recopilación de la investigación bibliográfica que he realizado

para poder llegar a ustedes de una manera didáctica y de fácil comprensión, espero que
sea de utilidad.
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UNIDAD I
FUNDAMENTOS DEL METABOLISMO
En un sentido amplio, metabolismo es el conjunto de todas las reacciones químicas que

se producen en el interior de las células de un organismo. Mediante estas reacciones se
transforman las moléculas nutritivas que, digeridas y transportadas por la sangre, llegan
a ellas.
El metabolismo tiene principalmente dos finalidades:
• ·Obtener energía química utilizable por la célula, que se almacena en forma de

ATP (adenosín trifostato). Esta energía se obtiene por degradación de los
nutrientes que se toman directamente del exterior o bien por degradación de
otros compuestos que se han fabricado con esos nutrientes y que se almacenan
como reserva.
• ·Fabricar sus propios compuestos a partir de los nutrientes, que serán

utilizados para crear sus estructuras o para almacenarlos como reserva.
Al producirse en las células de un organismo, se dice que existe un metabolismo celular

permanente en todos los seres vivos, y que en ellos se produce una continua reacción
química. Estas reacciones químicas metabólicas pueden ser de dos tipos: catabolismo y
anabolismo.
CATABOLISMO, es entonces el conjunto de reacciones metabólicas mediante las

cuales las moléculas orgánicas más o menos complejas (glúcidos, lípidos), que proceden
del medio externo o de reservas internas, se rompen o degradan total o parcialmente
transformándose en otras moléculas más sencillas (CO2, H2O, ácido láctico, amoniaco,
etcétera) y liberándose energía en mayor o menor cantidad que se almacena en forma
de ATP (adenosín trifosfato). Esta energía será utilizada por la célula para realizar sus
actividades vitales (transporte activo, contracción muscular, síntesis de moléculas).
Las reacciones catabólicas se caracterizan por:
• Son reacciones degradativas, mediante ellas compuestos complejos se

transforman en otros más sencillos.
• Son reacciones oxidativas, mediante las cuales se oxidan los compuestos
orgánicos más o menos reducidos, liberándose electrones que son captados por
coenzimas oxidadas que se reducen.
• Son reacciones exergónicas en las que se libera energía que se almacena en
forma de ATP.
• Son procesos convergentes mediante los cuales a partir de compuestos muy
diferentes se obtienen siempre los mismos compuestos (CO 2, ácido pirúvico,
etanol, etcétera).
ANABOLISMO, es el conjunto de reacciones metabólicas mediante las cuales a partir

de compuestos sencillos (inorgánicos u orgánicos) se sintetizan moléculas más
complejas. Mediante estas reacciones se crean nuevos enlaces por lo que se requiere
un aporte de energía que provendrá del ATP. Las moléculas sintetizadas son usadas por
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las células para formar sus componentes celulares y así poder crecer y renovarse o
serán almacenadas como reserva para su posterior utilización como fuente de energía.
Las reacciones anabólicas se caracterizan por:
• Son reacciones de síntesis, mediante ellas a partir de compuestos sencillos se

sintetizan otros más complejos.
• Son reacciones de reducción, mediante las cuales compuestos más oxidados se
reducen, para ello se necesitan los electrones que ceden las coenzimas
reducidas (NADH, FADH2 etcétera) las cuales se oxidan.
• Son reacciones endergónicas que requieren un aporte de energía que procede
de la hidrólisis del ATP.
• Son procesos divergentes debido a que, a partir de unos pocos compuestos se
puede obtener una gran variedad de productos.
En las células se producen una gran cantidad de reacciones metabólicas (tanto

catabólicas como anabólicas), estás no son independientes sino que están asociadas
formando las denominadas rutas metabólicas. Por consiguiente una ruta o vía
metabólica es una secuencia ordenada de reacciones en las que el producto final de una
reacción es el sustrato inicial de la siguiente (como la glucólisis o glicólisis).
Mediante las distintas reacciones que se producen en una ruta un sustrato inicial se
transforma en un producto final, y los compuestos intermedios de la ruta se denominan
metabolitos. Todas estas reacciones están catalizadas por enzimas específicas.
Tipos de rutas metabólicas
Lineales. Cuando el sustrato de la primera reacción (sustrato inicial de la ruta) es

diferente al producto final de la última reacción.
Cíclicas. Cuando el producto de la última reacción es el sustrato de la reacción inicial,

en estos casos el sustrato inicial de la ruta es un compuesto que se incorpora en la
primera reacción y el producto final de la ruta es algún compuesto que se forma en
alguna etapa intermedia y que sale de la ruta.
Frecuentemente los metabolitos o los productos finales de una ruta suelen ser sustratos
de reacciones de otras rutas, por lo que las rutas están enlazadas entre sí formando
redes metabólicas complejas.
Catabolismo Anabolismo
Degrada biomoléculas Fabrica biomoléculas
Produce energía (la almacena como ATP) Consume energía (usa las ATP)
Implica procesos de oxidación Implica procesos de reducción
Ejemplos: glucólisis, ciclo de Krebs, fermentaciones, Ejemplos: fotosíntesis, síntesis de
cadena respiratoria proteínas
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Vías Metabólicas:
Anabólicas: ó de síntesis. Consiste en que moléculas pequeñas se unen para dar

moléculas complejas. Este mecanismo gasta energía procedente de la hidrólisis del ATP
o de la oxidación de coenzimas reducidas (NADH; NADPH; FADH). Ej: la
gluconeogénesis.
Catabólicas: ó de degradación. Es cuando sustancias complejas pasan a ser sustancias

pequeñas. Se libera energía convertible en ATP, directamente o a partir de NADH y
otros cofactores reducidos. Ej: la glucólisis.
Anfibólicas o Central: es la interconversión de las moléculas y la constituyen

intermediarios metabólicos que habitualmente se encuentran al inicio de las vías
anabólicas y al final de las vías catabólicas. Ej: Ciclo de Krebs.
Anapleróticas: Vías metabólicas cuya función fundamental es la de aportar metabolitos

intermediarios al ciclo de Krebs.
Control del Metabolismo
Aún en las células bacterianas más sencillas, ocurren alrededor de 1000 reacciones
químicas diferentes. Estas reacciones deben producirse en mayor o menor grado, de
acuerdo con las necesidades de la célula o del organismo, por tanto es necesario que las
mismas no se produzcan anárquicamente, sino que deben estar reguladas, es decir
sujetas a control. Este control metabólico debe ser además flexible, pues el ambiente
externo no es constante, y debe por tanto responder a las necesidades del organismo en
diferentes condiciones.
En vista de que en una vía metabólica, las reacciones deben ocurrir ordenada y
sucesivamente, no es necesario realizar un control específico sobre cada una de las
reacciones que constituyen la vía. El control de unas pocas de estas reacciones
repercute inevitablemente, en la actividad de toda la vía metabólica.
Regulación de las vías metabólicas
Toda vía metabólica tiene una 1 reacción irreversible que limita la vía. La regulación es
necesaria para:
a) Asegurar que la vía metabólica se adapte a las necesidades de la célula.

b) Evitar que las vías de degradación y síntesis se den al mismo tiempo.
Las vías metabólicas están distribuidas en todos los compartimentos de las células de
distintos órganos, y están activadas al mismo tiempo.
El control de las vías metabólicas debe ser flexible, para que las vías metabólicas se
adapten a los diferentes ambientes, es decir que se adapten al organismo, como en el
ayuno o cuando el organismo está exhausto.
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Mecanismos de Regulación de las Vías Metabólicas
1. Provisión de sustrato: Si la concentración de sustratos es el factor limitante, la

velocidad de la vía disminuye.
2. Control Alostérico: este control puede ser ejercido por las enzimas que
presentan 2 formas: una más activa y otra menos activa. Este control lo realizan
los efectores alostéricos, que pueden ser activadores o inhibidores.
3. Control por inhibición de producto (Retroalimentación): Cuando el producto

de la reacción inhibe a la enzima participante en dicha reacción. Ej.
Glucosa
Hexoquinasa
Glucosa 6P
Cuando aumenta la glucosa 6P (producto) inhibe a la hexoquinasa y disminuye la

velocidad de la vía.
4. Control Hormonal:
a) Por Fosforilación Reversible: a la enzima se puede incorporar o separar un fósforo

para activarla o inhibirla. Participa una hormona que ayuda a la fosforilación o
defosforilación.
Glucagon estimula la fosforilación de
(inhibida) Glucogeno sintetasa Glucogeno fosforilasa(activada)
Evita que la glucogénesis y la glucogenolisis se den al mismo tiempo.
b) Inducción y represión: estimula o inhibe la hormona, la síntesis de las enzimas que

participan en la vía metabólica, aumentando o disminuyendo la cantidad de enzima
sintetizada a través del estímulo o inhibición de la velocidad de transcripción de su ARN.
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TRABAJO Y ENERGÍA BIOLÓGICOS
•Los seres vivos captan ENERGÍA de diversas fuentes

•Utilizan la energía para desarrollar TRABAJO BIOLÓGICO
•Los organismos realizan gran cantidad de transformaciones de energía
•Convierten la energía química (ATP) de los combustibles en:
Calor, energía mecánica, energía eléctrica, otras fuentes de energía química
ENERGIA • NUTRIENTES DEL ENTORNO.....quimiosintéticos

• LUZ SOLAR...............................fotosintéticos
TRANSDUCCIONES Transformaciones químicas en el interior de las células

DE ENERGÍA TRABAJO BIOLÓGICO:
• Biosíntesis (anabolismo)
• Trabajo mecánico (contracción muscular)
• Gradientes osmóticos (transporte contra
Gradiente)
• Trabajo eléctrico (transmisión del impulso)
AUMENTO DE • PRODUCTOS FINALES DEL METABOLISMO

ENTROPÍA (moléculas simples CO2, H2O)
• CALORIAS
BIOENERGÉTICA
Es la que estudia la energía que acompaña a las reacciones bioquímicas. Existen dos
parámetros relacionados con la bioenergética:
1) Cambio de entalpía: ΔH es la cantidad de calor liberado o absorbido en las

reacciones químicas.
2) Cambio de entropía: ΔS es el que mide el cambio en el desorden termodinámico que

preceden a una reacción química.
Ni ΔH ni ΔS van a predecir por si solos si se da o no una reacción química. Pero juntos

sirven para calcular un parámetro llamado ΔG (energía libre de Gibbs), este si nos va a
permitir saber la probabilidad de que la reacción se dé y el sentido de la misma.
Δ G = ΔH - TºΔS
Energía libre o energía de Gibbs
La energía libre (∆G) es la parte de energía de un sistema capaz de hacer trabajo

biológico. Si se conoce ΔG de una reacción, se podrá predecir si es espontánea o no:
Δ G (-)=es una reacción exergónica (libera energía), es favorable y espontánea.
Δ G (+)=es una reacción endergónica (absorbe energía), no es favorable ni espontánea.
Δ G (0)=es una reacción que está en equilibrio y se da en 2 sentidos.

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UNIDAD 2
MECANISMOS GENERALES DE REGULACIÓN METABÓLICA
ENZIMAS
Son catalizadores biológicos, de naturaleza proteica, poseen elevada especificidad, gran

eficiencia catalítica. Son versátiles y susceptibles de ser regulados en su actividad.
Tienen las mismas propiedades que las proteínas globulares.
El nombre se da de acuerdo a la reacción que cataliza o al sustrato sobre el cual actúa

con la terminación “asa’’.
Ej: amilasa= actúa sobre la amilosa
Desacarboxilasa= cataliza en proceso de Descarboxilación
Sutrato: es la sustancia sobre la cual actúa la enzima.
Las enzimas están constituidas por:
• Un esqueleto peptídico que determina la conformación del sitio activo.

• Grupos de fijación del sustrato que son grupos funcionales de las cadenas
laterales de aminoácidos y sirven para fijar el sustrato al sitio activo.
• Grupos catalíticos que son grupos funcionales de las cadenas laterales de
aminoácidos, que determinan el tipo de acción catalítica que se realiza.
Partes del sistema enzimático:
El sistema enzimático se lo conoce como holoenzima, que es la unión de la apoenzima

(parte proteica), y el cofactor (parte no proteica). Las propiedades dependen de la
apoenzima.
Los cofactores pueden ser de dos tipos:
a) Cofactor inorgánico: son iones activadores como metales alcalinos o

alcalinotérreos. Ej. Mg++
b) Cofactor orgánico, puede ser de dos tipos:
• Coenzima: se unen por enlaces débiles a la enzima y se los puede separar
fácilmente. Ej. NAD, FAD, CoA, biotina.
• Grupos prostéticos: se unen por enlaces fuertes y no se los puede separar con
facilidad. Ej. Grupo hemo
Especificidad enzimática:
a) Sobre el sustrato:
• Absoluta, actúa sobre un solo sustrato. Ej. Maltasa sobre la maltosa
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• Relativa, actúa sobre grupos de sustratos de estructura similar, como las lipasas
que actúan sobre los lípidos.
b) Sobre la acción que cataliza: Un sustrato puede sufrir una serie de transformaciones
pero la enzima cataliza solamente una de estas transformaciones. Ej.
α- Glutámico
Desaminación Formación de glutamina
oxidativa Descarboxilación
Deshidrogenasa Glutámica solo cataliza al α-glutámico en la desaminación oxidativa,

en el resto de reacciones no interviene, ahí actúan otras enzimas.
Clasificación de las enzimas:
• Oxidoreductasa: son aquellas que actúan en procesos de oxido- reducción. Ej:

alcohol deshidrogenasa, deshidrogenasa glutámica
• Isomerasa: son enzimas que actúan en la formación de isómeros. Ej: cis-
transaminasas, Monofosfato isomerasa
• Transferasas: actúan en la transferencia de grupos químicos de un sustrato a
otro. Ej: metiltransferasa
• Hidrolasas: son enzimas que actúan en procesos hidrolíticos. Ej: amilasa
pancreática, enzimas digestivas.
• Ligasas: actúan en reacciones de unión entre moléculas con rupturas de enlaces
pirofosfato del ATP o de un trifosfato similar(UTP, GTP) Ej: t-RNAligasa, Pirúvico
carboxilasa.
• Liasa: actúan en reacciones de separaciones no hidrolíticas. Rompen enlaces C-
O, C-N, C-S Ej: piruvato descaroboxilasa., Fumárico hidratasa.
Mecanismo general de la acción enzimática:
A este mecanismo de adaptarse la conformación del sitio activo a la estructura del

sustrato se lo llama ajuste inducido. La enzima al unirse con el sustrato determina que se
produzca la disminución de la Energía de Activación requerida para que se desarrolle la
reacción, y al final de la misma se recuperan en la misma forma que al principio de la
reacción.
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Energía de activación: es la cantidad de energía externa que hay que suministrarle a

un sistema para que las sustancias reaccionantes experimenten una colisión
energéticamente suficiente que logre formar el complejo activado y se desencadene la
reacción química.
El paso más importante es la formación del complejo enzima-sustrato
glucoquinasa
Glucosa Glucosa 6P
(Sustrato) ATP Mg++ADP (Producto)
Toda reacción química, igual que la reacción enzimática se realiza a una velocidad, en
este caso se llama velocidad de reacción enzimática.
Velocidad de Reacción enzimática, es la variación que experimenta la concentración

del sustrato o la del producto en unidad de tiempo. Depende de la naturaleza de la
enzima o del sustrato, pero hay varios factores que pueden contribuir a la modificación
de la velocidad de reacción, dependiendo de las condiciones en que se efectúe la
misma.
Factores que modifican la velocidad de reacción:
• Temperatura
• pH o concentración de H.
• Concentración de la enzima
• Concentración del sustrato
• Concentración del cofactor
• Presencia de inhibidores o activadores enzimáticos.
Antes de empezar a detallar cada uno de estos factores, es bueno señalar que las
afirmaciones que se harán corresponden a experimentos in vitro; que solo se cumplirán
siempre y cuando se mantengan constantes todos los factores que modifican la
velocidad de la reacción enzimática que no sea el estudiado en cada momento.
También es bueno señalar, que el sustrato va a ser consumido en la reacción y por

consiguiente resultará imposible mantener constante su concentración, siempre se
trabajará con lo que se ha denominado la velocidad inicial de la reacción, es decir, el
valor de la velocidad que se alcanza cuando la cantidad de sustrato consumido es aún
despreciable.
1) Concentración de la enzima: A medida que aumenta la concentración de la

enzima si el sustrato está en exceso, se produce un aumento directo y
proporcional de la velocidad de la reacción enzimática. En efecto al incrementar
las cantidades de enzima, el número de moléculas del catalizador que se
encuentra actuando aumenta, lo que trae como resultado que se produzca un
incremento de la velocidad de la reacción, toda vez que las posibilidades de
formación del complejo ES están aumentadas ante el exceso de sustrato con que
se desarrolla el experimento.
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Este mecanismo resulta de importancia para la regulación metabólica intracelular, toda

vez que en la célula se puede producir cambios en la concentración enzimática por
medio de mecanismos genéticos y por acción de las proteasas intracelulares que se
encuentran modificando constantemente la concentración intracelular de las proteínas y
por ende de las enzimas.
2) Concentración de sustrato: a medida que aumenta la concentración del

sustrato, aumenta la velocidad de reacción hasta un momento que la velocidad
se mantiene constante. En forma similar a como ocurría con la concentración de
la enzima cuando se produce un incremento de la concentración del sustrato
comienza a producirse un aumento de la velocidad de reacción enzimática, pues
comienzan a ocuparse los sitios activos de la enzima en número cada vez mayor.
Pero llega un momento en que una determinada concentración del sustrato logra
ocupar todos los sitios activos presentes de las enzimas (recuérdese que la
concentración de la enzima permanece constante), por lo que aumentos
sucesivos de la concentración del sustrato no logran aumentar la velocidad de
reacción que permanecerá constante.
3) Concentración del cofactor: Similar a la anterior. En efecto, a medida que

aumenta la concentración de cofactores se produce un incremento directo y
proporcional de la velocidad de reacción enzimática, hasta un valor máximo a
partir del cual la velocidad se mantiene constante, pues la enzima a captado
todos los cofactores que requería para ejercer su acción, es decir ha quedado
saturada de cofactores.
Cof.
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4) Concentración de hidrogeniones(pH): Existe un valor de pH en el que la

enzima actúa con su máxima intensidad al que se le denomina pH óptimo; a
medida que se producen variaciones del pH que lo alejan del óptimo, tanto hacia
al lado ácido como al básico se produce una disminución de la velocidad de la
reacción enzimática.
V pH óptimo
pH
5) Temperatura: Como en toda reacción química el aumento de la temperatura

determina que se produzca un aumento de la velocidad de reacción enzimática,
pero este aumento se produce hasta alcanzar un valor de temperatura en el cual
bruscamente cesa toda la actividad enzimática. El aumento de la temperatura
determina que se produzca una elevación de la energía cinética de las moléculas
del sistema, con lo que se logra que se haga mayor el número de colisiones
moleculares energéticamente suficientes para desencadenar la reacción, por lo
que se produce un incremento de la velocidad de reacción. Sin embargo como
las enzimas son proteínas, cuando se alcanza un valor relativamente elevado de
la temperatura, la misma se desnaturaliza y pierde su actividad catalítica, por lo
que la velocidad cae bruscamente a cero.
To óptima
To
6) Inhibición Enzimática: La inhibición enzimática es el fenómeno mediante el cual

un compuesto químico llamado inhibidor al interactuar con la enzima determina
que se produzca una disminución del efecto catalítico de la misma, luego se
puede considerar que un inhibidor es todo compuesto químico que al interactuar
con una enzima provoca que disminuya e incluso desaparezca el efecto catalítico
de ella. La inhibición enzimática puede ser reversible e irreversible, en el primer
caso cuando se retira el inhibidor del sistema por diálisis la enzima recupera su
actividad, mientras que en el segundo caso, se produce una unión irreversible
entre la enzima y el inhibidor que impide la recuperación de la actividad
enzimática.
No debe confundirse la inhibición irreversible con la inactivación enzimática, pues
ésta es producida siempre por la desnaturalización proteica y en la inhibición la
enzima permanece en su estado natural.
De acuerdo con las características que presente, la inhibición reversible puede
ser clasificada en tres grupos:
• Inhibición Competitiva
• Inhibición No Competitiva
• Inhibición Acompetitiva
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Antes de iniciar el desarrollo de los diferentes tipos de inhibiciones reversibles es

necesario entender lo que significa Velocidad Máxima (Vmáx,) y Constante de
Michaelis(Km). Así tenemos que:
Vmáx: Refleja la capacidad catalítica de la enzima.
Km: Constante de Michaelis, Representa la concentración de sustrato necesaria para

