Índice

Capítulo I
Aspectos Generales
Pag

I Introducción………………………………………………………………………………….3
II Justificación…………………………………………………………………………………4
III Objetivos…………………………………………………………………………………...5
Objetivos Generales…………………………………………………………………………...5
Objetivos Específicos………………………………………………………………………….5

Marco Teórico
Capítulo II

2.0 Fosfatasa Acida……...…….……….……………………………………………………...6

2.1 Fosfatasa Acida Prostática…..……...…………………………………….……………......8
2.2 Amilasa……...……………………………………………………………………………..9
2.3Lipasas…….…………………….……………………………………………………..….12
2.4 Aldolasa..…………………………………………………………………………............15
2.5 Colinesterasa Especifica……..……………………………………………………….......17
Capítulo III
3.0 Colinesterasa Inespecífica………………….………………………………………….…19
3.1. Gamma Glutamil Transpeptidasa (GGTP)…..……………………………….…….…....20
3.2. Glucosa-6-fosfato Deshidrogenasa (G6PD)......................................................................22
3.3 Conclusión……………………………………………………………………………….25
3.4 Bibliografía……………………………………………………………………………….26
3.5 Glosario…………………………………………………………………………………..28
3.6 Anexos……………………………………………………………………………………29

1
 Capítulo I
Aspectos Generales
Introducción

Entre las aplicaciones más exitosas de las enzimas están aquellas que se consiguen
con sus formas inmovilizadas. Esto se debe a las ventajas que confiere la inmovilización,
entre las que se encuentran: la posibilidad de recuperar la enzima del medio de reacción, la
obtención de un producto no contaminado con la enzima, y el incremento de la estabilidad
operacional del biocatalizador. (1)

Una enzima es un catalizador biológico. Es una proteína que acelera la velocidad de

una reacción química específica en la célula. La enzima no se destruye durante la reacción y
se utiliza una y otra vez. Una célula contiene miles de diferentes tipos de moléculas de
enzimas específicos para cada reacción química particular. Existen, un conjunto de enzimas
que componen la vida. Las fosfatasas ácidas se encuentran presentes en casi todos los tejidos
del organismo, siendo particularmente altas sus cantidades en próstata, estómago, hígado,
músculo, bazo, eritrocitos y plaquetas.

Se ha visto que en individuos con carcinoma de próstata, se produce una elevación en

los niveles de la enzima en suero, como consecuencia del aumento de isoenzima prostática.
Cuando no se ha producido metástasis y el tumor se encuentra circuns-cripto a la glándula, el
incremento será pequeño o nulo. En cambio, éste será importante cuando existe compromiso
de otros tejidos, especialmente, el óseo. En principio, se pensó que la fracción tartrato lábil
era específica de próstata. Hoy se sabe que existen fosfatasas ácidas tartrato lábiles de origen
no prostático. (5)

La amilasa, es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de

hidrólisis de los enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa al digerir el glucógeno y el almidón
para formar fragmentos de glucosa y glucosa libre. En los animales se produce
principalmente en las glándulas salivales y en el páncreas. La Lipasa tiene una función
similar, y es que ayuda a disgregar las grasas en el organismo. (3)

La gamma glutamil transpeptidasa es una enzima hepática. Su nivel en sangre puede

ser medido, y a pesar de existir en una gran cantidad de tejidos, su presencia predomina a
nivel de los hepatocitos, siendo un marcador de laboratorio de enfermedad hepática.
La aldolasa es una enzima que ayuda a convertir la glucosa en energía y se encuentra en todo
el cuerpo, pero se encuentra principalmente en niveles altos en el tejido muscular. Los niveles
elevados en la sangre pueden indicar que un paciente tiene daño muscular o hepático. Los
glóbulos rojos son necesarios para llevar oxígeno de los pulmones a otras partes del cuerpo.
La glucosa-6 fosfato deshidrogenasa (G6PD) es una enzima que protege los glóbulos rojos.
Algunas personas no tienen suficiente G6PD para proteger sus glóbulos rojos. Esta afección
se denomina “deficiencia de G6PD”. (13)

2
 II Justificación

Las enzimas son proteínas que tienen la propiedad de acelerar las reacciones químicas
sin modificar la constante de equilibrio del sistema, siendo una de sus características más
importantes y notables catalizar reacciones de muy diferente naturaleza en los seres vivientes,
a una determinada velocidad, en un medio cuya composición, temperatura, fuerza iónica,
constante dieléctrica, pH, etc. son prácticamente constantes (1).

Los procesos metabólicos que ocurren en una célula son catalizados por enzimas, por
cuyo motivo, el estudio de los procesos mecanísticos de éstas reviste particular importancia,
ya que es poco probable que pueda concebirse una teoría que explique la regulación
metabólica en una célula o pueda diseñarse un medicamento, sin un adecuado conocimiento
del mecanismo de acción de las enzimas involucradas. (3)

Además del agua, la dieta debe proporcionar combustibles metabólicos

(principalmente carbohidratos y lípidos), proteínas (para el crecimiento y renovación de las
proteínas en los tejidos, así como una fuente de combustible metabólico), fibra (para la masa
en el lumen intestinal), minerales (que contienen elementos con funciones metabólicas
específicas) y vitaminas con ácidos grasos esenciales (compuestos orgánicos que se necesitan
en cantidades más pequeñas para otras funciones metabólicas y fisiológicas). Los
polisacáridos, los triacilgliceroles y las proteínas que componen la mayor parte de la dieta
deben ser hidrolizados a sus monosacáridos constituyentes como ácidos grasos y
aminoácidos, respectivamente, antes de la absorción y la utilización de los mismos. Los
minerales y las vitaminas deben ser liberadas de la compleja matriz de los alimentos antes de
que puedan ser absorbidos y aprovechados. (12)

Las lipasas son enzimas con propiedades funcionales muy interesantes que permiten
su utilización práctica en diversos campos de las industrias agroquímica, farmacéutica, de
detergentes y alimentaria, así como en química fina. Entre las aplicaciones más importantes
de estas moléculas se encuentran: la resolución de mezclas racémicas, la obtención de
compuestos ópticamente puros y la bioconversión de principios activos. En este trabajo se
presenta una amplia revisión del tema, que abarca desde aspectos estructurales y funcionales
de las lipasas, hasta la inmovilización de estas enzimas mediante adsorción interfacial y su
empleo en biotecnología. En el cuerpo humano se han clasificado dos variantes de
colinesterasa en función de su preferencia por los sustratos.  La acetilcolinesterasa (AChE)
hidroliza la acetilcolina, que se encuentra principalmente en el sistema nervioso central, los
eritrocitos y los pulmones. La pseudocolinesterasa (PChE), también llamada
butirilcolinesterasa o serocolinesterasa hidroliza la butirilcolina, que se encuentra en la
fracción plasmática de la sangre, en el hígado, el páncreas y el corazón. La acetilcolinesterasa
(acetilcolina-acetilhidrolasa E.C. 3.1.1.7) es un enzima que cumple un importante papel en el
sistema nervioso. (2)

3
 III Objetivos

Objetivo General

• Describir las Enzimas

Objetivos Específicos

• Definir qué es la Fosfatasa acida, así como la prostática.

