Seres Vivos

★ Composición química:
○ Elementos biogenicos → Elementos de la tabla periódica que se hallan en los seres vivos. Se
combinan y forman biomoléculas.
■ Oligoelementos
● Metales o metaloides presentes en pequeñas dosis en los S.V.
● Son IMPRESCINDIBLES: una falta/exceso es perjudicial.
● No son producidos por el cuerpo humano.
■ Secundarios
● S - P - Na - Mg - Cl - K - Ca.
■ Primarios
● C - H - O - N.
● Componen el 96% de la masa corporal.
● Constituyen macromoléculas.
○ Biomoléculas
■ Orgánicas
● Carbohidratos.
● Lípidos.
● Proteínas.
● Acidos Nucleicos.
■ Inorgánicos
● Sales.
● Agua.
Agua
★ Constituyen el 65-70% del peso corporal.
★ Distribución:
○ Intersticial → Entre células.
○ Intracelular → Ligada a moléculas, formando el citosol y en organulos.
○ Circulante → Se desplaza por todo el organismo transportando sustancias.
★ Importancia:
○ Solvente universal.
○ Forma parte de los compuestos uniéndose a grupos -COOH o -OH
○ Irriga a las células.
○ Disuelve y transporta moléculas en la sangre.
○ Proporciona un medio para el movimiento de moléculas en los compartimientos
celulares y a través de estos.
○ Separa las moléculas cargadas.
○ Regula la temperatura corporal disipando el calor.
○ En medio de todas las reacciones químicas, también participa en ellas.
○ Ayuda a eliminar toxinas por heces y orina.
○ Ayuda a lubricar articulaciones a través del líquido sinovial.
○ Funciona como amortiguador en ojos, cerebro y médula espinal.
★ Estructura:
○ Por su estructura dipolar forma puente H2 que posibilitan su función como solventes.
○ O2 → Tiene 2e desapareados que forman una nube de e por arriba y abajo del plano.

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○ Hay un puente covalente entre H y O → Los e compartidos son
atraídos al O dándole cara - y al H carga + → POR ESO SON
DIPOLOS.
○ Ambos átomos forman puente H2 y participan en las capas de
hidratación.
○ O2 puede formar puentes con otras 2 moléculas de H2O → Cada
H2O se une a 4 moléculas en su contigüidad.
★ Importancia del puente H2
○ Estabilizan la forma de macromoléculas en los seres vivos.
○ Se arman y desarman con facilidad durante las reacciones químicas.
○ Estabilizan la estructura 2° de las proteínas.
○ La densidad del H2O es irregular, disminuye a 0°C por la presencia del puente, lo que
hace que se formen cristales y reduzca la cinética.
★ Propiedades
○ Punto de fusión 0°C, de ebullición 100°C.
○ Densidad 1g/cm3, más densa en estado líquido que sólido (por eso el hielo flota).
○ Elevado calor específico 1 cal/g°C.
○ Regulación térmica:
■ Su calor de fusión es alto, se necesita una reducción de temperatura para pasarla de
líquida a sólida.
■ Conductividad térmica alta, lo que facilita la disipación de calor desde áreas donde
usan mucha energía a la sangre y la reserva total de H2O del organismo.
■ Capacidad térmica y calor de vaporización altos, a medida que el H2O líquida se
convierte en gas y se evapora desde la piel, se percibe como efecto de enfriamiento.
■ Responde al aporte de calor reduciendo la amplitud de los puente y al enfriamiento
aumentando los enlaces entre moléculas.
○ Autoionización:
■ Posee un bajo grado de ionización, la gran parte de sus moléculas no están
disociadas en iones.
■ El H2O puro tiene pH 7.
■ Su conductividad eléctrica se debe a que sus iones pueden donar o aceptar e entre
ellos.
■ Una misma molécula actúa como BASE (formando ácidos conjugados) o como
ÁCIDOS (formando bases conjugadas).
★ Osmolidad y movimiento
○ Se mueve de acuerdo a la concentración de solutos de cada compartimiento.
○ Osmolidad → proporcional a la concentración total de todas las moléculas disueltas.
○ Puede ir desde un compartimiento con poco solutos a uno con mucho para alcanzar
un equilibrio → BALANCE HÍDRICO.
○ La fuerza que se necesita para mantener constante la osmolidad → PRESIÓN
OSMÓTICA.

2
 Bioseguridad
★ Definición → Conjunto de principios, normas, técnicas y prácticas, que deben aplicarse
para la protección del individuo, la comunidad y el medio ambiente, frente al contacto
con agentes potencialmente nocivos. Es una doctrina de comportamiento destinada a
lograr actitudes y conductas que disminuyan el riesgo del personal durante el
desempeño de sus actividades.

★ Principios Básicos → Todos los pacientes, muestras y fluidos, independientemente el motivo

por el cual hayan ingresado al hospital/laboratorio deberán ser considerados como
potencialmente infectantes y se deberán tomar las precauciones necesarias para
prevenir una transmisión.
★ Prácticas de laboratorio seguras
○ Universalidad → Las medidas deben involucrar a todas las dependencias de la
institución. Todo personal/paciente/visitante debe cumplir con las normas
establecidas para prevenir accidentes.
○ Uso de barreras (EPP) → Evitar exposición directa con fluidos o materiales potencialmente
contaminantes, mediante la utilización de materiales o barreras adecuadas que se
interpongan en el contacto con las mismas, minimizando accidentes. GUANTES -
BARBIJOS - ANTIPARRAS - COFIA - DELANTAL - CAMISOLIN.
○ Medios de eliminación del material contaminado → Conjunto de dispositivos y procedimientos a
través de los cuales se procesan y eliminan muestras biológicas sin riesgo para los
operadores y la comunidad.
○ Evaluación de riesgos → Proceso de análisis de la probabilidad de que ocurran daños,
heridas o infecciones en el laboratorio. Debe ser efectuada por el personal más
familiarizado con el procesamiento de agentes de riesgo, uso del equipamiento e
insumos, modelos y la contención correspondiente.
Accidentes biológicos
○ El carácter potencialmente peligroso de la muestra.
○ Uso inadecuado de equipos de protección.
○ Errores humanos.
○ Malos hábitos del personal.
○ Incumplimiento de las normas.
Importancia del uso de tapabocas o barbijo
Barbijo Sanitario Cubre nariz, boca y mentón

Finalidad Limitar la transmisión de agentes Complemento de otras medidas

infecciosos. limitadoras de la diseminación del virus.

Regulación del producto Regulado por ANMAT, debe cumplir Uso personal y doméstico, no cumple
con requisitos establecidos. con normativas de control.

Material Telas quirúrgicas que bloquean los Tela de algodón, gasa, toalla y muselina
gérmenes patógenos de los fluidos dispuestos en una o más capas.
por su propiedad hidrofóbica. Incluyen por lo menos 2 capas de tela.
Permiten la respiración sin restricciones.

Quienes deben usarlo Solo personal de salud, infectados o Quienes concurren a lugares públicos.
personas que estén al cuidado de los
mismos.

3
 Agentes nocivos
○ Fisicos y mecanicos → Efectos traumáticos / quemaduras / cortaduras / Malas
instalaciones / inundaciones / riesgo de incendios.
○ Quimicos → Exposicion a productos corrosivos / toxicos / irritantes / cancerígenos por
inhalación / contacto / ingesta / exposición
○ Biológicos → Depende de la naturaleza del agente, su patogenicidad, virulencia, modo
de transmisión y la vía de entrada al organismo, concentración en el inóculo, dosis
infecciosa, estabilidad en el ambiente y la existencia de una profilaxis eficiente o la
posibilidad de una intervención terapéutica.
El laboratorio
★ Ambiente equipado con los medios necesarios para llevar a cabo experiencias /
investigaciones / trabajos científicos / técnicos.
★ 4 niveles de bioseguridad → Basados en características necesarias para el trabajo con
agentes nocivos de distintos grupos de riesgo:

Nivel de bioseguridad Tipo de laboratorio Prácticas de laboratorio Equipo de seguridad Grupo de riesgo

Básico 1 Enseñanza TMA Ninguno: mesa al 1: Riesgo individual

basica, descubierto y poblacional
investigacion. escaso / nulo.

Básico 2 Servicios de TMA y ropa Trabajo en mesa al 2: Riesgo

atención 1°, protectora → señal descubierto y CBS individual
diagnóstico e de riesgo biológico para posibles moderado y
investigación. aerosoles. poblacional bajo

Contención 3 Diagnóstico Prácticas de nivel 2 + CBS además de 3: Riesgo

especial, ropa especial, otros medios de individual elevado
investigación acceso controlado y contención 1° para y poblacional
flujo direccional del todas las bajo.
aire. actividades

Contención máxima 4 Unidades de Prácticas de nivel 3 CBS clase 3 o trajes 4: Riesgo

patógenos con cámara de presurizados junto individual y
peligrosos entrada con cierre con CBS clase 2, poblacional
hermético, salida autoclave de doble elevado.
con ducha y puerta, aire
eliminación especial filtrado.
de residuos.

★ Prácticas de laboratorio seguras:

○ El personal deberá lavarse las manos después de manipular materiales y animales
infecciosos, así como antes de abandonar las zonas de trabajo del laboratorio.
○ Se usarán en todo momento elementos de protección de barrera necesarios.
○ En las zonas de trabajo estará prohibido comer, fumar, beber, aplicar cosméticos o
manipular lentes de contacto.
○ El laboratorio se mantendrá ordenado, limpio y libre de materiales no relacionados
con el trabajo.
○ Las superficies de trabajo se descontaminan después de todo derrame de material
potencialmente peligroso y al final de cada jornada de trabajo.