alcanzar la velocidad semimáxima de reacción, y de esta forma nos expresa la afinidad
que tiene la enzima por el sustrato. Km bajo, mayor afinidad por el sustrato.
Inhibición Competitiva: Es aquella en que el inhibidor tiene una similitud estructural con
el sustrato natural de la enzima, formando el complejo EI incapaz de rendir los productos
de la reacción, en este caso tanto el inhibidor como el sustrato podrán unirse al sitio
activo de la enzima, que lo alcance uno u otro dependerá de las concentraciones
relativas que existan de ambos, en el medio.
Si la concentración del sustrato es superior al del inhibidor se producirá con mayor

posibilidad el complejo ES y se obtendrán los productos, pero si ocurre lo contrario, lo
más probable es que se produzca la formación del complejo EI que impide la formación
de los productos; de hecho se establece una verdadera competencia entre el inhibidor y
el sustrato por alcanzar el sitio activo de la enzima de ahí su nombre. El inhibidor puede
ser un metabolito proveniente de una misma vía metabólica o de otras vías.
En este tipo de inhibición hay modificación del Km, estará aumentado, sin que se
produzca una alteración de la Vmáx, pues al elevar suficientemente la concentración del
sustrato se logra desplazar al inhibidor del sitio activo.
De un mismo ciclo metabólico (krebs):
Ac. Oxalacético Ac. Succínico Ac. Málico
Ejemplo de ello constituye la deshidrogenasa succínica cuyo sustrato, el ácido succínico

se parece a otros metabolitos del propio ciclo como el málico y el oxalacético, cuando
estos metabolitos inhibidores se acumulan se producirá una disminución de la actividad
de la deshidrogenasa succínica, que repercutirá de esta manera en la intensidad de
producción de todo el proceso
Algunos medicamentos usados frecuentemente tienen acción de inhibidores competitivos

como es el caso de las denominadas “sulfas”. Estos compuestos tienen analogía
estructural con el ácido p-aminobenzoico, que es el sustrato natural imprescindible para
el metabolismo bacteriano, al establecerse la inhibición competitiva, se logra alterar el
metabolismo bacteriano produciendo así la muerte del mismo y se controla la infección.
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p- AMINOBENZOICO SULFANILAMIDAS
Inhibición No Competitiva: Es el tipo de inhibición en que el inhibidor al tener gran

afinidad química con la enzima se une a ella en un lugar diferente del sitio activo y
ocasiona probablemente una deformación de la conformación tridimensional de la
enzima que interferirá con su actividad catalítica.
Este tipo de inhibición no depende de las concentraciones relativas de los inhibidores y

sustratos, pues incluso el inhibidor no competitivo puede unirse además de la enzima
libre, con el complejo ES que forma el denominado complejo EIS que es incapaz de
rendir los productos de la reacción por alteración de la capacidad catalítica de la enzima.
Aquí no se modifica el Km pero se afecta la Vmáx (disminuye)
Ej: En la acción del yodoacetato y los iones del mercurio sobre las enzimas con grupo
SH
Inhibición Acompetitiva: El inhibidor se unirá exclusivamente con el complejo ES

formando un complejo ESI que no sufre transformaciones por lo que no se obtiene
productos. En esta inhibición se modifica el Km y la Vmáx.
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REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Como se habrá podido apreciar existen algunos factores que al modificar la velocidad de
reacción enzimática en condiciones fisiológicas, introducen elementos de regulación del
metabolismo en que participan dichas enzimas. Sin embargo, no son estos los
principales mecanismos de regulación de la actividad enzimática in vivo, sino los mismos
están constituidos por:
• Regulación alostérica
• Modulación covalente
• Activación de Zimógenos
• Isozimas o Isoenzimas
Regulación Alostérica
Es el mecanismo mediante el cual determinados agentes químicos llamados efectores

alostéricos al unirse con la enzima en un sitio específico que puede ser diferente al
centro activo, favorecen a que se produzca un cambio conformacional de la enzima que
modificará la actividad catalítica de la misma, bien aumentándola (activación alostérica) o
disminuyéndola (inhibición alostérica). Las enzimas que tienen regulación alostérica
poseen la característica de estar compuestas por varias cadenas polipeptídicas que
pueden adoptar dos conformaciones tridimensionales distintas, una de ellas con mayor
actividad catalítica que la otra. De esta forma, cuando un efector alostérico se une con
alguna subunidad de las que componen a la enzima, se favorece que aparezca solo una
de las conformaciones posibles.
La unión del efector alostérico con la subunidad enzimática ocurre en los sitios
alostéricos (lugar de la enzima que se une íntimamente con el efector alostérico); esta
unión no tiene efecto catalítico, sino de regulación de la actividad enzimática.
Este mecanismo constituye el más rápido de que dispone la célula y tal vez uno de los
más poderosos e importantes.
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Retroalimentación: El producto regula la enzima. Es importante porque evita el gasto

inútil de energía metabólica y de precursores biosintéticos.
Modulación o modificación covalente:
Este mecanismo está dado por un tipo de enzima que existe en dos formas diferentes,
una más activa y otra menos activa. La diferencia existente entre las dos formas de la
misma enzima consiste en una modificación covalente en la estructura de ambas que se
introduce como consecuencia de la acción de otra enzima. Hasta el momento se conoce
dos tipos de modificaciones covalentes: la incorporación o separación de fosfato a una
enzima y la incorporación o separación de residuos de adenilo procedentes del ATP.
Ejemplo del primer tipo lo constituye la glucógeno fosforilasa y como ejemplo del
segundo tipo podemos citar a la glutamino sintetasa.
A parte de la actividad reguladora de este tipo de enzimas, cabe destacar en ellas la

capacidad amplificadora que poseen; pues como su interconversión se realiza catalizada
por medio de otras enzimas, la acción de una de ellas se puede traducir en un efecto
muy marcado con la obtención de miles de productos de la reacción.
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Activación de Zimógenos
Los zimógenos pueden ser considerados como precursores inactivos de las enzimas,
que van a ser activados mediante mecanismos relativamente específicos y que
condicionan una proteólisis parcial del mismo.
De esta forma, los zimógenos o proenzimas son sintetizados en una forma que no posee
actividad catalítica, lo cual garantiza que no actúen hasta que las condiciones del medio
no sean las necesarias para que se produzca su activación.
Los ejemplos clásicos de zimógenos lo constituyen las enzimas digestivas: pepsina,

tripsina y quimiotripsina.
Isoenzimas o Isozimas
Constituyen un tipo especial de enzimas que están formadas por varias subunidades
proteicas determinadas genéticamente por genes diferentes, pero que, sin embargo
poseen la misma función catalítica; por tanto su presencia en diversas proporciones en
los órganos y células los confieren a éstas características metabólicas diferentes.
Por ejemplo: la deshidrogenasa láctica está formada por cuatro subunidades de dos
tipos diferentes, que son denominados subunidades M y H.
Mediante las combinaciones de estas subunidades se obtienen 5 isoenzimas diferentes

(MMMM, MMMH, MMHH, MHHH, HHHH) que aunque catalizan la misma reacción, se
diferencian en algunas de sus propiedades eléctricas o cinéticas.
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COENZIMAS
Los cofactores se clasifican en grupos prostéticos y coenzimas sobre la base del grado
de unión con la enzima.
Se designa como coenzima a los cofactores débilmente unidos a la parte proteica de la

enzima, por lo que la diálisis permite su separación.
Sin embargo es frecuente que se utilice el término coenzima en una acepción más
amplia para designar tanto a los grupos prostéticos como a las verdaderas coenzimas,
es decir, como sinónimo de cofactor.
Entre las coenzimas más importantes tenemos:
┌───
│ 1 Nucleótidos de Piridina
│
│ 2 Nucleótidos de la Flavina
│
│ 3 Ubiquinona o Coenzima Q.
│
│ 4 Coenzima A
│
│ 5 Pirofosfato de Tiamina
│
│ 6 Acido Lipoico
│
│ 7 Fosfato de Piridoxal
│
│ 8 Biotina
│
│ 9 Coenzima B12
│
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1. NUCLEOTIDOS DE PIRIDINA: NAD Y NADP
Su función coenzimática es el de transporte de hidrógenos, ambas coenzimas aceptan

un átomo de hidrógeno completo y un electrón, se libera un protón al medio. Los dos
participan en múltiples reacciones del metabolismo.
2. NUCLEOTIDOS DE FLAVINA: FMN Y FAD
Su función es la transferencia de hidrógenos por la interconversión de sus formas

oxidada y reducida.
3. UBIQUINONA O COENZIMA Q
Forma parte de los transportadores de electrones de la cadena respiratoria.
4. COENZIMA A
Su función es la transferencia de grupos acilo que forman tioésteres, entre el radical de los
ácidos y el sulfhidrilo terminal de la coenzima A.
5. PIROFOSFATO DE TIAMINA (PPT)
Actúa como coenzima en tres tipos de reacciones: descarboxilaciones oxidativas de alfa-

cetoácidos, descarboxilaciones no oxidativas de alfa-cetoácidos y formación de alfa-cetoles.
6. ACIDO LIPOICO
Las funciones se relacionan con la descarboxilación oxidativa de los alfa-cetoácidos.
7. FOSFATO DE PIRIDOXAL
Participa en una gran variedad de reacciones enzimáticas, entre las más características
tenemos: las reacciones de transaminación (transferencia de un grupo amino de un a.a. a
un cetoácido, formando un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido ) y reacciones de
descarboxilación de los aminoácidos que dan como producto las llamadas aminas
biógenas.
8. BIOTINA
Actúa como coenzima en reacciones de carboxilación dependientes del ATP y en

reacciones de transcarboxilación.
9. COENZIMA B12
Participa en dos tipos importantes de reacciones: reordenamiento de grupos y transporte de

grupos metilos.
Existen otros compuestos que actúan en las reacciones enzimáticas con funciones
coenzimáticas, tal es el caso del ATP, GTP, UTP, el aminoácido metionina unido al ATP y
otros.
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ACIDOS NUCLEICOS Y NUCLEOTIDOS
Los ácidos nucleicos son moléculas gigantes, cuyos componentes moleculares son ciertos
monosacáridos, purinas, pirimidinas y ácido fosfórico.
Hay dos clases de ácidos nucleicos que son: DNA (ácido desoxirribonucleico) y RNA (ácido
ribonucleico).
El DNA se encuentra en el núcleo y el RNA en el citoplasma de todas las células vivas.
El DNA es responsable de la transmisión de la información genética y el RNA de la síntesis

de proteínas en la célula. Los ácidos nucleicos se unen a proteínas específicas llamadas
luego nucleoproteínas.
La hidrólisis progresiva de una nucleoproteína proporciona la proteína, el ácido nucleico y

los componentes de éste; de la siguiente manera:
NUCLEOPROTEÍNAS
Ácido Nucleico + Proteínas
Nucleótidos
Nucleósidos + H3PO4
Purinas y Pirimidinas + Pentosa
Las bases nitrogenadas son las Purinas (adenina, guanina) y Pirimidinas (citosina, uracilo y
timina).
Para distinguir estructuralmente es necesario conocer los productos de hidrólisis del DNA y
RNA.
DNA: Adenina---Guanina, Citosina---Timina, D-2 Desoxirribosa y Ácido fosfórico.
RNA: Adenina---Guanina, Citosina--Uracilo, D-Ribosa y Ácido Fosfórico.
Los tipos de RNA son:
RNAr (Ácido ribonucleico ribosómico) que sirve como molde en la síntesis proteica en el
citoplasma.
RNAm (Ácido ribonucleico mensajero) que transmite el mensaje genético del

DNA del núcleo a los puntos donde se verifica la síntesis de proteínas.
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RNAt (Ácido ribonucleico de transferencia) que transporta aminoácidos

concretos a sus puestos específicos en el molde que sintetiza las proteínas.
El DNA es material genético capaz de reproducirse por sí mismo, mientras que el RNA es
el supervisor de producción.
NUCLEOTIDOS:
Cuando en un grupo hidroxilo de la pentosa existe un grupo fosfórico unido mediante un

enlace éster, el producto resultante se llama nucleótido.
Existen en los tejidos nucleótidos que cumplen funciones especiales y que no se

encuentran como componentes de los ácidos nucleicos, son los siguientes:
El AMP (Monofosfato de Adenosina o Acido Adenílico) se encuentra en el tejido muscular.

El ADP, ATP (Adenosin Difosfato y Adenosin trifosfato).
NAD, NADP, FMN, FAD, COENZIMA A, UDPG (Uridin difosfato de Glucosa) que
intervienen en el metabolismo de los carbohidratos y vitaminas como la B12
HORMONAS
El término hormona agrupa un conjunto de sustancias que poseen acción reguladora sobre
el metabolismo y son productos de las glándulas endócrinas o de secreción interna.
CARACTERISTICAS DE LAS HORMONAS:
• Se requiere una pequeñísima concentración de hormona para ejercer sus efectos.

• La acción hormonal sufre un proceso de amplificación; la acción iniciada por unas
pocas moléculas de hormonas puede provocar variaciones muy apreciables en la
concentración de otros compuestos celulares.
• No son segregadas a una velocidad continua y uniforme, sino que su secreción
responde en cada momento a precisos mecanismos de regulación en consonancia
con las condiciones metabólicas del organismo en el momento dado.
• Una vez segregadas, son eliminadas del organismo por distintos procesos; tales
como degradación, modificación química, conjugación y excreción. Por ello las
hormonas no se acumulan en el organismo.
ESPECIFICIDAD DE LA ACCION HORMONAL:
La acción hormonal posee especificidad en dos sentidos diferentes:
En primer lugar no todos los órganos y tejidos de la economía son sensibles a todas las
hormonas. Para cada hormona existe un órgano o grupo de éstos capaces de responder a
esa hormona específica; mientras que otros órganos sencillamente son indiferentes a dicha
hormona. Los órganos sensibles a determinada hormona se denominan órganos diana de
dicha hormona.
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En segundo lugar no todos los órganos diana de una hormona generan la misma
respuesta ante el estímulo hormonal; la misma hormona puede originar diferentes
respuestas al actuar en distintos órganos.
Las hormonas para ejercer su efecto al arribar a las células del órgano diana, deben unirse
a una estructura molecular específica denominada receptor, las características
estereoquímicas del receptor son tales que la unión con la hormona es altamente
específica.
El complejo formado por la unión hormona-receptor iniciaría una cadena de eventos que
conduciría en último término a la respuesta metabólica correspondiente.
Para resumir digamos, que el hecho de que un órgano responda o no a cierta hormona,
está determinada por la presencia o ausencia de los receptores específicos, mientras que el
carácter de la respuesta está dado por el aparato metabólico del órgano diana.
MECANISMOS GENERALES DE ACCION HORMONAL:
Si bien para algunas hormonas no se conoce con exactitud el mecanismo de acción,

muchas producen sus efectos por medio de dos mecanismos generales:
1.- Modificando la actividad, cuando influye sobre la actividad de enzimas presentes

en la célula.
2.- Modificando la cantidad, cuando induce la síntesis de determinadas proteínas

habitualmente enzimas.
CLASIFICACION ESTRUCTURAL DE LAS HORMONAS:
Si se sigue un principio estructural de las hormonas, se clasifican en cuatro grupos:
1.- Hormonas Proteicas.

2.- Hormonas Derivadas de Aminoácidos.
3.- Hormonas Peptídicas.
4.- Hormonas Esteroides.
Tanto las hormonas proteicas como las peptídicas están formadas por aminoácidos unidos
por enlaces peptídicos y la diferencia se establece por el peso molecular de cada una.
Las hormonas derivadas de aminoácidos contienen en su estructura agrupaciones fenólicas

modificadas y su biosíntesis se produce a partir del a.a. tirosina o triptófano.
Las hormonas esteroides derivan del colesterol y poseen la agrupación típica del
ciclopentanoperhidrofenantreno.
TEJIDOS ENDOCRINOS
Un tejido endocrino es simplemente uno que secreta una hormona. Estos tejidos responden
a las señales que estimulan o inhiben la liberación de la hormona específica.
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Organización de los tejidos endocrinos
Los tejidos endocrinos contienen células secretoras de hormonas que pueden organizarse
de tres maneras:
• Como órgano endocrino dedicado a la síntesis de hormonas, por ejemplo, la

glándula tiroides.
• Como grupos celulares dentro de un órgano, por ejemplo los islotes de Langerhans
en el páncreas.
• Células individuales dispersas de forma difusa en un órgano, por ejemplo, en el tubo
digestivo.
ORGANIZACIÓN DEL SISTEMA ENDOCRINO
El sistema endocrino está coordinado por el hipotálamo. Esta es una parte del cerebro que
actúa como puente entre el sistema nervioso y el endocrino, y traduce los mensajes
nerviosos en señales químicas (hormonales).
La secreción de hormonas se inicia mediante el control de la función de la hipófisis a través

de las hormonas liberadoras, que se liberan en forma pulsátil con frecuencia con un ritmo
circadiano (cambios regulares durante un ciclo de 24 horas). La hipófisis se encuentra en
la base del cerebro por debajo del hipotálamo y libera hormonas hacia la sangre en
respuesta a señales procedentes de éste. Ej. La TRH del hipotálamo actúa en la hipófisis
para producir la liberación de Tirotropina(TSH) hacia la circulación sanguínea.
Las hormonas secretadas por la hipófisis actúan en los tejidos endocrinos periféricos, los
cuales responden mediante el aumento o disminución de la secreción de hormonas
específicas a la sangre. Son estas hormonas las que afectan a las funciones corporales
mediante su acción sobre las células diana. Ej. La TSH de la hipófisis estimula la glándula
tiroides para que libere las hormonas tiroideas a la sangre.
Las distintas hormonas actúan sobre distintas células específicas. Ej. Las hormonas
tiroideas de la glándula tiroides actúan sobre casi todas las células del cuerpo para
aumentar el metabolismo a través de receptores de la superficie celular.
CONTROL DE LA SECRECION HORMONAL
Control global: Los tejidos endocrinos están regulados por señales procedentes de varias
fuentes nerviosas y sistémicas. Estas señales se procesan en las células para determinar la
tasa de secreción hormonal. Su fuerza e importancia varían para que la secreción hormonal
se adapte a las necesidades del cuerpo.
Control Nervioso: Los centros nerviosos superiores pueden influir sobre la actividad del
sistema endocrino a través de su acción sobre el hipotálamo. Pueden aumentar o disminuir
la secreción de las hormonas liberadoras hipotalámicas, las cuales regulan la secreción de
las hormonas hipofisarias. Ej. El estrés o el miedo inhiben la secreción de hormonas
reproductoras y las temperaturas frías externas estimulan la TRH.
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Retroalimentación hormonal: Se la puede realizar mediante dos mecanismos:
Indirectamente: Mediante cambios químicos causados por las hormonas, como la

deficiencia de glucosa. La insulina estimula la entrada de glucosa desde el espacio
extracelular al interior de la célula, lo que produce una disminución de la concentración de
glucosa en el espacio intersticial y ulteriormente en la sangre. La disminución del nivel
glucémico, a su vez, inhibe la secreción de insulina. Puede observarse que el aumento del
nivel glucémico, producido por la ingestión de alimentos, estimula las células ß de los
islotes de Langerhans en el páncreas e induce la secreción de insulina, que disminuye el
nivel de la glucosa en la sangre.
Directamente: Se efectúa con participación del sistema hipotálamo-hipofisario, como

sucede con la glándula tiroides, la corteza adrenal y las gónadas. En estos casos, la
secreción de la hormona está regulada mediante hormonas llamadas trofinas (tirotrofina,
corticotrofina, gonadotrofina), provenientes de la hipófisis anterior, las cuales estimulan la
secreción de las respectivas glándulas. En el hipotálamo existen, a su vez, grupos
neuronales (núcleos) que secretan polipéptidos llamados liberadores o releasing factors
(RF), los cuales al llegar al lóbulo anterior de la hipófisis, estimulan la secreción de las
respectivas trofinas. Las trofinas hipofisarias estimulan sus glándulas efectoras y elevan el
nivel sanguíneo de las hormonas correspondientes. El incremento de éstas, actúa, a su
vez, sobre el sistema hipotálamo-hipófisis, inhibiendo la secreción de los factores
liberadores y consecuentemente la de las trofinas.
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TIPOS DE HORMONAS Y SECRECIÓN
HORMONAS POLIPEPTÍDICAS: Son proteínas que actúan como hormonas, el tamaño es

variable de 3 a 200 residuos de aminoácidos, no pueden atravesar las membranas
celulares por su tamaño y su naturaleza hidrosoluble. Son numerosas y por tanto, la
secretan muchas glándulas incluidas:
• Hipotálamo: TRH, GnRH, GHRH(hormona liberadora de la hormona de crecimiento)