• Explicar la Función de la Amilasa, Lipasa, Aldolasa.

• Puntualizar Las funciones de las Colinesterasas (Especifica e inespecífica).

• Exponer la actividad enzimática de la GTP Y G6PD.

4
 Marco Teórico
Capítulo II

2.0 Fosfatasa Acida

La denominación fosfatasa ácida comprende un conjunto de enzimas ampliamente

repartidas en el organismo que pertenecen a las fosfatasas, un tipo de enzima usado para
liberar grupos fosfato adheridos a otras moléculas. Se almacena en los lisosomas y funciona
cuando estos se unen a los endosomas, los cuales tienen un pH ácido. De ahí que su actividad
sea óptima en pH ácidos. (1)
Las fosfatasas son enzimas que se encargan de eliminar grupos fosfatos de diferentes
compuestos, a través de reacciones de hidrolisis, son enzimas que pueden ser encontradas
actuando en diversos tejidos. (1)
Es el término que reciben todas las fosfatasas con una máxima actividad enzimática
por debajo del pH 7.0. La medición de la actividad ACP está indicada en casos de sospecha
de tumores óseos, metástasis y enfermedad de Gauche (2)

Las fosfatasas ácidas se encuentran presentes en casi todos los tejidos del organismo,
siendo particularmente altas las cantidades de estas enzimas en próstata, estómago, hígado,
músculo, bazo, eritrocitos y plaquetas. Las distintas isoenzimas se diferencian entre sí por su
pH óptimo, peso molecular, y requerimientos de activadores e inhibidores. (7)

Fuentes:

• Próstata
• Estómago
• Hígado
• Músculo
• Bazo
• Eritrocitos
• Plaquetas. (3)

Catalizar la hidrólisis de fosfomonoésteres, liberando como productos de la reacción

fosfato inorgánico y un alcohol, cuya naturaleza depende del sustrato utilizado. (1)

Isoenzimas de la FAC:

• Prostática (Isoenzima 2)

• Òsea (isoenzima 5). es una enzima lisosómica del osteoclasto involucrada en la

degradación del hueso, aunque también está presente en otros tejidos. Su escasa
especificidad, cuestiona su uso en la actualidad. (5)

5
Importancia Clínica:

Se encuentran concentraciones séricas elevadas de FAC en algunas enfermedades

hematológicas y óseas, así como en cáncer de mama, algunas enfermedades hepáticas, lesión
renal aguda, enfermedad de Niemann-Pick y enfermedad de Gaucher.

Valores De Referencia:

Los valores a 37ºC se han obtenido a partir de los de 30ºC mediante un factor de
conversión. Estos valores se dan únicamente a título orientativo; es recomendable que cada
laboratorio establezca sus propios intervalos de referencia. (4)

Prueba de Fosfatasa acida:

La fosfatasa ácida (ACP EC 3.1.3.2.) hidroliza el α-naftil fosfato a pH 5,2 con

liberación de fosfato y α-naftol. El naftol reacciona a su vez con un diazorreactivo presente
en el sistema (Fast Red TR) produciendo un pigmento amarillo, de modo que el aumento de
la absorbancia, leído a 405 nm, es proporcional a la actividad de fosfatasa ácida total (ACP)
de la muestra. Cuando se mide la actividad en presencia de tartrato, se inhibe la actividad de
la isoenzima prostática. La diferencia entre las actividades de fosfatasa ácida total (ACP) y de
la resistente al tartrato (Fosfatasa Acida no Prostática/ ACP-NP) corresponde a la fracción
prostática (PAP).

6
 2.1 Fosfatasa Ácida Prostática

La fosfatasa ácida prostática (una enzima que se encuentra principalmente en los

hombres en la glándula prostática y en el semen) con el fin de determinar la salud de la
glándula prostática. La disfunción prostática ocasiona la liberación de fosfatasa ácida (FA) en
el torrente sanguíneo. Por lo general, en el carcinoma prostático progresivo metastásico, los
valores cambiaron dependiendo del estadio de la enfermedad. (6)

Las fosfatasas ácidas se encuentran presentes en casi todos los tejidos del organismo,
siendo particularmente altas las cantidades de estas enzimas en próstata, estómago, hígado,
músculo, bazo, eritrocitos y plaquetas. Las distintas isoenzimas se diferencian entre sí por su
pH óptimo, peso molecular, y requerimientos de activadores e inhibidores. La fosfatasa ácida
prostática (PAP) constituye un valioso auxiliar en el diagnóstico precoz de cáncer prostático,
una de las formas neoplásicas de mayor morbilidad. La determinación de la actividad
enzimática de PAP usando α-naftil fosfato como sustrato ha mostrado sensibilidad y
especificidad adecuadas para su utilización en el diagnóstico de esta enfermedad. (7)

¿Dónde se sintetiza?

Se sintetiza principalmente, pero no exclusivamente en próstata. Por lo general, en el

carcinoma prostático progresivo metastásico, los valores aumentan dependiendo del estadio
de la enfermedad.
Constituye un valioso auxiliar en el diagnóstico precoz de cáncer prostático, una de
las formas neoplásicas de mayor morbilidad. La fracción prostática se usa como test de ayuda
para el diagnóstico del carcinoma prostático metastatizado y para el monitoreo del
tratamiento. (10)

7
 2.2 Amilasa

La amilasa es una enzima hidrolasa que degrada el almidón. También recibe los
nombres de tialina y ptialina. Fue la primera enzima identificada y aislada por Anselme
Payen en 1833, quien la bautizó con el nombre de diastasa. (11)

La amilasa, producida principalmente en el páncreas exócrino y en las glándulas

salivales, escinde los enlaces α-1-4 glucosídicos de los polisacáridos (almidón y glucógeno).
Se encuentra elevada en el suero de pacientes con pancreatitis aguda alcanzando los valores
más elevados entre las 24 y 30 horas posteriores al ataque, declinando luego para volver a los
niveles normales entre las 24 y 48 horas siguientes. También se ve aumentada en este caso la
excreción urinaria de la enzima, persistiendo la hiperamilasuria 3 a 5 días, luego de que la
actividad sérica ha alcanzado los niveles normales. También es posible encontrar valores
aumentados en cualquier caso de "abdomen agudo" o intervención quirúrgica en regiones
próximas al páncreas. La parotiditis bacteriana y paperas se asocian también con elevaciones
en los niveles de amilasa sérica. (13)