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 Metabolismo
★ Conjunto de transformaciones químicas, físicas y biológicas que se realizan en los seres
vivos con el fin de producir la energía necesaria para el desarrollo de sus funciones
vitales y la síntesis de componentes de la materia viva.
★ Ruta metabólica → Sucesión de reacciones químicas que conducen de un sustrato inicial a
productos finales, a través de metabolitos intermediarios. Su conjunto da lugar al
metabolismo.
○ Catabólicas → Ruta oxidante. Se libera energía y poder reductor, a la vez se sintetiza ATP.
GLUCOLISIS Y BETA-OXIDACIÓN.
■ Son reacciones degradativas donde los compuestos complejos se hacen más
sencillos.
■ Son reacciones OXIDATIVAS donde los compuestos se oxidan, liberando electrones
que son captados por coenzimas oxidados que se reducen.
■ Son reacciones EXERGÓNICAS en las que se libera ATP.
■ Son PROCESOS CONVERGENTES donde desde compuestos diferentes se obtienen
siempre los mismos compuestos.
○ Anabólicas → Ruta reductora. Se consume energía y poder reductor. GLUCONEOGÉNESIS
Y CICLO DE CALVIN.
■ Son reacciones de SÍNTESIS donde los compuestos más sencillos se hacen más
complejos.
■ Son reacciones de REDUCCIÓN donde los compuestos más oxidados se reducen,
necesitan electrones que los ceden las coenzimas reducidas que se oxidan.
■ Son reacciones ENDERGÓNICAS que requieren de ATP.
■ Son PROCESOS DIVERGENTES porque de pocos compuestos se obtienen una gran
variedad de productos.
○ Anfibólicas → Rutas mixtas. CICLO DE KREBS que genera energía y poder reductor, y
precursores para la biosíntesis, CICLO DE LA UREA.
■ Ciclo de krebs → Forma parte de la respiración celular en células aeróbicas. Es parte
de la vía catabólica que realiza la oxidación de glúcidos hasta producir CO2,
liberando energía utilizable. Proporciona precursores para muchas biomoléculas.
■ Procesos en los que se almacena gran cantidad de energía.
ANABOLISMO y CATABOLISMO se dan en simultáneo y a veces sin límites precisos y
requieren de enzimas para llevarse a cabo.

★ Regulación del metabolismo

○ Regulación hormonal:
■ Mensajeros procedentes de otros tejidos y órganos.

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 ■ Si son extracelulares: HORMONAS, FACTORES DE CRECIMIENTO,
NEUROTRANSMISORES y FEROMONAS.

Interacción Regulación
➔ Simultaneidad y eficiencia. ➔ Coordinación de las funciones.
➔ Funcionamiento jerarquizado. ➔ Ajuste de la intensidad
➔ Vínculo de las vías metabólicas ➔ Respuesta a cambios
(comunicación intercelular).

★ Mecanismos generales de regulación

○ Especialización metabólica.
○ Compartimentalizacion.
○ Regulación enzimática.
○ Regulación hormonal.
★ Sistema neuroendocrino
○ Se encarga de la transmisión de señales.
○ Coordina el metabolismo entre órganos diferentes.
○ Optimiza las reservas energéticas.
★ El funcionamiento de los mamíferos como organismos pluricelulares requiere de
mecanismos de integración y regulación para adaptarse a cambios en el ambiente.
Estos son muy variados pero tienen en común que se efectúen con enzimas. La
coordinación adecuada de las funciones tiene como fundamento la comunicación
intercelular y el componente 1° de esa es el sistema neuroendocrino.
★ Control de las vías metabólicas
○ Vías metabólicas lineales
■ Retroinhibición → Proceso en el cual el producto final de la vía inhibe la actividad de la
enzima reguladora.
■ Activación por sustrato → Cuando hay un aumento de la concentración del sustrato que
alimenta la vía, la enzima reguladora incrementa su actividad.
○ Vías metabólicas ramificadas
■ Inhibición concertada → Requiere de la presencia de todos los productos finales de las
reacciones en que se ramifica la vía principal para inhibir el paso limitante,
■ Inhibición secuencial → El producto final de cada vía inhibe la enzima que cataliza la 1°
reacción posterior a la ramificación, y es el último metabolito común el que inhibe a
la 1° reacción común de ambas vías.
Moléculas importantes
★ Coenzimas
○ Pequeñas moléculas orgánicas que se unen a la enzima.
○ Colaboran en la reacción enzimática recibiendo transitoriamente algún grupo
químico.
○ FAD - FMN - NAD+ - NADP+.
○ NAD → Nicotinamida adenina dinucleótido. Se encuentra en todas las células vivas. Es
un dinucleótido, consta de 2 nucleótidos unidos por sus grupos fosfatos con un
nucleótido que contiene un anillo adenosina y otro nicotinamida. El NAD+ participa en
reacciones redox llevando electrones.
★ Cofactores
○ Sustancias diferentes, no proteicas necesarias para la actividad enzimática.
Generalmente son iones.
○ Pueden ser INORGÁNICOS (iones) u ORGÁNICOS (Grupos prostéticos o coenzimas).

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 Principales vías donde se genera atp
★ Por fosforilación a nivel de sustrato → Se trata de la sintesis de ATP gracias a la energía liberada
por sustratos en las que se rompen los enlaces ricos en energía.
★ Por fotofosforilación → Síntesis de ATP por la ATP-sintetasa que hay en los tilacoides de los
cloroplastos, cuando las enzimas son atravesadas por una corriente de H+.
★ Por fosforilación oxidativa → Sintesis de ATP mediante las ATPasas existentes en las crestas
mitocondriales cuando las enzimas son atravesadas por una corriente de H+.
★ También es utilizado en otros procesos celulares como sustrato de las enzimas que
añaden o eliminan grupos químicos de las proteínas, en modificaciones
post-traduccionales.
★ Las enzimas que intervienen en el metabolismo del NAD+ son objetivos para el
descubrimiento de medicamentos.
Farmacología
★ Las enzimas que fabrican y usan NAD+ y NADH son importantes en la farmacología
actual y en la investigación de futuros tratamientos para enfermedades.
★ Las drogas de diseño y el desarrollo de medicamentos explotan el NAD+ de 3 maneras:
○ Como blanco directo de medicamentos.
○ Mediante el diseño de inhibidores/activadores de la enzima basados en su estructura
que cambia la actividad de las enzimas dependientes de NAD+.
○ Tratando de inhibir la biosíntesis de NAD+.
Fad
★ Aceptor/dador de electrones y protones en reacciones redox.
★ Estado oxidado FAD se reduce a FADH2 cuando acepta 2 átomos de H.
★ Al reducir acepta 2H+ y 2e-, lo capacita para intervenir como dador de electrones o de
poder reductor en el metabolismo.
Recordar
★ Cada vía metabólica tiene una etapa obligada.
★ Todas las vías metabólicas están reguladas.
★ Las vías metabólicas tienen lugares específicos.
★ Las vías metabólicas son irreversibles.
★ Determinaciones
○ Electroforesis capilar.
○ Cromatografía → Método físico de separación para la caracterización de mezclas
complejas. Puede ser GASEOSA o LÍQUIDA de alto y ultra rendimiento.
○ Espectrofotometría → Medición de la cantidad de energía mediante que absorbe o
transmite un sistema químico en función de la longitud de onda. Método de análisis
óptico más usado en las investigaciones químicas y bioquímicas. Puede ser de MASA.
○ Resonancia nuclear magnética.
Enzimas
★ Generalidades:
○ Son catalizadores biológicos capaces de acelerar una reacción sin formar parte de la
misma.
○ Son de naturaleza proteica, menos ARN catalítico.
○ Su actividad depende de la integridad de su conformación proteica.
○ Masa molecular de 12mil a 1m Da.
○ Se designan agregando -ASA al nombre del sustrato sobre el cual actúan.

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★ Clasificación:
○ Según el tipo de reacción que están catalizando
■ Oxidoreductasas → Transferencia de H+ o adición de O2. NAD - NADP - FAD.
■ Transferasas → Transferencias de grupos diferentes de O2. FOSFOTRANSFERASAS -
AMINOTRANSFERASAS - QUINASAS.
■ Hidrolasas → Ruptura de enlace con adición de H2O. ACETILCOLINESTERASA - TRIPSINA.
■ Liasas → Ruptura de enlace sin adición de H2O. HIDRATASA
■ Isomerasas → Transferencia intramolecular. TRIOSA FOSFATO ISOMERASA.
■ Ligasas → Condensación de 2 moléculas ATP dependientes. ACETIL CoA CARBOXILASA -
GLUTAMINA SINTETASA.
○ Según el uso o no de ATP
■ Sintetasas → ATP dependientes, catalizan reacciones de biosintesis. Pertenecen a las
ligasas. CARBAMOIL SINTETASA - GLUTAMINA SINTETASA.
■ Sintasas → Catalizan reacciones de biosintesis, sin depender de ATP. Pertenecen a otras
clases de ligasas. GLUCÓGENO SINTASA - ALA SINTASA.
○ Isoenzimas
■ Catalizan la misma reacción enzimática, actuando sobre el mismo sustrato.
■ Poseen diferentes propiedades fisico quimicas.
■ Con frecuencia un tejido produce un tipo de subunidad de manera predominante
dando lugar a una isoenzima.
■ DIFERENTES con las Isomerasas.
★ Estructura
○ Cofactor → Componente no proteico de
naturaleza inorgánica, termoestable, necesaria
para la acción de una enzima. Sus funciones
dependen de la enzima.
○ Sitio catalítico → Zona en la que el sustrato se une
para ser catalizado.
○ Coenzima → Moléculas orgánicas no proteicas,
derivadas de vitaminas. Necesarios para
transportar transitoriamente grupos
funcionales durante la reacción catalizada por
la enzima.
○ Apoenzima → Estructura principal, es la parte proteica. Enzima que lleva a cabo su
acción catalítica provista de los cofactores necesarios. Catalíticamente inactivo hasta
la unión del cofactor.
○ Holoenzima → Unión entre apoenzima y una coenzima. Es la enzima catalíticamente
activa.
★ Mecanismo de acción
○ Las reacciones son reversibles. Sus productos son inalterables.
○ Reacciones catalizadas →
■ Unión del sustrato E + S → ES.
■ Conversión del sustrato unido a producto unido ES → EP
■ Liberación del producto EP → E + P.