• Hipófisis: TSH, FSH, LH, oxitocina, etc.
• Páncreas y tracto gastrointestinal: Insulina, Glucagón, colecistocinina
Síntesis: Igual que cualquier proteína, el ADN del núcleo se transcribe a ARNm y se
traduce en una proteína en los ribosomas, que a su vez se procesa en el Aparato de Golgi y
se almacena en gránulos de secreción. Muchas hormonas sufren cambios en el Aparato
de Golgi o en los gránulos de secreción que consisten en:
• Reacciones de escisión para liberar una hormona polipeptídica más pequeña a

partir de una prohormona de mayor tamaño.
• La adición de grupos de hidratos de carbono para formar glucoproteínas
Secreción: Los gránulos secretores se liberan por exocitosis, en la que la membrana del
gránulo se fusiona con la membrana plasmática y produce la liberación de su contenido,
este proceso se desencadena por la entrada de calcio en la célula. La liberación de estas
hormonas está controlada sobre todo por la regulación de la secreción más que de la
síntesis.
HORMONAS ESTEROIDES: Son moléculas pequeñas liposolubles que pueden atravesar

las membranas celulares, pero que deben circular unidas a proteínas plasmáticas porque
son insolubles en la sangre. Son secretadas por:
• Corteza suprarrenal: Cortisol y aldosterona

• Ovarios: estrógenos y progesterona
• Testículos: testosterona
Síntesis: Derivan del colesterol a partir de una serie de reacciones que se producen en las
mitocondrias y el Retículo endoplasmático liso (REL). El colesterol procede de la dieta o se
sintetiza en las células, donde se almacena en el interior de pequeñas gotas de grasa que
pueden verse en el citoplasma de las células esteroides.
Secreción: Las hormonas esteroideas se liberan de forma inmediata por lo que la

velocidad de liberación viene determinada por la velocidad de síntesis, en especial la
síntesis de pregnenolona.
HORMONAS DERIVADAS DE AMINOACIDOS MODIFICADOS: Varias hormonas se

forman al alterarse la estructura de los aminoácidos con lo que se obtienen hormonas
pequeñas hidrosolubles, que pueden atravesar membranas celulares. Son secretadas por:
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• Glándula Tiroides: Hormonas tiroideas

• Médula suprarrenal: catecolaminas(noradrenalina y adrenalina)
• Hipotálamo: dopamina
• Glándula pineal: Melatonina
Síntesis: Se sintetizan a partir de dos aminoácidos:
• Tirosina, precursor de las hormonas tiroideas, la dopamina y las catecolaminas

• Triptófano: precursor de la melatonina
Las hormonas se almacenan en gránulos secretores, a excepción de las hormonas

tiroideas, las cuales se almacenan exclusivamente en folículos.
Secreción: Los gránulos se liberan por exocitosis de la misma manera que las
polipeptídicas. La velocidad de liberación se regula principalmente por la secreción.
TIPOS DE SECRECIÓN
MECANISMOS DE COMUNICACIÓN POR HORMONAS
La acción de las hormonas, puede darse básicamente de acuerdo a uno de estos cuatro
tipos de inducción:
1. Endocrina: una glándula libera hormonas (inductor) que pueden actuar sobre
células u órganos situados en cualquier lugar del cuerpo (células blanco). Por lo
tanto podemos decir que células inductoras e inducidas se encuentran distantes.
Las glándulas endocrinas liberan hormonas al torrente sanguíneo: las células o
tejidos blancos poseen receptores que reconocen exclusivamente los diferentes
tipos de moléculas hormonales. Así un receptor reconoce exclusivamente una
hormona. Una célula puede tener distintos tipos de receptores, y así reconocer
diferentes hormonas. Ej. Insulina, glucagón, hormonas adenohipofisiarias, etc.
2. Paracrina: Una célula o un grupo de ellas liberan una hormona que actúa sobre
las células adyacentes que presenten el receptor adecuado. De esta forma la
célula inductora e inducida se encuentran próximas. Ej. Hormonas intestinales
como la gastrina.
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3. Autocrina: Una célula libera una hormona que actúa sobre la misma célula. Ej.
Citosina prostaglandinas E2 estimula las células del miometrio que la produce.
4. Neuroendocrina: Una neurona libera su neurosecreción al torrente sanguíneo.

Ej. Oxitocina, ADH, hormonas liberadoras e inhibidoras hipotalámicas.
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RECEPTORES HORMONALES
Las células diana poseen receptores exclusivos que se unen a hormonas específicas; sin
ellos las hormonas no pueden ejercer sus efectos. El número de receptores en cada
célula pueden aumentar o disminuir para alterar la fuerza del efecto hormonal. Los
receptores se localizan en dos sitios:
RECEPTORES DE LA SUPERFICIE CELULAR: para polipéptidos y catecolaminas;

activan o inhiben enzimas, que pueden afectar a la síntesis de proteínas. Son
glucoproteínas que atraviesan la membrana plasmática para crear un dominio
extracelular y otro intracelular. Existen dos tipos de receptores:
▪ Receptores ligados a proteínas G

▪ Receptores Tirosincinasa
RECEPTORES LIGADOS A PROTEINA G
Son muy frecuentes en el sistema endocrino. Están compuestos por dos elementos
principales: Receptor y Proteína G.
Es una glucoproteína con un lugar de unión hormonal en la superficie extracelular y un

lugar de unión a la proteína G en la superficie intracelular.
Podemos decir que las rutas de transmisión de información intracelular comparten una
secuencia de procesos. Los mensajeros externos (primer mensajero), se unen a las
moléculas receptoras que activan a las proteínas transductoras asociadas al receptor.
Estas proteínas una vez activadas, transportan señales a través de la membrana a las
enzimas amplificadoras o efectoras, que generan las señales internas transportadas por
los segundos mensajeros.
En este caso de inducción, el receptor de membrana, transmite la información a través

de la membrana plasmática, hacia el interior de la célula, por medio de una proteína
transductora, la proteína G.
Las proteínas G poseen tres subunidades, alfa, beta y gamma. La subunidad alfa puede
unir GTP y también puede degradarlo. El dímero beta-gamma mantiene a la proteína G
unida a la membrana. Estas proteínas G, solo pueden activarse cuando unen Guanosin
trifosfato (GTP).
Por lo tanto la interacción del receptor unido al ligando provoca la activación de la

proteína G y su unión al GTP. La proteína G activada, provoca la activación de una
enzima amplificadora o efectora. Esta enzima convierte las moléculas precursoras ricas
en fosfato en los segundos mensajeros.
Por ejemplo, la enzima amplificadora o efectora adenilatociclasa convierte el ATP en

AMPc, mientras que la enzima amplificadora fosfolipasa C corta el fosfolípido de
membrana 4,5-difosfato fosfatidil inositol (PIP2) en diacilglicerol (DAG) e inositol trifosfato
(IP3). Como dijimos anteriormente la proteína G tiene actividad GTPasa (degrada el
GTP), es decir que pasado un tiempo la misma proteína G se desactiva, terminando con
la señal. En el estado inactivo la proteína G está unida a GDP.
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Fig. 7.5 - Secuencia de reacciones producidas a partir de la unión de la sustancia

inductora(hormona) con un receptor de membrana que activa a la proteína G, vía
Adenilato ciclasa.
RECEPTORES TIROSINCINASA
La insulina y los factores de crecimiento similares a la insulina actúan mediante

receptores tirosincinasa, son glucoproteínas con actividad cinasa(capacidad para añadir
grupos fosfato), que se desencadena por la unión de la hormona. Los receptores se
fosforilan entre sí mediante la adición de fosfatos a los residuos de tirosina de su
estructura. Esto atrae también a otras proteínas que también se fosforilan.
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Fig. 7.10- Esquema de un receptor tirosinquinasa (RTK) de la insulina
Receptores intracelulares: para las hormonas esteroideas y tiroideas; estimulan o

inhiben directamente la síntesis de proteínas, por lo que también se llaman factores de
transcripción. La hormona se une al receptor en el citoplasma y produce un cambio en la
forma que activa el receptor. La hormona y el receptor entran juntos en el núcleo, donde
se unen a partes específicas del ADN llamadas elementos de respuesta hormonal. Esta
unión estimula o inhibe la transcripción de genes concretos e induce a cambios en la
síntesis de proteínas. Estos cambios producen los efectos de la hormona.
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UNIDAD III
METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS
DIGESTION DE LOS CARBOHIDRATOS
Es el conjunto de reacciones de degradación, son procesos hidrolíticos exergónicos, que

se producen extracelularmente en el lumen del aparato digestivo. Aquí participan una
serie de enzimas digestivas en la mayor parte de los casos en forma de zimógeno.
También participan una serie de componentes no enzimáticos que están presentes en
las secreciones de diferentes glándulas digestivas y que suministran los iones y pH
adecuados para que estas actúen. Ej. Secreción biliar, Saliva, secreción gástrica,
pancreática, etc.
La digestión de los polisacáridos almidón y glucógeno comienzan en la boca. Ingresan

al organismo: Almidón, glucosa, fructosa, lactosa, celulosa.
En la Boca: se encuentra la α amilasa salival, que es una enzima que degrada

parcialmente las cadenas lineales de amilosa y amilopectina dando lugar a moléculas de
menor tamaño. Esta degradación es muy breve, ya que la enzima no es activa al pH
ácido estomacal, por lo que la digestión de estos componentes continúa en el duodeno.
En el Duodeno: se encuentra la amilasa pancreática que es sintetizada por el páncreas,

que transforma estos azúcares en una mezcla de oligosacáridos, fundamentalmente el
disacárido maltosa y el trisacárido maltotriosa y dextrina.
La hidrólisis final de los oligosacáridos y disacáridos de la dieta hasta monosacáridos la

llevan a cabo una serie de oligosacaridasas y disacaridasas localizadas en la mucosa
intestinal. Así la gamma amilasa rompe enlaces glicosídicos terminales liberando
glucosa, la isomaltasa rompe enlaces glicosídicos α 1-6 de la dextrina o de la isomaltosa,
la maltasa, la maltosa y maltotriosa produciendo glucosa; la sacarasa, la sacarosa en
glucosa y fructosa, y la lactasa, la lactosa; en glucosa y galactosa.
En conclusión, todos los carbohidratos que ingresaron al organismo se convierten en

glucosa, galactosa y fructosa. Estas pasan a la circulación portal junto con la celulosa,
que no se degrada en humanos, porque no existen enzimas específicas para la misma.
En la circulación portal la galactosa y fructosa se convierten en glucosa, la cual va al

hígado, luego a la circulación general y llega a los tejidos extra hepáticos.
GLUCOLISIS Y SU REGULACION
Es la secuencia de 10 reacciones que rompen una molécula de glucosa en dos

moléculas de piruvato de tres carbonos, 2 moléculas de ATP y NADH. Por tanto la
glucolisis proporciona energía y productos intermedios para otras vías metabólicas.
Localización: Todas las células del organismo
Zona: Citosol celular
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Respiración Anaerobia y Aerobia:
A diferencia de otras vías metabólicas, la Glucolisis puede producir ATP, tanto en

condiciones Aerobias como Anaerobias.
En condiciones Aerobias (presencia de oxígeno), el producto final piruvato se convierte

en Acetil CoA e ingresa a las mitocondrias para ser oxidado en el ciclo de Krebs o ciclo
de los Ac. Tricarboxílicos y la fosforilación oxidativa a CO2, H2O con producción de
grandes cantidades de energía.
En condiciones Anaerobias (ausencia de O2). El piruvato producido en la glucólisis, es

reducido por el NADH y se convierte en lactato, en el Citosol celular. Esto permite la
producción continuada de ATP en las células carentes de mitocondrias o desprovistas de
oxígeno. Esta vía produce una pequeña cantidad de energía.
FUNCIÓN E IMPORTANCIA DE LA GLUCÓLISIS
La glucólisis para muchos tejidos viene a ser una vía de producción de energía de
“urgencia” cuando el O2 es el factor limitante.
Es de máxima importancia en:
• En los hematíes porque carecen de mitocondrias y, por tanto, tienen en la

Glucólisis su única vía de producción de energía.
• En el músculo esquelético activo, cuando el metabolismo oxidativo no puede
hacer frente a tanta demanda de energía.
• En el encéfalo, porque la glucosa es su principal combustible.
• La glucolisis también contribuye a la síntesis de algunos productos intermedios
especializados como es el caso de 2-3 Difosfoglicerato que es el efector
alostérico para la hemoglobina. Además ayuda al metabolismo de otros azúcares,
especialmente la galactosa y fructosa.
INGRESO DE LA GLUCOSA A LAS CÉLULAS
La glucosa no es lo suficientemente pequeña como para difundir directamente dentro de

la célula, sino que necesita ayuda. Existen dos mecanismos de transporte específicos
para la glucosa:
Difusión facilitada: Se puede realizar gracias a la presencia de proteínas

transportadoras de la glucosa, presentes en la membrana celular, llamadas GLUT, cada
una tiene una distribución tisular diferente. Ej. Glut 1: en los eritrocitos y la mayoría de
las membranas celulares. Glut 2: Esta en el hígado células β del páncreas. Glut 4:
Músculo y células grasas.
Estos transportadores GLUT ayudan a la glucosa a atravesar las membranas celulares

por una gradiente de concentración desde un área de mayor concentración de glucosa
en el exterior de la célula hasta otra de concentración baja, en el interior.
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Cotransportador de Sodio-glucosa: Este mecanismo transporta a la Glucosa en contra

de su gradiente de concentración y por lo tanto necesita energía, la cual es obtenida
cuando el movimiento de la glucosa se acopla a la gradiente de concentración del Sodio,
es decir que el Sodio pasa a favor de su gradiente de concentración al interior de la
célula, proporcionando energía para que la glucosa ingrese a la célula en contra de su
gradiente de concentración. Este mecanismo de transporte tiene lugar en las células
epiteliales del intestino (para la absorción de la glucosa en la dieta), en los túbulos
renales y en el plexo coroideo.
ATRAPAMIENTO DE LA GLUCOSA
La Glucosa puede entrar en la célula pero no permanece necesariamente allí, para que
la glucosa permanezca dentro de la célula es necesario la fosforilación irreversible de la
misma , que la convierte en Glucosa 6 P, y de esta manera no puede salir del interior
de la célula porque no existen substancias transportadoras para ella.
Al convertirse la Glucosa en Glucosa 6 P también permite que se mantenga baja la

concentración de glucosa libre en el interior de la célula en comparación al exterior,
manteniendo la gradiente de concentración.
ESTADIOS DE LA GLUCOLISIS
La glucólisis puede dividirse en dos fases:
Fase de Acúmulo de Energía(reacciones 1-5)
Fase de Generación de Energía(reacciones 6-10)
1) GlucosaHexoquinasa o Glucoquinasa Glucosa 6P
2) Glucosa 6P Fosfoglucosa Isomerasa Fructosa 6P
Fosfofructoquinasa 1
3) Fructosa 6P Fructosa 1-6 difosfato
Gliceraldehido 3P
Aldolasa
4) Fructosa 1-6 difosfato 5)
Triosa fosfato Isomerasa
Dihidroxicetona P
6) Gliceraldehido 3P Gliceraldehido 3P deshidrogenasa Ac.1-3 Difosfoglicerico
7) Ac.1-3 Difosfoglicerico Fosfogliceratoquinasa Ac. 3 Fosfoglicerico
Fosfoglicerato Mutasa
8) Ac. 3 Fosfoglicerico Ac. 2 Fosfoglicerico
Enolasa
9) Ac. 2 Fosfoglicerico Ac. Fosfoenol Piruvico
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Piruvato Quinasa
10) Ac. Fosfoenol Piruvico Ac. Piruvico
ATP consumido= 2; ATP liberado= 9 ; Total= 7 ATP
Por tanto el efecto neto de la glucólisis es la generación de 7ATP por mol de glucosa (2
directamente por la fosforilación a nivel de sustrato y 5 indirectamente mediante la
fosforilación oxidativa).
Una vez liberado el Ac. Pirúvico en la célula se puede dar las siguientes reacciones:
Glucolisis Aerobia:
Glucosa + 2Pi + 2NAD+ + 2ADP=►2 Ac. Pirúvicos + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + H2O
Glucolisis Anaerobia:
Glucosa + 2Pi + 2ADP =►2 Lactatos + 2 ATP + 2 H2O
SINTESIS DEL ATP
Hay 2 maneras de sintetizar el ATP:
Fosforilación a nivel del Sustrato: No requiere O2 y por tanto, es importante para la

generación de ATP en tejidos con escasez del mismo. Consiste en adicionar un fósforo
proveniente de un metabolito intermedio de alta energía al ADP.
Fosforilación Oxidativa: Requiere O2. Se produce ATP cuando se oxidan los llamados
equivalentes reductores: NADH (2.5 ATP) y el FADH2 (1.5 ATP) mediante cadena
transportadora de electrones.
Importancia de la regeneración del NAD+ a partir de NADH
El NAD+ es el primer agente oxidante de la glucólisis y un importante cofactor para la

gliceraldehido 3P deshidrogenasa. Sin embargo hay una cantidad limitada de NAD +
disponible y, por tanto, su regeneración a partir del NADH, es esencial para que continúe
la Glucólisis, constituye un problema importante. Existen tres mecanismos posibles para
la regeneración de NAD+.
Primero, en condiciones anaerobias el piruvato es reducido a lactato mediante la lactato

deshidrogenasa con la oxidación simultánea de NADH a NAD + en el Citosol celular. Esta
reacción es reversible, y la dirección está determinada por la proporción entre NADH y
NAD+.
Segundo, en condiciones aerobias el NADH se oxida a NAD + por la cadena

transportadora de electrones en la mitocondria. El NADH debe entrar primero a la
mitocondria, bien a través de la “lanzadera” del glicerol 3 fosfato o del malato aspartato.
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BIOQUIMICA II
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2020-2021
Tercero, en condiciones anaerobias en levaduras (fermentación alcohólica) el piruvato

se descarboxila a CO2 y acetaldehído, que entonces es reducido por NADH para
producir NAD+ y etanol.
Funciones de las “lanzaderas” malato- aspartato y glicerol 3 –fosfato
El NADH producido en la glucólisis tiene que entrar en la matriz mitocondrial antes de ser
oxidado por la cadena transportadora de electrones (cte) para fabricar ATP, pero el
NADH no tiene una proteína transportadora en la membrana para facilitar el paso a
través de ella, por lo que se transporta a sus dos electrones de alta energía dentro de la
mitocondria a través de las “lanzaderas”.
En la lanzadera de glicerol-3 fosfato (localizada principalmente en las células cerebrales

y musculares), los electrones son transferidos del NADH al FADH 2, que a su vez los
dona a la cte para generar 1,5 ATP. En la lanzadera de malato-aspartato (localizada
principalmente en las células de hígado y corazón) se transfieren los electrones del
NADH citosólico al NADH mitocondrial; a continuación, se transfieren a la cte para
producir 2,5 moles de ATP.
Por tanto las funciones de las lanzaderas son:
• Transportar electrones del NADH a la mitocondria para generar ATP por la

cadena transportadora de electrones.
• Regenerar NAD+ para permitir que continúe la glucólisis.
REGULACIÓN DE LA GLUCÓLISIS
La regulación se la realiza sobre las enzimas que participan en las reacciones 1, 3, y 10:
Hexoquinasa/Glucoquinasa, Fosfofructoquinasa 1 y Piruvatoquinasa.
Hexoquinasa: El control se realiza por inhibición del producto, los niveles elevados de
Glucosa 6 Fosfato la inhiben alostéricamente. La hexoquinasa está presente en la
mayoría de las células y tiene una elevada afinidad por la glucosa (Km = 0,1mM). Por
tanto, la enzima es más activa cuando la concentración de glucosa en sangre está baja o
en el límite. Ej. Tras una noche de ayuno o en el músculo durante el ejercicio.
En el hígado y en las células β del páncreas, la hexoquinasa es reemplazada por

glucoquinasa, que tiene una menor afinidad por la glucosa (Km= 10mM). La
glucoquinasa es activada por altas concentraciones de glucosa en sangre y por la
insulina; por tanto, se activa tras una comida rica en carbohidratos. No es inhibida por la
glucosa 6 P lo que capacita al hígado para responder a niveles elevados de glucosa.
Por tanto, la glucosa de la dieta va al hígado, y la glucoquinasa actúa sobre ella antes de
que entre a la circulación sistémica, lo que evita la hiperglucemia.
Fosfofructoquinasa 1(PFK-1): Es la enzima reguladora más importante, ya que cataliza

el paso limitante de la velocidad y es también la primera reacción exclusiva de la
glucólisis. Puede ser regulada de dos maneras:
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Por niveles de Energía, los niveles altos de ATP la inhiben alostéricamente, a la vez
que disminuyen la afinidad de la PFK-1 por su sustrato, la fructosa 6P. El citrato
aumenta este efecto inhibidor.
Los niveles altos de AMP activan alostéricamente la PFK-1.
Por la Fructosa 2,6 difosfato, que se forma por la fosforilación de la fructosa 6P,
catalizado por la PFK-2. La conversión se realiza mediante la fructosa 2-6 difosfatasa.
La fructosa 2,6 difosfato es un potente activador de la PFK-1 y por ende de la glucólisis.