En el cuerpo humano la amilasa se produce principalmente en las glándulas salivales,

glándulas parótidas y en el páncreas, y presenta su actividad enzimática máxima a pH 7.
También puede encontrarse en alimentos vegetales.1
La función de la amilasa es catalizar la digestión de los hidratos de carbono, es decir,
es una reacción de hidrólisis para digerir el almidón o el glucógeno, y formar azúcares
simples más sencillos. (15)

Tipos De Amilasa:

Alfa amilasa: es la presente en el tubo digestivo de los animales. Esta enzima

hidroliza los enlaces 1-4 carbohidratos de forma aleatoria dando lugar a una mezcla de
dextrinas, maltosa y glucosa. Actúa tanto sobre la amilosa como sobre la amilopectina,
aunque en la amilopectina los puntos próximos al enlace 1-6 no pueden ser hidrolizados.2

Beta amilasa: se encuentra principalmente en las plantas y también ataca los enlaces
en posición 1-4. Sin embargo, en lugar de realizar la hidrólisis al azar, comienza su acción a
partir de los extremos no reductores del carbohidrato, y continúa a lo largo de la cadena
rompiendo los enlaces y dando lugar a unidades de maltosa (glucosa-glucosa). La beta
amilasas atacan el carbohidrato solo desde los extremos por lo que son menos efectivas que
las α-amilasas.
Las enzimas amilasas comerciales suelen obtenerse de microorganismos como
bacterias y hongos. (2)

8
 ¿Para qué sirve?
Las amilasas pueden ser añadidas a productos o complementos alimenticios para
mejorar la digestión de los carbohidratos. Pueden encontrarse fácilmente en productos ricos
en hidratos de carbono o complejos enzimáticos dirigidos a mejorar la digestión.
VALORES NORMALES DE AMILASA EN SUERO
Niveles normales de Amilasa en suero: de 80 a 150 U/L. En estos valores puede haber
diferencias por la técnica o por criterios de normalidad propios de laboratorios concretos, a
veces en el rango de valores y otras veces por las unidades a las que se hace referencia. Así se
pueden dar como normales rangos entre 40 a 140 U/L. *para fines diagnósticos se considera
mejor la amilasa en orina. (3)

Valores anormales:
(Hipermilasemia)
 Puede indicar: Pancreatitis o inflamación del páncreas. Esto hace que los niveles de
amilasa y lipasa aumenten hasta 3 veces el límite normal. Ambos valores deben estar
altos para hacer el diagnóstico de pancreatitis. *en los pacientes con pancreatitis
aguda la actividad de la amilasa sérica comienza a aumentar en unas pocas horas y se
mantiene elevada por tres a cuatro días. 3
 Tumores: los niveles de la enzima amilasa pueden aumentar en algunos tumores
pancreáticos, salivales, prostáticos, pulmonares y ováricos.
 Colecistitis.
 Embarazo ectópico con rotura de trompas.
 Obstrucción intestinal.
 Problemas de obstrucción de conductos biliares o pancreáticos.
 Ulcera de estómago perforada.
 La insuficiencia renal.
 Infección de las glándulas salivales (parotiditis o una obstrucción). (14)

Hipomilasemia:

 Puede indicar: Cáncer de páncreas.

 Lesión pancreática.
 Enfermedades renales.
Toxemia en el embarazo (12)

9
Importancia Clínica:

Se utiliza para evaluar la función del páncreas, diagnosticar la presencia de

enfermedades de este y para controlar su evolución. También se utiliza para evaluar
enfermedades de la vesícula biliar (piedras ó litiasis), problemas intestinales, y otras
enfermedades diversas. La amilasa sérica aparece levada a las 12 horas de una lesión de
páncreas para volver a la normalidad a las 48 a 72 horas. Si persiste elevada es que el
problema no se ha resuelto. (16)
Aplicaciones

Las amilasas son utilizadas para multitud de aplicaciones como por ejemplo para la
producción de jarabes de distintos oligosacáridos (maltosa y glucosa).2
La utilización de amilasas en la harina también facilita la acción de la levadura. La adición de
amilasas reduce los tiempos de fermentación y mejora los procesos de fabricación del pan. 2
Otra aplicación de las amilasas es la aceleración de la maduración de las frutas. Durante la
maduración de frutas sintetizan amilasas, que degradan el almidón de las frutas en azúcar,
volviéndolas más dulces. (15)

10
 2.3 Lipasas

La lipasa es un enzima hidrolasa que se secreta en el páncreas (un órgano que se

encuentra cerca del estómago) y que se segrega en el interior del intestino delgado, para
ayudar en la digestión y absorción de las grasas (o lípidos) ingeridos) ingeridos para
convertirlas en ácidos grasos y glicerol. Esta cataliza la hidrólisis de triglicéridos a glicerol y
ácidos grasos libres, para que se puedan absorber. Una característica peculiar de las lipasas es
que son enzimas solubles en agua que actúan sobre sustratos insolubles y agregados, por lo
que operan unidas a interfaces lípido-agua. Estas enzimas están ampliamente distribuidas en
la naturaleza, y se encuentran en microorganismos, plantas y animales. (17)

La lipasa producida principalmente en el páncreas exócrino y en pequeñas cantidades

por las glándulas salivales y mucosas gástricas, intestinales y pulmonares, escinde las uniones
de los ésteres de glicerol de los ácidos grasos. La determinación de la lipasa es útil para el
diagnóstico y tratamiento de las patologías del páncreas como pancreatitis aguda y
obstrucción del conducto pancreático. El diagnóstico clínico debe realizarse teniendo en
cuenta la anamnesis del paciente, su historia clínica y otros hallazgos de laboratorio. (18)

La lipasa ayuda en la digestión de las grasas para romper los triglicéridos en ácidos
grasos y glicerol. Los ácidos grasos son la fuente de energía preferida para el corazón, así
como el de los músculos durante el esfuerzo prolongado. El metabolizar las grasas
proporciona energía durante las horas de ayuno. La lipasa se libera en el torrente sanguíneo
cuando las células pancreáticas están dañadas. Los niveles elevados indican enfermedad
pancreática, así como la pancreatitis aguda y crónica. (13)

El nivel normal de lipasa es entre 12 y 70 U/L. Los valores normales pueden variar
según el laboratorio. (1)

Hiperlipasemia (niveles aumentados de lipasa en sangre): La hiperlipasemia se puede

describir como un exceso de la enzima pancreática lipasa en la sangre. Los niveles altos
pueden indicar un problema relacionado con el páncreas.