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 ○ Enzimas → Tienen un sitio activo con un entorno químico adecuado que permite la
interacción enzima-sustrato mediante la formación del complejo enzima-sustrato (ES).
○ Estado de transición → Estado inestable que corresponde al máximo de energía a lo largo
de una reacción. A partir de esto, ocurre la transformación de un sustrato.
○ Las enzimas catalizan las reacciones mediante la formación del complejo ES que
estabiliza el estado de transición. No alteran el equilibrio entre producto y sustrato.
○ Si hay cantidad suficiente de sustrato se podrá conseguir una mayor concentración
de producto por unidad de tiempo en presencia de enzimas.
○ Energía de activación →
Energía mínima necesaria para que los reactivos colisionan entre
sí en la orientación adecuada para dar lugar a la reacción química.
○ Las interacciones son óptimas en el estado de transición: 2 mecanismos
■ Mecanismo de llave - cerradura → El centro activo de las enzimas es complementario al
estado de transición y no al sustrato.
■ Modelo de Koshland / Encaje inducido → Propone la interacción entre ambas moléculas
haciendo que la proteína sufra cambios conformacionales que permite la formación
de interacciones adicionales entre la enzima y el estado de transición.
Cinética Enzimática
★ Estudia las velocidades de reacción.
★ Aportan información sobre detalles del mecanismo químico por el que transcurre la
acción catalizada → AFINIDAD DE LA ENZIMA POR EL SUSTRATO, etc.
★ Ayudan a predecir el comportamiento en el ambiente celular o su respuesta ante
variaciones de sus condiciones.
★ Factores que modifican la velocidad
○ Concentración de la enzima → La velocidad aumenta de forma lineal con el aumento de la
concentración.
○ Temperatura → Un aumento de temperatura, aumenta la energía cinética y la frecuencia
de choques entre moléculas. Cuando excede, altera las interacciones no covalentes
que mantienen la estructura de la enzima, empieza a desnaturalizarse y pierde su
actividad. El rango es generalmente 45-55°C.
○ Concentración de H+ → Generalmente el pH es entre 5 y 9. Los cambios de pH pueden
afectar la afinidad por el sustrato porque afectan el estado de ionización de grupos
funcionales.
○ Concentración del sustrato →
■ La velocidad es proporcional a la misma.
■ La velocidad aumenta hasta llegar a su valor máximo donde no aumenta más.
■ Todas las enzimas tienen sus sitios catalíticos ocupados (Las enzimas se han
saturado con sustrato).
■ Etapas: LINEAL (bajas concentraciones del sustrato) CURVILÍNEA (Concentración del
sustrato intermedia. Hay un descenso de la respuesta al aumento de la
concentración del sustrato). Con elevadas concentraciones de sustrato, la velocidad
no varía al aumentar la concentración.
■ La concentración del sustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima
es Km y refleja la afinidad de la enzima por el sustrato.
■ Ecuación de Michaelis - Menten → Cuando la concentración de sustrato ESTÁ POR DEBAJO
de Km, la velocidad de reacción DEPENDE de la
CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO. Cuando la concentración de
sustrato es SUPERIOR a Km, la velocidad inicial es
PRÁCTICAMENTE MÁXIMA. Cuando la concentración de sustrato

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 ES IGUAL a Km, la velocidad de reacción es IGUAL A LA MITAD de la velocidad máxima
■ La ecuación puede transformarse en
una equivalente utilizable para la
determinación práctica del valor de
Km → Ecuación de Lineweaver Burk. Permite
determinar los valores de Vmax y Km
a partir de mediciones de actividad
enzimática a varias concentraciones
de sustrato. Útil para la
representación del efecto producido
por los inhibidores reversibles.
Inhibidores enzimáticos
★ Ralentiza o detiene las reacciones enzimáticas.
★ Tipos
○ Reversibles → Moléculas que se unen a la enzima con interacciones no covalentes más o
menos estables.
■ Inhibición Competitiva → El inhibidor se une al mismo sitio, impidiendo la formación del
complejo Es y el producto.
■ Inhibición NO Competitiva → El inhibidor tiene afinidad por la enzima y el complejo ES. La
unión se realiza en el sitio alostérico. Disminuye Vmax porque no forma el complejo
ES.
■ Inhibición Acompetitiva → Los inhibidores se unen al complejo ES, disminuyen Km y Vmax.

○ Irreversibles → Moléculas que se unen a la enzima por enlaces covalentes con los
residuos para la catálisis impidiendo su función, también lo hacen con interacciones
no covalentes muy estables. No tiene el comportamiento cinético de M-M.
Enzimas Alostéricas
★ Se unen de forma reversible no covalente a moléculas pequeñas que regulan su
actividad.
★ La actividad de algunas enzimas se modula por la unión de moduladores (ligando),
introducen un cambio conformacional que puede aumentar/disminuir la afinidad de la
enzima por el sustrato.
★ Tiene un lugar diferente al del sitio activo para unirse.
Aminoácidos
★ Grupo heterogéneo de moléculas que poseen características estructurales y
funcionales comunes.
★ Única fuente de N2 en el organismo.
★ Hay 20 diferentes especificados en el código genético.
★ Son

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○ Unidades estructurales → forman proteínas y funcionan como base estructural del
organismo.
○ Intermediarios de rutas metabólicas.
○ Precursores de sustancias biológicas que contienen N2.
★ Estructura →

★ Clasificación →
○ Por la cadena lateral
■ No polar → No interactúan con el H2O, forman el grupo hidrofóbico. Se agrupan en el
interior solubles o en la superficie de las proteínas de membrana.
■ Polares → Pueden interactuar con el H2O. Desprenden H+ para unirse con el H2O.
Pueden presentar carga (ácidos/básicos) o no. Conforman el grupo hidrofílico. Se
agrupan en las superficies de las proteínas solubles.
○ Basados en el metabolismo
■ Puramente cetogénicos →
■ Cetogénicos y glucogénicos →
■ Puramente glucogénicos →
○ Basados en los requerimientos nutricionales
■ Esenciales e indispensables → No pueden ser sintetizados por el organismo.
● VALINA - ISOLEUCINA - METIONINA - TRIPTOFANO - FENILALANINA - TREOSINA -
HISTIDINA - LISINA - ARGININA.
■ Parcialmente esenciales → Se requieren en niños durante el crecimiento y en adultos
durante ciertas patologías.
■ No esenciales ni indispensables → Son sintetizados por el organismo.
● GLICINA - ALANINA - LEUCINA - CISTEÍNA - TRIOSINA - PROLINA - SERINA -
ASPARAGINA - GLUTAMINA - AC. ASPARTATICO - AC. GLUTÁMICO
○ Según la estructura química
■ Alifáticos → GLICINA - ALANINA - VALINA - LEUCINA - ISOLEUCINA.
■ Azufrados → CISTEÍNA - METIONINA.
■ Aromáticos → TRIPTÓFANO - FENILALANINA - TIROSINA.
■ Iminoacido → PROLINA.
■ Neutros → SERINA - TREOSINA - ASPARAGINA - GLUTAMINA.
■ Ácidos → AC. ASPARTATICO - AC. GLUTÁMICO.
■ Básicos → HISTIDINA - LISINA - ARGININA.
★ Actividad Óptica
○ Los aminoácidos L se encuentran en la naturaleza, son los naturales.

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 ○ En solución acida son catiónicos y en alcalina aniónicos.
○ En el punto isoeléctrico el aminoácido carece de carga y no hay movilidad en un
campo eléctrico.
★ Estado de ionización
○ Depende del aminoácido y el pH del medio.
○ La protonación o desprotonación de los grupo NH2 y COOH depende del pH.
○ Como los grupos ionizables son ácidos débiles se plantea:
■ Ecuación Henderson - Hasselbalch → H + A ↔ HA
Se plantea una constante de disociación →
Si pH = pKa, las concentraciones de las formas
disociadas y sin disociar será 0 cada uno. Cuando
el pH = pKa el acido estará disociado un 50%.
★ Función precursora
○ Sintesis de aminas biológicamente activas (NT).
○ Hormonas tiroideas.
○ Sintesis de melaninas.
○ Sintesis de nucleótidos.
○ Sintesis de proteínas.
○ Sintesis de creatina y creatinina.
○ Sintesis de histamina.
★ Recordar
○ Pueden funcionar como mensajeros químicos en la comunicación celular.
○ Los NO proteinogénicos
■ No forman parte de la estructura de una proteína.
■ Se encuentra en forma libre o asociados a otras estructuras.
■ Son aminoácidos con funciones biológicas concretas → Son intermediarios
metabólicos o neurotransmisores.
Metabolismo de los compuestos nitrogenados
★ Degradación de proteínas: 2 niveles
○ Tracto digestivo → Digestión propiamente dicha dada en el intestino y se completa en
eritrocitos.
○ Interior celular → Recambio con finalidad de degradar o reciclar aminoácidos. 2 tipos
■ Proteólisis Lisosomica → Ocurre a pH 5,5 en el interior del lisosoma, contiene proteasas e
hidrolasas. Puede ser AUTOFAGIA (proteínas intercelulares) o HETEROFAGIAS
(proteínas extracelulares).
■ Proteolisis Citoplasmática → Tiene lugar a partir de las proteasas dependientes de Ca+2 con
actividad a pH neutro o mediante un proteosoma (complejo multienzimático).
★ Reserva
○ Constante.
○ Diariamente disminuye entre 6o - 100gr por degradación y eliminación de desechos o
por versión metabólica de los aminoácidos en otros compuestos. Se debe ingerir una
cantidad similar con la dieta.
Degradación de aminoácidos
★ Los aminoácidos exógenos se mezclan con los liberados por degradación de proteínas
endógenas y los sintetizados, formando un fondo común/pool de aminoácidos al cual
las células recurren cuando deben sintetizar nuevas proteínas.
★ Destinos de los aminoácidos