Incrementa específicamente la afinidad de la PFK-1 por su sustrato, la fructosa 6P y
suprime la inhibición de la PFK-1 por el ATP.
En el hígado inhibe la fructosa 1,6 difosfatasa, una enzima de la gluconeogénesis (la vía
productora de glucosa exclusiva del hígado).
Por tanto, la acción recíproca de la Fructosa 2,6 difosfato asegura que las vías glucolítica
y gluconeogénica no estén activas al mismo tiempo.
Regulación de la fructosa 2,6 difosfato (F2, 6 DP)
Dado que la F2, 6 DP es un activador alostérico de la glucólisis tan importante, su

concentración debe regularse cuidadosamente. Dicha concentración es controlada por la
fosforilación reversible hormono dependiente de la PFK-2 y la Fructosa 2,6 difosfatasa
como se señala en el gráfico siguiente:
Fructosa 2,6 difosfatasa(inactiva)
Insulina:Glucagon + P
Fructosa 2,6 difosfatasa(activa)

- glucolisis
Fructosa 6P Fructosa 2,6 diP
+ + glucolisis
PFK-2(activa)
Insulina:Glucagon +
P
PFK-2(inactiva)
Piruvatoquinasa: Cataliza el paso final de la glucólisis y está sometida tanto a

regulación alostérica como a fosforilación reversible hormono-dependiente. Efectores
alostéricos la fructosa 1,6 difosfato por estimulación por retroalimentación positiva y el
ATP por inhibición de producto.
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La proporción Insulina: Glucagón alta, activa la Piruvatoquinasa por defosforilación y la

proporción Insulina: Glucagón baja inactiva la Piruvatoquinasa por fosforilación
FUNCION CENTRAL DE LA ACETIL CoA
La acetil CoA se forma a partir de la coenzima A (CoASH o CoA). El CoA es un

compuesto orgánico formado por:
• Un grupo adenina
• Un azúcar ribosa
• Ácido pantoténico(una vitamina del grupo B)
• Un grupo sulfhidrilo o tiol(-SH), el grupo activo
El acetil CoA es un compuesto de alta energía, lo que le capacita para donar grupos
acetilo, por ejemplo, en la síntesis de ácidos grasos y en el ciclo del Ácido tricarboxílico
o de Krebs (ATC). Es un transportador de grupos acetilo del mismo modo que el ATP lo
es de grupos fosfato. Desempeña un papel central en el metabolismo. De hecho, la
mayoría de las vías metabólicas celulares generadoras de energía finalmente la
producen. Puede formarse a partir de carbohidratos, grasas y proteínas. También es el
punto de comienzo para la síntesis de grasas, esteroides y cuerpos cetónicos. Su
oxidación proporciona energía para muchos tejidos.
FORMACIÓN DE ACETIL COA A PARTIR DEL PIRUVATO
La piruvato deshidrogenasa (PDH) cataliza la descarboxilación oxidativa irreversible del

piruvato a Acetil CoA.
Localización: Matriz mitocondrial
La formación de Acetil CoA es completamente irreversible. Por tanto, no puede formarse

piruvato a partir de Acetil CoA, es decir, los carbohidratos pueden convertirse en grasas,
pero no viceversa, Esta reacción es un punto clave del metabolismo porque significa que
no puede haber síntesis neta de glucosa a partir de ácidos grasos.
PIRUVATO DESHIDROGENASA (PDH)
Es un complejo multienzimático que consta de tres enzimas, E1, E2 y E3. La PDH

requiere la presencia de cinco coenzimas.
NAD+ NADH + H+
TPP,FAD,lipoato
Piruvato + CoA-SH Acetil CoA + CO2
Complejo PDH (E1-E2-E3)
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CONTROL DE LA PDH
Control Alostérico: Inhibición del producto
El NADH y el Acetil CoA compiten con el NAD + y el CoA por los sitios de unión en las
enzimas. El NADH inhibe específicamente la E3 y el acetil CoA inhibe específicamente la
E2.
Fosforilación reversible: El complejo PDH puede existir bajo dos formas: una forma no
fosforilada activa y otra fosforilada inactiva, asociadas con el complejo PDH están dos
enzimas, la PDH quinasa y la PDH fosfatasa, que tienen importantes funciones
reguladoras. La PDH quinasa cataliza la fosforilación y, de este modo la inactivación de
la PDH. Esta se activa por los productos NADH y Acetil CoA, de lo que resulta una
inactivación de la PDH; también se ve activada por un aumento del cociente entre ATP y
ADP, ya que esto significa una célula rica en energía y no se justifica la producción de
energía por el ciclo del ATC.
CICLO DE KREBS O CICLO DEL ACIDO TRICARBOXILICO
Es una vía o ciclo de 8 reacciones. Se produce en todos los mamíferos que contienen
mitocondrias excluyendo los hematíes. La mayoría de enzimas que participan en el ciclo
están en la matriz mitocondrial, excepto la succinato deshidrogenasa que está en la cara
interna de la membrana mitocondrial interna.
Localización: Todas las células de los mamíferos que contienen mitocondrias(es decir,
excluyendo a los hematíes).
Zona: Todas las enzimas se encuentran libres en la matriz mitocondrial, excepto la

succinato deshidrogenasa, que se encuentra en la cara interna de la membrana
mitocondrial interna.
Funciones:
• Es la vía final común de la oxidación de los carbohidratos, lípidos y proteínas,

porque tanto la glucosa, Ac. Grasos y los aa se metabolizan a Acetil CoA o
también a otros intermediarios del ciclo.
• Aporta gran cantidad de energía bien directamente como ATP o como los
equivalentes reductores NADH o FADH2, que son oxidados por la cte. Cada
vuelta del ciclo produce 10 moléculas de ATP.
• Es la fuente de sustratos para la cadena trasportadora de electrones (cte).
• Es una fuente de precursores biosintéticos. Ej. La porfirina que se sintetiza a
partir de la succinil CoA o algunos aminoácidos (aa) que se sintetizan a partir del
oxalacetato y el α cetoglutarato.
• Algunos intermediarios metabólicos de este ciclo cumplen la función de
reguladores de otras vías. Ej. El citrato que regula la PFK-1 en la glucolisis
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GTP= 1 ATP, NADH= 2,5 ATP, FADH2= 1,5 ATP
Por lo tanto las etapas del ciclo del ATC son:
a) Unión del acetil CoA al transportador oxalacetato(reacción 1)

b) Rotura del transportador(reacciones 2 a 5)
c) Regeneración del transportador(reacciones 6 a 8)
Reacción:
Acetil Coa + 3 NAD+ + GDP + FAD + 2 H2O + Pi =► CoA + 2CO2 + 3NADH + FADH2 +
GTP + 3H+
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La producción de ATP a partir de la oxidación de una molécula de glucosa en

condiciones anaerobias es de 2 ATP y en condiciones aerobias, depende del tipo de
lanzadera utilizado para transportar el NADH. Así, 32 ATP si se usa la lanzadera malato-
aspartato o 30 ATP si se utiliza la lanzadera glicerol 3 P.
REGULACIÓN DEL CICLO DEL ATC
El control del ciclo en sí mismo puede considerarse a dos niveles, regulación alostérica y
control respiratorio.
Regulación Alostérica
Este control se da sobre tres enzimas claves, las mismas que catalizan reacciones
irreversibles:
• Citrato sintetasa
• Isocitrato deshidrogenasa
• α cetoglutarato deshidrogenasa
El calcio, cuyos niveles están aumentados, por ejemplo, durante la contracción muscular,
es el activador alostérico de las tres enzimas citadas, un aumento en el ATP y NADH o
en la concentración de productos, son los inhibidores alostéricos.
Control Respiratorio: Es el control predominante, está gobernado por la actividad de la

cadena transportadora de electrones (que oxida el NADH y el FADH 2) y la velocidad de
fosforilación oxidativa (síntesis de ATP).
La actividad del ciclo es dependiente de un aporte continuo de NAD+ y FAD, cofactores

para las deshidrogenasas, también es dependiente de la proporción ADP: ATP.
En consecuencia, cualquier situación que afecte al aporte de sustratos, es decir,

oxígeno, ADP o la fuente de equivalentes reductores (NAD+ o FAD), puede inhibir el
ciclo.
El Ciclo del ATC es una fuente de productos intermedios para la biosíntesis
El ciclo del ATC, además de ser una vía de degradación para la generación de ATP,
tiene a la mayoría de sus productos intermedios como sustratos para las vías
biosintéticas. Las principales vías biosintéticas que utilizan los productos intermedios del
ciclo del ATC son:
Síntesis de lípidos: tanto los ácidos grasos como colesterol se genera a partir de Acetil
CoA en el Citosol. El Acetil CoA formado en las mitocondrias no puede cruzar la
membrana mitocondrial interna, pero el citrato sí. El Acetil CoA se recupera por la rotura
de citrato mediante la ATP-citrato liasa.
Síntesis de aminoácidos: por ejemplo, el aspartato a partir del oxalacetato y el

glutamato del α-cetoglutarato.
Biosíntesis de porfirinas a partir del succinil CoA.

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Gluconeogénesis: tiene lugar en el Citosol celular a partir del oxalacetato. Sin embargo,
éste no puede cruzar la membrana mitocondrial interna, pero el malato sí, El malato se
reconvierte a oxalacetato en el Citosol.
METABOLISMO DEL GLUCÓGENO
El glucógeno es un carbohidrato de reserva que se almacena principalmente en el

músculo y en el hígado. La glucosa puede movilizarse rápida y fácilmente a partir del
glucógeno cuando surge la necesidad, como, por ejemplo, entre comidas o durante el
ejercicio. Un aporte continuo de glucosa es esencial para la vida, ya que es el principal
combustible del cerebro y la única fuente de energía que pueden emplear las células que
carecen de mitocondrias o el músculo esquelético en actividad (durante la glucolisis
anaerobia). Por tanto el glucógeno es un excelente material de depósito a corto plazo,
pudiendo proporcionar energía de manera inmediata.
Está formado de varias unidades de glucosa, es una molécula ramificada formada por
enlaces α 1-4 y cada 8-12 residuos de glucosa se presenta una unión α 1-6, resultando
puntos de ramificación.
Está presente en el Citosol en forma de gránulos, los mismos que además del glucógeno
contienen enzimas que catalizan la síntesis y degradación del mismo y también algunas
enzimas que regulan este proceso.
Cuadro Comparativo de las Funciones del glucógeno hepático y muscular
Glucógeno Hepático Glucógeno Muscular
Función Principal Mantener la concentración de Combustible de reserva para la

glucosa en la sangre, en contracción muscular.
particular tras las comidas y en
las primeras fases de ayuno.
Otras Funciones Utilizado como combustible por Ninguna. Solo entra en la

cualquier tejido; el hígado tiene glucólisis para generar energía.
glucosa 6 fosfatasa que elimina No puede abandonar el músculo.
el grupo fosfato de la glucosa 6
P permitiendo que la glucosa
abandone el hígado.
Control Hormonal La adrenalina y el glucagón La adrenalina (estimula la

(estimulan la degradación del degradación) y la insulina
glucógeno ) y la insulina (estimula la síntesis).
(estimula la síntesis)
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GLUCOGENOGENESIS
La síntesis de glucógeno tiene lugar en el Citosol celular. El proceso requiere:
• Tres enzimas: UDP-glucosa pirofosforilasa, glucógeno sintetasa y la enzima

ramificadora, amilo (1,4-1,6) transglucosilasa.
• El donante de glucosa, UDP-glucosa(UDPG)
• Un cebador para iniciar la síntesis de glucógeno si no hay una molécula de
glucógeno preexistente.
• Energía.
Hay tres etapas en la glucogenogénesis:
1. Iniciación-formación del donante de glucosa

2. Elongación de la cadena del glucógeno
3. Formación de ramificaciones
Glucosa Hexoquinasa o glucoquinasa Glucosa 6P Fosfoglucomutasa Glucosa 1P

Glucosa 1P UDPG Pirofosforilasa UDPG Glucógeno
GLUCOGENÓLISIS
Tiene lugar en el Citosol. Existen dos etapas:
1. Acortamiento de la cadena de glucógeno

2. Eliminación de las ramificaciones
Fosforilasa b (enzima inactiva) fosforilasa b quinasa Fosforilasa a (enzima activa)
AMP3’ 5’ ciclico
Adenilciclasa(es activada por la adrenalina y el glucagón)
ATP
REGULACION DEL METABOLISMO DEL GLUCOGENO
La regulación se realiza de dos maneras, regulación hormonal y control alostérico.
Regulación Hormonal
La glucógeno sintetasa y glucógeno fosforilasa están reguladas por una fosforilación

hormono-dependiente reversible.
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La adrenalina (en el músculo y en el hígado) y el glucagón (sólo en el hígado) estimulan

la degradación de glucógeno.
La adrenalina y el glucagón son hormonas catabólicas y, por tanto, inhiben la síntesis de

glucógeno. La insulina estimula la síntesis e inhibe la degradación del glucógeno.
Glucógeno sintetasa b (Enzima inactiva) Glucógeno sintetasa a(Enzima

activa)
AMP3’ 5’ cíclico
Adenilciclasa (es inhibida por la adrenalina y el glucagón)
Control Alostérico
Glucógeno fosforilasa hepática: La glucosa inhibe alostéricamente la glucógeno

fosforilasa a hepática. Por tanto, el producto, glucosa, inhibe la degradación del
glucógeno. La glucosa 6 P también inhibe la fosforilasa, pero activa la glucógeno
sintetasa.
Glucógeno fosforilasa muscular: El principal control alostérico lo realizan el 5’ AMP y

el Ca2+. Los iones de calcio liberados durante la contracción muscular se ligan a la
calmodulina, una subunidad de la fosforilasa b quinasa, activándola. El AMP elevado
indica un estado energético bajo, lo que ocurre por ejemplo, durante el ejercicio intenso.
Por consiguiente, el AMP activa alostéricamente a la fosforilasa b, esto aumenta la
degradación de glucógeno para proporcionar energía para la contracción muscular.
METABOLISMO DE LA FRUCTOSA
La principal fuente de fructosa es la sacarosa de la dieta, que es hidrolizada por la

sacarasa a fructosa y glucosa en el intestino delgado; también se encuentra en la fruta y
en la miel. A diferencia de la glucosa, la fructosa puede entrar en las células sin la ayuda
de la insulina. Hay dos vías para su metabolismo, una en el músculo y otra en el hígado,
debido a la presencia de diferentes enzimas en cada tejido. Referirse al gráfico realizado
en clase.
En el hígado, la fructosa es fosforilada a fructosa 1P, que posteriormente se metaboliza a

gliceraldehido 3P para entrar en la glucólisis o en la gluconeogénesis, La mayoría de
fructosa de la dieta es metabolizada por el hígado, de modo que resta poco para el
metabolismo en el músculo. En el músculo, la fructosa es convertida a fructosa 6P por la
hexoquinasa para entrar en la glucólisis tras una sola reacción.
Riesgos de la excesiva ingestión de fructosa:
La fructosa e metaboliza rápidamente debido a que entra en la glucólisis como

gliceraldehido 3P, esquivando el paso limitante de la velocidad de reacción catalizado
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por la PFK-1, el punto de control clave de la glucólisis. Asimismo la entrada de la

fructosa en las células es independiente de la insulina. Por las razones anteriormente
citadas, si la ingestión de fructosa llega a ser demasiado alta puede producirse una
acumulación no regulada de productos glucolíticos intermedios, Ej. , la fructosa 1P puede
acumularse, lo que vaciará los depósitos hepáticos de fosfato y, de este modo, se
limitará la producción de ATP. Una disminución de ATP activa aún más la glucolisis, lo
que hace que se incremente la producción de ácido láctico. Si esto persiste puede llegar
a una acidosis láctica, potencialmente mortal.
Errores del metabolismo de la fructosa:
Se trata de enfermedades genéticas (autosómicas recesivas) debidas a una deficiencia

de una de las enzimas que participan en el metabolismo de la fructosa. Ej. Deficiencia
de fructoquinasa = Fructosuria esencial. Toda la fructosa ha de ser metabolizada por la
vía de la hexoquinasa, produciendo una gran concentración en sangre y orina.
Deficiencia de fructosa 1P aldolasa = Intolerancia hereditaria a la fructosa, esto da lugar

a la acumulación de fructosa 1P en los tejidos, es decir el fosfato queda “atrapado” en la
fructosa 1P, por lo que hay menos fosfato disponible. El resultado es la inhibición de la
glucógeno fosforilasa (glucogenólisis) y de la Aldolasa A (glucólisis y gluconeogénesis),
ya que suelen activarse por la fosforilación. Ello causa la inhibición de la producción de la
glucosa, que deriva en hipoglicemia.
METABOLISMO DE LA GALACTOSA
La fuente principal de la galactosa en la dieta es la lactosa de la leche y productos

lácteos. La lactosa es hidrolizada en el intestino delgado por la lactasa, dando glucosa y
galactosa. La entrada de la galactosa en las células es independiente de la insulina.
Referirse a gráfico elaborado en clases.
Errores congénitos del metabolismo de la galactosa: galactosemia
Es una enfermedad poco frecuente, autosómica recesiva, se debe a deficiencia de la

galactosa uridil transferasa, ocasionalmente es causada por un déficit de la
galactoquinasa o de la UDP hexosa 4 epimerasa. Se evita la formación de la UDP-
galactosa y no se puede convertir la galactosa en glucosa 6P. La enfermedad se
presenta en los recién nacidos cuando se los alimenta con leches que contienen
lactosa. Dado que la galactosa no puede convertirse en glucosa, los bebés presentan
hipoglucemias. Ello da lugar a galactosemia, galactosuria y producción de productos
tóxicos secundarios, por ejemplo galactitol en el cristalino, que se cree facilita la
formación de cataratas. También se acumula el galactitol en el tejido nervioso, el hígado
y los riñones, con alteración hepática y retraso mental.
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CATABOLISMO DEL ETANOL
Existen tres sistemas enzimáticos en el hígado para el catabolismo del etanol y son:
• Vía citosólica de la alcohol deshidrogenasa, probablemente la principal. La

actividad de esta enzima está supeditada en gran medida a la disponibilidad de
NAD+, que se requiere como cofactor.
• Sistema de oxidación del etanol microsómico(SOEM), que utiliza el sistema
enzimático citocromo P450.
• El sistema peroxisoma, que emplea la enzima catalasa.
El producto final de los tres sistemas es el acetaldehído, que a continuación entra a las
mitocondrias para oxidarse a acetato por la aldehído deshidrogenasa, el mismo que va a
ser eliminado por el hígado para ser metabolizado por otros tejidos.
Efectos metabólicos del etanol
El destino del acetato depende de la proporción NADH a NAD +. Las enzimas

deshidrogenasas que participan en el catabolismo del etanol consumen NAD +,
contribuyendo a la elevación del cociente NADH: NAD+, lo que implica:
Inhibición del ciclo del ATC, una elevación de este cociente inhibe la isocitrato
deshidrogenasa, α cetoglutarato y el citrato sintetasa.
Inhibición de la gluconeogénesis. Un cociente alto de NADH:NAD + afecta a las

reacciones de la deshidrogenasa, desplazando el equilibrio en favor de los compuestos
reducidos, de modo que el oxalacetato se convierte en malato y el piruvato en lactato.
Por tanto, hay menos piruvato y oxalacetato (sustratos) disponibles para la
gluconeogénesis hepática. En consecuencia, se excreta acetato del hígado para ser
metabolizado por otros tejidos.
Significado clínico de la ingestión excesiva de alcohol
Niveles elevados de alcohol pueden conducir a hiperlactatemia(es decir favorece la

conversión de piruvato a lactato). Dado que el urato y el lactato comparten el mismo
mecanismo para la secreción tubular renal, cuanto más lactato se produzca más urato se
retendrá. El urato puede cristalizar en las articulaciones, especialmente en la de los
dedos de los pies, produciendo la gota.
En personas malnutridas o en ayunas puede desarrollarse hipoglicemia tras una sesión

de bebida en abundancia debido la inhibición de la gluconeogénesis.
El alcohol puede inducir a las enzimas del citocromo P450 que son responsables del
metabolismo de muchos fármacos como los barbitúricos, por ejemplo. Por tanto en un
paciente alcohólico con tratamiento medicamentoso el metabolismo y los efectos de los
fármacos pueden estar alterados.
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METABOLISMO DEL SORBITOL
Síntesis: Es un alcohol azucarado que puede sintetizarse endógenamente a partir de

glucosa por una serie de tejidos como el cristalino, la retina, hígado riñón y las células de
Schawann (células del sistema nervioso periférico que produce la mielina). La síntesis
del sorbitol requiere la enzima aldosa reductasa que reduce la glucosa a sorbitol.
Degradación: Algunos tejidos, especialmente el hígado, también posee otra enzima, la

