“AÑO DEL BICENTENARIO DEL PERÚ:

200 AÑOS DE INDEPENDENCIA”

UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA

TRABAJO DE PRACTICA – SEMANA 4

ASIGNATURA:
BASES MOLECULARES Y CELULARES DE LA MEDICINA III
DOCENTE:
JACK SLIM GARCIA CALDERON
CICLO: III TA
INTEGRANTES:

Flores Yarmas, Almendra Belén

Chati Saravia Nicole Xiomara
Pastor Mendizabal Shely Jhennifer
Pérez Maldonado, Diego Marcello
Vasquez Camasca, Tania Andoanet

ICA – PERÚ
 TABLA DE CONTENIDO

I. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA............................................. 4

1. TEMPERATURA .................................................................................................................... 4
2. pH ............................................................................................................................................. 5
3. CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATOS ......................................................... 5
4. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA ................................................................................................... 6
4.1 INHIBICIÓN REVERSIBLE................................................................................................ 6
4.1.1 Los inhibidores competitivos.................................................................................. 6
4.1.2 Los inhibidores no competitivos ............................................................................ 6
4.1.3 Los inhibidores acompetitivos o incompetitivos ............................................... 6
4.2 INHIBICIÓN IRREVERSIBLE ............................................................................................ 6
II. ESTUDIOS ANTROPOMÉTRICOS. ....................................................................................... 7
1. EVALUACIÓN NUTRICIONAL ............................................................................................ 7
1.1 CONCEPTO .................................................................................................................... 7
1.1.1 Métodos de evaluación del estado nutricional ................................................... 7
a) Evaluación Objetiva .................................................................................................. 7
b) Evaluación Global Subjetiva .................................................................................. 7
1.2 DIFERENCIAS ENTRE DESNUTRICIÓN Y MALNUTRICIÓN ............................... 7
1.2.1 DESNUTRICIÓN ......................................................................................................... 7
1.2.2 MALNUTRICIÓN .......................................................................................................... 8
1.3 TIPOS DE PROTEÍNAS PLASMÁTICAS .................................................................. 8
1.3.1 Proteínas séricas ........................................................................................................ 8
a) Albúmina ..................................................................................................................... 8
b) α-1-antitripsina ........................................................................................................... 9
c) α-1-lipoproteínas ....................................................................................................... 9
d) α-1-glicoproteína ....................................................................................................... 9
e) Protrombina ................................................................................................................ 9
f) Proteína fijadora de hormonas tiroideas ............................................................. 9
g) α-2 macroglobulina ................................................................................................... 9
h) Haptoglobina .............................................................................................................. 9
i) Ceruloplasmina.......................................................................................................... 9
j) α-2-lipoproteína ......................................................................................................... 9
k) Eritropoyetina .......................................................................................................... 10
l) Transferrina .............................................................................................................. 10
m) β-lipoproteínas ......................................................................................................... 10

2
 n) C3 y C4....................................................................................................................... 10
o) Inactivadores de la estearasa C1 ........................................................................ 10
p) Hemopexina .............................................................................................................. 10
q) Inmunoglobulinas ................................................................................................... 10
r) Transtiretina ............................................................................................................. 10
s) Prealbúmina ............................................................................................................. 10
1.3.2 Proteínas intracelulares .......................................................................................... 11
a) Gelsolina ...................................................................................................................... 11
1.4 TIPOS DE DESNUTRICIÓN ....................................................................................... 11
1.4.1 DESNUTRICIÓN PROTEINOENERGÉTICA ............................................................. 11
1.5 ROL DE PROTEINAS....................................................................................................... 12
2. ANÁLISIS ANTROPOMÉTRICOS ........................................................................................ 13
2.1 Definición .......................................................................................................................... 13
3. ANÁLISIS BIOQUÍMICOS DE EVALUACIÓN NUTRICIONAL .................................... 14
3.1. Cuadro hemático ........................................................................................................ 15
3.1.1 HEMOGLOBINA ........................................................................................................ 15
3.1.2 HEMATROCITO: ........................................................................................................ 15
3.1.3 LEUCOCITOS ............................................................................................................ 15
3.1.4. LINFOCITOS ............................................................................................................. 16
3.2. Proteínas totales y diferenciales ............................................................................ 16
3.3 Análisis bioquímicos de transferrina y ferritina ...................................................... 17
3.3.1 TRANSFERRINA (TFR) ............................................................................................ 17
3. 4 Análisis bioquímicos de Glicemia y Perfil de lípidos ............................................ 19
4. EVALUACION NUTRICIONAL. ......................................................................................... 20
4.1 EVALUACIÓN CLÍNICA .................................................................................................. 20
4.2 EVALUACIÓN DIETARÍA ................................................................................................ 21
5. METODOS EMPLEADOS EN LA PRACTICA ................................................................ 24
5.1 PROTEÍNAS TOTALES ................................................................................................... 24
5.1.1 CUANTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS TOTALES .................................................. 25
5.1.2 FUNDAMENTO DE LA TÉCNICA DE LAS PROTEÍNAS TOTALES ................ 25
5.2 ALBUMINA ........................................................................................................................ 26
5.2.1 DETERMINACION DE LA ALBUMINA .................................................................. 27
5.2.2 FUNDAMENTO DE LA TECNICA DE LA ALBUMINA ........................................ 27

3
 I. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

La actividad de una enzima describe qué tan rápido ésta cataliza la reacción que convierte
un sustrato en producto. Esta actividad depende en gran medida de las condiciones de la
reacción, que incluyen temperatura, pH, concentración de la enzima y concentración del
sustrato.

Los factores que afectan la actividad enzimática son aquellos agentes o condiciones que
pueden modificar el funcionamiento de las enzimas. Las enzimas son una clase de proteínas
cuya función es acelerar las reacciones bioquímicas. Estas biomoléculas son esenciales para
todas las formas de vida, plantas, hongos, bacterias, protistas y animales.

Las enzimas son esenciales en diversas reacciones importantes para los organismos, como
eliminar compuestos tóxicos, descomponer los alimentos y generar energía. Así, las enzimas
son como máquinas moleculares que facilitan las tareas de las células y, en muchas
ocasiones su funcionamiento se ve afectado o favorecido bajo ciertas condiciones.1

1. TEMPERATURA
Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A
bajas temperaturas, la mayor parte de las enzimas
muestra poca actividad porque no hay suficiente
cantidad de energía para que tenga lugar la reacción
catalizada. A temperaturas más altas, la actividad
enzimática aumenta a medida que las moléculas
reactantes se mueven más rápido para generar más
colisiones con las enzimas.

La mayoría de las enzimas humanas son más activas a temperatura óptima, que es
de 37°C, o temperatura corporal. A temperaturas superiores a 50°C, la estructura
terciaria, y por ende la forma de la mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que
causa una pérdida de actividad enzimática. Por esta razón, el equipo en los hospitales
y laboratorios se esteriliza en autoclaves donde las temperaturas altas desnaturalizan
las enzimas que existen en las bacterias dañinas. Una fiebre corporal alta puede
ayudar a desnaturalizar las enzimas existentes en las bacterias que causan la
infección. Ciertos microorganismos, conocidos como termófilos, viven en ambientes
donde las temperaturas varían de 50°C a 120°C. Para poder sobrevivir en estas
condiciones extremas, los termófilos deben tener enzimas con estructuras terciarias
que no se destruyen por dichas altas temperaturas. Algunas investigaciones
demuestran que sus enzimas son muy similares a las enzimas ordinarias, excepto que
contienen más arginina y tirosina. Estos leves cambios permiten a las enzimas de los
termófilos formar más enlaces por puente de hidrógeno y puentes salinos que
estabilizan sus estructuras terciarias a altas temperaturas, y resisten el
desdoblamiento y la pérdida de actividad enzimática.2

1
Briceño K. LIFEDER. [Online]. [cited 2021 Setiembre 08. Available from: https://www.lifeder.com/factores-
actividad-enzimatica/.
2
Timberlake, K. (2013). Química general, orgánica y biológica: estructuras de la vida. México: Pearson
Educación. https://uruguayeduca.anep.edu.uy/sites/default/files/inline-
files/Factores%20que%20afectan%20la%20actividad%20enzim%C3%A1tica.pdf

4
 2. pH
Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH
que mantiene la estructura terciaria adecuada de la
proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH
óptimo, se alteran las interacciones delos grupos R, lo
que destruye la estructura terciaria y el sitio activo.
Como resultado, la enzima ya no puede unirse a un
sustrato de manera adecuada y no ocurren reacciones.
Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima
puede recuperar su estructura y actividad. Sin
embargo, grandes variaciones respecto del pH óptimo destruyen de manera
permanente la estructura de la enzima.

Las enzimas en la mayor parte de las células humanas tienen valores de pH óptimos
a un pH fisiológico de más o menos 7.4. Sin embargo, las enzimas en el estómago
tienen un pH óptimo bajo porque hidrolizan las proteínas en el pH ácido del estómago.