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 ○ Incorporación a las cadenas polipeptídicas durante la sintesis de proteínas
específicas → MÁS IMPORTANTE.
○ Utilizados para la sintesis de compuestos nitrogenados no proteicos de importancia
funcional.
○ Los que están en exceso no pueden almacenarse, son eliminados por orina o usados
con fines energéticos.
■ 1° sufren la pérdida de la función amino, este grupo se desprende como NH3 y
principalmente se elimina por urea.
■ El esqueleto carbonado puede ir al ciclo de Krebs y producir energía, pero además
de ser derivados a la gluconeogénesis (aa glucogénicos) o sintesis de ácidos grasos
o cuerpos cetónicos (aa cetogénicos).
Catabolismo de aminoácidos
Los aminoácidos inician su degradación por procesos que separan el grupo α-amino,
existen vías metabólicas específicas para tratar el grupo nitrogenado.
★ Transaminación → Transferencia del grupo α-amino de un aminoácido a un α-cetoácido y
α-cetoácido aceptor del grupo amina en el aminoácido correspondiente.
Esta reacción es fácilmente reversible,catalizada por transaminasas o
aminotransferasas que utilizan piridoxal fosfato, un derivado de la piridoxina (B6). Este
piridoxal actúa como aceptor transitorio y transportador del grupo amino en estas
reacciones.
Es común que el α-cetoácido sea el α-cetoglutarato, en este caso el nombre de la
enzima tiene en cuenta el aminoácido donante de amina
AMINOÁCIDO + α-CETOÁCIDO ⇔ PIRUVATO + CETOÁCIDO
Se usan ALT (alanina aminotransferasa) y GTP (glutámico pirúvico transaminasa) con
ALANINA Y α-CETOGLUTARATO. Tienen localización citoplasmática, abundan en
hígado, corazón y músculo.
AMINOÁCIDO + α-CETOÁCIDO ⇔ OXALACETATO + CETOÁCIDO
Se usan AST (Aspartato aminotransferasa) y GOT (Glutamico oxalacetato transaminasa)
para ASPARTATO y α-CETOGLUTARATO. Tienen localización en mitocondrias y
citoplasma, abundan en corazón e hígado.
★ Desaminación → Al α-cetoglutarato, convergen grupos amino de casi todos los
aminoácidos para formar glutamato.
El grupo nitrogenado del glutamato puede ser separado por desaminación oxidativa
catalizado por la glutamato deshidrogenasa, presente en casi todos los tejidos, usa
NAD+ y NADP y se forma α-cetoglutarato y NH3.
GLUTAMATO + AGUA ⇔ α-CETOGLUTARATO + NH4.
La mayor parte del NH3 producido en el organismo se genera en esta reacción y a pH
fisiológico, el NH3 capta un H+ y se transforma en NH4+.
Glutamato deshidrogenasa → presente en la matriz mitocondrial, enzima alostérica
activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP.
La reacción es reversible, el NH4 se une al α-cetoglutarato para formar glutamato y
participa NAHP.
α-CETOGLUTARATO + NH4+ ⇔ L-GLUTAMATO + H2O
El glutamato deshidrogenasa actúa en la vía catabolica y en la sintesis del glutamato.
Vías metabólicas del amoniaco
★ La principal fuente de NH4 en el organismo es la desaminación oxidativa del glutamato.
★ NH3 presenta alta toxicidad para el sistema nervioso central.
★ La via mas importante en el ser humano para la eliminación de NH3 es:
○ Formación de Glutamina
■ Se produce principalmente en el hígado, en los hepáticos que rodean la vena central
de los lobulillos, también en músculo, riñón y cerebro.

13
 ■ L - GLUTAMATO + NH3 → GLUTAMINA
■ Participan la glutamina sintetasa que transforma el ATP en ADP + Pi en presencia de
Mg++.
○ Formación de Urea
■ Casi la totalidad del NH3 originado por desaminación es convertido en urea por el
hígado, porque es el único que posee las enzimas necesarias.
■ Reacciones:
● Sintesis de carbamil fosfato: CO2 + NH3 → CARBAMIL FOSFATO. Participan la carbamil
fosfato sintetasa que usa 2 ATP en 2 ADP + Pi en presencia de MG++.
● Sintesis de citrulina: CARBAMIL FOSFATO + ORNITINA → CITRULINA. Participan la ornitina
transcarbamilasa que suelta un Pi.
● Sintesis de argininosuccinato: ASPARTATO + CITRULINA → ARGININOSUCCINATO. Participan
el arginino-succinato sintetasa que convierte ATP en AMP + PPi en presencia de
Mg++.
● Ruptura de Arginino succinato: ARGININO SUCCINATO → FUMARATO + ARGININA. Participa el
arginino succinasa.
● Hidrólisis de Arginina: ARGININA → UREA + ORNITINA. Participa la arginasa, se adhiere
una molécula de H2O.
■ La urea (producto final), difunde desde el hígado hacia la circulación general.
■ Los riñones son los principales órganos de excreción, se elimina el 75% de la urea
formada, el resto pasa al colon donde es hidrolizado por una ureasa de la flora
normal produciendo NH3 que se devuelve al hígado por la vena porta.
■ El ciclo está regulado por el control de la concentración de N-acetilglutamato dentro
del citoplasma.
■ Los defectos en cualquiera de sus enzimas puede traer consecuencias:
● Hiperamonemia → elevación del NH4 en sangre.
● Conducir a un edema en el sistema nervioso central, coma y muerte.
■ Las alteraciones por fallo/déficit de enzimas se manifiestan por alteración del NH4
plasmático <60 micromoles/litro.
■VALOR NORMAL (Uremia)→ 10/50 mL/dL
★ Destino del esqueleto carbonado
○ Según el compuesto que se obtenga al fraccionar el esqueleto:
■ AA Glucogénicos → originan en su degradación compuestos que fácilmente se
transforman en glucosa.
■ AA Cetogénicos → originan en su degradación compuestos que fácilmente se
transforman en cuerpos cetónicos.
hiperamonemia
★ Metabolismo del NH4 → intervienen: RIÑÓN - MÚSCULO - INTESTINO - CEREBRO - HÍGADO.
★ Arginina → Esencial, indispensable para el ciclo, más cuando la ingesta del N2 es
deficiente o hay alteraciones de este ciclo.
★ Conocimiento del metabolismo → Abordaje y tratamiento es fundamental para reducir
la mortalidad asociada a esta entidad.
★ Causas
○ Aumento en la producción de NH4, causado por:
■ Hemorragia digestiva.
■ Uso de corticoides.

14
 ■ Trauma.
■ Nutrición parenteral total.
■ Infecciones por microorganismos degradadores de ureasa.
■ Mieloma múltiple.
○ Disminución de la eliminación de NH4, causado por:
■ Insuficiencia hepática fulminante.
■ Cortocircuitos portosistémicos.
■ Fármacos anticonvulsionantes.
■ Errores innatos del metabolismo.
Péptidos
★ Estructuras intermediarias entre aminoácidos y proteínas.
★ Producto de la unión de 2 o + aminoácidos mediante un enlace peptídico.
★ El carácter parcial del doble enlace impide la libre rotación del enlace peptídico. esta
limita las posibilidades conformacionales de los péptidos.
★ Configuraciones
○ CIS → Los 2 Cα se situan en el mismo lado del doble enlace.
○ TRANS → los 2 Cα se sitúan a distinto lado del doble enlace.
★ Clasificación según la cantidad de aminoácidos:
○ >10 aminoácidos → OLIGOPÉPTIDO.
○ Entre 10 y 50 aminoácidos → POLIPÉPTIDO.
○ <50 aminoácidos → PROTEÍNA.

Proteínas
★ Biomoléculas formadas por una secuencia de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos entre el grupo COOH de un aminoácido y NH2 del aminoácido subyacente
★ Macromoléculas formadas por polímeros lineales no ramificados.
★ Constituidos por 20 aminoácidos diferentes, codificados en el genoma. Todos en el
organismo usan esos 20.
★ Constituidos por C, H, O, N.
★ Estructura
○ Primaria:
■ Secuencia lineal de aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídicos entre los
grupos funcionales con liberación de H2O.
■ Indica qué aminoácidos forman la proteína y el orden en que están.
■ La función de la proteína depende de este nivel.
○ Secundaria:
■ Disposición de la secuencia en el espacio, de tipo estable.
■ Se da gracias a la formación de puentes H2 entre los carbonos involucrados.
■ Tipo
● α-Hélice → Espiral rotado a la derecha, estabilizada por puente H2. Los enlaces de H2
se disponen intracatenarios entre el -NH de un aminoácido y el C=O del que sigue.
La cadena polipeptídica principal forma la estructura central y las laterales se
extienden por fuera de la hélice. Esta última puede ser ANFIPÁTICA/POLAR/APOLAR.
● Lámina-β → Formado por el posicionamiento paralelo de 2 cadenas de aminoácidos,
los grupo NH2 de una cadena forman puente H2 con los grupo COOH de la
opuesta. Las cadenas pueden ser PARALELAS o ANTIPARALELAS.
○ Terciaria:

