Conceptos de termodinámica

La energía y la materia son interconvertibles. Básicamente, la materia es energía

condensada.
La investigación de las transformaciones energéticas que acompañan los cambios físicos
y químicos de la materia se denomina termodinámica.
Los principios de la termodinámica se utilizan para evaluar el flujo y los intercambios de
materia y de energía.

Bioenergética.
La bioenergética estudia éstos cambios (materia y energía) dentro de los seres vivos.

• ΔH: Denominada entalpía, nos indica la energía liberada o absorbida en la reacción.

• Cuando ΔH es positiva, es un proceso endotérmico.
• Cuando ΔH es negativa, es un proceso exotérmico.
• ΔG: Denominada energía libre de Gibbs, nos indica la cantidad de energía disponible en
el sistema para realizar un trabajo químico.
• Cuando ΔG es positiva, es un proceso endergónico
• (no espontáneo).
• Cuando ΔG es negativa, es un proceso exergónico (espontáneo).

Reacciones acopladas: Reacción química en donde el incremento de energía libre es

positivo
Función del ATP: Principal fuente de energía para la mayoría de las funciones celulares.
1. Síntesis de macromoléculas
2. Transporte de macromoléculas a través de las membranas (endocitosis y exocitosis)

ATP: es por excelencia, la «moneda energética» de la

célula
En una reacción química, no solo existen reactivos y
productos:
A mitad de la reacción se produce un intermediario,
llamado estado de transición
Para que las reacciones químicas se lleven a cabo, se
necesita que las moléculas de reactivo lleguen al estado de
transición.

La energía necesaria para que las moléculas de reactivo

lleguen a su estado de transición, se llama energía de
activación.

Para acelerar la reacción, se pueden aumentar la

temperatura o la concentración de reactivos…
Otra manera de acelerar la reacción, es utilizando un
CATALIZADOR:LAS ENZIMAS.
Sitio activo: Es la zona de la enzima a la cual se une el sustrato para que la reacción se
produzca.

Modelo de llave cerradura: Estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarios. (encajan perfectamente).

Modelo de ajuste inducido: En algunos casos, el centro activo adopta la conformación

idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto.

Inhibición enzimática

La actividad enzimática puede ser inhibida. Las moléculas que reducen la actividad de
una enzima, denominada inhibidores.
Estos inhibidores incluyen fármacos, venenos, conservadores alimentarios, antibióticos y
metabolitos de procesos bioquímicos

La inhibición puede ser reversible e irreversible.

Existen varios tipos de inhibidores:

• Inhibidores competitivos: El inhibidor se une a la enzima reversiblemente en el mismo

sitio que el sustrato; compiten por el mismo sitio

• Inhibidores no competitivos: El inhibidor no se une al mismo sitio que el sustrato

• Inhibidores acompetitivos: El inhibidor no se una en el mismo sitio que el sustrato, pero

su union a la enzima aumenta la afinidad del sustrato por la enzima

• Inhibidores irreversibles: Reacción con la enzima de forma covalente y modifican su

estructura química .

Función de los cofactores y coenzimas

Cofactores : Componente no proteico que se complementa a la enzima.
Existen dos tipos de metales:
• Los alcalinotérreos: Na, K, Mg, Ca
• Metales de transición: Zn, Fe, Cu

Los alcalinotérreos se unen de forma laxa a las proteínas generalmente con funciones
estructurales, mientras que los de transición tienen funciones claves en la catálisis

Coenzimas
Moléculas orgánicas que dan versatilidad química a las enzimas (muchas de ellas son
vitaminas).
Pueden clasificarse de acuerdo a su función:
• Transferencia de electrones: NAD, NADP, FAD, FMN.
• Transferencia de grupos: TPP, CoA.

Efecto de la temperatura y el pH sobre la función enzimática

• Temperatura:
Con un aumento de temperatura, las moléculas contienen mayor cantidad de energía para
llegar al estado de transición.
La temperatura óptima de una enzima es aquella a la que trabaja a su máxima eficiencia.
•pH:
El cambio de [H+] puede afectar la ionización de los grupos R en los aa del sitio activo.
El valor de pH en el que una enzima alcanza su máxima eficiencia, se le denomina pH
óptimo.

Regulación enzimática
La regulación enzimática dentro de la célula es necesaria por varias razones:
1.Mantenimiento de un estado ordenado

2.Conservación de la energía

3.Capacidad de respuesta a los cambios ambientales

•Control genético:
Las células pueden responder a variaciones de sus necesidades metabólicas mediante la
regulación de síntesis de enzimas. A este proceso de le denomina inducción enzimática.

•Modificación covalente:
Varias enzimas se sintetizan y se almacenan en formas inactivas (denominadas
proenzimas o zimógenos). Éstos se activan mediante la rotura (quimiotripsina) o la
formación (fosforilasa de glucógeno b) de enlaces covalentes.

•Regulación alostérica:
Las actividad catalítica de las enzimas pueden modularse (aumentarse o disminuirse) con
la unión de ligandos a los denominado sitios alostéricos. Éstos inducen cambios en la
conformación de la enzima.

