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LIPASA PANCREATICA: La lipasa es una enzima ubicua que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos

de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol a glicerol. Las lipasas se encuentran en gran variedad de seres vivos. Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, según estudios bioquímicos, es idéntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancreática no específica), por lo que se supone que el origen es pancreático y llega a las glándulas mamarias a través de la circulación sanguínea. La función principal de esta lipasa gástrica es ayudar a la absorción de grasas. Hay que destacar que la producción de jugo gástrico está controlada por dos mecanismos: • Nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc). • Hormonal, a través de la hormona gastrina. En microorganismos, las lipasas se encuentran presentes para la digestión de grasas, la reconstitución del organismo y el metabolismo lipoproteico. Las células vegetales las producen para fabricar reservas de energía.

Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833. Tiene un pH de 7.Los niveles superiores a los normales pueden indicar: • Colecistitis (con efectos en el páncreas) • Cáncer pancreático • Pancreatitis • Úlcera u obstrucción estomacal • Gastroenteritis viral Las afecciones adicionales bajo las cuales se puede realizar el examen son: • Pancreatitis crónica • Deficiencia familiar de lipasa lipoproteica AMILASA PANCREATICA: La amilasa. se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa. . es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. denominada también ptialina o tialina.

El rango normal es de 23 a 85 unidades por litro (U/L). ovarios o pulmones • Colecistitis • Ataque de vesícula biliar resultante de enfermedad • Infección de las glándulas salivales (como paperas) o una obstrucción • Oclusión intestinal • Macroamilasemia • Obstrucción de las vías biliares o pancreáticas • Úlcera perforada • Embarazo ectópico (puede romperse) • Gastroenteritis viral La disminución de los niveles de amilasa puede indicar: . Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Algunos laboratorios dan un rango de 40 a 140 U/L. Significado de los resultados anormales Los niveles elevados de amilasa pueden indicar: • Pancreatitis aguda • Cáncer del páncreas. Nota: los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios.

donde es esencial para la digestión. La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva). que rompe los enlaces de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. Química y función La tripsina es secretada en el intestino delgado. donde actúa hidrolizando péptidos en sus . El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena. y luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa) mediante corte proteolítico.• Daño al páncreas • Enfermedad renal • Cáncer pancreático • Toxemia del embarazo TRIPSINA: La tripsina es una enzima peptidasa. fragmentando al péptido inicial. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino). ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente.

que degrada proteínas en el estómago). Esto es necesario para el proceso de absorción de las proteínas presentes en la comida. Esto se logra modificando el ambiente electrostático de la serina.componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina. La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la región catalítica (S1) de las tripsinas tiene la función de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la enzima. son aún demasiado grandes para ser absorbidos en el íleo. Las tripsinas tienen un pH óptimo de operación de 8 y una temperatura óptima de operación de 37 °C. La reacción enzimática catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable pero tiene una alta energía de activación (es cinéticamente desfavorable). Esto significa que . ya que a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con respecto a las proteínas. El mecanismo enzimático es igual al de las otras Serín proteasas: una tríada catalítica convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica.

Esto es importante porque. como en la espectrometría de masas. excepto cuando el residuo siguiente es una prolina. Las tripsinas activadas a su vez activan más tripsinógeno (autocatálisis) y al resto en enzimas. esto es. Las tripsinas son endopeptidasas. La actividad de las tripsinas no es afectada por el inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK). quien desactiva la quimiotripsina. y sirve para prevenir la autodigestión en el páncreas. de manera que sólo una pequeña cantidad de enteropeptidasa es necesaria para comenzar la reacción. Este mecanismo de activáción es muy común entre las Serín proteasas. la especificidad del corte es importante . el corte se lleva a cabo en medio de la cadena peptídica y no en los residuos terminales de la misma.las tripsinas predominantemente cortan proteínas en el extremo carboxílico (ó extremo C-terminal) de sus residuos de lisinas y argininas. en algunas aplicaciones.

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