La digestión de los carbohidratos y grasa de la dieta depende de la acción de la

enzima pancreática amilasa, que se encuentra en la saliva, para comenzar la digestión de los
almidones. Asimismo, la lipasa en las secreciones gástricas diluye las grasas. Las lipasas
salivales y pancreáticas trabajan para estabilizar las grasas de los alimentos mientras se
digieren en el estómago. (5)

Uno de los protocolos de inmovilización más difundidos para las lipasas es la

adsorción selectiva sobre soportes hidrofóbicos que reproducen las interfaces formadas por
los sustratos naturales de estas enzimas.

En este caso, la inmovilización se produce a través de un mecanismo de adsorción

interfacial basado en la activación de estas enzimas en interfaces. Las lipasas han suscitado
un interés creciente para la industria debido a su versatilidad, estereoselectividad, estabilidad
frente a solventes orgánicos y capacidad de sintetizar compuestos orgánicos en mezclas de

11
reacción con baja actividad de agua. Bajo determinadas condiciones, las lipasas pueden
catalizar reacciones químicas distintas de la hidrólisis, como esterificación,
interesterificación, alcoholisis, acidolisis y aminolisis hidrolasas se han empleado
ampliamente como aditivos para detergentes, en las industrias alimentaria, papelera, química
y energética; así como para la producción de cosméticos, en tratamientos ambientales y en el
diseño de biosensores. (11)

Valores Anormales:

Las causas de la hiperlipasemia (niveles aumentados de lipasa) pueden incluir:

• Pancreatitis: una inflamación del páncreas que puede hacer que los niveles de amilasa
y lipasa aumenten hasta 3 veces el nivel normal. Ambos valores deben estar elevados
para hacer el diagnóstico de pancreatitis.

• La lipasa puede aumentar en tumores del páncreas o en ciertas enfermedades del

estómago. Estas enfermedades suelen ser dolorosas.

• Infección de vesícula biliar: la inflamación de la vesícula biliar (colecistitis) puede

hacer que los niveles de lipasa se eleven (hiperlipasemia).

• La insuficiencia renal puede causar hiperlipasemia. (16)

Hipolipasemia (niveles disminuidos de la lipasa en sangre): los valores bajos de lipasa en

sangre son poco frecuentes y no suelen utilizarse como procedimiento de diagnóstico. En
muchos laboratorios los valores bajos, incluso hasta cero U/l, son considerados dentro de la
normalidad. No obstante, valores muy bajos podrían sugerir problemas en el páncreas que es
incapaz de producir cantidades suficientes de lipasa. Esta incapacidad del páncreas para
producir lipasa puede producirse en ciertas enfermedades como la fibrosis quística. (2)

Importancia Clínica:

También ayuda a confirmar el cáncer de páncreas. Muchas de las condiciones de páncreas

son diagnosticadas con los niveles de lipasa, incluyendo quistes, inflamación, y la
inflamación de la vesícula biliar.

La Pancreatitis aguda es un cuadro caracterizado por la inflamación del páncreas, puede

estar originada principalmente por 4 problemas:

•    *La obstrucción del conducto pancreático (Litiasis de vías biliares,

tumoraciones)                

•    *Elevación sostenida de Triglicéridos

•    *Consumo elevado de Alcohol.

•    *Obesidad.

12
Produce una sintomatología de dolor a nivel de epigastrio que puede ser incluso en forma
de banda o cinturón, casi siempre acompañada de vómitos, sin embargo esta
sintomatología puede variar considerablemente. (4)

Aplicación:

Las lipasas cada vez son más populares en la industria alimentaria y pueden ser
producidas tanto por animales como por plantas y microorganismos. Para su uso como
aditivo se obtiene principalmente de dos fuentes, bien del tejido pancreático animal o bien
del rumen de terneras, cabritos y corderos. Las lipasas microbiológicas recientemente han
ganado mayor atención en la industria, debido a su estabilidad y selectividad.

Las lipasas son enzimas con una aplicación amplia en diferentes procesos industriales,
particularmente en sus formas inmovilizadas. Ellas se emplean en la producción de
detergentes y de saborizantes naturales. (3)

13
 2.4 Aldolasa

La aldolasa es una enzima de la glucólisis que cataliza el paso de fructosa-1,6-bisfosfato a

dihidroxicetona fosfato y gliceraldehído-3-fosfato por hidrólisis de la fructosa; y en la
gluconeogénesis cataliza el paso contrario. Tiene un peso molecular de 160 kDa y se trata de
un tetrámero con subunidades que están codificadas por distintos genes, que pueden dar lugar
a tres isoenzimas distintas:

• Aldolasa A: tetrámero A4, que se expresa en la mayoría de los tejidos, pero

predomina en el músculo.

• Aldolasa B: tetrámero B4, que se expresa principalmente en e hígado.

• Aldolasa C: tetrámero C4, que se da en el cerebro. (19)

La aldolasa también participa en el paso de fructosa-1-P a gliceraldehído y

dihidroxiacetona-P. Esta reacción solo puede ser catalizada por la isoenzima B, la A y la C no
puede llevar a cabo esta reacción, en cambio la B es inducible por la dieta y tiene una
actividad similar para esta hidrólisis y para la de fructos-1,6-bisfosfato.

La aldolasa se encuentra ampliamente distribuida en los distintos tejidos, pero

especialmente en hígado, músculo esquelético y cerebro. Los niveles séricos se encuentran
elevados en enfermedades musculares, tales como distrofia muscular progresiva y
polimiositis, y están disminuídos en enfermedades miodegenerativas crónicas con baja masa
muscular. Esta enzima se libera durante el infarto agudo de miocardio, alcanza un valor
máximo entre las 24-48 h y vuelve a los valores dentro del intervalo de referencia en el
transcurso de cinco días. En la enfermedad muscular y en presencia de tumores malignos se
encuentra aumentada la isoenzima A. La actividad de ALD, especialmente la isoenzima B, se
eleva en suero en hepatitis aguda, cirrosis, hepatitis crónica e ictericias obstructivas. Los
eritrocitos son ricos en ALD y la enzima se libera en anemias hemolíticas. (13)

La mayor utilidad clínica de la aldolasa es en el diagnóstico y seguimiento de

enfermedades músculo-esqueléticas, pero también en este caso se encuentra elevada otra
enzima más específica, la CK. La determinación de la actividad de ALD se utiliza en aquellos
casos de polimiositis o dermatomiositis en que los niveles de CK permanecen dentro del
intervalo de referencia poblacional (5-10% de los casos), mientras que los de ALD se
encuentran elevados. (3)

Valores de referencia:

• 3.4/11.8, para niños entre 0 y 2 años

• 1.2/8.8, para niños de 2 a 10 años

• < 7.5 a partir de los 10 años

Estos niveles se pueden ver incrementados por distintas patologías que conllevan la
destrucción de las células de los tejidos afectados:

14
 • Enfermedades hepáticas, como la hepatitis aguda, necrosis hepáticas provocadas por
distintas enfermedades, o metástasis de las células hepáticas.