•Compartimentación:
Creada por la estructura celular, es un recurso importante de las reacciones bioquímicas,
porque la separación física hace posible el control independiente.
•División y control

•Barreras y difusión

•Condiciones de reacción especializadas

•Control de daños

Carbohidratos
Son las biomoléculas con mayor abundancia en la naturaleza (más de la mitad de todo el
carbono orgánico).
Están compuestos principalmente por carbono, hidrógeno y oxígeno y tienen una amplia
diversidad de funciones biológicas (energía, estructurales, precursores, etc.)

La glucosa es el carbohidrato mas importante. Se sintetiza mediante la fotosíntesis y se

almacena en forma de almidón o se utiliza para la formación de celulosa. Los mamíferos
la obtienen principalmente mediante la dieta (hidrólisis de almidón y disacáridos).

Los carbohidratos son aldehídos y cetonas polihidroxilados los podemos clasificar de la

siguiente manera:

Monosacáridos
Los monosacáridos los podemos clasificar de acuerdo a su número de carbonos (triosas,
tetrosas, pentosas, hexosas, etc.) o por el grupo funcional que contengan (aldosas o
cetosas).
• Ejemplos de aldosas de importancia biologica:
D-Glicerosa, D- Eritrosa, D- Lixosa, D-Xilosa, D- Arabinosa, D-RIbosa, D-Galactosa, D-
Manosa y D-Glucosa
• Ejemplos de cetosas de importancia biologica:
Dihidroxiacetona, D- Xilulosa, D- Ribulosa, D-Fuctuosa, D- Sedoheptulosa
• Disacáridos
• Oligosacáridos
• Polisacáridos

Proyecciones de Fisher, Hawort y forma de silla

Hawort
- Hemiacetal:
- Hemicetal:

Carbono anomerico: Es un carbono que no era carbono quiral y al juntarse con el

oxigeno se transforma en carbono quiral

Isomería D y L:
Isomero D = representa al grupo funcional a la derecha
Isomero L = grupo funcional hacia la izquierda

Isomeria α y β:
La posicion α se encuentra en cis (mismo lado del doble enlace) con respecto al grupo
hidroxilo del carbono 2
La posicion β se encuentra en trans (lado opuesto del doble enlance) con respecto al
grupo hidroxilo del carbono 2

Isomeria aldosa-cetosa:
La fructuosa presenta la misma forma molecular que la glucosa, pero difiere en la forma
estructural, debido a que:
• En la posicion 2 existe un grupo ceto potencial
• En la posicion 1 existe un grupo aldehido potencial

Epimeros: La variacion de su OH con un solo carbono.

• D-manosa y D-glucosa son epímeros en el carbono 2.
• D-galactosa y D-glucosa son epímeros en el carbono 4.
• D-manosa y D-galactosa no pueden ser epímeros porque se diferencian en más de un carbono.

Principales Disacaridos:

• Maltosa: Formada por dos unidades de alfa glucosa, con enlace de tipo alfa 1-4. La
molécula tiene características reductoras.
• Lactosa: Formada por galactosa y glucosa, unidas por enlace glucosidico beta 1-4.
También tiene carácter reductor.
• Sacarosa: Formada por alfa-glucosa y betafructuoso, con enlace 1-2. No posee caracter
reductor

Almidón: 3 cadenas, formado por

Milosa: cadenas largas ramificadas de un montón de glucosa, se unen por enlaces
glucosidicos alfa 1-4
Amilopectina: cadenas ramificadas de 25-30 residuos de glucosa, unidas entre si por
alfata 1-6
Amilopectina (ramificación del almidón)
Existen ramificaciones en la cadena de la amilopectina cada 25 a 30 residuos de glucosa.

*Nota: si solo tuviera 1

sola cadena de almidon
se le llama: AMILOSA
Glucógeno: La estructura del glucógeno es similar a la de
la amilopectina, solo que con un mayor numero de
ramificaciones (cada 8 a 12 residuos de glucosa)

Extremo reductor: Unico carbono anomerico que se encuentra libre porque reacciona
fácilmente con otras sustancias que el otro extremo no reduce

Celulosa: Constituida por moleculas de glucosa pero de enlace

Enlace beta 1-4 glucosidico

Metabolismo de carbohidratos

Absorción de carbohidratos
Los carbohidratos se ingieren a través de la dieta en forma de disacáridos y polisacáridos.
Éstos se empiezan a degradar debido a diversas enzimas que participan en la digestión.

Moléculas que se forman a partir del rompimiento del almidón.

Los carbohidratos (glucosa, galactosa y fructosa) utilizan transportadores (GLUT, SGLT)

para pasar a través de las membranas celulares

Los GLUT se mantienen resguardados en vesículas.

Cuando la insulina interactúa con su receptor, la concentración de GLUT en la membrana
aumenta.
Cuando la concentración de insulina decae, los GLUT se adentran en la célula por
endocitosis.