Por ejemplo, la pepsina, una enzima digestiva que se encuentra en el estómago, tiene
un pH óptimo de 1.5 - 2.0. Entre comidas, el pH en el estómago es de 4 o 5, y la
pepsina muestra poca o ninguna actividad digestiva. Cuando el alimento entra al
estómago, la secreción de HCl baja el pH a aproximadamente 2, lo que activa la
pepsina.3

3. CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATOS

En cualquier reacción catalizada, el sustrato debe
unirse primero con la enzima para formar el complejo
enzima-sustrato. Para una concentración de sustrato
particular, un aumento en la concentración enzimática
aumenta la velocidad de la reacción catalizada. A
concentraciones enzimáticas más altas, más moléculas
están disponibles para unirse al sustrato y catalizar la
reacción. Mientras la concentración de sustrato sea
mayor que la concentración de la enzima, hay una
relación directa entre la concentración de la enzima y la
actividad enzimática. En muchas reacciones
catalizadas por enzimas, la concentración del sustrato
es mucho mayor que la concentración de la enzima.
Cuando la concentración de enzima se mantiene
constante, la adición de más sustrato aumentará la
velocidad de la reacción. Si la concentración del
sustrato es alta, puede saturar todas las moléculas de la enzima. Entonces la
velocidad de la reacción alcanza su máximo y la adición de más sustrato no aumenta
más la velocidad de la reacción.4

3
Timberlake, K. (2013). Química general, orgánica y biológica: estructuras de la vida. México: Pearson
Educación.
4
Timberlake, K. (2013). Química general, orgánica y biológica: estructuras de la vida. México: Pearson
Educación.

5
 4. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Al conjunto de moléculas que disminuyen la actividad enzimática se les denomina
inhibidores, y en las reacciones químicas del organismo in vivo son utilizados para
controlar el grado de actividad de una enzima concreta. Parte de esta utilidad puede
estudiarse en muchas de las acciones de los fármacos, cuyos efectos se fundamentan
en su acción como inhibidores de mayor o menor potencia de algunas enzimas, tal es
el caso de un fármaco como la aspirina (ácido acetilsalicílico) que inhibe la primera
enzima de la síntesis de las prostaglandinas. 5
4.1 INHIBICIÓN REVERSIBLE
4.1.1 Los inhibidores competitivos
Se denominan así porque compiten con el sustrato por ocupar el centro
activo. Estas moléculas presentan una semejanza estructural con el
sustrato que les permite situarse en el centro activo y bloquear la
catalización enzimática, lo que desde el punto de vista cinético supone un
descenso en la velocidad de reacción.
La reacción enzimática se desarrolla de la siguiente forma: parte de las
moléculas enzimáticas están ocupadas por inhibidor (no funcionantes, o
inhibidas) y otra parte están unidas al sustrato y formando producto
(funcionantes). Sin embargo, si la concentración de inhibidor se mantiene
fija, es posible revertir la inhibición incrementando la concentración de
sustrato, de tal forma que aumente la probabilidad de que el centro activo
esté ocupado por el sustrato y no por el inhibidor.

4.1.2 Los inhibidores no competitivos

Se unen a la enzima en puntos distintos al centro activo, su unión incapacita
a la enzima para desarrollar su acción catalítica, y en este caso, el aumento
en la concentración de sustrato no revierte la inhibición. Su capacidad de
unirse a la enzima esté ésta en solitario o esté unida al sustrato, da lugar a
que la Vmáxima. se encuentre disminuida, mientras que la Km no se
modifica ya que la afinidad de la enzima por el sustrato y su capacidad de
unirse a él no se ve disminuida.

4.1.3 Los inhibidores acompetitivos o incompetitivos

No presentan afinidad por la molécula de enzima libre, sino que se unen a
la enzima cuando ésta se encuentra formando el complejo enzima-sustrato
(ES), inhabilitándole para continuar el proceso y formar producto.

4.2 INHIBICIÓN IRREVERSIBLE

Los inhibidores irreversibles son los que se unen a la enzima mediante enlaces
covalentes, bien en el centro activo o en cualquier otro lugar, causando una
inactivación permanente. Muchos fármacos presentan este mecanismo de acción,
como por ejemplo la penicilina, y otros antibacterianos que bloquean enzimas
claves bacterianos, impidiendo en este caso la actividad de síntesis de la pared
bacteriana.6

5
Merino J, Noriega J. [Online]. [cited 2021 Setiembre 08. Available from:
https://ocw.unican.es/pluginfile.php/879/course/section/967/Tema%25202B-Bloque%2520I-Enzimas.pdf.
6
Merino J, Noriega J. [Online]. [cited 2021 Setiembre 08. Available from:
https://ocw.unican.es/pluginfile.php/879/course/section/967/Tema%25202B-Bloque%2520I-Enzimas.pdf.

6
 II. ESTUDIOS ANTROPOMÉTRICOS.

1. EVALUACIÓN NUTRICIONAL
1.1 CONCEPTO
Evaluación nutricional es la mejor manera de determinar si efectivamente se están
cumpliendo las necesidades nutricionales de las personas, una vez que la comida
está disponible y es de fácil acceso.

La evaluación nutricional proporciona información actualizada, de alta calidad y

basada en la evidencia, para el establecimiento de objetivos, la planificación, el
seguimiento y la evaluación de los programas con el objetivo de erradicar el hambre
y la reducción de la carga de la malnutrición.7

1.1.1 Métodos de evaluación del estado nutricional

El estado nutricional es el reflejo del estado de salud. Aun cuando no existe el
estándar de oro en este sentido, las más utilizadas son la evaluación global
objetiva (VGO)12 y la valoración global subjetiva (VGS).

a) Evaluación Objetiva:
Indicada en pacientes desnutridos/en riesgo de desnutrición y cuando sea
necesario para hacer indicaciones nutricionales precisas con el objeto de
corregir alteraciones originadas por la malnutrición. Se lleva a cabo mediante
la aplicación de indicadores de manejo simple y práctico, i.e. clínicos,
antropométricos, dietéticos, socioeconómicos.

b) Evaluación Global Subjetiva:

Integra al diagnóstico de la enfermedad que motiva la hospitalización,
parámetros clínicos obtenidos de cambios en el peso corporal, ingesta
alimentaria, síntomas gastrointestinales, y capacidad funcional. El valor de este
método de evaluación es identificar pacientes con riesgo y signos de
desnutrición; se le han realizado modificaciones de acuerdo con las entidades
clínicas adaptándolas a pacientes oncológicos y renales. La Evaluación global
subjetiva presenta una sensibilidad del 96-98% y una especificidad del 82-
83%. No es útil en pacientes con malnutrición por exceso.8

1.2 DIFERENCIAS ENTRE DESNUTRICIÓN Y MALNUTRICIÓN

1.2.1 DESNUTRICIÓN
La desnutrición es el resultado de una ingesta de alimentos que es, de
forma continuada, insuficiente para satisfacer las necesidades de energía
alimentaria, de una absorción deficiente y/o de un uso biológico deficiente
de los nutrientes consumidos. Habitualmente, genera una pérdida de peso
corporal. 9

7
[Online]. [cited 2021 Setiembre 08. Available from: http://www.fao.org/nutrition/evaluacion-nutricional/es/.
8
Ravasco P, Anderson H. Métodos de valoración del estado nutricional. Nutrición Hospitalaria.
2010; Vol.25.
9
DE LA MATA C. MALNUTRICIÓN, DESNUTRICIÓN Y SOBREALIMENTACIÓN. REV. MÉD. ROSARIO. 2008.

7
 La desnutrición consiste en el déficit o falta de nutrientes en el organismo, lo
cual puede ocasionar ciertas alteraciones en el crecimiento o desarrollo de la
persona. A su vez, si la persona está desnutrida no tiene resistencia a las
enfermedades o infecciones, así como también le cuesta curarse de lesiones
o afecciones clínicas.

La desnutrición suele estar relacionada con diversas causas como la ingesta

escasa o inadecuada de los alimentos, las alteraciones en el proceso de
digestión o en los procesos metabólico, o una excreción mayor de los
nutrientes.10

1.2.2 MALNUTRICIÓN
El término malnutrición se refiere a las carencias, excesos o desequilibrios en
la ingesta de energía, proteínas y/o otros nutrientes. Aunque el uso habitual
del término «malnutrición» no suele tenerlo en cuenta, su significado incluye
en realidad tanto la desnutrición como la sobrealimentación.11
De este modo, si la persona tiene una alimentación excesiva, puede llegar a
sufrir ciertos problemas como la obesidad, la diabetes, cardiopatías e
hipertensión.