• Infarto de miocardio

• Quemaduras

• Enfermedades del músculo esquelético de origen no neurológico, como por ejemplo

rabdomiolisis, que consiste en la descomposición del tejido muscular que ocasiona la
liberación de los contenidos de las fibras musculares en la sangre. Estas sustancias son
dañinas para el riñón y con frecuencia causan daño renal. (7)

Otros ejemplos son los traumatismos musculares, la triquinosis (enfermedad parasitaria) o

la dermatomiositis, que es una enfermedad del tejido conectivo, caracterizado por
inflamación de los músculos y de la piel. Su causa es desconocida, pero puede resultar de una
infección viral o una reacción autoinmune.

La actividad aldolasa puede medirse en suero o plasma, evitando muestras hemolizadas,

ya que en el interior de los hematíes la concentración de aldosa es 10 veces mayor que la
sérica. Por este motivo también hay que evitar conservar la muestra sin separar el suero del
coágulo, ya que se libera aldosa desde el interior de los hematíes y puede incrementarse hasta
un 50% respecto al suero separado, luego igual que en el caso anterior tendríamos falseados
los resultados de la determinación. (20)

La determinación se basa en una serie de reacciones acopladas, que llevan finalmente a

un consumo de NADH, el cual podemos medir a una absorbancia de 340nm y relacionarlo
con su concentración. (9)

Esta determinación es cada vez menos utilizada en los laboratorios, ya que está siendo
sustituida por la determinación de la CK, que es una enzima mucho más específica del
músculo esquelético, luego para la detección de lesiones musculares es más precisa. A pesar
de ello, la detección conjunta de ambas es útil dado que la determinación de un incremento en
la concentración de aldolasa también es indicadora de las patologías que hemos nombrado
anteriormente.

La aldolasa es una enzima de la glucólisis que cataliza el paso de fructosa-1,6-bisfosfato a

dihidroxicetona fosfato y gliceraldehído-3-fosfato por hidrólisis de la fructosa; y en la
gluconeogénesis cataliza el paso contrario. Se trata de un tetrámero con subunidades que
están codificadas por distintos genes, que pueden dar lugar a tres isoenzimas distintas: 1.
Aldolasa A: tetrámero A4, que se expresa en la mayoría de los tejidos, pero predomina en el
músculo. 2. Aldolasa B: tetrámero B4, que se expresa principalmente en e hígado. 3.
Aldolasa C: tetrámero C4, que se da en el cerebro. Como recordaréis del tema de
metabolismo de glúcidos, la aldolasa también participa en el paso de fructosa-1-P a
gliceraldehído y dihidroxiacetona-P. Esta reacción solo puede ser catalizada por la isoenzima
B, la A y la C no puede llevar a cabo esta reacción, en cambio la B es inducible por la dieta y
tiene una actividad similar para esta hidrólisis y para la de la fructos-1,6-bisfosfato.(21)

15
 2.5 Colinesterasa Específica

La colinesterasa es una enzima crucial para la transmisión nerviosa en las uniones

neuromusculares (placas motoras). La colinesterasa hidroliza la acetilcolina en ácido acético
y colina, lo que pone fin a la transmisión nerviosa colinesterasa a lo largo de la sinapsis de las
uniones neuromusculares. 

La determinación de la colinesterasa está indicada:

• Si se sospecha de una exposición elevada a plaguicidas (organofosforados o

carbamatos) en agricultores.

• Para llevar un seguimiento de los agricultores expuestos a plaguicidas de manera

periódica.

• Para identificar antes de operar a aquellos pacientes cuya actividad de la PChE es

menor debido a su herencia genética y evitar la apnea postanestésica.

Para determinar la función hepática en pacientes con enfermedades hepáticas

crónicas. (5)

Tipo I

Nombres alternos

• Acetilcolinesterasa

• Colinesterasa

• Tipo I

• Colinesterasa eritrocitaria o Verdadera

• AChe. (2)

La Colinesterasa especifica es una enzima la cual hidroliza sólo ésteres de colina

(acetilcolina). Se encuentra en los eritrocitos, en la materia gris del sistema nervioso central,
en los pulmones, en el bazo, en los ganglios simpáticos de la placa motora de los miocitos;
hidroliza la acetilcolina liberada de la terminación nerviosa y modula la transmisión del
impulso nervioso a través de la sinapsis al órgano blanco. (22)

El principal papel de la Colinesterasa especifica es la inactivación rápida y precisa del

neurotransmisor acetilcolina después de su liberación hacia las sinapsis colinérgicas,
finalizando los impulsos en la transmisión nerviosa y facilitando el control temporal preciso
de la contracción muscular. (23)

16
 Importancia Clinica:

La acetilcolinesterasa evalúa principalmente la afectación de tipo crónico. Es una enzima

esencial con un alto grado de especificidad al sustrato, está unida a estructuras celulares en
las regiones de las sinapsis colinérgicas, la sustancia gris del sistema nervioso central, los
ganglios autonómicos, las sinapsis simpáticas pre y postganglionares y las terminaciones
motoras de los músculos, así como en las sinapsis postganglionares parasimpáticas y los
eritrocitos. (3)

La AchE es utilizada por los sistemas de vigilancia epidemiológica para evaluar la

exposición de los trabajadores agrícolas y tomar las medidas indicadas antes de que la
toxicidad se manifieste clínicamente. (8)

Sin embargo, el término colinesterasa tiene un significado bien preciso: se denominan

colinesterasas aquellas enzimas que catalizan la hidrólisis de esteres de colina y son sensibles
al efecto inhibidor de la eserina (fisoestigmina), en concentraciones de 10~^M. En el
organismo humano hay dos enzimas distintas que cumplen los requisitos exigidos por la
definición anterior, acetilcolinesterasa y pseudocolinesterasa. La acetilcolina es sintetizada en
la zona del axón próxima a la membrana presináptica, por la enzima colina-acetil-ti'ansferasa.
A continuación, es englobada en el interior de vesículas membranosas, cada una de las cuales
contiene unas 10.000 moléculas de acetilcolina, llamadas vesículas sinápticas. La llegada del
impulso nervioso a la membrana presináptica origina la liberación de las vesículas sinápticas
al espacio intersináptico.