15
 ■ Conformación 3D de la cadena proteica, determinada por los aminoácidos que
componen la cadena.
■ Incluye el conjunto de interacciones covalentes o de otros tipos.
■ Algunas proteínas globulares presentan zonas de plegamiento compacto →
DOMINIO.
■ Las fuerzas que estabilizan la estructura son puentes disulfuro (covalentes,
realizados entre 2 grupos SH de 2 aminoácidos cisteína).
■ Conformación globular → Cadenas hidrofóbicas en el interior, alejadas del H2O
circulante.
■ Proteínas de membrana → Residuos hidrofóbicos al exterior para interactuar con los
lípidos de la membrana.
■ Los aminoácidos cargados permiten interactuar con moléculas con cargas
complementarias.
■ Algunas funciones dependen de esta estructura → HEMOGLOBINA.
○ Cuaternaria
■ Asociación no covalente de varias cadenas.
■ Forma proteínas oligoméricas.
■ Esta estructura proporciona mayor estabilidad, regulación alostérica.
■ Comprende los mismos enlaces que la 3°.
■ La presentan proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica. Cada una es
una SUBUNIDAD, la agrupación de varios forma un OLIGÓMERO.
■ Las subunidades pueden ser iguales o diferentes.
★ Funcion
○ Catalizadora → Catalizan las reacciones metabólicas del organismo. ENZIMAS.
○ Estructural → Forma parte de la estructura de los seres vivos. COLÁGENO - QUERATINA
○ Defensa → Protegen al cuerpo de agentes extraños. ANTICUERPOS.
○ Regulación hormonal → Regulan actividades en el cuerpo (METABOLISMO) y concentración
de sustancias (INSULINA).
○ Transporte → Transportan sustancias atravesando membranas. HEMOGLOBINA.
○ Movimiento → Responsables del movimiento de los animales. ACTINA y MIOSINA.
○ Almacenamiento → Almacena sustancias necesarias para el cuerpo. FERRITINA.
○ Receptoras → Presentes en la membrana plasmática, permiten la interacción de diversas
sustancias con la célula.
★Clasificación
○ Segun su composicion:
Holoproteínas Heteroproteinas

● Globulares ● Filamentosas ● Glucoproteínas.

○ Albúminas. ○ Colágenas. ● Lipoproteínas.
○ Globulinas. ○ Elastinas. ● Fosfoproteínas.
○ Histonas. ○ Queratinas. ● Cromoproteínas.
○ Gluteninas. ○ Fibrinas. ● Nucleoproteínas.
○ Protaminas. ○ Actina y miosina.

○ Según su forma molecular:

16
 Globulares Fibrosas
Son solubles en H2O. Poco o insolubles en H2O.
Poseen ejes de igual longitud. Poseen un gran eje longitudinal.
Son enzimas - hormonas - anticuerpos - Son fibras del tejido conjuntivo -
hemoglobina formaciones tisulares.

★ Representaciones visuales → Dan ideas de estructuras y función.

○ Diagrama de espacio lleno → Muestra los átomos que componen la proteína.
○ Cinta o caricatura → Muestra la organización del esqueleto de la proteína.
○ De superficie → Muestran las áreas que son accesibles a las moléculas de H2O.
★ Son más pequeñas que la longitud de onda de la luz.
★ Proteínas con diferente cantidad de grupos ácidos y bases libres tendrán diferentes
carga neta a un determinado pH del medio:
○ Proporcional a las diferencias del pH del medio menos su pI (cuando las cargas de la
proteína se compensan).
○ Cuanto más electro(-) cuanto más básico sea el pH.
○ Más electro(+) cuanto más ácido sea el pH.

★ Propiedades:
○ Solubilidad
■ Se mantiene siempre y cuando los enlaces débiles y fuertes estén presentes.
■ Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad. De este depende el
número de cargas eléctricas, a pH próximos al pI, la solubilidad será mínima, la
ausencia de cargas favorecen la interacción entre grupos apolares.
■ Las proteínas más solubles son las que presentan más aminoácidos polares que
apolares.
■ Las proteínas fibrilares son insolubles en H2O, las globulares son solubles porque
estas colocan las cadenas hidrofílicas en la periferia.
■ Se ve afectada por la concentración salina del medio, las disoluciones salinas
diluidas son más solubles porque los iones aumentan la polaridad de la cadena.
○ Capacidad electrolítica
■ Se determina por la electroforesis.
○ Especificidad
■ Cada proteína tiene una función específica determinada en su estructura 1°.
■ Consecuencia del elevado número de combinaciones de los aminoácidos.
■ Enzimas → hay una enzima para cada sustrato y reacción. De aquí depende la
eficiencia de las enzimas como catalizadores de las reacciones del organismo.
■ Inmunoglobulinas → Cada antígeno provoca en las células inmunitarias la
elaboración de una proteína que interaccionará con el antígeno, cada antígeno
reconocido por el organismo genera un anticuerpo.
■ Niveles
● Función → Reside en la posición que ocupan los aminoácidos constituyentes de la
secuencia lineal, esta condiciona la estructura 4°, responsable en última instancia

17
 de su función característica, una pequeña función puede provocar la pérdida de la
funcionalidad.
● Especie → Hay proteínas exclusivas de cada especie, las proteínas que desempeñan la
misma función en diferentes especies con composición y estructuras similares son
HOMÓLOGAS.
○ Amortiguador de pH
■ Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, se comportan
como ácidos (dando e-) o como bases (aceptando e-).
★ Desnaturalización
○ El calentamiento, tratamiento con urea, el salicilato, los rayos x, los UV y los agentes
fisicos-quimicos similares, dan desnaturalización.
○ Habrá alteraciones no específicas en las estructuras 2°, 3° y 4°, la 1° no es alterada
durante la desnaturalización.
○ Durante el proceso disminuye la solubilidad mientras aumenta la precipitabilidad de la
proteína. Seguido causa pérdida de la actividad biológica.
○ Las proteínas nativas son resistentes a las enzimas proteolíticas, pero las
desnaturalizadas tienen más sitios expuestos para la acción enzimática. Puesto que la
cocción causa desnaturalización proteica, los alimentos cocinados se digieren más
fácilmente.
○ Las desnaturalizadas son renaturalizadas cuando el agente físico se remueve →
RIBONUCLEASA.
○ Hay proteínas que sufren desnaturalización irreversible → ALBÚMINA.
★ Mutaciones
○ Son variaciones en la secuencia.
○ Las CONSERVADORAS son cambios entre aminoácidos químicamente similares.
○ Algunas se relacionan con enfermedades.
★ Aminoácidos, péptidos y proteínas de importancia biológica
○ Hormonas → Señales químicas que ejercen su acción sobre órganos y tejidos situados
lejos del lugar donde se sintetizaron.
○ Neurotransmisores → Señales químicas producidas en un terminal nervioso presináptico y a
través de un receptor ejercen su acción sobre la neurona postsináptica.
○ Antibióticos
○ Antioxidantes.
○ Agentes vasoactivos
★ Proteínas plasmáticas
○ Son las que están presentes en el plasma sanguíneo.
○ Son una mezcla compleja que incluyen proteínas simples y conjugadas.
○ Funciones
➔ Transporte y almacenamiento. ➔ Construcción y reparación tisular.
➔ Balance de fluidos. ➔ Enzimas.
➔ Regulación del equilibrio ácido/base. ➔ Hormonas.
➔ Respuesta del sistema inmune. ➔ Coagulación.
○ 3 grupos principales:
■ Albúmina
● Valor de 3,3 a 5,5 g/dL.
● Proteína principal de la sangre.
● Sintetizada en el hígado.

18
 ● Vida media de 20 días.
● Carga (-) → impide la filtración glomerular de la
proteína.
● Fundamental para mantener la presión
osmótica del plasma.
● Transporta bilirrubina.
● Unión y solubilización de drogas.
● Transporte de lípidos.
● Reserva proteica de la deprivación nutricional.
■ Fibrinógeno
● Proteína soluble del plasma sanguíneo.
● Precursor de la fibrina.
● Forma los coágulos de la sangre cuando hay heridas.
● Molécula fibrilar, cargada (-) en sus extremos.
● Compuesto por 3 pares de cadenas genéticamente ligadas por enlaces disulfuro y
reguladas en forma coordinada.
● Condiciona la viscosidad sanguínea
■ Globulinas
● Valor de 2 a 3,5 g/dL.
● Glucoproteínas insolubles de origen hepático.
● Importante componente del plasma
● 3 tipos

➔ Alfa globulina ➔ Beta globulina ➔ Gamma globulina

Tipo 1 y 2. Transportan sustancias. Anticuerpos.
Inhiben proteasas Están presentes en el Supone entre un 10,3 y
sanguíneas, son embarazo y en las 20,8% de las proteínas del
reactantes de fase aguda. membranas. suero.