En síntesis, la malnutrición implica una alimentación totalmente inadecuada

para el correcto funcionamiento del organismo. Este desequilibrio se genera
por la falta de nutrientes esenciales o un exceso de alimentos. Por ejemplo,
ingerir alimentos ricos en grasas en exceso puede detonar en enfermedades
como la obesidad y el sobrepeso; y por el contrario la ingesta reducida de
alimentos causando diversidad de afecciones y enfermedades por la falta de
nutrientes esenciales.12

A partir de esto podemos determinar que tanto la desnutricion como la malnutrición

corresponden a una alimentación inapropiada, lo cual se traduce en efectos
negativos para la salud. Por eso es importante implementar una alimentación
saludable para cuidar el correcto funcionamiento del organismo, sobre todo en las
etapas más importantes de la vida, como la de desarrollo y crecimiento.
1.3 TIPOS DE PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
1.3.1 Proteínas séricas
a) Albúmina: es la más abundante del plasma, representa el 50 % de las
mismas. Transporta numerosas sustancias (aminoácidos, ácidos grasos,
enzimas, drogas, hormonas tiroideas y productos tóxicos). También es
responsable del control del equilibrio de líquidos entre los compartimentos
intravascular y extravascular del organismo, manteniendo la presión
coloidosmótica del plasma (la presión osmótica del plasma es la suma de 2
presiones: la oncótica y la hidrostática que es la presión del agua).
▪ Aumento: en deshidratación.

10
Fude by Educativo. [Online]. [cited 2021 Setiembre 08. Available from:
https://www.educativo.net/articulos/en-que-se-diferencia-la-desnutricion-de-la-malnutricion-545.html.
11
DE LA MATA C. MALNUTRICIÓN, DESNUTRICIÓN Y SOBREALIMENTACIÓN. REV. MÉD. ROSARIO. 2008.
12
Fude by Educativo. [Online]. [cited 2021 Setiembre 08. Available from:
https://www.educativo.net/articulos/en-que-se-diferencia-la-desnutricion-de-la-malnutricion-545.html.

8
 ▪ Disminución: enfermedad renal, enfermedad hepática, infección
crónica, neoplasias, hemorragias, inanición, desnutrición.

b) α-1-antitripsina: neutraliza las enzimas proteolíticas tripsinas (derivadas de

leucocitos, del pulmón, páncreas y otros órganos) y plasmina.
▪ Aumento: en reacciones inflamatorias.
▪
Disminución: en enfermedades pulmonares (enfisema)

c) α-1-lipoproteínas: transporta el colesterol y vitaminas liposolubles.

▪ Aumento: hiperlipidemia.
▪ Disminución: enfermedad hepática.

d) α-1-glicoproteína: compuestos formados por proteínas y polisacáridos que se

encuentran en tejidos y secreciones mucosas. Cumplen gran variedad de
funciones.

e) Protrombina: conocida como el factor II, es requerida para la vía de la

coagulación sanguínea, donde se convierte en trombina por el factor V.
▪ Disminución: en enfermedades hepáticas.

f) Proteína fijadora de hormonas tiroideas: transporta las hormonas tiroideas

por la sangre.
▪ Aumento: en embarazo, empleo de anticonceptivos orales.
▪ Disminución: nefrosis y tratamiento con metiltestosterona.

g) α-2 macroglobulina: inhibe proteasas, como la tripsina, plasmina y las

calicreínas.
▪ Aumento: síndrome nefrótico, enfisema, diabetes, síndrome de Down,
embarazo.
▪ Disminución: artritis reumatoidea, mieloma.13

h) Haptoglobina: proteína fijadora de hemoglobina. Los complejos haptoglobina-

hemoglobina conservan los depósitos de hierro del organismo para su
reutilización.
▪ Aumento: inflamación, neoplasias, infarto de miocardio, enfermedad
de Hodgkin.
▪ Disminución: enfermedad hepática, anemia hemolítica y
megaloblástica.
i) Ceruloplasmina: proteína sérica fijadora de cobre (el cobre libre es tóxico).
▪ Disminución: enfermedad de Wilson (enfermedad congénita donde no
se produce ceruloplasmina).
▪ Aumento: embarazo, anticonceptivos orales.

j) α-2-lipoproteína: transporta lípidos.

▪ Aumento: hiperlipidemia.

13
Brandan N, Llanos C. Proteínas Plasmáticas. [Online]. [cited 2021 Setiembre 09. Available from:
https://med.unne.edu.ar/sitio/multimedia/imagenes/ckfinder/files/files/Carrera-
Medicina/BIOQUIMICA/proteinas.pdf.

9
 ▪ Disminución: enfermedad hepática.

k) Eritropoyetina: hormona esencial para la eritropoyesis normal.

▪ Aumento: anemia, hipoxia.
▪ Disminución: enfermedad renal y enfermedades autoinmunes

l) Transferrina: Es una glicoproteína transportadora de hierro, sintetizada y

metabolizada principalmente en los hepatocitos
▪ Aumento: anemias ferropénicas.
▪ Disminución: enfermedad hepática, nefrosis, neoplasias.

m) β-lipoproteínas: transporta colesterol, fosfolípidos y hormonas.

▪ Aumento: en nefrosis, hiperlipidemias.
▪ Disminución: inanición.

n) C3 y C4: son componentes de la vía del complemento (sistema complejo

formado por 9 proteínas séricas que actúan en las reacciones inflamatorias).
▪ Disminución: etapas activas de enfermedades inmunes (Lupus,
diabetes tipo 1, anemia hemolítica)
▪
o) Inactivadores de la estearasa C1: inhibe la actividad de la C1 (proteína del
complemento).
▪ Disminución: edema angioneurótico hereditario.

p) Hemopexina: proteína sérica especifica transportadora del hemo.

▪ Aumento: inflamación, neoplasias, infarto de miocardio, enfermedad
de Hodgkin.
▪ Disminución: enfermedad hepática, anemia hemolítica y
megaloblástica.

q) Inmunoglobulinas: se conocen hasta el presente 5 clases (IgG, IgA, IgM, Ig

D, Ig E).
▪ Aumento: hipergammaglobulinemia, enfermedades hepáticas,
infecciones crónicas, Lupus sistémico, mieloma múltiple, linfoma.
▪ Disminución: edad avanzada, leucemia linfocítica crónica,
enfermedad de cadenas livianas, gammaglobulinemias,
hipogammaglobulinemia.

r) Transtiretina: transporta vitamina A, proteína ligada al retinol, T3 y T4. La

proteína de transtiretina es producida en el hígado, y es una mutación de esta
proteína la que causa la amiloidosis familiar. Hay otras proteínas con
mutaciones que pueden causar amiloidosis familiar. Migra como prealbúmina
en la proteinograma.

s) Prealbúmina: glicoproteína sintetizada en el hígado, que ejerce poca

influencia sobre el patrón normal de electroforesis debido a su baja
concentración. Tiene una vida media corta (dos días) esto la hace un indicador
sensible de algunos cambios que afectan su síntesis y catabolismo. Es la

10
 transportadora de aproximadamente un tercio de la hormona tiroidea activa.
Su concentración normal es de 17 a 42 mg/dl.
▪ Disminuye: en los ingresos energéticos restringidos, enfermedades
hepatobiliares, inflamación aguda.

1.3.2 Proteínas intracelulares

a) Gelsolina: proteína fijadora de calcio que rompe los filamentos de actina en
una vía regulada, uniéndose a su extremo + y previniendo el intercambio de
los filamentos su clivaje por una caspasa genera fragmentos constitutivamente
activos. Las fibrillas de fragmentos de gelsolina se depositan en lo vasos
sanguíneos y la membrana basal.14
1.4 TIPOS DE DESNUTRICIÓN
1.4.1 DESNUTRICIÓN PROTEINOENERGÉTICA
La desnutrición proteico-energética (también denominada malnutrición proteico-
energética o desnutrición proteinoenergética) es una grave carencia de proteínas y
calorías que se produce cuando no se consumen suficientes proteínas y calorías durante
un tiempo prolongado.

En los países en desarrollo, la desnutrición proteico-energética sucede a menudo en los

niños. Sin embargo, este trastorno puede afectar a cualquier persona,
independientemente de su edad, si el aporte alimentario es inadecuado.

La desnutrición proteico-energética tiene dos formas principales:

• Marasmo: es una carencia grave de calorías y proteínas que tiende a aparecer

en los lactantes y los niños de edad temprana. De modo característico produce
pérdida de peso, pérdida de músculo y grasa y deshidratación. La lactancia
materna, por lo general, protege contra el marasmo.
• Desnutrición proteica: La desnutrición proteica se da en aquellas personas
cuya dieta apenas contiene proteína y que se alimentan principalmente de
carbohidratos. Este tipo de desnutrición provoca una menor resistencia del
cuerpo a las infecciones, abombamiento abdominal, alteraciones de la piel y
problemas hepáticos.
• Kwashiorkor: es una carencia grave de proteínas más que de calorías. Es
menos frecuente que el marasmo. El término deriva de una palabra africana que
significa “primer niño-segundo niño”, ya que un primogénito a menudo desarrolla
kwashiorkor cuando es desplazado del pecho materno por el nacimiento de un
segundo niño. Dado que los niños desarrollan el kwashiorkor después de haber
sido destetados, tienen generalmente más edad que los que presentan
marasmo.Esta carencia tiende a darse en ciertas zonas del mundo donde los
alimentos básicos y las comidas nativas destinadas a los bebés destetados son
deficientes en proteínas, aunque provean suficientes calorías e hidratos de
carbono.