La acetilcolina, así liberada, reacciona con una proteína receptora específica situada en la
membrana postsináptica, abriendo así un canal catiónico por el que entra mucho más Na+ que
K+ sale. Los flujos iónicos son causa de la despolarización de la membrana postsináptica,
pasando el potencial de membrana de —75 mV a O mV. Si la membrana postsináptica no
recuperase su potencial de membrana no podría transmitir el siguiente impulso presináptico.
La acetilcolinesterasa, situada en la membrana postsináptica, tiene el importante papel de
hidrolizar la acetilcolina intersináptica, dando acetato y colina, que no interaccionan con la
proteína receptora, lo que permite a la membrana postsináptica repolarizarse. (24)

17
 Capítulo III

3.0 Colinesterasa Inespecifica

• Nombre sistemático: Acilcolina-acil hidrolasa. (1)

• También llamada: pseudocolinesterasa, colinesterasa sérica, Che o butirilcolinesterasa o

de tipo S. (1)

• Enzima clasificada como E C 3.1.1.8. Hidroliza la butiricolina, que se encuentra en la

fracción plasmática de la sangre, en el hígado, el páncreas y el corazón. (1)

• Como función fisiológica juega un papel importante como regulador de la concentración

de la colina en el plasma. (1)

La colinesterasa sérica es también denominada pseudocolinesterasa para diferenciarla de

la colinesterasa presente en los eritrocitos y en las terminaciones nerviosas. Es sintetizada en
el hígado, por lo que su medición puede usarse como test de función hepática. Una
disminución en su actividad refleja una síntesis alterada. (2)

Su determinación es de gran valor en el diagnóstico de pacientes con la forma atípica de

la enzima y en intoxicaciones por insecticidas organofosforados. Los pacientes con la forma
atípica del enzima presentan elevada sensibilidad frente al suxametonio, un fármaco usado
como relajante muscular en cirugía. Su identificación, mediante el número de dibucaína, es
importante para prevenir la apnea prolongada causada por la administración de dicho
medicamento. (2)

También pueden darse cambios en la concentración sérica de colinesterasa en otras

condiciones. Está disminuida en infecciones agudas. (25)

Los niveles de AchP se reducen durante el embarazo, la menstruación, en anemias,

quemaduras, desnutrición o cáncer, enfermedades hepáticas, epilepsia, tuberculosis, fiebre
reumática, enfermedades del colágeno y mixedema. (1)

Se incrementan en condiciones de alcoholismo, diabetes, artritis, hiperlipidemia y

obesidad. Algunos medicamentos también pueden inhibir la actividad de las AchE y AchPT
como los anticonceptivos orales, estrógenos, beta bloqueadores, corticoides, clorpromazina,
bloqueadores H“T antiarrítmicos y ciclofosfamida. (17)

18
 3.1 Gamma Glutamil Transpeptidasa (GGTP)

La enzima gamma glutamil transpeptidasa (GGTP) fue descrita por primera vez en
1950 por Hanes. En 1960, Goldbarg et al. la encontraron en diferentes tejidos y fluidos
normales de animales de laboratorio: en hígado, riñón, páncreas, pulmón, bilis, orina, suero, y
poca cantidad en los eritrocitos, ya que prácticamente no existe en estos. Su actividad en el
suero de pacientes con daño hepático fue investigada por Szczeklin, en 1961. Sus hallazgos
fueron corroborados por Pineda et al. atribuyéndole importancia en el diagnóstico de la
enfermedad hepatobiliar pancreática. (19)

La confirmación de la elevación de GGTP en el suero de pacientes con enfermedad

hepatobiliar pancreática fue realizado por Rutenburg , en 1963, quienes a la vez habían
comprobado el diagnóstico de esta enfermedad por examen microscópico de los tejidos. En
1965, postulan que mediante la investigación de GGTP en el suero, se puede diferenciar la
obstrucción hepática de la inflamación hepática. En1966, dieron valor pronóstico a los
niveles de GGTP, para dos enfermedades del hígado.

En primer lugar, la toxicidad hepática por tetracloruro de carbono produce un leve

aumento de GGTP. En segundo lugar, en la hepatitis viral, se halla poco incremento de la
enzima al inicio de la enfermedad, alcanzando su máximo valor durante la fase de
recuperación clínica. (2) La GGTP cataliza la reacción de transferencia de los grupos gamma
glutamil del glutatión y de otros péptidos gamma glutamil a receptores tales como
aminoácidos, formando así compuestos gamma glutamil. (21)

Es importante recordar que la GGTP es una enzima de membrana del hepatocrito y

que se eleva por lo tanto antes que otras enzimas cuando hay alteración hepática. Según Zein
no es una enzima específica para ningún tipo determinado de afección a nivel hepático,
siendo útil en el alcoholismo y, si no hay ictericia, confirma hepatomas primarios y
secundarios.

La GGT se encuentra inmersa en la síntesis de péptidos y proteínas, regulación de los

niveles de GSH en los tejidos, así como en el transporte de aminoácidos a través de las
membranas celulares ; el sustrato natural de la GGT es el glutatión, cuya hidrólisis cataliza
formando parte del contexto general de la activación y metabolización de diversos
compuestos (y de algunos fármacos en particular); cuando aumenta dicha enzima en el
hígado puede condicionar la aparición de necrosis hepatocelular. (22)

En el examen analítico general, un aumento sérico de GGT lo primero que evoca en el

clínico es el abuso de etanol, a menudo asociado con disfunción hepática, con “marcadores”
sincrónicos alterados que confirmarían dicho origen tóxico, tales como aumento de VCM en
los he matíes, de ácido úrico y triglicéridos, así como disminución de potasio y magnesio; el
aumento de GGT aisladamente tendría una baja sensibilidad y especificidad para la detección
del abuso de alcohol, cuando su aumento es aislado (sin elevación de GOT ni de otros
parámetros hepáticos) en la biopsia no se encuentran signos inflamatorios ni cambios
histopatológicos irreversibles, mientras que si se asocia a elevación de GOT y otros
indicadores de tipo hepático sí se encuentran cambios inflamatorios sustantivos.

19
 El valor normal de la gamma glutamil transpeptidasa varía según el laboratorio,
normalmente es entre 7 y 50 UI / L. Asi como también hay laboratorios que expresan los
Intervalos de referencia normales De 8 a 61 U/L.