★ Proteínas no plasmáticas / estructurales

○ Forman parte de la célula y tejidos a los que confieren apoyo estructural.
○ Colágeno
■ Proteína insoluble en H2O, rígida y muy resistente a tensiones.
■ De las más abundantes en el cuerpo, aproximadamente <25% del total las proteínas.
■ Predomina en el tejido conjuntivo.
■ Cadenas polipeptídicas ricas en prolina e hidroxiprolina.
■ 14 tipos.
■ Constituida por 3 cadenas enlazadas formando una triple hélice constituyendo el
tropocolágeno.
■ Estructura 2° especial: repetitiva tripeptidica que adopta una estructura levógira con
3 residuos por vuelta.
○ Elastina
■ Proteína insoluble de gran elasticidad.
■ Presente en las paredes de los vasos sanguíneos, ligamentos, piel y cartílagos.
■ Se forma por interacción de la tropoelastina.
○ Queratina
■ Proteína fibrosa unida por enlaces disulfuro y puentes H2.
■ Alto contenido de cuteína.
■ La cadena se enrolla en una alfa-hélice.
■ Constituyentes de pelo, uñas, plumas y escamas.
○ Sistema actina - miosina

19
 ■ Miosina → Proteína asimétrica constituida por 2 cadenas polipeptídicas pesadas y 4
livianas. Componente fundamental de los filamentos gruesos del sarcómero.
■ Actina → Proteína globular que puede unir un mol de ATP y Ca++. Monómero
estructural de los filamentos delgados del sarcómero.
★ Separación y cuantificación
○ Homogeneización → Ruptura de la célula.
○ Centrifugación → Post homogeneización, tipos:
■ Diferencial → La separación es en función de su coeficiente de sedimentación: 2
fracciones Pellet (material sedimentado) y un sobrenadante. Nunca se obtienen
muestras puras.
■ De gradiente de densidad → puede ser zonal o isopícnica.
★ Métodos de separación
○ Cromatografía
■ Método físico en el que los compuestos se distribuyen en 2 fases (estanciera y móvil),
los fluidos pasan por la estanciera.
■ Puede ser líquido o gaseoso.
○ Electroforesis
■ Basado en el movimiento de partículas cargadas en un campo eléctrico, hacia un
electrodo con carga opuesta. → CATIONES: al cátodo. ANIONES: al ánodo.
■ Se usa para la separación de proteínas en líquidos biológicos. Común para analizar
proteínas plasmáticas.
■ La movilidad depende de la carga, forma y tamaño.
■ Tipos:
● Proteinograma electroforético → se realiza en todos los líquidos biológicos sacados por
punción.
● Inmunoelectroforesis → útil para conocer la pureza de un antígeno o identificarlo en una
mezcla de antígenos.
● Electroforesis de hemoglobina → separa los distintos tipos de hemoglobina según sus cargas.
● Electroforesis capilar → separan los componentes de los capilares.
● Electroforesis de gel → Separa moléculas con alto poder resolutivo. Indica la pureza de
una muestra donde se podrá evaluar la cantidad y los componentes de la muestra.
Evalúa la eficacia de un método de purificación, brinda información de
propiedades fisicoquímicas. Medio de apoyo en el diagnóstico clínico.
○ Turbidimetría
■ En líquidos biológicos se utilizan agentes precipitantes o anticuerpos y se mide la
turbidez producida.
■ El principio de esta técnica es la dispersión de la luz por una solución coloidal.
■ PRUEBA RIA Y ELISA → Si la determinación de las proteínas debe ser estimada en ngr
o pgr.
○ Electroenfoque
■ Basado en el desplazamiento de las moléculas en un gradiente de pH, cuando la
proteína alcanza su pH, se detiene.
★ Interpretación de los resultados
○ Tener en cuenta
■ Variaciones

20
 ● HIPERPROTEINEMIAS → Aumento de globulinas.
● HIPOPROTEINEMIAS → Descenso de albúminas.
■ Diferentes fracciones proteicas que integran el proteinograma.
○ Valores normales
■ Proteínas totales → 6 - 8 gr/mL.
● Albúmina → 3,6 a 5,2 gr/mL. Aprox 60-65%.
● Globulina alfa → 0,24 a 0,64 gr/mL. Aprox 4-6%.
● Globulina beta → 0,42 a 0,80 gr/mL. Aprox 7-10%.
● Globulina gamma → 1,08 a 1,6 gr/mL. Aprox 18-20%.
★ Errores por muestras inadecuadas
○ Suero hemolizado
■ Se observa una banda extra entre alfa2 y beta.
■ Realizó una corrida con plasma en lugar de suero.
■ Banda extra → Pertenece a un fibrinógeno que se puede confundir con una banda
monoclonal y dar un diagnóstico falso.
○ Muestras
■ El componente monoclonal de la región gamma y alfa 2 está aumentado.
■ Albúmina disminuida → más clara, la intensidad del color es proporcional a la
concentración. Alfa 1 y 2 se notan poco. Hay un puente entre beta y gamma. Hay una
zona de la región gamma que es densa, gruesa oscura y no policlonal.
■ No tiene alfa 1, hay poco alfa 2 y la región beta está disminuida, la región gamma
tiene un componente monoglobal.
■ ALFA 1 y 2 están aumentadas, beta más o menos normal y hay componentes
monoclonales en la región de gamma.
■ Región alfa 1, 2, beta y gamma aumentadas. Hay hipergammaglobulinemia.
■ Albúmina aumentada, alfa 1, 2 y beta aumentadas, en la región gamma hay un
componente monoclonal e hipergammaglobulinemia.
Lípidos
★ Biomoléculas orgánicas formadas por C, H y en menor proporción por O.
★ Insolubles en H20 pero solubles en solventes orgánicos no polares.
★ Grupo heterogéneo de moléculas que no forman polímeros.
★ Presentan escasa polaridad.
★ Clasificación
Lípidos simples Lípidos compuestos Lípidos derivados Acomplejados a
Ésteres de Ácidos grasos esterificados con alcohol y otros Derivan de otros compuestos
ácidos grupos. lípidos o de sus
grasos con FOSFOLÍPIDOS → Glicerofosfatos con N2 (Lecitina - derivados. ➔ PROTEOLÍPIDOS
el esterol o Cefalina - Glicerofosfatos sin N2 ➔ ÁCIDOS GRASOS ➔ LIPOPROTEÍNAS.
alcoholes (Fosfatidilinositol - Fosfatidilglicerol - Difosfatidil
más ➔ ESTEROIDES
glicerol)
complejos. Plasmalógenos con alcohol de cadena larga ➔ PROSTAGLANDINAS
➔ TRIALGLICEROL (Plasmalógenos de colina o etanolamina) ➔ LEUCOTRIENOS
TRIGLICERIDOS Fosfoesfingosidos con esfingosina ➔ TERPENOS
(Esfingomielina).
o GRASA ➔ DOLICOL.
LÍPIDOS NO FOSFORILADOS → Glicoesfingolípidos
NEUTRA. (Cerebrósidos - Gangliósidos - Globósidos)
➔ CERAS Sulfolípidos (Cerebrósidos sulfatados -
globósidos sulfatados . gangliósidos sulfatados).

21
 ★ Función según su importancia biológica
○ Ayuda a la absorción de vitaminas liposolubles.
○ Componentes estructurales de biomembranas.
○ Forma de almacenaje de energía.
○ Actúan como surfactantes, detergentes y agentes emulsionantes.
○ Función nutricional → aportan el 30% de las kcal de la dieta.
○ Proporciona aislamiento contra cambios en la temperatura.
○ Es la principal reserva energética del organismo.
○ Protege órganos internos proporcionando efecto amortiguador.
○ Funcionan como reguladores metabólicos.
○ Actúan como aisladores eléctricos en neuronas.
○ Da forma y contorno al cuerpo.
○ Tienen función transportadora.
★ La combustión de 1 mol de ácido palmítico puede producir 146 moles de H2O.
★ Ácidos grasos
○ Raros en estado libre.
○ Naturaleza aceitosa.
○ Formados por una cadena larga hidrocarbonada con terminación -COOH.
○ Los de origen animal son pares.
○ Clasificación
■ Dependiendo del número total de carbonos ★ Dependiendo de la longitud de la cadena ■ Dependiendo de la
● Cadena con número par → Mayor parte de ○ Cadena larga → 2-6 c naturaleza de la cadena
los lípidos naturales. ○ Cadena mediana → 8-14 c. ● Saturados
○ Cadena larga → 16-22 c.
● Cadena con número impar → Presentes en ● Insaturados
○ Cadena muy larga → >24 c. ● Hidroxilados
membranas celulares microbianas
y en la leche. ● De cadena
ramificada.

○ Ácidos Grasos NO Esenciales

■ Aquellos que el cuerpo humano puede obtener de las proteínas, carbohidratos y
alcoholes
○ Ácidos Grasos Esenciales
■ Son necesarios en la alimentación del humano. Se los adquiere por dieta, el
organismo no los sintetiza.
■ ÁCIDOS LINOLÉNICO Y LINOLEICO
■ El ácido araquidónico es precursor de prostaglandinas, se puede sintetizar en el
organismo, si los ácidos grasos esenciales se suministran por dieta.
■ El ácido cosanoides deriva del araquidónico, son polienoicos, son prostanoides y
leucotrienos.
○ Configuración
■ CIS → Son insaturados, en los cuales los 2 H estan del mismo lado de la cadena lo que
hace que la molecula forme una especie de codo.
■ TRANS → Son insaturados, en los cuales los 2 H están en lados opuestos del doble
enlace.
○ Propiedades Químicas
■ Dependiente de la cadena carbonada → NO SATURADAS