sorbitol deshidrogenasa, que oxida el sorbitol a fructosa. En el hígado proporciona un
medio para que el sorbitol de la dieta entre en la glucólisis o la gluconeogénesis y sea
metabolizado. Esta vía también es útil en el esperma y en las vesículas seminales,
donde la fructosa es la fuente de energía preferida.
VÍA DE LAS PENTOSAS FOSFATO Y EL CICLO PIRUVATO-MALATO
VIA DE LAS PENTOSA-FOSFATO
Es también conocida como la derivación de la hexosamonofosfato o como la vía del

fosfogluconato, proporciona una vía alternativa para el metabolismo de la glucosa. En la
vía de la pentosa fosfato ni se consume ni se produce directamente ATP. En vez de esto,
esta vía se ocupa de la producción de capacidad reductora en forma de NADPH. Como
el NADH, el NADPH puede ser considerado como una molécula de alta energía, pero en
vez de transferir sus electrones a la cadena transportadora de electrones (cte) para
fabricar ATP, se emplean para reacciones de síntesis reductoras.
Localización.- Principalmente en el hígado, en las glándulas mamarias en la lactancia,

en el tejido adiposo, en la corteza suprarrenal y en los hematíes.
Zona.- Citoplasma celular
Principales funciones:
• Generación del NADPH necesario para las reacciones reductoras de biosíntesis,

por ejemplo, la síntesis de los ácidos grasos y colesterol.
• Producción de unidades del azúcar de cinco carbonos, ribosa, para la síntesis de
nucleótidos y ácido nucleico.
• En los hematíes el NADPH se utiliza para regenerar la forma reducida del
antioxidante glutatión, que protege a las células contra el daño de productos
intermedios oxigenados reactivos.
La vía tiene dos fases:
1. Fase Oxidativa Irreversible: consta de 3 reacciones irreversibles, dando como

resultado la formación de ribulosa 5P, CO2, y 2 moléculas de NADPH por cada
molécula de glucosa 6P oxidada.
2. Fase no oxidativa reversible: consta de una serie de cinco interconversiones
reversibles azúcar-fosfato por las que la ribulosa 5P se convierte en ribosa 5P
para la síntesis de nucleótidos o en productos intermedios de la glucolisis como:
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gliceraldehido 3P o la fructosa 6P. Por tanto la vía está ligada a las necesidades
de la glucólisis.
Destino de la Fructosa 6P: El destino de la fructosa 6P formada en las vías de la

pentosa fosfato depende de las necesidades específicas del tejido. Por ejemplo, en
hígado, tejido adiposo y corteza suprarrenal la fructosa 6P estimula la síntesis de ácidos
grasos.
Así tenemos que:
Cuando se está bien nutrido la glucosa es captada por el hígado y otros tejidos y
fosforilada a glucosa 6P, que entra en la vía de las pentosa fosfato para formar fructosa
6P, La acumulación de ésta activa alostéricamente la enzima limitante de la velocidad de
la glucólisis PFK1 que, a su vez permite la formación del piruvato. Este se descarboxila
oxidativamente a Acetil CoA, que puede utilizarse para la síntesis de ácidos grasos.
En los hematíes la fructosa 6P tiene un destino diferente. La enzima fosfoglucosa

isomerasa la convierte de nuevo en glucosa 6P para reentrar en la vía de las pentosas
fosfato, creándose así un ciclo que proporciona un aporte continuo de sustrato para la
vía de las pentosas fosfato. Esto permite una producción continua del NADPH requerido
para la regeneración del glutatión reducido, el antioxidante que protege a los glóbulos
rojos.
CONTROL DE LA VÍA: El principal control de la vía se ejerce en el primer paso, o sea,

en la reacción de la glucosa 6P deshidrogenasa.
Las características son:
• Se trata de una reacción esencialmente irreversible.

• El principal factor de control es la proporción entre NADPH y NADP +.
Al utilizar la célula NADPH (p. ej. Durante la síntesis de ácidos grasos), la concentración
de NADP+ aumenta, esto activa la vía incrementando la formación de NADPH para
compensar.
Por tanto la vía de las pentosas fosfato se activa por un NADPH: NADP + bajo.
El control de la fase no oxidativa viene dado por el requerimiento de los productos, a

saber, ribosa 5P y NADPH. Las necesidades individuales de la célula de cualquiera de
éstos determinan si predomina la producción de ribosa 5P o fructosa 6P y gliceraldehido
3P. Por ejemplo:
Si el requerimiento de NADPH es mayor que el de ribosa 5P en, por ejemplo, las células
que toman parte en muchas reacciones sintéticas reductoras, toda la ribosa 5P formada
se convierte en fructosa 6P y gliceraldehido 3P. Estos se convierten de nuevo en glucosa
6P para reentrar en la vía de las pentosas fosfato y, por tanto, generar más NADPH.
Si el requerimiento de ribosa 5P es mayor que el NADPH, como por ejemplo en células

con un elevado recambio y velocidad de formación de ácidos nucleicos, la fructosa 6P y
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el gliceraldehido 3P se convierten en ribosa 5P por ulteriores interconversiones de

azúcares.
CICLO DEL PIRUVATO-MALATO
Tiene dos funciones:
• La producción de NADPH en la reacción catalizada por la enzima málica.

• El transporte de unidades de Acetil CoA desde la mitocondria y el Citosol, lugar
de síntesis de los ácidos grasos, mediante la lanzadera del citrato.
La glucólisis produce piruvato, que entra en la mitocondria, donde se oxida y

descarboxila a Acetil CoA, a partir del cual pueden sintetizarse los ácidos grasos. Sin
embargo, la síntesis de los ácidos grasos tiene lugar en el citosol celular, de modo que la
Acetil CoA requiere un mecanismo de transporte que la capacite para dejar la
mitocondria, a saber, la lanzadera del citrato.
FUENTES DE NADPH PARA LA SÍNTESIS DE ÁCIDOS GRASOS
La vía de las pentosas fosfato es la principal fuente de NADPH: se producen dos

moléculas de NADPH por cada molécula de glucosa que entra en la vía.
El ciclo del piruvato-malato probablemente contribuye con entre el 25% y el 40% del
NADPH total, dependiendo de la fuente de unidades de acetilo(es decir, glucosa, a.a o
lactato). Por cada acetil CoA transferido desde la mitocondria al citosol se genera una
molécula de NADPH.
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UNIDAD IV
METABOLISMO DE LIPIDOS
Digestión y Absorción de los Lípidos:
El hígado secreta la bilis, rica en sales biliares y fosfatidil colina, los cuales funcionan
como detergentes biológicos para solubilizar las grasas de la dieta.
La mayor parte de los lípidos de la dieta deben ser transformados en el tracto digestivo
antes de ser reabsorbidos por el intestino. En el intestino delgado los triglicéridos, por
acción de la lipasa pancreática, se convierten en diacilgliceroles, monoacilgliceroles,
glicerol y ácidos grasos libres.
La acción de la lipasa se ve favorecida por la presencia de una proteína pancreática

llamada colipasa. La secreción pancreática contiene otras estearasas que contribuyen a
la degradación de los fosfolípidos y ésteres de colesterol. La trasformación de los
fosfolípidos en lisofosfolípidos y ácidos grasos, es catalizada por la fosfolipasa A2 que es
sintetizada en el páncreas como zimógeno, el cual es activado por la tripsina. La
colesterol estearasa lleva a cabo la hidrólisis de los ésteres de colesterol.
Absorción: Después de que los ácidos grasos y los monoacilgliceroles son tomados por
el epitelio intestinal y son reconvertidos en triglicéridos por las células de la mucosa; los
lípidos de la dieta son liberados a la linfa en forma de quilomicrones, su contenido es
liberado en los tejidos periféricos.
Los ácidos grasos de cadena corta y mediana presentes en la dieta solo en pequeñas
cantidades, son absorbidos al sistema portal y entregados al hígado como ácidos grasos
libres.
Los ácidos grasos de cadena larga y los monoacigliceroles se funden en pequeñísimas

gotitas de grasa, llamadas micelas, así penetran a las células intestinales donde los
triglicéridos son reconstruidos a partir de estos ácidos grasos y monoglicéridos de
cadena larga.
SINTESIS DE LIPIDOS (LIPOGÉNESIS)
Los ácidos grasos son combustible esencial y una fuente de energía de primera
categoría. La dieta aporta mucha grasa empleada para la función del organismo, pero
una serie de tejidos también puede sintetizar de novo grasa a partir de la AcetilCoA.
Lipogénesis: Constituye una serie de reacciones cíclicas en las que se construye una
molécula de ácidos grasos mediante la adición secuencial de 2 unidades de carbono
derivados de Acetil CoA a una cadena de ácido graso en crecimiento. La síntesis de
ácidos grasos no es tan solo el reverso de la Β-oxidación (degradación) sino que consta
de su propio conjunto de reacciones.
Localización: Principalmente en el hígado, tejido adiposo, glándula mamaria en etapas

de lactancia y una pequeña cantidad en el riñón.
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Zona: Citosol celular.
La vía de las pentosa-fosfato y el ciclo del piruvato-malato genera el NADPH necesario

para la síntesis de ácidos graos (60% aproximadamente Pentosa-fosfato)
Transporte de Acetil CoA desde la mitocondria al citosol: La misma vía que produce
NADPH para la lipogénesis, es decir el ciclo del piruvato-malato, también transporta la
Acetil CoA desde las mitocondrias al citosol. La parte del ciclo que transporta la Acetil
CoA, se llama lanzadera del citrato.
Normalmente, cualquier citrato que se forma en las mitocondrias, entra en el ciclo de

Krebs para producir energía; sin embargo, cuando la concentración de ATP es alto, las
enzimas del ciclo se ven inhibida (isocitrato deshidrogenasa) porque no existe la
necesidad de generar más ATP. La concentración de citrato sube, lo que activa al
transportador del Carboxilato y de este modo el citrato es transportado al citosol. Los
niveles elevados de citrato y ATP favorecen la lipogenésis.
La Ácido graso sintetasa solo produce palmitato (16 carbonos) y una pequeñísima
cantidad de estearato (18 carbonos). Se requiere otras enzimas para fabricar cadenas
más largas. Éstas se encuentran en el Retículo Endoplasmático Liso y en la Mitocondria.
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MODIFICACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS:
Vías del Retículo Endoplasmático Liso: Esta vía es similar a la normal, con los
mismos pasos de la síntesis de ácidos grasos de la FAS; sin embargo existen 2
diferencias principales:
Las enzimas están todas separadas y localizadas en la cara citosólica del REL(Retículo
Endoplasmático liso)
Los productos intermedios están ligados a la coenzima A en lugar de la Proteína

Transportadora de grupos acilo.
Vía mitocondrial: Básicamente es la inversa a la degradación de los ácidos grasos

(Beta Oxidación). Es importante para la elongación de cadenas cortas de ácidos grasos,
las que contienen 14 átomos de carbono o menos, y tiene lugar en la matriz mitocondrial.
Se añaden las dos unidades de carbono directamente del Acetil CoA y no de la Malonil
CoA.
Modificación de Ácidos Grasos

Vía Mitocondrial Vía del Retículo Endoplasmático Liso
Inversa a la β- oxidación Enzimas separadas, individuales.
Elongación de ácidos grasos de cadena Ligadas a la CoA, no ACP.
corta
Carbonos añadidos del Acetil CoA
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DESATURACIÓN DE LOS ÁCIDOS GRASOS: Está localizada en la membrana del

Retículo Endoplasmático liso. De hecho el sistema es una cadena transportadora de
electrones que consta de 3 enzimas: NADH- citocromo b5 reductasa, citocromo b5 acetil
CoA desaturasa.
Se transfieren dos pares de electrones a lo largo de la cadena: un par viene del enlace
simple del ácido graso y el otro par se obtiene del NADH. Los sistemas de los mamíferos
tienen cuatro enzimas desaturasas diferentes, capaces de formar dobles enlaces en las
posiciones: Δ4, Δ5, Δ6, Δ9. Los ácidos grasos insaturados son necesarios para la síntesis
de importantes fosfolípidos de membrana y mensajeros intracelulares como las
prostaglandinas.
ÁCIDOS GRASOS ESENCIALES: Los mamíferos solo pueden formar dobles enlaces en
cuatro posiciones; porque carecen de las enzimas necesarias para crear estos enlaces
más allá del noveno átomo de carbono. Por lo tanto algunos ácidos grasos
polinsaturados que son importantes para la salud no pueden ser sintetizados
endógenamente y deben ser ingeridos en la dieta. Los principales son los ácidos:
linoleico y linolénico, de las series ω6 y ω3, respectivamente.
A partir de éstos pueden hacerse ácidos grasos insaturados importantes, por ejemplo:
Ácido araquidónico, que es precursor de las prostaglandinas, leucotrienos y
tromboxanos. Los aceites de pescado son una fuente importante de omega 3.
DEGRADACION DE LIPIDOS (LIPOLISIS)
Los depósitos de triglicéridos del tejido adiposo son la mayor reserva de combustible del
organismo. Los ácidos grasos son fácilmente movilizados para proporcionar energía
durante el ejercicio y el ayuno prolongado. La oxidación de la grasa produce unas 9
kcal/g, comparado con solo 4 kcal/g en el caso de las proteínas y los carbohidratos. La
degradación de los lípidos es el proceso por el que se elimina de forma secuencial dos
unidades de carbono de la molécula de un ácido graso produciendo acetil coenzima A
que puede ser oxidado a CO2 y agua en el ciclo de Krebs.
Localización: Muchos tejidos, especialmente el hígado y el músculo. Algunos tejidos

son incapaces de oxidar grasas, porque no disponen de las enzimas necesarias, así son:
Cerebro, hematíes y cápsula suprarrenal.
PASOS DE LA DEGRADACIÓN DE LÍPIDOS:
Lipólisis: Tiene lugar en el citosol de las células adiposas. La hidrólisis del triacilglicerol
produce glicerol y ácidos grasos libres. El glicerol se fosforila y luego se oxida a
dihidroxicetona fosfato, que posteriormente se isomeriza a gliceraldehido 3P. Este
producto intermedio pertenece tanto a la vía glucolítica como a la gluconeogénica. Luego
se podrá convertir en glucosa o piruvato en el hígado. Los ácidos grasos libres viajan por
el torrente sanguíneo ligados a la albúmina y son captados para ser oxidados por el
músculo o las células hepáticas.
Activación de los Ácidos Grasos: Se realiza en el citosol celular y para este proceso
se requieren dos moléculas de ATP. Para que los ácidos grasos puedan cumplir su
proceso de degradación, deben “activarse” antes, uniéndose a la CoA para formar
moléculas de Acil CoA.
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Transporte del Ácido Graso Activado del citosol a la mitocondria: Lanzadera de

Carnitina: El acil-derivado de la Coenzima A formado, se encuentra en el citosol, y no
tiene transportadores que lo lleven a las mitocondrias, por lo cual utiliza la lanzadera de
carnitina.
Beta Oxidación: Una vez dentro de la mitocondria, el ácido graso activado se dispone a
la oxidación y producción de energía neta. Para este proceso se incluyen cuatro
reacciones:
1) Oxidación
2) Hidratación
3) Oxidación
4) Tiólisis
El producto después de estas reacciones será; una molécula de acetil CoA y un Acil
Derivado de la CoA acortado en dos carbonos. Las reacciones se repetirán hasta que el
ácido graso haya sido degradado completamente.
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OXIDACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS DE CADENA IMPAR: La oxidación de éstos es, en

esencia, igual que los ácidos grasos de cadena par excepto porque la última B-
oxidación produce una molécula de acetil CoA y una de propionil CoA (tres carbonos) en
vez de dos de acetil CoA. El propionil CoA es metabolizado a succinil CoA que puede
entrar al ciclo de Krebs.
(Fórmulas)
OXIDACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS: En este caso, la mayoría de las

reacciones son las mismas que para los saturados, excepto a lo que respecta a dos
enzimas adicionales: Enoil CoA isomerasa, 2-4 dienoil reductasa.
Los ácidos grasos que se producen espontáneamente, tienen dobles enlaces en la

posición CIS, los cuales no se metabolizan por las vías típicas, las que son específicas
para la configuración TRANS. Sin embargo la enoil CoA isomerasa convierte un
compuesto CIS en TRANS, posibilitando que continúe la B.oxidación.
Durante la oxidación de algunos ácidos grasos insaturados, se crea el producto

intermedio 2-4 dienoil CoA. Tampoco este es sustrato para la enoil CoA hidratasa, pero
la 2-4 dienoli CoA reductasa NADPH dependiente la reduce a transenoil CoA
capacitando el medio para que avance la B- Oxidación.
Después de varios estudios, se sabe que esta enzima solo está presente en los
peroxisomas y no en la mitocondria.
BETA OXIDACIÓN PEROXISÓMICA: La Β-oxidación también puede tener lugar en los

peroxisomas, en el riñón y en el hígado. Aproximadamente el 5-10% del total de la
degradación ocurre aquí, el resto en las mitocondrias. La vía de la Β-oxidación es
idéntica en ambos sitios; pero las enzimas son diferentes. Las enzimas de la Β-oxidación
peroxisómica son más versátiles y pueden oxidar a una mayor cantidad de sustratos,
inclusive a las prostaglandinas. La principal función de la oxidación en los peroxisomas
es el acortamiento de las ácidos grasos de cadena larga, por ejemplo, los mayores de 22
a 24 moléculas de carbono, preparándolos para la Β-oxidación mitocondrial.
DIFERENCIAS ENTRE LA Β-OXIDACIÓN: MITOCONDRIAL Y PEROXISÓMICA.
Oxidación: La enzima Acetil CoA deshidrogenasa que contiene FAD + , pasa sus
electrones directamente al oxígeno, de modo que no se forma ATP, en lugar de ello la
energía se disipa en forma de calor.
Hidratación y Oxidación: Las realiza la enzima bifuncional que tiene la actividad de:
enoil CoA hidratasa y de B-hidroxiacil CoA deshidrogenasa.
Tiólisis: La tiolasa rompe el acil CoA, liberando Acetil CoA y una cadena acilo acortada.
La oxidación continúa hasta que las moléculas de acil CoA son de una longitud menor a
22 carbonos, en cuyo punto difunden fuera de los peroxisomas a través de una proteína
formadora de poros en la membrana peroxisómica, para una posterior oxidación en las
mitocondrias.
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REGULACIÓN DE LA DEGRADACIÓN DE LÍPIDOS:
El control se ejerce en tres puntos:
a) Lipólisis: La lipasa sensible a hormonas está regulada por fosforilación

reversible. La adrenalina durante el ejercicio y el glucagón y la adrenocorticotropa
(ACTH) en el ayuno, activan la adenilato ciclasa que aumenta los niveles de
AMPc, que a su vez estimula la proteinquinasa AMPc dependiente, para
fosforilar a la lipasa sensible a hormonas, activándola. La misma proteinquinasa
también fosforila a la acetil CoA carboxilasa, inhibiéndola. Es decir, estimula la
lipólisis e inhibe la lipogénesis. La insulina estimula la defosforilación de la lipasa,
inhibiendo la lipólisis.
b) Lanzadera de Carnitina: El Malonil CoA inhibe a la Carnitina Acil Trasferasa

I(CAT I), inhibiendo de este modo la entrada de grupos acilo en la mitocondria.
Durante la síntesis de ácidos grasos se produce un aumento de la Malonil CoA,
asegurándose que los ácidos grasos recién sintetizados no entren a la
mitocondria para ser oxidados, apenas creados.
c) La inhibición de la Β-oxidación por NADH y FADH2: Las reacciones de

oxidación requieren un aporte de NAD + y FAD+, que se regeneran a través de la
cadena transportadora de electrones. Las enzimas de la Β-oxidación tienen que
competir con las enzimas deshidrogenasas del ciclo de Krebs por el NAD + y el
FAD+, porque ambas vías suelen estar activas al mismo tiempo.
METABOLISMO DEL COLESTEROL
• El colesterol desempeña muchas funciones en el organismo:

• Un componente esencial de las membranas celulares
• Un precursor de los cinco tipos principales de hormonas esteroideas:
progestágenos, estrógenos, andrógenos, glucocorticoides y mineralocorticoides.
• Un precursor de los ácidos biliares y de la vitamina D
Por tanto, el organismo requiere un aporte continuo de colesterol.
FUENTES DE COLESTEROL:
El colesterol puede obtenerse a partir de la dieta o bien ser sintetizado endógenamente

por el organismo. Existen mecanismos reguladores que tratan de equilibrar de colesterol
que el organismo almacena diariamente, tanto con la ingestión dietética como con la
cantidad excretada en la bilis o como sales biliares para facilitar el control del nivel de
colesterol plasmático. El fracaso de este mecanismo de control puede dar lugar a un
aumento de colesterol plasmático y a un aumento del riesgo de enfermedad
cardiovascular, especialmente cardiopatías; enfermedad vascular y enfermedad vascular
periférica.
ETAPAS DE LA SÍNTESIS DE COLESTEROL: Es una molécula esteroidea de 27

carbonos. La síntesis del colesterol se divide en dos etapas:
La formación de la unidad de isopreno, isopentenil pirofosfato: Se forma por la

condensación de tres moléculas de acetil CoA para dar el hidroxi metil glutaril CoA
seguido de la pérdida de CO2.
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Condensación progresiva de unidades de isopreno para formar colesterol: Se liga seis

unidades de cinco carbonos de isopreno para formar el escualeno (30 carbonos), que se
cicla para formar lanosterol, del que se forma el colesterol.
Localización: Se sintetiza en la mayoría de tejidos excepto en los glóbulos rojos, pero el

lugar principal es el hígado.
Zona: Citosol celular, aunque algunas de las enzimas están en el retículo endoplásmico.
REGULACIÓN DE LA SÍNTESIS DE COLESTEROL: Dicha regulación es necesaria

para evitar la elevación de los niveles del colesterol plasmático, lo que podría conducir al
depósito de colesterol en las paredes de las arterias y a la formación de placas
arterioescleróticas.
Ciertamente, el lugar de control primario es la enzima limitante de la velocidad de la

reacción de la hidroxi metil glutaril CoA (HMGCoA) reductasa.
• Inhibición por producto: La HMG CoA reductasa es inhibida por el colesterol.