Los niveles altos de GGT en la sangre pueden ser un signo de enfermedad del hígado
o de daño en las vías biliares. Los niveles de GGT (Gamma GT) son bajos. En general
niveles bajos no son indicativos de ninguna enfermedad y suelen deberse a una dieta
desequilibrada con deficiencia de magnesio o de vitaminas (déficit de vitamina B6 por
ejemplo). También podría deberse a disfunciones en la tiroides (como el hipotiroidismo) (23)

20
 3.2 Glucosa-6-Fosfato Deshidrogenasa

Es la primera enzima de la vía pentosa fosfato y la principal fuente intracelular de

nicotidamina adenina dinucleótido fosfato reducido (NADPH), compuesto comprometido en
diversos procesos fisiológicos, por ejemplo defensa antioxidante (sobre todo células como los
eritrocitos), modulación del crecimiento endotelial, eritropoyesis, vascularización y
fagocitosis. La deficiencia de G6PD es la enzimopatía ligada al cromosoma X más común en
el ser humano. Si bien se puede presentar en cualquier tipo de célula, su carencia absoluta es
incompatible con la vida.

La enzima glucosa-6-fosfato deshidrogenasa está presente en todas las células. En los

eritrocitos se encuentra en sus formas dimérica y tetramérica. El monómero tiene un peso
molecular de 59,256 daltons y consta de 515 aminoácidos. La actividad catalítica sólo se
inicia cuando se establece una asociación en estado de equilibrio entre las formas dimérica y
tetramérica. Tal asociación requiere de la presencia de NADP, ligado fuertemente por la
enzima lo que hace que NADP desempeñe un papel dual, tanto de componente estructural
como de coenzima. En 1967, Luzzatto postuló por lo menos dos sitios de unión del NADP a
la enzima, con un estado de transición de baja a alta afinidad cuando aumenta la
concentración de NADP, lo que significa que existen dos posibles formas de la enzima, de
acuerdo con su afinidad por el NADP.

La importancia de la G6PD radica en la trascendencia de los procesos celulares en los que

participa, a saber: Génesis de NADPH, efectuada a partir de los dos primeros pasos de la vía
hexosa monofosfato. El NADPH participa en la biosíntesis reductora del colesterol y de los
ácidos grasos, así como también en la síntesis del óxido nítrico (NO). Por otra parte se
requiere para la actividad de la metahemoglobina reductasa y para el mantenimiento del nivel
de glutatión reducido (GSH). NADPH y GSH son los responsables del potencial redox
efectivo para proteger del estrés oxidativo tanto a los grupos sulfhidrilo de la membrana
celular, como a las enzimas y a la hemoglobina que compromete la supervivencia del
eritrocito.

• La deficiencia franca de G6PD se identificó inicialmente a mediados del siglo pasado,

en norteamericanos de raza negra, en el curso de investigaciones llevadas a cabo sobre
el efecto hemolítico de la primaquina. En la actualidad el medicamento continúa
como agente causal de la deficiencia en soldados iraquíes con malaria.

• De acuerdo con su nivel de actividad las variantes de la enzima se agruparon en cinco

clases23, que son:

• Clase 1: Deficiencia de la enzima con anemia crónica hemolítica no esferocítica

(CNSHA).

• Clase 2: Deficiencia enzimática severa (menos de 10%, por ejemplo, la forma

mediterránea).

• Clase 3: Deficiencia enzimática moderada (10%- 60%, por ejemplo, la forma

africana).

21
 • Clase 4: Deficiencia enzimática leve o ausente (60%- 100%).

Clase 5: Actividad enzimática por encima de lo normal. (22)

Genética:

A la enzima G6PD la codifica un gen presente en la región terminal del brazo largo
del cromosoma X, (Xq28), menos de 2 centi-Morgan al gen del factor VIII. En los hombres,
la condición hereditaria ligada a X determina su carácter hemicigótico, lo que significa que
hay un solo alelo, debido a la ausencia del locus homólogo. También hay mujeres
homocigotas en poblaciones cuya frecuencia de la deficiencia de G6PD es alta. Las mujeres
heterocigotas son portadoras, aunque pueden desarrollar ataques hemolíticos. El gen de la
G6PD se ha ubicado en la parte distal del brazo largo, tiene 18 Kb de largo y consta de 13
exones.

La región del gen que codifica para la proteína comprende 12 segmentos, con un
promedio de tamaño entre 12 y 236 bp y un intrón presente en la región no traductora 5’. En
muchas líneas celulares, el extremo mayor 5’ del ARNm de la G6PD se localiza a una
distancia de 177 bp del codón de iniciación de la transcripción. (25)

Casi todas las personas que cursan con la deficiencia de G6PD son usualmente
asintomáticas y sólo se manifiesta la enfermedad cuando ingieren drogas o químicos que
desencadenan la hemólisis masiva intravascular. La expresión clínica entonces resulta de la
interacción de las propiedades moleculares de cada variante de G6PD y de factores exógenos.
Se han descrito diferentes síndromes clínicos asociados con la deficiencia de esta enzima que
incluyen:

• Hemólisis inducida por fármacos. Clásicamente, luego de la ingestión de ciertos

agentes como sulfamidas, antipiréticos, nitrofuranos y medicamentos antimaláricos,
como la primaquina y cloroquina, el paciente desarrolla fiebre, orina de color negro,
ictericia y anemia. La necrosis tubular aguda puede complicar el episodio hemolítico
severo, sobre todo en las enfermedades subyacentes del hígado, como hepatitis. El
mantenimiento del flujo renal adecuado de la sangre, por diuresis alcalina forzada,
puede prevenir esta complicación.

• Hemólisis inducida por infección. La infección es quizá la causa más común en

quienes sufren deficiencia de G6PD. El mecanismo de hemólisis inducida por
infecciones no es bien conocido; una explicación puede ser que la generación de
H2O2 por los neutrófilos polimorfonucleares puede provocar una disminución en la
cantidad de glutatión reducido, cuya función es eliminar del glóbulo rojo la
acumulación de metabolitos que oxidan a los grupos sulfhidrilos formados por el
estrés oxidativo, por lo que disminuye la capacidad protectora de la célula.

• Favismo. Se reconoce desde la antigüedad; los pacientes presentan un cuadro clínico

similar al inducido por fármacos, que se desencadena dentro de las 24 y 48 horas
siguientes a la ingesta de habas. Se caracteriza por la presencia de un cuadro de

22
 hemólisis aguda luego de ingerir habas, sin embargo, no todos los individuos con
deficiencia de G6PD presentan hemólisis cuando comen habas

• Anemia hemolítica crónica no esferocítica. Las variantes de clase I, se caracterizan

por este hallazgo, debido al grado tan severo de deficiencia enzimática. La hemólisis
es sólo parcialmente intravascular y se puede acompañar de cálculos biliares y
esplenomegalia. Sin embargo, existe una variabilidad en las manifestaciones
asociadas con este tipo de anemia crónica. En la literatura hay informes de casos
donde describen anemia hemolítica crónica y una causa, aunque rara, es la deficiencia
de G6PD.