Metabolismo del Glucógeno

Con la ayuda de insulina, la síntesis de glucógeno (glucogénesis) inicia después de una
comida, cuando la glucosa se eleva en sangre

Primero, hay que preparar la molécula de glucosa: Cuando ésta entra a la célula,
inmediatamente se fosforila*.

*Nota: éste es el primer paso de varias rutas metabólicas (glucólisis, glucogénesis, vía de
las pentosas).

Para desviar la G6P hacia la GLUCOGÉNESIS…

*La unión entre moléculas de glucosas es un proceso endergónico

Para formar el glucógeno:

•Se requieren de tres enzimas:

1. Glucogenina (cebador) : Encargada de unir las moleculas de 4 glucosas formando una

cadena
2. Glucógeno sintasa se toma UDP glucosa, se pega a la cadena de por lo menos 4
glucosas y se libera UDP
3. Enzima ramificante: Toma el final de la cadena y corta 4 restantes
La degradación de glucógeno (glucogenólisis) inicia gracias a glucagón durante periodos
de ayuno.
•Es llevada a cabo mediante dos enzimas:

1. Glucógeno fosforilasa
4. Enzima desramificante

Glucólisis
Se trata de 10 reacciones para poder llevar a la molécula de glucosa hasta dos moléculas
de tres carbonos, llamada piruvato.

Se divide en dos fases:

1.La glucosa se fosforila 2 veces y se fracciona para formar dos moléculas de
gliceraldehído-3-P. (inversión de energía).

2.El gliceraldehído-3-P se convierte en piruvato. Existe una producción de energía en el

proceso.

1. Síntesis de glucosa-6-P.
2. Conversión de glucosa-6-P en frustosa-6-P.
3. Fosforilación de la Fructosa-6-P.
4. Desdoblamiento de la Frustosa-1,6-DiP.
5. Interconversión de Gliceraldehído-3-P y Dihidroxiacetona fosfato
6. Oxidación de Gliceraldehído-3-P
7. Transferencia del grupo fosfato
8. Interconversión del 3-fosfoglicerato y 2-fosfoglicerato
9. Deshidratación del 2-fosfoglicerato
10. Síntesis de piruvato
11. Ganancia de energía en la GLUCÓLISIS
Reacción catalizada por ATP por Glucosa
Hexocinasa y fosfofructocinasa -2
(PFK-1)
 Gliceraldehído-3-fosfato 5*
deshidrogenasa
Fosfoglicerato cinasa 2
Piruvato cinasa 2
Total 7

Regulación de la glucólisis
Tres de las reacciones de la glucólisis son “irreversibles”, lo que causa que éstos puntos
sean claves en la regulación de esta vía. Pueden ser reguladas alostéricamente u
hormonalmente.
1. Hexocinasa/glucocinasa
3. Fosfofructocinasa-1 (PFK-1)
10. Piruvato cinasa

1. Regulación de Hexocinasa/glucocinasa

Hexocinasa Glucocinasa

-Opera a su máxima -Opera a su máxima capacidad

capacidad a concentraciones
bajas de glucosa.
-Es inhibida alostéricamente
por glucosa-6-P y ATP.
a concentraciones altas de
glucosa.
-Actividad aumentada
indirectamente por glucosa.
-Actividad inhibida
indirectamente por fructosa-6-P.

3. Regulación de PFK-1

Regulación de la actividad de
PFK-1
Inhibida por: Aumentada por:

-ATP -AMP
-Citrato -Fructosa-2,6-bis-P
-Glucagon -Insulina

10. Regulación de piruvato cinasa

Regulación de piruvato cinasa

Inhibida por: Aumentada por:
- Glucagon - Fructosa-1,6-bis-P.

Glucólisis anaerobia
Uno de los destinos del piruvato que se produce en la glucólisis, es la fermentación
láctica. El piruvato se convierte a lactato mediante la utilización de NADH.

En el músculo durante el ejercicio, además de reducirse el suministro de O2, la

producción elevada de NADH de la glucólisis y el ciclo de Krebs saturan la fosforilación
oxidativa.

Se produce suficiente NAD+ para que continúe la glucólisis

Se produce suficiente NAD+ para que continúe la glucólisis

Ciclo de cori:
Circulacion ciclica de la glucosa y el lactato por entre el
higado y el musculo.

Vía de las pentosas

Ésta vía desvía G6P de la glucólisis para poder producir NADPH y ribosa-5-P (R5P).
Consta de dos fases:
-Fase oxidativa

1. Glucosa 6 fosfato a 6 fosfogluconolactona

2. Paso de 6 fosfoglucolactona a 6 fosfogluconato 
2. Deshidrogenación y descarboxilación del 6 fosfogluconato a D- ribulosa 5
fosfato
3. Conversión de ribulosa 5 fosfato a ribosa 5 fosfato
-Fase no oxidativa
Esta  fase tiene como objetivo reciclar la ribosa 5 fosfato a glucosa 6 fosfato para
obtener mayor cantidad de NADPH, esta fase se lleva a cabo en aquellos tejidos
cuya necesidad de NADPH es mayor a su necesidad de ribosa 5 fosfato