14
Brandan N, Llanos C. Proteínas Plasmáticas. [Online]. [cited 2021 Setiembre 09. Available from:
https://med.unne.edu.ar/sitio/multimedia/imagenes/ckfinder/files/files/Carrera-
Medicina/BIOQUIMICA/proteinas.pdf.

11
 • Inanición: La inanición es la forma más extrema de desnutrición proteíno-
energética. Es el resultado de una falta parcial o total de los nutrientes
esenciales durante un tiempo prolongado. Generalmente ocurre porque no hay
alimentos disponibles (por ejemplo, durante una hambruna), pero
ocasionalmente ocurre cuando hay alimentos disponibles (por ejemplo, cuando
las personas ayunan o sufren anorexia nerviosa ).

La desnutrición también puede medirse en función de la relación entre el peso y la

talla:

• Desnutrición aguda leve: Aquí el peso es normal para la edad de la persona, pero su
talla es inferior a lo que debería.
• Desnutrición aguda moderada: Una persona con este tipo de desnutrición pesa
menos de lo que debería para su estatura.
• Desnutrición aguda grave: En este caso, el peso está muy por debajo del que
debería (es inferior al 30% de lo que debería ser) y las funciones corporales se ven
alteradas. Se trata de una situación crítica, con un alto riesgo de muerte para la
persona que la padece.
• Carencia de vitaminas y minerales: Cuando se da esta situación, la persona no
puede llevar a cabo tareas diarias normales debido al cansancio, defensas bajas que
favorecen la aparición de infecciones o tiene dificultades para aprender.

1.5 ROL DE PROTEINAS

1.5.1 Transferrina: La función principal de la transferrina, como ya se dijo, es la de
unir estrechamente el hierro en forma férrica, además de unir a otros metales. La
transferrina es sintetizada en el sistema retículo endotelial (S.R.E.), pero
principalmente en el hígado. Tiene una vida media de 8 a 10 días y se encuentra en
la plasma saturada con hierro en una tercera parte normalmente.
El hierro que se absorbe en los alimentos, es transportado en la sangre por la
transferrina y almacenado en ferritina, para ser utilizado en la síntesis de citocromos,
de enzimas y otras proteínas que contienen hierro como la mioglobina y la
hemoglobina y utilizada por la medula ósea para la eritropoyesis.
El paso del complejo transferrina-hierro a las células ocurre en tres etapas así:

• Absorción: unión del complejo transferrina-hierro a sus receptores celulares de

superficie.
• Fijación: paso en el cual el complejo penetra al interior por el mecanismo de
endocitosis (o picnocitosis o rofeocitosis).
• Liberación de la transferrina al plasma: por ataque al lugar de fijación aniónica.
De esta manera queda libre el hierro intracelular al cual luego se dirige a las
mitocondrias posiblemente ayudado por intermediarios intracelulares y allí es
utilizado en la síntesis de la hemoglobina.
1.5.2 Prealbúmina: La prealbúmina o transtiretina es una proteína producida por el
hígado y liberada hacia la sangre. Sus funciones consisten en transportar la principal
hormona tiroidea (T4 o tiroxina) y retinol (vitamina A) por todo el organismo. Con esta
prueba se mide la concentración de la prealbúmina en sangre.

12
 Aunque tradicionalmente se ha utilizado como marcador nutricional, se sigue
investigando el papel que la prealbúmina desempeña en el organismo.

Clásicamente, la prealbúmina se ha utilizado como marcador del estado nutricional

para detectar y diagnosticar los estados de malnutrición proteico-calórica, y en la
monitorización de las personas sometidas a nutrición parenteral total (NPT, inyección
intravenosa de una solución con nutrientes). También se ha utilizado para monitorizar
los cambios del estado nutricional en las personas tratadas con hemodiálisis, como
parte del tratamiento de una enfermedad renal.

Muchos profesionales siguen utilizando la prealbúmina con esta finalidad. Sin

embargo, existe cierta controversia al respecto, ya que se observan alteraciones de
los valores de la prealbúmina en otras situaciones como las inflamaciones, infecciones
o traumatismos. Además, parece que la prealbúmina es útil para determinar el
pronóstico de las personas gravemente enfermas, hospitalizadas y/o con riesgo de
evolucionar fatalmente; en estos casos la determinación de los niveles de prealbúmina
permite iniciar rápidamente un tratamiento de soporte (ya sea nutricional o de otro tipo)
para intentar mejorar el pronóstico del individuo.

1.5.3 Proteína transportadora de retinol: La proteína transportadora de retinol (PTR)

tiene una vida media aproximada de 12 h y la menor reserva de las proteínas
mencionadas (0.002 g/kg peso). Su función es transportar al retinol. Para circular en
el plasma, forma un complejo 1:1:1 con el retinol y la prealbúmina.

2. ANÁLISIS ANTROPOMÉTRICOS
2.1 Definición
El estudio se basa en el peso, la talla, el índice de masa corporal (IMC), su complexión
ósea (la circunferencia de muñeca, cintura, cadera y brazo), y el análisis de la
impedancia bioeléctrica (prueba que permite conocer la masa corporal total para
estimar la masa grasa y el porcentaje corporal graso). Toda esta información se
complementa con la valoración de las necesidades energéticas diarias del sujeto, en
función de su edad, sexo, actividad diaria y actividad deportiva.

2.2.-IMC

Se trata de un cálculo sencillo y rápido sobre nuestra composición corporal que

evalúa si el peso que tenemos es concordante y adecuado con nuestra estatura.
Según valores propuestos por la OMS, atendiendo al dato resultante de la ecuación
valoraremos nuestra composición corporal del siguiente modo:

• Peso bajo = IMC menor de 18,5.

• Peso normal = IMC entre 18,5-24,9.
• Sobrepeso = IMC entre 25-29,9.
• Obesidad = IMC de 30 o superior.

2.3.-ICC

13
 Incide en la probabilidad de padecer enfermedades cardíacas, diabetes o problemas
de tensión arterial, entre otros. De este modo, según estudios (I II), el ICC puede ser
un indicador más preciso de sobrepeso o riesgo de enfermedades coronarias.

El ICC es la relación que resulta de dividir el perímetro de la cintura de una persona.

Veamos su ecuación:

Los valores estándares propuestos indican los siguientes valores a tener en cuenta:

• ICC = 0,71-0,84 normal para mujeres.

• ICC = 0,78-0,94 normal para hombres.
• Valores mayores: Síndrome androide (cuerpo de manzana).
• Valores menores: Síndrome ginecoide (cuerpo de pera).

2.4.-CIRCUNFERENCIA DE BRAZO

Para su cálculo se utiliza el Perímetro Braquial (PB) y el Pliegue Tricipital (PT):

CMMB= PB (mm) – PT (mm) x 3.1416

Es decir, que la medida de la circunferencia media muscular del brazo, resulta de la

diferencia entre la circunferencia del brazo y el espesor del pliegue tricipital. Con ese
índice se intenta inferir la masa muscular del sujeto (restando el espesor del pliegue
y por lo tanto disminuyendo la incidencia de esa variable en la medida total) y se
relaciona también con la edad y el sexo. Es un índice que presenta mayor
aproximación a la cantidad de masa muscular real en ese sitio en relación al
perímetro braquial.

2.5.-PLIEGUE TRICIPITAL
Debido a su accesibilidad, el tríceps es el sitio más comúnmente medido. El sitio de
pliegue cutáneo del tríceps (tricipital) está en la cara posterior del brazo, sobre el
músculo tríceps, a medio camino entre la proyección lateral del proceso acromion de
la escápula y el margen inferior del proceso olécranon del cúbito. Estas marcas óseas
son fácilmente distinguibles. El punto medio entre los procesos acromion y olécranon
debe ser marcado a lo largo del lado lateral (exterior) del brazo con el codo flexionado
a 90 grados. El brazo del sujeto debe luego colgar suelto hacia un lado, con la palma
dirigida anteriormente para determinar apropiadamente la línea media posterior.

El sitio de pliegue cutáneo debe ser marcado a lo largo de la línea media posterior del
brazo al mismo nivel del punto medio marcado previamente. La persona que realiza
la medición deberá colocarse detrás del sujeto, sosteniendo el pliegue con la mano
izquierda a 1 cm proximal del sitio del pliegue. Las puntas del plicómetro deberán estar
a 1 cm del pulgar y el índice, perpendicular al eje longitudinal del pliegue.