Preeclampsia. Entidad al parecer asociada en forma parcial con una peroxidación lipídica de
la membrana plasmática del sincitiotrofoblasto. De ahí que las mujeres con alguna alteración
en la actividad de la G6PD pueden tener serias dificultades en la reducción del GSSG a GSH
y así presentar alteraciones en la defensa antioxidante. De otro lado es interesante señalar
cómo la deficiencia de G6PD (variante A-) se asocia con aumento en la resistencia a la
infección por Plasmodium falciparum en la región subsahariana de África. Esto indica que
hay una fuerte respuesta adaptativa frente a esta invasión de los hematíes. (26)

23
 3.3 Conclusión

Las enzimas no son más que proteínas que catalizan ciertas reacciones químicas en un
organismo, es decir, entonces, que son sustancias químicas. De esta manera las enzimas
hacen la función de catalizadoras, estas pueden acelerar o disminuir la velocidad de una
reacción química en el cuerpo lo que garantiza la efectividad de ciertos mecanismos en el
mismo.

Entre estas enzimas puedo citar la fosfatasa acida, la cual se encuentra en diferentes
tejidos del organismo, en mayor cantidad en próstata, hígado, eritrocitos y plaquetas. Esta
ayuda al diagnostico precoz (la fosfatasa acida prostática específicamente) del cáncer de
próstata. Otra enzima muy importante para el organismo es la amilasa, cuya presencia es
notable en el páncreas, intestino y en mayor cantidad (donde es sintetizada) es en el páncreas,
esta enzima es una enzima inactiva, quiere decir esto que en el páncreas, aunque es formada
no ejerce ninguna función, es inactiva, solo es activada en áreas especificas como las ya
mencionadas (saliva, que ayuda en la deglución de los alimentos, intestinal, específicamente
el duodeno, entre otras). En el caso de las lipasas, su función es degradar los alimentos, y las
aldolasas Ayuda a convertir la glucosa en energía. En cuanto a la colinesterasa especifica,
esta hace referencia a dos tipos de enzimas, la acetilcolinesterasa que, se encuentra en el
glóbulo Rojo, y la acetilcolina acetilhidrolasa, se encuentra en las sinapsis nerviosas. La GGT
por su parte, funciona como, un marcador de enfermedad hepática ya que se encuentra en los
hepatocitos, células del hígado; La G6PD, está presente en glóbulos Rojos y protege a los
mismos.

24
 3.5 Bibliografía

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2. Human Diagnostics Worldwide. https://www.human.de/es/productos/quimica-

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3. Técnica de Winner. https://www.wiener-

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10. http://www.siplaslab.com/fosfatasa-acida-fraccion-prostatica/

11. Maton Anthea; Jean Hopkins, Charles William McLaughlin, Susan Johnson,
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12. Lorentz K. α-Amylase. In: Thomas L, editor. Clinical laboratory diagnostics. 1st ed.,
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13. Gerber M, Naujoks K, Lenz H, Wulff K.Un monoclonal anticuerpo que inhibe
específicamente la alfaamilasa salival humana. Clin Chem 1987; 33: 1158-62

14. Alam, M., Vance, D. E., Lehner, R. 2002. Structure-function analysis of human
triacylglycerol hydrolase by site-directed mutagenesis: identification of the catalytic
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https://revistas.unal.edu.co/index.php/biotecnologia/article/view/15574/38075

15. 1995 - 2021 The Nemours Foundation/KidsHealth. All rights reserved

https://www.rchsd.org/health-articles/anlisis-de-sangre-lipasa/

16. (viernes, 26 de abril de 2013 Función e Importancia de Lipasa)

https://blog.nutritienda.com/lipasa/

25
17. Beatriz Restrepo Cortés. Ángela Liliana Londoño Franco. Juan Farid Sánchez López.
Revista Colombiana de Química, vol. 46, núm. 1, 2017. Universidad Nacional de
Colombia.

18. BioSystems reagents and instruments. Colinesterasa (CHE). Butiriltiocolina.

19. Pineda, E. P., Goldbarg, J. A., Rutenburg, A. M. Serum Gamma glutamyl

transpeptidase activity in hepatobiliary pancreaticdisease.

20. Szczelin, E., Orlowski, M., Szewezuk, A. Serum gamma glutamyl transpeptidase
activity in liver disease. Gastroenterology

21. Goldbarg, J. A., Pineda, E. P., Smith, E. E., Fridman, O. M., Rutenburg, A. M. A
method for the colorimetric determination of glutamyl transpeptidase in human
serum; enzymatic activity in health disease. Gastroenterology

22. Busachi C, Mebis J, Broeckaert L, Desmet V. Histochemistry of

gammaglutamyltranspeptidase in human liver biopsies. Path Res Pract

23. Ireland A, Hartley L, Ryley N, O´D Mc Gee J, Trowell JM, Chapman RW. Raised
gammaglutamyltransferase activity and the need for liver biopsy.

24. Wilkinson JH. Los Principios y la práctica del diagnostico en enzimología Londres:
Arnold

25. JAVIER FERNANDO BONILLA, M.D.,M.SC. , MAGDA CAROLINA SÁNCHEZ,

LIC. QUIM . , LILIAN CHUAIRE, M.SC. Vol. 38 Nº 1, 2007 (enero-Marzo)
Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD). Respuesta de los hematíes y otras células
humanas a la disminución en su actividad

26. Mitchell Lewis, Bain B, Balts I. Hematología Práctica 10ª edición. Madrid. España:
Elsevier; 2008

26
 3.6 Glosario

 Glutatión: es un tripéptido proteínico constituido por tres aminoácidos: glutamato,

cisteína y glicina. Contiene un enlace peptídico inusual entre el grupo amino de la
cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del glutamato. 

 Hidrólisis: Formación de un ácido y una base a partir de una sal por interacción con
el agua.

 Acetilo: generalmente abreviado a acetil (etanoíl), es un grupo funcional,

específicamente un radical, el acilo del ácido acético, con fórmula química -COCH3.
Algunas veces se abrevia como Ac.

 Colinérgicas: El sistema nervioso parasimpático, que hace uso casi exclusivo de la

acetilcolina para enviar sus mensajes, se dice que es casi exclusivamente colinérgico.

27
 3.7 Anexos

Estructura de la G6PD

Fosfatasa Acida, estructura

Estructura de la Amilasa

Aldolasa Estructura

Lipasa Estructura y ubicación 28

Colinesterasa, Estructura.

29