22
 ● Hidrogenación → Ácidos grasos insaturados que pueden convertirse a sus
correspondientes ácidos grasos saturados por hidrogenación de los dobles
enlaces.
LINOLÉNICO → LINOLEICO → OLEICO → ESTEÁRICO
En hidrogenación industrial de aceites vegetales y pescados ricos en ácidos grasos
insaturados se cambian las características de solidificación y fusión de los aceites
o grasas tratadas para proteger los ácidos grasos insaturados de la oxidación
(enranciamiento) y aumentar la estabilidad térmica de los mismos → FABRICACIÓN
DE MARGARINA.
● Oxidación → Es la alteración más importante que ocurre durante el procesamiento y
conservación de los alimentos, ya que la aparición de olores y sabores
característicos del desarrollo de la rancidez disminuye la aceptabilidad de los
alimentos.
● Halogenación → Cuando son tratados con halógenos, los ácidos grasos insaturados
pueden tomar 2 átomos de halógeno en cada enlace doble para formar un
derivado halogenado del ácido graso.
● Número de I2 → Cantidad en gramos de I2 para halogenar 100 gr de material lipídico.
■ Dependientes del grupo carboxilo -COOH
● Carácter ácido.
● Formación de ésteres → Forman ésteres de ácidos grasos con el glicerol.
● Saponificación → Los ácidos grasos saturados/insaturados forman sales con metales. A
las sales de Na + y K+ de ácidos grasos con cadenas largas se las denomina
jabones.
○ Los ácidos grasos son anfipáticos, en medio acuoso forman películas superficiales,
bicapas, micelas y bicapas micelas (lisosoma).
○ Entre las moléculas de ácidos grasos insaturados hay puentes H2 y fuerzas de Van der
Waals.
★ Los Acilglicéridos
○ Lípidos saponificables simples.
○ Esteres de la glicerina con ácidos grasos.
○ Pueden ser MONO/DI/TRIGLICÉRIDOS.
○ Si todos los ácidos grasos son = es SIMPLE sino son COMPUESTOS.
○ En la mayoría de las células eucariotas los triglicéridos forman una fase separada de
gotitas microscópicas oleosas en el citosol acuoso que sirven como depósito de
combustible metabólico.
○ Propiedades
● Hidrólisis → Ocurre cuando el triglicérido se hidroliza con hidrolasas, su hidrolización
es secuencial hasta quedar el glicerol y los 3 ácidos grasos.
● Saponificación → Reaccionan con álcalis o bases dando lugar a una sal de ácido graso
(jabón). El aporte de dichos jabones favorece la solubilidad y la formación de
micelas.
★ Las ceras
○ Formula → CH3-(CH2)14-COO-CH2-(CH2)28-CH3
○ Lípidos saponificables simples con altos puntos de fusión y resistentes al H2O.
○ Son ésteres de ácidos grasos saturados e insaturados de cadena larga y un alcohol
monohidroxilado de cadena larga.
○ Sus extremos son hidrófobos.
○ Su función es de impermeabilización de superficies.

23
★ Fosfolípidos
○ Lípidos complejos.
○ Constituidos por 2 cadenas de ácidos grasos largas e insaturadas, unidas a un
glicerol y un grupo fosfato.
○ Generalmente se une con COLINA - ETANOLAMINA - SERINA que le dan características
a estos compuestos.
■ Fosfatidilcolina
●
También llamado lecitina, junto con las sales biliares ayuda a la solubilización de los
ácidos biliares.
● Componentes del cerebro, tejido nervioso y yema del huevo. Se obtiene de la soja y
se utiliza como agente emulsionante.
○ Se dividen en:
■ Glicerofosfolípidos
● Más abundantes.
● Lípidos saponificables complejos.
● Precursores de moléculas de señalización celular.
● Participan en la transmisión de señales en el interior celular y como dispositivos de
anclaje en las proteínas de la membrana celular.
● Principales constituyentes lipídicos de las membranas celulares.
● Forman parte de lipoproteínas y la bilis
● Importancia
○ Moléculas anfipáticas, idóneas para formar membranas celulares.
○ Son detergentes y surfactantes pulmonares.
○ Importantes en el líquido amniótico.
○ Es un factor activador de plaquetas que produce agregación plaquetaria, reduce
presión y se encarga de mediar procesos inflamatorios.
■ Esfingolípidos
● La más abundante es la esfingomielina formada por una molécula de esfingosina,
un ácido graso, un H3PO4 y un aminoalcohol.
● Se encuentra formando las vainas de mielina.
● La esfingosina y el ácido graso forman una unión tipo amida → CERAMIDA
○ CERAMIDA → Refuerza la cohesión de las células de la capa córnea de la
epidermis, limitando la pérdida de péptidos hidrosolubles y minimizan
alteraciones producidas por los rayos UV en piel y pelo.
★ Glicolípidos
○ Lípidos que poseen glúcidos pero no H3PO4.
○ Forma parte de la bicapa de las membranas.
○ Constituyen el glucocalix con las lipoproteínas,
○ 2 tipos
■ Cerebrósidos → Ceramida + glucosa/galactosa. Abundantes en células nerviosas del
cerebro y el sistema nervioso periférico.
■ Gangliósidos → Se encuentran en la parte exterior de las membranas celulares, abundan
en las neuronas, en la materia gris del cerebro. Actúan como receptores de
membrana en lugares donde se produce la transmisión del impulso nervioso.
★ Terpenos, Esteroides y Prostaglandinas
○ Lípidos insaponificables que no contienen ácidos grasos.
○ Están en menor cantidad.
○ Tienen funciones biológicas como vitaminas y hormonas.
○ Terpenos

24
 ■ Derivan de la polimerización lineal o cíclica del isopreno.
■ Presenta dobles enlaces que dan lugar a coloraciones característicos.
■ Son pigmentos vegetales como la VAINILLA - MENTOL - LIMONENO - GERANIOL.
■ Forman vitaminas A, E, K.
■ Se clasifican según el número de moléculas de isopreno que contiene (GERANIOL 2 -
FAMESOL 3 - ESCUALENO 6) o formando ciclos.
■ Encontramos los CAROTENOS, UBIQUINONA.
○ Esteroles
■ Derivados de alcoholes cíclicos de elevado peso molecular que existen en todas las
células vivas.
■ CICLOPENTANO PERHIDROXIFENANTRENO.
■ Colesterol → más importante, forma parte de la estructura de la membrana y les
confiere estabilidad.
○ Prostaglandinas
■ Derivan del ácido araquidónico.
■ Funciones
● Vasodilatadora.
● Interviene en procesos inflamatorios.
● Estimulan la producción de mucus intestinal.
● Intervienen en la coagulación de la sangre.
Carbohidratos
★ Grupo de sustancias naturales con funciones en los organismos vivos.
★ Relación de H y O → 2:1. MENOS ramnosa, desoxirribosa y ácido glucurónico.
★ Características
○ Estructura basada en un esqueleto carbonado.
○ Cadena carbonada con grupos OH, se pueden considerar polialcoholes.
○ Pueden tener grupo aldehído, cetona o ambos.
○ Moléculas ricas en enlaces de alta energía.
○ Presentan isómeros y algunos, actividad óptica.
○ Los carbohidratos pequeños son hidrosolubles, sus polímeros forman dispersiones
coloidales o son insolubles en agua.
○ Pueden unirse a proteínas y desempeñar funciones estructurales y reguladoras.
★ Funciones
○ Energética
■ La oxidación de los H.C. es el principal proceso de generación de energía para el
metabolismo.
■ Los H.C. representan el combustible de uso mitocondrial. 1gr de 4 kcal.
■ Son buenos combustibles por su reducción, la presencia de carbonilos y alcoholes
permiten la interacción con el H2O.
■ Puede darse con O2 (aerobias → respiración) o sin (anaerobias → fermentación).
■ El glucógeno sirve como reserva de energía de movilización rápida.
○ Estructural
■ Las paredes celulares de plantas, hongos y bacterias están constituidas por H.C.
■ El exoesqueleto de los artrópodos está formado por Quitina.
■ La MEC de los tejidos de sostén están constituidos por GAGs y mucopolisacáridos.
○ Informativa
■ Los H.C. se unen a lípidos o proteínas de la superficie celular y representan una señal
de reconocimiento en superficie. Se encuentran en la membrana externa.
■ Sirven como señales para hormonas, anticuerpos, bacterias y otras células.

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 ■ Son los responsables antigénicos de los grupos sanguíneos.
■ Cuando se unen a oligosacáridos, desempeñan estas funciones
● Ayudan a su correcto plegamiento.
● Sirven como marcador para dirigirlos a su destino intra/extracelular.
● Evitan que la proteína se digiere por proteasas.
● Aporta cargas (-) que aumentan la solubilidad de las proteínas , porque la repulsión
entre cargas evita su agregación.
○ Detoxificación
■ Los organismos se encargan de eliminar compuestos tóxicos poco solubles en H”O
que se acumulan en tejidos con alto contenido lipídico.
■ Degrada compuestos
● Producidos en ciertas rutas metabólicas que hay que eliminar o neutralizar →
BILIRRUBINA - HORMONAS ESTEROIDEAS.
● Producidas por otros organismos → METABOLITOS 2°: TOXINAS.
● De procedencia externa → XENOBIÓTICOS: FÁRMACOS Y DROGAS.
● Una forma de deshacerse de los compuestos es conjugarlos con ácido Glucuronico
que los hace más solubles y eliminarlos por orina u otras vías.
● Bilirrubina → aparece durante la degradación de la hemoglobina, poco soluble y
muy tóxica que se acumula en tejidos grasos. En el hígado se combina con ácido
glucurónico y se elimina.
○ Son intermediarios metabólicos.
○ Forman parte de la composición de los ácidos nucleicos.
★ Clasificación
○ Segun su funcion
■ 1° fuente de energía: MONOSACÁRIDOS (Glucosa - Ribosa - Fructosa).
■ Estructural: DISACÁRIDOS (Maltosa - Sacarosa).
■ Reserva energética: POLISACÁRIDOS (Quitina - Almidón - Glucógeno).
○ Según la molecula
■ Simple: MONOSACÁRIDOS
● Según grupo funcional → Aldosas o Cetosas.
● Según número de carbonos → Triosas, Treosas, Pentosas o Hexosas.
■ Complejos: DISACARIDOS y POLISACARIDOS.
★ Monosacáridos
○ Una sola molécula con hasta 8 c.
○ Solidos cristalinos de sabor dulce, solubles en H2O.
○ No son hidrolizables y son reductores (Se oxidan y pierden e-).
★ Anómeros
○ Estructuras cíclicas que difieren en la configuración del carbono que tiene el
carbonilo.
○ Aldosas → Carbono 1. Cetosas → Carbono 2.
★ Enlace Glicosidico
○ Se realiza entre 2 OH de 2 monosacáridos con desprendimiento de H2O.
○ Sera:
■ ALFA → Si el primer monosacárido es alfa.
■ BETA → Si el primer monosacárido es beta.
★ Glucosa
○ Hexosa de 6 C. Con grupo aldehído en su 1° carbono, su molécula contiene OH.