3. ANÁLISIS BIOQUÍMICOS DE EVALUACIÓN NUTRICIONAL

La utilización de parámetros bioquímicos en la exploración del estado nutricional
aporta información complementaria a la obtenida por otros métodos de valoración. Su
interpretación resulta útil en todas las etapas de la valoración nutricional, ya que ayuda

14
 a conocer el estado de algunos compartimentos corporales, orienta sobre el nivel de
ingesta, absorción o pérdida de ciertos nutrientes y permite calcular el balance
nitrogenado. No obstante, diversos factores no nutricionales pueden tener influencia
sobre los valores analíticos (administración de fármacos, presencia de enfermedad,
problemas en la recogida de las muestras, etc.), mermando así, en muchas ocasiones,
la utilidad de este método de valoración. Asimismo, es importante señalar que no
existe una única determinación o grupo de determinaciones bioquímicas que sirvan,
por sí solas, para diagnosticar una alteración o monitorizar la evolución del estado
nutricional. Siempre deben interpretarse en combinación con otros métodos de
estimación de la composición corporal, análisis de la ingesta y cálculo de los
requerimientos. En el presente texto, se revisarán algunas determinaciones
bioquímicas utilizadas en nutrición clínica, su utilidad, ventajas y limitaciones.15

3.1. Cuadro hemático

Un cuadro hemático completo (CBC por sus siglas en inglés) es un análisis de
sangre que los médicos encargan con frecuencia. Un CBC se suele encargar
como parte de un examen físico completo o cuando tu médico piensa que puedes
tener cierta enfermedad, como una infección. Un CBC también se puede hacer
para revisar los niveles de medicamentos que te hayan recetado que haya en tu
cuerpo.

La prueba (que de hecho consiste en varios análisis) da detalles acerca de tres

tipos de células sanguíneas: las células rojas (o glóbulos rojos), las células
blancas (o glóbulos blancos), y las plaquetas. El CBC nos informa sobre cuantas
células hay en la sangre, y las características físicas de las células, como por
ejemplo el tamaño, la forma, y el contenido.16

3.1.1 HEMOGLOBINA: El análisis de hemoglobina mide los niveles de

hemoglobina en la sangre. La hemoglobina es una proteína de los glóbulos
rojos que lleva oxígeno de los pulmones al resto del cuerpo. Los niveles
anormales de hemoglobina podrían ser signo de un trastorno de la sangre.

3.1.2 HEMATROCITO: Se usa comúnmente para detectar anemia, un nivel

anormalmente bajo de glóbulos rojos en el cuerpo. Cuando una persona tiene
anemia, las células no reciben el oxígeno que necesitan.

3.1.3 LEUCOCITOS: Es un análisis de sangre que mide la cantidad de cada

tipo de glóbulo blanco que hay en el cuerpo. Los glóbulos blancos (también
llamados leucocitos) son parte del sistema inmunitario, una red de células,
tejidos y órganos que colaboran para protegerlo de las infecciones.

Hay cinco tipos de glóbulos blancos:

• Neutrófilos: El tipo más común de glóbulo blanco. Estas células van al

lugar de una infección y liberan sustancias llamadas enzimas para
combatir las bacterias o los virus invasores

15
Moráis, A., & Lama, R. A. (2009). Utilidad de los exámenes bioquímicos en la valoración del estado
nutricional. Anales de Pediatría Continuada, 7(6), 348–352. https://doi.org/10.1016/s1696-2818(09)73204-4
16
Análisis de hemoglobina. (2016). Medlineplus.gov. https://medlineplus.gov/spanish/pruebas-de-
laboratorio/analisis-de-hemoglobina/

15
 • Linfocitos: Hay dos tipos principales de linfocitos: Linfocitos B y T. Los
linfocitos B combaten las bacterias, las toxinas o los virus invasores.
Los linfocitos T atacan y destruyen las células propias que han sido
infectadas por virus o por células cancerosas
• Monocitos: Eliminan las sustancias extrañas y las células muertas y
estimulan la respuesta inmunitaria del cuerpo
• Eosinófilos: Combaten las infecciones, la inflamación y las reacciones
alérgicas. También defienden al cuerpo contra los parásitos y las
bacterias
• Basófilos: Liberan enzimas para ayudar a controlar las reacciones
alérgicas y los ataques de asma

3.1.4. LINFOCITOS
Valor normal entre 3.500 y 11.000/mL
Los glóbulos blancos o leucocitos son células de defensa que circulan
por el torrente sanguíneo. Existen varios tipos: neutrófilos, linfocitos,
monocitos, eosinófilos. El valor total agrupa a la suma de todos ellos; si
uno de estos tipos está elevado o disminuido, puede afectar a la cifra
global.

• Neutrófilos: Valor normal entre 2.000 y 7.500/mL. Son los más

numerosos. Se encargan de atacar a las sustancias extrañas
(básicamente bacterias, agentes externos.) que entran en el
organismo. En situaciones de infección o inflamación su número
aumenta en la sangre. En estos casos se observan algunos que
son 'inmaduros' y se denominan cayados. En la analítica se
indica en forma de porcentaje sólo cuando hay infección porque
en condiciones normales su cifra es cero.
• Linfocitos: Valor normal entre 1000 y 4500/mL. Aumentan
sobre todo en infecciones por virus o parásitos. También en
algunos tumores o leucemias.
• Monocitos: Valor normal entre 200 y 800/mL. Esta cifra se
eleva casi siempre por infecciones originadas por virus o
parásitos. También en algunos tumores o leucemias.
• Eosinófilos: Aumentan sobre todo en enfermedades
producidas por parásitos, en las alergias y en el asma.

3.2. Proteínas totales y diferenciales

Proteínas Totales: 6.60 - 8.70 g/dL
Albúmina: 3.40 - 4.80 g/dL
Globulina: 2.00 - 3.50 g/dL

16
 • ALBUMINA: La prueba de albúmina en la sangre mide la cantidad de albúmina
en la sangre. La albúmina es una proteína producida por el hígado. La albúmina
ayuda a mantener el líquido dentro del torrente sanguíneo sin que se filtre a otros
tejidos. También transporta varias sustancias por el cuerpo, por ejemplo,
hormonas, vitaminas y enzimas. Los niveles de albúmina bajos podrían indicar un
problema del hígado o los riñones.
• GLOBULINA: Los análisis de globulinas son pruebas de sangre. Un médico o
profesional de la salud le toma una muestra de sangre de una vena de un brazo
usando una aguja pequeña. Después de insertar la aguja, extrae una pequeña
cantidad de sangre y la coloca en un tubo de ensayo o frasquito. Tal vez sienta
una molestia leve cuando la aguja se introduce o se saca. Este proceso
generalmente dura menos de cinco minutos.17
3.3 Análisis bioquímicos de transferrina y ferritina
3.3.1 TRANSFERRINA (TFR)
La transferrina es la principal proteína plasmática transportadora de hierro. Cada
molécula de transferrina posee dos sitios de unión para el hierro, el cual se une solo en
su forma oxidada. Se sintetiza en órgano del hígado y la disponibilidad del hierro es la
que regula su nivel plasmático.
La transferrina se utiliza para realizar un examen de sangre con el fin de evaluar las
cantidades de hierro que está en la sangre. El hierro se moviliza a través de la propia
sangre que está pegado a la proteína de la transferrina. Este examen le proporciona
cierta ayuda para su atención médica a saber qué tan bien puede esa proteína
transportar el hierro en la sangre.
Es sintetizada en el sistema retículo endotelial pero especialmente en el hígado. Su
esperanza de vida ronda entre los 8 a 10 días y se encuentra en la plasma saturada
con hierro en una tercera parte.
El hierro absorbe los alimentos, es transportado en la sangre por la transferrina y se
almacena en ferritina, para luego ser usada por la médula ósea para la eritropoyesis.
El paso del complejo transferrina-hierro a las células ocurre en tres etapas:
- Absorción: trata de la unión del complejo transferrina-hierro a sus receptores
celulares de superficie.
- Fijación: paso en el cual el complejo logra penetrar al interior a traves del
mecanismo de endocitosis.
- Liberación de la transferrina al plasma: se da por ataque al lugar de fijación. De
esta manera, queda libre el hierro intracelular al cual luego se dirige a las mitocondrias
posiblemente ayudado por intermediarios intracelulares y en ese mismo lugar es
utilizado por la síntesis de la hemoglobina.
a) NIVELES DE TRANSFERRINA

Los niveles normales que encontramos son los siguientes:

- En un adulto se encuentran entre los 215 y 360 mg/dl
- En mujeres de 244 a 370 mg/dl
- En menores de 1 año lo normal sería estar entre los 125 a 270 mg/dl.

