Laura Isabella Cárdenas Guarnizo

Código: 202112009

1. Buscar 5 modificaciones que sufran las proteínas después de la traducción

La modificación postraduccional de una proteína es un cambio químico ocurrido en esta
después de su síntesis por los ribosomas. Es uno de los pasos finales de la síntesis de
proteínas y, por lo tanto, de la expresión génica. Muchas proteínas no podrían ejercer sus
funciones si no sufrieran estos cambios. Ejemplos:

1. Acilación: Consiste en la unión de un ácido graso para aumentar la hidrofobia de la

proteína y el lípido haga de anclaje a la membrana, normalmente por la cara
interna. Suele ocurrir sobre las Ser, Thr o Cys

2. Fosforilación: Se trata de una modificación estrictamente postraduccional, una vez

que la proteína está completamente sintetizada y plegada. Afecta a grupos OH de
Ser, Thr y Tyr, ocasionando un incremento notable de carga negativa en la
proteína. Es reversible y muy frecuente. La fosforilación la realizan las proteína-
cinasas transfiriendo el grupo γ del ATP. La desfosforilación la catalizan las
proteína-fosfatasas.

3. Metilación: La metilación no es un fenómeno exclusivo de los ácidos nucleicos o

de la síntesis de metabolitos. En las proteínas se pueden incorporar grupos metilo
en el ε-amino de una cadena de Lys o en el γ-carboxilo de un Glu. La reacción
está catalizada por metil-transferasas que utilizan SAM como el donador de los
metilos. En el caso de la Lys se pueden incorporar hasta 3 metilos en el mismo
grupo amino

4. Hidroxilación: Consiste en la incorporación de grupos OH en residuos de Pro y Lys

en el caso del colágeno. Esta modificación la realizan varias hidroxilasas
presentes en el retículo endoplásmico. La reacción es químicamente compleja,
pues conlleva la descarboxilación de la molécula donadora del OH.

5. Glicación: Modificación no enzimática de los grupos amino de las proteínas por la

acción de azúcares reductores.

6. Prenilación: La prenilación proteica involucra la transferencia de un farnesilo o de

una fracción geranilo-geranilo a la cisteína terminal de la proteína. Hay tres
enzimas que catalizan la prenilación en la célula.

2. Buscar inhibidores de la síntesis de proteína

1. La actinomicina D inhibe la proliferación de las células mediante la formación de
un complejo estable con el ADN e interfiriendo en la síntesis de ARN dependiente
del ADN, ejerciendo un efecto antineoplásico.
Laura Isabella Cárdenas Guarnizo
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2. La puromicina (dimetil-adenina-3'amino-ribosa-metil-tirosina) es un antibiótico

producido por Streptomyces alboniger. Actúa tanto sobre ribosomas eucariotas y
procariotas, provocando la terminación prematura de la cadena polipeptídica que
se está sintetizando.
3. Neomicina B: Varios reportes indican que la neomicina B puede inhibir la
replicación del VIH y otros virus ARN.
4. Bacteriostáticos, inhibidores de la síntesis de proteínas que actúan en el ribosoma,
como las tetraciclinas y las glucilciclinas, el cloranfenicol, los macrólidos y los
cetólidos, las lincosamidas (clindamicina), las estreptograminas
(quinupristina/dalfopristina), oxazolidinonas (linezolida) y los aminociclitoles
(espectinomicina).

5. Tetraciclinas: Las tetraciclinas constituyen un grupo de antibióticos, unos naturales

y otros obtenidos por semisíntesis, que abarcan un amplio espectro en su
actividad antimicrobiana. Químicamente son derivados de la
naftacenocarboxamida policíclica, con un núcleo tetracíclico de donde deriva el
nombre del grupo.

6. Fármacos que actúan en la pared o en la membrana celular como las polimixinas,

los glucopéptidos (vancomicina y teicoplanina) y los lipopéptidos (daptomicina).

7. Compuestos diversos que actúan por mecanismos diferentes, con indicaciones

limitadas: bacitracina y mupirocina.