La inhibición de la HMG CoA reductasa es el mecanismo de acción de las
fármacos que inhiben la síntesis de colesterol (estatinas)
• Regulación hormonal a corto plazo: La HMG CoA reductasa también está

regulada por una fosforilación reversible hormono dependiente. El glucagón
activa la proteinquinasa AMPc dependiente que fosforila reversiblemente a la
HMG CoA reductasa, inhibiéndola; por lo que disminuye la velocidad de síntesis
de colesterol. La insulina desforforila la enzima, lo que produce su activación y
aumento de la síntesis de colesterol.
• Regulación a Largo Plazo: Éste es el más importante. La cantidad de

colesterol, tanto dietético como endógeno, captado por las células afecta a la
cantidad de HMG CoA reductasa sintetizada. Un nivel alto de colesterol en las
células, origina una disminución de la velocidad de transcripción del gen de la
HMG CoA reductasa, inhibiéndolo, lo que produce una reducción de la síntesis
del colesterol.
El aumento de los niveles intracelulares del colesterol, también suprime la
síntesis de los receptores del mismo, con lo que resulta una disminución de la
captación del colesterol por parte de la célula. Una concentración baja del
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colesterol intracelular estimula la síntesis de receptores. Éste es mecanismo

más importante de la regulación del colesterol plasmático.
“EMPAQUETADO” DEL COLESTEROL: La mayoría del colesterol de la sangre se

encuentra en forma de ésteres de colesterol, formados por la adición de un ácido graso
del grupo OH del carbono tres. La esterificación hace que el colesterol sea más
hidrófobo, capacitándolo para ser empaquetado y almacenado fácilmente. Dos sistemas
enzimáticos son responsables de la esterificación.
• En la Célula: Si el colesterol captado o sintetizado por las células no se necesita

de inmediato, es esterificado por la Acil CoA: Colesterol Acil: Transferasa (ACAT).
La ACAT transfiere un ácido graso de un acil graso CoA al colesterol; formando
un éster de colesterol que puede ser almacenado en la célula.
• Lipoproteínas de alta densidad (HDL): Una enzima similar: Lecitina: colesterol

Acil Transferasa (LCAT), se encuentra asociada a la HDL. La HDL se encarga de
recoger el colesterol libre de los tejidos periféricos y de transportarlo al hígado; o
sea, actúa como “basurero” del colesterol. La LCAT cataliza la transferencia de
un ácido graso de los fosfolípidos, fosfatidilcolina, al colesterol. Entonces la HDL
transporta los ésteres de colesterol al hígado para ser reutilizado o excretado.
CUERPOS CETÓNICOS Y CETOGÉNESIS
Los cuerpos cetónicos a saber, el ácido acetoacético, el ácido 3-hidroxibutírico y la

acetona proporcionan un combustible alternativo para las células y se producen a niveles
bajos de manera continua. Sin embargo, solo se producen en cantidades significativas
durante situaciones adversas como la inanición, el ejercicio intenso prolongado o la
diabetes mal controlada. Un incremento importante de los cuerpos cetónicos causa
acidosis (reducción del pH).
Inanición: Durante el ayuno el cerebro utiliza únicamente glucosa como fuente de

energía, porque los ácidos grasos no pueden atravesar la barrera hematoencefálica. En
situaciones de ayuno prolongado el cerebro se adapta a la utilización de los cuerpos
cetónicos como combustible principal puesto que son solubles y, por tanto pueden
atravesar la barrera hematoencefálica. Esto disminuye la necesidad de glucosa que,
durante la inanición, cuando se han agotado las reservas de glucógeno, provienen de la
degradación de las proteínas musculares dando aminoácidos que, a continuación, son
oxidados a glucosa por la gluconeogénesis. Por tanto, el uso de cuerpos cetónicos como
combustible ahorra glucosa y conserva las proteínas musculares. En el ayuno
prolongado la producción de cuerpos cetónicos suele controlarse normalmente de
manera que su velocidad de formación es igual a la de utilización. Esto evita la
acumulación de cuerpos cetónicos ácidos, por lo que el pH de la sangre se mantiene
dentro de los límites normales.
Diabetes: En la Diabetes bien controlada los tejidos reciben un aporte adecuado de

glucosa y la producción de cuerpos cetónicos es mínima. La diabetes gravemente
descompensada da lugar a la producción masiva de cuerpos cetónicos, hasta el punto
de que la velocidad de formación es mucho mayor que la de utilización, lo que puede
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conducir a cetoacidosis grave con compromiso vital al exceder la acumulación de iones

hidrógeno, la capacidad de tampón de la sangre.
SINTESIS DE LOS CUERPOS CETONICOS
Se forman a partir del Acetil CoA, proviniendo principalmente de la Β-oxidación de los

ácidos grasos.
Localización: Mitocondria hepática
La síntesis de los cuerpos cetónicos (cetogénesis) es un proceso de cinco pasos. Se

condensan tres moléculas de Acetil CoA para formar HMG CoA, que a continuación se
escinde para dar acetoacetato. Las dos primeras reacciones se dan en las mitocondrias.
El β -hidroxibutirato se forma por la reducción del acetoacetato. La proporción entre el

β-hidroxibutiratoy acetoacetato depende de la disponibilidad de NADH.
La descarboxilación espontánea del acetoacetato produce acetona, pero habitualmente

solo se fabrica una pequeña cantidad.
CONTROL DE LA VÍA
Habitualmente, el acetil CoA formado por la β -oxidación de los ácidos grasos entra en el
ciclo del Ácido tricarboxílico. Durante el ayuno prolongado o la diabetes, el oxalacetato
necesario para que el Acetil CoA se combine con él para formar citrato se dirige a la
gluconeogénesis para ayudar a mantener la glucemia. Por tanto el Acetil CoA sobrante
se desvía para formar cuerpos cetónicos,
UTILIZACIÓN DE LOS CUERPOS CETÓNICOS
Los cuerpos cetónicos son transportados por el torrente sanguíneo a varios tejidos,
principalmente al corazón, músculo y cerebro, donde se oxida en las mitocondrias
dando acetil CoA, que puede entrar en el ciclo del ácido tricarboxílico (ATC). Los cuerpos
cetónicos constituyen una importante fuente de energía para estos tejidos, de hecho,
emplea preferentemente cuerpos cetónicos como combustible antes que glucosa. El
hígado aun siendo el lugar de síntesis, no puede usar los cuerpos cetónicos porque
carece de la β-cetoacil CoA Transferasa. Los glóbulos rojos tampoco pueden
metabolizar los cuerpos cetónicos debido a que no tiene mitocondrias.
PRODUCCIÓN DE ATP A PARTIR DE LA OXIDACIÓN DE CUERPOS CETÓNICOS
La oxidación del β-hidroxibutirato produce 2 moléculas de Acetil CoA. La oxidación de

cada acetil CoA en el ciclo del ATC produce 10, moléculas de ATP. No hay formación
neta de NADH (el NADH formado por la rotura del β-hidroxibutirato se utiliza en su
síntesis), De este modo la oxidación de β-hidroxibutirato produce 20 moléculas de ATP.
Sin embargo, para calcular la producción total verdadera de ATP a partir de la oxidación
de un cuerpo cetónico es preciso tomar en cuenta el origen del Acetil CoA.
Por ejemplo, si la Acetil CoA utilizada en la síntesis del β-hidroxibutirato proviene de la

oxidación de un ácido graso, se generarán un total de 26 moléculas de ATP. La
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producción de ATP a partir de la oxidación de una molécula de glucosa es de 32 ATP.

Por consiguiente, la producción de ATP a partir de la oxidación de un cuerpo cetónico es
comparable como la de la glucosa, lo que demuestra que los cuerpos cetónicos son una
excelente fuente de energía y sustituyen a la glucosa durante situaciones adversas como
la inanición.
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UNIDAD V
METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS
DIGESTION DE LAS PROTEÍNAS
Las enzimas que catalizan la hidrólisis de las proteínas se denominan enzimas

proteolíticas (proteasas), y se distinguen dos grupos fundamentales.
Proteinasas. Son enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos localizadas en el interior de

las cadenas poliaminoacídicas de las proteínas. Suelen atacar preferentemente
sustratos de alto peso molecular y su acción produce fragmentos peptídicos de longitud
variable. Se les denominó endopeptidasas.
Peptidasas. Estas enzima hidrolizan enlaces peptídicos localizados en o cerca de los

extremos de las cadenas. Su actividad es mayor al atacar péptidos de bajo peso
molecular, que liberan tripéptidos, dipéptidos y aminoácidos libres. Se les denomina
también exopeptidasas.
Las proteínas del aparato digestivo son la pepsina, la tripsina y la quimotripsina. Las
peptidasasas están representadas por distintos tipos de aminopeptidasas,
carboxipeptidasas y dipeptidasas.
Pepsina. Esta poderosa proteinasa es segregada a la luz gástrica en forma de

pepsinógeno, molécula precursora de la pepsina. El pepsinógeno es inactivo en la
forma en que se segrega por las células pépticas.
HCl, pepsina
Pepsinógeno Pepsina + Varios péptidos
Tripsina. El jugo pancreático contiene tripsinógeno que es el precursor de la tripsina.
Enteroquinasa
Tripsinógeno Tripsina + hexapéptido
Quimotripsina. También el jugo pancreático contiene quimotripsinógeno.
Quimotripsinógeno Tripsina, quimotripsina Quimotripsina + dos dipéptidos
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METABOLISMO
En el metabolismo de las proteínas en la célula viva, los aminoácidos pueden servir de

precursores de las proteínas o pueden oxidarse como fuente de energía. La síntesis de
proteínas nuevas para el crecimiento y desarrollo o anabolismo, supone el enlace de
diferentes aminoácidos en secuencias y ordenaciones espaciales adecuadas para
producir moléculas proteicas específicas.
Las proteínas de los tejidos de varias especies de animales, plantas y microorganismos

tienen estructuras y composiciones específicas. El proceso de catabolismo de las
proteínas para producir energía comprende muchas reacciones metabólicas generales y
muchas que son específicas para el metabolismo de uno de los 22 aminoácidos
diferentes.
POOL O CONJUNTO DE AMINOACIDOS:
El pool de aminoácidos es el conjunto de aminoácidos libres provenientes de todos los

compartimentos del organismo relacionados a través del torrente sanguíneo.
En contraste con el metabolismo de los hidratos de carbono y de las grasa, no existe una
reserva de aminoácidos o de proteínas, cualquier aminoácido que no se use de inmediato,
se pierde, ya que las proteínas no pueden almacenarse.
Este pool se puede producir en todos los tejidos, se puede transformar en nuevas
proteínas de los tejidos y de la sangre, en proteínas hormonales o enzimáticas; y, en
sustancias nitrogenadas no proteicas como la creatinina y el glutatión.
En un adulto sano la cantidad total de proteínas del organismo es constante, de modo que
la velocidad de síntesis de las proteínas es igual a la de su degradación.
ESTADO DINAMICO DE LAS PROTEÍNAS:
Experimentos realizados por Shoenheimer y colaboradores demostraron que las proteínas

de los tejidos existen en un estado dinámico de equilibrio. Esto indica que los aminoácidos
de las proteínas de los tejidos se intercambian continuamente con los del pool de
aminoácidos, y que las moléculas de las proteínas del cuerpo son muy lábiles.
De manera continua se cogen aminoácidos para la síntesis de proteínas y se reemplazan

mediante la hidrólisis de las proteínas dietéticas y tisulares.
Casi todas las proteínas del organismo se están sintetizando de manera continua a partir de
los aminoácidos, degradándose para dar de nuevo aminoácidos. Por tanto, hay un
recambio de proteínas permanentes.
Investigaciones recientes han señalado que las proteínas de los tejidos varían
considerablemente en su velocidad de recambio de las moléculas de aminoácidos.
VELOCIDAD DE RECAMBIO PROTEICO
La velocidad de recambio representa la cantidad de proteína sintetizada o degradada por

unidad de tiempo. El tiempo de recambio se expresa corrientemente como vida media o
semivida de una proteína en los tejidos.
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Cada día hay un recambio de entre el 1 y 2% del total de las proteínas del organismo. La
velocidad de recambio proteico varía para cada proteína y depende, hasta cierto punto, de
la función de la proteína:
• Las proteínas reguladoras, como las enzimas digestivas, lactato deshidrogenasa o

ARN polimerasa, tienen semividas cortas (de minutos a horas).
• Las proteínas estructurales, como, por ejemplo, colágeno, tienen semividas largas y
duran años.
• La hemoglobina tiene una semivida intermedia, de unos 120 días.
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS:
En el cuerpo siempre se está efectuando el proceso de síntesis proteica, especialmente

durante el crecimiento y en aquellos tejidos que poseen un grado de recambio grande.
MECANISMO:
La síntesis de proteínas se inicia con la activación de los aminoácidos. Este proceso se

efectúa por combinación de un a.a. con ATP y una enzima específica del aminoácido, con
pérdida de dos moléculas de ácido fosfórico.
El segundo paso consiste en transferir el a.a. activado a una molécula de RNA transferidor
(RNAt), cada molécula de RNAt debe tener dos áreas distintas de secuencia de nucleótido:
una para el anticodón que se une a codones específicos del RNAm ; y otro para formar
enlaces con la enzima que cataliza la unión del a.a. con su RNAt específico.
Esta enzima debe tener dos zonas de unión: una para asociarse con la zona del RNAt que
reconoce la enzima y la otra para unirse a un a.a. específico de la mezcla en disolución en
la célula y catalizar su unión con el RNAt.
En el tercer paso se efectúa la transferencia del a.a. unido con el RNAt a los ribosomas del
citoplasma celular. En el citoplasma los ribosomas se unen mediante tiras de RNAm ,
formando poliribosomas, que constan de 4 a 6 ribosomas.
Representación esquemática de la síntesis de proteínas
O O
AMINOACIL SINTETASA // //
R-CH-COOH ─────────────────── Enz-Adenina-Ribosa O-P-O-C-CH-R
| |
NH2 ATP PPi NH2
COMPLEJO ENZIMA AMINOACIL

AMP(E-AMP-AA)
E-AMP-AA + RNAt ─────────────── RNAt AA + AMP + E

a.a activado Complejo a.a activado
y RNAt
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Los ribosomas se unen tanto con el RNAt como con el RNAm para conseguir la síntesis del
polipéptido a partir de los a.a. activos transportados por el RNAt.
El molde activo que controla la síntesis proteica de los ribosomas se llama RNA mensajero
(RNAm), se sintetiza gracias a la RNA polimerasa bajo la dirección del DNA del núcleo y
transporta a los ribosomas la información que dirige la ordenación de los a.a. unidos al
RNAt.
La formación de RNAm requiere, además de la enzima RNA polimerasa una mezcla de

trifosfatos de los nucleósidos que se incorpore en la molécula de RNA mensajero.
Este primer proceso de transferencia de información general de DNA al RNA mensajero se

llama TRANSCRIPCION.
Se llama TRADUCCION (porque traduce el código genético) a la programación específica

de los aminoácidos en los polisomas o moléculas de RNA mensajero en la síntesis de una
proteína que contiene un secuencia definida de a.a.
La inserción de los a.a. unidos al RNAt en un área o centro específico del RNAm, se
gobierna mediante el código genético. Existe en el RNA mensajero un centro específico
que consta de 3 bases o residuos nucleótidos consecutivos, que une a un a.a. determinado;
este centro se llama codón.
El RNAt de un a.a. determinado posee un triplete complementario de bases llamado un

anticodón, que determina en el ribosoma la unión del RNAt al centro correspondiente del
RNAm. Existen 64 combinaciones diferentes de estas tres bases, disponibles para la
formación del código.
REACCIONES METABOLICAS DE LOS AMINOACIDOS:
Los a.a. del pool metabólico, que no se emplean inmediatamente para fines sintéticos
pueden sufrir varias reacciones metabólicas.
Pueden seguir la fase catabólica a través de desaminación oxidativa, formación de urea y

producción de energía; o pueden ayudar a la síntesis de nuevos aminoácidos a través de
un proceso de reaminación y de transaminación.
Desaminación oxidativa, reaminación, transaminación y formación de urea son procesos

comunes para todos los aminoácidos y por lo tanto muy importantes en el metabolismo
proteico.
TRANSAMINACION
Las aminotransferasas(o transaminasas) catalizan la transferencia del grupo α-amino de un

aminoácido a un α-cetoácido (bien sea piruvato, oxalacetato o, más a menudo α-
cetoglutarato). Se forman un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. Si el que acepta es
el α-cetoglutarato, entonces se forma glutamato. Todas las reacciones de transaminación
son reversibles.
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Zona: Las aminotransferasas se encuentran en el citosol y la mitocondria
Mecanismo: Todas las aminotransferasas requieren piridoxal fosfato, un derivado de la

vitamina B6, como cofactor. Las dos transaminasas más comunes son la alanina
aminotransferasa (ALT) y la aspartato aminotransferasa (AST). Estas enzimas son clave en
el metabolismo de los aminoácidos. Se utilizan tanto en su síntesis como en su
degradación. Durante esta última todos los grupos amino se transfieren finalmente al α-
cetoglutarato porque solo el glutamato puede presentar una desaminación oxidativa rápida.
Reacciones químicas de la Transaminación
COOH COOH COOH

| | |
CH2 CH2 COOH CH2
| + | | |
CHNH2 CH2 ASPARTATO CH2--C=O CH2
| | TRANSAMINASA | + |
COOH C=O COOH CHNH2
| fosfato de |
COOH piridoxal COOH
ACIDO ACIDO ACIDO OXALACETICO ACIDO

ASPARTICO ALFA-CETO GLUTAMICO
GLUTARICO
Otros aminoácidos como alanina, leucina o tirosina pueden reemplazar al ácido aspártico.
Tanto el aspartato como la alanina transaminasa están presentes en el suero y son de
utilidad en el diagnóstico de la enfermedad. Cuando la concentración de aspartato
transaminasa (AST/TGO) aumenta, es indicativo del infarto de miocardio, un estado del
corazón que afecta el músculo cardíaco; mientras que en la hepatitis vírica se observa un
incremento en la concentración de la alanina transaminasa (ALT/TGP).
DESAMINACION OXIDATIVA
Consiste en la separación del grupo amino de un aminoácido con formación de amoniaco y

de un cetoácido. Este proceso se llama desaminación oxidativa y viene catalizado por
enzimas llamadas aminoácido oxidasas que se encuentran en los tejidos hepático y renal.
La desaminación oxidativa elimina el grupo amino.
Fig.76 Reacciones Químicas.
Glutamato deshidrogenasa
Glutamato + H2O α-cetoglutarato + NH4+
NAD+ NADH
(NADP+) (NADPH)
La glutamato deshidrogenasa elimina el grupo amino del glutamato dejando el esqueleto de

carbono. El amoniaco formado entra en el ciclo de la urea y los esqueletos de carbono (α-
cetoácidos) son todos productos intermedios glucolíticos y del ciclo del ATC. La glutamato
deshidrogenasa es específica para el glutamato y es inusual porque puede emplear NAD+ o
NADP+ como cofactor.
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Zona: La mitocondria
Control: La reacción es reversible. ATP y GTP inhiben alostéricamente a la enzima

mientras que GDP y ADP la activan. Por tanto cuando los niveles de energía son bajos, los
aminoácidos se desaminan para proporcionar α-cetoglutarato al ciclo del ATC para generar
energía.
En general los aminoácidos se clasifican en glucogénicos cuando sus átomos de carbono

forman piruvato o intermedios en el ciclo de Krebs que se pueden convertir en glucosa. La
alanina, serina, treonina, los ácidos aspártico y glutámico, la asparagina y la glutamina, son
ejemplos de éste grupo.
De otros aminoácidos como la valina, leucina e isoleucina, se dice que son cetogénicos
porque forman con facilidad grupos acetilo y acetilacetato, que siguen la ruta metabólica de
los lípidos y forman cuerpos cetónicos.
BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
En el organismo existen 20 a.a., nueve de los cuales son esenciales; los otros 11 son los
no esenciales.
Los a.a. esenciales son los que no pueden ser sintetizados por el organismo, y, por tanto
deben ser obtenidos a partir de la dieta. Estos son: Histidina (solamente en niños), Valina,
Leucina, Isoleucina, Lisina, Metionina, Treonina, Fenilalanina y Triptofano.
A la Histidina como también a la Arginina, sólo se les considera esenciales durante
períodos de rápido crecimiento celular, como la lactancia, la infancia o durante una
enfermedad. En otros momentos, la Arginina se sintetiza en cantidad suficiente por el
organismo.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Estos pueden ser sintetizados por el organismo a partir de productos intermedios del ciclo
del ATC y otras vías metabólicas. Son los siguientes: Tirosina, Glicina, Alanina, Cisteína,
Serina, Ac. Aspártico, Asparagina, Glutamato, Glutamina, Arginina y Prolina.
Tirosina:
Se forma mediante la hidroxilación del a.a. esencial fenilalanina mediante la enzima
fenilalanina hidroxilasa y actúa como cofactor la tetrahidrobiopterina. Es una reacción
irreversible.
Serina, Glicina y cisteína
Están formados a partir de productos intermedios glucolíticos. La glicina y la cisteína

pueden formarse a partir de la serina.
Síntesis de la serina:
Se puede obtener por:

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• La vía fosforilada (vía principal) tiene lugar en el citosol de la célula. Se forma a

partir del 3-fosfoglicerato en tres pasos: oxidación, transaminación a 3-fosfoserina e
hidrólisis a serina.
• A partir de la glicina en la mitocondria. Es una reacción reversible, por tanto, la
glicina y la serina son interconvertibles. La enzima requiere como cofactor el
piridoxal fosfato.
Síntesis de la glicina
La síntesis se realiza por dos vías que tienen lugar en la mitocondria.