17
Análisis de globulinas. (2017). Medlineplus.gov. https://medlineplus.gov/spanish/pruebas-de-
laboratorio/analisis-de-globulinas/

17
 - En infantes entre los 200 a 350 mg/dl.
En caso de poseer unos niveles altos, puede señalar embarazos, anticonceptivos
orales, policitemias y anemia ferro
En caso de ser inferiores, puede causar una anemia hipocrómica por deficiencia
de hierro los niveles de TRF aumentan debido a un aumento de su síntesis, pero
su saturación con hierro es baja. Como consecuencia de los bajos niveles de hierro
señalar la falta de proteínas, enfermedades inflamatorias, cirrosis hepática,
anemia hemolítica o perniciosa y drepanocitosis
Y si la anemia es causada por una falla en la suplementación del hierro a la
hemoglobina, los niveles de la TFR son bajos pero su saturación de la proteína es
elevada por el hierro.
Es una proteína de fase aguda, con bajos niveles en procesos inflamatorios y
tumores malignos. Se encuentra disminuida también en enfermedades
hematológicas, cirrosis, enfermedades renales y malnutrición. Aumenta durante el
embarazo y administración de estrógenos.
3.3.2. FERRITINA
Es la proteína principal almacenadora y liberadora de hierro de forma controlada. La
proteína se produce por casi todos los organismos vivos, bacteria, alga, plantas y en
animales vertebrados.
La ferritina es una proteína intracelular hueca que está formada por una cubierta
proteínica que está formada por 24 subunidades que rodea un núcleo que almacena
entre 4000 y 4500 átomos de hierro. La ferritina se encuentra en la sangre, pero en
pequeñas cantidades.
La ferritina actúa como amortiguador ante la falta y la sobreproducción de hierro en el
cuerpo.
Se encuentra en casi todos los tejidos, pero en pequeñas cantidades que son
secretadas en el suero sanguíneo, en el cuál actúa como portador de hierro. La ferritina
plasmática funciona como un señalizador indirecto que ayuda a controlar la cantidad
total de hierro.
Su forma es la de una esfera ahuecada, con una cavidad en el interior, donde está la
parte proteica, llamada apoferritina, que protege al hierro a través de una cubierta y la
almacena en su interior. La molécula sin hierro se le llama “apoferritina”, posee un peso
molecular de 430 000 a 899 000 dáltones. Su esperanza de vida es de 49 a 74 horas.
Podemos ver grandes cantidades de ferritina en el hígado, el bazo, en la médula ósea y
en el músculo. Pero también ha sido encontrado en otros tejidos, como leucocitos,
plasma y algunos tejidos neoplásicos.
Con un análisis de ferritina se puede obtener los niveles de ferritina que hay en el
cuerpo.

18
 Si el análisis muestra niveles bajos, puede indicar que anemia. En el caso de que sean
altos puede indicar que se sufre de una enfermedad hepática, artritis reumatoide o
hipertiroidismo. El cáncer también puede producir variación de esta proteína18

3. 4 Análisis bioquímicos de Glicemia y Perfil de lípidos

La cantidad de glucosa o azúcar en la sangre y es una de las fuentes de energía para
nuestro cuerpo, sobre todo para las células cerebrales y los glóbulos rojos.
La glucosa libre o combinada, es el compuesto orgánico más abundante de la
naturaleza. Es la fuente primaria de síntesis de energía de las células, mediante su
oxidación catabólica, y es el componente principal de polímeros de importancia
estructural como la celulosa y de polímeros de almacenamiento energético como el
almidón y el glucógeno.
La glucosa es uno de los tres monosacáridos dietéticos, junto con fructosa y galactosa,
que se absorben directamente al torrente sanguíneo durante la digestión. Las células
lo utilizan como fuente primaria de energía y es un intermediario metabólico. La
glucosa es uno de los principales productos de la fotosíntesis y combustible para la
respiración celular.
Los organismos fotoautótrofos, como las plantas, sintetizan la glucosa en la
fotosíntesis a partir de compuestos inorgánicos como agua y dióxido de carbono,
según la reacción:

Los seres heterótrofos, como los animales, son incapaces de realizar este proceso y
toman la glucosa de otros seres vivos o la sintetizan a partir de otros compuestos
orgánicos. Puede obtenerse glucosa a partir de otros azúcares, como fructosa o
galactosa.

Durante el ayuno, los niveles normales de glucosa oscilan entre 70 y 100 mg/dL.
Cuando la glucemia es inferior a este umbral se habla de hipoglucemia; cuando se
encuentra entre los 100 y 125 mg/dL se habla de glucosa alterada en ayuno, y cuando
supera los 126 mg/dL se alcanza la condición de hiperglucemia. Constituye una de las
más importantes variables que se regulan en el medio interno
Muchas hormonas están relacionadas con el metabolismo de la glucosa, entre ellas
la insulina y el glucagón (ambos secretados por el páncreas), la adrenalina (de origen
suprarrenal), los glucocorticoides y las hormonas esteroides (secretadas por las
gónadas y las glándulas suprarrenales).

18
Organización Mundial de la Salud. Concentraciones de ferritina para evaluar el estado de nutrición en hierro
en las poblaciones. Ginebra, Organización Mundial de la Salud, 2011 (OMS/NMH/NHD/ MNM/11.2).
(http://www.who.int/vmnis/indicators/serum_ferritin_ es.pdf )

19
 El perfil lipídico trata de un análisis sanguíneo, que se usa para la evaluación e
identificación de anormalidades en los lípidos de nuestro cuerpo, como son el
colesterol o triglicéridos.
El colesterol es una de las grasas más importantes para el cuerpo humano que se
divide en: el colesterol bueno (HDL), el colesterol malo (LDL) y los triglicéridos, que
son un tipo de grasas pertenecientes a la familia de los lípidos. La presencia excesiva
de estos componentes en la sangre puede traer consigo múltiples problemáticas en la
calidad de vida de quien los presenta.

4. EVALUACION NUTRICIONAL.
4.1 EVALUACIÓN CLÍNICA
Determinar el estado nutricional de una persona o grupo de personas específico es
una necesidad en nuestro estado actual de desarrollo de la salud, tanto como medida
preventiva primaria como secundaria.
El estado nutricional de una persona se puede definir como el resultado entre la
donación nutricional recibida y sus demandas nutricionales, permitiendo el uso de
nutrientes para mantener las reservas y compensar las pérdidas. Cuando consumimos
más calorías y / o nutrientes de los necesarios, el stock de diferentes compartimentos
corporales se reduce y nuestros cuerpos se vuelven más sensibles a las
descompensaciones provocadas por traumas, infecciones o situaciones estresantes.
Por otro lado, cuando comemos más de lo que necesitamos para nuestras actividades
habituales, las reservas de energía de nuestro organismo aumentan, principalmente
en el tejido adiposo. La ingesta excesiva de calorías, el estilo de vida o ambos al
mismo tiempo determinan el aumento del tamaño de nuestro depósito de grasa
cuando alcanza un valor crítico que conduce al surgimiento de una condición clínica y
social conocida como obesidad.
Hay muchos datos que pueden ayudarnos a evaluar el estado nutricional, pero
básicamente se pueden agrupar en cuatro apartados:

• Determinar la ingesta de nutrientes

• Determinar la estructura y composición corporal
• Evaluación bioquímica del estado nutricional
• Evaluación clínica del estado nutricional.
• Determinar de la ingestión de nutrientes.
La determinación de la estructura
y composición corporal depende
de medidas antropométricas,
como la altura y el peso. A partir
de estas mediciones, se pueden
calcular índices como el índice de
masa corporal (IMC) o el índice
de Quetelet.

20
 La grasa corporal también es útil para estimar la grasa subcutánea, que indica 50%,
se miden los pliegues subcutáneos de diferentes partes del cuerpo.
La masa muscular se obtiene de forma fácil y rápida. Calculado por el perímetro de
los músculos del brazo (PMB) juzgando la circunferencia o perímetro del brazo (PB),
con una banda de medición que no es elástica y observa el pliegue del tríceps:
(PT): PMB (cm)= PB(cm)-(PT(mm).
En caso de malnutrición específica de algún nutriente o generalizada, cuando llega a
un grado importante de gravedad da lugar a la aparición de signos clínicos evidentes
en ciertas zonas u órganos corporales tales como la cara, cabello, cuello, ojos,
labios, dientes, encías, lengua, piel, uñas, tejido subcutáneo, abdomen, aparato
genital, sistema esquelético y extremidades inferiores.19
4.2 EVALUACIÓN DIETARÍA
Uno de los principales retos en la epidemiología nutricional es evaluar la ingesta
dietaría de manera precisa para así poder establecer asociaciones robustas entre la
dieta y la salud. Para determinar la ingesta dietaría adecuadamente, y obtener un perfil
preciso de los alimentos consumidos y estimar las porciones ingeridas de manera
exacta es de extrema importancia.
Los métodos de evaluación dietarían pueden ser categorizados directos e indirectos:
o Los métodos indirectos se utilizan principalmente para estimar la disponibilidad de
alimentos para consumo tanto a nivel nacional como del hogar. En esta categoría
se encuentran las hojas de balance alimentario y las encuestas de consumo y
gastos del hogar. Es importante recordar, que ninguna de estas herramientas es
útil para evaluar la ingesta alimentaria a nivel individual sin embargo son útiles
para determinar tendencias de consumo y la disponibilidad alimentaria en distintas
regiones y a través del tiempo.

o Los métodos directos pueden dividirse en dos subgrupos, en retrospectivos y

prospectivos.