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○ Forma sólidos cristalinos de sabor dulce que son solubles en agua.
○ Es el carbohidrato más abundante en la tierra.
○ Sacarosa → Glucosa + Fructosa. Usada para endulzar, se obtiene de la caña de azúcar
y la remolacha.
○ Por la presencia de enlaces covalentes sencillos, no puede ser plana. Posee
conformacion CIS (en bote) o TRANS (Mas estable, en silla).
○ Ciclación
■ En disolución los monosacáridos están en forma lineal. Las aldosas y cetosas de 5 o
+ c. Se encuentran formando anillos.
■ Estructura
● Proyección de Fischer → Cíclica
● Proyección de Haworth → Lineal
○ Isomería
■ Espacial
● Enantiómeros → Imagen especular no
superponible de otro. D-GLUCOSA y L-GLUCOSA.
● Epímeros → Estereoisómeros que difieren en un solo carbono asimétrico. D-GLUCOSA y
D-MANOSA.
■ De función
● Aldosas → Contienen en su estructura un grupo formilo H-C=O.
● Cetosas → Contienen en su estructura un grupo carbonilo C=O.
○ Importancia
■ Forma principal en la que los glúcidos que provienen del tracto intestinal son
presentados al resto de las células.
■ La glucosa es el único combustible utilizado en proporciones apreciables por el
cerebro. Usa 120 gr diarios para satisfacer las necesidades de ATP.
■ A partir de 12 hr de ayuno comienza el consumo de cuerpos cetónicos como fuentes
de energía, a las 16 el consumo ya es evidente.
■ El metabolismo defectuoso causa diabetes y obesidad, contribuyen al desarrollo de
aterosclerosis, hipertensión, en los vasos capilares, riñón y produce ceguera.
★ Monosacáridos especiales
○ Acido Siálico
■ Familia de monosacáridos de 9 carbonos que posee un grupo funcional “ceto” que le
proporciona acidez y carga (-).
■ Más abundantes → Ácido N-acetilneuroaminico (Neu5ac) y Acido
N-glicolilneuroamiico (Neu5gc).
■ Su carga hace que la membrana celular donde están presentes repelen a otras
membranas evitando la asociación entre células.
■ Cerebro → órgano con más ácido siálico en el cuerpo. Forma parte de los
gangliósidos. Forma cadenas de ácidos polisialicos fundamental para la
germinación y la plasticidad neuronal.
■ Presentes a lo largo de todo el epitelio.
■ Son responsables de la viscosidad del moco en las vías aéreas.
★ Digestión de los H.C
○ Los principales se digieren en el intestino, convirtiéndose en monosacáridos que
entran a la sangre
○ Lactosa → Galactosa y glucosa.

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 ○ Almidón → Glucosa.
○ Sacarosa → Fructosa y glucosa.
★ Fructosa
○ Azúcar de la fruta.
○ Cetohexosa, con función cetona en C2.
○ Forma la SACAROSA con la glucosa
○ Se produce del almidón de maíz.
○ Configuración alfa y beta.
○ Monosacárido más simple, junto con la glucosa son los más importantes para el
consumo humano, comparten fórmula.
★ Galactosa
○ Monosacárido encontrado en la leche y productos lácteos.
○ Aldohexosa, epímero de la glucosa
○ Forma LACTOSA (dímero con la glucosa).
○ Presentan anómeros alfa y beta.
○ Presenta forma cíclica piranosa
○ Componente estructural de las membranas en células nerviosas, indispensable para la
lactancia en mamíferos, puede servir como fuente de energía.
○ Su consumo no es indispensable.
○ Puede dar
■ Galactosemia
■ Intolerancia a la lactosa
★ Azúcares reductores y no reductores
○ Los azúcares reductores provocan alteración en las proteínas por la glicación.
○ Etapas
■ Iniciales → Reversibles, se completan en tiempos cortos.
■ Posteriores → Irreversibles, transcurren más lento.
■ Ambas etapas están implicadas en el proceso de envejecimiento celular y el
desarrollo de las complicaciones crónicas de la diabetes.
○ Un azúcar reductor tiene un grupo aldehído libre, una no reductora, tiene los grupos
aldehídos implicados en el enlace.
★ Propiedades químicas
○ Enolización → En medio alcalino los monosacáridos se interconvierten en la forma. Se
dan a través del ENOI.
○ Oxido-reducción → El grupo carbonilo es un grupo reductor que puede oxidarse dando
ácidos, o reducirse dando alcoholes. La glucosa se reduce a SORBITOL y se oxidan a
ÁCIDOS ALDÓNICO - URÓNICO - ALDARICO.
★ Polisacáridos
○ Adición de monosacáridos. Polímeros de alta masa molecular.
○ La mayoría de los carbohidratos naturales se encuentran así.
○ Clasificación
■ Estructurales → Proveen estabilidad mecánica a células, órganos y organismos
completos.
■ De reserva →
Almidon y glucógeno: están dentro de las células formando gránulos de
gran tamaño, están muy hidratados porque forman puente H2.
■ Soporte y proteccion → Pared bacteriana de peptidoglucano.
○ Son

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 ■ Homopolisacáridos → un solo tipo de monosacáridos. ALMIDÓN - GLUCÓGENO -
CELULOSA
■ Heteropolisacáridos → Diferentes tipos de monosacáridos. GAGs - PROTEOGLUCANOS -
PEPTIDOGLICANOS.
○ Pueden ser cadenas ramificadas o lineales.
○ Almidón
■ Abundantes en tubérculos y semillas.
■ Principal hidrato de carbono de la alimentación humana.
■ Reserva nutricional en vegetales.
■ Compuesto por 2 polímeros
● Amilosa → Polímero lineal de glucosa conectada por enlace alfa 1-4.
● Amilopectina → Cadena ramificada conectada por enlaces alfa 1-6, separadas entre sí
por aprox 10 glucosas, con estructura básica similar a la amilosa, de mayor tamaño
que está.
■ Sin poder reductor.
■ Por hidrólisis parcial de estas por la acción de la amilasa se obtiene DEXTRINAS.
○ Heparina
■ Polímero de D-Glucosamina-N-sulfato y 6-sulfato unidos por enlaces glucosídicos alfa
1-4 a una molécula de ácido D-Glucurónico con un grupo D-sulfato con enlace
glicosídico alfa 1-4.
■ Anticoagulante que provoca la liberación de lipoproteína Lipasa del endotelio
vascular. In vitro actúa como inhibidor de la ribonucleasa.
○ Glucógeno
■ Polisacárido de reserva en animales.
■ Abundante en hígado y músculo.
■ Polímero de alfa-D-Glucosas, similar a la amilopectina, presenta estructura
ramificada, con cadenas lineales de glucosas unidas por enlaces alfa 1-4 insertas en
una cadena principal por enlaces alfa 1-6. Las ramificaciones se separan por aprox 10
glucosas.
■ No es reductor.
■ Se almacena como gránulos.
○ Celulosa
■ Glucano con funciones estructurales en vegetales.
■ Principal componente de paredes.
■ Constituida por glucosas unidas por enlace beta 1-4.
■ Su estructura es lineal.
■ Los jugos gástricos humanos no tienen enzimas capaces de catalizar la hidrólisis de
sus uniones, por esta razón no se puede utilizar celulosa como nutriente.
■ Ocupa el 50% del C orgánico en toda la biosfera.
■ Previene la constipación.
○ GAGs
■ Polisacáridos lineales constituidos por la sucesión de unidades disacáridos que
generalmente son ácido urónico y una hexoamina.
■ Suelen contener grupos sulfato → MENOS ÁCIDO HIALURÓNICO
■ De gran interés biológico.
■ Acido hialuronico
● Componente del tejido conectivo.

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 ● Disacárido formado por ácido D-Glucurónico unido por enlace beta 1-3 a un
N-acetil-D-Glucosamina
● Cada unidad se une entre sí por enlace beta 1-4.
■ Condroitin sulfato
● Presente en cartílagos y huesos.
● El ácido D-Glucurónico se une por enlace beta 1-3 a un N-acetil-galactosamina.
● Las unidades se unen entre sí por enlace beta 1-4.
● Presenta sulfatos que se esterifican en los hidroxilos del C4 o C6 de la
galactosamina.
■ Dermatan sulfato
● Presentes en piel y tejido conjuntivo.
● El ácido L-Idurónico se une a un N-Acetil galactosamina por enlaces beta 1-3
■ Queratán sulfato
● Carecen de ácido urónico.
● Formado por galactosa y glucosamina acetilada, esterificada por sulfato en C6.
● Presente en córnea y cartílago.
○ Proteoglicanos
■ Macromoléculas formadas por una proteína central a la cual se asocian moléculas
de GAGs sulfatados,
■ Gran variedad depende el tipo y largo de la proteína central y el tipo, número y
longitud de los GAGs que se asocian.
■ Principal componente de la MEC del cartílago.
■ Decorina → recubre la superficie de fibrillas colágenas, contiene 1 molécula de
condroitin o dermatán sulfato
■ La mayor parte del H2O extracelular se encuentra unida a ellos.
○ Peptidoglucanos
■ Responsables de la resistencia de la pared bacteriana que protege a las mismas de
cambios osmóticos y de otro tipo en el medio,
■ Bacterias Gram (-)
■ Penicilina inhibe la sintesis de mureína.
■ Mureína → Copolímero formado por N-acetil glucosamina y el ácido N-acetilmurámico
unidos entre sí por enlaces beta 1-4.
○ Glicoproteínas
■ Moléculas compuestas por una proteína conjugada con H.C como grupo prostético,
pero en las glicoproteínas a diferencia de los proteoglicanos, estas tienen cadenas
glucosídicas cortas.
■ Función estructural y de reconocimiento celular cuando están en las membranas
celulares.
■ Presentes en membranas, proteínas plasmáticas, secreción de glándulas, hormonas y
enzimas.

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