• A partir del CO2, NH4+ y N5N10-metileno tetrahidrofolato y la enzima que participa es
la glicina sintetasa.
• A partir de la serina por la serina hidroximetil transferasa.
La glicina desempeña importantes funciones en el organismo:
• Es un componente de proteínas, especialmente colágeno, y también se utiliza para

la síntesis de glutatión, creatina, porfirinas y purina.
• Metabolismo y excreción de fármacos.
• Actúa como un neurotransmisor inhibidor en el cerebro.
Síntesis de cisteína
Se forma a partir de la serina y del aminoácido esencial metionina en el citosol celular. Su

síntesis es dependiente de un aporte adecuado de metionina en la dieta.
Alanina
Se forma por una simple transaminación del piruvato. La formación depende de la demanda
para la glucolisis y, en consecuencia, el estado de energía de la célula.
Síntesis del Ácido aspártico y de asparagina
El ácido aspártico se forma por la transaminación del oxalacetato. Es importante como

donante de grupos amino en el ciclo de la urea y en la síntesis de purina y de pirimidina.
Glutamato, glutamina, prolina y arginina
El glutamato es el precursor de los demás. Todos se forman a partir de un α-cetoglutarato.
El glutamato se forma por la aminación reductora del α-cetoglutarato, mediante la

glutamato deshidrogenasa. Es importante en el metabolismo de los a.a. porque es el único
que puede sufrir una desaminación oxidativa rápida. El glutamato también se forma por la
transaminación de la mayoría de los otros aminoácidos.
La glutamina se forma por la amidación del glutamato por la glutamina sintetasa. Es

importante porque se emplea para la síntesis de purina y pirimidina. La reacción sirve,
además de para producir glutamina para la síntesis de proteínas, como vía para la
eliminación de amoniaco en el hígado y riñón.
La prolina se sintetiza a partir del glutamato en tres pasos: reducción, una ciclación
espontánea y luego se reduce a prolina.
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La arginina se forma por reducción del glutamato, luego es transaminado a ornitina, ésta
es metabolizada por el ciclo de la urea para dar lugar a la arginina.
DEGRADACION DE PROTEINAS Y ELIMINACION DEL NITROGENO
Equilibrio nitrogenado
La degradación de proteínas ocasiona una pérdida neta diaria de nitrógeno (en forma de
urea) por el organismo; corresponde habitualmente a unos 35-55 g. de proteína al día . Por
tanto, una dieta normal debe proporcionar al menos 35-55 g. de proteínas todos los días.
En estas condiciones se dice que el organismo está en equilibrio nitrogenado porque la
ingestión dietética iguala a las pérdidas del organismo.
Balance de nitrógeno positivo

Esto sucede cuando la ingestión de nitrógeno supera a las pérdidas. Se asocian con estas
tres situaciones:
• Crecimiento
• Embarazo
• Convalecencia
Balance nitrogenado negativo
Ocurre cuando la ingestión de nitrógeno es menor a las pérdidas por el organismo. Se da

esta situación en:
• Desnutrición
• Inanición
• Caquexia (se ve en fases avanzadas de cáncer)
• Posterior a un trauma (cirugía, quemaduras graves, sepsis)
• Carencia de un a.a esencial
DEGRADACION DE LAS PROTEINAS
Hay dos posibles vías de degradación de las proteínas; el resultado final de ambas es la
rotura de las proteínas en sus aminoácidos constituyentes mediante las proteasas.
Vía de la Ubiquitina
La ubiquitina es una pequeña proteína básica que se une a las proteínas para su
destrucción. La vía de la Ubiquitina degrada las proteínas anormales y las proteínas
citosólicas de vida corta; es ATP dependiente y está localizada en el citosol celular.
Mecanismo de la vía
Esta vía consta de cuatro etapas; las enzimas E1, E2 y E3 participan en ésta vía:
1. Activación de la Ubiquitina por la unión a E1, la enzima activadora de ubiquitina. La

reacción está impulsada por la hidrólisis del ATP.
2. Transferencia de ubiquitina activada a E2, la molécula transportadora de ubiquitina.
3. La E3 cataliza la transferencia de ubiquitina a la proteína diana. La enzima E3

realmente “lee” el aminoácido N terminal para determinar si una proteína puede ser
fácilmente marcada con la ubiquitina .
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4. Degradación de las proteínas marcadas por el complejo proteasa 26S (también

llamado megapaína o endopeptidasa) para dar lugar a péptidos.
Vía lisosómica
La vía lisosómica degrada proteínas de vida larga, de membrana o extracelulares, y
organelos como las mitocondrias. Es ATP independiente y está localizada en los lisosomas.
Inicialmente las proteínas deben entrar en los lisosomas y allí hay dos procesos posibles
por los que las proteínas pueden seguir esta vía:
Endocitosis, por la que las proteínas extracelulares entran en las células para ser
degradadas en los lisosomas.
Autofagia, para las proteínas u organelos intracelulares; son englobadas por la membrana
plasmática o por el retículo endoplasmático para formar autofagosomas.
El residuo final de ambos es la degradación de las proteínas por las proteasas lisosomales
(catepsinas).
La actividad lisosómica y, por consiguiente, la degradación de las proteínas están

aumentadas en situaciones de inanición (un incremento en la degradación de las proteínas
proporciona sustratos para la gluconeogénesis). Y en muchas enfermedades como la
diabetes, el hipertiroidismo y las enefermedades inflamatorias crónicas.
La degradación de las proteínas (ubiquitinilación) no se realiza al azar, sino que se ve
influida por algún aspecto estructural de las proteínas.
Regla del N-terminal:

Se distingue entre proteínas de vida corta y de vida larga en función de la naturaleza de su
aminoácido N-terminal.
Ejemplo:
Residuos N-terminal estabilizadores; metionina, glicina, alanina y serina. No son
fácilmente marcadas por la ubiquitina y las proteínas que las contienen presentan
semividas largas.
Residuos N-terminal desestabilizadores son fenilalanina, triptófano, ácido aspártico,

arginina y lisina. Son señales para un marcaje rápido para la ubiquitina.
Región PGST
Las proteínas que contienen las regiones PGST (Pro, Glu, Ser, Treo), se degradan
rápidamente y tiene semividas cortas. Ej. La proteina quinasa dependiente de AMPc.
ELIMINACION DEL NITROGENO PROTEICO Y CICLO DE LA UREA
Cualquier excedente de a.a. sobre las necesidades del organismo se degrada. Se elimina
el grupo amino, formando amoniaco que es extremadamente tóxico. El amoniaco se
convierte en un compuesto no tóxico, en concreto, la urea, mediante el ciclo de la urea,
pudiendo excretarse por la orina. También puede incorporarse una pequeña cantidad de
amoniaco al a glutamina. La eliminación del grupo amino de los aminoácidos deja el
esqueleto de carbono (α cetoácidos).
El sitio más importante de degradación de aminoácidos es el hígado. La eliminación de

nitrógeno puede dividirse en dos estadios principales:
• Eliminación del grupo amino de los aminoácidos

• Formación de urea a través del ciclo de la ornitina.
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ELIMINACIÓN DEL GRUPO AMINO
Hay dos posibles rutas para eliminar el grupo amino:
TRANSDESAMINACIÓN
La transdesaminación es una transaminación ligada a la desaminación oxidativa:
• La transaminación es la transferencia de grupos amino de aminoácidos para formar

glutamato en el citosol.
• La desaminación oxidativa, catalizada por la glutamato deshidrogenasa, elimina el

grupo amino del glutamato. La reacción tiene lugar en la mitocondria y el grupo
amino liberado entra entonces en el ciclo de la urea.
TRANSAMINACIÓN
Implica dos reacciones de transaminación:
• La primera transfiere el grupo amino a un alfa cetoglutarato, formando glutamato.
• En la segunda, la ácido aspártico aminotransferasa transfiere el grupo amino del

glutamato al oxalacetato, formando ácido aspártico.
A continuación, el ácido aspártico entra en el ciclo de la urea fusionándose con citrulina. De

este modo, entra un segundo grupo amino al ciclo de la urea, proporcionando un segundo
átomo de nitrógeno para formar urea.
La desaminación también puede lograrse a través de otras enzimas, pero son tan solo vías
menores.
FORMACION DE LA UREA POR EL CICLO DE LA ORNITINA
El ciclo de la urea consta de cinco reacciones que llevan a la síntesis de la urea a partir de
dos compuestos inorgánicos, CO2 y NH4+. La urea, NH2-CO-NH2, contiene dos átomos de
nitrógeno: un nitrógeno lo aporta el amoniaco formado por la transdesaminación de los
aminoácidos y el otro deriva del ácido aspártico. El ciclo utiliza una molécula transportadora,
la ornitina, que se regenera.
Localización
Hepatocitos, principalmente en las células periportales.
Zona
Las dos primeras reacciones tienen lugar en la mitocondria, mientras que las tres últimas en
el citosol.
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CICLO DE LA UREA
Consta de los siguientes pasos:
1. Formación de carbamoil fosfato

Es el paso irreversible, limitante de la velocidad de la vía, catalizado por la carbamoil
fosfato sintetasa I (CPS I). La reacción consume dos moléculas de ATP.
2. Formación de la citrulina
El grupo carbamoil se transfiere a la ornitina mediante la ornitina transcarbamilasa.
En la membrana mitocondrial interna hay transportadores específicos para la
citrulina y la ornitina.
3. Síntesis de argininosuccinato
La arginino succinato sintetasa cataliza la condensación de citrulina con ácido
aspártico. La reacción está dirigida por la rotura de ATP a AMP y pirofosfato, que se
hidroliza rápidamente a dos fosfatos inorgánicos. Por tanto, la reacción consume
dos equivalentes de ATP.
4. Escisión de argininosuccinato a fumarato y arginina mediante la

argininosuccinato liasa
5. Escisión de arginina a ornitinay urea mediante la arginasa

La arginasa es específica del hígado, lo que significa que solo él puede producir
urea. La urea formada es transportada por la sangre hasta los riñones para ser
excretada por la orina.
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El fumarato formado se convierte en malato gracias a la fumarasa. El malatopuede ser

convertido en oxalacetato y luego en ácido aspártico en el citosol, o bien puede ser
transportado a la mitocondria y entrar primero en el ciclo del ACT. De cualquier manera, el
NADH formado puede ser oxidado por la cte para producir 2 ,5 moléculas de ATP
PRODUCCIÓN DE ATP
• Se consumen 4 equivalentes de ATP por cada molécula de úrea formada.
• La conversión de fumarato en oxalacetato produce NADH, que es oxidado por la cte

para generar 2,5 ATP.
CONTROL DEL CICLO DE LA UREA
El control puede considerarse en dos niveles:
Control alostérico a corto plazo:
El N-acetil glutamato (formado a partir de acetil CoA y glutamato), es el que activa

alostéricamente a la carbamoil fosfato I, la enzima que cataliza el paso limitante del ciclo de
la urea. Tras una comida rica en proteínas los aminoácidos en exceso son desaminados,
resultando un incremento de la concentración de glutamato y, por tanto, de N-acetil
glutamato. Este activa la CPS I y, así, el ciclo de la urea puede hacer frente a la carga extra
de nitrógeno.
Regulación a largo plazo:
Se piensa que los cambios en la dieta inducen o reprimen la transcripción de las enzimas
del ciclo de la urea. Por ejemplo, en casos de inanición el aumento de la degradación de
proteína tisular induce la síntesis de enzimas para hacer frente a la carga extra de
amoniaco.
El amoniaco es extremadamente tóxico. Convirtiendo amoniaco en el compuesto orgánico

no tóxico urea puede excretarse fácilmente por los riñones. La urea posee una serie de
propiedades que favorecen su formación:
• Es una molécula pequeña, sin carga e hidrosoluble. En consecuencia, puede

difundir fácilmente a través de las memnranas y excretarse por la orina.
• Casi el 50% de su peso es nitrógeno, haciendo de ella un transportador y excretor
de nitrógeno muy eficaz.
• Para su síntesis se emplea poca energía(solamente se precisan unos 1,5bATP por
cada mol de urea formado).
En los pájaros el amoniaco se convierte en ácido úrico para su excreción, qu es bastante

insoluble.
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GLUCONEOGENESIS
La gluconeogénesis es la síntesis de glucosa a partir de otros compuestos que no son

carbohidratos. La producción de glucosa a partir de otros metabolitos es necesaria para el
uso como fuente de energía por el cerebro, testículos, eritrocitos, y médula renal debido a
que la glucosa es la única fuente de energía para estos órganos. Durante la inanición, sin
embargo, el cerebro puede obtener energía a partir cuerpos cetónicos que se convierten en
acetil-CoA y desvía hasta el ciclo ATC. Los esqueletos de carbono primarios utilizados para
la gluconeogénesis se derivan de piruvato, lactato, glicerol y la alanina, aminoácidos y la
glutamina. El hígado es el sitio principal de la gluconeogénesis, sin embargo, el riñón y el
intestino delgado también tienen papeles importantes que desempeñar en esta vía.
Los sustratos que pueden ser utilizados en esta vía son el Glicerol(liberado por la hidrólisis
de los triglicéridos), Lactato(de la glucolisis anaerobia en hematíes y músculo esquelético
activo), Aminoácidos(degradación de proteína muscular).
Localización:
Hígado (en ayuno prolongado también puede darse en la corteza renal)
Zona:
Citosol celular: excepto por lo que se refiere al primer paso, la carboxilación del piruvato,
que tiene lugar en la mitocondria.
La gluconeogénesis no es simplemente el proceso inverso a la glucolisis. Algunas de las
reacciones de éstas son reversibles y son comunes para las vías glucolítica y
gluconeogénica. Sin embargo, las tres reacciones esenciales irreversibles de la glucólisis
(1,3,10), tienen que ser esquivadas. Los estadios de la gluconeogénesis son:
• Conversión de piruvato a fosfoenolpiruvato

• Hidrólisis de la fructosa 1-6 difosfato
• Hidrólisis de la glucosa 6 fosfato
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LACTATO
El lactato es una fuente predominante de átomos de carbonos para la síntesis de

glucosa por la gluconeogénesis. Durante la glucólisis anaerobia en el músculo
esquelético, el piruvato es reducido a lactato por el lactato deshidrogenasa (LDH). Esta
reacción tiene dos funciones críticas durante la glucólisis anaerobia. Primero, en la
dirección de la formación de lactato la reacción de la LDH requiere de NADH y produce
NAD+ que entonces está disponible para ser utilizada en la reacción de la gliceraldehido-
3-fosfato deshidrogenasa de la glucólisis. Estas dos reacciones están por tanto
íntimamente relacionadas en la glucólisis anaerobia. Segundo, el lactato producido por la
reacción de la LDH es liberado a la sangre y transportado al hígado en donde es
convertido a glucosa. La glucosa producida entonces regresa a la sangre para ser
utilizada por el músculo como fuente de energía y para llenar las reservas de glicógeno.
Este ciclo se llama ciclo de Cori.
El ciclo de Cori involucra la utilización de lactato, producido en la glucólisis en tejidos no-

hepáticos, (como el músculo y los eritrocitos) como una fuente de carbono para la
gluconeogénesis hepática. En esta forma el hígado puede convertir el producto de la
glucólisis anaerobia, lactato, otra vez en glucosa para su re-utilización por parte de
tejidos no-hepáticos. Note que parte de la gluconeogénesis del ciclo (en sí mismo)
consume energía, lo que le cuesta al organismo 4 moles de ATP que es más de lo que
se produce en la glucólisis. Por tanto, el ciclo no puede mantenerse indefinidamente.
DEGRADACION DE AMINOACIDOS
Abarca dos estadios:

• La eliminación de los grupos amino por la transaminación y desaminación oxidativa
• Catabolismo del esqueleto de carbono
Los esqueletos de carbono de los a.a. pueden metabolizarse a productos intermedios del
ciclo del ATC y de la vía glucolítica. De hecho, la degradación de los 20 a.a. converge para
producir siete productos: piruvato, acetil Co A, acetoacetil Co A, αcetoglutarato, succinil Co
A, fumarato y oxalacetato. Según el estado energético de la célula estos productos pueden
oxidarse para generar energía o emplearse para la síntesis de glucógeno o grasa.
Metabólicamente los a.a pueden clasificarse en dos tipos: cetogénicos y glucogénicos.
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BIOQUIMICA II
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• Los cetogénicos son a.a que se degradan hasta dar Acetil Co A y Acetoacetil Co A
y, por tanto pueden formar cuerpos cetónicos. Solo la leucina y la lisina son
puramente cetogénicas.
• La isoleucina, la fenilalanina, el triptófano y la tirosina son a la vez cetogénicos y
glucogénicos, es decir, su degradación produce en parte acetil Co A y acetoacetil
CoA y en parte precursores de glucosa.
• Los glucogénicos son a.a que se pueden degradar hasta piruvato o bien hasta uno
de los productos intermedios del ciclo del ATC. Pueden ser derivados hacia a
gluconeogénesis para sintetizar, glucosa.
Los a.a pueden clasificarse en siete grupos, basándose en el producto de su degradación.

Cada a.a. tiene la posibilidad de seguir varias vías de degradación:
1. Cinco a.a forman piruvato: alanina, serina, glicina, cisteína y treonina.