1. En los métodos prospectivo (registrados en el momento del consumo) el

registro es concomitante al momento de la ingesta. La información obtenida
por los métodos directos es utilizada para identificar patrones dietarios,
tendencias de consumo de alimentos y nutrientes, y para evaluar asociaciones
dieta-enfermedad, incluyen el registro por pesada de alimentos, diario de
alimentos y el duplicado de la dieta.
✓ El registro por pesada de alimentos es considerado el “estándar de
oro” de los métodos de evaluación dietaría. En este método, se pide al
respondedor que pese todos los alimentos y bebidas consumidos
utilizando balanzas digitales.
✓ El diario de alimento consiste en registrar las marcas comerciales,
lugar de consumo y el momento del día de la comida. Dependiendo del
objetivo del estudio, estos registros pueden realizarse repetidamente

19
Moráis, A., & Lama, R. A. (2009). Utilidad de los exámenes bioquímicos en la valoración del estado nutricional.
Anales de Pediatría Continuada, 7(6), 348–352. https://doi.org/10.1016/s1696-2818(09)73204-4

21
 para así obtener información detallada sobre la dieta habitual. La
principal limitación para el uso de este instrumento es el elevado costo
de análisis, la alta carga para el respondedor
✓ El método de dieta duplicada consiste en colectar muestras de la dieta
del individuo y analizarlas para estimar la exposición a diversos
componentes dietarios. Este método se utiliza principalmente para
determinar contacto con contaminantes, por ejemplo, pesticidas en la
fruta.

2 En los métodos retrospectivos (basados en la memoria) se registran los

alimentos consumidos en el pasado. Dentro de los métodos retrospectivos se
encuentras los cuestionarios de frecuencia de consumo (CFC), el recordatorio
de 24 horas (R24h) y las historias dietarías. De estos tres, el R24h y los CFC
son los principalmente utilizados en la investigación en nutrición.
➢ Los Cuestionarios de Frecuencia (CFC) son usualmente auto
aplicados. Estos instrumentos contienen una categoría de
frecuencia de consumo (e.g. 1-3 veces por semana, nunca, 1-3
veces por día) e incluyen una lista detallada de grupos de
alimentos. Algunos pueden contener información de porciones
estándar dando así información cuantitativa o semi-cuantitiva.
Los CFC conllevan varias ventajas entre las cuales se incluyen,
su habilidad de evaluar el consumo a largo plazo, el hecho de
que no altera la conducta alimentaria durante su aplicación en
estudios de larga duración, y que conllevan una menor carga al
respondedor. Asimismo, estos cuestionarios son flexibles y
pueden ser adaptados para incluir alimentos de especial interés
o adaptarlos a una población específica.

➢ Los R24h proveen información sobre la ingesta reciente

obtenida por medio de entrevistas dirigidas por un profesional
experto. Durante la entrevista se indaga detalladamente sobre
los alimentos consumidos en un periodo de 24h, así como los
métodos de preparación, ingredientes utilizados, las marcas de
los productos comerciales y las porciones consumidas. Para la
determinación de porciones se utilizan contenedores de tamaño
estándar como platos, tazas, cucharas, así como modelos
tridimensionales de alimentos. Para poder evaluar la dieta
habitual con este instrumento, la aplicación de R24h repetidos
han mostrado ser efectivos

Independientemente del tipo de instrumento, las principales

limitaciones de los métodos retrospectivos son su dependencia a la
memoria del individuo y la discordancia entre la percepción de las
porciones consumidas y la ingesta real. Estudios con agua doblemente
marcada han mostrado que la ingesta dietaria es comúnmente sub-
reportada entre 4-37% dependiendo mucho del grupo de estudio y del

22
 método de evaluación dietaria utilizado. Otro ejemplo de lo anterior son
los resultados observados en el estudio prospectivo europeo de cáncer
y nutrición, EPIC por sus siglas en inglés. Aquí, la ingesta de frutas y
verduras fue evaluada utilizando CFC e historia dietaria. Los resultados
obtenidos fueron correlacionados con doce R24h en distintos países.
Los resultados mostraron ser inconsistentes entre los instrumentos de
evaluación dietaria con coeficientes entre 0.33 y 0.79. Esto indica que
la mayoría de la variación de la información dietaria recolectada no
proviene de la ingesta real.

Esto nos alerta sobre la necesidad de fortalecer la precisión de la

información obtenida por los diversos métodos de evaluación dietaria.
En este aspecto, el uso de métodos tecnológicos como el uso de
teléfonos móviles y el desarrollo de biomarcadores dietarios podrían
incrementar la calidad de la información dietaria obtenida por los
métodos tradicionales. No obstante, estos métodos tienen también
diversas limitaciones incluyendo su disponibilidad en ciertas
poblaciones y la necesidad del manejo de aparatos sofisticados que
puede representar un reto para ciertas personas.

Por otro lado, el uso de biomarcadores dietarios ha ganado interés en la epidemiología

nutricional. Un biomarcador de ingesta es un constituyente de un alimento que puede
detectarse en distintos biofluidos únicamente tras la ingesta de ese alimento o de un
grupo de alimentos, el uso de biomarcadores de ingesta representa una forma objetiva
de determinar el consumo de diversos alimentos en comparación con los instrumentos
dietarios tradicionales abriendo la posibilidad de establecer asociaciones dieta-salud
de mayor solidez.

El descubrimiento de biomarcadores cae en el área de la metabolómica nutricional la

cual implica el uso de tecnologías de alto rendimiento como la espectrometría de
masas, o la resonancia magnética nuclear para la exploración de metabolitos
presentes en biofluidos tras la ingesta de diversos alimentos. Ejemplos de
biomarcadores actualmente utilizados son la vitamina C y carotenoides para
determinar la ingesta de frutas y verduras, nitrógeno urinario para determinar la
ingesta proteica. A pesar de ser comúnmente utilizados, estos biomarcadores no
permiten la evaluación de alimentos específicos debido a su amplia distribución en
diversos alimentos. Por lo tanto, estos biomarcadores solo pueden ofrecer información
de exposición a nivel de grupo.

Un buen ejemplo de un biomarcador de ingesta específico es la prolina-betaina para

cítricos, y particularmente para la ingesta de naranja. La prolina-betaina, también
denominada estaquidrina, es sintetizada en la naranja como respuesta de defensa a
cambios ambientales. Tras la ingesta de esta fruta, la concentración de prolina-betaina
aparece en diversos biofluidos manteniendo una relación dosis respuesta. Lo anterior
es de suma importancia para la realización de curvas de calibración que puedan
posteriormente ser utilizadas para estimar la ingesta real de dicho alimento en estudios
de cohorte. No obstante, es importante recalcar que si bien los biomarcadores de

23
 ingesta representan un faro de luz para lograr una evaluación dietaria precisa, su
aplicación en estudios epidemiológicos se encuentra aún en su fase inicial. 20

5. METODOS EMPLEADOS EN LA PRACTICA

Las proteínas son compuestos orgánicos macromoleculares, ampliamente distribuidos en

el organismo. Actúan como elementos estructurales y de transporte.
Las proteínas están presentes en todas las células y en los distintos líquidos corporales:
suero o plasma (66-83g/L), orina (100-200 mg/L), líquido cefalorraquídeo (15-45 mg/dL).
Si nos centramos en las proteínas plasmáticas, podemos diferenciar:
· Proteínas plasma-específicas: componentes habituales del plasma.
· Proteínas no plasma-específicas: aquellas que aparecen en el plasma por rotura de
otras células.21
Las proteínas plasma-específicas (albúmina + globulinas) se sintetizan fundamentalmente
en el hígado, pero también en: células plasmáticas, ganglios linfáticos, bazo y médula
ósea. En caso de enfermedad, tanto la concentración total como la de las distintas
fracciones pueden verse alteradas.
Se dividen en dos fracciones, albúmina y globulinas. Su determinación es útil en la
detección de:

- Hiperproteinemia producida por hemoconcentración, deshidratación o aumento en

la concentración de proteínas específicas.
-Hipoproteinemia por hemodilución debida a un defecto en la síntesis proteica,
perdidas excesivas (hemorragias) o catabolismo proteico excesivo.