2. Siete a.a forman oxalacetato: Aspartato y Asparagina.
3. Cuatro a.a forman glutamato y α etoglutarato.
4. Cuatro a.a forman succinil Co A
5. La fenilalanina y la tirosina forman fumarato.
6. La isoleucina forma acetil Co A y succinil Co A
7. La leucina, lisina y triptófano forman acetoacetil Co A.
AMINOÁCIDOS DE CADENA RAMIFICADA
Los a.a. de cadena ramificada son la leucina, isoleucina y valina, degradándose por una vía
común de tres reacciones: Transaminación, Descarboxilación oxidativa Deshidrogenación.
No todos los tejidos pueden oxidar los a.a. de cadena ramificada: el hígado tiene una
capacidad limitada debido a su falta del a.a de cadena ramificada aminotransferasa. Los a.a
de cadena ramificada se oxidan se oxidan fundamentalmente en los tejidos periféricos,
especialmente en el músculo.
REGULACIÓN DEL CATABOLISMO DE LOS A.A
Durante el ayuno, la inanición la gluconeogénesis está activa.
Control Hormonal: durante el ayuno prolongado se elevan los niveles de glucagón, cortisol
y hormona adrenocorticotropa, lo que activa la gluconeogénesis e inhibe la glucólisis.
Activación Alostérica por el Acetil Co A: En el ayuno prolongado la velocidad de lipólisis

y la β-oxidación están aumentadas, produciendo un gran incremento de la cantidad de
Acetil Co A, la misma que activa alostéricamente a la piruvato carboxilasa, estimulando la
gluconeogénesis. Tiene un efecto opuesto, inhibidor, sobre la piruvato deshidrogenasa. Por
tanto el piruvato formado será canalizado hacia la gluconeogénesis antes que al ciclo del
ATC. Un mayor aporte de sustratos, en particular de los a.a alanina y glutamina, favorece la
gluconeogénesis. Una concentración elevada de cortisol estimula la movilización de a.a del
músculo.
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UNIDAD VI
METABOLISMO DE LAS PURINAS
La dieta proporciona cantidades despreciables de purinas, debido a que se rompen en el

intestino para dar ácido úrico.
SÍNTESIS DE PURINAS
Dos vías están implicadas en la formación de nucleótido de purinas:
I. Síntesis de novo de purinas. La localización de esta vía es en las células hepáticas

(hepatocitos), en el citosol celular, hay dos estadios:
• Formación de Inosina fosfato

• Conversión de IMP a AMP y GMP
II. Vías de Recuperación. El recambio de ácidos nucleicos da lugar a la liberación de

purinas libres. Estas bases libres son recicladas por la vía de recuperación que vuelve a
unir un azúcar y un grupo fosfato para reformar el nucleótido.
REGULACIÓN DE LA BIOSÍNTESIS DE PURINAS
La síntesis de purinas está controlada alostéricamente por la inhibición por

retroalimentación en cuatro zonas de control principal:
• PRPP sintetasa. Está inhibida por los productos finales GDP y ADP.Como el PRPP
también es un producto intermedio tanto en la vía de recuperación como en la
síntesis de pirimidinas, este no es el sitio principal de control.
• PRPP amidotransferasa. Esta reacción irreversible limitante de la velocidad, es
específica de la síntesis de purina. Está inhibida alostéricamente por los productos
finales IMP, AMP y GMP.
• Adenilsuccinato sintetasa. Inhibida por el producto final AMP.
• IMP deshidrogenasa. Inhibida por el producto final GMP
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Si se presenta un defecto en una de estas cuatro enzimas reguladoras se puede producir

una hiperproducción de AMP y GMP, por encima de los requerimientos para la síntesis de
ácidos nucleicos y otras funciones. El exceso de purinas se descompone a ácido úrico, que
puede llegar a depositarse en los tejidos, dando lugar a síntomas de gota.
DEGRADACIÓN DE PURINAS
Este es un proceso complejo que consta de varios pasos e implica varias enzimas y
cofactores. Las purinas formadas en los tejidos por hidrólisis de los nucleótidos sufren
cambios metabólicos dando ácido úrico, que se excreta por la orina.
Los nucleósidos: adenosina, inosina, guanosina y xantosina, se rompen dando ribosa más
adenina, hipoxantina, guanina y xantina respectivamente. Estas purinas no se degradan
completamente a nitrógeno, agua, dióxido de carbono y energía; pero con la ayuda de
enzimas específicas se oxidan progresivamente. En la mayoría de los mamíferos, excepto
el hombre y los monos, el ácido úrico se convierte en alantoína, una sustancia soluble.
Reacciones químicas
adenasa
ADENOSINA───────────ADENINA──────────HIPOXANTINA──────────────INOSINA
RIBOSA RIBOSA
Xantino
oxidasa
guanasa
GUANOSINA───────────GUANINA─────────────XANTINA───────────────XANTOSINA
RIBOSA RIBOSA
Xantino
oxidasa
ACIDO URICO
La xantino oxidasa es la enzima clave implicada en la degradación de purinas. Es inusual

en lo que se refiere que es una flavoproteina que contiene molibdeno y hierro y que usa
oxígeno molecular como agente oxidante.
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METABOLISMO DE LAS PIRIMIDINAS
Hay tres pirimidinas principales: timina, citosina y uracilo. Como las purinas, las pirimidinas
se encuentran fundamentalmente asociadas con un azúcar de cinco carbonos para formar
los nucleósidos timidina, citidina y uridina.
BIOSÍNTESIS DE LAS PIRIMIDINAS
Hay tres principales estadios en las síntesis de las pirimidinas:
• Construcción de la anillo pirimidina para formar UMP

• Conversión de UMP a UTP y CTP, los ribonucleótido encontrados en el ARN
• Formación de los desoxiribonucleótidos dCTP y dTTP encontrados en el ADN
REGULACIÓN DE LA SÍNTESIS DE LA PIRIMIDINA
El paso limitante en humanos es la formación de carbamoil fosfato por la carbamoil fosfato

sintetasa II (CPS II). La CPS II es inhibida por los productos finales de la síntesis de las
pirimidinas, es decir, por UDP y UTP. La reacción es activada por ATP Y PRPP.
REGULACIÓN DE LA SÍNTESIS DE DESOXIRRIBONUCLEÓTIDOS
La ribonucleótido reductasa cataliza la reducción irreversible de los cuatro nucleósidos

difosfatos (ADP, GDP, CDP y UDP) a sus formas desoxi correspondientes y, por tanto,
está sujeta a regulación.
La unión del producto dATP al área de actividad inhibe a la enzima. La unión del sustrato,
un ribonucleótido como por ejemplo , ATP, a la zona de especificidad del sustrato activa a
la enzima.
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VÍAS DE RECUPERACIÓN
Son similares a las de purinas. La rotura de nucleótidos libera pirimidinas libres que son
recuperadas por la enzima uracil timina fosforribosil Transferasa(UTPRT), que vuelve a
juntarlas con una ribosa 5 fosfato, reformando los mononucleótidos. El PRPP dona la
ribosa 5 Fosfato. La enzima UTPRT no puede recuperar citosina, por lo que ésta
(nucleósido) se desamina a uridina, que a su vez se convierte en uracilo, que sí puede ser
recuperado.
DEGRADACIÓN DE LAS PIRIMIDINAS
Las purinas se excretan con su anillo todavía intacto en forma de ácido úrico. Sin
embargo, el anillo de pirimidina puede ser roto y descompuesto a estructuras solubles. El
uracilo y la citosina se descomponen a β-alanina, que forma acetil Co A. La timina es
degradada a β-aminoisobutirato, que forma succinil Co A. Los esqueletos de carbono de
las pirimidinas , es decir, acetil Co a y Succinil Co A, pueden ser oxidados por el ciclo del
ATC.
CREATINA Y CREATININA
La creatina y la creatinina son dos compuestos que contienen nitrógeno, que se asocian
generalmente con el metabolismo proteico del cuerpo. La creatina se distribuye
extensamente por todos los tejidos, pero abunda especialmente en el tejido muscular,
donde está combinada con el ácido fosfórico en forma de fosfato de creatina.
Aparentemente el fosfato de creatina ejerce un papel importante en la contracción
muscular, como reserva de energía, sus enlaces fosfato enérgicamente ricos, se
convierten fácilmente en ATP. En los estados iniciales de la contracción muscular, la
energía procede probablemente de la hidrólisis de esta sustancia en creatina y ácido
fosfórico.
Más tarde estos compuestos se vuelven a combinar, en el período de recuperación del
músculo. La creatina se sintetiza a partir de los aminoácidos: glicina, arginina y metionina.
En los tejidos se encuentran también creatinina, pero en cantidades mucho menores, en la
orina. La creatinina es un compuesto orgánico generado a partir de la degradación de la
creatina (que es un nutriente útil para los músculos). Se trata de un producto de desecho del
metabolismo normal de los músculos que habitualmente produce el cuerpo en una tasa
muy constante (dependiendo de la masa de los músculos), y que normalmente filtran los
riñones excretándola en la orina. La medición de la creatinina es el modo más simple de
monitorizar la correcta función de los riñones.
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UNIDAD VII
INTEGRACION METABOLICA
La alteración de los valores normales de la concentración plasmática de glucosa se asocia

a una serie de manifestaciones patológicas: la hipoglucemia puede motivar pérdida de la
conciencia y en situaciones críticas, la muerte por la dependencia del cerebro, de la
glucosa como fuente energética, y por el contrario, la hiperglucemia sostenida, como
ocurre en la diabetes, origina desequilibrios metabólicos e induce daño tisular, vía
glucosilación de proteínas, ocasionando fallo renal, ceguera y enfermedad
cardiovascular entre otras patologías.
Para adaptarse a las distintas situaciones fisiopatológicas que alteran la glucemia, el

organismo ha desarrollado una serie de mecanismos homeostáticos intrínsecos que
permiten mantener los valores de la concentración de glucosa en sangre en el margen
fisiológico que asegura nuestra salud.
Para la coordinación de esos mecanismos, el metabolismo de cada órgano y tejido debe

estar estrictamente regulado e integrado con el del resto del organismo. En el ciclo
alimentación-ayuno (estados: postabsortivo, ayuno y realimentación) las hormonas
pancreáticas insulina y glucagón, son las principales señales que alertan a las células del
estado de la glucemia, para que mediante un metabolismo integrado, se mantengan
disponibles las fuentes energéticas y los precursores biosintéticos que el organismo
necesita para su supervivencia.
INTEGRACIÓN METABÓLICA EN EL ESTADO POSTABSORTIVO
Los glúcidos, los lípidos y las proteínas que se ingieren sufren la digestión, a través de
hidrólisis enzimáticas, en el conducto gastrointestinal. En el enterocito, se resintetizan los
triglicéridos que se transportan, incluidos en los quilomicrones, a través de la vía linfática, a
la sangre desde donde se distribuyen a los tejidos extrahepáticos.
La mayor parte de los azúcares y los aminoácidos acceden al hígado a través de la vena
porta; los hepatocitos captan estos nutrientes, en mayor o menor cantidad, según factores
como el tipo de dieta e intervalo de tiempo entre cada ingesta. Estas células transforman
dichos nutrientes en los combustibles y precursores biosintéticos necesarios para otros
tejidos, cuyas necesidades varían con la actividad del organismo. En este sentido, el
hígado, tiene gran flexibilidad metabólica para adaptarse a las distintas circunstancias y
mantener la homeostasia de la glucosa.
La glucosa que no es captada por los hepatocitos, se distribuye a otros tejidos u órganos
como el cerebro que utilizan este azúcar como fuente de energía y al tejido adiposo y al
muscular, donde se almacena en forma de triacilgliceroles y de glucógeno,
respectivamente. Los tejidos extrahepáticos captan la mayor parte de los aminoácidos y el
excedente se utiliza en el hígado para la síntesis de proteínas o se degrada en este
órgano.
La elevación de la concentración de glucosa en el plasma y la consiguiente liberación de

insulina por el páncreas motiva, en el hígado, la activación de: la síntesis de glucógeno, la
glucólisis y la transformación del piruvato, procedente de esta última vía, en acetil CoA.
Molécula, esta última, que se utiliza como sustrato para la síntesis de ácidos grasos cuyo
destino inmediato es su oxidación mitocondrial y consiguiente generación de energía. Los
ácidos grasos excedentes se esterifican y en forma de triacilgliceroles se incluyen en las
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VLDL (lipoproteínas de muy baja densidad) que hacen posible su distribución desde el
hígado a los tejidos extrahepáticos.
En definitiva, la insulina favorece la captación de la glucosa por las células y el
almacenamiento de su exceso en forma de glucógeno. Así mismo, estimula los procesos
que hacen posible la transformación del azúcar en lípidos de reserva (triacilgliceroles).
INTEGRACIÓN METABÓLICA EN EL ESTADO DE AYUNO
Tras la ingesta, como consecuencia de la rápida captación de la glucosa por las células de
diferentes tejidos, la concentración plasmática del monosacárido desciende y se
restablece el valor normal de la glucemia, lo que frena la tasa de liberación de insulina por
el páncreas.
Cuando el organismo entra en fase de ayuno, el descenso adicional de la concentración

de glucosa plasmática motiva que las células α de esta glándula secreten glucagón.
La caída del cociente insulina/glucagón dirige el metabolismo celular de los distintos
órganos y tejidos, así como su perfecta interconexión e integración, asegurando el
suministro continuo de glucosa al cerebro.
En el estado de ayuno la glucogenólisis hepática es la vía principal que mantiene la

glucemia. La glucosa hepática liberada a la sangre es la fuente energética que captan las
células del cerebro y del músculo. En este último, el piruvato y el lactato originados en la
degradación glucolítica del monosacárido, se transportan al hígado, donde se utilizan
como precursores de la glucosa en la vía gluconeogénica, completándose así, el
denominado ciclo de Cori (glucosa-lactato). También la alanina, generada por
transaminación del piruvato, se puede convertir en glucosa en el hígado, cerrando el ciclo
glucosa- alanina.
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A medida que el ayuno se prolonga, las reservas hepáticas de glucógeno se agotan.

La gluconeogénesis a partir de lactato y alanina continúa, sin embargo, este proceso
únicamente recupera la glucosa que previamente se había convertido en lactato y alanina
en los tejidos periféricos. Como el cerebro consume glucosa continuamente, es necesaria
su síntesis a partir de otras fuentes carbonadas. Uno de los sustratos que aporta carbonos
es el glicerol. liberado en la lipolisis en el tejido adiposo; los aminoácidos, glutamina y
alanina, cuyo origen es la proteólisis muscular también son sustratos gluconeogénicos.
Los ácidos grasos que se movilizan del tejido adiposo, constituyen una buena fuente
energética que se utilizará con preferencia a la glucosa en la mayoría de los tejidos. En
el hígado, la oxidación de los ácidos grasos aporta la mayor parte del ATP necesario
para la gluconeogénesis. Sin embargo, en el estado de ayuno, sólo una pequeña parte
del acetil CoA que se libera en la β- oxidación, entra en el ciclo del ácido cítrico para su
completa oxidación. El destino principal de esta molécula es la formación hepática de
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cuerpos cetónicos que se liberan a la sangre y se captan por los tejidos que pueden
utilizarlos como fuente energética. En el cerebro, aunque constituyen el combustible
alternativo a la glucosa, los cuerpos cetónicos no satisfacen por completo las
necesidades energéticas de sus células para las cuales es siempre necesario el
suministro del monosacárido. En el músculo esquelético, los cuerpos cetónicos evitan la
hidrólisis de sus proteínas ya que en la medida en que los ácidos grasos se oxidan en el
hígado, aumenta la concentración de cuerpos cetónicos en el plasma y en consecuencia,
las células demandan menos glucosa y menos aminoácidos gluconeogénicos. En estas
condiciones, no se activa la proteólisis, ni tiene lugar, por tanto, la destrucción del
fundamental tejido muscular.
Estas interrelaciones están coordinadas a través del glucagón, cuyo efecto es, en
definitiva, la estimulación de la glucogenólisis y la liberación de la glucosa desde el
hígado, así como la movilización de los ácidos grasos en el tejido adiposo.
INTEGRACIÓN METABÓLICA EN EL ESTADO DE REALIMENTACIÓN
Con la realimentación, los triacligliceroles se metabolizan inmediatamente de la forma

habitual propia del estado nutricional (postabsortivo), pero la glucosa requiere, en
cambio, un tiempo de adaptación: inicialmente -debido a la baja concentración de este
azúcar en la sangre- las células hepáticas apenas captan glucosa , por lo que la mayor
parte de la que recibe el hígado “vía porta”, se distribuye al cerebro y a otros tejidos
periféricos que necesitan este combustible energético. Realmente, el hígado permanece
en estado gluconeogénico durante algunas horas después de la ingesta, con el fin
principal, no de liberar glucosa a la sangre, sino de proporcionar glucosa fosforilada para
restablecer las reservas de glucógeno hepático.
Pero, a medida que la concentración plasmática de glucosa se eleva, también aumenta

la velocidad de captación de este azúcar por el hígado que lo utiliza para obtener
energía mediante la glucólisis; su exceso, queda disponible para la síntesis de
glucógeno y seguidamente, los metabolitos procedentes de la degradación oxidativa de
la glucosa, se destinarán a la síntesis de ácidos grasos y de triacilgliceroles.
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Estos ajustes metabólicos desencadenados por la insulina y el glucagón tienen lugar en

cortos intervalos de tiempo. A más largo plazo actúan otros mecanismos reguladores
para mantener en equilibrio la ingesta de nutrientes y el gasto energético, de manera
que el organismo de los mamíferos se mantenga en una homeostasia perfectamente
controlada.
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quinta edición.
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• Voet-Voet, BIOQUIMICA, 2006, Editorial Médica Panamericana, 3ra Ed.
85

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Dra. Martha Naranjo, MSc

UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

FACULTAD DE MEDICINA VETERINARIA Y ZOOTECNIA

DRA. MARTHA NARANJO, MSc.

FACULTAD DE MEDICINA VETERINARIA Y ZOOTECNIA

Formar profesionales Médicos Veterinarios Zootecnistas competentes, con valores éticos

y morales para enfrentar y resolver problemas de la medicina veterinaria, producción

bienestar humano y animal.

En el próximo quinquenio la Carrera de Medicina Veterinaria y Zootecnia mejorará su

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veterinaria y salud pública con respeto al ambiente y compromiso social.

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Dra. Martha Naranjo, MSc

FUNDAMENTOS DEL METABOLISMO

En un sentido amplio, metabolismo es el conjunto de todas las reacciones químicas que

El metabolismo tiene principalmente dos finalidades:

• ·Obtener energía química utilizable por la célula, que se almacena en forma de

• ·Fabricar sus propios compuestos a partir de los nutrientes, que serán

Al producirse en las células de un organismo, se dice que existe un metabolismo celular

CATABOLISMO, es entonces el conjunto de reacciones metabólicas mediante las

Las reacciones catabólicas se caracterizan por:

• Son reacciones degradativas, mediante ellas compuestos complejos se

ANABOLISMO, es el conjunto de reacciones metabólicas mediante las cuales a partir

Las reacciones anabólicas se caracterizan por:

• Son reacciones de síntesis, mediante ellas a partir de compuestos sencillos se

En las células se producen una gran cantidad de reacciones metabólicas (tanto

Tipos de rutas metabólicas

Lineales. Cuando el sustrato de la primera reacción (sustrato inicial de la ruta) es

Cíclicas. Cuando el producto de la última reacción es el sustrato de la reacción inicial,

Anabólicas: ó de síntesis. Consiste en que moléculas pequeñas se unen para dar

Catabólicas: ó de degradación. Es cuando sustancias complejas pasan a ser sustancias

Anfibólicas o Central: es la interconversión de las moléculas y la constituyen

Anapleróticas: Vías metabólicas cuya función fundamental es la de aportar metabolitos

Control del Metabolismo

Regulación de las vías metabólicas

a) Asegurar que la vía metabólica se adapte a las necesidades de la célula.

Mecanismos de Regulación de las Vías Metabólicas

1. Provisión de sustrato: Si la concentración de sustratos es el factor limitante, la

3. Control por inhibición de producto (Retroalimentación): Cuando el producto

Cuando aumenta la glucosa 6P (producto) inhibe a la hexoquinasa y disminuye la

a) Por Fosforilación Reversible: a la enzima se puede incorporar o separar un fósforo

Glucagon estimula la fosforilación de

(inhibida) Glucogeno sintetasa Glucogeno fosforilasa(activada)

Evita que la glucogénesis y la glucogenolisis se den al mismo tiempo.

b) Inducción y represión: estimula o inhibe la hormona, la síntesis de las enzimas que

TRABAJO Y ENERGÍA BIOLÓGICOS

•Los seres vivos captan ENERGÍA de diversas fuentes

ENERGIA • NUTRIENTES DEL ENTORNO.....quimiosintéticos

TRANSDUCCIONES Transformaciones químicas en el interior de las células

AUMENTO DE • PRODUCTOS FINALES DEL METABOLISMO

1) Cambio de entalpía: ΔH es la cantidad de calor liberado o absorbido en las

2) Cambio de entropía: ΔS es el que mide el cambio en el desorden termodinámico que

Ni ΔH ni ΔS van a predecir por si solos si se da o no una reacción química. Pero juntos

Energía libre o energía de Gibbs

La energía libre (∆G) es la parte de energía de un sistema capaz de hacer trabajo

Δ G (-)=es una reacción exergónica (libera energía), es favorable y espontánea.

Δ G (+)=es una reacción endergónica (absorbe energía), no es favorable ni espontánea.

Δ G (0)=es una reacción que está en equilibrio y se da en 2 sentidos.

MECANISMOS GENERALES DE REGULACIÓN METABÓLICA

Son catalizadores biológicos, de naturaleza proteica, poseen elevada especificidad, gran

El nombre se da de acuerdo a la reacción que cataliza o al sustrato sobre el cual actúa