5.1 PROTEÍNAS TOTALES

Se miden en suero como parte de casi todos los análisis de química sanguínea.

Su función es mantener la presión osmótica coloidal del plasma. Esta presión evita las
pérdidas de líquidos hacia los tejidos. El contenido en proteínas totales del suero
depende del estado nutricional, funcionamiento hepático, funcionamiento renal,
errores metabólicos y afecciones como mieloma múltiple.

Así, la determinación de las proteínas totales sirve para el diagnóstico de:

20
Organización Mundial de la Salud. Concentraciones de ferritina para evaluar el estado de nutrición en hierro
en las poblaciones. Ginebra, Organización Mundial de la Salud, 2011 (OMS/NMH/NHD/ MNM/11.2).
(http://www.who.int/vmnis/indicators/serum_ferritin_ es.pdf )
21
Determinación de valores de proteínas totales, albumina y globulinas en niños de 1 a 5 años, Cecilia Puente,
Betty Barrientos,Melania Soto, Rosario Perez, Oscar Puente, Claudia Pelaez y Maribel Zamorano. hospitales de
clínicas santa bárbara. Sucre. Abril-mayo 2008.

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 · Afecciones hepáticas.

· Afecciones de la médula ósea.

· Otras afecciones del metabolismo o nutricionales.

5.1.1 CUANTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS TOTALES

Los principales métodos empleados para la determinación de proteínas totales
son los siguientes:

• MÉTODO DEL BIURET

En solución alcalina el Cu+2 reacciona con el enlace peptídico de las
proteínas dando un color purpúreo que se cuantifica
espectrofotométricamente (540nm). Como estándar se utiliza una solución de
albúmina.

Proteína + Cu+2 --------solución alcalina---------------> Complejo Cu-

Proteína (púrpura)
Muestra: suero o plasma (heparina o EDTA). Separar el suero del coágulo o
el plasma de las células antes de 3h. Si el paciente está acostado durante la
extracción el resultado será menor.

En medio alcalino, las proteínas dan un intenso color violeta azulado en

presencia de sales de cobre; contiene yoduro como antioxidante. La
intensidad del color formado es proporcional a la concentración de proteína
total en la muestra ensayada.

5.1.2 FUNDAMENTO DE LA TÉCNICA DE LAS PROTEÍNAS TOTALES

Los enlaces peptídicos de las proteínas reaccionan con el ión cúprico en medio
alcalino para dar un complejo color violeta con máximo de absorción a 550 nm,
cuya intensidad es proporcional a la concentración de proteínas totales en la
muestra.
 Longitud de onda: . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 540 (530 -550) nm
 Cubeta: . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1 cm paso de luz
 Temperatura: . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .37ºC / 15-25ºC
 Ajustar el espectrofotómetro a cero frente a agua destilada.
 Pipetear en una cubeta
 Mezclar e incubar 5 minutos a 37ºC o 10 minutos a Tª ambiente.
 Leer la absorbancia (A) del Patrón y la muestra, frente al Blanco de
reactivo. El color es estable como mínimo 30 minutos.
En tres tubos de boro silicato tipo cubeta se marcó B (Blanco) S (Standard) y
D (desconocido), colocando:22

22
Cecilia Puente, Betty Barrientos,Melania Soto, Rosario Perez, Oscar Puente, Claudia Pelaez y Maribel
Zamorano. Cecilia Puente, Betty Barrientos,Melania Soto, Rosario Perez, Oscar Puente, Claudia Pelaez y Maribel
Zamorano. Trujillo, Perù 2017.

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 Una vez que colocada la muestra se mezcló y se dejó a temperatura ambiente
por un tiempo de 10 min, posteriormente se realizó la lectura ajustando el
espectrofotómetro a una longitud de onda de 550 nm, llevando a cero con el
blanco de reactivo.
La reacción final tiene una estabilidad de 12 horas por lo que la absorbancia
se midió dentro de este lapso de tiempo.
La cantidad de proteínas totales se obtuvo, al multiplicar el valor de la lectura
del desconocido por el factor de calibración, expresado el valor en gr/dl de
sangre. El factor de calibración se obtuvo dividiendo la concentración del
estándar entre la absorbancia del mismo.

VALORES DE REFERENCIA PROTEÍNAS TOTALES

El rango normal es de 6.0 a 8.3 gramos por decilitro (g/dL) o 60 a 83 g/L.
5.2 ALBUMINA
Constituye más de la mitad de todas las proteínas séricas y gran parte de la presión
oncótica depende de ella. Transporta sustancias menos solubles como ácidos
grasos, bilirrubina, hormonas, calcio, metales, fármacos y vitaminas.
Se sintetizan en el hígado y se destaca por su capacidad de sufrir cambios
conformacionales, lo que permite poder transportar muchas moléculas pequeñas
(bilirrubina, progesterona, calcio, vitaminas, ácido úrico, diversos medicamentos y
antibióticos).
Sufre una reducción en procesos como afecciones hepáticas, glomerulonefritis o
nefrosis, afectaciones gastrointestinales e inanición.
También existe analbuminemia hereditaria, aunque se trata de un proceso poco
común. Por su parte, su aumento puede ser indicativo de deshidratación.

26
 5.2.1 DETERMINACION DE LA ALBUMINA
El reactivo de Biuret es el sulfato cúprico diluido en solución alcalina. Los
compuestos que contienen dos o más enlaces peptídicos tales como el Biuret
(NH2CONHCONH2) y proteínas, forman complejos organometálicos con los iones
cúpricos para dar un color púrpura característica.
Esta reacción llamada “reacción de Biuret”, es muy general, ya que todos los
compuestos con dos grupos carbamilos o enlaces peptídicos unidos directamente o
por medio de un átomo de carbono o nitrógeno dan reacción positiva. Los
dipéptidos y los aminoácidos con excepción de la histidina, serina y treonina, dan
reacción negativa. En los materiales biológicos prácticamente no hay sustancias
fuera de las proteínas que den la reacción de Biuret. 23
A pH bajos los iones cobre se combinan también con los grupos carboxilos y a pH
altos reaccionan con los grupos amino de las proteínas. La reacción no debe
efectuarse en presencia de iones amonio, debido a que forma compuestos
coloreados con los iones de cobre. Este método para la determinación de proteínas
no es muy sensible, ya que se requiere grandes cantidades de proteínas, en un
rango de 1 a 20 mg.
5.2.2 FUNDAMENTO DE LA TECNICA DE LA ALBUMINA
La albumina reacciona específicamente sin previa separación con la forma aniónica
de la 3.3 -5.5 tetrabromo cresosulfon ftaleina (BCF), en presencia de un exceso de
colorante, en medio tamponado a pH 3.8. El aumento de absorbancia a 625nm
respecto de blanco de reactivo, es proporcional a la cantidad de la albumina presente
en la muestra.
Procedimiento
En tres tubos de boro silicato tipo cubeta se marcó B (blanco) S (Standard) y D
(Desconocido) y se colocó:

Se incubo por 10 minutos entre 15 y 28ºC en baño maría. Se retiro del baño maría y
se dejó enfriar a continuación la lectura fue dada a 625 nm en espectrofotómetro o
fotocolorímetro con filtro rojo (.620 nm – 650 nm)
Llevado previamente a cero con el blanco de reactivo. El color de la reacción final es
estable 20 minutos, por lo que la absorbancia fue leída dentro de ese lapso.

23
Muñoz E (1988): determinación cuantitativa de proteínas. En Lozano JA, Tudelo J (eds): Prácticas de
Bioquímica. Experimentación y Simulación, 1ª Ed. Editorial Síntesis (Madrid, España), pp. 101 – 102

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 VALORES DE REFERENCIA
El rango normal es de 3.4 a 5.4 g/dL (de 34 a 54 g/L).
Los valores de proteinograma están relacionados con la variedad de edades,
sexo, peso y talla; pues al avanzar la vida se ocasiona un continuo desgaste de
las proteínas de los tejidos y es preciso repararlas. Cuando el cuerpo no recibe
diariamente la cantidad que necesita para la formación de los tejidos las proteínas
que le faltan, produciéndose una desintegración de las proteínas orgánicas y
perdida de la masa muscular. En el caso contrario, como un gramo de proteína
contiene 4 calorías, su exceso puede convertirse en grasa y ser almacenada
como tal. La masa muscular (MM) constituye el principal reservorio de proteínas
del organismo. Su determinación se realiza para evaluar la posible presencia de
enfermedades nutricionales, enfermedades del riñón o del hígado, o bien que el
cuerpo no absorba bien suficientes proteínas. 24

24
Proteínas, Isaac Túnez Fiñana, Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Facultad de Medicina,
Universidad de Córdoba, Avda. Menéndez Pidal s/n, 14004 – Córdoba.

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